Metabolismo de lipídeos

Introdução:
Origem, composição química, propriedades químicas, função biológica, componentes.
A parte cultural reflete na parte fisiológica do indivíduo.
Os lipídeos são essenciais a vida, assim como os carboidratos, vitaminas são essenciais
a vida.
Origem dos lipídeos é na célula, pode ser vegetal (oleogenosas q produzem os óleos,
na temperatura ambiente é líquido, na célula vegetal tem os óleos comestíveis), na
animal (os lipídeos na temperatura ambiente são sólidos). Então sempre tem uma relação
na célula.
Propriedades químicas  São compostos orgânicos, então temos a ligação carbono –
hidrogênio, q é extremante apolar, e essa apolaridade é muito grande, tanto é que nós
não conseguimos misturar o óleo com a água. Mas nosso organismo produz mecanismos
que faz com que essa solubilidade aconteçam, que é uma manifestação nas
liproproteinas, esse rearranjo dessas micelas faz com que haja solubilidade. São solúveis
em solventes orgânicos
São apolares, mas são solúveis em solventes orgânicos.
Função biológica: tem intimina ligação com a vida, esta presente em tds as células, na
membrana (liproteica) encontra os lipídeos na forma de colesterol, de fosfolipideos. São
substâncias que são fonte de energia, nós armazenamos esses lipídeos na forma de
triglicerídeos (é a gordura localizada). Os lipídeos são importantes nos processos
digestivos, quando o organismo tem algo em excesso, ele excreta e essa excreção smp
vai servir p alguma coisa, p algum beneficio entao o organismo começa a fazer a
conversão do colesterol em sais biliares (q é a bile q serve p emulsificar as gorduras).
Outra função importante é a formação dos hormônios (estrogênios, progesterona,
androgênicos a testosterona, a epinefrina, cortisol tudo tem origem nos lipídeos, é o ciclo
pentanoperifenotreno q esta contido na molécula do colesterol).
Outra função importante é que ele faz parte das vitaminas, entao quando a gente fala
das lipossolúveis (A, D, E K) a origem é os lipídeos, embora a vitamina D tem uma intima
relação com o colesterol porem as outras tem uma relação com os terpenos q é a origem
é o isopreno, catecolaminas (adrenalina, dopamina, epinefrina).
São funções importantes, e tem tb um processo da desidratação (os lipídeos estão na
pele (de forma volumosa) p evitar o processo da evaporação, por isso temos a
glândulas sudoriperas, coisa q falta nos outros organismos).
Quem são os lipídeos q tem funções com relação a vida?
Acidos graxos, os triglicérides, o colesterol, os esfingolipideos, as prostaglandinas, as
lipoproteínas, os terpenos e algumas proteínas como as apoproteinas.
Ácidos graxos: são componentes imprecindiveis nos lipídeos.
Eles fazem parte dos triglicerídeos, como são divididos? São ácidos de verdade, tem um
grupamento carboxilas.
Classificação: ácidos graxos de cadeia curta(2 a 8 atomos de carbono) , media (6 a 10
atomos), e longa (12 a 26 atomos de carbonos); qual q nós utilizamos na nossa fisiologia?
Utilizamos de cadeia longa, ele serve pro nosso metabolismo, é aquilo que a célula utiliza
como fonte de carbono (fonte de energia). Media e curta tem relação com placas
ateromatosa no artigo q ele eu.
Sempre os ácidos graxos contem números pares.
Nós divididos esses ac graxos em saturados (não há dupla ligação) e insaturados (há
dupla ligação); ac graxos saturados sempre sua origem é animal e insaturados esses ac
graxos tem origem vegetal e tem exceção, ex: peixes de aguas profundas (sardinha
salmão carapal), os ac graxos desses peixes são ac graxos poiinsaturados, porem ter ate
6 pontos de insaturação. Exceções nos vegetais: a gordura do cacau, a gordura do coco
da bahia são ac graxos saturados. A gordura do coco é riquíssima do tipo saturada, q não
faz bem pro organismo, ele vai diminuir o hdl, vai aumentar o colesterol.
Nós temos no nosso organismo o colesterol ligado a um ac graxo, ele não é livre, entao
70% desse colesterol tem ligação, um outro detalhe é o triglicerídeos q sempre da
preferencia a se ligar com ac graxo do tipo saturado, entao esses ind vao ter um aumento
do triglicerídeos e um aumento do colesterol. Outro detalhe: Uso indiscriminado da banha
de porco, q tem excesso mt grande de ácidos graxos saturados que não fazem bem a
saúde.
Outro detalhe: Nós não conseguimos sintetizar ac graxos quando tem 2 pontos de
insaturação ou mais. Entao nós temos dificuldade de fazer esse tipo de síntese. E esses
ac graxos q tem 2 duplas nós chamamos de ac graxos essenciais, entre eles nos temos o
linoleico, linolênico, aracdonico. Entao nós não sintetizamos esses ac graxos.
Outro detalhe: Ac graxos se encontram na corrente sanguínea na forma ionizada, quando
não esta na forma ionizada ele sempre esta ligado a albumina. A nível laboratorial nós não
determinamos ac graxos, não fazemos essa analise, porem quando nós observamos a
nível de pesquisa os ind q tem Doença arterial coronariana, obesidade, cigarro, uso de
bebidas, normalmente esses ind tem na corrente sanguínea excesso de ac graxos.
8 a 31 mg por dl – valor de referencia dos ac graxos q temos no nosso organismo
humano.

Acidos graxos:
1 - unidades estruturais RCOOH (12 a 26 carbonos) (<14 e >20 são raros)
2 – a espécie humana sintetiza todos exceto o linoleico, linoleico e aracdonico (segunda
dupla ligação)
3 – estão na forma ionizada nos liquidos corporais.
Classificação:
A: saturados – laurico, miristico, palmitico e esterárico.
B: insaturados – oleico, linoleico e linolenico.
C: polisaturados – araquidonico.
Colesterol se liga ao ac graxo palmítico (tem 16 a de carbono, é saturado, entao a ligação
acila ou de esterificação na maioria das vezes ta ligado ao acido graxo palmítico)
Dieta vegetariana – esses ind vai ter uma ligação mt maior com os ácidos graxos do tipo
insaturados, é bem vrdd q esses ind sempre terão o triglicerídeos e o colesterol sempre
mais baixo, pq nos vegetais não temos uma qnt mt grande de lipídeos e dessa forma a
qnt de ácidos graxos tbm não é mt grande e por essa razão os vegetarianos eles tem o
colesterol e o tgl mais baixo.
Ponto de insaturação: o ângulo é de 30 graus
Outro detalhe: Existe os ácidos graxos trans – são aqueles q o hidrogênio se liga de forma
oposta, e nós obtemos esses ac graxos através da hidrogenação catalítica. Nos dias
atuais esse processo de hidrogenação catalítica tem sido mt grande, q seria o caso da
margarina.
Os ácidos graxos trans em nossa dieta resultam principalmente da hidrogenação catalítica
em que as duplas ligações insaturadas são quimicamente reduzidas para aumentar seu
ponto de fusão. Esse processo é utilizado para “endurecer” ou solidificar gorduras na
fabricação de certos alimentos, tais como a margarina

Cis – é quando o hidrogênio se liga na mesma posição.

Margarina: gordura é trans, e essa gordura aumenta por ser trans o ponto de fusão, entao
a temp ambiente essas gordura são solidas a temp ambiente mesmo tendo ponto de
insaturação. A indústria gostou mt, pq Dessa forma ela saboriza essa gordura. Bolo de
caixinha, sorvete q demora p derreter, essa hidrogenação catalítica a ind de fast food
gosta mt dela: batata do mc (fritura é realizada na gordura trans), bolacha recheada (o
recheio), pipoca de microondas. Nosso organismo não tem capacidade de metabolizar
essa gordura (o tecido cerebral usa essa gordura), porem a quantidade q nos precisamos
de gordura trans é de 0,5 a 1 bolacha recheada do pacote. E pra onde vai essa gordura?
Essa gordura fica encrustrada no coração, pulmão e princ na região abdominal e nos
temos uma dificuldade mt em metabolizar esse tipo de gordura.
Como ocorre o catabolismo de ac graxos?
O nosso organismo vai absorver esses lipídeos, como ele consegue absorver? o nosso
sist. Digestivo é dividido em locais e esses locais vao dando condições para que haja
digestão de terminadas subtancias: Carboidratos – boca e id, proteínas – estomago e id,
lipídeos – id. O que acontece ali? Nos precisamos de enzimas (lipase pancreática), mas
antes das enzimas atuarem, é necessário q haja uma emulsificação da gordura, entao
temos os ácidos biliares agindo nesses locais, os sais biliares foram formados no fígado,
excretados pela vesícula biliar, passou pelo coletodo esfíncter de ódio e a colestocnina
agiu e fez com que a vesicula biliar se contraísse, entao ele excretou isso no intestino
delgado, a mesma colestocnina vez com que o pâncreas excretasse tbm a lipase
lipoproteica. Entao houve a emulsificação d gorduras, o tgl ele foi desmembrado (o
glicerol e o ac graxo), micelas foram desfeitas (a função da lipase é quebrar as ligações
acilas e esteres), assim a célula entérica absorve essas substancias: ac graxos, glicerol, o
colesterol, quando chega na célula entérica ocorre uma ressintes, essa ressintese ocorre
na forma de quilomícrons e esses quilomícrons vao ser absorvidos pelo sangue, passa
pelo sistema porta e quando chega no sistema porta ocorre a ação da lipase liporoteica.
(intestino lipase pancreática, no sangue lipase liproteica), que vai ser ativado através
das apoproteicas: apoa, apoc. Pq a lipase proteica começa a agir? Exatamente p deixar
os ac graxos na sua forma livre, é por isso q nós nos alimentamos, vc sente fome vc se
alimenta e esse processo esta acontecendo. Esses ac graxos vao p célula e na célula
ocorre o processo da beta oxidação, é um desvio metabólico q acontece em dois
momentos importantes: o primeiro momento é no estado de inanição – a gente
observa mt em criança, aquela criança q esta de 8 a 12 de jejum e o met abolismo da
criança é mt rápido e quando ela chega no lab e faz seu xixizinho, a gente consegue
determinar corpos cetonicos, entao a beta oxidação vai gerar mt acetil coa, uma patologia
q gera mt acetil coa é a diabetes descompensada que não tem glicose no interior da
célula, entao ele começa a utilizar mt ac graxos de cadeia molecular elevada, princ o
palmítico. Entao qnd ele começa a utilizar mt essas substancias, o organismo começa a
ter excesso de acetil coenzima a (met carb lipídeos e proteínas), porem a qnt de
oxalecatato é menor e ai o organismo começa a produzir os corpos cetonicos. Essa
produção acontece pq? Ex: ac graxo palmítico q tem 16 a de carbono, entao ele produz
16 moleculas de oxido de carbono, 16 moleculas de agua, 129 at, 2000 e alguma coisa de
calorias. Produz mais atp do que a glicose, entao são substancias mt enérgicas.
Primeira ação: bile – emulsificação de goduras (lipase sempre age em emulsões).
Aumenta a superfície de contato p ação dessas enzimas.
Quilomícrons – é formado na célula intestinal, na célula entérica.
Houve a emulsificação de gorduras, os tgl foram desmembrados, micelas foram desfeitas,
assim a célula entérica absorve essas subtancias, quando chega na célula entérica ocorre
uma ressinteze q ocorre na forma de quilomícrons, q serão absorvidos no sangue e
quando passa pelo sistema porta, ocorre a ação da lipase lipoproteica, que vai ser ativado
através das apoproteinas (apoa, apoc). Pq a lipase lipoproteica começa a agir?
Exatamente p deixar os ac graxos na sua forma livre, esses ag vao p célula e la na célula
ocorre a beta oxidação (é um desvio metabólico q acontece em dois momentos
importantes: o primeiro é no estado de inanição (aquela criança q vai pro lab q esta de 8 a
12 em jejum e o met d acriança é mt mais rápido e quando ela vai o xixi consegue
determinar os corpos cetoncios pq gerou mt acetil coa, o outro momento é quando o
organismo começa a utilizar os ag graxos de cadeia elevada como fonte de energia)
Essa produção acontece pq?
Fisiologia da absorção de gordura.

Catabolismo:
-os acidos graxos de cadeia longa: energia, beta oxidação (formação de corpos cetonicos)
→ palimitico [16 CO2, 16H2O, 123 atp, 2340cal]
-Prostaglandinas → hormonios.
Isoenzimas – enzimas de formulas moleculares diferentes que agem no mesmo substrato.
Catabolismo: os ac graxos dão origem as Prostaglandinas, que age no msm tecidos q é
produzida (n ocorre com os hormônios), por isso nos não consideramos elas como
hormônios
Triglicerideos
1) Origem: união do glicerol com os ac graxos, formação de uma ligação acila.
Glicerol – 3 atomos de carbono, entao esses carbonos se ligam aos ac graxos:
Reação de esterificação. Carbono alfa, beta e um carbono alfa ‘’, entao os ac
graxos se ligam através de ligações de esterificação, com a saída de uma molécula
de agua, monoglicerides, di e triglicerídeos. Os ac graxos de cadeia saturada, tem
preferencia pelo carbono beta, os insaturados pelo alfa e pelo alfa linha.
Na nossa dieta em torno de 40% são lipídeos, sendo q desses 40%, 90% são
triglicerídeos.
 2) composição quimica
3 )A lipase liproteica primeiro age nos ac biliares, quebra essas ligações ester, entao
ocorre a absorção de ac graxo na forma isolada e do glicerol. Quando chega na el
entérica ocorre uma ressinteze.
4) Eles estão localizados tbm no tec adiposo. 95% das gorduras, dos lipídeos q
estão no tec adiposo são trigliceridoes.
Qual a origem dos tgl??
A origem do triglicerídeos, vem do acetil coa. Quanto mais carboidrato ingerido,
maior quantidade de triglicerídeos.

5) Função biológica: armazenamento de ac graxos e transporte desses ac graxos

pro organismo, pros vários tecidos.

6) Componentes: tgl esta localizado nos quilomícrons (entre 89 a 95% dos

quilomícrons é const de triglicérides), o VLDL, o LDL (tem qnt menor), entao ele
passa ser uma fonte de enrgia quase de imediata. Lipídeos é uma reserva enérgica
muito grande.

Ac graxos saturados são sólidos.

7) fonte de energia: triglicerides 1g = 9kcal, proteinas e glicidios 1g= 4kcal.

8) gordura animal – ac graxo saturado: solidos.

Glicerol : trialcool

Hipertrigliceridemia:
-desordem comum
-Causas: diabetes melito, obesidade, habitos sedentários, hipotiroidismo,
alcoolismo, ingestão excessiva de carboidratos, pacreatite aguda, gravidez → não
amamentação, hipetipoproteinemia tipo I, IV, V → lipase lipoproteica

desordem comum princ em países obesos. Brasil – o tgl é ate 170, 150
Todo diabético tem uma dislipidemia, como ele n tem glicose dentro da célula, ele
começa a usar ac graxos de cadeia elevada, o fígado passa a produzir mais ac
graxos...
Pancreatite aguda – n produz a lipase

I - Deficiência da lipase lipoproteica

Avaliação laboratorial da hipertrigliceridemia: Jejum de 8 a 14 horas, triglicérides menos
que 1000mg/dl, vldl e ldl aumentados, quilomícrons normais, triglicérides maior que
1000mg/dl, vldl aumentado e quilomícrons aumentado (teste do refrigerador)

Precisamos de um jejum perfeito, é obrigatório

Acima de 175 – medico deve determinação uma nova avaliação laboratorial cm o ind em
jejum.

entao se vc pegar esse ind com 12 horas

de jejum, o valor dele é mt prox do valor basal. Etnao a recomendação pro valor real do
triglicerídeos seria de 10 a 12 horas, seria um jejum perfeito.

Teste do refrigeraor: qnd colhemos o sangue do ind e refrigeramos de 8 a 12 horas e dps

fazemos uma leitura. Quando fazemos isso? Quando nós colhemos o sangue, nós
observamos que esse soro esta lipemico (é quando ta leitoso, na cor de leite). Deixamos
esse tempo entre 2 graus celcius e retiramos e fazemos a leitura. Se na superfície tiver
uma cor alaranjada: tem a presença de quilomícrons, e isso é encontrado normalmente
em ind q tem triglicerídeos maior que 1000.
Lipemico: quando ta leitoso

Valores de referência:
-desejavel: aldultos - <150mg/dl em jejum, <175mg/dl sem jejum
0 a 9 anos - <75mg/dlem jejum, sem jejum <85mg/dl
10 a 19 anos – 90mg/dlem jejum , sem jejum <100mg/dl

Colesterol: existente m todas as células animais, composição química → ciclopentano

peridro fenantreno, estrutura para: hormônio esteroides, sais biliares, vitamina D e
adrenais.
serve p composição de algumas substancias.
Composição química: colesterol  27 atomos de carbono, tem uma hidroxila no carbono
3, uma dupla entre o carbono 5 e o 6, e tem um grupamento aberto (alifático) e tem 3
grupamentos metilas. Esse é o colesterol. Tem a presença do ciclopentano peridro
fenantreno
Estrutura para:
A) Androgênicos, progesterona, adrenais
B) Matéria prima pros Ácidos biliares
C) Vitamina D q a origem é diferente das outras vitaminas
 Origem do colesterol: sintiese no figado 1,5g/dia.
Exogena: 400 a 700mg/dia (dieta ocidental, 30 a 60% absorvida, 25% é
proveniente da dieta e NPC1-L1
endógena: 1000mg/dia, a partir de acetil CoA

1A origem (síntese) do colesterol é no fígado, independente de vim da alimentação

ou não.
Entao o colesterol é um exame que nós podemos colher SEM jejum, porem há
problemas técnicos por isso q recomenta em jejum.
Em torno de 30 a 60% é absorvido. Entao esse numero final de 1,5g, 25% desse
numero vem da dieta e p ser absorvido depende de uma proteína que é a npc1l1

2Endogenamente sintetizamos em torno de 1 grama, o fígado sintetiza 1g de

colesterol.
A origem é a partir da acetil coa, aquele acetil coa q é produzido no metabolismo.
Entao essa síntese de colesterol ocorre no reticulo endoplasmático liso, é o local de
síntese de esteroides, embora essa síntese comece no citoplasma. Como acontece
isso? Acontece de uma forma simples, entao vc tem as moléculas de acetil coa, essa
moléculas de acetil coa são condensadas e essa condensação ocorre através de duas
moleuclas de acetil coa, a enzima q catalisa essa união dessas duas moléculas é a
cetoacetilcoa sintetase. Eu vou precisar de mais uma molécula de acetil coa,
juntamente com a cetoactilcoa p formar o 3 hidroxi 3 metil glutarilcoa e quem vai
catalisar essa síntese é a 3 hidro 3 metil glutarilcoa sintetase. Entao eu tenho aqui a
primeira fase da formação do colesterol. Essa enzima é a enzima chave da indústria,
as estatinas tem a função de inibir essa enzima. A partir do 3 hidri 3 metil glutaril coa
redutase (6 atomos de carbono)vai a ver a formação do acido mevalonico (6 atomos
de carbono). Depois vai formar os isoprenos, o isopreno ocorre um processo de
descarboxilação, entao ele perde um átomo de carbono e ai começa a ver a
condensação do isopreno. A união de 2 isopreno vai formar o que chamamos de
farnezil (10 atomos de c), quando ocorre a condensação de 3 atomos de carbono, vai
formar o geranil pirofosfato, quando ocorre a condensaão de 2 geranil ou de 3 farnezil
vai formar o esqualeno e nesse momento nos entramos na 3 fase de formação do
colesterol. O esqualeno vai dar origem a outra substancias. Por ex: o esqueleno
epoxido, o que aconetece? Essa cadeia é aberta e nesse processo de oxidação
intensa que ocorre no fígado, la no reticulo endoplasmático liso, essa molécula
começa a se fechar, que vai formar o lanesterol, depois o sinosterol, o demosterol (são
 reações de oxidação mt intensas, nós desconhemos como ocorre esse tipod e
reação), ate formar o colesterol q tem 27 atomos de carbono.
Enzima chave: do 3 hidri 3 metil glutaril coa redutase
Origem do colesterol: dieta alimentar → colesterol ← biossintese de acetil coa

Mol de acetil coa são condensadas.

a reação catalisada pela HMG – COA redutase é a limitante da biossíntese de colesterol.
A do 3 hidri 3 metil glutaril coa redutase é ativada pela insulina. pq o ind tem insulina alta
no sangue? É quando ele tem a glicose alta, mass a glicose alta veio exatamente de
carboidrato, entao aquele ind que se alimenta com grande quantidade de carboidrato,
além dele ter um triglicerídeos mais alto, ele tbm temcolesterol mais alto. Pq a a insulina
ativa a 3 hidroxi 3 metil glutaril coa redutase. Entao se o ind quer emagrecer, ele deve
reduzir carboidrato na sua dieta. Por outro lado, a mesma enzima é inibida pelo glucagon.

Regulação da sintese de colesterol a HMG – COA redutase é ativada pela insulina, sendo
inibida pelo gucagon, colesterol intracelular e sais biliares.
as estatinas vao inibir a 3 hidri 3 metil glutaril coa redutase.
As estatinas como a provostatina, a lovostatina e compactina e simvastatina, são
utilizados no tratamento da hipercolesterolemia elas inibirem a HMG COA redutase e
estimularem a sintese de recpetor LDLL (apoB – 100, apoE)
Proteina (hmbc1l1)q age no processo de absorção do colesterol – azetimiba

Colesterol Plasmático: forma livre 30% e forma esterificada 70% → C2, oleico e linoleico.
Forma livre é quando a hidroxila ainda ta la, quando ocorre uma reação de esterificação
ele fica na forma esterificada;
Como ocorre o proc de esterificação? É uma forma de fazer com que o colesterol não
intoxique a célula, o colesterol livre é toxico p celular. Existe uma enzima q é a acat acil
colesterol acil transferase (age nível celular), entao la na célula do fígado, quando eu
tenho o colesterol livre, o fígado faz o processo da esterificação. No plasma eu tenho a
ação de uma outra enzima q é a LCAT.
Lcat – no sangue
Acat – esterifica o colesterol a nível intracelular
Lcat 0 esterifica a nível extracelular.
Patologias com Deficiência da lcat – qnd eu tenho deficiência dela, eu vou ter o colesterol
baixo, hdl mt baixo
Pq a lcat é importante? É pq quando o colesterol migra do tecido, ou dos macrófagos pro
hdl, ele vai precisar do colesterol esterificado e se ele não tiver esse colesterol
esterificado fica mt a excreção. E aqueles ind q tem a lcat mt baixa, ele tem problemas no
tecido, princ no tecido renal. Entao além de ter um hdl baixo, ele tem uma ins renal tbm.
Parei aq
Como ocorre a metabolização de um colesterol? Pode acontecer primeiro a nível
hepático. A nível hepático eu tenho os receptores de colesterol e esses receptores são na
verdade recp de ldl, entao recebe o ldl e esse colesterol dentro da célula dentro da célula
ocorre um processo de metabolização, a primeira coisa é ficar na forma livre q eu vou ter
a hidroxila, e esse H é retirado e ele fica pronto p se ligar a ácidos biliares, pra formar os
ácidos biliares.
Forma livre tb fica livre p se ligar aos ácidos graxos. entao o fígado metaboliza, deixa na
forma livre, entao liga-se a um ac graxo e ocorre uma síntese de ldl e esse ldl é secretado
pro sangue. A forma livre mts vezes é excretado junto com a bile e aqui gera um
problema, como ele vai na forma livre, ele começa a se cristalizar q é o que chamamos de
calculo biliar (é de colesterol livre).
Esse acido graxo pode ser saturado ou insaturado. Se for saturado essa conc aumenta mt
mais, se for insaturado diminui bastante.
Eliminação via hepatica, formação da bbile e forma livre → formação de cálculos biliares.
Colesterolemia:
dieta: gorduras insaturadas, saturadas, dieta vegetariana, consumo de alcool,
exercicios fisicos, idade, sexo, raça – europeu do norte.
vegetariano – tem mais gordura insaturada. Por isso q o vegetariano qnd faz dieta
baleanceada tem diminuição do colesterol
Consumo de álcool – aumento do colesterol
Atividade física – primordial p diminui o colesterol princi daqueles ind que tem
dislipidemia. Sedentarismo faz aumentar o colesterol
Idade – o recém nascido ele tem o colesterol em torno de 100 e 120 mg. Quando ele
chega na primeira infância ele passa a uma media de 140, quando chega na
adolescência, esse colesterol fica em torno de 180, 160-180(fazem mt atv física). Quando
chega na fase adulta esse colesterol aumenta ate 240, e ele aumenta ate a fase de 50 a
55 anos quando chega num processo de estabilização.
Pq as mulheres gostam de mais doce q os homens? Pq elas precisam de mt mais
hormônio, que tipo de hormônio? Os estrogênios.
Antes da menopausa – propensão 3x menor de ter um infarto adudo do miocárdio
Pos menopause – probabilidade 3x maior q os homens pq não houve mudança de habito .
Entao tem relação com sexo idade raça
Raca – norte da europa se alimentam com mais gordura animal, la é mais frio. Sul da
europa é o pescado, hortaliças e azeite de oliva.
Azeite de oliva – gorduras monoinsaturas q é bom p saúde.

Hipercolesterolemia:
1) A poligênica → fatores genéticos e ambientais
colesterol de 240 a 350mg, triglicerides normais, ldl elevado.

-tem influencia do meio ambiente (sedentarismos, dieta desbalanceada,

excesso de carboidrato, alcoolismo, tabagismo) e genéticos (propensão
genética, ind recessivo)
Geralmente o colesterol fica ate 350 mg/dl. Os triglicerídeos geralmente normais (n
tem tanta influecnia) e o ldl discretamente elevado.
T
2) Familiar (fatores genéticos – ação do cromossomo 19)
elevação do colesterol total e ldl, disfunção dos receptores de ldl –
descotrole, ação de enzimas (HMG COA redutase e LCAT), colesterol pode
chegar a 600 e 800 mg/dl, defeito na proteina PCSK 9.
Esse ind tem Elevação do colesterol q fica entre 600 e 800
 São ind q não adianta fazer dieta, tem que tomar medicamento, geralmente tem
defeito na proteína PCSK-9. Ocorre um excesso da ativação dessa enzima a nível
intestinal.
Se esse ind tem Coletesrol elevado, ele vai ter tbm ldl elevado, pq o ind q tem
hipercoleste familiar eles tem falta de receptores de ldl.

Hipercolesterolemia famíliar.

A molécula de ldl carrega uma qnt mt grande colesterol (uns 50% dessa micela carrega o
colesterol nessa micela do ldl ), entao na cel hepática, eu tenho receptores de colesterol q
podem ser da forma B ou E, princ da forma B, pq a apoproteina q novela o ldl é a
apoB100, por isso receptores B. entao houve a fagocitose dessa micela de ldl, aqui eu
tenho o lisossomo.

No lisossomo ocorre um processo de digestão, aonde q esta o problema dessa

proteína?? Pcsk 9? Esses receptores levam o colesterol ate o lisossomo. Quando eu
tenho um problema nessa proteína, ele não permite que esses receptores retorne a
superfície celular, entao eles são degradados no lisossomo. Entao quando eu tenho
deficiência dessa proteína, ele não permite q esses receptores volte a superfície celular.
Entao o que acontece? Eles são degradados. 0,9 segundos é o tempo q esses receptores
demoram p transportar essa moleucla de colesterol, ate voltar a superfície.

Entao ele vai separar, como é uma micela eu tenho proteínas, eu tenho fosfolies,
colesterol, tgl, entao ocorre a digestão dessas proteínas q se transformam em
aminoácidos, os lipídeos continuam e o colesterol q esta na forma livre e esterificada, aqui
ocorre a ação da ACAT q faz o processo da esterificação do colesterol livre, mas aonde q
é formado o colesterol? N é na cel hepática? Entao aqui eu tenho a ação da 3 hidroxi 3
metil glutaril coa redutase, entao ela age a nível citoplasmático, é a primeira fase da
formação de colesterol.

Entao quando eu tenho excesso de absorção do colesterol, a enzima 3 hidri 3 metil glutaril
coa redutase ela é diminuída sua concentração (pq eu tenho excesso de colesterol livre,
pq o proc da absorção ta sendo grande, entao n há razão de formar colesterol) ela fica
inativa; porem aumenta a concentração da acat, pq o colesterol livre é toxico p célula,
entao vem p ret endoplasmático, complexo de golgi excreta novamente p sangue na
forma de ldl, ou mts vezes esse colesterol na forma livre é excretado via vesícula biliar q
vai formar os cálculos biliares.

Se esse ind n tem recep de colesterol, o ldl fica no sangue circulante, o q a cel hepática
entende? Q n tem colesterol e aonde é formado o colesterol? Na cel hepática, entao
ocorre a ativação da 3 hidroxi 3 metil glutaril coa redutase p formar colesterol, esse
colesterol é formado no ret end plasmático liso, ocorre um processo de esterificação e ele
é excretado no sangue. Ora, se esse ind já tinha o colesterol alto no sangue pq ele não
ocorre o processo de metabolização, de absorção do ldl, entao esse colesterol vai ficar
super alto no sangue periférico. Aqueles ind q tem pedra na vesícula, são ind
normalmente q tem conc alta de colesterol no sangue.

Livre – excretado vesícula biliar

Esterificado – volta p corrente sanguínea.

Hmg coa redutase diminui pq eu tenho um excesso de colesterol livre, entao se eu tenho
um excesso pq o processo da absorção esta sendo grande, entao não há razão de formar
colesterol, pq o colesterol é toxico p celular. Porem aqueles ind que tem a
hipercolesteromia família, ele tem deficiência nesses receptores de colesterol. Se esses
ind não tem receptores de colesterol, o que acontece com o ldl? Ele fica no sangue
circulante.

Problemas nessa proteína PCSK-9

Avaliação laboratorial do colesterol: desejavel: adultos - <190mg/dia, sem jejum

<190mg/dia, 2 a 19 anos <170mg/dl, sem jejum 170mg/dl

a dieta influencia mt pouco no resultado do colesterol, pq o colesterol do sangue

circulante é formado apenas no fígado. AULA 6 VAI ATÉ AQUI.

INICIO DA AULA 7

Terpenos: São polimeros originarios dos isoprenos(5C)

Representates principais: vitamina A, E e K.

a origem vem do isopreno.

A vitamina A E e K, a origem é dos isoprenos q são compostos q tem 5 atomos de

carbono.
Prostaglandinas: são formadas a partir de ac graxos essenciais: linoleico, linolenico e aracdonico,
são semelhantes a hormônios – ação autócrina. Formação – lipooxigenese e ciclooxigenese,
concentração pequena 1micrograma/L e vida media muito curta – segundos.

muitas vezes ela é confundida com hormônios, porem os hormônios eles tam uma ação
parácrina.

As pg são produzidas no mesmo tecido que elas atuam, elas tem ação autocrina
por isso elas não são cons hormônios.

Matéria prima – ac graxos linoleico e linolênico q dao origem ao ac graxo aracdonio, q tem
dupla ligação no carbono 5, 8, 11 e 14 chamamos de tetraicosaedrico.

Formação: lipooxigenase e ciclooxigenase (mais comum)  cox 1 e cox 2, cox 1 tem uma
ação mais intracelular, porem o cox 2 é mais extracelular e sofre mais influencia de alguns
medicamentos devido a um processo inflamatório e esses med salicilatos, ubiprofne e
indometacina faz com q haja redução da cox 2.

Vida média mt curta, alguns deles não chegam a 1 segundo, pq eles vao ter influencia em
alguns locais.

musculo liso arterial – aumenta a pa

Esfingolipidios

-são derivados da esfingosina que é um aminoalcool (18c) com grupamento amina no C –

17

-cramida, ac graxo (18c) liga a C – 17

ceramida pode se ligar com a esfingomielina qnd se liga ao grupamento fosfato, pode se
ligar com a galactose formando a galactosilceramida, ou pode se ligar com a glicose
formando o glicosilceramida.

Galactosil tem relação com os tecidos dos eritrócitos, ele q vai dar a tipagem sanguínea.

A esfingomielina – tem ligação com os neurônios na bainha de melanina

Glicosil – se liga com a galactose n acetilgalactosamina e n acetilneuraminico q foram os

glucosideos e os gancliosideos q estão no cérebro e princ na substancia cincenza de
cérebro, por isso q falamos q o cérebro é gorduroso.

N acetilgalactosamina, N acetilneuraminico, goblosideos, gangliosideo.

VITAMINA D: encontra nos alimentos, principalmento no ovo, cogumelo, nos peixes, temo
a vitmina d vegetal que vem nos vegetais que é a pró vitamina d2 o ergosterol e pró
vitamina d3 que é o 7desidrocolicalciferol , essas subistancias necessitam ser ativadas
pela luz uv de acordo com o grau de melanina na pele deve se fazer a exposição,
pessoas muito brancas não deve fica mais de 5min. As pessoas mais idosas não
conseguem fazer essa conversão de pró vitamina D para a vitamina D, que atrave da
enzima D 25 hidroxilase ocorre um processo de hidroxilação e é transformado em 25
hidroxi vitamina d3 ou d2, essa fase é onde nos determinamos laborialtoriamente, a forma
ativa dessa vitamina, a ativação final, ocorre a nivel de rim e na placenta das mulheres
gravidas. Porque nos determinamos a nivel laboratorial a 25 hidroxi em vez de determinar
a 1 25 hidroxi,pq é uma questão quantitativa da vida media, a da 25 hidroxi é de 2 a 3
semanas e a da 1 25 hidroxi é de 4 a 6 horas, outro detalhe é a quantidade, a vitamina D
ativa, eu tenho uma quantitade mil vezes menor a vitamina inativa, por isso nos
determinamos a nivel laboratorial a 25 hidroxi ou vitamina d2 ou d3.

Apolipoproteinas:
os lipideos precisam ser transportaod para os tecidos e órgãos para exercerem suas
funções metabolicas. Devido as caracteristicas hidrofobicas das gorduras, o transporte de
lipideos pelo plasma não seria possível sem a presença de alguma adaptação hidrolifica.

São proteinas q tem funções especificas. Como mistura o lipideo q é apolar com o sangue
q é polar? E é aqui q vem o mecanismo bioq q faz com que os lipideos sejam
solubilizados no sangue para que eles sejam transportados pros tecidos.

Um dos componentes q dao condições p essa solubilizaçao

Funções: componentes estruturais de particulas, reconhcimento de sitios rceptores,

ativadores de enzimas, inidores de enzima, solubilidade de lipidios e seu quantitativo
relaciona atividade de DAC.

Compenentes estruturas de partículas, entao ele vai fazer parte de uma micela, ele vai
enovelar essa proteína p dar solubilidade. Entre as funções: reconhecimento de sítios
receptores q podem ser E ou B.

Ativadores enzimáticos – AI ativa a LCAT, CII ativa lipaselipoproteica, eles são coenzimas.
aI é coenzima da LCAT CII coenzima da LPL.

Inibidores enzimáticos – cIII inibe CII, CIII inibe lipase lipoproteica. Entao eles são
moduladores enzimatimaticos, ativa quando precisam e inibem quando precisam.

CII faz parte dos quilomícrons.

DAC – doença arterial coraniana.

Hdl faz transporte reverso do colesterol, se o hdl é o colesterol bom, é pq ele faz o transpo
reverso, mas p ele fazer isso, o hdl o componente proteico dele é a1 a2 e a4, entao
quanto maior a quantidade de a1 no sangue, menor a quantidade de doença arterial
coronaniana. Por outro lado, quando o ind tem ldl e vldl elevados (são lipoproteínas), so q
são impactados pela apoB, entao o ind q tem apoa elevada, ele tem proteção contra dac,
o ind que tem apoB elevada, ele n tem proteção p dac, por isso q seu quantitativo tem
reação p DAC.

