Universidade Federal do Rio de Janeiro

Instituto de Qumica
Departamento de Bioqumica
Bioqumica/EQ

Lista 3 de Exerccios

1.
2.
3.
4.
5.
6.

O que dizia Pasteur sobre a existncia das enzimas?

Qual a metodologia que possibilitou a fermentao livre de clulas?
Quais as diferenas entre os modelos chave e fechadura e ajuste induzido?
Explique as diferentes seletividades enzimticas.
Defina cofator, coenzima e grupo prosttico.
Por que um processo enzimtico que necessita de uma coenzima dito ser mais caro.
Qual seria uma sada para este problema?
7. Explique inibio feedback e por efeito alostrico.
8. Deduza a equao de Michaelis-Menten segundo as hipteses do rpido equilbrio e do
estado estacionrio.
9. Quais as diferenas entre as constantes de Michaelis segundo estas hipteses?
10.
Todas enzimas seguem a cintica de Michaelis-Menten?
11.
O que se pode dizer de uma enzima que possui um Km = 0,1mM para um
substrato A e Km = 1mM para um substrato B?
12.
A mesma enzima do exerccio anterior possui um Kcat = 1s -1 para o substrato A
e um kcat= 100s-1 para o substrato B. Existe diferena entre as eficincias catalticas
desta enzima para os diferentes substratos? Justifique.
13.
Considere os seguintes dados experimentais e determine Km e Vm.
[S] (mM) Velocidade (mM/s)
2,5

0,024

5,0

0,036

10,0

0,053

15,0

0,060

20,0

0,064

14.

Faa um grfico de Concentrao de produto [P] VS tempo para diferentes

concentraes de enzima.
15.
Se uma enzima segue Michaelis-Menten qual a porcentagem de Vm quando a
concentrao de substrato [S] = a) Km; b) 0,5 Km; c) 0,1 Km; d) 2Km; e 10 Km?
16.
Determine Km e Vm para os seguintes dados experimentais abaixo. Considere
que foi utilizado [E]=0,1mM e calcule kcat.
[S] (mM) Velocidade (mM/s)
2,500

0,588

1,000

0,500

0,714

0,417

0,526

0,370

0,250

0,256

17.

Deduza as equaes para as cinticas com inibidores competitivos e no

competitivos.
18.
Por que um inibidor competitivo no altera Vm?
19.
Por que um inibidor no competitivo no altera Km?
20.
Diferencie os mecanismos moleculares da inibio competitiva e os da nocompetitiva.
21.
Construa os grficos de Lineweaver-Burk para o comportamento das enzimas
abaixo que apresentaram os seguintes dados experimentais. As inibies so
competitivas ou no competitivas?
Enzima A:
[S] (mM) Velocidade sem inibidor (mM/s)

Velocidade com inibidor (mM/s)

3,0

4,58

3,66

5,0

6,40

5,12

7,0

7,72

6,18

9,0

8,72

6,98

11,0

9,50

7,60

Enzima B:
[S] (mM) Velocidade sem inibidor
(unidades arbitrrias)

Velocidade com inibidor

(unidades arbitrrias)

0,1

0,026

0,010

0,5

0,092

O,040

1,5

0,136

0,086

2,5

0,150

0,120

5,0

0,165

0,142