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Cinética e Regulaç o Enzimática Trabalho Final
Cinética e Regulaç o Enzimática Trabalho Final
Trabalho realizado por: Miguel Amador n58484 Joana Nunes n58497 Joo Marques n58513
Cintica Enzimtica
Estrutura Enzimtica Constituio em Aminocidos
influenciam
Cintica Enzimtica
Cintica Enzimtica
Permite elucidar sobre: Os pormenores do mecanismo cataltico das enzimas O papel das enzimas no metabolismo Controle da actividade Mecanismos de inibio
Dados: Para [S] baixas, Vo aumenta quase linearmente Para [S] maiores, Vo aumenta mais gradualmente Para [S] mais elevadas, atinge-se uma velocidade mxima, Vmx.
Equao de Michaelis-Menten
Comportamento explicado pela formao do complexo enzima-substrato ES 1. O enzima liga-se ao substrato reversivelmente formando o complexo ES
Reaco rpida
.A reaco 2, mais lenta, limita a velocidade global da reaco. .A velocidade proporcional concentrao do complexo ES. .A cada momento o enzima existe na forma livre e no complexo ES. .A velocidade mxima (Vmx) da reaco ocorre quando todos os enzimas esto associadas a molculas de substrato.
Vo pode ser considerado como a velocidade com que ocorre a quebra da ligao ES
.Passo 3
.Passo 4
Obtemos Vo, substituindo [ES]
Os enzimas que exibem uma dependncia hiperblica de V0 em funo de [S] diz-se que seguem a cintica de Michaelis-Menten.
Enzimas cujo mecanismo obedea s duas reaces anteriores podemos dizer que o valor de Km est relacionado com a afinidade do enzima para o substrato, e logo diferente de substrato para substrato e de enzima para enzima.
O Vmx a velocidade mxima que a reaco pode alcanar, na situao virtual em que todos os enzimas se encontram ligados ao substrato.
Equao de Lineweaver-Burk
Equao de Lineweaver-Burk
Grfico de 1/[V0] em funo de 1/[S]
.Esta recta tem um declive Km/Vmx .A interseco da recta no eixo 1/V0 corresponde ao valor 1/Vmx .A interseco com o eixo 1/[S] corresponde a -1/Km
Inibio enzimtica
Reversvel
Competitiva Anti-Competitiva Mista
Irreversvel
Inibio Reversvel
Vmax aparente Sem inibio Inibio competitiva Inibio AntiCompetitiva Inibio Mista Vmax Vmax Vmax/ Vmax/ Km aparente Km Km Km/ Km/
Inibio Irreversvel
Hexocinase
A hexocinase fosforila a glucose para glucose-6-fosfato Reaco ocorre com consumo de ATP juntamente com um io Mg2+
Hexocinase
A hexocinase uma enzima do tipo indutivo
Hexocinase
Fosforilao impede a sada de glucose da clula
Hexocinase
Reaco catalisada pela hexocinase
Hexocinase
No fgado tambm existe uma hexocinase, mas com menor afinidade para com a glucose Esta s est activa quando a concentrao de glucose no sangue muito elevada Quando a concentrao de glucose no sangue baixa, o fgado no compete com outros tecidos No fgado, a glucose convertida em glicognio
Hexocinase
A fosforilao A converso
da glucose reversvel!
Enzimas Reguladores
Tipos de Moduladores
Mecanismos que regulam a actividade enzimtica:
Variao da concentrao de substrato
Variao de pH e temperatura Inibio enzimtica
Modulao alostrica
Ocorre em enzimas que possuem um local de modulao alostrico
Heterotropismo (o modulador diferente do substrato) Homotropismo (o modulador igual ao substrato)
Modulador alostrico
A ligao entre o modulador e o enzima no-covalente e o local de modulao especifico para cada modulador, no caso dos enzimas heterotrpicos
Modulao alostrica
Induz:
Modificaes conformacionais na estrutura espacial do enzima Modifica a afinidade do enzima para com os seus substratos
Modulao alostrica
Um modelo muito comum de regulao alostrica a inibio por retroalimentao, onde o prprio produto da reaco actua como modulador da enzima que a catalisa.
Cintica
Comportamento sigmide
[S] para a qual V0=Vmx/2 no corresponde ao Km
O comportamento sigmide explicado pela interaco entre as subunidades das protenas, j que mudanas estruturais numa subunidade so transferidas para as adjacentes, atravs de interaces no covalentes entre elas.
Cintica
Enzimas homotrpicas pequenas variaes na concentrao do modulador podem provocar grande variaes na actividade do enzima.
Enzimas heterotrpicas dificil generalizar a forma como se comportam . Apresentam uma grande variabilidade no comportamento.
Cintica
Modulao covalente
Grupos adicionados ou retirados do enzima atravs de modificaes covalentes
Fosforilao
Adenilao
Urinilao ADP-ribosilao
Metilao
Fosforilao
Ligao de um grupo Fosforil a determinados resduos de aminocidos
catalisada por quinases um processo reversvel Fosfatase remove os grupos fosforil adicionados
Fosforilao
O grupo fosforil:
Influencia a polaridade dos aminocidos Permite o estabelecimento de pontes hidrogeninicas
Adenilao
adicionado um grupo Adenil tirosina
Uridilao
adicionado um grupo uridil tirosina
ADP-Ribosilao
acresentada uma ADP-Ribose, com incidncia nos resduos Arginina, Glutamina, Cistena e Histidina alterada (diftamida-a)
Metilao
adicionado um grupo metil em resduos de glutamato
Zimognios
A regulao enzimtica pode passar ainda pela existncia de um precursor, sem capacidade cataltica, que, no caso das proteases, so chamados zimognios.
Zimognio
Clivagem proteoltica
Enzima activa