11/09/2013

AMINOCIDOS
PROTENAS ENZIMAS

Protenas
Protenas so macromolculas complexas, compostas de aminocidos. So os constituintes bsicos da vida e necessrias para os processos qumicos que ocorrem nos organismos vivos. Nos animais, correspondem a cerca de 80% do peso dos msculos, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos vegetais as protenas esto presentes.

Protenas
A importncia das protenas est relacionada com suas funes no organismo. Todas as enzimas conhecidas so protenas. Muitas vezes, elas existem em pequenas quantidades. Estas substncias catalisam todas as reaes metablicas e capacitam aos organismos a construo de outras molculas - protenas, cidos nuclicos, carboidratos e lipdios.

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Metabolismo: integrao entre catabolismo e anabolismo

Aminocidos
Embora sejam inmeras, todas as protenas so formadas por apenas 20 aminocidos. Todos os aminocidos tem um carbono (chamado carbono-a) ligado a um grupo amino e a um grupo carboxila.

Aminocidos
Forma Zwitterinica de amincidos que ocorrem em valores fisiolgicos de pH. Molculas que apresentam grupos com cargas eltricas de polaridades opostas
SOFRE REAO DE NEUTRALIZAO INTRAMOLECULAR

O NITROGNIO POSSUI UM PAR DE ELTRONS LIVRE PRONTO PARA RECEBER O ON H+ DO CIDO.

+H3N

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+H3N

zwitterion
anftero, pois reage com cido e com base.

AMINOCIDOS Caractersticas Gerais

So as unidades fundamentais das protenas. Todas as protenas so formadas a partir da ligao em sequncia de apenas 20 aminocidos. Existem, alm destes 20 aminocidos principais, alguns aminocidos especiais, que s aparecem em alguns tipos de protenas.

AMINOCIDOS Lehninger

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Grupos R apolar Grupos R aromticos Grupos R polares, no carregados Grupos R carregados (+ / )

Os aminocidos se classificam em:

NEUTRO

O nmero de grupos cido igual ao o de grupos amino. CIDO BSICO

O nmero de grupos cidos maior que o de grupos amino.

O nmero de grupos cidos menor que o de grupos amino.

PROPRIEDADES FSICAS DOS AMINOCIDOS *solveis em gua *insolveis em solventes orgnicos *no se volatilizam *altos pontos de fuso (100C) PROPRIEDADES QUMICAS DOS AMINOCIDOS * so anfteros (atua como cido ou base). * sofrem reao de polimerizao (ligao de diversos AA).

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Os vegetais tm a capacidade de fabricar os vinte aminocidos necessrios para a produo de suas protenas, j as clulas animais no sintetizam todos eles, sendo que alguns devem ser ingeridos com o alimento. Assim, os aminocidos podem ser classificados em dois tipos: ESSENCIAIS NO ESSENCIAIS

Essenciais - so aqueles que no podem ser sintetizados pelos animais. Ex: Fenilalanina; Valina; Triptofano; Treonina; Lisina; Leucina; Isoleucina; Metionina. No essenciais (Naturais) - so aqueles que podem ser sintetizados pelos animais. Ex: Glicina; Alanina; Serina; Cistena; Tirosina; Arginina; Histidina; Prolina; cido asprtico (Aspartato); cido glutmico (Glutamato); Asparagina; Glutamina.

AMINOCIDOS ESSENCIAIS

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O QUE DIFERE AS PROTENAS:

Quantidade de aminocidos (AA) do polipeptdeo.
Dipeptdeo, Tripeptdeo, Oligopeptdeo, Polipetdeo

Tipos de AA Sequncia dos AA

Apresentam comprimento varivel, indo de 40 a cerca de 33.000 resduos de aminocidos (poucos passam dos 1.500 resduos de AA)

Protenas
As protenas tambm so chamadas de polipeptdeos, porque os aminocidos so unidos por ligaes peptdicas. Ligao peptdica a unio do grupo amino de um aminocido com o grupo carboxila de outro aminocido, atravs da formao de uma amida.
O HO R C C NH2 H R C C NH2 H HOH

R HOOC C N H H H R

HOOC C N H H

Ligao Peptdica

Atravs destas ligaes, os aminocidos formam cadeias longas. A maioria das protenas tem mais de 200 aminocidos.

