ENZIMAS: Catalisadores biológicos

Função:​ Aumentar a velocidade de reações químicas.

Ação:​ Diminuir a energia de ativação.

Protagonistas​ de uma reação enzimática: Enzima e substrato.

Poder:​ Algumas enzimas podem aumentar de 1 MILHÃO até 1 TRILHÃO de vezes as

chances de ocorrer uma reação química.

Característica:​ Alto grau de especificidade. Algumas com ​especificidade absoluta​, ou

seja, atuam unicamente sobre um substrato específico. Mais além, outras enzimas só
reconhecem um isômero de um determinado substrato (​estereoespecificidade​). Ainda
outras são ​de ligação específica​, rompem apenas determinadas ligações do substrato.
As enzimas que catalisam certos tipos de reações apresentam ​especificidade de reação​.
E as que rompem ligações apenas de substratos que apresentam determinados grupos,
especificidade por grupos​.

Controle:​ A atividade das enzimas é controlada por diversas substâncias, que inibem ou
ativam determinada enzima, de acordo com as necessidades do organismo.

Natureza:​ são proteínas, e, por isso, estão sujeitas à ​desnaturação​.

● Influenciadores da velocidade de reação química

(1) ​Temperatura​: Naturalmente, quanto maior a energia cinética de uma molécula, mais
colisões essa molécula irá realizar, e maiores serão as chances de ocorrer uma reação
química.
Entretanto, se a temperatura estiver demasiada alta, a enzima pode desnaturar e, com
isso, perder sua ação catalítica. A melhor temperatura para uma enzima é aquela em que
ela desencadeará mais reações (​temperatura ótima​), cada enzima tem sua temperatura
ótima.

(2) ​pH​: Cada enzima possui uma ​faixa ótima de pH​, em que ela mais trabalha.
Concentrações de prótons de hidrogênio longe dessa faixa podem implicar o não
funcionamento da enzima.

(3) ​Concentrações dos reagentes​: Uma maior quantidade de substrato irá aumentar a
probabilidade de ele se ligar à enzima e ocorrer a reação. Assim, a velocidade de reação
aumentará até que a enzima torne-se saturada. Contudo, se a concentração da enzima
também aumentar, a velocidade de reação continua a subir.

● Ativadores e inibidores
Ativador​: diz-se de uma molécula inorgânica que tende a aumentar a ​funcionalidade de
uma enzima​.

Inibidor​: diz-se de qualquer molécula que inibe ou diminui a atividade de uma enzima.
Inibidores competitivos​ se ligam de maneira reversível ao sítio ativo da enzima, impedindo
a ligação do substrato. São competitivos porque ​competem com o substrato pelo sítio
ativo​. Já os inibidores ​não competitivos​ se ligam a outros sítios da enzima, tornando-a
inativa ou menos ativa. Eles atuam modificando a estrutura da proteína, podendo, assim,
impedir o reconhecimento do substrato. ​Inibidores irreversíveis ​fazem ligações covalentes
fortes com a enzima, de modo que um aumento na quantidade de substrato será inútil.
Inibidores que afetam as enzimas de um modo geral são ​não-específicos​. Exemplos
deles são: mudanças no pH, calor, ácidos fortes, álcool e reagentes alcaloídicos.
Inibidores que afetam o funcionamento de uma enzima específica são ​específicos​. Nessa
categoria está a maioria dos venenos, como o íon cianeto, que inibe a atividade da enzima
citocromo oxidase.

A estrutura de uma enzima

Sítio ativo​: local da enzima onde ocorre a combinação com o substrato. Consiste em
diferentes partes enzimáticas postas juntas devido ao dobramento da molécula.
Acredita-se que devam existir três pontos de conexão entre o substrato e a enzima, de
modo que apenas um dos dois isômeros ópticos possa encaixar-se (estereoespecificidade).
Sítio catalítico​:
Estado de transição​:

Teorias enzimáticas

1. Teoria chave-fechadura:

2. Modelo de torção induzida​:

Apoenzimas e coenzimas

Como já é sabido, a maioria das enzimas são proteínas. Entretanto, muitas proteínas
enzimáticas são compostas por uma porção protéica e uma porção orgânica (​proteínas
conjugadas​). À ​parte protéica​, dar-se o nome de a
​ poenzima​; e à ​parte orgânica​,
coenzima​.

​Coenzima + apoenzima = enzima

Obs.: Pelo fato de não serem proteínas, as coenzimas não desnaturam com o calor.

Enzimas conjugadas recebem o nome de ​holoenzimas​.

