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1) Caracterizao das Enzimas.

So catalisadores biolgicos, de natureza principalmente proteica, que participam de vrias reaes bioqumicas, tendo como papel fundamental o controle metablico. Aceleram reaes termodinamicamente favorecidas (so altamente eficientes). So molculas versteis, esteroespecificas e de elevada importncia nos processos biotecnolgicos. No so txicas.

Resumindo, as E (1) diminuem a energia de ativao, levando a altas velocidades de reao, (2) so muito especficas, (3) so sintetizadas pelas prprias clulas onde atuam, (4) tm concentrao celular varivel, de acordo com as condies fisiolgicas e (5) podem ter sua atividade modulada, permitindo um ajuste fino do metabolismo ao meio ambiente. 2) Estrutura das Enzimas. As E so protenas globulares e, como toas as protenas, so heteropolmeros de vinte diferentes aminocidos; algumas incluem em sua estrutura um componente noproteico (grupo prosttico). So macromolculas, com peso molecular variando entre 5.000 e 1.000.000 de dltons. Os aminocidos componentes das protenas apresentam uma poro comum: um C ligado a uma carboxila, a um grupo amino e a um tomo de H. O quarto substituinte do carbono uma cadeia (grupo R), especifica para cada aminocido. Estrutura Primria: Na molcula proteica, os aminocidos esto ligados uns aos outros atravs de ligao peptdica, estabelecida entre o grupo a-carboxila de um aa e o grupo a-amino do prximo aa. O que caracteriza cada E o n de aa componentes de sua cadeia e a

ordem em que eles se encontram, ou seja, a estrutura 1, que responsvel pelas estruturas de ordem superior.

Estrutura Secundria: A estrutura secundria tem sempre padro regular; formada por elementos derivados de outra estrutura regular na cadeia proteica, a ligao peptdica. A cadeia peptdica pode ter segmentos organizados em: a-hlice: Essa estrutura formada e estabilizada por pontes de H estabelecidas entre o tomo de N e o tomo de O. folha B-pregueada: Essa estrutura formada por um arranjo paralelo de dois ou mais segmentos de cadeias peptidicas quase totalmente distendidas e tambm e mantido por pontes de H, que unem 2 segmentos distintos da cadeia proteica. Estrutura Terciria: A estrutura terciria descreve a conformao tridimensional da E. Ela explica o dobramento da cadeia peptdica como os enrolamentos, dobras e voltas que a compem e que a levam a uma forma geral globular. S ligaes qumicas que estabelecem e mantm a estrutura terciaria so formadas sempre entre os grupos R dos aa. Como esses aas variam em n e em posio para cada E, a organizao espacial tambm varia. Os grupos R dos aas podem ser divididos em 2 tipos: Apolares (hidrofbicas): Localizao diferencial dos grupos R, provocada pelas interaes hidrofbicas que leva ao dobramento da cadeia polipeptdica. Polares: Alguns apresentam carga eltrica (positiva ou negativa), e os outros so polares por apresentarem regies do grupo R mais negativas e regies mais positivas. Outras foras devem ser consideradas no dobramento da a-hlice: Grupos R com carga eltrica fazem ligaes eletrostticas com grupos R com carga negativa. Pontes de H, formados entre grupos R. Estrutura Quartenria: a organizao presente nas protenas compostas por mais de uma cadeia polipeptdica e descreve quantos e quais monmeros compem a molcula e como estes monmeros esto associados. As foras que mantm unidos os monmeros componentes de enzimas com estrutura quartenria so as mesmas que mantm a estrutura terciaria (interaes hidrofbicas, pontes de H e ligaes salinas).

Muitas E tem apenas uma cadeia polipeptdica, organizada espacialmente por foras qumicas, e por terem uma funo, so denominadas protenas. Outras E so formadas por 2 ou + cadeias polipeptdicas, iguais ou diferentes, que isoladamente no tem capacidade cataltica; nesse caso o termo protena s pode ser aplicado ai conjunto funcional e no as subunidades.

3) Cofatores. Muitas E necessitam de associao com outras molculas ou ons para exercer seu papel cataltico, denominados cofatores (coenzimas e metais). Coenzimas: As CE so pequenas molculas orgnicas derivadas de vitaminas, podendo ser ligadas fortemente (grupo prosttico) ou fragilmente (co-substratos). Atuam como aceptores de tomos ou grupos funcionais retirados do substrato de uma dada reao e como doadores destes mesmos grupos ao participarem de uma outra reao e, por isto, diz-se que as CE so transportadoras de determinados grupos. Durante a catalise a CE e o S acham-se alojados no centro ativo da enzima, consistindo a reao na remoo de determinado grupo qumico do S e sua transferncia para a CE, ou vice-versa. (FAD, NAD, Coenzima A, etc). Metais: Os ons metlicos ligam-se a grupos R de aminocidos da cadeia proteica ou esto presentes em grupos prostticos. Cumprem papel decisivo na catalise, participando efetivamente da reao qumica. (Zn2+, Ca2+, Ni2+, etc). 4) Ao cataltica das Enzimas. Para que a catlise ocorra os S devem ligar-se molcula da E em uma regio especifica de sua superfcie chamada sitio ativo (SA). As E aumenta a velocidade das reaes espontneas, por reduzirem a energia de ativao (EA), ou seja, a barreira de energia entre S e o P que deve ser transposta pelas molculas para que a reao ocorra. Os mecanismos pelos quais as E reduzem a EA no so ainda totalmente entendidos, mas acredita-se que sejam direta ou indiretamente relacionados ao estado de transio. Os grupos catalticos funcionais das E interagem com S e o ativa para a reao; essa interao, formando um complexo ES, formada e mantida pelas mesmas foras que estabilizam a estrutura primaria (pontes de H, interaes hidrofbicas, inicas e de Van der Waals). O complexo ES, tem papel central na reao, sendo o ponto de partida para os tratamentos matemticos que definem o comportamento cintico das reaes enzimticas e para descries tericas dos mecanismos enzimticos.