APO A

-sintetiza no intestino e figado, existem 2 tipos A 1 E A 2, A1 ativa LCAT cofator de LCAT, a A2

inibe LCAT e ativa lipase hepatica. A 1 contitui principal proteina no HDL – 60%, A co fator de
LCAT - CHOL pode ser transportado ao figado, A 1 diminui a concentração tem relação com placas
aetoromatosa, A1 remoção do CHOL pode ser transportados ao figado, A2 consitui com 30% das
proteinas no hdl (estrutural), A2 não conhece relação co DAC - não sabemos a função, existem
tambem nos quilomicrons.

Intestino junto com os quilomícrons, mas tb é produzido junto com o hdl no fígado.
Existem 2 tipos: apoa1 e apoa2, aI ativa LCAT (enzima q esterifica o colesterol no
sangue), e ela é um cofator da LCAT (por isso q ele ativa). Apoa2 inibe LCAT. Tirar o ativa
lipase hepática.

Apoa1 princ proteína do HDL – hdl tem mt proteína (uns 50%), o quilimicron (tem uns 2%
de proteína)

Apoa2 apenas 30% de hdl.

Fazemos a relação de apoa1 e apoa2 e a relação é smp 3 pra 1.

Quando ocorre quede de a1, aumenta a quantidade de ind q tem dac, entao a1 passa a
ser protetor.

A1 age na remoção do colesterol livre por ter ação na lcat.

Não sabemos função de a2.

Apoa tem relação com os quilomicrons

Quilomícron nascente é aquele formado no instestino, entao ele tem a apoa, so que a
apoa não é inerente aos quilomícrons, o que é inerente aos quilomícrons é a apob48 e a
apoc, c1 c2 c3. Entao a apoa1, vai transferir pro hdl, apoa1 é inerente ao hdl, so que o hdl
não nasce com a apoa1, nasce com a apoE que vai trocar pela apoa1 do quilomícron
nascente.

Saiu da célula entérica e ele já faz essa troca.

Transporte reverso do colesterol.

quando o colesterol por difusão

atravessa os receptores abcg1, faz a transferência do colesterol livre (q eh toxico p
célula), pro colesterol hdl, ele tem q vim esterificado.
Quando nos determinamos o ldl laboratoriamente nos não determinamos o ldl, nos
determinamos o esterol contido no hdl, ele faz a transferência desse colesterol pro ldl, no
ldl eu tenho recp a nível de fígado.

A falta de lcat faz com que o hdl seja mt baixo.

APOA

-A1: correlação com HDL, niveis elevados: proteção para DAC.

-determinação: reações imunoquimicas – turbidimetria e nefelometria.

por isso que quando nos fazemos a determinação da apoa, nos temos que fazer a
determinação tanto de a1 quanto de a2, pq essa relação é mt importante, fica sempre de
2 p 1 ou 3 p 1, pq a apoa1 60%, apoa2 30%, no total 90% das proteínas do hdl é apoa.

Não é comum fazer esse tipo de exame.

Fazemos de forma indireta na determinao do hdl

proteína - polar – carboxina e 2 grupamento amina

APO B

-apob100 → Vai enovelar LDL, VLDL E idl

-APOB48 → vai enovelar quilomicrons

-importante no reconhecimento dos receptores de LDL no figado

-seu aumento está relacionado com o risco de DAC.

apob tem dois tipos: b100 e b48. As duas tem relação com o cromossomo 2, b100 é maior
pq o PM é maior.

B 100 tem relação com LDL VLVL E IDL

Se o ind dosar a apo B de forma genérica e tiver a apob maior que a apoa significa q esse
ind tem um aumento de prob de ter uma dac pq todos esses componentes o leigo entende
q eh o colesterol ruim, ldl e vldl, a proteína q empacota o ldl vlvl e idl e quilomícrons é a
apoB. Por outro lado, essas proteínas no reconhecimento do ldl no fígado. Qual é a
função além do reconhecimento do ldl a nível de fígado? A função da B48 é a secreção de
tgl a nível intestinal, pq os quilomícrons q eh uma micela de 89 a 95% é de tgl, entao
quem age nesse processo é a b48. Secreta p célula entérica p sistema porta no sangue e
a B100 ela tem uma relação na secreção de tgl do figado p o sangue.

APOB: níveis elevados= risco para DAC, apob100 está presente em todas as partículas
aterogênicas: VLDL, IDL E LDL – principal componente – 95%.

APOC: existem 3 tipos C1 C2 e C3, são sintetizadas no figado, jejum são encontrados as
frações quilomícrons e VLDL,

C1 e c2 – cromossomo 19 c3 cromossomo 11

Tem relação com quilomícrons e vldl

C1- ativa a LCAT. A lcat faz a esterificação do colesterol.

C2- é cofator da lipase lipoproteica. Responsavel pela hidrolise de lipoproteinas ricas em

triglicérides VLDL e quilomicrons. Ele enovela princ quilomícrons, graças a ação de c2 os
quilomícrons vao se desmanchando. Os tgl vao se desmanchando pq a lpl quebra as
ligações ester, entao deixa os ag na forma livre p serem utilizados na fonte de carbono p
células.

Vldl 45 a 60% é tgl

Quilomícrons uns 90% é tgl

O problema é o excesso.

C3 inibe c2, se inibe c2 ele vai inibir a enzima lpl, entao ele é um modulador.
O quilomícron ate chegar no fígado ele existe, mas ele é empacotado pela apoee e la no
fígado eu tenho recp de apoe, e esses quilomícrons q chega no fígado nos chamamos de
quilomícrons remanescentes.

APOE: sintetizado no figado, captação hepatica dos quilomicrons remanescents, ativação

de receptores de LDL, age no catabolismo das IDL, disbetalipoproteinas (hiperproteinemia
tipo 3) E2 defeituosa.

entao aqueles quilomícrons q não puderem ter ação total da lipase lipoproteica, eles
chegam ao fígado, são recepcionados pelos receptores E pq ele tem apoE além da c, e la
no fígado ele vai ter a ação da lipase hepática. Entao o fígado armazena tgl, entao o
fígado é gorduro. Por isso q quando a criança tem anemia, o pediatra fala p comer bife pq
ele é riquíssimo em glicogênio lipídeos e ferro.

Tem relação com disbetalipoproteinemia – dislipidemia tipo 3. Tem ação da E2

geneticamente ma formada, entao esse ind tem aumento de colesterol, aumento de tgl e
quando fizemos a eletroforese de lipídeos tem um aumento da pre beta.

Enzimas envolvidas: acil colesterol acil transferase (ACAT), lecitina colesterol acil transferase
(LCAT), Lipase lipoproteica (LPL), Lipase hepatica, lipase hormonio sensível, 3 hidroxi 3 metil
gutaril acil coa redutase

Acat – esterificação do colesterol a nível intracelular

Lcat – esterificação do colesterol no plasma

Lpl – lipase q age no plasma

Lipase hepática – age a nível hepático

Lipase hormônio sensível – age a nível de tec gorduroso (amarelo e branco)

3 hidroxi

LIPOPROTEINAS

Determinação da albumina

Albumina tem uma proporção de 45 a 60%, maior quantitvo de proteínas é a albumina, ela
é formada no fígado na forma de preproalbumina, dps encontramos na forma de pre
albumina dps de ter perdido alguns aminoacdiso, a pre albumina encontra no sangue
circulante. A albumina tem como característica além de fazer transporte de substancias,
ela faz a distribuição de agua, albumina humana tem um peso molecular de 62300
daltons. Do coelho: 62000 daltons. Fator du se der positivo – rh positivo, de onde vem
esse soro du? Ele é uma albumina humana que é injetada no coelho e esse coelho vai
produzir anticorpos antialbuminahumana e a gente usa em analises clinicas. A albumina é
imunogênica do ser humano p coelho como ao contrario.

Pq é um transportador? Pq a albumina tem 200 pontos de cargas elétricas que pode ser
positivas e negativas, quando vc coloca em um ph alcalino, as cargas elétricas negativas
vao se sobressair em relação as positivas, vai perder o hidrogênio, entao vai ficar
negativo. Porem no ph acido, ele vai ficar protonado o grupamento amina nh4, por isso q
ela eh um transportador.

Pq ele faz a distri de agua? Por ser a proteína que temos em maior concentração, existe
na fisio o que chamamos de reação de Starling, existe uma pressão p essa agua sempre
ir pro tecido, mas albumina segura essa agua no sistema vascular, dentro do vaso. Isso é
notório qnd pega um ind q tem albumina baixa, ele fica com edema, inchado.

Decúbito dorsal – albumina n fica disponível, por isso fica edemaciado.

Ela é extremamente importante pro organismo.

ESTUDO DIRIGIDO DO COLESTEROL.

1) O paciente para coleta de colesterol necessita de jejum? Por que?

Não há necessidade de jejum, o problema é a parte técnica porque o soro
lipemico traz problemas na analise, por isso q é melhor pedir em jejum.
Não há necessidade, Toda albumina é formada no fígado, a vida media dela é de
15 a 19 dias.

2) os anticoagulantes prejudicam a determinação do colesterol?

Prejudicam, pq na determinação da albumina, a gente usa indicadores de ph
(verde bromopresol) e quando coloca os anticoagulantes, ele traz problemas
qualquer um deles, inclusive a heparina. Melhor usar soro, mais tranquilo
mais barato.

3) Qual o principio do método método da colesterol oxidase para determinação

do colesterol?
Temos duas formas de colesterol circulante no sangue, que é a forma livre e
o esterificado, e para esse método eu preciso do colesterol na forma livre, só
que ele na forma esterificado é a maioria, e por isso vou precisar da ação de uma
enzima que é a colesterolestease, tendo de produto colesterol + AG, agora eu
tenho o colesterol livre mais o O catalisado pelo colesterol oxidase, por isso esse
método, por causa da enzima, eu ou ter dois produtos, COLEST – 4 – 3 – ona +
agua oxigenada, se eu tenho ela ai vai da pra usar a eação de trinder , 2mol de
agua oxigenada + fenol + 4aminaspirina + peroxidesidrogenase tendo como
produto 4mol de agua + antipirilquinonimina.

4) Por que fizemos a leitura do filtro verde?

porque é Coloração vermelha, usando o filtro a luz verde
5) Como fazemos o cálculo para obter o resultado?
Lei de Lambert beer. mg/dl

Concentração da amostra (colesterol desconhecido) (mg/dl) = (abs

amostra/abs do padrão) x conc do padrão do colesterol. (que a industria
manda é de 200mg/dl)

6) Quais são os valores de referencia segundo a Diretriz brasileira de

dislipidemia 2017?
ate 190mg/dl que deveria ser mudado.

7) Qual a linearidade para este método?

A linearidade é 500.

8) Quais são as patologias envolvidas nos valores alterados da glicose?

A- Valores baixos –
B- Valores Elevados – Diabetes mellitus, pode ter são dores, dormência e
formigamento nas pernas, visão turva e embaçada,

9) O que você recomendaria para um paciente com colesterol elevado

Comer menos sal e menos açúcar tambem, praticar exercicios fisicos, comer
bastante firas, e o usar a medicação adequada.

ESTUDO DIRIGIDO TRIGLICÉRIDES.

1) O paciente para coleta dos triglicérides necessita de jejum? Por quê?

Não precisa de jejum, o problema é a metodologia soro lipemico
atrapalha mt a parte técnica. Não precisa de jejum pq as proteínas são
formadas no fígado

2) Os anticoagulantes prejudicam a determinação dos triglicérides?

Prejudicam, so quando n tem jeito mesmo q determina com plasma.
Melhor soro sempreeeeee.

3) Qual o principio do método enzimático para determinação dos

triglicérides?
Vou precisar do glicerol livre, no sangue você encontra como
monoglicérides, diglicérides e trigliceredes, a enzima que quebra as
ligações esteres ou alquilas que é a lipase, triglicerides é catalisado pella
lipase, vai ter como produto glicerol + AG. segunda reação glicerol + ATP,
e se eu tenh atp eu tenho que catalisar isso atravez de uma quinase que
é a glicerol quinase, tendo de produto é glicerol 3 fosfato + adp, a função
do atp foi a doação do grupo fosfato. A glicerol 3 fofato + O2, e vai ser
catalisado pela glicerol 3 fosfato oxidase, tendo de produto
diidroxiacetona fosfato + agua oxigenada. Reação de trinder, 2mol de
agua oxigeada + 4 aminoadipiirina + 4clorofenol usando uma peroxidase
e tendo como produto 4mol de agua + antipirilquinonimina. A cor dessa
reação é vermelha claro.
 4) Caso o paciente faça uso de medicamentos que contenha o glicerol ocorre
alteração no resultado?

5) Por que fazemos leitura no filtro verde?

porque é Coloração vermelha, usando o filtro a luz verde

6) Como fazemos o cálculo para obter o resultado?

Lei de Lambert beer. mg/dl
Concentração da amostra (mg/dl) = (abs amostra/abs do padrão) x 100.

7) Quais são os valores de referência segundo a Diretriz brasileira de

dislipidemia 2017?
Jejum até 150, sem jejum até 175mg/dl.

8) Qual a linearidade para este método?

Até 800mg/dl, mas depende da quantidade de enzima, e também de
cada lab.

9) Quais são as patologias envolvidas nos valores alterados dos

triglicérides?
A- Valores baixos –
B- Valores Elevados –

10) Onde fica armazenado os triglicérides no organismo?

Fica armazenado no tecido adiposo.

11) - O que você recomendaria para um paciente com triglicérides elevado?

Redução de amido, de glicose, reduzir banha.

ESTUDO DIRIGIDO DE HDL

1- O paciente para coleta do HDL-c necessita de jejum? Por quê?

Não necessita de jejum, porque o colesterol é formado no figado, você vai encontrar no
sangue de jejum o hdl, não ha problema.

2- Os anticoagulantes prejudicam a determinação do HDL-c?

Prejudicam, porque quado você faz aquela reação do colesterol, você encontra o
colesterol em duas formas, livre e esterificada, mas dessa maneira deve ser usado um
colesterol livre e ai acontece a reação, tá tendo as ações de enzimas, se eu usar
anticoagulantes no centro ativo das enzimas, eu tenho a presença de ions, e ai o
anticoagulante vai quelar esses ions e por isso atrapalha.

3- Quais as substâncias que utilizamos para fazer a precipitação das Lipoproteínas?

São elas: ion magnésio como sendo o principal, utiliza cloreto de magnésio com acido
fosfotunguistico. Ele vai precipitar todos as lipoproteínas e proteínas, o magnésio precipita
ldl, hdl e outros.
4- Qual substancia é determinada na análise do HDL-c? Por quê?
Vai formar uma quinona, ela tem a coloração vermelha

5- Por que fazemos leitura no filtro verde?

Por que a luz verde é uma complementar da luz vermelha.

6- Como fazemos o cálculo para obter o resultado?

Lei de lambet beer: em mg/dl
Concentração da amostra (mg/dl) = (abs amostra/abs do padrão) x 40

7- Quais são os valores de referencia para o HDL-c segundo a Diretriz brasileira de

dislipidemia 2017?
superior a 40mg/dl, pessoa que tem o hld próximo ou superior a 60 tem longevidade, o hdl
faz o transporte reverso do colesterol, ele vai migrando dos tecidos dos macrofagos ele é
na forma livre, dentro da celula ele é toxico vai em direção ao hdl.

8- Qual a linearidade para este método?

Até 200

9- Quais são as patologias envolvidas nos valores alterados do HDL-c?

A- Valores baixos –
B- Valores Elevados –

10- Como podemos calcular:

A- VLDL –
B- LDL –
C- Colesterol não HDL -
Estamos determinand o ldl, qe você encontra nos equipamento automatizados.
Colesterol não hdl= colesterol total – hdl

11- Quais são os valores de referencia para o LDL-c e VLDL-c segundo a Diretriz
brasileira de dislipidemia 2017?

12- O que você recomendaria para um paciente com HDL-c baixo?

Mudança de vida, dieta e atividade fisica.

13- O que você recomendaria para um paciente com LDL-c e VLDL-c elevado?
Redução de carboidrato, reduzir gorduras, dietas e atividade fisica.
ACAT – enzima intracelular, esterificação do colesterol (intracelular), ela esta princ na célula
hepática. Quase na sua totalidade na célula hepatica
LCAT – bioq. A função é a mesma, isoenzimas  enzimas diferentes porem agem no mesmo
substrato. Age no processo de esterificação extracelular, tbm age no transporte reverso do
colesterol. Ela age no proc de esterificação do colesterol que é extraído das células e dos
macrófagos que vai em direção ao hdl, entao há necessidade de ter o processo da esterificação.
Pacientes q tem queda (relacionado ao cromossomo 19), esses ind q tem deficiencia da LCAT, eles
tem o colesterol hdl extremamente baixo, gerando dislipidemia (valores altos e baixos). Esse ind vai
ter acumulo de colesterol nos tecidos, e por ter hdl mt baixo inferior a 9, ele tem a Doença do olho
do peixe, as tonsilas são amareladas (acumulo de lipídeos), eles tem normalmente verrugas de
lipídeos, entao é uma dislipidemia. E devido a deficiência da lcat esse ind tem ins renal.
LPL – age no plasma, age no metabolismo dos quilomícrons, os quilimicrons são envolvidos pela
apoc, c1 ativa lipase lipoproteica assim dessa forma os quilomícrons vao ser degradados (ligações
ester são desfeitas) e dessa forma o ind os pode usar os ag graxos de cadeia elevada como fonte de
energia.
Lipase hepática – age a nível de figado, age nos quilomícrons remasnacentes (são aqueles q não
foram degradados no plasma através da LPL). Assim dessa forma, como os quilimicrons tem a apoE
e o fígado tem receptores B e E, quilomícrons são empacotados princ pela apoB48 e pela apoE.
Entao como tem esses receptores, esses quilomícrons chamados de remanescentes, eles são
fagocitados pela célula hepática, pelo hepatócito. E la no hepatócito ele termina esse processo de
quebra das ligações ester para a utilização de ag de cadeia molecular elevada como fonte de
carbono.
Lipase hormônio sensível -quebra as ligações esteres mas ela age no tecido adiposo. Entao existe
um tumover, sempre há um processo de renovação, graças a essa lipase hormônio sensível.
Proc de formação do colesterol, princ enzima de formação do colesterol e ela age na 3 hidroxi --- 3
hidroxo 3 metil glutaril coa pra transformar essa substância que tem 3 átomos de carbono em acido
mevalônico, é exatamente nessa enzima q age os medicamentos redutores de colesterol que são as
estatinas.
lipoproteínas
Lipoproteínas plasmáticas:
lipídeos: são partículas insolúveis em água, solúveis no plasma, transporte de lipídios, classificação:
densidade, mobilidade eletroforética, razão lipídio/proteína, lipídio prevalente.
São lipídeos e os lipídeos são compostos orgânicos extremamente apolares devido a ligação
carbono hidrogênio. Como q vai ser transportado os lipídeos no sangue q é extramemnte polar?
Existem a formações das micelas (const de subs polares (superfície) e apolares (interior)), as subs
apolares (interior) é o colesterol esterificado e os triglicerídeos, já na parte externa eu vou encontrar
proteínas (alta polaridade devido ao grupamento carboxila e o grupamento amina), fosfolípides
(devido a presença do grupamento fosfato e da hidroxila) e o colesterol livre (devido a presença da
hidroxila no carbono 3). O que muda de uma lipoproteína p outra? Apenas a composição dessas
substancias.
Quando vc pega os quilomícrons vc tem 99% de lipídeos, sendo que ele faz o transporte entre 80 a
95% dos tgl, porem tem 2% de proteínas.
Hdl tem uma pequena proporção de triglicerídeos, em torno de 3%, 22% de colesterol e quem faz o
empacotamento em termos de apoproteina é a poa1 e apoa2 e a apoa4, entao houve apenas a
mudança dos componentes. Por essa razão, além dos proc de densidade, torna essas partículas
solúveis ou insuluveis.
Entao cada uma dessas partículas vai transportar um componente em especial. Como característica
os lipídeos são partículas insolúveis na agua porem são solúveis no plasma, mas quem faz essa
característica de solubilidade no plasma? Exatamente as lipoproteínas, entao elas servem para o
transporte desses lipídeos. Como classificação ela é classificada de acordo com a densidade, pela
mobilidade eletroforetica (quilomícron não se movimenta no campo elétrico pq ele eh formado de
tgl) porem o hdl se movimenta bastante pq tem grande conc de proteínas e a densidade é diferente,
razão lipídeo proteína enquanto o hdl tem 50% de proteínas, o quilomícron tem 2%, e o lipídeo
prevalente.
Hdl tem grande conc de proteínas e a densidade é diferente
Hdl tem 50% de proteínas, o quilomícron tem 2%
Sendo as lipoproteinas:
quilomicrons, VLDL, IDL, LDL, HDL.
Vldl – densidade mt baixa
Idl – densidade intermediaria
Ldl – baixa densidade
Hdl – alta densidade
estrutura das lipoproteinas:

Particula de lipoproteina.

Classiicação das lipotroteinas.

diferença de tamanho, quilomícron é mt grande é visível

a olho nu, a gente faz o teste do refrigerador p ver a presença do quilomícron: deixa o soro lipemico
suspeito refrigerado de 8 a 16 horas em um temperatura de 2 a 8 graus, dps desse período a gente
olha esse tubo de ensaio e se tiver gotículas alaranjadas tem a presença de quilomícrons e tem que
relatar isso.
Vldl menor devido a composição e qnt
Idl (etapa intermediaria da digestão das proteínas – não determinamos laboratorialmente
LDL – aumentou a superfície de contato, é uma micela mt pequena
Classes e subclasses.

Lipoproteinas plasmaticas: classes e

subclasses.

Lipoproteinas.
Quilomícrons – qnt de tgl é muito grande (90 a 95% da composição), porção pequena de colesterol,
qnt mt menor de fosfolipdes, quantidade de ate 2% de proteínas.
Vldl – triglicerídeos (uns 55%) qnt maior, qnt de colesterol começa a aumentar (20%), dps vai
aumentando a concentração de fosfolipdes (18%), qnt de proteínas aumenta (8% apoproteinas).
Esta havendo um processo de metabolização e quem esta agindo é a lipase lipoproteica, onde a
função dela é quebrar as ligações ester ou ligação acila.
Ldl – quantidade de tgl diminui, so tem torno de 6%, o quantitativo de colesterol não foi alterado
em relação ao ldl, o que reduziu foram os tgl devido a ação da lpl, o quantivo de colesterol aumenta
bastante e pode chegar a 50%, e proteínas houve um aumento e ficou em torno de 20% e os
fosfolipdes tem uma proporção de 22%.
Essa micela em relação aos quilomícrons ela foi se comportando devido a uma metabolização de
uma forma mais polarizada. Houve aumento de fosfolípides e aumento de proteínas
Hdl – transformação radical em relação aos quilomícrons. Os tgl do hdl é uma quantidade mt
pequena, fica entre 3 e 5%. Colesterol em torno de 22%. Colesterol hdl – ta determinando o
colesterol contido na micela de hdl q é em torno de 22%. Houve um aumento tbm de fosfolipdes
que pode ficar na proporção de 25 a 33%. Aumento de proteínas 50% (apoproteinas). E quem
empacota o hdl é a apoa1, apoa2 (princ), na proporção de 3:1.

Quilomícrons: formado no intestino, após a alimentação, transporte de triglicerides (80 a 90%),

interação com a lipase lipoproteica, empacotados com APOB48, APOA1 e APOC, eletrofores –
origem e densidade – 0,95.
A nossa dieta tem 20 a 40% de lipídeos, 90% dos lipídeos são triglicerídeos. Aonde ocorre a
digestão dos lipídeos? No intestino delgado, pq é la que existe uma mb adequado p ter o
processo da digestão – um ph ideal, ação dos sais biliares da bile q vai emulsificar essas
goduras deixando na forma de microgoticulas para que a lipase lipoproteica possa agir. Entao
a lipase lipoproteica vai quebrar as ligações ester, entao vai deixar todo esse complexo lipídico
na forma de glicerol, ac graxos, monoglicerides, colesterol livre, assim dessa forma a célula
entérica consegue absorver esses lipídeos. Quando chega no interior da cel entérica, ocorre um
processo de ressintese p ser sintetizado exatamente em quilomícrons. Entao a formação dos
quilomícrons ocorre na célula entérica e a célula entérica esta no intestino.
Quando existe os quilomícrons? Exatamente após uma refeição, após uma alimentação. E esse
tempo q os quilomícrons permanece no plasma circulante, eu diria q ele é absorvido vai pro sistema
porta linfático e vai em direção ao fígado, nesse trajeto ocorre a ação da lpl, a lpl vai destruir a lig
ester, assim deixa os ag na sua forma livre, mts vezes eles podem estar ligados a albumina p poder
levar para os tecidos exatamente p serem utilizados como fonte de carbono ou fonte de energia.
10 e 50 min fica no intestino, pq o trajeto do int ate o fígado é um trajeto curto.
Transportam triglicerídeos 86% a 95% (corrigir o valor) se falar 90% ta ótimo
Interação ocorre com a LPL pq ele é empacotado pela apoc, e a apoc2 é cofator da lpl. Além disso
ele é empacotado pela apob48 (apo menor devido ao peso molecular dela, formada no cromossomo
2), apoa1 (esta no quilomícron nascente, entao quando ele entra na circulação, ele faz a troca com a
apoE que esta no hdl e a apoc1 c2 e c3, c1 é ativar a LCAt, c2 é cofator da LPL e c3 inibe a lipase
liproteica, entao inibe c2.
Eletroferese: se encontra no inicio após a revelação, ela não sai do lugar devido a alta apolaridade,
entao ela n se movimenta no campo elétrico.
Percentagem de lipídeos – 99% dos quilomícrons são lipídeos, no max 2% são proteinas

Colesterol VLDL: sintetizado no figado, intestino e plasma, transportam: triglicerides, colesterol

livre, empacotados como apob100, apoc e apoe, interação com lipase lipoproteica, VLDL →
LDL→ HDL proteina de tranferencia de colesterol esterificado, eletroforese – PRÉB e densidade de
0,95 a 1,006
não tem kit de colesterol vldl, normalmente fazemos pro calculo.
É sintetizado no fígado (na célula entérica), aqueles quilomícrons q foram degradados no fígado
pela lipase hepática, terão um quantitativo mt grande de tgl ali no fígado, entao a principal micela
que faz o transporte dos lipídeos é o quilomícron e dps o vldl, entao ele é formado no fígado, isso
é importante no ind q tem diabeter melitus pq a célula n tem a glicose, entao ele passa a queimar
uma grande qnt de ac graxo e quem faz o transporte dos ac graxos ate o tecido é o vldl, entao ind q
tem diabetes normalmente tem um processo de dislipidemia.
Produzido juntamente com os quilomícrons, a outra parte é prod no plasma (devido a ação da lpl
nos quilomícrons, essa micela dos quilomícrons vai perdendo tgl, entao o quantitativo de tgl
diminui, o de colesterol aumenta e o de proteínas aumenta), quem empacota o vldl é a apob100 (b
maior devido ao seu peso molecular), as apos C 9devido a qnt de tgl e a apoE.
A apoE empocota o quilomícron e o vldl, a apoC da mesma forma devido a qnt de tgl q tem nessa
micela.
Transportam tgl de 40 a 60% e colesterol livre
devido a composição do vldl na eletroforese ela fica na fração pre beta
interação dela é com a lipase lipoproteica devido ao empacotamento proteico que ela tem.
DESEJAVEL: adultos em jejum menos q 30mg/dl, sem jejum menor q 35mg/dl. 0 a 9 anos em
jejum <15mg/dl, sem jejum <18mg/dl. De 10 a 19 anos em jejum <18mg/dl, sem jejum <20mg/dl.
-ind q tem vldl maior q 60 ele tem uma tendência natural a ter formação de placas ateromatosas, são
ind q já tem processo de hipertensão, doenças coronarianas ave, amputação de membros.
Melhor fazer com jejum.

Colesterol LDL: lipoproteina de densidade baixa, é sintetizada no plasma e no figado

(intravascular), transporte do colesterol do figado, substrato para sintese de hormonios, participa da
hipercolesterolemia família, receptor de B e E → niveis de colesterol, enzima LCAT e LAL.
produzido no fígado e no plasma. No plasma é devido a metabolização do vldl, devido a ação da
lipase lipoproteica. Entao a lpl vai quebrando as ligações ester dos tgl. É formado tbm no fígado,
entao no fígado existe o proc de formação do colesterol q leva a ação da acat q vai transfor o
colesterol livre em colesterol esterificado.
Ldl é a principal micela que faz o trabsporte do colesterol. Em torno de 50% do ldl é o colesterol
Vldl transporta tgl.
Ldl transporta aprox 50% do colesterol
Empacotado princ pela apob100.
Apob100 empacota vldl idl e o LDL, pq isso la no figado eu encontro receptores B e E, mas a princ
apoproteina q empacota o ldl é a apob100. Isso a deficiencia desses rececptores leva a
hipercolesteronemia familiar devido a uma deficiencia desses receptores, ou pode ser uma
deficiencia proteica (pcsk9 proteina q faz o transpo da mb plasmatica ate o lisossomo), entao
quando há def dessa proteina, tbm caracterica hipercolesterolemia familiar (colesterol mt alto, entre
600 800 mg/dl), paciente q tem colesterol maior q 320 já é suspeito de ter a hipercolesterolemia
familiar.
Ldl é mt utilizado p sintese de hormonios, pq o colesterol faz parte da sintese dos hormonios
androgenicos, progesterona, entao é mt comum encontrar goticulas dessas substancias em alguns
orgaos como a suprarenal, ovario.
Qual enzima que age? LCAT e a lipase acida lisossomal (qnd existe queda dela por um fator
genetico ocorre acumulo de colesterol a nivel mitocondrial, isso leva a cirrose hepatica, entao é
aquele ind q n tem hepatite n tem nada e as enzimas hepaticas estao bastante alta, inclusive leva a
um transplante de figado devido a deficiencia da lipase acida lisossomal)
formação a partir do vldl devido a saída dos tgl e transformação das aposB. Princ apoB 100.
Transportam de 50 a 60% do colesterol totalidade.
Associados a doenças vasculares.
Relação grande com a formação de placas aterosplacos. Ocorre um processo de oxidação do ldl e o
macrófago entende isso como um antígeno e faz a fagocitose dele.
Eletroferese – encontra na posição beta.
Densidade de 1,019 a 1,063.
Quilomícron – na origem
Vldl – pre beta (relação com triglicérides)
Ldl – beta (relação com o colesterol)
Responsável pela hipercolesterolemia familiar e poligênica.
Todo ind q tem o colesterol elevado, tem o ldl elevado.
Todo ind q tem tgl elevado, tem o vldl elevado.
Sangue do ind desse, ind q tem tgl elevado, o sangue é lipemico, so de olhar o soro no laboratório se
esta lipemico eu tenho crtz q o tgl ta alto. O colesterol não tem como saber so de olhar.
Calcular o ldl:
Equação de friedwald LDL – C= CT – (HDL – C + TG/5)
limitações: triglicerides menor q 400mg/dl, presença de hiperlipidemia tipo3
(disbetalipoproteinemia, muito rara), presença de quilomicrons, necessita amostra com jejum de
aproximadamente 12 horas, erros calculos.
esta entrando em descretico.
Colesterol total – (somatória do hdl + vldl (tg/5). Essa equação tem dado certas limitações:
2) Se o tgl for maior q 400 essa eq não vale
3) Presença de hiperlipidemia tipo 3 (aumento de tg maior q 400)tbm não serve
4) Quilomícron so aparece quando o colesterol ta maior q 800
5) Necessita das amostras em jejum, de aprox. 12 horas. No jejum de 10 horas, ele pode dar um
erro no tg de ate 20%. O jejum atrapalha mt nessa equação
6) Erros de cálculos. Todo exame tem um erro. São erros q não são inerentes ao técnico, entao
existe um certo erro
Vldl = tg/5
Valores de referencia do LDL: meta terapeutica para categoria de risco cardiovvascular estimado.
Baixo: adultoos >20 anos jejum/ sem jejum <130mg/dl, 2 a 19 anos jejum/sem jejum <115mg/dl
Intermediarios: adultos maiores que 20 anos: < 100mg/dl
alto: adultos: < 70mg/dl
muito alto: <50mg/dl.
esses valores podem ser obtido pela equação acima e existe kit p equipa automatizados.
Leva em cons a meta terapêutica. Meta terapêutica baixa, intermed, alto, mt alto..
Colesterol independe do jejum pq ele é sintetizado no figado, porem a falta de jejum atrapalha na
parte tecnica.
Ideal é que esteja sempre menor que 130.
Ind q tem ldl maior q 190, eles tem prob maior de ter processos ateromatosos (dac ave)
Causas importantes de elevação do LDL: dieta rica em colesterol e gorduras saturadas, fumo,
hipertensão arterial > ou= 14/9, colesterol HDL < ou = a 40mg/dl, diabetes, sedentarismo e
hipotireoidismo.
gorduras normalmente obtem da dieta animal – carnes gorduras, embutidos.
Causas secundárias:
síndrome nefrotica – leva o inidor da lpl.
4- Hepatopatia colestaticas cronicas: geralmente smp tem relação c colesterol alto
Fármacos – betabloqueadores, tiazidicos

Aumento de 1% --- aumento em 3 o risco

Diminui 1% -- diminui 2 %

Relação CHOL TOTAL/CHOL LDL.

 caindo em desuso.

Colesterol HDL: formada no intestino e figado, transporte de proteinas e fosfolipideos, empacotado

por apoA1 e apoA2, transporte reverso do colesterol, enzima LCAT, eletroforese alfa e densidade de
1,063 a 1,210
formado princ no fígado, uma prop mt pequena é formado no intest e no plasma. Embora alguns
autores ainda divergem sobre isso;
O hdl transporta principalmente proteínas (50% dessa micela são proteínas, por isso q da uma
polaridade mt alta), além de ter 30% de fosfolipdes. Entao isso da uma polaridade mt grande.
A polaridade vai aumentando, devido a mudança de composição dessa micela. Vai reduzindo tgl,
reduzindo colesterol, aumento proteínas e aumentando fosfolipes. Por isso q quando faz
eletroforese, o hdl esta na posição alfa, é o que mais migra das lipoproteinas
A enzima q ela ativa é a LCAT, pq o hdl tem um envolvimento mt grande com o transporte reverso
do colesterol, entao ele precisa da LCAT.
Empacotado pela apoa1 (65%) e pela apoa2 (30%).

Trasporte reverso do colesterol

como ele faz o transporte reverso do colesterol?

Aonde eu tenho colesterol? No fígado, nos tecidos e nos macrófagos. Colesterol tem em todas as
células do organismo, porem quando ocorre um aumento intracelular do colesterol livre passa a ser
toxico p célula. Assim dessa forma, o organismo gera mecanismo p retirar o colesterol dos tecidos e
como ele faz isso?
Eu tenho o hdl discoidal, é o hdl desprovido de lipídeos, a quantidade de lipídeos é muito pequena.
O hdl é formado no fígado principalmente. Existem algumas proteínas que vao agir na transferência
dessas susbtancias: eu tenho abcca1 (é atpbidicaceti do tipo a), entao ela doa esse colesterol, o abcg
(transporta o colesterol p hdl por difusão) isso ocorre tanto no fígado quanto no magrofago, entao
ocorre a transferência do colesterol tanto do fígado quanto do tecido dos macrófagos. Esse
colesterol agora ainda é pobre em lipídeos, mas esta tendo a transferência de colesterol pra ele. Essa
transferência continua acontecendo ate que esse colesterol fica rico em lipídeos devido a
transferência desse colesterol tanto do fígado quanto do tecido, tanto do abca1 como abcg1 (so
encontra esse nos tecidos). Essa micela esta saturada de colesterol, entao ele começa a transferir p
fígado, p os receptores skafanger do tipo b1 que estão contidos no figado mas isso é insuficiente,
entao o mecanismo que o hdl utiliza é fazer a transferência pro ldl (trans o colesterol q esta em
excesso no hdl) e esse transporte ocorre através de uma proteína que é a cetp (proteína
transportadora de colesterol esterifica), que transporta pro ldl pq? Pq o ldl é uma lipoproteína
transportadora de colesterol e no fígado eu tenho recp de ldl pq quem empacota o ldl é a apob100 e
no fígado eu tenho receptores do tipo b, entao ele leva o ldl para o fígado p ser metabolizado o
colesterol.
Lcat – mt importante pq a função dela é quebrar as ligações ester, quando o tecido ou o macrófago
faz a transf de colesterol livre pq livre ele é toxico p célula e pro tecido, quando ele transf pro ldl eu
vou precisar da LCAT pq a função dela é fazer a esterificação do colesterol. Por isso é utilizado
tanto p fígado pros recp skafanger como p transferir pro ldl pela proteína transportadora de
colesterol esterificado, pq se esse colesterol não estiver esterificado não passa pro ldl. Assim dessa
forma, ocorre o transporte reverso do colesterol.