 Exemplos de coenzimas são: ​vitaminas​, derivados de vitaminas e a ​coenzima A​ (​CoA​).
A CoA tem papel fundamental no organismo - participa do ​processo metabólico de
carboidratos​, ​lipídios​ e ​proteínas​.
Além disso, a CoA associada a um grupo acetil age na oxidação dos alimentos no ciclo de
Krebs.
Outras enzimas muito importantes são a nicotinamida adenina dinucleotídeo (​NAD+​) e a
nicotinamida adenina dinucleotídeo fosfato (NADP+). São coenzimas envolvidas na
oxidação de moléculas​. Uma vez oxidando, essas coenzimas são reduzidas (recebem
prótons de hidrogênio), e devem ser oxidadas novamente, para executarem sua missão.
Esse papel é dado a outra substância, que, uma vez oxidando o NADH, torna-se também
reduzida. Assim, há uma cadeia de moléculas que atuam oxidando uma outra. No final
dessa cadeia, está o oxigênio, que é reduzido, por fim, tendo a água como último produto.
Essa é a ​cadeia respiratória​.

Nomenclatura e classificação (principais classes)

Terminação Relação com o substrato ou Exemplos

com a reação envolvida

Antigamente -ina ✖ Pepsina, tripsina

Hoje em dia -ase ✔ Protease, hidrolase

1. Oxirredutases​: catalisam reações de oxirredução entre 2 substratos. Enzimas

oxirredutases são importantes para a produção de energia, e por isso, são bastante
encontradas nas mitocôndrias.
Desidrogenases​ agem retirando um hidrogênio de um substrato. ​Oxidases​ agem ativando
oxigênio, de modo que ele possa se combinar facilmente com outras substâncias.
Catalases​ decompõem peróxido de hidrogênio, produzindo água e oxigênio (estão muito
presentes nos peroxissomos). ​Peroxidases​ decompõem peróxidos orgânicos, produzindo
peróxido de hidrogênio e água.

Estrutura molecular do peróxido de hidrogênio (água oxigenada).

 2. Transferases​: transferem um grupo funcional entre 2 substratos. Um exemplo
importante de transferase é a enzima ​hexocinase ​ou
ATP-fosfato-glicose-transferase​, que transfere um grupo fosfato para a molécula
de glicose, impedindo-a de abandonar a célula.
3. Hidrolases​: catalisam a hidrólise de carboidratos, ésteres e proteínas. Sendo assim,
estão muito presentes nos lisossomos, organelas responsáveis pela digestão
intracelular.
Carboidrases​ digerem carboidratos, para produzir monossacarídeos. Exemplos de
carboidrases são: ​ptialina​ ou ​amilase salivar​, que quebra amido, gerando dextrinas e
maltose; ​sacarase​, que digere sacarose, produzindo glicose e frutose; maltase, que catalisa
a hidrólise de maltose, gerando glicose e frutose; ​lactase​, que quebra lactose, produzindo
galactose e glicose; ​amilopsina​ ou ​amilase pancreática​, que, assim como a ptialina,
catalisa a hidrólise de amido.
Esterases​ catalisam a hidrólise de ésteres, gerando ácidos e álcoois. Exemplos de
esterases são: ​lipase gástrica​, que promove a hidrólise de gordura, gerando ácidos graxos
e glicerol; ​esteapsina​ ou ​lipase pancreática​, que também quebra gordura; ​fosfatase​, que
hidrolisa ésteres de ácido fosfórico, gerando ácido fosfórico.
Proteases​ catalisam a hidrólise de proteínas, gerando derivados protéicos e aminoácidos.
Podem ser de 2 tipos: ​proteinases​, que decompõem proteínas, formando polipeptídeos; ou
peptidases​, que hidrolisam peptídeos, gerando aminoácidos. Enzimas proteinases
importantes são: ​pepsina​, ​tripsina​ e ​quimotripsina​.
Ainda há as enzimas ​nucleases​, que promovem a hidrólise de ácidos nucleicos.
4. Liases​: catalisam a remoção de grupos do substrato por meios diferentes da
hidrólise, geralmente implicando a formação ​li​gações duplas.
5. Isomerases​: catalisam a interconversão de isômeros cis-trans. São de gigantesca
importância, pois, muitas vezes, o organismo utiliza apenas um isômero de uma
determinada substância.
6. Ligases​ ou ​sintetases​: catalisam o acoplamento de 2 substratos, com quebra de
ligações pirofosfato da molécula de ATP.

Quimioterapia

Tratamento que visa à inativação de enzimas de um agente invasor, sem prejudicar as

células do hospedeiro. Dentre as substâncias quimioterápicas estão os ​antibióticos(1)​ e os
antimetabólicos​.

(1) Compostos produzidos por um microorganismo que é tóxico para um outro

nicroorganismo, inibindo enzimas essenciais para o crescimento dele. A penicilina,
antibiótico mais famoso, age impedindo a formação da parede celular bacteriana. A
resistência da bactéria à penicilina é a produção da enzima penicilinase, que
desativa o antibiótico.

Enzimas alostéricas
Manteiga - leite - gado - vegetal
Hidrogênio e pH.