Sitio Ativo: O sitio ativo uma cavidade com forma definida, aberta na superfcie da molcula globular da enzima, constituda por grupos R de aas. essa forma definida do SA que confere especificidade catlise enzimtica (para ser reconhecida como S a molcula deve ter forma adequada para acomodar-se ao sitio ativo e os grupos qumicos capazes de estabelecer ligaes com os grupos R ali presentes. A aproximao e a ligao do S E altera o balano de foras responsveis pela manuteno da estrutura tridimensional da E, amoldando sua forma forma do S. Energia de Ativao: a energia necessria para alinhamento dos grupos qumicos reagentes, formao de cargas transientes instveis, rearranjo de ligaes e outras transformaes, a fim de que a reao ocorra . entendida tambm como a barreira de energia entra S e P, ou, como a diferena entre o estado basal (forma normal e estvel da molcula) e o estado de transio. Estado de Transio: altamente instvel e pode facilmente mover na direo de formao de produtos ou de reagentes , com pouca variao de energia. 5) Classificao das Enzimas Quanto forma de uso: a) A E catalisa a reao principal, participam do processo produtivo, ou seja, so insumos. b) A E participa de reaes laterais, ou seja, de reaes que complementam as caractersticas dos produtos. c) A E o produto da reao. Quanto a origem: a) Intracelulares: Sendo produzidas dentro das clulas, necessitando de uma etapa de rompimento celular para serem liberadas. b) Extracelulares: Sendo produzidas e secretadas para o exterior da clula. Quanto ao modo de ao: a) Endoenzimas: Atuam clivando aleatoriamente as ligaes qumicas das regies internas da molcula ou polmero alvo. b) Exoenzimas: Atuam clivando as ligaes qumicas das extremidades da molcula ou polmero alvo. Quanto a reao qumica catalisada: a) Oxirredutases: So E que reduzem S pela transferncia de H ou eltrons, ou pelo

uso de grupos aceptores. b) Transferases: So E que removem grupos de S e os transformam para molculas aceptoras. c) Hidrolases: So E em que a gua participa na clivagem de ligaes covalentes do S. d) Liases: So E que removem grupos dos seus S, formando duplas ligaes, ou que convertem grupos adicionais em duplas ligaes. e) Isomerases: So E que promovem a isomerizao do S. f) Ligases: So E que catalisam a ligao covalente de duas molculas, conjuntamente com a quebra de uma ligao altamente energtica.

6) Fatores que influenciam a atividade enzimtica A estrutura e a forma do SA podem ser facilmente afetadas por quaisquer agentes capazes de provocar mudanas conformacionais na estrutura protica. Isso torna a atividade enzimtica dependente do meio ambiente. a) pH: A maioria das E apresentam um valor de pH para o qual a sua atividade mxima a velocidade da reao diminui medida que o pH se distancia desse valor timo. A influncia do pH sobre a catlise enzimtica devida aos grupos R dissociveis presentes nos grupos R dos aas. A cada valor de pH esses grupos podem estar protonados ou desprotonados. Esse pH timo depende do n e tipo de grupos ionizveis que uma E apresenta. b) Temperatura: Em principio, aumentos de temperatura levam a aumentos de velocidade de reao, por aumentar a energia cintica das molculas do sistema, aumento a probabilidade de choques entre elas. Temperaturas mais altas levam desnaturao da E, ou seja, da perda de sua estrutura tridimensional. Rompidas as pontes de H, desencadeia-se alteraes estruturais, levando a enzima a uma nova conformao ou a um estado sem estrutura definida. c) Concentrao de S: Primeiramente, verifica-se que quanto maior for a concentrao de S maior ser a velocidade de reao. Chega-se, no entanto, a um ponto onde a concentrao de S tima, assim aumento de S no aumentaro a velocidade da reao. Nesse ponto a reao atinge sua velocidade mxima. 7) Inibio enzimticas A catlise enzimtica pode ser impedida por compostos, que, quando presentes no

meio, ligam-se diretamente enzima, impedindo sua ao, chamados de inibidores. a) Inibidores Competitivos: So substncias que tem forma estrutural semelhante do S para poderem ligar-se ao SA da enzima. Faltam-lhes entretanto, grupos qumicos que pudessem levar a reao a cabo. Ou seja, competem com o S pelo SA da enzima (Km' > Km; Vmx' = Vmx). b) Inibidores No-Competitivos: Sua forma estrutural no guarda qualquer semelhana com a do S e a inibio exercida pela sua capacidade de ligar-se a grupos R, fora do SA. Essa ligao altera a estrutura enzimtica impedindo a catlise. Ou seja, liga-se enzima em um lugar diferente do SA, impedindo o S de ligar-se ao SA da enzima (Km' = Km; Vmx' < Vmx). c) Inibidores Acompetitivos: Apenas se liga ao conjunto ES. Aumenta a afinidade entra S e a E, para depois ligar-se ao conjunto e inibir a formao de produto (Km' < Km; Vmx' < Vmx).