HDL: lipoproteina de densidade alta, função antioxidante, antiinflamatoria, antitombotica e

transporte rerverso. Valores reduzidos → ligado a doenças coronarianas, arteriosclerose, colestase,
diabetes, doença renal, hepatopatia, fumo, obesidade, infeção bacteriana, infecções virais, após IAM
e outro.
Funções: transporte reverso do colesterol (se ela faz isso a tendencia é reduzir o colesterol no
sangue e se isso ocorre ela passa a ter uma ação antioxidante, lembra que conversamos no ldl que o
macrofago fagocita o colesterol ou a micela ldl quando esta na forma oxidada, entao tem uma ação
antioxidante, antiinflamatoria (pq ela não deixa formar as placas ateromatosas), entao ela passa a ter
uma ação antitrombotica.)
Ind q tem hdl maior ou igual a 60 ind tem longevidade.
Judeus (casamento consaguineos), colesterol hdl acima de 120
Ind q tem hdl extremamente elevados pode ter problemas tbm.
Trat com estatinas – tgl diminui e o hdl aumenta, e isso ocorre primeiro pelo transporte de lipideos,
segundo pq esse ind pode ... com outras apoproteinas.
Relação após infarto agudo miocardio.
Valores elevados – relação grande com problemas hepaticos. Se tem problemas hepaticos o figado
pode estar produzindo substancias protetores, entre essas subtancias a apoa1 e a 2, que vai
empacotar o hdl, entao o alcoolismo tem relaçao com valores elevados ate certo ponto e a ind de
vinho sabe disso, o alcool é mt toxico pro organismo.
Cirrose e hepatite tbm ocorre o aumento do hdl.Quanto mais proximo a 60 seria o ideal. Valores de
referencia: desejavel: adultos de maior que 40mg/dl 2 a 19 anos > 45mg/dl.
Aumento de 1% do HDL há queda de 3% de DAC, pessoas longevas o HDL é superior a 60mg/dl.
Uma proteina antiaterogênica.
 empacotamento do hdl é pela a1 e pela 2, entao eu tenho a
micela sendo empacota por essas apo.

Valores de refencia, meta terapeutica pela categoria de risco cardiovascular estimado:

Baixo: adultos maiores de 20anos jejum/sem jejum menor q 160mg/dl de 2 a 19 anos jejum/ sem
jejum, <120mg/dl
Intermediario: menor q 130mg/dl
Alto: menor q 100mg/dl
muito alto: menor q 80mg/dl.
Meta terapêutica baixa – ate 160, embora qnd a gente encontra ind q tem colesterol não hdl maior q
190, esses ind tem relação c formação de placas ateromasclosas.
Ideal – menor que 130

Relação CHOL LDL/ CHOL HDL.

usou no passado. Não usa mais pq ind q tem valor baixo

tbm esta tendo problemas com formação de placas ateromasclosas.

Geralmente ind diabetes são considerados portadores de aterosclerose. Todo ind tem dislipidemia.
Em torno de 50 anos as mulheres entram num processo de menousa, entao elas entram mt a chance
de entrar no proc de formação de placas por causa da dieta.
FIM DA AULA 7
Hipercolesterolemia familiar.
-Desordem autossomica dominate: ausencia de proteinas receptoras, bloqueio completo entre RE e
AP golgi, bloqueio parcial entre o RE e ap golgi, incapacidade dos receptores em se ligar as LDL,
incapacidade acumulo na superficie, incapacidade de liberar LDL para o interior celular.
Elevação do chol total e LDL.
Procssa 70% dsLDL.
aqueles ind q tem colesterol maior q 320 ele passa a ser suspeito da hipercolesterolemia familiar.
Problemas nos receptores de ldl no fígado ate ser metabolizado pelo lisossomo.
Não precisa decorar isso, se falar que é problemas nos receptores de ldl no fígado, ele já ta feliz kkk
Se o ind não tem recp de ldl, entao dentro da cel hepática, eu não vou ter colesterol, entao qual
enzima é ativada? A 3 hidroxi 3 metil glutaril coa redutase, entao o fígado passa a produzir uma
grande qnt de colesterol e dps é ativada a ACAT (esterificar esse colesterol). O LDL é produzido
tbm no fígado, entao o organismo passa a secertar ldl pro plasma (o fígado secreta), mas no plasma
eu já tenho uma grande qnt, entao o colesterol, entao o fígado passa a formar mais colesterol mais
ainda e esse eh o mecanismo da hiper familiar.

falta de receptores ou a deficiência dessa proteína, da

pcsk9, essa proteína pega os recp de colesterol junto com o colesterol e encaminha pro lisossomo,
so que essa proteína deve voltar pra superfície juntamente com o receptor, quando existe def ou erro
genético na produção dessa proteína, esses recp não voltam pra superfície, essa proteína é
degradada juntamente com o ldl que vai formar aminoácidos, lipídeos no ret end LISO, onde eu
tenho esteres de colesteroç. Entao há uma ação enzima, há um excesso de colesterol, assim dessa
forma eeh ativado a acat, ocorre a formação do ldl e essa célula hepática passa a secretar pro plasma
mais ldl.

Dislipidemias: classificação fenotipica.

Classificação das hiperlipoproteinas: segundo fredrickson levey
Classificação fenotipoca:
Existem 5 tipos, tipo 1, 2 (a e b), 3, 4 e 5.
Hiperlipidemia tipo 1:
é rara, é dignosticada na infância, até os 10 anos, esses ind tem qualidade de vida ruim pq eles tem
dores abdominais intensas devido a pancreatite crônicas. Entao esses ind normalmente tem hepato e
esplenomegalia. (hepatomegalia e esplenomegalia)
Tem pancreatite com amilase normal, na pancreativa a amilase é normal ou discretamente elevada
devido ao peso molecular dela, entao ela é excretada via renal.
Dislipidemia tipo 1, triglicérides sempre esta maior q 500, podendo chegar a 2000 ou mais.
Xantomas – são verrugas de gorduras de lipídeos, encontra na região supraorbitraria região dos
cílios, nas costas na dobra do cotovelo no joelho e no cotovelo, são mt visíveis. Ocorre quando os
trigliceridios são superior a 1000mg/dl, e chega a eesse valor porque não tem lipase lipoproteica.
Tem a presença de quilomícrons no jejum (não é normal encontrar no jejum). Quando faz o teste do
refrigerador,ele da positivo pq esses ind tem defeito genético na prod da lipase lipoproteica e tbm
tem defeito na apoc2, apoc2 é cofator da lipase lipoproteica.
Geralmente esses ind tem vida media de no max 20 anos.
Desordem da LPL e APOCII
o soro tem cor leitosa é lipemico, o triglicerides tá alto.
Xantomas

Hiperlipemia tipo 2A
Geralmente tem relação com o hipoteoidismo. (genética ou secundária)
Geralmente tem tgl normal, porem tem o colesterol acima de 350, tem formação de placas
prematuramente. Tem ldl mt elevado mesmo fazendo dieta e atv física pq ele tem uma relação com
a dislipidemia do tipo familiar, eles tem desordem nos receptores do tipo B e E, principalmente no
B q faz a captação do ldl.
Presença de asterosclerose prematura
colesterol entre 600 a 1200 mg/dl, quando estiver nesse valor você vai lembra hipercolesterolemia
familiar
elevação LDL mesmo com dieta
desordem nos receptores B e E para LDL
presença na infancia de DAC e morte 30 anos
relação com hipercolesterolemia familiar.
Hiperlipemia tipo 2B: mais comum na nossa sociedade. O ind tem aumento de ldl e vldl. Se tem
ldl elevado, tem elevação de colesterol, se tem vldl elevado tem elevação de triglicérides.
Eles tem uma superprodução da apob100, pq ela empacota ldl e vldl
A partir dos 30 anos de idade já é encontrada, observada em obesos e idosos.

Hiperlipemia 3: Disbetadislipoproteina, ocorre em 1:10000 pessoas, presença de xantomas, ocorre

devido a um problema genético na apoe2 (anômola)= não facilita a degradação dos quilomicrons, ai
na ação da lipase lipoproteina, não ocorre de forma completa ai dessa forma nesses ind encontra
quilomícrons remanescentes.
Quilomícrons tem uma vida media no plasma de ate 50 minutos, esses ind nos encontramos mais de
1h dps a refeição presença de quilo.
Laboratorialmente tem mt semelhança com a 2b.
Esses ind tem colesterol elevado e tgl elevado. Tem relação com ind diabéticos, obesos e com
hipoterioidismo e isso leva a enfermidades cardiovasculares periféricas.
Gera uma fraçao pre beta que tem relação com o idl, entao quando pega a fração beta e a pre beta na
eletroforese não há separação elas são juntas elas são ligadas.
Forma de diagnostico ou diferenciação da dislip 2b?
Através da eletroforese de lipídeos!!! (cai na prova).
Esses ind são mais propenços a ter enfermidades cardiovasculares
Hiperlipemia 4: Causas secundarias, Aumento de VLDL, geralmente ocorre a partir da 3 decada de
vida, tem relação com ind intolerentes a glicose (glicemia de jejum entre 100 e 126), ind obesos, ind
que tem acido úrico elevado, alcoolismo, hipertensão, DAC prematuro, diabéticos, ind q fazem
reposição hormonal.
Geralmente quem tem essa já tem uma doença cronica de base, obesos, diabeticos, fumantes e
outros…
colesterol pode tá normal.
Laboratorialmente encontra trigli extremamente elevados, mas não é superior a 1000mg/dl então
não tem xantomas, assim tem vldl elevado
Teste do refrigerador: o soro fica uniforme turvo sem camada de quilomicrons– negativo não
encontra quilomícrons, mesmo tendo o soro lipemico.
Tratamento – uso de fibratos e dieta, tratamento das patologias secundarias em relação a
dislipidemia tipo 4 (equilibrar diabetes, tratar o hipotireodismo p ter a redução do tgl). Dietoterapia.
Hiperlipemia 5: mt semelhante a tipo 4 vai lembrar também a 1.
Ocorre a partir da 3 decada de vida igual a tipo 4, ind q tem patologias sem controle como diabetes
mellitus, consumo de alcool, uso de estrogenio, anticoncepcionais, obesidade.
Aumento de triglicerides e VLDL (redução da remoção)
Tipo 5 (recessiva a tipo 1) – além das patologias secundarias, esse ind não produz mais a lipase
lipoproteica. O ambiente faz com que haja a expressão do gem? Q inibe a lipase lipoproteica.
Quando faz a coleta desse sangue, ele é extremamente lipemico devido a presença de tgl, se tgl é
alto, vldl tbm é alto.
Presença de xantomas, tgl maior que 1000.
Teste de refrigerador positivo – presença de quilomícrons em jejum.
Tipo 1 e 5 – tem quilomícrons
LPL: normal ou baixa
Classificação laboratorial:
- hiper isolada  ldl vai estar elevado pq ele é o transportador do colesterol
- hipertrigliceridemia  vldl vai estar elevado pq ele eh o transpo de tgl
- mista – colesterol e trigl elevado, entao ldl e vldl elevado
-colesterol HDL baixo.
Todos esses vao ter o hdl baixo devido a problema de apoproteinas.
Lipidograma ou uma eletroferese de lipideos.

Delipidemias.
Tipo 1 – presença de quilomícrons, tgl elevado, entao o ldl pode estar normal e vc pega uma fração
pre beta normal e a fração alfa diminuída.
Tipo 2ª – tem o colesterol elevado, mas sem a presença de quilomícrons. Entao a fração beta é
elevada, pre beta normal e fração alfa normal
2b – colesterol elevada, tgl elevado. Entao a fraça beta que tem relação com o ldl vai estar elevado,
a fração pre beta (relação com o vldl), entao como o ldl e o vld vai estar elevado, entao tem o
colesterol e tgl elevada e a fração alfa pode estar normal (na clinica observa a fração alfa reduzida)
Tipo 3 – fração pre beta e beta elevada, se encontram em uma banda só, ela se unem, devido a não
degradação dos quilomicrons, não há divisão, encontra so 2 fração. Por isos q diagnostico da tipo 3
é feita apenas por eletroforese de proteínas, fração alfa pode estar reduzida
Tipo 4- fração beta normal, pre beta (vldl) elevada, tgl elevada, e a fração alfa reduzida.
Tipo 5 – eu tenho a presença de quilomícrons, entao quando eu aplico meu soro ele n se move, a
fração beta q é de ldl pode estar normal mas quando eu pego a fração pre beta eu tenho uma
elevação (vldl), entao se eu tenho quilomícrons q pode chegar a valores bastante altos superiores a
10.000, entao o vldl vai estra bastante elevado e a fração alfa reduzida.
Tgl elevado hdl baixo;
Classificação etiologica: dislipidemia primaria – genética
dislipidemia secundaria: diabetes melito, hipotireoidimso, IRC, obesidade, bulimia nervosa,
anorexia nervos, medicamentos, habitos de vida inadequado, dieta excesso de gorduras e outros.
8- habito de vida inadequato (embutidos)

Doença arterial coronariana: fatores de risco.

Ldl relação com colesterol
Vldl triglicerídeos
Hdl transporte reverso. Como aumentar o hdl? Mudança de estilo de vida, dieta.
Orientaçoes ao paciente: Novas descobertas bons niveis de colesterol.

A ateroscleose é o processo basico de DAC.

Aterogenese:
É uma lesão do endotélio, endotélio q tem alta pressão arterial que são as arterial, a coronária as
carótidas a aorta e seus ramos, se existe um processo inflamatório, existe expressão das moléculas
de adesão: icam, vcam... atracão celular: plaquetas macrófagos, formação de células espumosas que
são macrófagos que fizeram a fagocitose do ldl, assim dessa forma esses macrófagos começam a
produzir inteleucinas q são citocinas do processo inflamatório, as plaquetas entram aumentando o
processo da coagulação, fator de crescimento plaquetário e fosfolípides.
Formação de celulas espumosas: são macrófagos que fizeram a fagocitose do ldl,
Eu tenho o ldl no sangue, ou o colesterol em grande concentração, ocorre o proc de oxidação do ldl,
se ocorre esse processo, os macrófagos começam a fagocitar esse ldl, que vai formar as células
espumosas (macrófagos), esses macrófago começam a produzir interleucinas (il1, 2, 6 e TNF
ALFA), o processo inflamatório já começou, se começou isso, ocorre a atração de leucócitos
macrófagos e plaquetas e, assim ocorre a obstrução da luz desse vaso.
Asterosclerose.
Pegou um pequeno pedaço desse endotélio, houve uma lesão, veio proteínas que são formadas,
essas proteínas atraem macrófagos, essas células espumosas começam a produzir citocinas, esse
macrófago começa a fagocitar mais ldl oxidado por isso q nos devemos alimentar de alimentos
antioxidantes q são as frutas e hortaliças. Atração de mais macrófagos, o endotélio vai se enchendo
dessas substan, aumenta o proc da coagulação com a atração de plaquetas e a luz desse vaso vai se
fechando.
Modificações vasculares na aterosclerose.
Formação da placa:
Placa de ateroma: composto por células espumosas (macrófagos), presença de plaquetas e isso faz a
obstrução do vaso, podendo gerar o infarto do miocárdio e o ave.
Fatores de risco DAC:
fatores que elevam a relação de LDL/HDL - C
Hipercolesterolemia, consumo de AG saturados e AG trans (reduzem a expressão do recpetor LDL,
facilita a entrada de colesterol nas particulas de LDL),
ingestão de café (contem substancias gordurosas, o colesterol e o kahweol
Consumo de alcool: aumenta VLDL pela sintese de AG
Cons elevado de açucar: aumenta ldl tb
Estresse: aumenta il1 il2 il4 il6 inf alfa
Hipertensao arterial: lesao das arterias
Sexo masculino – mais propenso, mas as mulheres após os 55 anos isso triplica.
Fatores de risco emergentes: Lipoproteina: variant de LDL que contem uma proteina prótrombotica
– inibe o plasminogenio, homocisteina: aumneta radicais livres, PCR, fatores protromboticos,
fatores proinflamatorios, glicose em jejum alterada, gordura TRANS.

Hipocolesterolemias:
Doença de tangier: catabolismo apoa1 e apoa2 geralmente ocorre pela redução de lcat, entao esse
ind tem a apoa bastante baixa, se tem apoa bastante baixa, o hdl é muito baixo. Quando a gnt dosa o
hdl no ind q tem doença de tangier, o hdl nunca é maior que 10, entao esse ind tem doença do olho
de peixe, tonsilas alaranjas garganta, presença de xantomas entao tem a apoa1 e apoa2 reduzidas.
Abetali – ausência da apob, esses ind tem o colesterol extremamente baixo menor que 100. hdl
aumentado e LDL indectectavel tgl baixo
Hipobeta – colesterol extreramente baixo. Redução de apob, hdl aumentados, ldl idetectavel
Abeta hipobeta – esses ind tem vitaminas lipossolúveis diminuídas, vitamina A, K, E vit D tbm
reduzidas, tem prob digestivos pq a formação da bile esta bastante reduzidas, entao ele n tem o
processo da digestão de lipídeos que esta reduzida. Hdl aumentado, ldl indectectado e tgl baixo.
Problemas na pele, dentes caem, quebra de pelos.
Tratamendo desnecessario.

Deficiência de lcat leva a prob renais crônicos, função dela é fazer a formação de ligações esteres,
ela esterifica o colesterol, quando os indivíduos tem a LCAT reduzida não tem o processo de
esterificação, normalmente não são levados ao figado, e tem acumulo de esteres no tubulos renais,
assim tem insuficiencia renal.
Def de lal (lipase acida lisossomal) – esses ind tem prob hepáticos q levam a cirrose. Forma um
vacuolo digestivo em meio de hepatocito. Essa enzima que faz parta das 14 enzimas do vaculo
digestivo ela vai esta ausente dessa forma ocorre um acumulo de lipídeos que ão são digeridos,
desse lisossoma. O figado começa ter esteatose, tem hepatomegalia e mais, levando a cirrose
hepática.
Hipoalfalipoproteina – deficiência de enzimas. Redução generalizada, principalmente da

Problemas no fígado devido a alimentação inadequada de embutido.

Uso exagerado de alimentos q tem colesterol

cuidado com o peso, idade, mantenha os idosos em

atividade, cuidado com o sedentarismo, açúcar, cuidado com a síndrome metabólica, cuidado com a
pressão arterial
Como evitar DAC?
Medicamentos – estatinas, niacina, ezetimiba, apoIaimilano e outros.
Mudança de estilo de vida, dieta balanceada, atv fisica

Ovo ainda é o vilao?

Azeito de oliva: ver a % de acidos graxos, acidez menor que 0,5%, aqueles q tem acidez tem maior
que 0,5% a extração foi feito a quente azeite de pessima qualidade.
Gordura monoinsaturada maior que 8%
Evitar gorduras saturadas
Acidos graxos -3 – peixes de agua profunda
Origem dos AG
 alho cru diminui o colesterol entre 6 7 %

frutas vermelhas reduzem tbm devido ao reverastrol.

Aveia cevada – reduzem o colesterol devido as fibras existentes
150 min de atv física semanal
Aminoácido e proteínas
-Tem tanto o grupamento amina como o grupamento caboxila
-Os alfa AA participam das proteinas (RCH(NH2)COOH)
-Todos os AA tem carbono assimétrico cm exceção de glicina
-isomeria ótica L e D
-Nos organismos superiores é encontrado apenas a forma L
-Apenas 22 AA são suficientes para a construção dos peptideos e das proteinas biologicamente
ativas na natureza.
-servem como tampoes – ph=( - e +), ph<p(+), ph >p( - )
- em ph fisiologico (7,37 – 7,47) protonado COO- E NH3+
-fazem parte das moléculas da vida junto com carboidratos lipídeos ac nucleicos
São matérias prima p formação de proteínas, o lugar de digestão de proteínas é no estomago e no id.
Ele é absorvido na parte final do id e na parte inicial do ig. Nós não absorvermos proteínas, nós
absorvermos aminoácidos. Assim dessa forma, as enzimas vao atuar nas proteínas e vao hidroliza-
las em lugares específicos.
A tripsina age princ em amiacidos simples q tem cadeia reta
Quimiotripsina age em aminoácidos q tem a cadeia mais complexa, presença de ressonância como a
fenilanina, a tirosina q são aa que tem a cadeia mais complexa.
Os aa passam a ser verdadeiros tampões, cada aa tem um ponto isoletrico q podem varir de valores
ácidos p valores alcalinos.
anfoteras
Glicina: ponto isoelétrico de 6,7
Ocorre a formação de ligações peptídicas entre o grupamento amina e o grupamento carboxila de
outro aa com a retirada de uma molécula de agua, entao são lig covalentemente extremamente
forte, são tao fortes que existem enzimas especificas p realizar a hidrolise desses aminoacods.
Todos os aa tem um carbono assimétrico, Tem isomeria optica, q tem capacidade de desviar a luz ou
p direita ou p esquerda. Dessa forma, o único aa q é exceção é a Glicina é o aminoácido mais
simples, onde so tem o carbono onde esta a carboxila e o carbono alfa
Usamos sempre os alfa aminoácidos, nós seremos humanos;
Existe uma gama mt grande de aa, porem aqueles q fazer parte das proteínas são apenas 22 aa,
sendo q arginina e a histidina passaram a ser aminoácidos essenciais.
Aminoácidos essenciais – não podem ser sintetizados no organismo por completo, alguns podem ser
sintetizados porem outros são sintetizados de uma forma incompleta pelo metabolismo.
São verdadeiros tampões – entao Quando vc pega esse aminoácido e poe em um ph fisiológico (que
vai de 7,37 a 7,47), esse aminoácido fica protonado, entao ele fica de uma tal forma q ele é um
verdadeiro tampão. Porem quando vc ele em um ph acido, apenas o grupamento amina fica
protonado. Entao o grupamento carboxila recebe o hidrogênio, porem é colocado em ph alcalino, o
grupamento carboxila perde o hidrogênio entao ele fica com a carga elétrica negativa, isso é mt
importante pq quando a gente olha p albumina, ela tem 200 pontos de cargas negativas, por isso q
ela pode ficar tanto positiva quanto negativa dependendo do ph e no ph fisiológico, ela é um
verdadeiro transportador devido a composição dos aminoácidos da albuminina.
Ponto isoletrico da glicina, q esta em torno de 6. Ate um ph 2,3 normal, 9,8 normal. São realmente
substancias anfoteras, são verdadeiros tampões do nosso organismo os aminoácidos e as proteinas
 glicina não tem simeria optica, nos outros existem os
carbonos assimétrico.

Assimetria do carbono alfa:grupo amino, carbono, radical ou cadeia lateral e grupo carboxila.
Sempre utilizamos os alfa aminoácidos onde esta ligado o grupamente amina. Nesse caso esta em
um ph fisiológico pq ele esta protonado.
Ocorrencia dos isomeros L aminoacidos: proteínas encontrados nos seres vivos, D aminoacido:
alguns antibióticos e em peptídeos presentes em bactérias. Sempre utiliza os L aminoácidos. Não
utilizamos D aminoácidos, quem utiliza são as bactérias, vírus, fungos.
Bioquimica:
Grupamento R é aquele q esta ligado ao carbono alfa, isso é importante na formação de peptídeos,
polipeptídeos e proteínas. Através desse grupamento R ele fornece as prop físicos químicos dos
aminoácidos e das proteínas. Esses grupamentos R podem ser apolares, quando são apolares essas
proteínas n são solúveis no soro e isso é uma característica mt importante, pq nos dividimos as
proteínas em fibrosas e globulares e as fibrosas são as insolúveis: fibrinogênio, então ele é insolúvel
pq esse grupamento R é hidrofóbico. Esses os grupamentos R polares que fazem parte das proteínas
globulares, q é a maioria das proteínas do nosso organismo: hemoglobina, a albumina, os
anticorpos, os hormônios, então eles passam a ser solúveis no organismo.
Podem ter carga elétrica positiva, entao são básicos alcalinos
Carga elétrica negativa, são ácidos. Isso é extretamente importante na hora de fazer a separação de
proteínas, quando vc coloca em um campo elétrico p fazer uma eletroforese.
Tem um grapamento linear: ex: alanina
Grupamento volumoso: triptofano, fenilanina, tirosina
Podem ter uma densidade elétrica baixa: normalmente são os aa mais simples q tem a cadeia
alinfatica como a alanina, isoleucina, são aa complexos q apresentam por ex ressonância, entao é
uma característica que infertefe na migração na eletroforese, no processo de separação ou de analise
das proteínas.
Ligações pépticas – ligação da carboxila com o grupamento amina, com a exclusão de uma
molécula de agua, são lig covalentes bastante forte.
Ate 5 aa – oligopeptideos q podem ser di, tri, tetra
Superiores a 5 aa ate 40 aa ou que tem peso molecular de 5000 daltons são chamados de
polipeptideos
Proteases e peptonas não são coaguladas pelo calor.
Presença das proteases

Ou densidade elétrica alta: triptofato, tirosina

Apolares – essas proteínas não são solúveis no soro
Grupamento volumoso: triptofano fenilalanina
Baixa – cadeia alinfatica, aa mais simples
22L aas → todas as proteinas

Metabolismo:
AA essenciais 8 a 10 dos 22AA
Histidina – produz qnt insuficiente p nosso metabolismo, assim dessa forma, esses aa essenciais
devemos retirar da dieta: derivados lactios e os grãos.
Ação das enzimas proteolíticas no intestino (jejuno): Tripsina e quimiotripsina
Absorção sempre por transporte ativo!! Amina se liga uma proteína carreadora e se liga ao ion
sódio, essa absorção ocorre no final do jejuno íleo e também no intestino grosso.
Síntese de proteínas – principalmente no fígado
Interconversao (convesao de um aa no outro?) – fígado e rins
Muitas vezes ocorre o processo de Aminoaciduria – presença de aa na urina. E isso não é normal pq
o aa é mt preciosa p organismo, porem pode ocorrer no transpordamento, por ação renal e sem
limite.
Transbordamento – excesso de aa no organismo, entao ele ultrapassa o limiar renal. Não há
problema nenhum, a única coisa é que há um excesso pode ter vindo da dieta inclusive.
Renal – é qnd os aa são normais no plasma, diferente do transbordamento q existe um EXCESSO
de aa, o renal não há excesso no plasma, porem existe um defeito congênito no processo da
absorção aa. Geralmente é um problema no transportador q fica no túbulo contornado proximal
Sem limite – existe um processo genético no plasma. Os valores de referencia no plasma estão
normais, porem a formação tem sido em excesso, entao o rim passa a excretar. Diferente do
transbordamento q não existe um problema genético.
No plasma existe uma diferenciação quantitativa de aminoácidos durante o dia. No período da
tarde, é encontrado 30% a mais de aminoácido do que no período da manha.
Existe tbm uma diferenciação (termos quantitativos) nos primeiros dias de vida de uma criança. Ex:
Quando vc pega uma criança recém nascida existe uma grande qnt de aa no plasma, que é excretado
na urina. Por essa razão q nós fazemos sempre o teste de pezinho entre o 8 dia e o 21 dia, mas deve
ser realizado. Aqueles recém nascidos pre maturos tem uma quantidade mt maior de aa no plasma
do q na urina, já os recém nascidos aderno? Eles tem tbm uma qnt maior de aa mas não chega em
termos qnt dos recém nascidos pre maturos.
Quantitativo de aa q temos no sangue circulante – 35 a 65 mg/dl
Ciclo do nitrogênio:

ocorre part de bac fixadoras, nitrificantes e

desnitrificantes. O organismo tendo amônia e um carbono, a gente consegue sintetizar alguns
aminoácidos: triptofano, histidina.
Outros aa podem ser sintetizados a partir de carboidratos, no met de carboidratos quando sobra
aquela cadeia carbônica, o organismo não rejeita, ele utiliza p formação de aa, entao existe um
tumover mt perfeito no organismo q é sincronizado.

lipídeos se transforma em aa, e mts vezes o glicerol tb serve p

formação de aaa.
 como ocorre o processo de degradação?

entao eu tenho a dieta normal onde tem as proteínas, ocorre

o proc da digestão existe um turnover bioq. Metabólico, q vai formar aminoácidos, agora começa o
processo de degradação ou de formação de outras subs no caso do carboidrato. Nesse proc de
degradação eles podem ser utilizados como fonte de energia (em termos calóricos eles são
semelhantes aos carboidratos) ou no processo de degradação q ocorre em qualquer tecido do
organismo, mas principalmente a nível de fígado, entao ocorre um processo de desaminação
(realizado pelas transaminases), essa amônia ela é mt toxica pro organismo e assim, dentro do
fígado existe o ciclo da ureia entao nos excretamos a ureia, entao é excretado a ureia, princ pelo
sistema excretor e pelo sist. Digestivo. Ou essa amônia vai servir como matéria prima p síntese de
amoniacidos como nucleotídeos e amidas.

Aminoacidúrias:
Transbordamento (excede o limiar renal) – excesso de aminoácidos no sangue, no plasma, entao
esse excesso o organismo excreta mas existe um limiar renal, qnd eh ultrapassado esses aa não são
reabsorvidos, a reab ocorre princ no túbulo contor proximal e eles são excretados.
Aminoaciduria renal (defeito congênito ou adquirido)– os aa no plasma tem valor de ref normal,
mas nessa existe um prob congênito q esta ligado principalmente aos transportadores de aa a nível
de túbulo contornado proximal.
Aminoaciduria sem limite (bloqueio metábolico herdado)– quando existe um bloqueio
metabólico de uma determinada enzima, assim dessa forma encontramos aa na urina, porem os
valores normais no plasma nos encontramos valores normais.
Exitem mais de 1350 doenças humanas, 40 relacionas a AA
As doenças hereditárias graves
São tratadas se diagnosticadas com brevidade
Muitas doenças são inofensivas e muitas passam imperceptiveis.
por isso q tem q realizar o teste do pezinho p detectar essas aminoacidurias entre o 8 e 21 dia. Na
primeira semana não deve ser realizado devido ao excesso de aminoácidos encontrado no
organismo desse recém nascido.
Existem aqueles grupos que chamamos de pk1 geralmente ligados a fenilanina, entao nós temos de
5 tipos. Entao ocorre um erro metabolitico na sequencia de bases do dna, asism dessa forma existem
enzimas q não são atuantes nesses aminoácidos, entao eles ficam em excesso no organismo.
Aminoacidúrias primarias: decorrente de erro enzimático (40 anomalias – PKU, I, II, III, IV e
V ), erro hereditário do metabolismo (sequencia de bases do DNA), metabolismo – local onde é
metabolizado e transporte tubular onde ocorre a absorção, caráter hereditário
Aminoacidúrias secundarias: afeta muitos aa ao mesmo tempo (hepatite, paracetamol)gerado pelo
meio ambiente ou pode ser poligênica como porx: hepatite, uso de paracetamol, hepatopatias,
disfunção tubular q pode ser 1 ou 2 ou no processo de subnutrição ou ma absorção. Subnutrição
proteica energética.
Tipos: hiperfenilalaninas, tirosinemia, cistinúria, alcaptonúria e albinismo.
existem 5 tipos especiais q são estudados.
Hiperfenilalaninas: transformação de fenilalanina → tirosina
tipo I e tipo II
existe mais de 1:10000 nascimentos
pesquisa na segunda semana de vida
urina com odor muridico
microcefalia
superior a 20mg/dl
ativação das fenilcetonas (cheiro de mofo na urina e suor) acido fenilpiruvico, acido fenilacético e
acidofenilatico.
é uma deficiência da enzima fenilanina hidroxilase. Não ocorre a transformação da fenilanina em
tirosina, porem o excesso de fenilanina passa a ser toxica pro organismo e dessa forma, uma
transaminase vai metabolizar essa fenilanina e vai transformar em subs q são tóxicas pro organismo
e começa a se depositar no organismo. São 3 substâncias toxicas: ac fenil pirúvico, acido fenilatico
e fenilacetico. Qual a caractisticas dessa patologia? Existe em 1:10.0000 nascimentos. Então é uma
patologia rara. Nos fazemos o diganostico pelo teste do pezin e deve ser realizada no 8 dia de
vida (8).
É perguntado pra mae se a urina tem algum cheiro característico. Pq normalmente qnd essa qnt na
urina ultrapassa 20 mg/dl, essa urina a ter um odo muridico (cheiro de rato) exatamente devido a
presença desses três ácidos.
Normalmente esses ind podem ter microcefalia
Podem gerar danos cerebrais a partir da 3 semana, levando a um qi inferior a 20.

TIROSINEMIA:
1:100000 nascimentos
Tirosina é precursora de tiroxina, melanina e catecolaminas
Deficiência da tirosina aminatransferase
lesões oculares, pele (palmar e plantar)
Formação de critais de tirosina
Encontro dos cristais de tirosina
Encontro de p – hidroxifenilpiruvico na urina
Ocasionalmente há retardo mental.
a fenilanina gera a tirosina, porem a tirosina é precursora da tiroxina, melanina e das catecolaminas.
O que leva a essa tirosinemia? Leva a lesão oculares, na pele (colocaração fica negra, manchas
negras nessa região), formação de cristais de tirosina, pode ser a causa de calculo renal por tirosina.
Encontro na urina de p hidroxifenilpurivo, q é um metabolito da tirosina.

CISTINÚRIA: relacionado ao defeito no transporte de cistina nos rins, excreção de lis, arg, orn e
cis (cristaliza), formação de calculo renal e trata – se com hidratação e alcalinização da urina.
Danosa a partir da primeira infância. Ela causa a formação de cristais na urina e esses cristais se
cristalizam ate a formação de pedra no rim, são varias pedras.
Entao criança com idade menor que 10 anos apresentam calculo renal.
É uma relação q tem a ver com um defeito no transporte a nível de túbulo contornado proximal da
cistina nos rins. Entao não ocorre o processo da reabsorção e por ter a quantidade mt grande,
ocorre a cristalizaçao
Entao nos encontramos geralmente na urina cristais de lisina arginina ornitina e cistina.
Entao a cistinuria tem a relação com esses 4 aminoacidos, pq o mesmo transportador faz o
transporte com esses 4 aminoácidos.
Tratamento: hidratação, alcalinização da urina (esse ind deve ter na dieta alimentos mais alcalinos –
frutas, evitar frutas citricas), utilizar agua alcalina

imagem: cristais de cistina na urina, é mt semelhante

aos cristais de ac úrico.
Alcaptonúria:
1:250000 nascimentos, deficiencia enzima homogentisato dioxidase → fumarato e acetoacetato,
excreção urinaria Ac. Homogentisico, clinica: escurecimento cartilagens (sem gravida), n tem
gravidade nenhum. Patologia mt rara.
Deficiência da enzima homo dioxi q da origem ao fumarato e ao acetoacetato. Entao nos
encontramos na urina o ac homogentisico.
Em termos clínicos não há nada, so é observada o escurecimento das cartilagens, entao as
cartilagens fica com o aspecto esverdeado.

Albinismo: ausência ou deficiência da enzima tirosinase, tirosina → melanina, ausencia produção

melanina, afetados: olhos, pele e cabelos.
tem deficiência da tirosinase. A tirosinase catalisa a trans da tirosina em melanina, entao n
consegue fazer essa transformação.
Acontece nos humanos e animais tbm
Não tem formação de melanina

a tirosina é catalisada pela tirosinase, o cobre é o

cofator q se transforma em dopa, a tirosina n age e ai não forma a melanina e forma outras
substancias que são excretadas no rim.

