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KILDERE MARQUES CANUTO

Nutricionista pela UECE;
Mestre em Ciências Fisiológicas-UECE
Doutorando em Ciências Médicas –UFC
PhD Student em UCL-Londres
 Proteínas são cadeias longas de aminoácidos unidos por ligações
peptídicas (amida)
 Um grupo amina, carregado positivamente, e grupo carboxila,
carregado negativamente, em ambas as extremidades
 A seqüência de a.a. determinará, posteriormente a função bioquímica
da proteína futura
 Entre todos os possíveis a.a., somente 20 são normalmente encontrados em proteínas
 A estrutura geral envolve um grupo amina e um grupo carboxila
 Carbono alfa é ligado a um hidrogênio e a uma cadeia lateral (R)
 Cadeia lateral determina a identidade de um a.a. específico onde sua forma tridimensional,
estereoquímica, é mais importante
 Estereoisômeros são imagens especulares sobrepostas para o carbono quiral ligado a quatro
grupos diferentes
 As projeções L e D em a.a., a posição do grupo amina são determinadas, no lado direito ou
esquerdo
 Os aminoácidos ocorrentes nas configurações protéicas são todos de forma L
GRUPO I
AMINOÁCIDOS COM CADEIAS LATERAIS APOLARES
 ALANINA, VALINA, LEUCINA, ISOLEUCINA- grupo de hidrocarbonetos
alifáticos

 PROLINA- amina secundária

 FENILALANINA- grupo de HC aromático

 TRIPTOFANO- anel indol aromático

 METIONINA- presença de S ao grupo alifático

B
C
A
A
SEROTONINA-DERIVADA DO
TRIPTOFANO
GRUPO II
AMINOÁCIDOS COM CADEIAS LATERAIS POLARES
NEUTRAS
 GLICINA incluída por conveniência pois falta cadeia lateral apolar, apesar de C-
H ser apolar
 SERINA e TREONINA- grupo polar é uma hidroxila (-OH) ligados a grupos de
hidrocarbonetos alifáticos
 TIROSINA- grupo hidroxila ligado a HC aromático que perde prótons em pH
ácidos
 CISTEÍNA- cadeia lateral grupo tiol(-SH) que pode reagir com outros grupos e
formar pontes dissulfeto (-S-S-) em proteínas
 GLUTAMINA e ASPARAGINA- possuem grupos amida, derivados de seus
grupos carboxila
GLICINA

Neurotransmissor
inibitório do tronco
cerebral e medula
espinhal

Estricnina-
antagonista da
glicina- causa
rigidez muscular
GRUPO III
AMINOÁCIDOS COM CARBOXILA EM SUAS CADEIAS LATERAIS
 ÁCIDO GLUTÂMICO e ÁCIDO ASPÁRTICO- grupos adicionais
de carboxila além dos constituintes
 Podem perder próton e formar glutamato e aspartato,
carregados negativamente em pH neutro
 Diferem-se somente por um grupo –CH2 na cadeia lateral
 Carbonilas formam grupos amida com –NH2, produzindo
glutamina e asparagina que são eletricamente neutros em pH
neutro (agrupados em II)
GLUTAMATO
Glutaniona oxidada- formada de ácido
glutâmico- cisteína- glicina ( tripeptídeo)
GRUPO IV
AMINOÁCIDOS COM CADEIAS LATERAIS BÁSICAS
 HISTIDINA- grupo imidazol tem pH próximo do fisiológico e
propriedades de muitras proteínas dependem de seus resíduos estarem
ou não carregados
 LISINA- grupo amina de cadeia lateral ligada a hidrocarboneto
alifático
 ARGININA- grupamento básico (guanidina) está ligado a cadeia
de CH alifático
Formação da histamina

mastócitos

basófil
o
Produção de óxido nítrico a
partir da Arginina
AMINOÁCIDOS ESPECIAIS

Beta-
alanina Ácido w-
aminocaproico
LIGAÇÕES PEPTÍDICAS
 Ligação entre aminoácidos entre grupo alfa- carboxila de um com alfa- amina de
outro
 Eliminação de uma molécula de água após o processo
 PEPTÍDEOS- formados por ligações entre mais de dois até várias dúzias de a.a.
 PROTEÍNAS- cadeias polipeptídicas
 Resíduo N-terminal- grupo amina livre
 Resíduo C-terminal- grupo carboxila livre
 GLUTATIONA- tripeptídeo funciona como agente anti-oxidante
 Proteínas biologicamente ativas são polímeros constituintes de aminoácidos
ligados covalentemente por ligações peptídicas
 Cada proteína possui conformações específicas (estruturas tridimensionais)
necessárias para seu funcionamento adequado
 Estrutura primária- ordem na qual a.a. estão ligados
 Estrutura secundária- arranjo dos átomos do esqueleto da cadeia
polipeptídica no espaço, alfa e beta-hélices
 Estrutura terciária – arranjo tridimensional de todos os átomos da proteína,
sendo cadeias laterais ou grupos prostéticos
 Uma proteína pode ser constituída por múltiplas cadeias polipeptídicas –
subunidades
 Conjunto de subunidades é a estrutura quaternária
A folha 
 Esqueleto peptídico nas folhas  está quase completamente estendido
 Pontes de hidrogênio podem ser formadas entre diferentes partes de uma
mesma cadeia cadeia dobrada sobre si (pontes intracadeia) ou entre
diferentes cadeias (pontes intercadeia)
 Folha pregueada paralela- cadeias formadas na mesma direção; folha
pregueada antiparalela
 As alfa-hélices e folhas beta podem ser combinadas,
fazendo com que uma proteína dobre-se sobre si e a
combinação entre elas produz estruturas supersecundárias
A -hélice
• Estabilizadapor pontes de hidrogênio paralelas a seu eixo , no interior do
esqueleto de uma única cadeia polipeptídica
• Grupo C=O de um resíduo liga-se ao grupo N-H quatro resíduos adiante na
seqüência linear mantida por ligações covalente
• Conformação helicoidal confere maior estabilidade e força nas ligações entre os
resíduos de a.a.
• Proteínas possuem quantidades variáveis de estruturas de -hélice
Glucagon
GH- Hormônio do Prolactina
Crescimento ou
somatropina
G.D. Mulder
(1839)
 COLÁGENO

