Proteínas
considera, pois para ser energia vai perder o
Macromolécula formada pela união de
aminoácidos. Pode ser visualizada a olho nu.
Aminoácidos: união das funções amina e ácido
carboxílico, no mesmo carbono.
Pode apresentar diferentes comportamentos, a
depender do PH.
PH ÁCIDO
Aminoácido no PH ácido, tanto a função
alcalina como a ácida possui H na estrutura,
segue acrescentando base para neutralizar o PH
ácido do meio
Em PH ácido, ele funciona como base. Em PH
básico se comporta como ácido.
QUIRALIDADE
Também apresentam carbono quiral. Exceto a
glicina, que possui H no grupo R.
De maneira geral, os aminoácidos formam a
forma levógera.
Funções dos aminoácidos:
- formar as proteínas
- antes de formar a proteína, tem a função
peptídeo
- fontes de nitrogênio para o corpo (usado por
exemplo, para formar as bases nitrogenadas dos
ácidos nucléicos).
- em uma situação de jejum, pode ser usado
como fonte de energia (mas o prof não
grupo amino, então não é aminoácido).
Ao ocorrer a interação de aminoácidos, tem-se a
formação de peptídeos.
O carbono amínico:
Grupo R não polar: composto de
hidrocarbonetos 9H e C).
Grupo R polar não carregado: Consegue
desenvolver ligações de hidrogênio
Grupo R com carga positiva: Vai ter o
nitrogênio capaz de receber um próton, tem
grupo amina a mais no R.
Grupo R com carga negativa: tem função ácido
carboxílico a mais no grupo R, que perde o
próton no PH fisiológico.
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS
São 10 os essenciais, que nosso corpo não
produz, temos que comer.
Lisina; isoleucina; leucina; treonina; valina;
triptofano; fenilalanina; metionina; histidina.
O 10º aminoácido essencial é a arginina, é
essencial transitório, ou seja, na nossa fase
infantil ela é essencial. Na adolescência, o
organismo pode ser fabricado no nosso corpo e
ela deixa de ser essencial.
PEPTÍDEO: formado pela união de dois ou mais
aminoácidos.
Reage a hidroxila do ácido de um AA com um
dos H da amina de outro AA, substituição
nucleofílica, formando a ligação peptídica.
 Hélice alfa: forma espiralada, elicoidal, onde
observa-se as ligações de hidrogênio entre as
cadeias.

Funções peptídeo:
- evolui para proteína, somando mais AA
- funcionam como mensageiros químicos, ou
seja, hormônios peptídicos (ex: ocitocina).
Ao formar o peptídeo, forma-se duas pontas
(quando não indicado, por convenção, o amino
terminal: esquerda; carboxila terminal: direita).

Folha beta: forma em zig zag, as ligações de

PROTEÍNAS hidrogênio estarão em paralelo, anti paralelo.
Até 50 AA é peptídeo, acima já é proteína.
Outros autores dizem que até 100 AA é
peptídeo, acima é proteína.

Terciária: cadeia de AA dobra sobre si mesma,

Hormônio natiurético tipo B não apresenta nem ocasionando interações de H e outras forças em
50 AA e é proteína, por conveniência. diferentes regiões.
Hormônio fabricado pelo coração, regula
concentração de sódio no sangue, regula a
pressão arterial.
Classificadas por 4 níveis estruturais
Estrutura primária: conhece quantos AA
existem e como estão ligados entre si, numa
proteína. Podendo prever qual será a estrutura
tridimensional da proteína. Além de prever
doenças, como a anemia falciforme. Fabricar Mioglobina: única sequencia de AA, mas
medicamentos (ex: insulina). formada por 8 cadeias em alfa hélice
Polimorfismo: numa determinada sequência de
AA da proteína, possa trocar um AA pelo outro.
Dessa forma, a proteína perde sua
funcionalidade.
Isoforma; troca um ou + AA, e consegue
manter, piorar ou melhorar a eficiência da
proteína
Estrutura secundária: a forma que a proteína
adquire através das interações entre os AA Volta beta: serva para promover mudança de
vizinhos. sentido nos AA. Estrutura regular, rígida e bem
definida (são sempre os mesmos AA que formam).
 (assistir a parte da questão 15)
QUESTÃO 16
Na hemoglobina no caso da anemia falsiforme,
não é o msm do prion, uma reestruturação.
Glutamato: AA polar –
Valina: AA apolar
Aspartato: AA polar –
Trocando glutamato pela valina, Essa
substituição é não conservativa, pois a proteína
perde sua função (isso é um caso de
Alça omega: serve para promover mudança de polimorfismo).
sentido nos AA. Não regular, varia as quantidades
que eles aparecem. Se trocar o glutamato pelo aspartato, passa a ser
conservativa. Mas pode aumentar a eficiencia ou
não.
Quaternária:
Quando há 2 ou mais estruturas terciárias CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
interagind entre si. (na hemoglobina existem 4
estruturas terciárias, interações de mioglobinas). - quanto a sua função:
Contráteis ou de movimento; estruturais;
proteínas de defesa
Baseado nos nívreis estruturais, as proteínas
podem sofrer um fenomeno, a desnaturação:
A perda da estrutura tridimensional das
proteínas. Consequencia: perda da
funcionalidade, ela não consegue mais executar
sua função.
Os processos de desnaturação rompem as
interações da proteína (forças de hidrogenio,
pontes de enxofre, interações eletrostáticas,
forças de wander waus).
Fatores que causam desnaturação: valor extremo
de PH (pode ser ácido, basico ou neutro, vai
depender da proteína. No meio ácio, quase todas
sofrem a desnaturação); Temperatura (45 já
desnatura quase todas as proteínas vitais do
nosso corpo); Uso de detergente, solventes
organicos miscíveis em água (ex: alcool); Sais
(ions amonio) e derivados da ureia.

