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ROTEIRO DE ESTUDOS: REVISO BIOQUMICA 1) O que so protenas conjugadas e grupos prostticos?

? Protenas conjugadas so constitudas por aminocidos mais outro componente no-proteico, chamado grupo prosttico. Por exemplo as glicoproteinas so protenas conjugadas e seu grupo prosttico carboidrato, exemplo a mucina (muco). 2) Explique como possvel a partir de um alfabeto de 20 aminocidos serem construdas protenas em um nmero to grande e com funo to diversa? Do mesmo jeito que o nosso alfabeto pode se arranjar e formar vrias palavras diferentes um alfabeto de 20 aminocidos podem constituir diversas protenas de arranjos diferentes e com funes que se diferem uma das outras. 3) Tendo em vista as principais tcnicas bioqumicas de separao e purificao protica cite em qual propriedade fsico-qumica cada uma se baseia. Focalizao isoletronica se baseia no valor do pH da protena, apresenta carga eltrica lquida igual a zero. O ponto isoeltrico (pI) o pH no qual h equilbrio entre as cargas negativas e positivas dos grupamentos inicos da protena. Eletroforese em gel se baseia no tamanho da protena e uma tcnica de separao de molculas que envolve a migrao de partculas em um determinado gel durante a aplicao de uma diferena de potencial. As molculas so separadas de acordo com o seu tamanho, pois as de menor massa iro migrar mais rapidamente que as de maior massa. Em alguns casos, o formato da molculas tambm influi, pois algumas tero maior facilidade para migrar pelo gel. Cromatografia se baseia no tamanho, carga e afinidade. A cromatografia uma tcnica de separao de misturas e identificao de seus componentes. Esta separao depende da diferena entre o comportamento dos analitos entre a fase mvel e a fase estacionria. A interao dos componentes da mistura com estas duas fases influenciada por diferentes foras intermoleculares, incluindo inica, bipolar, apolar, e especficos efeitos de afinidade e solubilidade.

4) Explique as principais caractersticas dos quatro nveis estruturais das protenas. 1 - Estrutura Primria - o nvel estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molcula. A estrutura primria da protena resulta em uma longa cadeia de aminocidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". A estrutura primria de uma protena destruda por hidrlise qumica ou enzimtica das ligaes peptdicas, com liberao de peptdeos menores e aminocidos livres. Sua estrutura somente a

seqncia dos aminocidos, sem se preocupar com a orientao espacial da molcula. 2 - Estrutura Secundria dada pelo arranjo espacial de aminocidos prximos entre si na seqncia primria da protena. o ltimo nvel de organizao das protenas fibrosas, mais simples estruturalmente. Ocorre graas possibilidade de rotao das ligaes entre os carbonos a dos aminocidos e seus grupamentos amina e carboxila. O arranjo secundrio de um polipeptdeo pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ngulos das ligaes entre carbonos a e seus ligantes so iguais e se repetem ao longo de um segmento da molcula. 3 - Estrutura Terciria Dada pelo arranjo espacial de aminocidos distantes entre si na seqncia polipeptdica. a forma tridimensional como a protena se "enrola". Ocorre nas protenas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente. Cadeias polipeptdicas muito longas podem se organizar em domnios, regies com estruturas tercirias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptdica. Os domnios so considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional de uma protena. 4 - Estrutura Quaternria Surge apenas nas protenas oligomricas. Dada pela distribuio espacial de mais de uma cadeia polipeptdica no espao, as subunidades da molcula. Estas subunidades se mantm unidas por foras covalentes, como pontes dissulfeto, e ligaes no covalentes, como pontes de hidrognio, interaes hidrofbicas, etc. As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da funo bioqumica da protena. 5) Descreva estruturalmente as principais estruturas secundrias das protenas. dada pelo arranjo espacial de aminocidos prximos entre si na sequncia primria da protena o ltimo nvel de organizao das protenas fibrosas, mais simples estruturalmente. Ocorre graas possibilidade de rotao das ligaes entre os carbonos alfa dos aminocidos e os seus grupos amina e carboxilo. O arranjo secundrio de uma cadeia polipeptdica pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ngulos das ligaes entre carbonos alfa e seus ligantes so iguais e se repetem ao longo de um segmento da molcula. So trs os tipos principais de proteicas. As alfa-hlices, as folhas-beta e estruturas que no so nem hlices nem folhas chamadas laos (loops).

alfa-hlice: presente na estrutura secundria dos nveis de organizao das protenas. So estruturas cilindricas estabilizadas por pontes de hidrognio entre aminocidos. As cadeias laterais dos aminocidos encontram-se viradas para fora. Existem vrias formas de como as hlice alfa podem organizar-se. Na alfa-hlice a espinha dorsal polipeptdica torcida em uma hlice virada direita.

folha-beta: padro estrutural encontrado em vrias protenas, nas quais regies vizinhas da cadeia polipeptdica associam-se por meio de ligaes de hidrognio, resultando em uma estrutura achatada e rgida. Esta tambm uma estrutura estvel na qual os grupos polares da cadeia polipeptdica associam-se por meio de ligaes de hidrognio um ao outro. laos: Laos so seces da sequncia que se ligam aos outros dois tipos de estrutura secundria. Em contraste com hlices e folhas, que formam o ncleo da protena, loops no so estruturas regulares e ficam fora da protena dobrada.