Classificao da protena quanto a estrutura

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Estrutura primria
A seqncia de aminocidos conhecida como estrutura primria. esta estrutura que, de fato, determina a forma e a funo da protena.

A estrutura primria somente a seqncia dos aminocidos, sem se preocupar com a orientao espacial da molcula.

Estrutura secundria
Os ngulos formados pelas ligaes peptdicas fazem com que a cadeia protica assuma uma conformao espacial chamada de estrutura secundria. Esta conformao espacial reforada pelas interaes intermoleculares entre os aminocidos. A principal a ligao de hidrognio que acontece entre os hidrognios dos grupos amino e os tomos de oxignio dos outros aminocidos.

a-hlice

Folha-

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A porina uma protena trans-membrana, que atua como um canal inico em bactrias. Existe um "buraco" na estrutura protica, onde os ons passam, seletivamente.

PASSAGEM DE SUBSTNCIAS DE ONDE TEM MAIS PARA ONDE TEM MENOS

Estrutura terciria
A estrutura terciria a conformao espacial da protena, como um todo, e no de determinados segmentos da cadeia. Esta estrutura quem determina a forma das protenas. As protenas globulares, por exemplo, tem forma esfrica.
O que determina a estrutura terciria so as cadeias laterais dos aminocidos. Algumas cadeias so to longas e hidrofbicas que agrupam-se no interior da protena provocando uma dobra ou looping, deixando as partes hidroflicas expostas na superfcie da protena.

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Estrutura quaternria
Existe, finalmente, a estrutura quaternria. Esta estrutura mantida pelas mesmas foras que determinam as estruturas secundrias e tercirias.
Certas protenas so compostas por mais de uma unidade polipeptdica. A imunoglobulina, por exemplo, constituda por 4 cadeias proticas. A conformao espacial destas cadeias, juntas, que determina a estrutura quaternria.

Quanto a forma Globulares Fibrosa

Quanto a funo
Catlise enzimtica Transporte e armazenamento Contrao muscular Proteo imunitria Hormnios Coagulao sangunea

Todas contm C, H, O N e quase todas contm S. Algumas protenas contm elementos adicionais, particularmente fsforo, ferro, zinco e cobre. Seu peso molecular extremamente elevado. So construdas a partir de um conjunto bsico de vinte aminocidos, arranjados em vrias sequncias especficas.

CLASSIFICAO DAS PROTENAS QUANTO A COMPOSIO

As protenas podem ser simples (holopeptdeos), constitudas somente por aminocidos, ou conjugadas (heteropeptdeos), que contm outros grupos como carboidratos, ons, etc. A hemoglobina um exemplo de protena conjugada. Contm 4 protenas ligadas a uma porfirina e a um on de ferro.

As liproprotenas, tal como LDL e HDL, so tambm exemplos de protenas conjugadas - neste caso, com lipdeos.

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Protenas
Outra forma de classificar as protenas baseado na sua funo. Podem ser divididas em protenas estruturais e biologicamente ativas. A maioria das protenas estruturais so fibrosas. So compostas por cadeias alongadas. Dois exemplos so o colgeno (ossos, tendes, pele e ligamentos) e a queratina (unhas, cabelos, penas e bicos).