IMUNOGLOBULINA

CASEÍNA
NIVEIS ESTRUTURAIS
CICLO GLICOSE-ALANINA
GLICÓLISE
GLICÓLISE
FRUTAS ENGORDAM?
METABOLISMO DE
CARBOIDRATOS
 CICLO de KREBS
Sinonímia: Ciclo do Ácido Cítrico ou Ciclo do Ácido
Tricarboxílico
 Meta principal é a oxidação de acetil CoA a CO2 e H2O,
sendo aquele oriundo do metabolismo de moléculas
combustíveis
 Essa fase corresponde à cerca de ²/³ do consumo
total de oxigênio e produção de ATP
 Evento ocorre totalmente na matriz mitocondrial
ACEPTORES DE IONS
HIDROGÊNIOS
CADEIA TRANSPORTADORA DE
ELÉTRONS E FOSFORILAÇÃO
OXIDATIVA
GLICONEOGÊNESE
 GLICONEOGÊNESE
REAÇÕES DA GLICONEOGÊNESE
Carboxilação do piruvato

 Piruvato é carboxilado pela piruvato carboxilase até

oxalacetato e depois a fosfoenolpiruvato (FEP) pela FEP
carboxiquinase
 Enzima que é encontrada nas mitocôndrias dos
hepatócitos e dos rins, mas não no músculo esquelético
 Piruvato carboxilase contém biotina que auxilia a
carboxilação do piruvato em alta energia
 Níveis elevados de acetil-CoA pode sinalizar uso do
oxalacetato para síntese de glicose
DIGESTÃO E ABSORÇÃO DE
CARBOIDRATOS
CICLO GLICOSE-ALANINA
CICLO DE CORI
ÁCIDOS GRAXOS
ÁCIDOS GRAXOS

Saturado Insaturado

Insaturados
LIPÍDEOS

Ácidos
Graxos

Glicerol
 TRIACILGLICEROL

+ =
Ácido Graxo
Glicerol
Triacilglicerol
 FOSFOLIPÍDEOS

Membrana Plasmática
 FOSFOLIPÍDEOS
 Esterificação de um dos grupamentos álcool de um AG por
ácido fosfórico: ácido fosfatídico

 Fosfoacilgliceróis importantes como componentes de

membranas biológicas
Derivados do colesterol
 CATABOLISMO DE LIPIDIOS (β- OXIDAÇÃO)
Oxidação de AG é a principal fonte de energia no catabolismo de gorduras da dieta

 TAG e fosfolipídeos possuem ácidos graxos ligados a suas estruturas e são,

hidrolisados por lipases e fosfolipases

 Oxidação catabólica libera grandes quantidades de energia, enquanto que

anabolismo tende a armazená-la

 Degradação de lipídeos passa inicialmente por ativação no citoplasma e sofre -

oxidação na matriz mitocondrial

 Unidades de 2 carbonos são removidas para produzir Acetil-CoA que entra no ciclo
de Krebs, rendendo 120 ATPs por AG
 CATABOLISMO DE LIPIDIOS (β- OXIDAÇÃO)

 Quando AG são requeridos como fonte de energia para o

organismo, a lipase sensível a hormônio das células adiposas
inicia a degradação dos TAG armazenados;

 Essa enzima é ativada por adrenalina e inibida por insulina;

 Sua função é remover o AG do carbono 1 e/ou do carbono 3 do

TAG
Regulação hormonal
 DESTINO DE AG
• AG são levado pela albumina sérica para o fígado e tecidos
periféricos para produção de energia;

• Independentes dos níveis plasmáticos, AG não podem ser usados

pelos eritrócitos (sem mitocôndrias) e nem pelo sistema nervoso
central ( barreira hemato-encefálica);
DESTINO DE GLICEROL
• O glicerol resultante da degradação de TAG é levado
para o fígado, onde serve como importante precursor
da gliconeogênese;

• O glicerol não pode ser metabolizado pelo tecido

adiposo porque não possui a enzima glicerol-cinase;

• No fígado, o glicerol é fosforilado e transformado em

DHAP podendo então participar na glicólise ou
gliconeogênese;
 β- OXIDAÇÃO
 A degradação de AG ocorre nas
mitocôndrias em fragmentos de 2
carbonos são removidos do terminal
carboxila da Acil- CoA, produzindo acetil-
CoA, NADH e FADH.

 A lançadeira de carnitina é necessária

para o transporte de ácidos graxos do
citosol para a mitocôndria
Esquema da β- OXIDAÇÃO
Enzimas envolvidas na β- OXIDAÇÃO
Produção de ATP na β- OXIDAÇÃO
Metabolismo do propionil -CoA
CORPOS CETÔNICOS
CORPOS CETÔNICOS
CORPOS CETÔNICOS
Mecanismo de cetoacidose diabética (tipo 1)
LIPOPROTEINAS PLASMÁTICAS
• Instituto Viver de Ensino Saúde e Performance
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