ENZIMAS

São proteínas especiais com a função específica de

acelerar reações químicas (biocatalisadores).

Características:

• Eficiência catalítica;
• Alto grau de especificidade em relação aos substratos;
• Acelera a velocidade das reações;
• Não ser consumida ou alterada ao participar da catálise;
• Ter sua atividade regulada geneticamente ou pelas
condições metabólicas.
 Regiões das enzimas

• Sítio Ativo: Cavidade ou fenda de ligações do substrato,

situado na superfície da proteína enzimática, responsável
pela especificidade.

• Sítio Alostérico: Região afastada do sítio ativo, que

possuem moléculas pequenas específicas que se ligam e
causam alterações na conformação protéica que afeta o
sítio ativo, aumentando ou reduzindo a atividade
enzimática.
 Classificação das enzimas (nomenclatura)

Muitas enzimas utilizam o sufixo –ase ao nome dos

substratos ou ao tipo de reações catalisadas.
Reação catalisada por enzimas
Coenzimas e Co-fatores: Moléculas orgânicas ou inorgânicas
pequenas, essenciais à atividade enzimática.

• Co-fator metálico: Devido a estrutura eletrônica os metais estão

frequentemente envolvidos em catálises.

Íons metálicos
(carga positiva)

Aceptor de pares
eletrônicos

Interação com dois

ou mais ligantes
Participam na
organização e
polarização do
substrato para a
reação de catálise
• Coenzimas: Pequenas moléculas orgânicas, frequentemente derivadas
de vitaminas, que são sintetizadas em pequena quantidade e que facilitam os
processos catalíticos das enzimas.

HOLOENZIMAS = COENZIMA + APOENZIMA

(enzima inativa) (grupo prostético) (parte protéica inativa)
 Modelo de especificidade enzimática

• Chave-fechadura (Fisher 1890): Muitas enzimas possuem fendas com

dimensões fixas que permite a inserção somente de compostos com uma dada
configuração.
• Encaixe induzido – induced fit (Koshland 1958): Modelo mais flexível
de interação. Os sítios ativos não estão completamente pré-formados e a
interação inicial do substrato com a enzima induz uma alteração conformacional
na enzima, promovendo o posicionamento dos aminoácidos catalíticos para
formar o sítio ativo.
 Fatores que influenciam a atividade enzimática
• Temperatura: A atividade enzimática possui uma temperatura ótima de atuação.
• pH (potencial hidrogeniônico): A maioria as enzimas atuam em intervalos muito
estreitos de pH ótimo.
• Concentração da enzima: A velocidade inicial da reação é diretamente
proporcional à concentração enzimática.

Vmáx. é proporcional a introdução

de enzimas no sistema.
• Concentração do substrato: A velocidade é constante, não dependendo da
concentração de substratos, sendo sua quantidade suficiente para saturar todos
os sítios catalíticos das moléculas enzimáticas.