PROTEINAS TOTAIS: a matéria prima das proteínas são os aminoácidos.

O sangue é 8% do peso corporal. A media da população é um hematocrito em torno de 45, entao
tem 45% de celulas (eritrocitos, globulos brancos, plaquetas) e 55% é plasma.
Plasma – 7% de proteinas, 91% agua, 2% de solutos.
Proteínas – 4% são pro da coagulação, 38% são globulinas e 58% é a albumina.
Não termos reserva de proteínas
2% de solutos – ions nutrientes gases e as subst. Regulatórias: vitaminas

Quando uma molecula passa de polipeptideo p proteina? Quando tem um numero superior a 40 aa
ou um peso molecular de 5000 daltons, entao toda proteina é produzida na celula viva do individuo.
Aa e proteinas sempre é produzido na celula vida.
Polimeros de alfa aminoacidos.
(como fazemos a analise de aminoacidos? Podemos fazer por cromatografia principalmente. Teste
de gudili – é um gel p fazer o crescimento de bactérias, essa bact esta na forma de esporos é o bacilo
subtitilis, entao existe um inibidor e o que acontece? A gente pega um papel de filtro e embebeda
ele no plasma ou na urina do paciente e coloca nessa placa, entao se houver crescimento,
logicamente essa quantidade que tem no plasma e na urina ultrapassa a concentração do inibidor,
então passa a ter um crescimento desse bacilo subtilis.
Hoje em dia faz por cromatografia gasosa)
bioquimica: elevado peso molecular (5000 a vários milhoes), produzido pela celula viva, polimeros
de alfa aminoacidos e ligações covalente.

ligações covalentes extremamente fortes. Existe a

formação de uma ligação peptídica q é uma ligação covalente especial, onde ocorre a ligação do
grupamento carboxila com o grupamento amina com a saída da hidroxila do grup caroxila e de um
hidrogênio do grupamento amina, entao ocorre a extrusão formação de uma molécula de agua e
retirada e assim dessa formação ocorre a formulação de uma lig peptídicas.

Ligações covalentes
Existem 20aa
Classificação: oligopeptideos e polipeptídeos.
Peptideos: formados pela união de aa, 2aa: dipeptídeos, 3aa: tripeptídios, 4aa: tetrapeptidios,
oligopeptidios ate 5AA, polipeptídios 5 a 40aa.
Ou quando é superior a 5 mil daltons, ele é um proteína.
Polipeptídeo deve ser inferior a 5 mil daltons.
Estruturas proteicas:

Temos 4 tipos de estruturas: primaria (linear), secundaria (helicoidal), terciaria (emaranho) e a

quartenaria q tem 1 ou mais cadeias.
Nós classificamos as proteínas em 2 grupos: estruturais (fibrosas)- são insolúveis fibrinogênio qnd
ativado pelo calcio ou globulares são solúveis anticorpos, estão dissolvidas no plasma
Tudo isso tem relação com o grupamento R dos aminoacidos
Estruturais (fibrosas) – são insolúveis, queratina, colageno, elastina, actina, miosina e troponina.
Globulares: ac,hemoglobina, hormonios e enzimas
Estrutura primária: é a sequência de aa existentes na molécula de uma proteina, é o nivel de
estrutura mais simples a partir do qual todos os outros derivam. É linear, Não existe força nenhuma,
a única coisa q existe é a ligação peptídica (ligações covalentes). A partir dessa estrutura primaria,
vai da origem as outras estruturas.
Proteínas em solução:
as proteínas solúveis ou as globulares, ela tem um grupamento apolar no interior o Grupamento
polar fica na parte externa. Por isso ocorre o processo da solubilidade no soro
Proteínas insolúveis, Fibrosas é ao contrario. O grupamento polar esta no interior e o grupamento
apolar esta na parte exterior.
Estrutura secundária: é a disposição espacial que adquire a espinha dorsal da cadeia polipeptidica.
Acontece exatamente pq ocorre a presença de forças principalmente pontes de hidrogênio. Entao
nós classificamos essas proteínas através da alfa hélice e da folha beta pregueada.
A alfa helice é mantida pelas pontes de H que se formam entre átomos de duas ligações peptidicas
próximas.
Por isso tem esse aspecto helicoidal e esse aspecto forma a alfa e folha beta pregueada. Sendo que a
folha beta pregueada pode ter dois tipos: antiparalela (n terminal e caborxi terminal) ou paralela
(carbono terminal com carbono terminal – n terminal com n terminal).
a folha beta pregueada é mantida por pontes de H que se dispoem perpendicularmente a espinha
dorsal.
ESTRUTURA DA FOLHA BETA PREGUEADA.

Exemplos de proteinas contendo diferentes proporções e arranjos de elementos estruturais

secundários, a hemoglobina tem 4 cadeias: 2 alfa e 2 beta, se eu pegar 1 cadeia alfa ela tem a
característica de ser secundaria. Lisozima e triose são enzimas
Estrutura terciária: resulta de dobras na estrutura da proteína provocadas por interações entre
radicais de aa.
Tem varias dobras. Uma estrutura secundaria mais complexa. Tem a presença de outras forças
inclusive dissulfidricas alem das PH, forças de van der Walls, porem a cadeia é ÚNICA ainda.
Ligações que mantem a estrutura terciaria: ligações ionicas ou salinas, ligações covalentes, pontes
de H, ligações hidrofobicas e força de Van der Waals.
ligações covalentes fracas
Ligações ionicas: ocorre entre os grupos eletricamente carregados, atração eletrostática entre
grupamentos com cargas opostas.
Ligações hidrofobicas: são estabelecidas entre radicais de aa apolares, estes radicais se aproximam e
repelem agua.
Ligações covalentes: unem atomos formando moleculas duraveis e resistentes, ocorre quando
atomos compartilham eletrons, é o mais resistente de toda as ligações.
Estrutura quarternária: refere- se ao modo pelo qual duas ou mais cadeia polipeptidicas
interagem, cada um das cadeias apresentam os tres niveis estruturais citados, é mantida
principalmente por ligações ionicas, pontes de H e por interações do tipo hidrofobico.
Mais complexa. Sempre a origem é a primaria. Tem a presença de duas ou mais cadeias
polipeptídicas ou de proteínas. Ex: hemoblobina, enzimas: ck, ldh apresentam 3 niveis estruturais.
Exatamente as mesmas forças q caracterizam as forças terciárias.

Proteínas globulares: forma de esfera, relativamente soluveis em agua, varios papeis funcionais,
catalisadores (enzimas), proteinas de transporte (hemoglobina) e reguladores de expressão gênica.
ex: hemoglobina. É extremamente toxica pro rim
Proteínas fibrosas: forma de fibra (cilindrica), baixa solubilidade em agua, funções principalmente
estruturas, colageno, queratinas, elastinas, actina e miosina. Geram fibras, são insolúveis.
Generalidades:
Estruturas primaria, secundaria, terciaria e quartenária
são substancias especificas de materia viva, inerente a cada ser vivo
são constituidas de albumina, globulinas e fibrinogenio
existem entre 3000 a 5000 proteinas da celula humana
plasma de 300 proteinas diferentes
constituem % da materia seca celular.
Primaria linear
Secundaria helicoidal
Terciaria mais complexa presença de pontes dissulfidricas
Quartenaria tem outras forças alem de ter outras cadeias polipeptidicas ex: ck ldh
Funções biologicas: enzimas, pnt transporte, pnt armazenamento, pnt estruturais, pnt contráteis, pnt
de defesa, pnt reguladoras, pnt respostas fase aguda, manutenção pressão oncotica, manutenção do
PH e nutrição dos tecidos.
toda enzima eh uma proteína. Proteínas de transporte: são específicas p isso, tem cargas elétricas:
albumina, transferrina, ceruloplasmina, proteínas transportadores da
Armazenamento: ferritina, ceruloplasmina (proteína armazenadora de cobre)
Estruturas ( colágeno)
Contrateis (actinina e miosina)
Defesa: as imunoglobulinas – conformidade especifica, peso molecular diferentes produzidas nos
linfócitos B e nos plasmócitos
Proteínas de resposta de fase aguda: icam vcam
Pressão oncótica: albumina, maioria da albumina esta na região extravascular entao ela vai a
distribuição de agua no organismo como um todo. Falta de albumina faz com q agua saia do meio
intravascular pro meio extravascular, entao começa a se depositar no interstício ate levar o ind ao
edema pulmonar. A albumina que faz a distribuição de agua para os tecidos
Mutençao do ph: tampoes
Ex de enzimas: ck ldh ast alt amilase
Termos de calorias eh mt semelhante aos carboidratis
Propriedades fisico quimicas: tamanho da molecula, carga eletrica – migração em campo eletrico,
solubilidade diferencial – é dependente do ph, solvente, força ionica, temp e agua, ligação
especifica de c, coenzimas e receptores do hormonio.
importante na eletroforese.
Solubilidade diferencial: .... da quantidade de agua, por isso que faz a solubilidade em gel ou em
agar
Processo da coagulação sanguínea – prop físico quimicas
 METABOLISMO: sintetizada no figado, produção diária de 25 a 55 g/dia, sem armazenamentos
na pele, concentração proteica aproximadamente 7g/dl, 250gramas no compartimento vascular, são
degradadas no organismo e os aa são aproveitados, grande maioria é sintetizada no fígado.
Imunoglobluninas: sintetizadas nos linfócitos T e nos plasmócitos
Beta 2 imunoglobulina e alguns receptores (produzidos na própria célula no próprio tecido)
Não armazenamos de forma alguma proteína.
Reserva de albumina na pele, tietz não aceita isso.
240 a 280g de proteínas no compartimento vascular
Temos reserva de aminacidos.
Hipoproteinemia: aumento volume plasmático (ingestão de agua por ex), perda renal proteinas,
perda proteinas pele (queimados), gota – aumento de uricemia, disturbios da sintese proteica
(sprimento aa – ingestao, ma absorçao, dietas, doenças hepaticas), outras: edema, Insuficiencia
Cardiaca C, ulcera péptica,gravidez, imobilização prolongada, hipogomaglobulemia.
Queda de proteína no organismo.
Aumento de volume plasmático – acontece muito nos ind que estão internados nos hospitais, entao
ele fica mt tempo acamado e observamos isso a partir do 3 dia, entao a gente dosa as proteínas princ
albumina p ver q ela esta induzindo.
Perda renal – princ característica de lesão renal é a perda de proteínas princ albuminas
Perda de proteínas pele – caso dos queimados
Aumento do ac úrico, ou depuração de urato imonossodio – gera hipoproteinemia
Distúrbios da síntese proteica – geralmente ocorre na ingestão diminuída, na síndrome da ma
absorção, dieta hipoproteica. Doenças hepáticas: hepatopatiase.
Edema, icc, gravidez, imobilização prolongada, hipogamablonulinemia.

Hiperproteinemia: desidratação (baixa ingestão e/ou perda excessiva de agua), enfermidade

monoclonais (mieloma multiplo – igG, macroglobulinemia – igM), enfermidades policlonais
cronicas: LES, artrite reumátoide, doenças granulomatosas, leishmaniose visceral, infecções.
enfermidades monoclonais – perda de imunoglobulinas pela urina, geralmente da classe IgG, IgA e
IgM
Enfermidades policlonais crônicas: raras, núcleo hematroso sistêmico, leishmaniose (albumina
reduz, a globulina aumenta por se tratar de uma patologia crônica e nas infecções crônicas por
protozoários ou por bactérias
Determinação de proteínas:
Método de biureto: era feito a quente, e o ion cobre se liga exatamente na ligação peptídica e eh
necessário no mínimo um numero superior a 2 ligações peptídicas p funcionar o reativo de biureto.
A reação de biureto tem sulfato de cobre que se liga as ligações peptidicas.
Método de kgedall: vai determinar o nitrogênio proteico, toda proteína tem no mínimo 16% de
nitrogênio, e é por isso q vc multiplica no final da analise por 6,25 (se dividir 100 por 16, vc acha o
numero 6,25). coloca as proteinas em acido sulfurico e determina a [] de nitrogenio que sai das
proteinas.
Eletroforese de proteínas
Outros: C
Eletroforese: utilizamos as características das proteínas por serem anfoteras, entao nós submetemos
essa proteína a um campo elétrica, esse ph é através de um ph alcalino (8,6). Entao sempre
aplicamos no eletrodo negativo e ai migra pro eletrodo positivo. Entao nos vamos encontrar
normalmente 5 bandas no soro normal: albumina é a proteína q mais migra devido ao pm baixo, alfa
1 (banda mt pequena), alfa 2 (banda mais forte), beta (dificilmente separa beta 1 e beta 2), fração
gama (proteína mt maior que tem um alto peso molecular, entre eles as imunoglobulinas). Entao
essa migração ocorre devido ao grau de ionização dessas moléculas proteicas num ph alcalino e vai
gerar cargas elétricas - , o tamanho da moleucla é importante, a forma da molécula, característica da
solução tampão (pode trab com tampão alcalin 8,6, tampão tris? Q é de 9,6, e tem pessoas q trabalha
num ph acido, mas ai tem que aplicar no eletrodo positivo muda tudo). Suporte eh importante,
porosidade, viscosidade do meio e temperatura (única const física q altera o ph eh a temperatura)

Proteinas plasmaticas especificas: proteinas liquidos biologicos são anfóteras

separadas em frações quando aplicadas sobre suporte poroso e submetidas campo eletrico,
ELETROFORESE
em ph 8,6 as proteinas são separadas em frações: pré albumina, albumina alfa1, alfa2, beta1, beta2 e
gama
migração ocorre de acordo: grau de ionização, tamanho, forma molecula proteica, caracteristicas
solução tampão, força campo elétrico, suporte: porosidade, viscosidade e temp.
Pre albumina – n eh comum encontrar no plasma, dificilmente encontramos ela
Albumina – encontra no plasma exatamente pq ela eh no mínimo 50% das proteínas, mais migra
devido ao peso molecular que é baixo, formato da celula, a quantidade de carga eletricas que ela
expoe
Região alfa 1 – alfa1 antitripsina (AAT), alfa1 glicoproteina acida, alfa1 fetoproteina
Alfa 2 – HAP proteína q se liga a albumina p não ter lesão renal, CER – processo de oxidação do
ferro, do cobre, passa o ferro 2 p ferro 3 p ser transportado pela transferrina
Beta1 e 2 – proteínas de fase crônica, do complemento c3 c4 a transferrina fibrinogênio
Gama proteina c reativa – principalmente as imunoglobulinas (não econtra so nessa região)

Distribuição das principais imunoglobulinas humanas.

As imunoglobulinas a gente encontra igD ate a fração alfa 2

Albumina maior quantidade.
Beta já eh maior
Gama encontra princ imunoglobulinas, pcr
Proteinas da fase aguda.
Proteica c reativa – ultimamente tem sido utilizado p detecção de infarto agudo do mio e infec
generalizadas em recem nascidos valor de ref: ate 5 mg/dl, entao é comum encontrar no IAM valor
superior a 1000
alfa1 – antitripsina ácida: febre reumática, artrite reumátoide.
Mucoproteinas q são seromucoides. Entao a gente divide essas proteinas de acordo com a
concentração de carboidratos q tem nelas. Tem grande quantidade de carb
VHS: valor de hemosdeimentação
Citocinas produzidas pelos macrofagos, IL1, 2, 6 e TNF alfa.
Proteinas totais:
material: soro
método: biureto (preciso, extao, facil execução) (produto da decomposição da ureia/calor) biureto +
ions cupricos + solução alcalina + ligações peptidicas complexo colorido (composição
desconhecida)
Biureto – preciso, de alta execução. Porem ele tem um problema de perder a estabilidade com
valores de proteinas menores que 2g e supeiores a 12g.
Essa reação funciona sempre a um ph alcalino, o ion cobre q vai se ligar as lig peptidicas e formar
um complexo, da uma colocação violeta.
Valores de referencia proteinas totais séricas: adultos ambulatorios: 6,0 a 8,0g/dl, crianças 6,2 a
8,0g/dl e recém nascidos 4,6 a 7,4g/dl.
Proteinuria: Material: urina 24 horas
método: sulfossalicilico ou vermelho
proteinas totais na urina: proteinas de baixo peso molecular não filtradas e quase totalmente
reabsorvidas no tubulo renal. Pequena parte é conduzida através dos tubbulos e aparece na urina.
Proteinas urinarias: albumina (20 – 50%), uromucóide, microglobbulinas séricas e tubulares,
proteinas de secreções vaginais, prostática e seminal.
Proteinuria glomerular: existem algumas situações que fazer isso ser fisiologico, indivíduos que
tem febre, exposição ao frio, atividade fisica rigorosa, ICC, HA, arteoesclerose, são situações que
fazem com que a proteina excretada a nivel gomerular, chega a 1g/24h.
Como orientar o paciente: você vai orientar a começar a colher após o primeiro jato da manha, que
vai ser desprezada. E começar a partir do segundo jato ate o mesmo horário do outro dia que o
paciente começou.
Proteinuria ortostática: indivíduo qu fica muitas horas em pé. Alguns indivíduos podem perder ate
1g de proteína, entre elas a mais importante, a albumina, na gravidez você observa que la pelo
segundo trimestre é mais evidente, as mulheres chegam a perder ate 300mg/dia de proteínas, porém
é normal. Patologias graves que ocorrem na gestação: pré eclampsia é uma perca de proteína muito
grande, o rim passa a perder 3g de proteína.
Proteinúria tubular: é aquela proetina que a nivel tubular que não foi absorvida, existem
patologias relacionada a proteinuria tubular, como pielonefrite, intoxicação por drogas, intoxicação
por metais pesados como o mercurio. Quando fizermos a análise vimos que esta ligados ao excesso
de proteina de baixo peso molecular, menor que 4000 daltosn.
A mais comum na clinica é a glomerular
proteinuria por sobrecarga, são proteinas que aparecem no plasma, devido a uma intercorrencia,
por ex: anemia hemolitica, lesão d musculo.
Proteinuria pós renal: tem relação com proteinas formadas abaixo dos rins, geralmente esta
relacionado ao processo inflamatório. Por ex: tumor de bexiga, que da em fumante, geralmete
encontramos celulas de magnidade no microscopio, presença de leucocitos, eritrocitos, por causa do
processo implamatorio.
não é normal encontrarmos proteínas na urina. Quantidade proteína na urina – divisão entre ind q
tem o rim funcionando adequadamente e o que não tem, e ele acompanha a taxa de filtração
glomerular.
A mb glomerular deixa passar livremente proteínas que tem o peso molecular inferior a 40, como a
albumina tem um pm de 66 mil daltons ela é filtrada pelo glomérulo porem essas proteínas são
reabsorvidas a nível de tubulo contornado proximal. Normalmente essas proteínas são reabsorvidas
de acordo com a carga iônica ou c a presença de um transportados. Entao quando nos encontramos
proteínas de peso molécular mt baixo na urina, significa gravidade pq essas proteínas são totalmente
reabsorvidas a nivel de túbulo cont prox. Porem quando nos encontramos albumina na urina, é um
caso gravo. Ex: mulheres gestantes podem ter entre 300 e 500 mg por 24hora. Porem na gestante
quando esse numero chega a 3g por 24h esse caso eh mt grande podendo gerar a eclampsia ou
síndrome help.
Ind q fica mt tempo em pe – proteinúria postural – pode chegar ate 1000 mg, ou 1g por 24h
Valor limite de proteína na urina – no max 300 mg/24h (dependedo da metodologia)
Métodos utilizados: acido sulfosalicico (mt preciso onde a linearidade eh ate 200 mg/dl, acima disso
temos q fazer a diluição) a 3% ou utilizamos o vermelho pirrogalol
FIM DA AULA 8
INICIO DA P8.
ALBUMINA:
Caracteristicas:
funções biologicas:

por isso faz a distribuição de agua no organismo.

Formada: a nível de fígado, produzida na forma de pré, pró e albumina, além da lom de albumina,
ela tem 100 aa, essa pré pró albumina vai em direção a uma vesícula que é o complexo de golgi,
sendo uma das funções o armazenamento. Ali tem algumas enzimas que vão hidrolisar esses aa e
ele perde em torno de 60% desses aa, quando ela passa a ser chamada de pré albumina, não
encontramos pré pro albumina no sangue circulante, mas podemos encontra pré albumina no
sangue.
No plasma existem enzimas que fazem com que ela perca essas aa, nos encontramos na forma de
albumina quase sempre.
60% é encontrada no leito extravascular.
Precisa da materia prima para formar a albumina, o estado nutricional do paciente deve tá
adequado.
Quando a osmolaridade cai significa que a quantidade de proteína esta diminuída, então o fígado ele
passa a produzir proteínas de acordo com a necessidade, dessa forma o figado produz de 15 a
25g/dia (ob: aquelas pessoas que tem restrição alimentar, essa síntese cai drasticamente, mas
quando ela volta a normal essa produção orgânica aumenta ate 300%)
vida média de 15 a 19 dias.
Coordenada pela Pressão osmótica e citonas inflamatórias. Queda da PO faz com que haja produção
da albumina, por outro lado aumento de cito inflamatórias faz com que haja queda da albumina
Albumina mede o estado nutricional crônico e não o agudo (usa outras proteínas, que tenha uma
vida media curta, que no caso a transferrina), pq a vida media da albumina é de 15 a 19 dias.
Cromossomo 4 que comanda.
Compartimento extravascular (60% é albumina, entao a falta da albu leva ao edema)
Proteina globular. Molecula pequena.
Funções biologicas: distribuição de agua, transporte(susbtancias que são poucos soluveis no plasma
como ag, drogas, bilirrubinas, hormônios, fosfolípides tem essa funçao de transporte por causa de
suas cargas) e armazenamento.

Hiperalbunemina: incomum, encontrados nos carcinomas metastáticos, desidratação aguda (perde

uma quantidade muito grande de liquido) (retração fase aquosa plasmatica), vomitos, diarreia,
stress, les, mieloma multiplo.
desidratação tem duas fases, quando chega na crônica ela cai
Vômitos e diarreia – por causa da desidratação
Torniquete ate 3min eh recomendado.
Lúpus etrematoso sistemico
Hipoalbuminemia: abaixo dos valores de referencia que são 3,5 a 5 g/dl
acontece quando tem a redução síntese: Doença hepática, perda gastrointestinal, desnutrição ou
baixa ingestão proteica, síndrome má absorção (redução absorção aa)
outras causas: queimaduras, síndrome nefrótica, ascite, icc, inflamações e infecções, cirurgias
grande parte traumas, imobilização prolongada.
é mais comum, encontra mt a nível de amb hospitalar.
Desnutrição proteica e síndrome da ma absorção (redução de aa)
É um dos exames pos cirúrgicos
Albuminúria: excreção normal até 300mg/24h, microalbuminuria entre 30 – 200mg/24h e
albuminúria acima de 300mg/24h.
microalbuminrica – princ em ind diabéticos. Valor limite de 30 a 300 mg/24h, ate 300 mg/24h

Como nos fazemos a coleta?

Fazemos a coleta da urina de 24h, lembrando ao pac q ele n pode perder nenhuma amostra.
Determinação de albumina:

Verde de bromocresol: a albumina expõe cargas elétricas, quando usamos esse metodos fazemos o
analise em um ph acido, que albumina vai fica protonada que vai se ligar em alguma substância em
carga eletrica negativa.
Material: Usamos o soro, pq os métodos são indicadores.
Linearidade por qualquer metodo é ate 6g.
Proteinas no liquidos biologicos:

é mt impottante pq a gente faz uma curva.

Principais liquidos q determinamos as proteínas: esses 5 acima
Secundariamente: saliva, fezes
Liquor:
Liquido cefalorraquidiano:

A barreira hematoencefalica é um conceito não uma estrutura.

O liquido é formado no plexo coroide no 3 ventrículo, ao lado dos vasos sanguíneos. Entao as
proteinas q eu encontro no liquor, ele é um filtrado desse plasma. Não eh comum encontrarmos
proteínas no liquor, mas uma pequena quantidade nos sempre encontraremos. Valor de ref: ate 5
mg/dl. Porem o liquor eh formado 500 ml/dl. Existe um tumover, pelo menos 4 vezes ao dia ocorre
essa troca, tendo um volume constante de 150 ml.
Cisternas – vilosidades q existe no cérebro
Tem função de preencher ventrículos e cisternas, banhar o encéfalo e medula espinhal, proteção
mecânica e microbiológica e comunicação química.

80% das proteínas do liquor são de origem

plasmática.
Meninges serve de barreira p isso.
Existe diferenças entre as regiões da coluna vertebral, aumenta mt a conc de proteínas no final da
região toraxica p região lombar. Geralmente a punção eh realizada na região lombar.
Suspeita de tumor: punção na região cervical, toraxica e lombar. O profissional quer saber a
localização do tumor
Encontramos a pre albumina, albumina e transferrina, pode encontrar igG
Determinação: aqueles 2 ali embaixo do slide
P fazer eletroforese tem que concentrar esse liquor, entao a gente poe uma mb semipermeavel e faz
a conc desse liquido.

Importancia clinica
Existe uma bhe, a determinação de proteina eh importante devido ao aumento da permeabilidade
que acontece devido a algumas patologias: tummor, hemorragia intercerebral, lesão treumática,
meningite bacteriana, meningite viral e outras
Valores de referencia: adultos até 50mg/dl e RN até 130mg/dl
Ind normais – nunca ultrapassa 20 mg/dl.
Transudatos é mais límpido, cristalino, viscosidade diminuída, é aquoso, n tem cheiro n tem
coágulos, tem glicose normal, não tem microorganismos,
Exudatos glicose diminuída pq tem microorganismo q consomem a glicose, viscosidade aumentada,
é turvo, tem microorganismos, tem coagulação, tudo ao contrario do transudato.
Cheiro do exuda: pode ter cheiro putrico.
Transudatos citologia – células normais mesoteliais, encontra mais linfócitos.

ESTUDO DIRIGIDO ALBUMINA:

1- O paciente para coleta da Albumina necessita de jejum? Por quê?
Biologicamente não, mas a lipemia, atrapalha a metodologia, a albumina é produzida no figado,
então já foi metabolizada, já foi produzida, o jejum não atrapalha, só na parte tecnica.
2- Os anticoagulantes prejudicam a determinação da Albumina?
Sim, a gente tolera é a heparina, mas mesmo assim tras interferencia, prefere determinar albumina
no soro.
3- Quais são os materiais biológicos que podem ser utilizados para determinar a Albumina?
O soro, pode armazenar por alguns dias, refrigerado. Também no liquor na urina.
4- Quais são as metodologias propostas para determinação a Albumina?
Eletroforese, turbidimetria, elisa, imunodifusãoradial, no laboriatorialmente nos usamos o verde de
bromocresol que é rápido e confiavel.
5- Qual o princípio do método de VBC para determinar a Albumina?
Erro do indicadores porque a albumina tem uma ligação muito grande com substancias que tem
cargas elétricas e entre eles temos o indicadores, e quando isso acontece ocorre uma mudança de
cor, o ph que se encontra é em torno de 4,5 a 5 tem a cor castanha e quando você pipeta ocorre
muito rápido a mudança de cor para verde
6- Por que fazemos leitura no filtro vermelho?
A cor final da reação é verde, a luz complementar do verde é o vermelho.
7- Como fazemos o cálculo para obter o resultado?
Usando a lei de lambet beer, a concentração é de g/dl, mesma coisa da maioria.
8- Quais são os valores de referencia?
Adultos até 3,5 a 5,5g/dl
9- Qual a linearidade para este método?
Linear ate 6g
10- Quais são as patologias envolvidas nos valores alterados para a Albumina?
A- Valores baixos –
B- Valores Elevados –

ESTUDO DIRIGIDO PROTEINAS TOTAIS:

1- O paciente para coleta das Proteínas Totais necessita de jejum? Por quê?
NAO, mas atrapalha a parte metodológica, igual o da albumina
2- Os anticoagulantes prejudicam a determinação das Proteínas Totais?
Sim, a gente faz com o plasma ou com o soro, sempre vai prejudicar um pouco.
3- A hemólise prejudica a determinação das Proteínas Totais?
Sim, bastante, o metodo de biureto a gente usa o reativo de benedict, que vai citrato de sodio e
potassio, vai bicarbonato de sódio e sulfato de cobre, então vai formar um complexo que se ligam as
ligações peptidicas e vai da uma reação violeta.
4- Quais são os materiais biológicos que podem ser utilizados para determinar Proteínas
Totais?
Soro, urina, liquor, e outros.
5- Quais são as metodologias propostas para determinação das Proteínas Totais?
Acido sulfosalicilico, vermelho de pirrocalol, refratrometria eletroforese, neflometria, elisa e outros,
e usamos o de benedict.
6- Qual o princípio do método de Biureto para determinar Proteínas Totais?
Ele tem sulfato de cobre, que vai se ligar as ligações peptidicas. Formando a reação. Porem preisa
de mais de duas ligações peptidicas. Dando um cor violeta, lida em 545nm.
7- Por que não utilizamos o método de Biureto para determinar Proteínas Totais no Líquor e
na Urina?
Esse metodo tem uma linearidade que pode ser superior ou inferior, abaixo de 2g o biureto perde
estabilidade, liquidos com proteinas menores de 2g não usar o de biureto porque fica instavel e se
for maior depende do kit, tem uma linearidade superior. Ai você tem que usar outros métodos que
no caso é o acido sulfosalicilico
8- Por que fazemos leitura em 545 nm?
Porque o metodo de biureto vai da uma coloração violeta, e a luz complementar disso é a luz verde
tendendo a amarelo.
9- Como fazemos o cálculo para obter o resultado?
Lei de lambet beer também, só que g/dl. Valor padrão das proteinas totais é 4. esse 4 vai usar no
VEZES.
10- Quais são os valores de referencia?
O valor é de 6 a 8g/dl
11- Qual a linearidade para este método?
Pode ser ineferior ou superior.
12- Quais são as patologias envolvidas nos valores alterados para as Proteínas Totais?
A- Valores baixos –
B- Valores Elevados –
13- O organismo humano faz reserva de Proteínas?
Não. Suspeita se que faz na pele, mas reserva nos não temos.

ESTUDO DIRIGIDO MUCOPROTEINAS.

1- Onde são formadas as glicoproteínas e as seromucóides? Qual a diferença entre elas?
No figado, a diferença é no teor de carboidratos, as glicoproteínas possui um teor de carboidratos de
4 a 15%, as seromucoides é de 16 a 74%.
2- Em qual fração proteica estão as Mucoproteínas e em uma eletroforese migraria em qual
banda?
Na banda alfa 1.
3- Por qual exame, nos dias atuais, está sendo substituída a determinação das Mucoproteínas?
Demora de uma hora a uma hora e meia porque é complicada, pois são varias preciptações, utiliza o
método de preciptação seletiva, dessa forma as mucoproteinas tao sendo substituidas pela alfa 1
glicoproteina acida, só que ela só é usada com equipamento automatizado.
4- Os anticoagulantes prejudicam a determinação das Mucoproteínas?
Sim, usar o soro.
5- Qual a função do ácido Perclórico na determinação das Mucoproteínas?
A função é que ele precipita todas as proteinas do soro, exceto a seromucoides.
6- Qual a função do ácido Fosfotungstico na determinação das Mucoproteínas?
Precipita TODAS AS PROTEINAS ate os seromucoides.
7- Por que fazemos leitura no filtro vermelho (640 a 700 nm)?
Cor vermelha que é intensa, le em 690nm
8- Como fazemos o cálculo para obter o resultado?
Vai usar lei de lambet beer, mg/dl, padrão é 5mg/dl, valor de referência de 1,9 a 4,9mg/dl
9- Qual a linearidade para este método?
Até 15
10- Quais são as patologias envolvidas nos valores alterados das Mucoproteínas?
A- Valores baixos –
B- Valores Elevados –

ESTUDO DIRIGIDO PROTEINAS TOTAIS NOS LIQUIDOS BIOLOGICOS.

1- Por que não utilizamos o método do Biureto para determinar Proteínas nos Líquidos
Biológicos?
Pq biureto tem aquela linearidade.

2- Quais são as metodologias utilizadas para determinar Proteínas nos Líquidos Biológicos?
Acido sulfosalicilico a 3% e vermelho de pirrocalou.
3- Quais são os principais Líquidos Biológicos?
Liquor, urina, liquido pleural e outros.
4- É considerado normal o aparecimento de Proteínas na urina?
Sempre vamos encontrar uma pequena porção na urina, albumina e outros. Encontra de 5 a 20mg
/24h
5- Qual a origem das proteínas urinárias?

6- É normal o aparecimento de Proteínas no Líquor e quais os tipos que aprecem?

Encontramos, pela passagem de proteínas vascular, essas proteínas passam por difusão ou por
pinocitose, passa na formação do liquor que na verdade é um ultrafiltrado do plasma e encontra no
liquor normal. Ate 50mg. Albumina e transferrina.
7- Qual a origem das proteínas do Líquor?

8- Qual a diferença entre Exudato e Transudato?

O transudato: é um liquido de origem inflamatoria, tem caracteristica limpida, cristalino, não tem
microorganismo, não tem ponto de coagulação, a viscosidade é aquosa, teor de glicose normal, teor
de proteinas menor que 3gramas e você ncontra mais linfocitos.
O exudato: de origem inflamatoria/infecciosa, é turvo, tem muitas celulas, como epiteliais,
hemacias e neutrofilos e polimorfio nucleares, presença de microorganismo, viscosidade elevada,
tem o cheiro variado, são purulento, teor de proteina maior que 3g/dl, glicose baixa porque tem
microorganismo.
Enzimologia – são catalizados biológicos que tem a função de fazer com que essas reações sejam mais
rápidas

Câimbras – formação de ac lático, câimbra passa pq o lactato é transformado em piruvato pela lactato
desidrogenase.

Tipos: enzimologia industrial (detergentes, procesamento de amido, laticinios, papel e textil, cervejaria,
suco de frutas e vinho, panificação, couro e outros.)

enzimologia clinica: 1,6 bilhoes de dolares, produção: 60% na europa e 40% eua e japão

Essas ações enzimáticas são mt pontuais, ocorrem tanto no cito mitocondria e no plasma.

A maior dificuldade q existe é fazer reação enzimática como diagnostico.

Diagnostico – deve ser realizada com outros exames, ela nunca trabalha sozinha

Nem sempre um órgão produz apenas e tao semente a mesma enzima. Outros orgoes produzem a mesma
enzima; ex: amilase salivar e amilase pancreatica. Ex: apendicite, sera que toda dor q ocorre no abd tem
relação com apendicite, pq Se vc ver onde é produzido a amilase: no pâncreas, no pulmão, no ovário,
intstetino, trompa de falopio, ela é mt diversa, entao p eu utilizar essa enzima como diagnostico eu preciso
ter outros exames complementares, sozinho não da p fazer isso.

Definição: são proteínas com prioridades catalisadoras sobre as reções quimicas que ocorrem nos sistemas
biológicos.

Enzimas são proteínas... (definição)

Dificilmente há uma reação bioquímica no nosso organismo q não haja a participação de enzima.

O que a enzima faz p aumentar essa velocidade? Ela diminui a energia de ativação. Se a reação é exo
continua exo, se eh endo continua endo.