6) Descreva os modelos que explicam a interao entre uma enzima e o seu substrato. Modelo chave-fechadura As enzimas exibem uma elevada especificidade, e foi sugerido por Emil Fischer, em 1894, que esse facto era devido a que tanto as enzimas como os substratos apresentam formas geomtricas complementares, fazendo com que encaixem de maneira precisa umas nos outros. Este processo muitas vezes referido como modelo chave-fechadura. No entanto, apesar de este modelo explicar a especificidade das enzimas, falha em explicar a estabilizao dos estados de transio que as enzimas exibem. Modelo do encaixe induzido Em 1958, Daniel Koshland sugeriu uma modificao ao modelo de chave-fechadura: uma vez que as enzimas exibem estruturas flexveis, o stio ativo altera a sua forma de maneira continuada atravs de interaes com o substrato, enquanto esse mesmo substrato vai interagindo com a enzima. Como resultado, o substrato no se liga simplesmente a um stio ativo que rgido. As cadeias laterais dos aminocidos que formam o stio ativo sofrem uma reorientao de maneira a que as suas posies potenciem a ao cataltica da enzima. Em alguns casos, como nas glicosidases, a molcula de substrato tambm sofre alteraes de conformao medida que vai se aproximando do stio activo.] O stio activo continua a sofrer modificaes at que o substrato esteja completamente ligado e neste momento em que a conformao final e a carga so determinadas.

7) Como o pH e a temperatura influenciam na atividade das protenas? Cada enzima possui um pH timo para desempenhar suas funes, seja no estmago, no caso das pepsinas em pH cido (por volta de 2-muito baixo), ou em qualquer outro rgo ou tecido, na boca ou na corrente sangunea, cada uma em seu local de atuao requerem de condies favorveis para potencializar sua atuao. Para otimizao das reaes biolgicas, mediadas por catalisadores, necessrio uma temperatura adequada que varia de acordo com o tipo de enzima. Baixas temperaturas podem causar inativao e altas temperaturas podem causar desnaturao enzimtica. Ou seja, fatores que alteram a conformao da molcula como pH e temperatura influenciam na atividade cataltica das enzimas.

8) Quais as principais propriedades do stio ativo? Em geral os stios ativos possuem algumas caractersticas em comum: 1) fenda tridimensional de aminocidos no-adjacentes, 2) os outros aminocidos da enzima esto envolvidos com na regulao da atividade, interao com outras protenas, canais para trazer o substrato ao centro ativo, etc., 3) so microambientes onde normalmente a gua excluda, a no ser que seja um reagente, 4) os substratos so ligados s enzimas por interaes fracas, formando complexo enzima-substrato. Essas interaes no-covalentes so: van der walls, ligao inica e pontes de H. A especificidade derivada da formao de muitas interaes fracas entre a enzima e sua molcula especfica de substrato.

9) Descreva os principais tipos de inibio enzimtica. Anlogos do estado de transio so potentes inibidores de enzimas, reforando a essncia da catlise: ligao seletiva ao estado de transio. Irreversvel: liga-se fortemente enzima e em conseqncia se dissocia muito lentamente. Reversvel: rpida dissociao do complexo EI.

10) Quais os mecanismos celulares envolvidos no controle da atividade protica? 10) Descreva brevemente a cintica de Michaelis-Mentem. As reaces catalisadas por enzimas so saturveis, e a sua velocidade de catlise no indica uma resposta linear face ao aumento de substrato. Se a velocidade inicial da reaco medida sobre uma escala de concentraes de substrato (denotada como [S]), a velocidade de reaco (v) aumenta com o acrscimo de [S]. Todavia, medida que [S] aumenta, a enzima satura-se e a velocidade atinge o valor mximo Vmax. 11) O que significa Km? Kcat? Kcat/Km? Km: concentrao de substrato na qual a velocidade metade da mxima. (a fora de interao entre enzima e substrato) Kcat/Km: medida de eficincia cataltica que leva em considerao tanto a velocidade de catlise de um dado substrato (Kcat) quanto a fora de interao entre enzima e substrato (Km). 12) Descreva quimicamente os principais tipos de carboidratos. Carboidratos, tambm conhecidos como hidratos de carbono, glicdios, glucdeos, glcidos, glcides, sacardeos ou acares, so as biomolculas mais abundantes na natureza, constitudas principalmente

por carbono, hidrognio e oxignio, podendo apresentar nitrognio, fsforo ou enxofre na sua composio. 13) Quais so os principais oligossacardeos e suas unidades formadoras? Os Oligossacardeos so carboidratos resultantes da unio de duas a dez molculas de monossacardeos. A ligao entre os monossacardeos ocorre por meio de ligao glicosdica, formada pela perda de uma molcula de gua. O grupo mais importante dos oligossacardeos so os dissacardeos, formados pela unio de apenas dois monossacardeos. Quando so constitudos por trs molculas de monossacardeos, recebem o nome de trissacardeos. Os dissacardeos, como a sacarose, maltose e lactose so formados pela unio de dois monossacardeos.

15) Qual a importncia do glicognio para os animais? O glicognio um polissacardio formado por milhares de unidades de glicose e, como todo polissacardeo, no apresenta sabor adocicado. Dessa forma, o glicognio uma macromolcula que quimicamente considerada como um polmero formado pela associao de monmeros de glicose. Assim o glicognio importante para os animais, pois reserva de glicose que um glicdio monossacardeo que fundamental para a produo de energia metabolizada em todas as clulas.