Proteínas

AMINOÁCIDOS E
PEPTÍDIOS
PROF LISY MAGALY SANTANA RIBEIRO
PROTEINAS SÃO MOLÉCULAS MAIS ABUNDANTES,
OCORRENDO EM TODAS AS CÉLULAS E EM TODAS AS
SUAS PARTES
É A PRINCIPAL FORMA NA QUAL A INFORMAÇÃO
GENETICA
SE EXPRESSA
FUNÇÕES
• ENZIMAS E HORMÔNIOS:
• Catalisam e regulam as reações que ocorrem no organismo.
• MÚSCULOS E TENDÕES:
• Proporcionam ao corpo os elementos do movimento.
• PELE E CABELO:
• Oferecem revestimento externo.
• HEMOGLOBINA:
• Transporte de oxigênio
• ANTICORPOS:
• Meios de proteção contra doenças
Proteínas são compostas por
repetições de aminoácidos
• Todas as proteínas são formadas a partir da ligação
em sequência de apenas 20 aminoácidos (entre
outros especiais).

• Fórmula estrutural
em comum
CLASSIFICAÇÃO DOS
AMINOÁCIDOS
• NÃO ESSENCIAIS:

• ESSENCIAIS: HISTIDINA, ISOLEUCINA, LEUCINA,

LISINA, METIONINA, FENILALANINA, TREONINA,
TRIPTOFANO E VALINA
CLASSIFICAÇAO DOS
AMINOÁCIDOS
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
COVALENTE
É FORMADA ENTRE O GRUPO ALFA CARBOXILA DE
UM AMINOÁCIDO E O GRUPO ALFA AMINA DO
OUTRO ( CARBONO – NITROGÊNIO)
PEPTIDEOS: PEQUENO NÚMERO DE AMINOÁCIDOS
PROTEÍNAS: CADEIA PEPTÍDICA
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
ESTRUTURA DAS
PROTEÍNAS
CONFORMAÇÕES NATIVAS
A conformação de uma proteína é fundamental para
a função que ela exerce

4 níveis estruturais: Estrutura primária, secundária,

terciária e quaternária
• ESTRURTURA PRIMÁRIA: sequência linear dos
aminoácidos unidos por ligações peptídicas,
primeira etapa unidimensional na especificação da
estrutura tridimensional da proteína, determina
suas propriedades.
• Ex: anemia falciforme
• ESTRUTURA
SECUNDÁRIA:
É o arranjo dos átomos
do esqueleto da cadeia
polipeptídica no espaço,
mantidas por pontes
de hidrogênio.
Alfa hélice e a folha beta pregueada
• ESTRUTURA TERCIÁRIA
• É O ARRANJO TRIDIMENSIONAL
DE TODOS OS ÁTOMOS DA MOLÉCULA,
AS CONFORMAÇÕES DAS CADEIAS
LATERAIS E AS POSIÇÕES DE
QUAISQUER GRUPOS ,
ASSIM COMO O ARRANJO
DE SEÇOES HELICOIDAIS
E EM FOLHA PREGUEADA,
UMA EM RELAÇÃO A OUTRA
DESNATURAÇAO E RENATURAÇÃO

AS INTERAÇÕES NÃO COVALENTES SÃO FRACAS E

PODEM SER DESFEITAS. O DESDOBRAMENTO DA
PROTEÍNA CHAMA-SE DESNATURAÇÃO

CAUSAS: CALOR, Ph, DETERGENTES

 ENZIMAS
PROF LISY MAGALY SANTANA RIBEIRO
ENZIMAS Aminoácidos:

•Definição:
• Catalisadores biológicos; R C* COOH

• Longas cadeias de pequenas moléculas chamadas

aminoácidos.
•Função: NH2

• Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou

juntando-as para formar novos compostos.
•Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de
RNA com propriedades catalíticas, chamadas de
RIBOZIMAS, todas as enzimas são PROTEÍNAS.

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CATÁLISE ENZIMÁTICA
• As enzimas aumentam a velocidade de reação
diminuindo a energia livre de ativação.
Energia de ativação : quantidade de energia
necessária para levar os reagentes ao estado de
transição.
Estado de transição: contêm a energia necessária
para levar a formação dos produtos

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COMO A ENZIMA AGE
• A formação de um complexo enzima substrato é o
primeiro passo das reações enzimáticas.
• Modelo CHAVE- FECHADURA.