A cinética química vai ser alterada

Catalise:

reação não catalisada: a energia ela não é variada, aqui eu tenho uma reação exotermica e energia de
ativação nessa reação é grande, por isso a cinética quimica é alterada,

reação cataliada: continua exotermica, a única coisa que houve modificação, foi na energia de ativação,
não ha alteração do equilibrio quimico

Bioquimica –

Estrutura🡪 são proteínas que podem ser 1 ª 2 3 (hemoblobina – porem tem mais caract de ser secundaria ),
4uqartenaria (ldh, ck)
Desnaturação – A reversível – cura B irreversível – morte C. esse processo da desnaturação ocorre pq
enzimas são proteínas entao elas sofrem os mesmos processos biológicos químicos q acontecem numa
proteína. Ela pode ser alterada pela calor, temperatura, excesso de sais ou por mudanças bruscas de ph.
Mts vezes elas podem ser desnaturadas por anticporpos (inativação da ação dessa enzima). Isso eh mt
comum de acontecer quando formam as macroenzimas, quando uma enzima se liga a uma molécula de
imunoglobulina. Geralmente de liga a IgG IgM E iGa, como acontece como a amilase e vai formar a
macroamilasemia ou com a cratino cnase, princ a fração MD (não se se eh B) e DD. MM se liga com igA, Mb
com IgG

Caracteristicas:

quimica:

estrutura:

desnaturação: reversivel, irreversivel e anticorpos

Centro ativo: pequeno, tridimensional – proteinas tercearias, ligação não covalente, localizadas nas feridas
ou frestas, especificidade da ligação com substrato. É o lugar de comando da enzima, é o locel onde ocorre
o reconhecimento do substrato. Quais as carcateristicas desse ca? É uma região mt pequena dessa
molécula, ocupa uma área de 5% dos aminoácidos, é uma região pequena, porem É tridimensional, entao
ela tem uma característica de se mostrar. As reações são mt fracas, elas são ligações não covalente (ponte
de hidrogênio, força de wan der wals) isso ocorre pq la é onde ocorre a ação do cofator, pq todo o
processo enzimático é uma reação de oxirredução, entao existe uma troca de elétrons por isos há
necessidade de um cofator e tbm tem q ter a presença de ions. entao no ca tem que ter presença de ions
podendo ser cátions, como no caso da fosfatase alcalina q é depende dos cátions bivalentes mg manganês
cálcio cobalto zinco. Ou pode ter a presença de anions, como no caso da amilase, pode ter a necessidade
de halogênios como cloro bromo iodo. Entao eh ali q ocorre reações de oxirredução. Essa região do ca esta
localizado nas fendas nas frestas exatamente p ter ligação com substrato.

Uma enzima sozinha não funciona, precisa do substrato e do cofator pra poder ter a reação. Enzima +
substrato não tem reação. Entao há necessidade de um cofator, daquele ente bioquímico que vai fazer a
transferência de elétrons. Pode ser o nad, fad isso falando de substancias orgânicas ou pode ser inorgânica
como os ions.

Entao existe uma especificidade mt grande entre a enzima e substrato. O que o centro ativo entende é a
codificação de uma nuvem eletrofica, e essa nuvem formada que da a especifidade da reação, mas o CA
pode ser enganado por outras substancias por ex uma sujidade que pode imitar uma nuvem eletrônica,
entao pode ativar positivamente dando o falso positivo ou ativar negativamente falso negativo

diagnostico/tratamento/acompanhamento/terapia.

As enzimas naao servem pro diagnostico (sempre tem que ter um exame complementar, pode ser exame
bioquímico, exame de imagem – raio x tumografia computorizada), tratamento e acompanhamento
(infarto agudo do miocárdio é mt comum fazer curva enzimática), no caso de um acompanhamento de
hepatite p saber se esta cronificando ou não e no processo de uso de medicamentos (terapia) (precisa ter
os exames do fígado, por ex medico q passa isotretinoína (GAMA GT AST ALT)) e age como antigenio
inativando essa enzima, toda enzima tem uma vida media e essa inativação pode ser por antígeno, n eh
comum encontrar enzimas no plasma, a enzima tem uma função q acontece a nível celular a nível de
organela, citoplasma ou a nível de tecido, porem existe o que chamamos de enzima plasma especificas.

Como anitgenos -

Não é comum encontrar enzimas no plasma.

Enzimas como catalisadores:

São catalisadores biológicos.

O quantitativo de enzimas eh igual no inicio e no final.

Pequenas quantidades se transformam em grande quantidade. Ex: 1 mol de catalase é capaz de

metabolizar 5 mil mols de de agua oxigenada.

E + S → ← ES → P + E

P = produto, E enzima, S substrato

Funções das enzimas: alterar a velocidade, altera a cinética química.

Ela não altera jamis a constante de equilíbrio, ela não altera a qnt de enrgia (se a reação eh endo continua
endo se eh exo continua exo). Única coisa q ela fez é diminuir a energia de ativação.

Não altera o produto

enzimas componentes da reação enzimática.

Enzima + substrato +cofator (nunca vai trabalhar sem ele)

Fatores externos de alteração

LEMBRAR DA LINEARIDADE

Concentração da enzima – temos um limite de uma reação, onde a concentração do substrato é

extremamente importante. Quando vc tem um kit de lab vc vai encontrar a enzima p reagir com o
substrato, normalmente o substrato esta no plasma, mas acontece do substrato ter no kit e enzima estar
no plasma entao depende da reação que vc vai fazer.

Entao tanto a [] da enzima quanto do substrato eh extremamente importante.

Ex: Infarto agudo do mio – houve uma lesão muscular, houve extravasamento de enzimas do tecido
muscular q eh inerente ao plasma, inerente a mitocôndria.

Ldh ck ckmd ast são enzimas citoplasmáticas qnt mitocrondrias. Entao quando ocorre IAM ocorre uma
necrose muscular, dessa forma ocorre o extravasamento de enzimas. Entao quando ocorre isso, a qnt de
substrato eh pequena, entao essa reação tem um limite q é quando ela ganha instabilidade, entao n forma
mais o produto devido a quantidade de enzimas que eu tenho e o pouco de substrato q eu tenho.

Ph e temperatura – quando você pega a transformação do lactato e piruvato esse ph é 7,4 a 7,8 porem a
reação reversa de piruvato p lactato eh de 8,8 a 9.9, é por isso o ph é importante no desdobramento da
reação. Tb temos o efeito da temperatura, Enzimas são proteínas e se eu aumentar mt essa temperatura
pode ocorrer a desnaturação, podendo ocorrer a inativação enzimática. Porem o efeito da temperatura é
mt perfeito a nível laboratorial ex: determinação ckmb, a 25 graus o valor de ref é ate 10 unidades por litro,
Se eu fizer ate 37 graus, o valor de ref passa a ser 25 unidades por L. ate ai obedece a lei de van toff,
POREM SE A TEMPERATURA passar de 42 graus essa enzima desnatura, entao existe um limite.

Inibidores e ativadores podem ser permanentes ou não. A sujidade interfere nessa reação.

Uso de Utensílios descartáveis – não haver interferência da polimerase

Isoenzimas: são formas multiplas de uma enzima que agem no mesmo substrato.

Atuam em diferentes órgãos.

Exemplo: amilase S (produzido na glândula salivar), amilase P (produzido no pâncreas). Não são iguais, peso
molecular eh diferente. São enzimas diferentes, porem a ação é no mesmo substrato. Entao elas
hidrolisam as ligações alfa 1-4. No mesmo organismo, dois tipos de enzimas.

Ex: fosfatase alcalina. Eh um grupo mt grande mas tenho FA Produzido na placenta, fa produzida no fígado
e fa alcalina produzida nos ossos, FA produzida no intestino. Molecularmente são diferentes, mas a ação é
no mesmo substrato.

Unidade enzimática: é a medida da velocidade na qual a reação procede.

É a quantidade de enzima que cataliza a reação de 1,0 umol de subtrato por min.

Unidade internacional – u/i

a nível laboratorial não quantificamos enzimas, o que fazemos eh quantificar a cinética de uma enzima, a
ação dela.

Unidade internacional – é a quantidade de enzima que catalisa a reação de 1 micromol de substrato por
minuto.

Unidade/L – unidade internacional. Qnt de enzima contida em 1 L de solução q vai catalisar 1 micromol de
substrato por minuto.

Qnd trabalha Transaminase tem : UI – 40 frank rotinam – 27. Muda em termos de valores de referência

ENZIMAS – ESTRUTURA:

enzima q eh uma haloenzima

Haloenzima – é quando eu tenho a proteína ligado com o cofator. Enzima n trabalha sozinha

Esse cofator pode ser orgânico ou inorgânico. Orgânico – nad fad (COENZIMA). Inorgânico – ions (cátions
ou anios).

Zimogênios – enzima ligado ao substrato, porem essa enzima esta na forma inativa. Ex: tripsina e
quimiotripsina. São enzimas prod no pâncreas, porem elas estão na forma inativa, pq o ph do pâncreas é
menor q o ph intestinal. A ação dessa enzima eh no intestino, qnd chega no intestino. No id o ph é em
torno de 7,8 a 8,6 q eh o ph ideal p ação dessa enzima. Assim a própria tripsina cliva alguns aminoácidos e
ela ganha atividade.

Entao ela passa de zimogênio p uma enzima ativa.

Enzimas – cofatores ativadores: ions inorganicos que condicionam ação catalitica das enzzimas. Ex:
magnesio – reações de fosforilação, manganes: superósxido dismutase mitocondrial, zinco: anidrase
carbonica, carboxipeptidase.

ENZIMAS – NOMENCLATURA: adicionava se sufixo ASE ao nome do substrato: enzima que hidrolisam –
gorduras(lipo – grego) – lipase, amido (amylon – grego) – amilase, proteinas – protease.

Nomes arbitrarios: tripsina e pepsina – proteases, catalase – H2O2.

Nomencaltura existente se tornou eficaz.

Sistema oficial IUB, cada enzima – numero de codigo ( E C – enzime comission) com 4 digitos que
caracterizam a tipo da reação.

1 digito – classe

2 – subclasses

3 sub subclasse

4 indica o substrato.

Enzima – classificação: atp + dglicose → adp + dglicose – 6 – fosfato

IUB – ATP: glicose fosfotransferase

EC 2.7.1.1

2: classe

7: sub subclasse – fosfotransferase

1: sub subclassse – fosfotransferase que utiliza grupo hidroxila como receptoras

1: indice ser a dglicose o aceptor do gupo fosfato.

HEXOQUINASE.

2 faz parte das transferases.

Tipos de ação: agem no plasma (plasmina, lipase lipoproteica, colinesterase), agem nos tecidos
(transferase, fosfotase, creatininoquinase), secreção (amilase, pepsina e lipase), metabolismo celular (ldh e
g6pdh)

Podem ter ação no plasma, nos tecisos, secreção e metabolismo celular.

São poucas enzimas que agem a nível de plasma. Ex: plasmina, eh uma enzima genérica. LPL (hidrolise das
ligações ester), colinesterase.

Enzimas q agem a nível de tecidos (maioria) – transferases, fosfatases, gama gt, FA, fosfatase acida,
creatinoquinase
Enzimas q agem em secreção: amilase..

Agem no metabolismo celular: Ldh – lactato desidrogenase, G6pdh – glicose 6 fosfato desigrogenase

Outro problema que enfrentamos p fazer o diagnostico terapêutico: pq as enzimas aumentam?

Pq aumentam? Vazamento das enzimas das celulas (produção de energia, fragilidade de membrana, falta
de oxigenio (sangue), traumatismo, inflamaçao e degeneração)

A- Vazamento das enzimas celulares:

não eh normal ter enzimas no plasma. Sempre há um extravasamento de enzimas pq nossos tecidos
sempre tem renovação.

Produção de energia: hexoquinase, glicose 6 fosfato

Fragilidade de mb – ex: quando cai a quantidade de glicose 6 fosfato o que acontece com o eritrócito? Ele é
fagocitado no baço ou no fígado, entao ele ganha fragilidade de mb.

Falta de oxigênio. Ex: IAM, pq ocorre a lesão, necrose no musculo cardíaco? Exatamente por falta de
sangue naquele musculo, como o musculo vai trabalhar sem oxigênio?

No caso de traumatismo(pessoa tomou injeção IM, entao a troponina ela vai ser aumentada, a mioglobina
vai ser aumentada)

Proc inflamatórios – apendicite aumenta amilase, fosfatase alcaline

Processos degenarivos – aumenta ldh, cktotal (enzimas musculares)

B – produção enzimática alterada:

Aumento da atv tecidual – crescimento, existe um cresc ósseo, houve aumento da atv tecidual. FA pela
ação do hormônio do crescimento.

Ind enzimática(por medicamentos, álcool) – álcool uma atv mt grande na gama gt. Mesmo dps da
abstinência gama gt contia alta dps de 6 meses

Processos obstrutivos – calculo na vesícula biliar. Aumenta a qnt de gama gt e fosfatase alcalina, aumenta
secundariamente as transaminases. A partir q faz a cirurgia as enzimas voltam pros seus valores basais.

Proliferação celular – um tumor, um câncer. Ex: tumor na próstata aumenta a fosfatase acida, aumenta as
enzimas relacionadas inclusive a amilase aumenta

Depuração das enzimas:

As enzimas não são eternas, elas tem uma vida media. E essa vida media mts vezes não eh longa. Ex:
Amilase tem vida media de 2 a 6 horas. A ck é menos de 1 hora.

Como ocorre esse processo de depuração? Pode ocorrer a nível de glomérulo e plasma

Glomérulo – tem uma mb glomerular q permite um limite de passagem de proteínas, ate 40000 daltons
passa livremente, albumina passa mas elas são reabsorvidas e ocorre um proc de metabolização a nível
renal. Ex: a amilase q tem peso molecular maior q 44 mil daltons, entao ela eh depurada a nível de
glomerulo

Plasma – através de anticorpos: proteínas pode se comportar como antigenio

SRE (sistema reticulo endotelial): também funciona p fazer a depuração de enzimas

exceções no aumento da meia vida: formação de macroenzimas (enzima ligada a imunoglobulina)

inibidores enzimáticos – determinação de enzimas in vitro.

Determinação bioquimica:

titulometrico não utiliza mais. Começa com colorimétrico e dps vai pro cinético.

Principalmente a colorimetria: utiliza um padrão, um substrato e uma amostra. Colorimétrico são reações
de ponto final q podem ser interrompidas

Sempre q trabalha com enzimas tem q trabalhar com cronometro devido a unidade enzimática.

Cinético – reação q tem começo mas não tem fim, entao vc vai pegar partes dessa reação. Se eu preciso de
tempo, a enzima vai agir num substrato numa unidade de tempo, entao se isso acontece eu vou precisar de
um cronometro, entao a cada minuto e eu vou ter que saber qual eh a absorbância dessa amostra pode ser
tanto na luz visível quanto invisível (luz uv) q seria o próximo passo. Filtro de 340 360 nm adulto 13 a 46
(Método no estudo dirigido)

Nefelometria não eh mt comum o uso, é mt cara

Coleta:

Ind chega no lab, espera uns 30 40 minutos tem q ficar em repouso. Da diferença entre repouso e em pe

Jejum não eh obrigatório, Mas Soro lipemico atrapalha mt a determinação enzimática. Entao tem q ser um
jejum de pelo menos 2 horas.

Hemólise nem pensar p algumas enzimas, atrapalha. Por ex: Ldh em alguns tecidos a conc é maior no meio
intracelular do q no plasma, entao tem q cuidar com a hemólise.

Utilizar sempre soro. Pq Plasma houve a ação do anticoag q mts vezes ele quela ions e no centro ativo de
enzimas tem ions. Melhor usar SEMPRE soro.

Por que as enzimas?

Neoplásicas – houve aumento devido ao aumento populacional

Cardiovasculares – aumentou mt

Processos infecciosos – diminuindo com o tempo devido a terapêutica antibiótica q foi aparecendo
IAM: infarto agudo do miocardio, doença isquemica.

Enzimas cardíacas.

Placas ateromatosas ela obstrutui esses vasos – iam.

Fatores externos preciptantes do IAM (condições que aumentam o tonus simpático)

Manha – cortisol no período da manha é bastante alto

dia – segunda feira

Inverno – vasoconstrição periférica

condições: durante stress emocional e fisico.

Sintomas do iam – começa com dormência do lado esquerdo princ, dor no peito (perde a consciência,
desmaia). Ecg todo irregular, entao ele entra no estado de fibrilação e por isso ele desmaia.

Importancia do lab:

Exames solicitados: ecg e marcadores bioquímicos - Ckmb, ck total, ast

Troponina e a mioglobina – marcadores bioquimicos

uso das enzimas cardiacas:

Dor torácica ocorre devido a isquemia do musculo (devido a falta de oxigênio nutrientes sangue). Entao
ocorre morte do tecido cardíaco, dor no braço esquerdo (síndrome do caminhoneiro) e dor no peito.

Náuseas e vômitos

Perca da consciência – devido alterações da pressão arterial a e ritmo cardíaco.

Choque circulatório – devido a arritmia

falta de ar, desmaio, confusão aguda (idosos)

ecg e enzimas cardiacas.

Enzimas cardiacas: CK (creatina quinase), AST (aspartato amino transferase – TGO)

LDH (lactato desidrogenase), tropinas e mioglobinas.

Creatinoquinase:

catalisa fosforilação reversivel da creatina pela ATP (ph de 9 a 6,7)

Ck – é uma enzima cardíaca, é um dímero. É uma enzima quartenaria. Entre 4 e 6 horas ela começa a
degradar. O congelamento não eh aconselhável pq há degradação. Há 8 graus pelo menos 24 horas.

Ela é uma reação reversível, ela catalisa a fosfosforilação reversível da creatina pelo ATP. Essa reação de
degradação do ATP ocorre num ph de 9. Reação reverva ph de 6,7

É uma enzima de alta energia, é uma reação que ocorre a nível muscular. Entao age no metabolismo celualr

Ela é extremamente dependende do ion Mg – q esta no centro ativo

inibida por cobre, zinco e magnesio, adp, uratos e outross.

Quando em excesso o mg inibe e pouca concentração tbm inibe

Existem 3 isoenzimas = ck1, ck2 e ck3

Ck1 é a ckBB – encontra no cérebro... e encontra nesses lugares citados também, no pulmao e na bexiga.

Ck2 é ckmb – é do musculo cardíaco. No musculo cardíaco encontra de 6 a 37%. Entao quando faz a ckmb a
gente tem que fazer a ck total ou a cknack? Entao nos fazemos a enzima mae e a isoenzima ckmb no caso
do infarto. Tem que colocar no resultado a quantidade de ckmb. E o medico fala: Abaixo de 10% infartou
acima n infartou.

A ckmb não existe so no musculo cardíaco, existe tbm no musculo esquelético. No musculo cardíaco ate
40%, e a ckmm em torno de 60% no musculo cardíaco.

Ckmm ou ck3 em torno de 60% no musuclo cardíaco. Encontra em maior quantidade no musculo
esquelético. 90% de ckmm no musculo esquelético e apenas 10% de ckmb

É mt importante essa % p diagnostico do infarto e tbm p necrose muscular ou degeneração do musculo

esquelético. Por ex: o ind eh picado por uma jararaca, o veneno da jararaca eh proteolítico causando
necrose no membro q ocorreu a picada da cobra. Entao o medico pede a ck total e pede a ck mb. Ckmb eh
no musculo cardíaco mas tbm esta no esquelético e ele faz isso p saber da extensão da necrose q esta
acontecendo e isso eh importante em termos de amputação de membros, p ver se o veneno esta
avançando.

SIGNIFICADO CLINICO: a ckmb

tem relação com doenças do musculo esqueletico

Causas do aumento? Distrofia muscular progressiva, e esse valor é 50 vezes maior o valor de referencia.
Valor de referencia da ck é em torno de 190, valor de ref diferente entre homem e mulher pq a mulher tem
uma massa menor q homem. Mulher 175 e homem 190 depende da metologia.

Miastemia grave

Esclerose – aumenta ck total por conta da ckmm

Poliomiosite – aumento da ck total

-doenças do coração:

infarto do miocardio

6 e 37%. Acima de 10% infarto.

Essa enzima, ela começa aumentar de 4 a 6 horas apos a dor precordial.por conta da atividade da ck2 q é a
ckmb. Ela aumenta tbm no trauma cardíaco, é importante fazer ckmb p saber se houve lesão do musculo.

Trauma cardiaco
agina pectoris

taquicardia

choque cardiogenico

Doneças do SNC:

isquemia cerebral

doença cerebrovascular aguda

neurocirurgia

traumatismo craniano.

Por conta da ckbb

Hoje em dia so encontra a ck total e a ckmb

Material e método: material é o soro, LCefalorraquidiano, e método é cinético UV

Usa principalmente o soro, alguns neuro quando faz a coleta do liquor, ele pede p fazer a ck a nivel de
liquor.

Valores de referencia:

CK TOTAL: homens de 15 a 160 u/i e mulheres de 15 a 130 u/i

CKMB: soro até 10u/i (25C) até 25u/i (37C)

Se a temperatura for (25 graus)..

Geralmente padroniza essa temperatura a 37 graus.

LACTATO DESIDROGNASE

Faz a transferência do grupamento do ion hidrogenio do lactato pro piruvato, tem a participção do NAD+. A
molécula de lactato tem apenas o grupamento hidroxila o piruvato tem a carboxila e a carbonila, com a
participação do nad onde o ph eh extremamente importante. A reação direta eh de 8,8 a 9.8. indireta 7,4 a
7,8.

a enzima vai agir no NAD.

Vamos determinar a formação do nad na sua forma reduzida., é o nadh.

Pode saber aonde e qual órgão esta sendo lesado – as 5 isoenzimas

IAM – miocárdio
Anemia hemolitica ou deficiência de b12 – eritrócitos

So dosa a ldh total nos dias atuais.

Ldh 3, 4 5 são termoresistencias

Ldh 1 e 2 são termosensivel

são inibidas pelo mercurio, edta, hemolise. A ação dela é intracelular.

LDH 1 e 2: eu encontro no miocardio e a nivel de eritrocitos,

LDH 3 e 4: no cerebro, rins, figado e musculo esqueletico

LDH 5: No figado e no musculo esqueletico

Significado clinico

Relação muscular e hepática.

Pico de 24 a 48 horas dessa enzima.

Conc no eritrócitos chega a 300 vezes maior que no plasma.

Jamais fazer com soro hemolisado.

Aumenta nas anemias magaloblasticas por causa da hemolise.

Por isso q o neuro sempre pede a determinação do liquor.

Materiai e métodos: material: soro, lcr (não cogelar) e método dinitrofenihidrazona, cinético UV.

Sempre soro. Por ser uma enzima quartenaria não é aconselhado congelar p ela vai perdendo a atividade.

Mais utilizado é o cinético na luz uv princ nos equipamentos automatizados

Valores de referencia: soro de 80 a 240 u/i e no LCR de 7 a 30 u/i, esse valor de referencia é p método
colorimétrico

Método cinético eh de 125 a 240.

Atividades das enzimas cardiacas:

 cai na provaaaaaaaaaa

A primeira enzima a aumentar após a dor precordial é a ck2 (ckmb), ela aumenta entre 4 a 6 horas o pico
dela fica em torno de 18 a 24h e volta aos valores basais entre o 3 e o 5 dia. A outra enzima é a cktotal, ela
aumenta tbm entre 8 a 10 horas (alguns casos 6h), o pico dela aprox. 30 h e volta aos valores basais ao 5
dia. a ast aumenta entre 12 a 18 horas o pico dela fica entre 30 horas e dps volta aos valores basais entre o
5 e o 7 dia. Outra enzima é o ldh é a ultima enzima ao aumentar. Entao ela começa a aumentar entre 8 a 12
horas, o pico dela fica entre 30 a 36 horas. Volta aos valores basais entre o 10 e o 12 dia.

Enzimas pancreaticas;

AMILASE:

Sempre eh um problema trabalhar com o pâncreas. Dor abdominal pode ser mts coisas e quem fala mt alto
são as enzimas.

Amilase faz parte das hidrolases

Caracteristicas:

Temos dois tipos: s salivar e p pancreática.

Função: Quebra as ligações glicosídicas alfa 1,4. NÃO quebra 1,6;

Peso molecular: 44 mil daltons e 58 mil datons. Esse pm é importante pq ele pode ser filtrado a nível
glomerular. Primeira determinação da amilase foi feita na urina no ind com pancreatite, pq ela passa pelo
glomérulo livremente.

Temperatura ideal: é a temp coporal: 35 a 39 graus celcius. Maior atividade = 36 a 37 graus

Ph= ph neutro

No centro ativo temos o ion cálcio, pancreatite o cálcio ionizado eh reduzido drasticamente pq ele esta
ligado a amilase. Ions – cloro bromo iodo

É encontrado na urina

Tecidos q produz amilase: glândula salivar, pancreas, intestino, pulmão, ovário, trompas de falopio esses
são os principais q encontra a amilase. É encontrado tbm no sêmen e no testículo

Patologias relacionadas ao abdômen.

Encontra as duas no plasma.

Tem uma especifidade na pancreatite e uma cinética (cinética na pancreatite): na pancreatite quando
começa a dor no abdômen, a amilase começa a dar alterada a partir de 6 horas do inicio da dor. Ela tem um
pico de 12 a 18 horas e dps volta aos valores basais no 3 dia, independente da cura pq ela tem vida media
mt curta e ela eh filtrada pelo glomérulo, entao ocorre excreção.
Macroamilase – é examaente qnd ocorre a ligação da amilase com a imunoglobulina (geralmente eh IgG),
ganha estabilidade, o pm passa de 50mil daltons para 200mil, ai ela no é depurada a nivel renal, entao
quando nós determinamos amilase mesmo sem o ind não ter nada clinicamente, nós encontramos amilase
alta devido a formação das macroamilase. Na população fica entre 0,6 a 2,6%.

Significado clinico.

Aumento – pancreatite aguda, crônica, derrame pleural (quando a amilase ela esta alterado, o prognostico
não eh mt bom pq sempre tem relação com o câncer pulmonar), tumores do pulmão, tumores ovarianos,
caxumba e apendicite

Material e método:

Sempre soro.

Nível laboratorial usa principalmente o colorimétrico. Mas também tem o cinético.

Automatizados estão sendo utilizados o cinético pq ele eh mais rápido.

Valores de referencia:

Método colorimétrico é unidade somogi? 60 a 160 U/dl

Cinético – internacional 25 a 125 U/L

LIPASE: age apenas quando o substrato se encontra em emulsão ( microgoticulas), emulsão foi feita graças
a bile

Função: agem quando o subtrato está na forma de emulsão.

Orgãos produtores: Princ- pâncreas, fígado, células do tec adiposo e secundariamente língua e leite
somente no colostro.

É uma enzima pancreática. Regulado pelo cromossomo 10. PM de 48000daltons

Significado clinico: pancreatite aguda, cronica (aumento da lipase), ulcera gastrica ou duodenal perfurada
obstrução do canal pancreatico (aumenta pouco).

Material e método: soro e cinético

Nunca utilizar plasma p fazer a determinação, pq o metal q faz parte do CA é o zinco, entao nunca utilizar
plasma p fazer a determinação.

Método cinético na uv é o mais utilizado.

Valores de referencia: soro: 114 a 280 U/I

Valor de referencia p metodo cinetico

TRIPSINA:

Não determinamos a nível laboratorial – quimiotripsina e tripsina.

Utilizada somente a nível de pesquisa.

Ela faz parte das proteases, ela quebra proteína aonde houver a presença de lisina, glicina e arginina. Entao
a clivagem é onde ocorre a presença de lisina e da arginina, essas moléculas são simples.

Ph 8 e 9 somente a nível a nível intestinal

Produzida no pâncreas na forma de tripzimogênio (enzima inativa), a presença de aa ligado a tripsina faz ela
ser inativa. Porem quando ela chega no intestino, esses aminoácidos são clivados e quem faz essa clivagem
é a tripsina. Entao a tripsina presente no intestino ativa a tripsina na forma de tripzimogênio eai ela passa a
ser ativa.

Determinação fazemos no soro

Ion ativador é o ion cálcio.

QUIMIOTRIPSINA:

Diferença da tripsina: molécula e ação

Ela hidrolisa os aa complexos q tem a presença de ressonância, entao tem a tripsina, leu, tirosina,
fenilanina. São aa complexos onde existe ressonância por ser aromático.

Ativação ocorre pela clivagem de aa que existe no zimogênio da quimiotripsina e esses aa são clivados
exatamente pela tripsina. Entao a tripsina vai clivar tanto da tripsina tanto da quimiotripsina.

Iona ativador: Ca

Faz em crianças aq tem problemas no pâncreas.

Significado clinico: pancreatite aguda, fibrose cistica, carcinoma pancreático e carcinoma gastrico.
Amarelo – ocorre de forma secundaria

ação das proteinases:

zimogênio eh ativado pela tripsina, ele vai agir onde tem lisina e
arginina.

Quimiotripsina esta na forma de zimogênio, entao a ação da quimiotripsina eh nos aa mais complexos q
tem anel aromático.

ENZIMAS HEPATICAS:

AMINOTRANSFERASES: AST (tgo) e ALT (tgp)

ALT – TGP:

Cai na prova essa reação.

Reação de degradação de um aminoácido.

L alanina reage com 2oxiglutarato ou alfaglutarato entao o 2oxoglutarato serve como um aceptor do
grupamento amina. Quando acontece isso, a L alanina se transforma em piruvato e o 2 oxiglutarato se
transforma glutamato. Sempre nas reações de transaminase eu vou ter a presença de 2 oxiglutarato e do
glutamato.

Na reação direta esta acontecendo a desaminação de aa

Reaç indireta: transforma o piruvato em um aminoacidos

Carateristicas:

formação – citoplasmatica

função: desaminação de aa, e indireta a formação de aa

órgãos: figado, rins, coração, musculo esqueletico e pancreas.

a alt é formada no citoplasma.

Síntese no citoplasma,a princ no diagnostico de patologia

Principal reação, o equilíbrio esta na formação da L alanina. Entao o nosso organismo devido ao ph eh uma
formação de aa.

Função: formação da L alanina ou degradação da L alananina. Quando ocorre a degradação da L alanina, o

grupamento glutamato perde a alanina, entao a amônia vai ficar circulante mas ela eh toxica pro organismo
e a amônia entra no ciclo da ureia, p formação da ureia.

Alt tem relação enorme com o fígado, rins, coração, pâncreas

Quais os 3 principais órgãos formadores da alt:

- fígado, rins e em terceiro lugar coração e em 4 lugar o pandreas.

Principalmente no fígado p diagnostico

signficado clinico: hepatite a virus, cirrose, colestase, carcinoma e intoxicação por drogas (acetaminofeno,
antiinflamátorios n esteroides, antb, antiepiléticos, estatitnas, isotretinoina e opiacios.

Princ nas hepatites virais. Faz a duas p ver o balanço

Pq a alt é importante nas hepatites virais?, pq na hepatite virais lesa a célula hepatite, entao vai a ver
extravasamento, lesão. Por isso a alt eh maior nas hepatites virais do que a hepatite alcoolica, pq na
alcoolica tem relação com a mitocrondia e o ast é produzido na mitocôndria. Ocorre um desvio para
metabolico para metabolizar o alcool

Esta aumentada nessas em vermelho.

Infarto do miocardio embolia pulmonar e pancreatite

5 6 7 (Infarto do miocardio embolia pulmonar e pancreatite)– geralmente n utiliza p esses órgãos, tem
outras enzimas p esses.

Ação: l alanina, + 2 oxoglutarato → (alt) piruvato + l glutamato

piruvato + NADH + H+ → (LDH) l lactato + nad+

tem em torno de 400aa, atuam em substrato diferentes por isso que não são consideradas isoenzimas.

essa reação é cinética, e o piruvato + nadh (cofator), q vai ter a ação do ldh formando lactato + nad.

Essa reação nos fazemos pro método cinético. No cinético a luz uv decteca o nad na forma reduzida mas n
detecta na forma oxidada. Entao no kit de lab a gente poe o nad na forma reduzida, então é uma reação de
consumo.

AST - TGO

Cai na prova
L aspartato reage com 2 oxiglutarato e ocorre a transferencia do grupamento amina do L aspartato pro 2
oxidoglurato e a trnsf do oxigenio pro L aspartato que vai formar o oxalacetato e o L glutamato. Como essa
reação eh instavel, esse grupamento amina vai ser perdido, entao forma amonia q vai pro ciclo da ureia.

Caracteristicas: função, formação e órgãos (coração, figado, musculo esqueletico, rins e pancreas)

Principalmente mitocondrial

Função é a mesma da alt- formar aminoacidos, entao vai formar o L aspartato ou degradar o L aspartato.

No caso aqui ta tendo degradação do L aspartato, mas na cinetica quimica o equilibrio esta na reação de
formaçao do L aspartato.

Principal orgao formador: primeiro coração.... secundariamente ocorre no baço, pulmoes, eritrocitos. Mas
principalemnte coração, figado musculo esqueletico, rins e pancreas.

Usa principalemente p marcador cardiaco no coração e figado (caso de hepatopatiase).

Pro musculo esqueletico tem enzimas mais especificas como a ck, ldh.

entao essa reação continua... essas duas ae

Cai na prova

Essa reação usamos na forma cinetica e tbm eh uma reaçao de degradaçao pq vai a ver o consumo do nad
na forma reduzida, assim vai ser uma reação do consumo.

MDH: malato desidrogenase.

Significado clinico:

relação principalmente com hepatite alcoolica, pq o álcool eh toxico p

organismo e a metabolização do álcool vai ser a niver mitocondrial e quem faz esse processo de
degradação vai ser através da metabolização.

Inclusive o ind que tem coma alcoolico ele tem hipoglicemia pq ele vai usar o nad e o fad q são aceptores
de hidrogênio e essa reação ocorre a nível de mitocôndria.

Hepatite pode ser alcoolica ou viral.

2 semanas antes de aparecer os sintomas, a ast e a alt já vao estar alteradas. Principalmente sintomas
como icterícia. O pico dessa enzima acontece entre o 7 e o 12 dia, sendo q esses valores podem chegar ate
100 vezes os valores de referencia. Os valores de referencia podem chegar ate 40, esses valores voltam aos
valores basais entre a 3 e a 4 semana, essa queda desse valor n significa q esta tendo cura mas eh a cinética
enzima. Sendo q nesse período se não houver cura vai ter q ficar entre 5 a 10x o valor de referencia, por
isso q o ind quando tem hepatite ele tem q fazer determinação a cada mês ou a cada 2 meses pq se num
período de 6 meses n voltar aos valores basais, significa q ele tem hepatite crônica viral e tem q ser tratada
se não pode se transformar em carcinoma (principalmente hepatiteD e C)

Mts vezes na hepatite C esses valores podem durar ate 2 anos

No caso de cirrose aumenta bastante principalmente a ast, esses valores podem chegar a 15x o valor, ele
aumenta devido a formação de tecido fibroso, então a formação da alt fica prejudicada;

Princ hepatite cirrose e colestase e marcador cardíaco

Material: soro

Método colorimétrico (dinitrofenihidrazina) e cinético uv. Usa os dois p fazer a determinação

valores de referncia: AST: 5 a 39 U/I e ALT: 6 a 39 U/I

Valores baixos não tem importância nenhuma.

Nas doenças hepaticas sempre só determinada alt e ast, a que persiste por mais tempo é a alt, a mais
espeficica para o figado é a alt, a ast tem o aumento na predominancia sobre a alt nas hepatites alcoolicas
nas cirrose e neoplasia hepatica. A alt ela tem uma predominancia na hepatite viral e tambem na necrose
hepatica. Em temos de hepatite viral, existe um ciclo para as transsaminases.

A alt e ast elas elevam antes do aparecimento dos sinais clinicos da hepatite, como ectericia, e outros.
Aumenta de 10 a 40 vezes o valor de referencia, quando c leva em consideração dos valor, se aumneta
muito vai da muito alto, pode chegar a 100x o valor de referencia. O pico da ast e da alt fica em torno do 12
dia e volta aos valores basais na 3 ou 4 semana. O pico da atividade muitas vezes não tem relação com o
prognostico porque pode haver queda do valor da enzima mesmo com a piora do paciente. Outro detalhe é
a percistencia da alt quando o ind tem hepatite mesmo depois da cura deve fazer acompanhamento, se por
6 meses o valor da alt persistir elevado após o ep agudo, isso significa hepatite cronica, tomar cuidado com
hepatite C e D, a elevação pode ser maior que 7x no caso da hepatite cronica.

De 15 a 50% dos pacientes que tem hepatite c cronica, a ast e alt podem ter valores normais, ai o
profissional solicita contagem viral e exames espeficificos de antigenos e anticportos, como HBV, HBSAG, e
outros.

