Aminocidos e Peptideos

O que so aminocidos?
Precursores de vrios tipos de biomolculas

Compostos formados por :

um grupo amina primrio [
]
um grupo cido carboxlico [
]
ambos ligados a um carbono central [
], o
qual tambm possui um hidrogenio e um radical
aminocidos

Glicina

Esquema geral

Sintese proteica

Origem dos aminocidos

A atmosfera primitiva era um ambiente com descargas eltricas, gases

metano, amnia e hidrognio. Alm disso havia mares e vulces ativos.

Acredita se que os aminocidos surgiram nesse perodo, a partir de

reaes entre metano, amnia e hidrogenio (dissolvidos na gua dos
mares). As descargas eltricas contribuiram para que essa reao
ocorresse.

Experimento de Miller

Os 20 aminocidos-padro
Depois de vrias anlises de protenas, notou se que haviam 20 aminocidos
comuns na maior parte delas! Tais aminocidos diferem quanto a sua cadeia
lateral (R):

Cadeia lateral Apolar glicina, alanina, valina, prolina, leucina, isoleucina e metionina
Exemplo: Valina tem grupo R:

Cadeia lateral Apolar com grupos aromticos fenilalanina, triptofano e tirosina

Exemplo: Fenilalanina tem grupo R:

Cadeia lateral Polar neutra serina, treonina, cistena, asparagina e glutamina

Exemplo: Serina tem grupo R:

Cadeia lateral Polar carregada positivamente lisina, arginina e histidina

Exemplo: Lisina tem o grupo R:

Cadeia lateral Polar carregada negativamente aspartato e glutamato

Exemplo: Aspartato tem o grupo R:

Cistena pode formar ligao dissulfeto

com outra cistena:

atravs da oxidao de dois grupos tiol possivel formar

uma ligao dissulfeto

2H dos grupos tiol + oxigenio gua + formao de uma ligao dissulfeto

Insulina Bovina

H ligaes dissulfeto intrapeptdicas (dentro do

polipeptdeo) e interpeptdicas (entre dois polipeptdeos)

Obs: cada cadeia um polipeptideo

Ligao Peptdica
Para

formar peptdeos necessario fazer

uma ligao peptdica entre aminocidos:
+
aminoterminal

Carboxiterminal

Na parte esqueda do peptideo (onde fica o grupo amina)

chamado de extremidade Aminoterminal ou N-Terminal. J o lado
direito (onde fica o grupo carboxilico) denominado extremidade
Carboxiterminal ou C-Terminal.

Tabela

com alguns dados de aminocidos

Observaes da tabela:
Hidropatia:

um ndice de hidropaticidade elevado (+) indica

uma regio hidrofbica (apolar) do polipeptdeo. ndice baixo (-)
indica o contrrio, ou seja, regio hidroflica (polar).
O ndice hidroptico dos aminocidos reflete a tendncia que as
suas cadeias laterais tm para interagir com o meio aquoso.
PI:

o ponto isoeltrico, onde a carga lquida total da molcula

de aminocido ou protena nula.
PK1 e PK2: So os pontos constantes de equilbrio da

dissociao dos grupos cidos e bsicos de um aminocido.

Pk1

referente ao grupo COOH

Pk2 referente ao grupo NH3+
PkR referente ao grupo R

Aminocidos possuem
propriedades cido-base

Durante a titulao de um aminocido possivel notar a desprotonao;

afinal todos os aminocidos possuem pelomenos dois grupos cido-base (Primeira perda de prton
COOH e NH3).
Terceira perda de prton

Exemplo: Glutamato
Segunda perda de prton

Sofre 3 perdas de prton:

Primeira: em PH =2,19
Segunda: em PH =4,25
Terceira: em PH =9,67

PH

Ponto Isoeltrico

Valor de PH onde a molcula est neutra, ou seja,

quantidade de cargas positivas e negativas passam a ser
iguais.

Aminocidos neutros
pI= (pK1 + pK2)/2

Aminocidos com cadeia cida (-)

pI= (pK1+pKR)/2

Aminocidos com cadeia bsica (+)

pI= (pK2 + pKR)/2

Exemplo: Glutamato
PI= (pKi +pKR)/2
PI = (2,19 + 4,25)/2
PI = 3,22
Ou seja, em PH = 3,22

Carga Lquida:
* Carga Lquida = C.L

C.L =
+1 + 0 = +1

C.L =
+1 -1 = 0

C.L =
0 1 = -1

Importancia do Ponto Isoeltrico:

As cargas eltricas influenciam na solubilidade da molcula. A

presena de cargas negativas ou positivas determina a interao
das molculas com o meio aquoso e a repulso entre as mesmas.

No PI, as foras de repulso entre as molculas e as foras de

interao com o meio aquoso so MNIMAS,ocorrendo a formao
de aglomerados que tendem a precipitar. Ou seja, diminui muito a
solubilidade.

NO PI Repulso mnima entre as molculas e pouca interao com

o meio aquoso

Classificao:
Peptdeos:

2-3 resduos
Oligopeptdeos: 4-40 resduos
Protenas: mais de 40 resduos

Exemplo de peptideo

Exemplo de oligopeptideos:
A somatostatina (hormnio)
Exemplo de protena: Hemoglobina

Exerccios extra:
1. Faa o peptideo: Ala-Glu-Gly-Lys (Alanilglutamilglicilisina)e indique onde a
extremidade aminoterminal e carboxiterminal.
2. Calcule o PI da Histidina sabendo que:

3. Escreva as estruturas dominantes da Glicina em Ph 2, 7 e 11.

Dica: Complete os
quadrados com ?
lembrando que ocorre
desprotonao.

Resposta dos exercicios extra:

Coisas importantes:
importante saber a estrutura dos 20
aminocidos e o grupo que cada um pertence.

fundamental saber fazer uma ligao

peptdica e dissulfeto.

Saber a importancia do ponto isoeltrico e

como calcular.

Referncias Bibliogrficas

VOET, D. ; VOET, J. ; PRATT, J.W. Fundamentos de Bioqumica. Porto Alegre, ARTMED,

2000

ALBERT L. LEHNINGER DAVID L. NELSON MICHAEL M. COX. Lehninger Princpios de

Bioqumica Ed. Sarvier, 2007

Determinao
do
ponto
isoeltrico
www.fcfar.unesp.br/.../ponto_isoeletrico.htm >11/02/10

da

casena

Qumica Nova - Adsorption of amino acids on minerals and the origin of life
<http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S010040422006000400027>
11/02/10

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