Prof.

Tiago Vidigal
 São duas as condições fundamentais da vida o
organismo deve se autorreplicar e deve ser
capaz de catalisar reações químicas com
eficiência e seletividade.

 Proteínas mais notáveis e mais especializadas.

 Poder catalítico extraordinário
 Alto grau de especificidade para seu substrato
 Aceleram reações químicas (de 100 a 1012x)
 Atuam em soluções aquosas sob condições suaves temperatura e pH.
 O estudo das enzimas tem importância pratica imensa:

 Atividade excessiva, deficiência ou ausência de atividade

enzimática implicam em transtornos metabólicos.

 A determinação da atividade de enzimas no plasma ou nas

hemácias ou amostras de tecidos é importante no diagnóstico
de enfermidades.

 Muitos medicamentos agem interagindo com enzimas.

 São ferramentas importantes na engenharia química,

tecnologia de alimentos e agricultura.
 1)Ocorrer em velocidade adequada à fisiologia
celular
 2)Devem ser altamente específicas para gerar
produtos definidos.
SÍTIO ATIVO é o local em que a enzima se liga ao
substrato ele é quem fornece uma especificidade
a enzima.

 As enzimas atuam sobre um único substrato

(especificidade absoluta) ou sobre um grupo de
substratos (especificidade relativa)
 O substrato liga-se ao sítio ativo da enzima.

A molécula sobre a qual a enzima atua é substrato que se

transforma em produto da reação.
ENZIMA NÃO É CONSUMIDA
 Nas condições biológicas relevantes
as reações tendem a ser lentas.
 As enzimas contornam esses
problemas proporcionando uma
ambiente especifico adequado para
cada reação.
As enzimas aceleram a velocidade da reação por diminuir sua energia de ativação
2 Modelos propostos

• Modelo Chave-Fechadura
• Modelo Encaixe Induzido
Isoenzimas

Haloenzimas

Apoenzimas
Atividade enzimática: quantidade de S que em uma
reação enzimática particular é convertida em P
por Unidade de tempo em condições
determinadas.
CENTROS ALOSTÉRICOS
 Algumas enzimas possuem CENTROS
ALOSTÉRICOS onde os efetores atuam na
conformação espacial do sítio ativo.

 Efeito alostérico positivo: se liga a enzima,

deixando a conformação perfeita para o substrato.

 Efeito alostérico negativo: muda a conformação

da enzima, não deixando o substrato se ligar e
conseqüentemente não terá produto.
Cofatores:

Substâncias adicionais que ativam as

enzimas.
Cofatores inorgânicos – íons
Cofatores orgânicos – coenzimas
Nome do Sufixo
Substrato “ase”

Excessões
• Pepsina
• Tripsina
• Quimotripsina
• ECA
• Renina
 Classificação enzimática
 Oxirredutases: enzimas que catalisam a
transferência de elétrons ou reacões de
oxirredução.
 Ex.: lactato desidrogenase (LDH), malato desidrogenase (MD),
glutamato desidrogenase (GMD)
Transferases: catalisam a tranferência de um
grupo (amino, carboxil, glicose, metil ou
fosfato) de uma molécula para outra.
 Ex.: Gama glutamiltransferase (GGT), Aspartato aminotransferase
(AST – TGO), Alanina aminotransferase (ALT – TGP),
Creatinaquinase (CK)
 Hidrolases: promovem a fragmentação de
substratos através da hidrólise (nas uniões C-C,
C-O e C-N), com adição de água. Catalisam
reações de hidrólise de ligação covalente.
 Ex.: Fosfatase alcalina (FAL), Fofatase ácida, Amilase
 Liases: hidrolisam C-C, C-O e C-N, por eliminação,
formando duplas ligações ou adicionam grupos às
ligações duplas com adição ou retirada de água.
São enzimas que catalisam a quebra de estruturas
(substratos), acrescentando ou tirando H2O.
 Ex.: Porfobilinogênio sintetase, Desidrogenases, Descarboxilases
Isomerases: catalisam as trocas geométricas ou
estruturais de uma molécula. Catalisam reações de
interconversão entre isômeros ópticos ou
geométricos. Formam isômeros de um determinado
substrato.
 Ex.: Glicose fosfato isomerase, Epimerase
 Ligases: catalisam a união entre 2
moléculas as custas de energia ATP.
 Ex.: Sintetases
Temperatura

pH

Concentração da enzima

Concentração do substrato

Tempo e produto da reação

Co-fatores
 Quanto maior mais moléculas atingem o estado de transição
máxima eficiência enzimática.
 37ºC temperatura ótima
 Maior que 40º C desnaturação enzimática
 A concentração de íons de hidrogênio afeta as enzimas de
vários modos.
 A atividade catalítica das enzimas depende da ionização de
aminoácidos no sítio ativo.
 pH elevados: reduzem a atividade enzimática.
 Mudanças de pH afetam a ligação do substrato ao sítio ativo
(ionização do substrato).
 Mudanças drásticas de pH desnaturam muitas enzimas.
 Apesar de tolerar mudanças de pH, a maioria das enzimas
opera em intervalos restritos (sistema tampão)
 pH:
 afeta velocidade da reação enzimática
 o pH ideal geral é neutro
 FAL (pH alcalino)

 Tampão:
 Necessário para manter o pH dentro do intervalo ótimo
 Após iniciar a reação enzimática os produtos tendem a alterar
pH
 A velocidade máxima da reação é uma função da quantidade de enzima
disponível.
 A velocidade aumenta proporcionalmente pela introdução de mais
enzimas ao sistema.
 A velocidade inicial da reação é diretamente proporcional à
concentração de enzima.
 A velocidade é constante por que não depende somente
da concentração de reagentes mas também de outros
fatores.
Cofatores: auxiliam algumas enzimas a alcançar sua máxima atividade