Fazer o acompanhamento de pacientes com hepatite c de 1 a 2 anos as enzimas.

A drogas o acetaminofeno antipiretico muito usado, a lesão hepatica pode leva a produzao da ast e alt a
valores próximo a 85x o valor dde referencia, mas quando interrompe o uso da droga ele diminui mutio
rapidamente. AINE, antb, atiepilético, estatinas, isotretinoina

No caso de colestase: é uma obstrução do ducto biliar, ou seja de cancer ou de um calculo ou traumatico,
essa obstrução aumenta as transaminase quanto mais cronica for a obstrução. Em caso de colestase existe
enzimas muito mais especificas. Aumenta em torno de 3 a 5x o valor de referencia.

No caso de cirrose aumenta mais a ast, aumenta em torno de 5x o valor de referencia, a alt muitas vezes
encontras e discretamente elevada, devida a formação de tecido cicatricial ou seja de tecido fibroso

cancer primario ou metastase hepatica, normalmente o que nos encontramos são as transaminases no
estagio iniciais, mas no caso de metastase aumenta mais a ast do que a alt, aumentando a 5x o valor de
referencia.
No caso do IAM aumenta mais a ast, considerado com marcador cardioco fora esteja sendo substituido
pelos marcadores cardiacos atuais

a ast tem uma atuaçao a nivel de musculo esqueletico, a ast tem maior atuação, a alt tem atuaçao muito
discreta, então nas doenças musculares de degeneração, a distrofia muscular, ast aumenta em valores
superiores a 8x, mas tem enzimas mais específicas a nivel muscular

a ast pode se ligar em grupo bem pequeno da população, se liga a imunoglobulinas e vai formar
macroenzima, geralmente da IGA E IGG

FOSFATASE ALCALINA: função: hidrolise de fosfomonoester, ph ideal é maior que 10, ions inativadores →
magnésio, manganês, cálcio e zinco, órgãos: fígado, ossos, intestino, rins e placenta.

são um grupo de enzimas. Cuja a função é quebrar ou hidrolise de fosfomonoester. Entao se vc tem
grupamento fosfato ligado a um álcool, vai fazer a quebra.

Ph ideal é maior que 9,5

São enzimas com funções inespecíficas, porem ela tem mt ligação com o fígado, ossos e o intestino. Entao
uma das funções que ela tem é fazer com que haja absorção a nível intestinal de lipídeos, entao ela age no
proc da absorção de lipídeos. A nível de ossos ela age no processo de calcificação óssea, junto com o
hormônio de crescimento ela age nos osteoblastos, na síntese óssea.

No centro ativo encotra o ion zinco. Mas usa ions bivalente como cofatores: manganês, magnésio e cobalto
e o próprio ion zinco.

Significado clinico: doença hepatobiliar, doenças osseas, obstrução biliar, obstrução extra e intra hepatica,
hepatite, cancer osseo, crescimento osseo e gravidez

Relação intrisenca com o fígado, intestino e ossos

7) Se houver caso de obstrução de ductos intra extra vai ter alteração da FA. Usa outras enzimas no
caso de obstrução? Sim, mas as principais é a FA e a gama GT. Ela aumenta de 6 a 10 vezes do valor
de referencia, tanto da FA e da Gama Gt. As transaminases aumenta entre 3 e 5 vezes. Entao é uma
forma de diferenciar.

5- Hepatite – FA aumenta mas não aumenta mt, enquanto as transaminases aumentam de 40 a 50x
o valor de referencia, a gama gt e a FA aumento entre 10 e 15 no caso da hepatite.

Doenças osseas – criança em época de crescimento a FA da alterada. Por isso o valor de referencia
é diferente da criança e do adulto.

Lesão óssea, cura por traumatismo ósseo – FA alterado

Câncer ósseo pode aumentar ate 80x
Aumenta na gravidez com formação de enzimas principalmente entre o 2 o 3 trimestre de gestação

material é soro

Método colorimétrico ( p nitrofenilfosfato, alfanaftol, timolftaleina monofosfato) e método cinético na luz

uv.

Usa como substrato timolftaleina, é o mais utilizado. Tem um tampão com ph alcalino e coloca como
substrato a monosfosfato, essa timol eh volátil, e colocamos em contato com o soro. Caso haja contato c
soro, vai quebrar a timolf e o fosfato. Como nos add um tampão, ele vai da uma coloração azulada mt
bonita q eh liga em 590 nm.

valores de referencia: adultos – 16 a 43 u/i e crianças até 12 anos de 56 a 156 u/i

COLINESTERASE:

É uma enzima plasmática q tem a função de quebrar a acetilcolinca em acetil e colina.

2 tipos: acetil colinesterase verdade ou pseudocolinesterase

Dosamos a nível laboratorial a pseudocolinesterase.

Verdadeira – não determina, não há kits p isso

Pq determinamos a falsa? Queremos ver a relação da acetil colinesterase com o fígado, essa relação devido
a intoxicação por organofosforados. Entao nós observamos a função hepática e outra coisa q obersamos
tbm eh a sensibilidade que algumas pessoas tem com anestésicos entre eles a succinildicolina e o ac
mivacurio, são subst. Mt utilizadas em cirurgias e existem pessoas que não conseguem metabolizar esses
anestésicos e entao eles se acumulam no tecido adiposo e dps da cirurgia o tec adiposo vai liberando
devido a alta polaridade. Por isso q o ind vai p uma sala de recuperação após a cirurgia e tem que ser
acompanhado pelo medico e a enfermagem. Quando ele sai da sala de recuperação? Quando os sinais
vitais normalizam.

significado clinico: intoxicação por organofosforados, função hepatica, sensibilidade e succinildicolina e

mivacurio e embolia pulmonar dificilmente se usa p fazer diagnostico.

Valores de referencia: homens – 4520 a 11500 u/i e mulheres – 3930 a 10800 u/i

É uma das únicas enzimas onde a patologia não faz aumentar, mas faz diminuir sua ação; intoxicação:
tremor de extremidade devido a queda da acetil colina nos terminais nervosos, da não degradação entao n
ocorre um impulso nervoso. Geralmente pac intoxicados tem a morte por parada cardiorrespiratória.

GAMA GLUTAMILTRANSFERASE:
 ela é uma enzima de mb, entao ela faz Hidrolise de peptídeos p formar
aminoácidos. Outra ação dela: faz o transporte de peptídeos e aminoácidos de um peptídeo pra outro ou
transferência de aminoácidos de um peptídeo p outro peptídeo e isso serve principalmente pro processo
de absorção de proteínas.

Principais orgaos q tem relação com gama gt – rim (principal órgão formador da gama gt e é o órgão q
menos utilizamos a gama gt p diagnostico), mas nos utilizamos p fígado, pancreas e intestino,
principalmente para o fígado.

EXCETO nas células musculares.

A CK é uma enzima q esta presente em todos os músculos, quase todos os órgãos mas não esta presente no
fígado. Entao p fazer um contra ponto, a gama Gt não tem em células musculares, por outro lado a ck ele
tem no musculo mas n tem no fígado.

Significado clinico: todas as formas de doenças hepaticas, obstrução biliar extra e intraa hepatica, hepatites
5 a 30x, pancreatite de 5 a 15x, carcinomas hepaticos de 2 a 5x, alcoolismo ate 100x e cirrose 15x

obstrução no ducto extrahepatico.

Cirrose – ast alt e bilirrubina

material é soro e método é cinético (gama gutamil – p – altroanilida) colorimétrico tambem

Cinético não é na luz uv;

FOSFATASE ÁCIDA:

Nao se trata de apenas uma enzima, mas um grande grupo de heteroheneo de enzimas que ragem com um
grupo grande de substrato.

Promove a hidrolise de monoesteres produzindo alcool e fosfato inorganico em meio acido.

Presente nos lisossomas e extra lisossomas

presente na prostata, ossos, baço, plaquetas e eritrocitos.

era usada p carcinoma prostático, mas não eh mais por causa q os 60% dos casos davam positivo. Hj em dia
usa o marcador psa. O psa não chega a 100%, mas abrangência eh mt maior.

Ela tbm é um grupo de enzimas. Ela tem a mesma função da alcalina, mas aqui ocorre em um ph acido, e
ela não eh uma enzima, são varias enzimas q age no mesmo substrato, entao são isoenzimas, a única coisa
q muda é o ph entao ela age um ph de 4,5.

Presente nos lisossomos e extra lisossomos

Enzima intracelular, na próstata nos ossos baço plaquetas eritrócitos

Médicos hematologistas são os que mais pedem a determinação da fosfatase acida, pq eh onde ocorre
alteração da fosfatase acida nos casos de LEUCEMIA, entao alteração nas plaquetas, eritrócitos, leucócitos
e no passado usava mt p diagnostico de carcinoma prostático.

Entao a gente fazia a fosfatase acida total e a fosfatase acida prostatica. A prostatica pegava o soro e
acrescentava tartarato de sodio, o tartarato de sodio inibe a fosfatase acida prostatica, entao quando fazia
a leitura fazia de todas as fosfatases menos da prostatica, e como sabiamos o resultado? A gente fazia a
total – a fosfatase acida tratada com tartarato de sodio e a gente soltava o resultado: fosfatase acida total
num valor e a fosfatase acida prostatica em outro valor que eh a subtração fosfatase acida total – a
fosfatase acida tratada com tartarato de sodio e a leitura era em 405 nm. CAI NA PROVA

Significado clinico:

cancer de prostata

hiperparatireoidismo

disturbius osseos

distúrbios hematológicos q eh principal causa de uso da fosfatase acida.

Ostorpedistas solicitam no caso de tumor osseo

material é soro.

Metodo tinolftaleina monofosfato, alfa naftol p, p nitrofenilfosfato.

metodologia eh igual a fosfatase alcalina, so o ph muda.

Timol 🡪 método q usa no laboratorio para nitro, alfa 🡪 cinetico

NOVOS MARCADORES:

MIOGLOBINA: é a proteina heme oxidada com peso de 17,8k que esta presente tanto no citoplasma da
musculatura esquelética quanto cardiaca.

presente no citoplasma da musculatura esquelética quanto cardíaca, porem ela é inespecífica. Serve p
diagnpstico p sempre aliado a ckmb, não se faz mioglobina sem a ckmb, pq se o ind tomar uma injeção
intramuscular de qualquer droga, vai ter extrasamento da mioglobina e vai dar um resultado positivo.
Porem ela é um marcador que aumenta 2h após a dor precordial, entao a ação dela eh mt mais rápida q a
ckmb.

O que é tropina? A tropina é uma proteina contida nas celulas musculares (aparelho miofibrilar da celula).

No ser humano tres moleculas difrentes de tropinas: tropina T (ligada a tropomiosina), I (inibidora de
actinomiosina) e C (ligada ao calcio)

tbm é uma proteína das células musculares e do aparelho miofibrilar da célula. Temos três tipos: a C, I e a
PC.

C ta ligada ao cálcio, mas a especifica é a Tc e a Ic pq tc ligada a tropomiosina e a iC inibidora da actina

miosina.

Analise comparativa:
É importante isso!!!!!!

Mioglobina começa aumentar 2h após a dor precordial, ela tem um pico mt rápido ente 6 e 8 horas e volta
aos valores basais entre 18 e 24 horas, esse é o pico da mioglobina, a depuração dela é mt rápida devido ao
peso molecular em torno de 18.000 daltons

Troponina segue o ciclo do ldh, começa a aumentar entre 8 horas mais ou menos 10 horas, pico dela eh
um pouco antes. Enquanto o pico do ldh era de 24 a 36 horas, Pico dela eh em torno de 12h porem volta
aos valores basais entre o 7 e o 10 dia. Enquanto o ldh volta entre o 10 e 12 dia, ate o 14 dia.

MARCADORES BIOQUIMICOS

ckmb de atividade – mais utilizada e a ckmb de massa 🡪 mais

especifica

mioglobina aumenta antes de todas, antes ate mesmo da ckmb.

Troponina ela segue o ciclo do ldh.

ESTUDO DIRIGIDO ALT:

1- Quais são os principais órgãos produtores da ALT?

Fígado, rins e em terceiro lugar coração e em 4 lugar o pancreas.

2- Onde é formada a ALT na célula?

No citoplasma

3- Quais são as funções da ALT no metabolismo de Aminoácidos?

A reação direta é a Degradação de aa, reação inversa tem atividade para a formação de aa.

4- Os anticoagulantes prejudicam a determinação da ALT?

Sim, por causa do centro ativo, eles quelam ions, então vao quelar cations, o princ que agem no centro
ativo é o magnesio.

5- Quais os principais metodologias na determinação da ALT?

Colorimétrico e cinético

6- Qual o princípio do método colorimétrico e em qual comprimento de onda é realizada a leitura?

L alanina + alfacetoglutarato, catalisada ast vai ter a formação de glutamato mais pirtuvato, piruvato + 2,4 –
dinitrofenilidrasina em ph alcalino, adc hidroxido de sodio no tubo de ensaio. Eu vou ter como produto a
hidrasina que tem a coloração âmbar, cor de coca, a leitura fazendo em 505nm, filtro verde. É o do ponto
final.

7- Qual o princípio do método cinético e em qual comprimento de onda é realizada a leitura? Por Que?

Metodo rapido, porem mais caro. É uma reação que eu coloco o soro no reativo de cor, a reação começa
ali, e vai ate o infinito, eu vou determinar pedaços dessa reação. A unidade enzimatica é a quantitade de
enzima que em 1min consome 1micromol de substrato, quando eu pego um kit cinético, a cada 60segundo
eu vou marcar o valor da absorbância, isso é o em pedaços. Pega a absorbancia final – a inical e divide por 3
(quanto de pedaços que foi), preciso achar o delta min, que é essa conta ai em cima, só que você precisa
multiplica por um fator que a industria envia para você.
L alanina + alfacetoglutato catalisada por alt como produto piruvato + glutamato, piruvato + nadh
catalisado pelo ldh, tendo como produto lactato + NAD+, o equipamento esta observando o consumo de
nad na forma reduzida, que é o nadh, mas não detecta na forma oxidada, uma reação de consumo. Luz uv,
comprimento de onda é de 340nm

8- Qual a linearidade para os métodos propostos?

Até 400

9- Qual o valor de referência?

Ate 39

10- Quais são as patologias envolvidas nos valores alterados das alt?

A- Valores Elevados –

ESTDO DIRIGIDO DA AST:

1- Quais são os principais órgãos produtores da AST?

Coração, figado, musculo esqueletico, rins e pancreas. Tem uma afinidade maior pelo musculo

2- Onde é formada a AST na célula?

Na mitocondria.

3- Quais são as funções da AST no metabolismo de Aminoácidos?

A reação direta é a Degradação de aa, reação inversa tem atividade para a formação de aa.

4- Os anticoagulantes prejudicam a determinação da AST?

5- Quais os principais metodologias na determinação da AST?

Colorimétrico e cinético

6- Qual o princípio do método colorimétrico e em qual comprimento de onda é realizada a leitura?

O que vai mudar é subtrato, então você vai usar o L aspartato + alfacetoglutarato catalisda por ast, produto
oxalocetato + glutamato. O oxaloacetato vai reagir com o 2,4 – dinitrofenilidrasina em ph alcalino então
adiciona hidroxido de sodio e vai formar hhidrasona e vai formar a cor ambar e le a 505nm

7- Qual o princípio do método cinético e em qual comprimento de onda é realizada a leitura? Por Que?

A primeira reação é igual, você vai precisar do oxaloacetato vai reagir com nadh e a enzima que vai agir vai
ser malato desidrogenase, que forma acido malico + NAD+, o aparelho enxerga o nadh, essa reação realiza
em 340nm na luz uv

8- Qual a linearidade para os métodos propostos?

Depende do kit de 400 a 500

9- Qual o valor de referência?

De 5 a 39 U/i

10- Quais são as patologias envolvidas nos valores alterados das ast?

A- Valores Elevados –

ESTUDO DIRIGIDO DA FOSFATASE ALCALINA:

1- Quais são os principais órgãos produtores da FAL

Figado, ossos, pancreas, placenta.

2- Quais são as principais funções da FAL?

Enzima hidrolitica, faz a hidrolise da reação fosfomonoester em um ph alcalino, ph de 9,5

3- Onde age a FAL na célula?

Tem uma ação citoplasmatica, embora a nivel de intestino ele tenha uma ação no processo de absorção de
gorduras.

4- Qual o pH ideal para a ação da FAL?

9,5

5- Os anticoagulantes prejudicam a determinação da FAL?

Sim, quela ions, precipita ions, o ion que esta no centro ativo é o zinco.

6- Qual o principal íon constituinte da FAL? Quais são os íons ativadores?

Zinco, manganes, magnesio e cobalto

7- Quais as principais metodologias na determinação da FAL?

Colorimétrica e cinética (usa o alfanafitol).

8- O que significa PLAP e em quais patologias está alterado?

Significa é a fosfatase alcalina na gestação, formado na placenta.

9- Qual o princípio do método colorimétrico e em qual comprimento de onda é realizada a leitura?

Você coloca timolftaleina em contato com a fosfatase alcalina que tá no soro, você vai ter timolftaleina
mais fosfato. Coloração azul 590nm

10- Qual a linearidade para os métodos propostos?

Até 500

11- Qual o valor de referência?

Adultos de 13 a 43 u/i e crianças de 56 a 156 u/i

12- Por que o valor de referencia é maior nas crianças

porque a criança tá em fase de crescimento, atividade osteoblastica, a fosfatase alcalina junto com o
hormoio de crescimento ele ativa o processo de calcificação ossea, ativa os osteoblastos.
13- Quais são as patologias envolvidas para valores elevados da FAL?

ESTUDO DIRIGIDO DA AMILASE:

1- Quais são os principais órgãos produtores da Amilase?

Figado, pancreas, glandula salivar, testiculo, ovario, trompa de falopio, pulmao e também no colostro e na
saliva

2- Qual a principal função da Amilase?

Enzima hidrolitica. As alfa amilases, quebram as ligações glicoliticas alfa 1,4

3- Quais são os tipos de Amilase no organismo humano?

SeP

4- Quando da digestão do amido, por que as ligações glicosídicas da amilapectina não são totalmente
digeridas?

De amido tenho amilose, que só tem ligação alfa 1,4, amilopectina alem da alfa 1,4 eu vou ter a alfa 1,6 que
não vai clivar.

5- No que diz respeito à Amilase responda:

A- Peso molecular – 54 a 62mil daltons

B- Temperatura ideal de ação: 35 a 37C

C- PH de atividade - neutro

6- Os anticoagulantes prejudicam a determinação da Amilase?

Sim, porque o ion que esta no centro ativo é o calcio, que o anticoagulante quela esse ion.

7- Qual o principal íon constituinte da Amilase? Quais são os íons ativadores?

Calcio, brometo, cloreto e nitrito

8- Quais as principais metodologias na determinação da Amilase?

Iodométrico, usar como substrato o amido, ai você vai adicionar o soro. 660nm, método cinético também.

9- Por que encontramos Amilase in natura na urina?

Por causa do peso molecular. Não é reabsorvida totalmente.

10- O que è Macroamilasemia? Por que causa hiperamilasemia?

É devido a ligação com as imunoglobulinas, da classe iga ou igg, o PM da iga é de 180mil daltons, quando
ela se liga a amilase que pesa 54mil daltosn não passa pelo gloérulo e a igg mesma coisa, não e filtrada, fica
no sangue ciruclante.

11- Qual o princípio do método colorimétrico e em qual comprimento de onda é realizada a leitura?

12- Qual a linearidade para os métodos propostos?

Ate 800

13- Qual o valor de referência para o método colorimétrico?

14- Quais são as patologias envolvidas para valores elevados da Amilase?

Ulcera peptica, cancer no pancreas, hepatites virais e outros.

15- Na Pancreatite crônica é possível encontrar valores normais da Amilase?

Existe um ciclo. A amilase na pancreatite, ela pode ser toxica ou ativação enzimática, quando ocorre essa
ativação causa pancreatite. Essa enzima quando começa a dor ela aumenta de 6 a 8 horas ela tem um pico
de 18 horas a 24h, mas no 3 dia ela começa a cair, é comum você econtrar pacientes com pacrattite cronica
com a amilase normal, ai você tem que usar outras enzimas como ast, alt, lipase, gamagt, na pancreatite
cronica pode da dormal, aumenta de 3 a 5x vezes na pancreatite aguda.
Substancias nitrogenadas não proteicas
Não servem p mt coisa no organismo, essas substancias são excretas, entao elas devem ser
excretadas
Essa substancia foi produzida em um orgao, entao eu posso ver se esse orgao produtor esta com a
função perfeita. Se ela vai ser excretada, existem orgaos que vao excretar ela, entao eu posso ver a
integridade desse orgao p ser excretada. Principais orgaos formadores: figado principalmente,
intestino, orgãos excretadores: pele, pulmao, sistema digestivo e o sistema renal.
A única coisa comum é o nitrogênio.
COMPOSTOS NITROGENADOS NÃO PROTEICOS:

qual dessas estudamos mais: ureia, ac úrico, creatinina e as

bilirrubinas
Aminoácidos não são proteínas, mas a polimerização da origem as proteínas
Creatinina esta no musculo tecidual
Amônia – quando ocorre falha do fígado pode ser contingenciada por falha de outros órgãos como o
rim, coração e a amônia não é metabolizada e transformada em ureia, entao em pac de cti é
importante dosar amônia e quando a gente faz isso primeiro o paciente tem q tomar um banho de
leito, dps trocar a roupa, a pessoa q vai fazer a coleta tbm tem que ter tomado banho recente e ter
trocado a roupa pq se não da interferência no resultado pq a amônia eh excretada pela pele tb.
Ind q come grande quantidade de proteína e ele sua sente um cheiro de amonia

Bilirrubinas:

ORIGEM:
hemacias vermelhas (85%)
outros 15% mioglobinas, proteínas do heme e citocromo
desdobramento da hemoglobina em heme e globina
anel heme é aberto: ferro livre é transportado pela transferrina, cadeia linear com 4 nucleos
pirrolicos lineares, que é substrato para a bilirrubinas
Produzimos biliburrina diariamente. A quantidade que nós produzimos é entre 250 a 300 mg por dia
e isso ocorre pq existe um tumover, ou seja renovação de hemácias. Entao 85% das bilirrubinas vem
da degradação das hemácias. Entao a hemoglobina se transforma em biliverdina através da ação da
biliverdina redutase a formação da bilirrubina. 15% é proveniente de outras substancias:
mioglobina, proteínas do heme, citocromo, catalase.
Isso ocorre devido ao desdobramento da hemoglobina em heme e globina. O anel é aberto, entao o
organismo vai reaproveitar os aminoácidos da hemoglobina e transformar em outras proteinas, ate
mesmo hemoglobina e isso ocorre no figado.
O ferro é mt importante pro organismo e ele eh reaproveitado. Assim dessa forma esse ferro é
transportado pela transferrina q pode ser armazenado no soro na forma de ferritina ou no tecido na
forma de hemosiderina. Entao essa cadeia de 4 aneis pirrolicos eh aberto e passa ser substrato da
bilirrubina.
Bilirrubina é excretada via intestinal, por isso q as vezes tem coloração acastanhada e tem a
coloração amarelada da urina, é a substancia cromogenica da urina por isso a urina é amarelada.
Metabolismo das bilirrubinas:

Entao vc tem o sistema reticulo endotelial, degradação das hemacias. A hemoglobina é degrada em
heme e globina. O anel tetrapirrolico é reaberto. O ferro é reaproveitado e esse grupamento heme é
transformado em biliverdina, atraves da descarboxililação e da formação do nad na forma reduzida
e da ação da biliverdina redutase ocorre a formação da bilirrubina. Essa bilirrubina é apolar a
principio.
Entao sistema reticulo endotelial, degradação da hemacia. Degradação da bilirrubina, o grupamento
heme e globina é aberto formação de noveporfirina. Ação da biliverdina, ação da biliverdina
redutase. Descarboxilação da biliverdina e formação da bilirrubina indireta. Essa bilirrubina vai pro
figado p ganhar solubilidade, entao a bili indireta é apolar e no figado ela passa de apolar e polar e
ela pode ser excretada no intestino que vai se transformar em urubilinogênio e ele eh mt soluvel e
ele vai p circulação em torno de 25% e faz i ciclo novamente parte é excretado via renal de 2 a 5%.
ciclo das bilirrubinas:

Degradação de hemacias no sed, degradaçao de hemoglobina é separado o heme da globina. Os 4

nucleos tetrapirrolicos, aproveitamento da hemoglobina dos aminoácidos, aproveitamento do ferro,
formação da noveperfirina, formação da biliverdina atraves da enzima biliverdina redutase
transformação em bilirrubina livre (indireta apolar), ela se liga a albumina (transportador da
bilirrubina livre) e vai ser transportado ate o figado e no figado eu tenho receptores que pode ser a
proteina Z ou a ligandina. Entra na celula hepatica e sofre a ação da UDPGT, ocorre a conjugação
da bilirrubina e ela conjuga com susbtâncias extremamente polares (sulfatos, fosfatos, ac gluconico,
dioglicolato de sodio) e transforma essa bilirrubina em bilirrubina conjugada (direta) agora sim ela
pode ser excretada no intestino. Ela eh excretada via vesicula biliar. No intestino sofre a ação das
bacterias, entao ocorre um processo de redução e essa bilirrubina direta vai ser transformada em três
substancias extremamente soluveis: urubilinogênio, urubilina, e estercobilina. Essas tres substancias
são icolores porem tem altissima solubilidade, sendo q 20% é rebsorvido p o sangue porem boa
parte retorna pro figado. Porem de 2 a 5% pode ser excretada via renal. Esse urubilinogenio a nivel
de intestino sofre um processo de oxidação q se tranforma em tres substancias: estercobilinina,
mesobilina e urobilina essas substancias tem coloração acastanhada que vai da a coloração
acastanhada das fezes. A nivel renal tbm são oxidados e vai ser transformado em urubilina,
estercobilina e mesobilina q tem a coloração amarela da urina, q dao a coloração amarelada da
urina.
Indireta – apolar
Direta – polar
Sabendo esse ciclo vc pode dar o diagnostico de algumas patologias.

eritrócitos vermelhos, SER, separação do heme

da globina, reaproveitamento do ferro da hemoglobina. Anel tetrapirrolico é aberto e transformado
em biliverdina, ação da biliverdina redutase e se transforma em bilirrubina livre ou indireta tbm
chamada de apolar, ela eh transportada pela albumina ate o fígado e no fígado pela ação ou
receptores da ligandina ou proteína Z, ele penetra no hepatócito e no hepatócito ocorre o processo
de conjugação e quem faz essa conjugação o UDPGT q transforma a bili apolar em polar. Ocorre a
excreção intestinal via vesícula biliar sofre as ação das bactérias tendo um processo de redução q
vai se transf em 3 substancias: urubilongenio, mesobilinogenio e estercobilinogenio são substancias
mt solúveis, sendo que 20% volta p circulação e de 2 a 5% vai pros rins q eh excretação. A porção q
ficou na circulação volta pro fígado na forma de mesobilinogenio estercobilinogenio e
mesobilinogenio e la no intestino sofre um processo de oxidação q se transforma em estercobilina,
mesobilina e urobilina q tem a coloração acastanhada (caractesristico das fezes) e la no rim ocorre
um processo de oxidação q se transforma em estercobilina, mesobilina e urobilina (princ essa ultima
q eh a coloração amarela da urina)
Patologias relacionadas: aumento da bilirrubina
Pode ter o aumento da conjugada e da não conjugada
Quando observamos clinicamente o q o ind tem aumento das bilirrubinas? Quando esse valor é
superior a 3,0 mg por dl.
Valor de referencia: ate 1,0 mg/dl. Acima de 3,0 tem ictericia
Pode ser deficiência de excreção hepática, e essa maior produção pode ser por aumento de hemolise
de hemácia (anemia hemolica medicamentos).
Hiperbilirrubinemia: são aumento de bilirrubina a nivel de sangue. Pode ser por conta da
bilirrubina conjugada ou não conjugada, consegue ver quando o aumento superior a 3,0mg/dl, maior
produção de bilirrubinas, deficiência de excreção hepatica, urina escura e fezes acolúricas.
Urina escura – processo de oxidação q ocorre pela luz, entao a urina fica na coloração âmbar
E tbm deve ser observadas as coloração das fezes, se esta normal ou acolúricas.
Hiperbilirrubina indireta:
ictericia pré hepatica → é insoluvel
ictericia fisiologica de recém nascido: deficiência da udpgt, normalmente (50%) nas entre 4,0 a
6,0mg/dl, nascidos de forma normal, prematuros entre 10 a 12mg/dl isso acontece pela produção
excessiva de bilirrubina, transporte insuficiente, acoplamento inapropriado, eritopoiese ineficaz →
anemias e leite materno 30%
ocorre na icterícia pre hepática entao é insolúvel e na icterícia fisiológica do recém nascido, entao n
houve a conjugação da bilirrubina indireta pode ser por deficiência da udpgt – mt comum em recém
nascidos
Pacientes prematuros isso é mais evidentes pode ficar entre 10 e 12. a bilirrubina indireta que vai
estar elevada. Quando esse ind passa de 15 mg, o recem nascido vai pro banho de luz e o que
acontece no banho de luz? A bilirrubina temos duas forma, a forma de barco e a forma de cadeira. A
forma de barco por ter uma superficie de contato maior, as pontes de hidrogenio vao ficar mais
expostas, é a forma molecular mais estavel. Na forma de cadeira as pontes de hidrogenio ficam mais
internas e quem faz essa transformação? Exatamente a luz, entao a luz faz a exposiçao dessas
pontes de hidrogenio e a PH aumenta a solubilidade, assim dessa forma, essa bilirrubina q não se
transformou em direta, ela eh excretada via fezes e via urina. Pq isso eh importante? Pq vai p banho
de luz? Exatamente p não ter formação de cnoterios, cnerterios é o aumento exagerado da
bilirrubina e ela se liga ao snc de forma irreversivel deixando o qi mt baixo, por isso esse banho de
luz eh necessario.
Eritropoiese inefiz – gera anemia talvez pela prod inefiz de vit b12
ictericia hemolitica: destruição excessiva de hemacias: tumores, farmacos, reações hemoliticas,
ag/ac, dhrn, deficiencia de g6pdh, sindrome de crigler najjar I e II → UDPGT (40mg/dl), sindrome
de gilbert (20 a 30 anos) → udpgt (<7mg/dl), sindnrome de lucey discroll bilir,nao conjugada (2-3
sem) e sindromes de dubin johnson e rator – bilirrubina conjugada.
Pode ocorrer por: tumores, uso d farmacos, reação antigeno anticorpo...
Existem duas sindromes :
Crigler najjar – tipo 1 e 2 nunca encontra uma bilirrubina menor que 25 mg/dl. A tipo 1
autossomica recessiva, os valores da bilirrubina ficam em torno de 40mg/dl. Tipo 2 é autossomico e
dominante, fica entre 5 e 20mg/dl, deficiencia é a mesma, só que é parcial a udpgt
Gilbert – deficiencia de udpgt, nunca a bilirrubina passa de 7 mg/dl. Quando chega a 7 geralmente
é onde o ind ou esta desidratado ou estressado (bilirrubina indireta ou não conjugada)

como ocorre a icterifica hemolítica? Primeiro ocorre a hemólise dos eritrocitos, sist.reticulo
endolial, vai pro fígado e nesse prob da hemólise ocorre conjugação o único prob q nos temos eh
que ocorre uma deficiência da enzima que vai fazer a conjugação q é a udpgt, entao se vc
determinar o urobilinogênio na urina da positivo, pq esta sendo conjugado e urobilinogenio eh
produzido no intestino e as fezes vai ter uma excreção aumentada, entao as fezes pode ficar num
castanho mt escuro.
Na icterícia hemolítica há aumento de bilirrubina? Sim, a bilirrubina indireta que aumenta mais, a
direta aumenta tbm mas mt menos que a indireta e pq ocorre isso? Devido a falta da udpgt. Há
produção de urobilinogenio? Sim. É observado na urina? Sim e as fezes vao estar com a cor mt
mais intensas.

Hiperbilirrubinemia direta:
infecção – hepatite, CMV, eptein barr, inflamação sem infcção, farmacos (fenitoina, metildopa,
acetaminofeno, isoniazida), disfunção metabolica, hepatite alcoolica, colestases, obstruções, astresia
biliar e virus
aumento da bilirrubina direta.
é aquele processo que houve conjugação
Processos q ocorrem isso? Proc infecciosos, hepatite (so não ocorre excreção pq a hepatite eh um
processo inflamatório q tem dor rubor calor edema, entao os sinusodideos hepáticos estão
colabados, a excreção eh mt pouca entao aumenta a direta, eh por isso q a urina tem a coloração
âmbar), citomegalovírus, eptein barr, princ paracetamol, barbitúricos, formação de calculo biliar
Entao não há excreção da bilirrubina direta, entao as fezes vao ficar com a cor esbranquiçadas pq
não esta tendo a excreção da bilirrubina direta
lab na ictericia:
eritrograma, transaminases, sorologia para hepatites, enzimas, ilirrubinas, ac antimitocondria, e ac
antinuclear
eritrograma p ver se o ind tem anemia hemolítica, determinação de transaminases, sorologia p
hepatites, outras enzimas: gama gt, fosfatase alcalina principalmente, determinação das bili,

ictericia obstrutiva:

a prod da bilirrubina esta sendo normal, esta tendo conjugação,

porem não há passagem pro intestino. Qual a bilirrubina vai ta aumentada? Nesse caso é a indireta,
esta tendo conjugação esta, mas o que esta tendo é extravasamento do fígado p o plasma o que não
esta tendo é a excreção.
Urina – bilirrubina vai estar presente, como ocorre o proc de obstrução não há formação do
urubiligonegio pois ele é produzido no intestino por ação de bactérias, processo de redução e dessa
forma as fezes vao estar esbranquiçadas. Não encontra do urobilinogenio e encontra ate cristais de
bilirrubina
ictericia hepatocelular:

nesse ocorre formação de bilirrubina direta, ocorre captação no

fígado, ocorre conjugação porem essa conjugação é incompleta devido a uma falha enzimática, a
captação é diminuida porque esse figado esta inflamado, como vai ser as fezes? Normal, há
passagem no coleto billirrubina direta que vai estar aumentada. Fezes sem cor. A única coisa que
ocorre eh esse bloqueio da udpgt. qual bili vai estar alterada? A direta vai estar mais alterada. Vou
ter a presença na urina de bilirrubina inclusice com cristais. no plasma.
Bilirrubina urinaria:
pelo reativo de fusher. Entao o que eu faço? Precipitação da bilirrubina pelo cloreto de bário a 10%,
filtra em um papel de filtro essa urina, pega 5 ml e acrescenta o reativo de fusher e se der a
coloração esverdeada positivo, se não der coloração a coloração é esbranquiçada.
Urobilinogenio: formado a nivel intestinal
oxidação dos urobilinogenios (estercobilina, mesobilina e urobilina), fezes 50 a 250mg/d, urina de 1
a 4mg/d e reativo de ehrlich
fazemos pelo reativo de erlich, entao nos determinamos a nível laboratorial
se eu tnho a presença de urobilinogenio signific que esta passando a nivel intestinal

Ureia
ORIGEM:
é o principal produto nitrogenado do catabolismo das proteinas e AA
formado no figado no chamado ciclo da ureia (amonia – ureia)
desaminação de aa (ciclo da ornitina)
organismo forma diariamente 25 a 30g de ureia (depende dieta)
constitui 75% do nitrogenio não proteico
constitui 80% do nitrogenio urinário.
a origem vem da amônia, a amônia vem geralmente dos AA ou da degradação de proteínas. Entao é
o principal produto nitogenado do catabolismo de proteínas. Entao a amônia por ser toxica ela é
metabolizada no fígado no chamado ciclo da ureia ou ciclo da ornitina. Primeira substancia
orgânica sintetizada.
Ela é dependente da dieta.
Formação da ureia

ocorre a nível de citosol e a nível de mitocôndria. N precisa

decorar graças a deus
A ureia é rapidamente degrada em dióxido de carbono e 2 moleuclas de amônia q se transforma em
amônio.
Ureia é uma amida
excreção:
excretada quase na sua totalidade pelos rins, fezes e pele
excreção renal – 90%
ha rabsorção de 40 a 70%
constitui 80% do nitrogenio urinario totalidade
fatores que determinam a velocidade de excreção: [] plasmatica da ureia, intensidade da filtração
glomerular, dieta, catabolismo proteico, hemorragia gastrointestinal, tratamento com cortisol e
derivados e desidratação
(creatinina pode estar normal)
principalmente pelos rins. Rins é excretada in natura, porem nas fezes as bactérias produzem a
uréase, entao ocorre a degradação de dióxido de carbono e amônia q faz parte dos gases intestinas.
Quando se alimenta com uma grande qnt de proteínas sente o cheiro de amônia nas fezs
Existe um processo de reabsorção q eh de 40 a 70%.
Fatores q determinam a velocidade é importante. Ela depende de mts fatores, entao mts vezes vc
pode ter uma creatinina alteral com ureia alterada, é so vc mudar a dieta a taxa de filtração
glomerular e estado de hidratação do paciente, e isso vai impedir q ureia seja um bom preditor
renal. A ureia não eh um bom preditor renal, exatamente pq ela sofre influencia da dieta (uma dieta
diperproteica aumenta a ureia sanguínea), da taxa de filtração glomerular e depende de fatores pre
renais (hemorragia, catabolismo proteico e depende do estado de hidratação do paciente). E pq ela
ainda eh solicitada? Pq ela aumenta primeiro que a creatinina, entao ela eh mais rápida q a
creatinina.