Funes: as protenas podem ser agrupadas em vrias categorias de acordo com a sua funo. Funo estrutural - participam da estrutura dos tecidos. Exemplos: - Colgeno: protena de alta resistncia, encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos e tendes. - Actina o Miosina: protenas contrteis, abundantes nos msculos, onde participam do mecanismo da contrao muscular. - Queratina: protena impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas. Evita a dessecao, a que contribui para a adaptao do animal vida terrestre. - Albumina: protena mais abundante do sangue, relacionada com a regulao osmtica e com a viscosidade do plasma (poro lquida do sangue).

Protenas
Muitas protenas biologicamente ativas ficam na membrana celular, e atuam de diversas maneiras.

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Protenas
As enzimas fazem a catlise de diversas reaes em nosso organismo. Sem elas essas reaes no aconteceriam ou gerariam produtos indesejados. A ligao entre o stio ativo e o substrato extremamente especfica. O substrato precisa ter caractersticas que permitam o "encaixe" com a enzima ("stio ativo"). Essa relao chamada de chavefechadura.

Modelo de Chave-Fechadura

A atividade da enzima pode ser bloqueada pela ao de um inibidor. Quando este interage com o stio regulatrio da enzima, provoca uma alterao na sua conformao e uma desativao do stio cataltico. A atividade enzimtica, portanto, pode ser controlada, pelo organismo, atravs da liberao ou captao de inibidores. Inibio Enzimtica Competitiva Reversvel Inibio Enzimtica No-Competitiva Reversvel

Inibidores enzimticos

Quando o inibidor se liga reversivelmente ao mesmo stio de ligao do substrato

Quando o inibidor liga-se reversivelmente enzima em um stio prximo de ligao, podendo estar ligado mesma ao mesmo tempo que o substrato

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Cofatores so pequenas molculas orgnicas ou inorgnicas que podem ser necessrias para a funo de uma enzima. A frao protica de uma enzima, na ausncia do seu cofator, chamada de apoenzima.
Enzima + Cofator = holoenzima

cofator Enzima

As enzimas so classificadas segundo os compostos nos quais elas agem:

lipases atuam nas gorduras decompondo-as em glicerol e cidos graxos; catalases decompem a gua oxigenada; amilases decompem os amidos em acares mais simples; proteases decompem as protenas; celulases decompem a celulose; pectinases decompem a pectina; isomerases catalizam a converso da glicose em frutose; Oxidorredutases catalisam reaes de transferncia de eltrons, ou seja: reaes de oxi-reduo outras.

DESNATURAO DAS PROTENAS Perda da funo biolgica

TEMPERATURA / agitao das molculas rompimento de ligaes / Ex: ovo cozido GRAU DE ACIDEZ / meios cidos ou bsicos rompimento de atraes eltricas que ajudam manter a configurao espacial

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FATORES QUE AFETAM A ATIVIDADE DAS ENZIMAS: TEMPERATURA: temperatura atividade enzimtica / at certo limite. agitao molculas possibilidades de choques , mas rompimento de ligaes / perda da conformao, isto , ocorre desnaturao e inativao da enzima. Temperatura tima / HOMEM ~ 35 E 40 C

pH
Cada enzima tem uma ao tima de acordo com um determinado pH. Ex: a pepsina (protease do suco digestrio do estmago) tem um pH timo ao redor de 2,0 (cido).

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Protenas
A seqncia dos aminocidos na protena determinado geneticamente a partir da seqncia dos nucleotdeos no DNA celular. Quando uma protena em particular necessria, o cdigo do DNA para esta protena transcrito em uma seqncia complementar de nucleotdeos chamada de RNA mensageiro.

Protenas
Assim a seqncia de aminocidos ditada pelo RNA mensageiro. Uma seqncia de 3 nucleotdeos no RNA mensageiro especifica o aminocido. Desta maneira, o organismo capaz de sintetizar as vrias protenas com as funes mais diversas de que precisa.

AVISO
O contedo ministrado em sala de aula so apenas guias para facilitar o estudo!!! A utilizao desses guias NO isenta a necessidade e responsabilidade do aluno de estudar por livros.

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