DOENÇA DE PRÍONS: também conhecida

como doença de creutzfeld-jakob
No nosso organismo, não existem reserva de
É causada por um agente infeccioso proteináceo
proteíns nem aminoácidos, a não ser na
ou de forma natural.
amamentação que gera a caseína, mas é para
alimentar o bebe.
- quanto a composição:
Simples: formada por uma sequencia de AA
Oligomérica: formadas por duas ou mais cadeias
de AA, como consequencia ela tem,
obrigatoriamente, estrutura quaternária.
Homólogas: aquela que executa a mesma função
em diferentes espécies (ex: insulina, controle da
taxa glicemica).
Conjugadas: apresentam o grupo prostético
(qualquer estrutura química diferente de AA,
apresenta um carboidrato, lipídio, ion...). ex: a
hemoglobina possui AA e ion. As conjugadas
apresentam AA + outra estrutura diferente de
AA.
- quanto a forma:
Fibrosa: tem estrutura alongada, esticada.
Estrutural e proteção.
Subdivide-se em alfa-queratina (flexibilidade e
rigidez variáveis. Nosso cabelo, chifre do boi);
beta-queratina (encontrada no fio de seda, usado
para fabricar roupa); elastina (ocorre na nossa
pele, promove elasticidade); tripla helice do
colágeno (ocorre nas matrizes osseas e tendões.
Tão rigida que não aceita ser dobrada, quando
dobrada ela se parte e não regenera. Muito
encontrado no tendão calcanhico).
Globular: forma esferica arredondada. Função
móvel ou dinamico, ou seja, as proteinas
transportadoras, 90% das enzimas são proteinas
globulares
ENZIMAS
Catalisador: substancia química que aumenta a
velocidade de uma reação, diminuindo a energia
de ativação. Ele participa como reagente da
reação, mas não é consumido.
Enzima: molécula bioquímica que aumenta a
velocidade de uma reação, ou seja, é um
catalisador biológico.
Substrato: substancia que sofrerá a reação
enzimática. (como se fosse um reagente)
Ribozimas: RNA com função catalítica, imita
uma enzima. (não é proteína).
Sítio ativo: região da enzima em que o substrato
se liga para sofrer a reação catalítica.
Inibidor: substancia química que atrapalha o
funcionamento da enzima.
CLASSIFICAÇÃO: de acordo com as reações
que executam.
1 oxidorredutase: aquelas que executam as
reações de transferência de elétron, reação de
oxirredução.
Usou NADP, NAD+, FAD, está ocorrendo
reação de
2 transferase: transferência de um grupo
químico para outro.
3 Hidrolase: enzimas que promovem reação de
hidrolise
4 liase: executam a adição ou remoção de duplas
ligações entre carbono.
NOME DO SUBSTRATO MAIS A
TERMINAÇÃO ASE
5 isomerase: realiza troca de isômeros. Quando
um substrato sofre mais de um tipo de reação,
pode indicar isso na nomenclatura: primeiro
vem o nome d
6 ligase: enzimas que usam um substrato
energético para promover as reações no
substrato