Hiperuremia: aumento da [] de ureia no sangue.

pré renal: choque, desidratação, ICC, estenose da arteria renal, dieta, hemorragias intestinais,
desidratação, catabolismo proteico
renal: doença glomerular e necrose tubular
pós renal: obstrução urinaria, trombose da veia renal, drogas anabolizantes, prostatismo,
malignidade
endogenas: hemorragias intestinais e estados catabolicos.
aumento da ureia. Patologias associadas: essas ai do slide. Obstrução urinaria – pode ser por
calculo urinario
Hipouremia:
doenças hepaticas agudas ou cronicas, gravidez, hiper hidratação, baixa ingestão proteica e
inanição.
não tem tanta importância clinica. Porem observamos nessas ai do slide. Mt comum em recém
nascidos, ureia menor que 10

material é soro e plasma, métodos é o azul de indofenol e diacetilmonoxima.

Cinético – NH4 + 2oxoglutarato + NADH + H → glutamato + agua +NAD
Valores de referencia são de 15 a 50mg/dl
prof prefere usar soro, plasma tem que ter cuidado com o anticoagulante q não tenha amônia.
Diacetilmonoxima – tinha que ferver em banho maria

Creatinina:
encontra 3 nitrogenios. A origem é dos aa
origem: formada da desidratação de creatina (aceptor de fosfato no musculo), sintetizado nos rins,
figado e pancreas, aa envolvidas – arginina, glicina e metionina, corresponde de 1 a 2% da creatina
livre a cada 24 horas.
uma das poucas reações que não precisa ser catalisada por uma enzima. Formada pela desidratação
da creatina ou formada tbm pela defosforilação da creatina fosfato.
Formação da creatinina:

aqui eu tenho uma molécula de creatinina, entao ocorre uma

saída de uma molécula de agua (por isso q fala desidratação da creatina), entao eh formado um
ciclo.
A reação acontece, creatina + atp forma adp + fosfocreatina, ou a saída do grupamento fosfato
(defosforilação) essas reações são espontâneas.
Essas sínteses podem ocorrer não so no fígado (a maioria), mas ocorre tbm nps rins, pâncreas
Creatina esta no musculo, entao a produção dela é constanye depende apenas da massa muscular do
individuo, a ureia altera mt rapidamente, a creatina é mt mais tardio o aparecimento dela pq ela eh
produzida de forma constante

excreção:
é livremente filtrada pelos glomérulos, reabsorção tubular <2,0%
pq ela eh um bom preditor renal? Ela é filtrada pelos glomérulos, a reabsorção é insignificanete é
menor que 2%. Ela não depende da dieta. A única dependência q tem a creatinina é no que diz
respeito a massa muscular, entao as mulheres tem valor menor q os homens

Patologias:
1) produção constante, apresente se elevada tardiamente nas doenças renais.
2) produção constante, independe da dieta e reabsorção desprezível. É mais especifica na doença
renal do que a ureia por ser produzidas endogenamnete de froma constante é dependente as massa
muscular, independente da dieta e reabsorção disprezivel.
Icc, choque e obstrução do trato urinario
diabtes descontrolada
lesão do glomérulo, lesão tubular, IRA, IRC
calculos.
Necrose muscular =- pq a origem dela é na creatina e a creatina é produzida no músculo.
Material é soro e plasma, o metodo é colorimétric e cinético (jaffé) não é uma reação enzimática.
valores de referencia 0,4 a 1,4mg/dl
interferentes: ac ascorbico, proteinas, glicose, cefalosporinas e corpos cetonicos.
método segundo jaffe
Interferências: no que diz respeito a qnt de proteínas no plasma e a coloração no soro pq a reação
final vai formar o picrato de creatinina q tem coloração vermelha e soro q tem coloração
alaranjada. Entao há interferência
Cuidado com a temperatura, principalmente no método cinético
Essas reações não são enzimáticas.

Acido urico:
origem: principalmente produto do catabolismo das purinas (adenina e guanina)
principal composto nitrogenado nas fezes de insetos, aves e répteis.
Degradação das purinas endógenas → 400mg
fontes alimentares (dieta) → 300mg ou exogena,
reservas corporais: homens 1200mg e mulheres 600mg
insuficiencia renal, venenos (chumbo e alcool)
leucemia, tumores, mieloma multiplo, gravidez

principal metabolismo das purinas (adenina e a guanina). Esses animais so faz o coco
principalmente composto de acido úrico, devido a hidratação desses animais.
2 origens do ac úrico: origem ndogenada devido a degração das bases nigrogenadas (400 mg/dia).
Dieta equivale a 300 mg. Entao produz 700 ao todos
Relação grande com IR, alcoolatras (aumento do ac úrico), venenos chumbo
Ocorre um aumento nas leucemias, tumores, mieloma múltiplo e gravidez.
Excreção:
urinaria 75% 500mg/dia
aparelho digestivo pela formação de alantoina e outros compostos pelas bacterias 200mg
filtraão renal: filtrado totalmente no glomérulo, reabsorvido no tcp 98 a 100%, secreção no lumen
do tcp, reabsorção no tubo coletor e exceção 6 a 12%
Produzido em torno de de 700 mg; 500 mg via urinaria e 200 mg via renal, so que no intestino as
bactérias produzem a uricase com o obj de utiliza o ac úrico como fonte de nitrogênio p produção
de proteínas que é a alantoina, assim como a bac produz a uréase p utilizar amônia com fonte de
proteina
Filtração renal: tem pm mt baixo, por isso passa no glomerulo
Nós não excretamos mais q 6 a 12% do ac urico q temos no organismo. Por isos deve ter uma vida
saudavel e um controle dietetico.

Hiperuricemia: aumento do acido urico

caracteristicas: sexo – 5% mulheres, obesidade – hipertrigliceridemia e ldl, classe social, dieta e
alcolismo
a grande maioria esta ligada ao sexo masculino. Relação grande com obesidade e dislipidemia princ
quando0 se fala no aumento de tgl e ldl. Relação com a classe social : geralmente media + alta
(dieta mais hiperproteica), relação com dieta (carne vermelha, carne branca, brotos, sardinha),
alcoolismo
sintomas precoses: sempre necessario o laboratorio – homens >7,0mg/dl e mulheres >6,0mg/dl
acompanhamento constante
risco de insuficiencia renal
calculo em crianças ou adultos jovens
problemas neurologicos em bebes, crianças e adolecentes
presença de gotas em pacientes com menos de 30 anos.
Sintomas precoces – sempre é necessario ir ao lb pelo menos 1x ao ano. Pq quando tem um ac urico
superior a 8,5 pode levar a lesao renal. Homem maior q 7 e mulher maior q 6.
VR- homem ate 7 e mulher ate 6
Risco de IR – pq ocorre o acumulo de urato monossodico nos tubulos renais e no mesotelio.
Calculos em crianças em adultos – devido a def enzimatica q leva inclusive a problemas
neurologicos
gota, urolitiase, nefropatias, defeitos na eliminação de uratos e desnutrição de acidos nucleicos.
Hiperuricemia primaria e hiperuricemia secundaria. A 1 tem relação com a genetica do individuo,
entao geralmente é a elevação de uma q se chama fosforibosil pirofosfato aminotransferase, entao
ocorre a formação do urato. Em algunas casos ocorre a deficiencia da hipoxantina guanina
fosforibosil transferase, entao quando leva a deficiencia dessa ultima enzima, leva a uma patologia
q chamamos de sindrome de leti nirran kkk ela se manifesta quando a criança ainda é bb, entao ele
já começa a urinar ac urico, cristais de ac urico na urina e essa criança já começa a ter cristais de ac
urico e formação de calculo urinario, com relação ao comportamento: geralmente tem retardamento
anormal, movimentos musculares anormais, e tem problemas comportamentais como a mutilação e
a agrassividade, pq no cerebro há falta dessas bases nitrogenadas e quando ocorre a falta ocorre a
mudança do comportamento. Nesse caso houve a formaçao da gota
Secundaria: tem traços poligenicos, como geneticos e ambientais geralmente tem relação com ind
obesos, pacientes que tem ativação da xantinooxidase e pac que fazem o uso de medicamentos,
entre os alimentos q fazem uso: figado, rins e a carne vermelha e as sardinhas. Os prob ambientais
faz com que haja a exposição do gem, esses ind devem fazer o uso de antiinflamatorios não
hormonais. Qual a caracteristicas desses ind?? Slide da gota
gota:
5 a 8% ocorrem hiperuricemia. Desses de 5 a 20% q desenvolvem gota. 10% ac urrico normal. Dos
ind q tem gota 20% desenvolvem cálculos renais. Sendo q calculo renal por ac úrico é
radiotransparante e participa de 8% dos cálculos totais.
Deposição de urato monossodico precipitação
artrite gotosa articulações ou tecidos circundantes
reação inflamátoria intensas metatarso falanfica (1 metatarsofalangica)
deterinação do acido urico durantes crises
renal (deposição parenquinal, intratubular e nefolitiase)
deposilão de urato e precipitação dos mesmos. E essa precipitação ocorre principalmente nas
articulações e tec moles das articulações q são chamados de tofos e isso gera a artrite gotosa que se
manifesta nas articulações, entre as articulações: primeiro metatarso do pe e ali começa uma dor
intensa devido a depuração de urato monossódico, entao o ind tem aquela sensação de agulhas
picando. Mts vezes ocorre tbm a deposição renal
Gota primaria:
origem genética
associada a hiperureicemia essencial – poligenica
causas incerta (superprodução metabolicas de purinas 25%, excreção renal reduzida 80% e ingestão
alimentar elevada)
sindrome de lesh nyhan deficiencia completa de hipoxantina guanina fosforibosil transferase
(retardo mental, movimentos musculares anormais, gota, cristaluria, e outros) deficiencia de g6pd.
Ocorre na infancia. No rescem nascido já observa cristais na urina.

Gota secundaria:
diversar causa identificaveis: IRA ou IRC, medicamentos (por ex salicilatos), academia organica,
tumores, quimioterapia, pré eclampsia
devido ao ph urinário. Ind q tem ph em torno de 5,5 pq o pki do ac úrico é de 5,7 entao se ele tem
um ph urinário em torno de 5,5 ele tem tendência a formar cristais de ac úrico, porem quando esse
ph fica prox a 7, esses cristais de ac úrico são dissolvidos e são excretados. Pro individuo não ter a
formação de calculo urinário por ac úrico, o ideal é alcalinizar a urina com alimentos alcalinos,
alcalinização da agua – add de bicorbonato, utilizando sempre isso p não ter formação desses
cálculos.
Pre eclampsia – gestante tem hipertensão q pode levar a IR.
Tratamento: aine, alimentos com elevado teor de purinas (carne vermelha, sardinha), uso de
medicamentos, probenecida e sulfimpirazona (uricosuricos)
alopurinol inibe a xantina oxidase (excreção renal >600mg/dia renais e com calculo renais.
evitar alimentos com elevado teor de purinas
2 medicamentos – alopurinol (escolha p ind q tem excreção urinaria de ac úrico, ai tem q fazer a
determinação na urina em 24, quando essa excreção na urina é maior 600 mg/dia, valor de ref é ate
250 mg/dia entao quando a excreção eh maior usa-se o alopurinol pq ele inibe a xantino oxidase,
entao deve ser utilizado tbm em ind q são renais crônicos ou agudos e ind q tem calculo renal por ac
úrico)probenecida é utilizada p ind q tem excreção urinaria menor que 600 mg pq ele faz com que
aumente o processo da excreção urinaria do ac úrico, entao jamais deve ser utilizada p ind q tem IR,
nesse caso de IR deve ser utilizado alopurinol.
Hiporuricemia: sem importância clinica

hepatopatiase
medicamentos: alopurinol (inibe a xantina oxidase)
probenecida indução da uricosuria por bloqueio da reabsorção tubular.
material: soro e plasma, método, ac fosfotungstico e uricase (trinder) melhor usar soro pq o plasma
tem influencia
Método da uricase q usa mais no laboratório. Ac úrico + oxigênio + agua em presença da uricase,
forma alantoina e agua oxigenada. Agua oxi em presença da 4 aminoantipirina + bhbs? Forma
antipiriquinonimina q tem a coloração cereja e a leitura faz em 520 nm.
Valores de referencia: homens de 2,0 a 7,0mg/dl e mulheres de 1,5 a 6,0mg/dl

ESTUDO DIRIGIDO DA CREATININA:

1- Qual a origem da Creatinina?
Desidratação da creatina e defosforilação da creatina fosfato
2- Quais são os fatores que determinam a taxa de formação da Creatinina?
Ele não depende da dieta, depende apenas da massa muscular do indivíduo.
3- Onde é formada a Creatinina?
É formada no figado
4- Quais são os locais de excreção da Creatinina?
Único lugar de excreção dela é o rim
6- O paciente para coleta da Creatinina necessita de jejum? Por quê?
Não, porém a lipemia atrapalha, ai pede um jejum de duas horas ou uma. Pode coleta sem jejum
porque não vem da dieta, é formada endogenamente
7- Os anticoagulantes prejudicam a determinação da Creatinina? Por quê?
Sim. Sempre usar o soro, pode ate utilizar o plasma, porém, tem muitas restrições, podendo alterar a
reação.
8- Qual o princípio do método colorimétrica para determinação da Creatinina?
Ocorrem em ph alcalino onde adiciona um tapão alcalino, ph 12,7. a cor do soro influencia na
análise, esse método com acido picafro reage com um monte de coisa. Quando você pega o soro,
você observa que tem varias cores. PERGUNTA PRA ALGUEM
9- Por que adicionamos o reagente ácido para realizar a segunda leitura?
O aido acético vai quebrar a reação, para fazer extinção da cor do soro
10- Por que realizamos duas leituras?
????????????
11- Por que fazemos leitura entre a luz verde?
Porque picrato de creatinina tem cor vermelha
12- Como fazemos o cálculo para obter o resultado?
Lei de lambet beer
13- Quais são os valores de referencia?
Homens: ate 1,3 e mulheres ate 1,1
14- Qual a linearidade para este método?
Até 10mg/dl
15- Quais são as patologias envolvidas nos valores alterados da Creatinina?
A- Valores baixos –
B- Valores Elevados –
16- O que é Crelarance?
É o tempo que leva par depurar completamente o soro a nivel renal. Tem relação com o tempo,
volume urinario e quantidade que você tem no sangue.
17- Como realizamos o Crearance da Creatinina?
Pode fazer coletando a urina, eu tenho que partir do sangue, ela tá no sangue, quando temos um
conceito de depuração de clearance é a quantidade de plasma que é filtrado em uma unidade de
temp para que haja a excreção de deterinada substancia que no caso é a creatinina, essa coleta de
urina pode ser feito de 8h, 12h, 24h, prof prefere de 24h, porém corremos o risco do ind perder
amostra, não coletar a urina. Orientamos as 8h você vai orinar na privada e dar descarga, depois
desse omento você vai urinar tudo no frasco, incluive amanha as 08h, não esquece se não da errado.
Chegando no lab você vai coleta sangue, vai medir o volume urinario, vai coloca no tubo e
determinar a creatinina. Você vai precisar ter o peso e a altura do paciente porque em um
nanograma, você vai pega a regua e passa e ai vai te da o valor da superficie corporal do paciente.
Usa isso porque a creatinina depende dessa superficie corporal.
Depuração= [] na urina/[] no soro X volume urinario por min X 1,73/superficie corporal
volume urinario por min:
vai medir o volume e dividir pela quantidade de min do tempo da coleta no caso.
18- Qual o valor de referencia?
De 80 a 130ml/min/1,73m3 esse valor vem da superficie corporal mundial.
19- Quais são as patologias envolvidas nos valores alterados para o Crearance da Creatinina?
A- Valores baixos –
B- Valores Elevados –

ESTUDO DIRIGIDO UREIA:

1-Qual a origem da Ureia?
Vem do processo de desaminação do aa, ação das transaminases.
2-Quais são os fatores que influenciam na taxa de formação da Ureia?
Dieta, taxa de filtração glomerular, estado de hidratação do indv.
3-Onde é formada a Ureia?
No figado, ciclo da ornitina
4-Quais são os locais de excreção da Ureia?
Via urinaria, pela pele, pode ser via intestinal também.
5-O paciente para coleta da Ureia necessita de jejum? Por quê?
Não, mesmo motivo.
6-Os anticoagulantes prejudicam a determinação da Ureia? Por quê?
Sim, sempre usar o soro, o método que usamos é enzimático, e no centro ativo você vai encontrar
íons e vai quelar.
7-Qual o principio do método enzimático colorimétrica (azul de indofenol) para determinação
da Ureia?
Ureia em solução aquosa, com ação da urease, tendo como produto dioxido de carbono de dois ions
amonio. Amonio mas um oxidante, e esse oxidante é o salicilato e hipoclorito de sodio. Que tem
como catalisador o nitroprossiato de sodio e produto azul de indofenol. Da a cor verde. Le em
600nm.
8-Por que fazemos leitura entre a luz laranja e vermelha?
600 nm é de alaranjada para vermelha. Porque é a luz complementar
9-Como fazemos o cálculo para obter o resultado?
Lei de lambet beer. mg/dl
abs da amostra/abs do padrão x a [] do padrão que é 70.
10- Quais são os valores de referencia?
De 10 a 50
11- Qual a linearidade para este método?
Depende do kit, tem de 200, ate 300mg
12- Quais são as patologias envolvidas nos valores alterados da Ureia?
A- Valores baixos –
B- Valores Elevados –

ESTUDO DIRIGIDO BILIRRUBINA:

1-Qual a origem das Bilirrubinas?
85% das bilirrubinas vem da degradação das hemácias. Entao a hemoglobina se transforma em
biliverdina através da ação da biliverdina redutase a formação da bilirrubina. 15% é proveniente de
outras substancias: mioglobina, proteínas do heme, citocromo, catalase.
Isso ocorre devido ao desdobramente da hemoglobina em heme e globina. O anel é aberto, entao o
organismo vai reaproveitar os aminoácidos da hemoglobina e transformar em outras proteinas, ate
mesmo hemogobina e isso ocorre no figado.
2-Quais são os fatores que influenciam na taxa de formação do bilirrubina?
É a taxa de degradação de hemácias
3-Onde são formadas das Bilirrubinas?
São formadas no plasma, a indireta, e a direta no figado.
4-Quais são os locais de excreção das Bilirrubinas?
Via intestinal e renal
5-O paciente para coleta das Bilirrubinas necessita de jejum? Por quê?
Não, mas a lipemia atrapalha.
6-Por que precisamos proteger o sangue da luz após a coleta?
A bilirruibina, dependendo do comprimento de onda da luz, ate % pode ser degrada por hora, isso
acontece porque nos temos alguns tipos de bilirrubina, a indireta, a direta, e na forma de mono e
diglicoronidio e outra forma que é aquela que não esta ligada com nada, bioquimicamente, ela pode
ser cis ou trans, a trans ela tem as pontes de H internas, então são insoluveis, porem a cis, ela ganha
mais solubilidade porque ela expoe essas pontes de h. 50% dos recém nascido tem ictericia por
parto, isso é normal, porem as prematuras tem uma bilirrubina maior, pode chegar a 9 a 10, quando
passa coloca no banho de luz e isso porque 540nm a bilirrubina trans se transforma em cis e ganha
solubilidade, isso acontece porque o recém nascido não tem uma produção suficiente de udpgt para
transformas a indireta em direta ao nivel de figado.
7-Os anticoagulantes prejudicam a determinação das Bilirrubinas?
Sim, sempre fazer com o soro. Mas do recém nascido usa o plasma, porque vem pouco sangue.
8-Qual o principio do método colorimétrica para determinação das Bilirrubinas?
Determinada pela diazotização conformação de azobilirrubina, eu pego 3 tubos, branco, bilirrubina
direte e bilirrubina total,nos 3 eu coloco soro, porque a cor do soro é diferente de ind para ind, se eu
tiver 2 bilirrubinas para fazer de dois in, não pode usar o mesmo branco. No tubo branco eu coloco
agua destila, acido sulfanilico e soro. No direto e no totol eu vou ter que preparar um reagente que
cham diaso - reagente, eu pego um tubo a parte e coloco 1,5 ml de acido sulfanilico e coloco nitrito
de sodio, no brano não tem e não tem reação. Do direto eu to dosango a bilirrubina direta que é
soluvel, então eu vou colocar agua, vou add diaso reagente, e o soro, no total eu vou colocar
acelerador que é uma substancia extremamente polar, se é o total ele vai determinar a direta e a
indireta, então tem que transformar a indireta em uma soluvel, por isso eu coloco o acelerador, as
substancias que você tem no acelerador e benzoato de sódio e cafeina que são polares, então eu
coloco o acelerador o diaso e o soro, homegenizo.
Por isso que eu falo que é formado pela diasotização conformação de aso de bilirrubina que da a
coloração vermelha.
Lido em um filtro verde. E em 525nm
9-Por que adicionamos acelerador para determinar a Bilirrubina total?
Porque ele é extremamente polar.
10- Por que fazemos leitura na luz verde?
Porque a coloração é vermelha.é a luz complementar dela.
11- Como fazemos o cálculo para obter o resultado?
O kit da bilirrubina e diferente dos outros kit, ele não vem padrao, tem que comprar a parte, quando
eu compro ele é sintetico. Eu determino a bilirrubina total, q coloca acelarador o diaso e o padraõ, o
branco eu coloco agua, acido sulfanico e padrão, faz em triplicata, e depois fa a media. E vou
determinar o fator que é valor da [] do padrao/abs do padrão, esse padrão é de 10mg
10/abs da média aritimética da abs do padrão
o resultado é que você pega a absorbancia da direta e multiplicar pelo fator, e a total? absorbacia da
total multiplicado pelo fator (fator anotado na caixa, só faz uma vez)
12- Quais são os valores de referencia?
Total ate 1,2, direta até 0,4 para calcular da indireta é só fazer a subtração da total menos da indireta
13- Qual a linearidade para este método?
Ate 15mg
14- Patologias envolvidas para:
A-Valores Elevados para Bilirrubina Direta –
B- Valores Elevados para Bilirrubina Indireta –

ESTUDO DIRIGIDO ACIDO URICO:

1-Qual a origem do Ácido Úrico?
Catabolismo de bases púrica, adenina e guanina
2-Quais são os fatores que influenciam na taxa de formação do Ácido Úrico?
Dieta, urina acida, degradação celular. Produzimos 700mg de ac urico.
3-Onde é formada o Ácido Úrico?
Formada no figado
4-Quais são os locais de excreção do Ácido Úrico?
Via renal e intestinal.
5-O que é Gota? Qual a relação entre hiperuricemia e a Gota?
É deposição de urato monossodico a nivel de articulação e tecidos moles. Elas tem o aumento de ac
urico, na fase aguda da gota o ac urico é normal.
6-O paciente para coleta do Ácido Úrico necessita de jejum? Por quê?
Não, a lipemia atrapalha
7-Os anticoagulantes prejudicam a determinação do Ácido Úrico? Por quê?
Sim, é enzimático.
8-Qual o principio do método enzimático colorimétrica (uricase) para determinação do Ácido
Úrico?
Uricase: reação de trinder, ac urico + agua + oxigenio catalisada pela uricase, forma alantoina +
dioxido de carbono + agua oxigenada. 2 agua oxigenada + dhds + 4aminoantipirina → catalisado
por uma peroxidase formando 4 agua mas antipiril…. Cor vermelha
9-Por que fazemos leitura entre a luz verde?
Porque a luz complementar da vermelha.
10- Como fazemos o cálculo para obter o resultado?
Lei de lambet beer mg/dl. Padrão é o 10mg
11- Quais são os valores de referencia?
Mulheres de 1,5 a 6 mg/dl homens de 2 a 7mg/dl
12- Qual a linearidade para este método?
Até 20mg/dl
13- Quais são as patologias envolvidas nos valores alterados do Ácido Úrico?
A- Valores baixos –
B- Valores Elevados –
ELETRÓLITOS:
necessidadieteticas
Falta de eletrons ou excesso de elétrons faz com q essa substancia se mova p um local ou p um
eletrodo positivo ou pra um negativo.
Definição: é toda substancia que migra num campo elétrico. E se essa substancia tem carga positiva
ele migra pro catodo (cargas negativas). E se tiver carga negativa migra pro anodo (carga positiva)
Quem são: sódio, potássio, cloreto, cálcio, mg, fosforo e ferro
Como funciona isso? temos no nosso organismo que chamamos de homeostasia (capacidade q o
organismo tem de manter o meio interno constante) todos os órgãos trabalham nisso. Órgão
principal: quem faz essa regulação de uma força especializada: rim. O rim faz esse processo
seletivo, tudo q temos em excesso (ultrapassa o limiar renal) ele faz com q haja excreção. E tudo
que ta em falta, faz com que o rim faça a seleção dessas substancias, desses elementos e preserve o
q eh importante
Funções:
Processos metabólicos – ciclo de krebs, maior totalidade q ocorrem no nosso organismo, são
reações de oxirredução
Regulação da Pressão osmótica – quem participa desse processo são aqueles eletrólitos com perfil
eletrolítico: sódio cloreto, e secundariamente o potássio e o bicarbonato
Relação grande entre Distribuição de agua x manutenção do ph – bicarbonato potássio cloreto ion
amônia, entra fazendo parte dessa função q é mt importante
Cetoacidose – excesso de ion hidrogênio q vem dos corpos cetonicos
Contração muscular: nos canais de cálcio a nível muscular, assim ocorre o processo da contração
Age na transf de elétrons e nos processos enzimáticos
processos enzimáticos:
Reações de oxirredução
SÓDIO
Caracteristicas:
De 90 a 97% do sódio está no compartimento extracelular, ele da a distribuição correta de cargas
elétricas, tanto a nível de mb tanto a nível de túbulos renal.
Ele é responsável pela distribuição de água no organismo. Onde o sódio vai, a agua vai atrás.
Bomba de sódio e potássio, e essa bomba faz o controle tanto do sódio como do potássio. Potássio
tem relação com o meio intracelular. Existe uma relação grande devido a ação da epinefrina,
glucagon, insulina (faz com q haja o transp de glicose (extra pro intra) e eu preciso do ion sódio p
isso. A partir do momento q o sódio entra c a proteína e c a glicose dentro da célula, ele retorna pro
meio extracelular graças a essa bomba de sódio e potássio)
Valores de referência pro sódio no soro: 135 a 150 meq/L
Determinação do sódio: eu sempre vou lembrar de fazer o fotômetro de chama.
Necessidades diárias: 4 a 5 gramas/dia. Muita quantidade  processo de aumento de pressão
arterial. Obesidade devido ao excesso de sódio.
No nosso organismo:70% esta na forma livre. Pra um eletrólito estar na sua função biológica, ele
tem que esta na sua forma livre, 70% esta no plasma no sangue, fazendo parte da mb plasmática, na
superfície da luz dos órgãos, no intestino. Processo de diarreia: perde mt esses eletrólitos, pq eles
sempre estão aderidos a luz do intestino.
Absorção: nível do intestino delgado e inicio do ig
Regulação: primeiro ocorre pela aldosterona (age a nível túbulo de contornal distal e alça de henle
descendente, é ali que ocorre o processo da reabsorção do sódio. A aldosterona estimula a bomba de
sódio potássio. Outro hormônio que age tbm: Vasoprensina (hormônio antidiurético), é um peptídeo
e a diferença esta no 8 aminoacido, enquanto nos temos a lisina no nosso organismo, outros
mamíferos é substitituido pela arginina. Ele age quando aumenta a viscosidade sanguínea, quando a
osmolaridade (284 a 305 normal) esta em 280 (valor min já ocorre), ou na perca sanguínea ou de
liquido. Entao o organismo preserva a agua e o sódio, onde tem sódio, tem agua. Ingestao de agua
tbm
Existe outra regulação que esta na ingestão (dieta) de sódio e potássio, nos mirelcorticoides. Ele age
tbm no balanço ac básico
Fontes alimentares – princ nas carnes (mt rica em sódio), nas frutas e hortaliças e o sal prop dito
Controle:

Existe um controle hormonal. A vasopressina é produzida nos neurônios supraoticos e

paraventriculares, ele é armazenado na neurohipofise e age no rim. Entao quando ocorre um
aumento da osmolaridade sanguiena. A nível de suprarenal é prod a a aldosterona: Sistema regina
angiotensina ate a formação da aldosterona, age a nível de tub contorn distal e da alça de henle
descendente. Eles vao fazer com q haja a retenção de sódio e tbm há retenção de líquidos. A
aldosterona age em outros locais: Glândula salivar, a lacrima além da retenção urinaria –
aldosterona tbm age aqui

Produção de aldosterona (hormonio de defesa) o sinal nasce no aparato ... do rim (grup de células q
estão envolvendo o glomérulo e o tub contornado distal). quando ocorre uma diminuição do sódio
na corrente sanguínea ou diminuição da PA da arteriola aferente, ocorre prod da renina, a renina vai
produzir o angiotensina ate a produção da aldosterona que age no tubolo contorcido distal.
A propria renina já faz o proc da vasoconstrição.
Mecanismo renal:
conservar(quando ocorre a falta desse elemento), excretar (quando ocorre excesso), reabsorção de
70 – 80% - Tcontornado Proximal, controlado pela aldosterona – AH e TCD, controlado pelo ADH
– TC.
Na região do nefron eu vou encontrar uma urina isotonica, quando paça para aça de henle na parte
descendente ocorre absorção de agua, que faz om que essa urina se torne hipertonica, quando chega
na regiao ascendente ocorre um processo de reabsorção de cloro e sodio, quando chega no tcd essa
urina vai se encontrar na forma isotonica.

O rim preserva o sódio. 60 a 80% da abs do sódio ocorre no túbulo contornado proximal. 20 a 25%
ocorre a nível de alça de henle. Entre 5 a 15% a nível de túbulo coletor e distal.
Controle q o organismo faz (principal parte)– é a nível de tub contornado distal pq existe um
controle da aldosterona e da vasopressina pq esse tecido é impermeável a agua sódio e potássio.
Mesmo em ind q tem ins renal o túbulo contornado proximal funciona.
Sistema renina – angiotensina – aldesterona:
a função desse sistema é fazer com que haja uma vasoconstrição, porque a arteriola aferente não
esta contraida, devido a queda da pressão, ai é acionado esse sistema – aumento da pa, e
diminuição da excreção
estimulaçao da sede
renina estimulada (redução da pressao arterial e reduçao do suprimento de sódio)
age sobre a angiotensina I → angiotensina II → aldosterona
1- secreção de aldosterona
2- vasoconstrição da arteria aferente
3- estimula a reabsorção de sodio.
renina é estimulada pela redução da PA, é um hormônio de defesa ( qnd o ind desmaia), entao
houve red da pressão arterial a nível renal e periférico, e ai ocorre a prod da renina
angiotensinogenio angiotensina e aldosterona. Entao ocorre a vasocontrição p estimular a
reabsorção de agua e sódio e ocorre uma diminuição da excreeçãp (mecanismo de defesa qnd ocorre
queda da pressão)
Tendo red da pa a nível renal, ocorre a prod da renina q vai prod a angiotensina
Sensores barometricos q esta localizado no cajado da aorta e no atrio, entao quando PA aumenta
nesse local, ocorre distensao dessas celulas, entao ocorre a produção de alguns peptideos: peptideos
natriuretico
Pep natriuréticos atrial – inibem a reabsorção de Na+/h20: granulos secretores: PNA, PNB, PNC.
Eles fazem o oposto da aldosterona. Eles fazem com que haja a excreção do sódio e da agua. Tem
função de Regular PA, volume de líquidos e faz com que haja um equilíbrio eletrolíticio.
-pep natriurético são produzidos no estimulo da distensão dos granulos.
Disfunção de pa – determinação de peptídeo natriuretico
Dopamina: TCD, age no túbulo distal fazendo com que haja excreção da Na+

Hiponatremia: (quando os valores do sodio são inferiores a 135mg/dl.

1) Quando ocorre uma ingestão diminuída. Tem que ter apenas uma redução e não a retirada por
completo, pois nós dependemos do ion sódio.
2) trabalhadores e atletas. Perdas (suor, vomitos prolongados, diarreia, enteropatias)
3) Diuréticos de alça, eles fazem com que haja a depleção do sódio.
4) perda de K+
5) alcalinação da urina ocorre uma troca de sódio pelo ion hidrogênio, e também ocorre a
hiponatremia gerando uma acidose metabólica.
6) insuficiencia adrenal. síndrome de addison, ocorre uma depleção do sódio
7) diluição - edema (consequencia da falta de sódio, albumina, insf cc – aumenta pa p poder
compensar, diabete descontrolada – mais ação no potássio e mg devido ao excesso d sódio q temos)
8)secreção inadequada do HAD. Por intoxicação, proc inflamatorios, ou por câncer a niver cerebral
9) normalmente é fraqueza. Abaixo de 130 já tem fraqueza muscular mt grande. Paralisia bulbar –
perde os reflexos. Abaixo de 100 comprometimento neurologico que chega a ser mts vezes
irreversível.
Hipernatremia:
aumento de sódio – trabalhadores, ind q tomam pouca agua
1)perda excessiva de liquidos
2) terapeutica parenteral, princ quando o ind esta internado por erro de medicação, mt comum em
hospitais.
3) grandes ingestões de sódio
4- hiperaldosteronismo. devido a Câncer, disfunção da suprarenal
5) sindrome d suching (aumento dos mineralocorticoides)
6) gravidez
7- queimaduras. perca de liquido, perca de agua
8) desidratação por diarreia.
10) idade
11- idoso toma pouco liquido e geralmente vem da cultura de usar mt sal na dieta
VALORES DE REFERENCIA:
Soro: 135 150 meq/l
urina: 40 220 meq/l
anticoagulante quela ion, é tolerado a heparina.
Na urina sempre fazemos uma diluição diferente
Soro: faz 1:100 a diluição
Urina: 1:200 ate 1:500 (faz diluição diferente) p fazer a leitura no fotômetro de chama

POTASSIO:
caractreristicas:
principal cation intracelular
bomba de na/k
valores normais: 3,5 a 5meq/l
conteudo corporal (50meq/kg)

É importante ter o processo de equilíbrio de cargas elétricas, por isso sódio fora e potássio dentro.
Bomba de sódio e potássio com gasto de energia
3,5 a 5 meq por L – valores de referência
Precisamos de 2g de potássio diariamente: Hortaliças frutas grãos carnes e a agua
Absorção: a nível de id (jejuno e íleo) e inicio do intestino grosso.
Regulaçao: aldosterona, vasopressina,ingestão de agua, ingestão de sódio e potássio, ação dos
mineralcorticoides e balanço acido base
fontes alimentares
Funções fisiologicas:
D) regulação de processos metabolicos celulares. Distribuição de cargas elétricas.
E) Excitação neuromuscular. Faz o processo da excitação neuromuscular q também é
dependente do ion sódio
Externa – positiva e interna – negativa
neuronios em excitação

neurônio: Externa – positiva e interna – negativa. Entao qnd

ocorre um estimulo e um processo de despolarização, ocorre a inversão dessas cargas elétricas. O
sódio q esta no extra vem pro intra. O potássio q ta no intra vai pro extra e isso ocorre de uma forma
mt rápida e instantânea. Ocorre essa inversão de polaridade, devido a inversão de lozalização do ion
sódio e potassoo e dessa forma ocorre o estimulo nervoso.