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24
ENZIMAS – SÍTIO ATIVO

Região da molécula enzimática que participa

da reação com o substrato.
Pode possuir componentes não protéicos: cofatores.

Ativador:Íons inorgânicos
que condicionam a ação
Porção protéica catalítica das enzimas. Fe²+
Cofator
APOENZIMA Coenzima: molécula
orgânica complexa.NAD+

HOLOENZIMA
Grupamento
Grupamento
prostético
prostético 25
Como acontece a reação
catalítica.

•1 - O substrato liga-se ao centro ativo da enzima;

•2- A ligação ao substrato induz a alteração da forma
da enzima;
•3 - Os aminoácidos do centro ativo transformam o
substrato;
•4 - A enzima liberta os produtos da reação e fica
livre para ligar outra molécula de substrato e
reiniciar o ciclo catalítico . A enzima não é consumida
na reação.

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ENZIMAS – CARACTERÍSTICAS

•Apresentam alto grau de especificidade;

•São produtos naturais biológicos;
•Reações baratas e seguras;
•São altamente eficientes, acelerando a
velocidade das reações;
•São econômicas, reduzindo a energia de
ativação;

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Quanto a especificidade:

• Especificidade absoluta: a enzima atua apenas

sobre um determinado substrato.
• Ex: Amilase salivar (atua apenas sobre o amido).
• → Especificidade relativa: a enzima atua sobre um
conjunto de substratos química e estruturalmente
semelhantes.
• Ex: Lipases (atuam sobre diferentes lípidos) ;
Proteases (atuam sobre diferentes proteínas).

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 FATORES QUE
INFLUENCIAM A
ATIVIDADE ENZIMÁTICA
• pH;

• temperatura;

• concentração das enzimas;

• concentração dos substratos;

• presença de inibidores.

• ação do cofator
 pH

• O efeito do pH sobre a enzima deve-se às

variações no estado de ionização dos componentes
do sistema à medida que o pH varia.
 Temperatura
•  temperatura causa dois efeitos:

- a velocidade de reação aumenta;

- a estabilidade da proteína decresce devido a

desativação térmica.

A temperatura ótima para que

a enzima atinja sua atividade
máxima, é a temperatura
máxima na qual a enzima
possui uma atividade
constante por um período de
tempo.
 Presença de Inibidores

• Inibidor é qualquer substância que reduz a velocidade de

uma reação enzimática.

INIBIDORES

REVERSÍVEIS IRREVERSÍVEIS
COFATOR

• Moléculas pequenas

• Não proteicas

• Termo estáveis

• Derivadas de Vitamina B1 e B6, nucleotídeos

 ENZIMAS – ESTRUTURA

Estrutura Holoenzima
Enzimática

Proteína Cofator

Ribozimas
Apoenzima ou Pode ser:
Apoproteína • íon inorgânico
• molécula orgânica
RNA
Coenzima
Se covalente
Grupo Prostético
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 Enzimas – nomenclatura
Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática:

•Nome Recomendado: Mais curto e utilizado no dia a dia de

quem trabalha com enzimas. Usa o sufixo "ase" para
caracterizar a enzima. Ex: Urease, Hexoquinase, Peptidase, etc.

•Nome Sistemático: Mais complexo, dá informações precisas

sobre a função metabólica da enzima. Ex: ATP-Glicose-Fosfo-
Transferase

•Nome Usual : Consagrado pelo uso. Ex: Tripsina, Pepsina,

Ptialina.
 Enzimas - CLASSIFICAÇÃO
Oxidorredutases: São enzimas que catalisam
reaçõesde transferência de elétrons, ou seja: reações
de oxi-redução. Ex.: Desidrogenases e Oxidases.

Se uma molécula se reduz, tem que haver outra que

se oxide.
 enzimas
• Transferases : Enzimas que catalisam reações de
transferência de grupamentos funcionais como
grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc. Ex.:
Quinases e Transaminases
 enzimas
• Hidrolases : Catalisam reações de
hidrólise de ligação covalente. Ex:
Peptidases.
 Enzimas
• Liases: Catalisam a quebra de ligações covalentes e a
remoção de moléculas de água, amônia e gás
carbônico. Ex.: Dehidratases e Descarboxilases.
enzimas
• Isomerases: Catalisam reações de interconversão
entre isômeros ópticos ou geométricos. Ex.:
Epimerases.
 ENZIMAS – CATALISADORES

Aceleram reações químicas

Catalase
H2O2 H2O + O2

Ex: Decomposição do H2O2

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