Controle: ingestão de sódio e potassio e controle renal.

 depende da ing de sódio e potássio.
Controle renal mt grande q ocorre principalmente a nível de túbulo contornado proximal (entre 60 a
70% ocorre um processo de reabsorção). A nível de túbulo contornado distal e túbulo coletor. Princ
proximal, sendo a parte mais importante distal e coletor sendo q esse tecido é impermeável a agua
ao sódio e potássio. Mas esta sempre sujeito a ação dos hormônios: aldosterona e had.
Aldosterona – aumenta secreção tubular do potássio, enquanto reab o sódio q ta na luz do tubo
tendo uma troca c o potássio.

Tubulo distal somento 10%

eletronegatividade pela reabsorção do Na+
asldosterona aumentam a secreção tubular de K+
Hipocalemia
Quando ocorre quebra há parada cardíaca e quando ocorre o aumento tbm ocorre a parada cardíaca
1)ingestão diminuida
2) perda de liquidos rico em pótassio
3)inanição
4)desnutrição
5) princ quando ocorre um proc de introdução de soro, sem a correção de eletrolitos
6. princ o ind q ta descompensado na diabetes glicose fica no meio extracelular e o potássio fica no
intra, entao quando ocorre a ingestão de insulina ocorre a excreção desse potássio. Ai qnd o potássio
tem q voltar p meio intra, ele já esta diminuído (aula 7 de carboidratos)
7)aldosteronismo – sindrome de cushing
8) alcalose metabolica
9) perdas (vomitos, diarreia, fistulas intestinais, cushing)
10- princ diuréticos de alça
11) sintomas com valores inferior a 3,0meq/l sinntomas neuromusculares.
HIPERCALEMIA:
1) valor superior a 5,0 meq/l
2) alguns diuréticos faz com q haja retenção outros faz com q haja eliminação de potássio. O
captopril retem potássio, enquanto outros como os de alça faz com q haja aumento do potássio.
3) princ principalmente na insuficiência renal crônica IR, redução na excreção de potassio
4)desidratação e choque com hipoxia tecidual
5) diabetes não controlada
6)cetoacidose diabética
7) se o lugar do potássio é dentro na célula, Se a célula esta hemolisada, vai ter aumento do ion
potássio na hora da determinação. Nunca aceite soro hemolisado p fazer determinação de potassio
8)queimaduras graves
9) hiperativida muscular
10) IR CRONICA, aguda dificilmente ocorre.
11)falencia da suprarrenal.
Manifestações cardiovasculares:
são frequentes quando o potassio for > 8meq/l.
São incomuns quando o potassio estiver entre 6 a 7 meq/l.
Pode haver bradicardia, hipotensão, fibrilação ventricular e parada cardiaca
 eletrocardiograma na hipercalemia: a onda T ocorre uma elevação.
Supressão uma inversão de onda chega ate o proc de fibralação (com aumento de potássio). O
coração Ta tentando fazer com o que o organismo sobreviva, ta tentando fazer com q coração
continue levando sangue aos tecidos. Mas se continuar assim, o ind vai a óbito. Acima de 7,5 já há
uma elevação.
Uso intravenoso de potássio – não faça, é so o medico. Medico monitora com ecg
Valores de referencia:
soro: 3,5 a 5,0 meq/l
recém nascidas: 3,7 a 5,9meq/l
urina: 25 a 125 meq/l
no recém nascido é um pouquinho mais elevado.

CLORETOS:
É um dos principais anion no liq extracelular graças a essa eletronegatividade mt grande. Onde há
sódio há cloreto.
Pequena quantidade no liquido intracelular,
valores de referencia
Junto com o sódio ele faz a distribuição de água a nível de organismo. Age na pressão osmótico.
Ocorre em abundancia na secreção gástrica, no intestino em grande quantidade. No nosso estomago
é produzido nas células principais
Sódio e cloreto sempre estão juntos.
Regulado pelo mesmo processo que o sodio.
Necessidades diarias: 1 a 2 meq/kg/dia
Hipocloremia:
alcalos metabolica
defeito na reabsorção tubular, ocorre no tcp, e na alça de henle ascendete
perdas intestinais (vomitos, diarreias)
diuréticos
sindrome de cushing
alta atividade de mineralocorticoides.
Elemento q esta sendo pouco utilizado nas determinações laboratoriais. Antigamente usava mt p ver
o estado de acidose metabólica, p fazer a comparação, pq n tinha gasometria em todos os locais.
HIPERCLOREMIA
Desidratação
acidose metabolica
IRA na fase aguda.
alcalose respiratória.
se o ind tem acidose metabólica ele tem uma alcalose respiratória associada.
VALORES DE REFERENCIA:
soro: 97 a 106 meq/l
urina: 110 a 20meq/l
suor: 0,0 a 35 meq/l
Suor – faz normalmente em crianças. Há crianças q tem deficiências no pâncreas.
calcio
a nível e
ossos, faz
parte da

hidroxiapatita, tem relação com tecido intracelular (99% no esqueleto, fluido 1%, menos de 0,2%
no sangue)
-cation mais abundante do nosso organismo,, 2% do peso corporal
-forma livre ou ionizada, 50% na forma ionizada que é a forma ativa
-liga – se a fração negativa da proteina
-ligado a proteina 40% (80% esta ligado a albumina e 20% ligados a globulina e pequenos anions)
maioria desse cálcio esta ligado a albumina, pq o ph do nosso organismo é um ph ligeiramente
alcalino, e a gente faz com que a albumina tenha cargas elétricas negativas, como o cálcio é
bivalente ele se liga automaticamente a albumina
alimentação com frutas, verduras, hortaliças e grãos, ele não vai ter deficiência de cálcio.
Dependente do paratormônio, da vit D e da calcitonina.  regulação do cálcio mg e fosforo
Vr – 8,8 a 11 mg/dl

função fisiologica: sustentação do corpo (99%)

coagulação do sangue – fator IV
potencial da membrana
contração muscular.
99% esta ligado aos esqueletos e músculos. Age no potencial de mb e na contração muscular devido
aos canais de cálcio q temos no organismo.
Controle:
 paratormônio :age concomitantemente com a vid D a nível
intestinal no proc de abs do cálcio mg, é imprescindível a presença do paratormônio e da vit D a
nível de intestino.
A nível renal ele aumenta a reabs do cálcio e excreta o fosforo. Sempre existe a troca. É a bomba de
cálcio/fosforo com gasto de energia
A nível de ossos, o paratormônio estimula os osteoclastos, entao ocorre a reabsorção óssea, ocorre
perda de cálcio do osso para o plasma e isso acontece p manter as atv fisiológicas normais do
organismo ou os índices normais de cálcio a nível de plasma.
O paratormônio é um hormônio produzido na glândula paratireoide, q esta a nível do pescoo junto
coma tireioide. Encontra 5 pontos de produção do paratormônio. Juntamente com a vitamina d age
no processo de absorção do calcio a nivel intestinal. A nivel de rins ele aumenta a reabsorção do ion
calcio e excreção do ion fosfato, faz a troca. A nivel de ossos,, ele age no processo de
desmineralização ossea, age a nivel de osteoclastos, retria o calcio dos ossos, para manter as
funções metabolicas dos cLalcio e fisiologica.
Calcitonina – é produzida na tireioide, nas cel C principais da tireoides. Ela estimula o cálcio
ionizada, na sua forma ativa e faz com que haja a nível de osso o processo de formação do ósseo.
Entao ele INIBE a perda óssea. Por isso q o ind q tem osteoporose ele tem que tomar a calcitonina
(vem do salmão). Com relação ao rim ele inibe a reabsorção de cálcio e fosforo, entao ele age no
proc de reab de cálcio e fosforo. Entao excreta. Importante para pessoas que tem osteoporose
Vitamina D é ativado a nível da pele, entao a vit D se transforma em 7 colicalciferol, entao vai em
direção ao fígado e no fígado devido a ação da enzima 25 hidroxilase, se transforma em 25
calciferol? E a nível renal q ocorre um processo da hidroxilação devido a alfa1 hidroxicaliferolnase?
E transforma 1,25colicalciferol q é a forma ativa da vit D. mobiliza o calcio nos ossos
Suplementação: alimentos industrializados. Ficar no sol k
Vit D junto com paratormônio faz com que haja absorção de cálcio, fosforo e magnésio.
Age na mobilização de cálcio a nível de ossos.
Ela eleva a reabs de cálcio mg fosforo a nível renal. Entao faz o inverso da calcitonina. Além disso
ela age regulando o paratormônio, sempre o paratormônio e vit D um depende do outro, entao qnd
ocorre uma prod de vit d age tbm na prod do paratormônio.
Hipercalcemia:
8) hiperparatireoidismo → Devido a produção exagerada do paratormônio
9) hipervitaminose → Inclusive com calcificação em grandes articulações
10) diuréticos tiazidicos
11) imobilização prolongada
12) desordens endócrinas
6. Principalmente irc
hipocalcemia:
1)hipoparatireoidismo
2) hiperfosfotemia
3.osteoporose. Não é normal encontrar queda de cálcio a nível plasmático na osteoporose. O que
ocorre é a queda de cálcio a nível de osso. Retirada de cálcio a nível de osso. Os ossos se
enfraquecem pq a reserva do cálcio é o osso, entao o paratormônio retira o cálcio do osso entao
ossos se enfraquecem. O que deve fazer no caso da osteoporese? Tratamento com hormônio,
geralmente acontece nas mulheres pela queda do estrogênio.
4)raquitismo
5.Pancreatite aguda – o cálcio faz parte do ca da amilase
6. acidose metabólica.
7)baixos niveis de pth
8. vit D é estimulante do paratormônio e assim age no processo da absorção do cálcio a nível
intestinal e a nível renal
material: soro e metodos titulométricco e colorimétrico.
Principalmente o colorimétrico, desde q faça mt bem a lavagem do material.
Titulometrico é mt preciso
Valores de referencia: adulto de 8,8 a 11,0mg/dl, RN de 7 a 12mg/dl, prematuros de 6 a 10mg/dl e
na urina de 150 a 300mg/dl
osteoporose: doenças osteometabolica caracterizada pela perda gradual de massa ossea, tornando os
ossos mais frageis.
Dfinição pela densitometria: perda de 1 a 1,25 desvio padrão → osteopenia
perdaa de >2,5 desvio padrão → osteoporose
osteomalacia → acumulo de tecido osteóide não mineralizado
Principalmente exame p osteoporose – é a densitometria óssea, NÃO É A DETERMINAÇÃO DE
CÁLCIO.
Mt comum nas pessoas do sexo feminimo

Atividade física é mt importante

FOSFORO

segundo mineral mais abundante do organismo

usamos o inorganico
fosforo faz parte dos ossos tbm. 85% esta no esqueleto. 15% no tec conjuntivo. O fosfoto faz parte
do atp, faz bases nitrogenadas.
VR – 2,5 a 4,8
0,1% esta a nível extracelular e eh isso q dosamos no soro.
Tampão orgânico: aa, proteínas, fosforo..
Fonte alimentar – todos os alimentos encontra o fosforo pq ele faz parte dos ac nucleicos, do atp
Paratormônio e a vitamina D – regulação a nível de instestino fígado e rins
P ter absorção do fosforo eu precido do paratormônio e da vit D a nível intestinal. A nível de soro,
de plasma, o paratormônio retira do ossso e a nível de rim o paratormônio faz com que haja a
excreção do fosforo pq ele troca com o cálcio.
Paratormônio retira do osso
Rim – paratormônio faz com q haja excreção do cálcio
homeostase:
intestino delgado
ossos
rins
Id – paratormônio e vit D q agem
Ossos – paratormônio, vit d tbm tem relação junto com o hormônio de crescimento q vai ativar os
osteoblastos
Rim – paratormônio e vit d faz com que haja uma regulação. Paratormônio excreção e vit D faz
com q haja reabsorção

hipofosfatemia:

raramente encontra falta de fosfato.

3) Na inanição
6. uso exagerado de antiácidos pode fazer com que ocorra a hipofosfatemia

essa encontra a nível laboratorial com mais abundancia

1)IRAr
2) faz com q haja um processo de reabsorção do fosforo. Ocorre um processo da retenção de cálcio
no organismo
3) com a queda do paratormônio, vai a ver um processo da retenção do fosforo no organismo e a
perda de cálcio.

controle da agua – ph, cultura, da concentração de substancias

orgânicas e da determinação de fosforo (tubo branco com coloração azulada significa q a agua esta
alcalina devido a presença de silicatos)
Colorimétrico e cinético

Devido a criança estar em fase de crescimento o valor é diferente

Na urina não faz mt

Magnésio

ele é o cofator de aproximadamente 300 enzimas. Ele age nas

enzimas, ano existe nada sem o magnésio.
55% esta na forma ionizada. 30% ligado a proteínas. 15% complexado.
Mt fácil fazer a obtenção – hortaliças, grãos, carne, agua.
Ele age como neurotransmissor – quando ocorre o aumento do mg no organismo, o tônus muscular
diminui, entao ele gera a diminuição do tônus muscular. O cálcio e o mg são antagonistas
fisiologicos do sistema nervoso central.
Ocorre tbm a nível hormonal. Quando o mg é baixo ele inibe o paratormônio. Qnd é alto ele é inibe
tb o paratormônio. Ativador do paratormônio – mg devido a essa ativade q ele tem.

Paratormônio age a nível intestinal fazendo com que haja absorção do mg. A nível renal faz com q
haja a reabsorção do mesmo. A vit D age semelhante ao cálcio, absorção a nível intestinal e reabs a
nível renal.
homeostase
Depende mt do ph intestinal, entao o ind deve ter um dieta balanceada.
Proteínas em excesso reduz a absorção do magnésio. Reduz do cálcio e fosforo tbm
Citrato e fosfato em excesso tbm faz com que haja redução do mg.
Excesso de fibras faz com q haja redução da qnt de mag no processo de absorção intestinal
Cafeína em excesso redução na absorção de cálcio magnésio fosforo.

hipomagnesemia

alcoolismo, na diabetes ocorre uma redução drástica pq ele sai do

meio intracelular e é excretado a nível renal
hipermagnesemia:

Rim passa a reter magnésio na IRC

Valores de referencia

material e método
 reposição de mg sem necessidade – excesso de mg pode
atrapalhar outros ions como cálcio, mg, fosforo
Magon sulfonado – le em 600 nm. fica coloração azul, dps purpura mt beautiful.

FERRO

O organismo conserva de uma maneira mt grande o ferro no nosso organismo devido ao processo
da absorção.
2,4 a 4g no organismo.
Esse ferro esta na hemoglobina e quando ocorre o processo da degradação da hemoglobina p formar
bilirrubina, o fígado preserva esse ferro, ele armeza.
Entao no armazenamento entra 27%.
2,0 a 3,5mg esta no nosso sangue q esta ligado a proteína de transporte q é a transferrina e eh isso q
determinamos no laboratorio
Ferro: mg/dl

perdemos apenas pela descamação das células. Essa descamação

ocorre princ nas células intestinais.
Transporte – apotransferrina q forma um complexo com o ferro 3. O único lugar q eu tenho o ferro
na forma ferrosa, é na hemoglobina (ferro 2). Os outros lugares do organismo encontra na forma
férrica, numero de oxidação de 3. Nessa proteína q eh a transferrina, ele forma o oxihidrixoferrico
haco3- e ele tem um ph alcalino devido a presença desse bicarbonato. Por isso que quando vai
determinar o ferro, tem que add Tampão acido faz com que haja desligamento do ferro contido na
transferrina, q é o ferro q eu vou determinar.
Ferritina no plasma
Hemossiderina – nível de tecido. É a ferritina na sua forma degradada.
2,5g esta na hemoglobina onde ocorre o processo de troca gasosa. Entao a troca gasosa ocorre
graças a hemoglobina e graças ao ion ferro.

Cenoura beterraba mandioca feijões. Couve, espinafre (a biodisponibilidade dele é pequena em

ferro e tem resíduos de oxalato nas folhas),
Anemia ferropriva esta presente – crianças gestantes e idosos

depende mt dos estoques de ferro no organismo e tbm da velcodade

de eritropoiese (form de glóbulos vermelho), depede da doeta, estado de oxidação (precisa estar na
forma ferrosa) e depende da biodisponibilidade.
Dietas: Nunca é maior q 18mg/dia dieta
Estado de oxidação 2 p a ver absorção do ferro, forma ferrosa e nos conseguimos isso graças a
acidez estomacal.
Excesso de proteínas, fibras oxalatos

CELULA ENTERICA
O ferro da nossa dieta pode vim de duas fontes: primeiro das hortaliças onde o grau de oxidação
esta férrica forma 3 (férrica) ou pode vir do heme (alimentos carnes hemoglobina e mioglobina
numero de oxidação 2). P ferro 3 ser absorvido ele precisa de umas proteínas: citocromod duodenal.
Transforma o ferro 3 (do alimento da dieta) em ferro 2 pq existe uma outra proteína, um poro de mb
q chama proteína de transporte de metal divalente, transporta o ferro mas ela não transporta so o
ferro, transporta o manganês, cobalto etc
O heme existe uma proteína transportadora do heme, q chamamos de proteina transportador da
hemocromatose. Todo ferro contido nessa célula (cel entérica) esta na forma de ferro 2. Mas o ferro
nessa célula entérica n significa nada ele tem q passar pela corrente sanguínea e p isso, ele precisa
de uma proteína q se chama hepcidina q age tanto na dmt1 (proteína de transporte de metal
divalente) como na ferroportina. Hepcidina é uma proteína produzida no fígado, é produzida apenas
qnd o ind tem um processo inflamatório. Quando o ind tem processo inflamatório, nos encontramos
a hepcidina em grandes concentrações na urina, porem a Hepcidina age de forma negativa na
ferroportina e no dmt1. Qnd passa por esse portal q é a ferroportina, ele vai se ligar na transferrina e
p isso, eu vou precisar de duas proteínas: do receptor de transferrina: do tfr e da proteína da
hemocromatose. P se ligar na transferrina o ferro esta com o numero de oxidação 2 e quem faz esse
processo de transformação de ferro 2 pra ferro 3 ou seja essa oxidação é a hefaestina, ai ele se liga
a apotransferrina ai essa molécula passa a se chamar transferrina ( entao o ferro q esta contido na
proteína de transporte no nosso sangue se chama transferrina e o numero de oxidação é 3)

ocorre principalmente em crianças, gestantes e idosos.

Sempre acidificar o estomago atraves do ac ascorbico – das frutas citricas pq não adianta ingerior o
ferro se não mudar o estado de oxidação

Processo de lesão q tem relação com o bronzeamento, ind q tem cirrose e ind q tem diabetes,
3. geralmente ocorre na beta talassemia, na transfusão. Levando a lesao do orgão.

controle de anemia ferropriva

Capacidade total de ligação do ferro (ctlf)
Cuidado com a coleta – o ferro tem mudanças na concentração sanguínea de acordo com o horário.
Quando eu faço o controle de ane0mia ferropriva no paciente, é melhor combinar de coletar no
mesmo horário.

Determinação do Ferro
1-Qual a quantidade de Ferro presente no organismo humano?
De 3 a 4g
2-Como está distribuído o Ferro no organismo humano e em qual percentual?
Hemoglobina 2g 67%, ferro armazenado 1g ou 1000 ul, tá na ferritina e na hemossiderina, o da
mioglobina é 130mg ou 3,5%, pulabio 80mg ou 2,2%, ferro tecidual 8mg ou 0,2%, ferro da
transferrina menos de 3% = 0,08%
3-Como o Ferro é transportado no organismo humano?
Transportado ligado a apo-transferrina que é uma proteina eliptica que chamamos de transferrina
que é saturada ate 1/3 da molécula.
4-Como o Ferro é armazenado no organismo humano?
Armazenado na forma de hemossiderina e ferritina, onde o serne da ferritina quanto na
hemossiderina é alcalino.
5-Quais são as funções do Ferro no organismo humano? Quais enzimas o Ferro participa?
Ele participa de muitas reações metabólicas e oxirredução, transporte de gases. catalase, conitase e
peroxidase.
6-Qual a diferença entre a Ferritina e a Hemossiderina?
As duas são de armazenamento, a ferritina você pode encontra parte no plasma,mas boa parte tá nos
tecidos, ferro livre nos não encontramos porque tem alto poder oxidativo podendo acabar com a
célula. A diferença é que a hemossiderina é a ferritina desnaturada, mas não perdeu a capacidade
fisiologica.
7-Qual a diferença entre o Nox do Ferro na Hemoglobina em relação à Trasferrina e
Ferritina?
O nox da hemoglobina é 2 então tá na forma ferrosa, nos outros locais tá na forma ferrica.
8-Qual a proteína que realiza a oxidação do Ferro para se ligar à Transferrina?
É a hefaestina
9-Qual a quantidade de Ferro é armazenado no Homem e na Mulher?
No homem 800mg na mulher ate 200mg
10- Por que o organismo conserva com avidez o Ferro? Quanto é perdido e absorvido
diariamente?
Porque é dificil a absorção, a quantidade disponivel na dieta é pouco. Por volta de 1mg
11- Quais são os alimentos ricos em Ferro?
Carnes, miudos, coração, figado, rim, as plantas de cor verde escura, espinafre, couve, brocolis,
rucula
12- Qual o melhor horário para coleta do sangue para determinar o Ferro? Por que?
Periodo da manha, marque um horario fio, para fazer o controle, porque faz oscilações durante o
dia.
13- O paciente para coleta do Ferro necessita de jejum? A hemólise interfere?
Sim. É obrigatório. Muito. Nunca o sangue hemolisado. Para coleta de eletrolito tem que ter muito
cuidado.
14- Onde está localizado o Ferro que determinamos?
Na transferrina, você encontra 0,08% por isso a unidade é ug.
15- Qual o princípio da reação para a determinação do Ferro colorimétrico?
É uma reação simples. Você pega 3 tuos, branco, padrão e amostra, nos vamos add um tampao
acido, em ph acido (porque nos vamos dosa o ferro esta ligado a transferrina, o ph dela é alcalino,
porque tá ligado ao carbonato), esse tampao faz com que o ferro que esta ligado a transferrina fique
na forma livre, vou add um corante que chama ferrosine. Coloca o reattivo de cor, ele vai da um
complexo de cor magenta (cor meio vermelho), a luz complementar é a amarela. 560nm. Faz duas
leitura, porque a quantidade de ferro que usamos para determinar é muito, 0,05ml. E para eliminar
contaminante, depois da primeira leitura add ferrosine, homegeniza e coloca no banho maria por
10min, coloca no espectrofotometro e le.
16- Por que adicionamos tampão ácido para determinar o Ferro?
O ferro é dissociado, fica na forma livre, com add do ferrosine vai da uma coloração magenta,
quando eu coloco esse acido que é o ascorbico, ocorre um processo de redução, o ferro ligado a
transferrina tá na forma ferrica, quando fica na forma livre fica na forma ferrosa, e por isso da essa
colocaração magente.
17- Quais são os valores de referência do Ferro?
De 60 a 160um/dl
18- Quais são as patologias envolvidas nos valores alterados do Ferro?
A- Valores Baixos – B- Valores Elevados –
Determinação do Capacidade de ligação do Ferro
1- O que dosamos quando determinamos laboratorialmente Capacidade de ligação do Ferro
(CLF)?
A molecula de transferrina é eliptica, ela fica 1/3 saturda de ferro, nos determinamos a parte que não
tá, a parte que tá livre. Quanto maior o valor da capacidade livre de fixação do ferro, significa que
eu tenho menos ferro na molecula, é maior o grau de anemia.
2- Qual a quantidade e o percentual de Ferro que está envolvido nesta análise?
Ferro de transporte. A quantidade é menos de 3mg, 0,08%.
3- Qual o Nox do Ferro nesta análise?
3 ligada a transferrina é 3, porem quando se desliga da transferrina fica livre fica 2.
4- Qual o melhor horário para coleta do sangue para determinar a CLF? Por quê?
Periodo da manha, sempe o mesmo horario.
5- O paciente para coleta do necessita de jejum? A hemólise interfere?
Sim. Sim. Jejum normal de 8 a 12 horas.
6- Onde está localizado o Ferro que determinamos?
Ferro não ligado a traansferrina. Ferro livre
7- Qual o princípio da reação para a determinação do CLF colorimétrico?
A molecula é eliptica, 1/3 tá saturado, no tubo de amostra eu vou add um tampão com o ph alcalino,
porque eu vou add ferro nessa amostra, mas a qnt que eu add é uma qnt conhecida que é de
500ug/dl, mesmo do padrão. Acontece que quando add esse ferro, ele vai e ligar a apo transferrina a
uma qnt que se liga a transferrina, mas outra qnt que ficou livre, ai você add uma gota de ferrosine,
que vai dosar o ferro livre. Eu não tenho ferro livr no sangue circulante, ele sempre tá ligado a uma
proteina.
8- Por que adicionamos tampão alcalino para determinar o CLF?
Pro ferro add se liga a po transferrina
9- Por que adicionamos padrão no tubo amostra?
Porque eu quero descobrir a parte livre da transferrina
10- Como realizamos o calculo:
A- CLLF – esse valor é em ug/dl, usar a lei de lambet beer: []ug/dl= 500 – (abs da 2 com ferrosina
– abs da 1/abs da amostra X [] do padrão que é de 500ug)
B- CTLF – o quanto que essa molecula fica sauturada: dosagem do ferro + a capacidade livre do
ferro (quanto maior o valor maior o indice de anemia)
C- IST – quanto que essa molec tá saturada de ferro: o valor de ferro/ capacidade total de ligação
do ferro X 100
D- Transferrina – Capacidade toal de ligação do ferro X 0,7
11- Quais são os valores de referencia?
A- CLLF – 140 a 280ug/dl
B- CTLF – 250 a 450ug/dl
C- IST – de 20 a 50%
D- Transferrina – de 200 a 300mg/dl
12- Quais são as patologias envolvidas nos valores alterados?
A- Valores Baixos – B- Valores Elevados –

Determinação do Potássio
1-Qual a percentagem aproximada de potássio na célula?
Ion intraelular 97%
2-Quais são os fatores que influenciam na regulação do potássio no organismo?
Disponibilidade na dieta, quantidade de agua absorvida, produção de hormonios, aldosterona e
antidiurético.
3-Qual a ação da Aldosterona na concentração do potássio?
Excreta o potássio. De 60 a 805 é reabsorvido em nível de TCP
4-Qual a ação do Hormônio Anti Diurético na concentração (HAD) do potássio?
Controla mais o sodio, o hormonio diuretico absrve mais agua, oonde tem agua tem sódio
5-Quais são os alimentos ricos em potássio?
Carnes, frutas, hortaliças.
6-O paciente para coleta do potássio necessita de jejum? Por quê?
Não. Mas se você pegar o soro lipêmico o valor da mais baixo, se ele tiver uma dislipidemia a gente
faz uma ultracentrifugação.
7-Qual o melhor anticoagulante para a determinação do potássio? Por quê?
Não usa anticogulante, toleramos a heparina. Porque ele vai quelar o ions
8-Quais são os cuidados na coleta do potássio?
Garroteamento, o menos possível, traumatismo o mínimo na coleta.
9- A hemólise altera os valores de potássio?
Muito, o soro hemolisado o potássio vai da muito alto. Porque se houve hemolise é porque extravou
liquido intracelular.
10- Quais são as metodologias utilizadas para determinação do potássio?
Fotometria de chama, Absorção atomica (vai sair caro) e metodo enzimático.
11- Quais são os valores de referencia do potássio?
De 3,5 a 5 meq/l
12- Quais são as patologias envolvidas nos valores alterados do potássio?
A- Hipercalemia – B- Hipocalemia –

Determinação do Sódio
1-Qual a percentagem aproximada de sódio na célula?
Ele é extracelular. 90%, dentro da celula fica 10 entre 4%
2-Quais são os fatores que influenciam na regulação do sódio no organismo?
É a mesma do potassio, ingestao de sodio, de agua, ação dos hominoos, dos peptptidos
natridiuréticos.
3-Qual a ação da Aldosterona na concentração do sódio no organismo?
Hormonio produzido quando ocorre hipotensão, a arteriola aferente, cai a pressao arterial, então
ocorre a produção da renina na celula justaglomerulares, ativa angiotensidogenio, angiotensina e
aldosterona que da uma vasocontição sistemica. Ação nela principalmente é renal, iibe a perca de
agua e a excreção de sodio, aumenta o sodio.
4-Qual a ação do Hormônio Anti Diurético na concentração (HAD) do sódio no organismo?
Ele é produzido na neurohipofise, faz com que haja reabsorção da agua a nivel renal, onde tem
agua, tem sódio.
5-Qual a ação da ingestão de água na concentração do sódio no organismo?
Esse liquido fico hipertonico, dentro da celula eu tenho agua, deve haver um equilibrio, dentro
desse neuronio ocorre a saida de agua e quando isso acontece ativa o centro da sede. Então tem
relação som o sodio, é ele que faz a distribuiçao da agua no organismo.
6-Qual a ação do Peptídio Natriurético na concentração do sódio no organismo?
Quando ocorre uma turgicencia, extensão, então os barorreceptores sentiu que houve o aumento da
pressão arterial, ai começa a produzir peptideos que fazem com que o rim perca a agua e sodio para
controlar essa pressão.
7-Qual a ação da Dopamina na concentração do sódio no organismo?
Faz com que haja excreção do sodio e da agua a nvel renal
8-Quais são os alimentos ricos em sódio?
Carnes, hortaliças, graos
9-O paciente para coleta do sódio necessita de jejum? Por quê?
Não mesma coia do potassio
10- Qual o melhor anticoagulante para a determinação do sódio? Por quê?
Não usa.
11- Quais são as metodologias utilizadas para determinação do sódio?
Fotometria de chama, absroção atoma, metodo enzimatico
12- Quais são os valores de referencia do sódio?
De 135 a 150meq/l
13- Quais são as patologias envolvidas nos valores alterados do sódio?
A- Hiponatremia – B- Hipernatremia –

Determinação do Cálcio
1-Qual a quantidade de cálcio presente no organismo humano?
Esta no esqueleto, 99% 15 no tecido conjuntivo, no fluido extracelular que é o que nos dosamos
menos de 0,2%
2-Como está distribuído o cálcio no organismo humano e em qual percentual?
No plasma, 50% na forma ionizado, 40% ligado a proteinas, sendo 80% desses 40% na albumina
3-Quais são as funções do cálcio no organismo humano?
Sustentação, ação muscular, influxo do calcio faz com que haja liberação de hormonio, fato 4 da
coagulação.
4-Por que o cálcio livre ou ionizado é tão importante?
Porque é a forma ativa do calcio, ele ligado alguma coisa já tá tendo uma função ou não tendo
5-Quais são os fatores que influenciam na regulação do cálcio no organismo?
Ingestão, excreção, ação hormonal. Paratohomonio, vitamina d, calcitonina.
6-Qual a ação da Vitamina D na concentração do cálcio no organismo (intestino, ossos e rins)?
Produzida no oragnismo ou vem de forma externa,, origem dela é o colesterol, ativado pela luz,
ativado a nivel de intestinal, tambem acontce uma hidroxilação,. Faz om que haja absorção do
calcio, absorção da dieta. No osso age no processo da calcificação ossa, individuos que tem
intoxicação dessa vitamina tem calcificação, atua no osteoblastos. A nivel renal age na reabsorção
do calcio da urina para o sangue.
7-Qual a ação do Paratormônio (PTH) na concentração do cálcio no organismo (intestino,
ossos e rins)?
Produzido na paratireoide, a nivel intestinal é sinerge a vitamina d, age absorvendo o cálcio. A nivel
da osso fz com que haja ação dos osteoclastos, ele faz a reabsorção ossea, retira o cálcio dos ossos,
para manter a parte fisiologica dos osso. A nivel renal, ele reabsorve o cálcio da urina.
8-Qual a ação da Calcitonina na concentração do cálcio no organismo (intestino, ossos e rins)?
Produzidas nas celulas C da tiredoide. A nivel intestinal não tem ação. A nivel de osso estimula o
calcio ionizado, deixa ele pronto para ser utilizado nos ossos pelos osteoblastos, age na calcificação
ossea. A nivel de rim excreção do calcio.
9-Quais são os alimentos ricos em cálcio?
Nas frutas e hortaliças da cascas, grãos, carnes.
10- Como se comporta o cálcio na osteoporose quando determinamos sua concentração no
soro?
Normal, por isso ele tem osteoporeose.
11- O paciente para coleta do cálcio necessita de jejum? Por quê?
Não. A lipemia atrapalha muito a parte técnica.
12- Qual o melhor anticoagulante para a determinação do cálcio? Por quê?
Não utilizar. Porque eles quelam o cálcio
13- Qual o princípio da reação para a determinação do cálcio colorimétrico?
Em ph alcalino, 12,7, o cálcio reage com purpura fitaleina, formando um complexo de cor violeta
que é lido em 570nm.
14- Quais são os valores de referencia do cálcio?
8,8 a 11mg/dl
15- Quais são as patologias envolvidas nos valores alterados do cálcio?
A- Hipocalcemia – B- Hipercalcemia –

Determinação do Fósforo
1- Qual a quantidade de fósforo presente no organismo humano?
600 a 800mg
2- Como está distribuído o fósforo no organismo humano e em qual percentual?
85% nos ossos. 15% no tecido conjuntivo. No plasma 55% na forma ionizada,10% ligada as
proteinas. Complexado está 35%.
3- Quais são as funções do fósforo no organismo humano?
Reações de alta energia, participa dos acidos nucleicos, nos ossos, nas reações celulares (ciclo de
krebs), cofatores.
4- Por que o fósforo livre ou ionizado é tão importante?
Porque é a forma ativa dele. 55% de fosforo ionizado
5- Quais são os fatores que influenciam na regulação do fósforo no organismo?
Dieta, controle hormonal, processo de excreção
6- Qual a ação da Vitamina D na concentração do fósforo no organismo (intestino, ossos e
rins)?
No intestino age na absorção do fosforo. Nos ossos a vitamina d faz com que haja a entrada do
fosforo nos ossos para formar hidroxapatina. Nos rins reabsorve o fosforo da urina. Reação
sinergica ao calcio
7- Qual a ação do Paratormônio (PTH) na concentração do fósforo no organismo (intestino,
ossos e rins)?
Intestinal sinergicamente ao calcio, absorção. Ossos, deixar o calcio livre. Renal é antagonico ao
calcio, pth faz a excreção
8- Quais são os alimentos ricos em fósforo?
Todos os alimentos tem fosforo
9- O paciente para coleta do fósforo necessita de jejum? Por quê?
Não ha necessidade, mas o mesmo motivo de sempre.
10- Qual o melhor anticoagulante para a determinação do fósforo? Por quê?
Não usar, mas o aceitavel é a heparina.
11- Qual o princípio da reação para a determinação do fósforo colorimétrico?
O fossforo colorimétrico usa hemolibidenio, no tubo amostra eu coloco 2,5ml de agua, 100ul de
soro, coloco catalisador q tem polivinilpirrolidona e acido sulfurico, essa parte da reação é acida,
então coloca uma gota, depois coloco o molibidenio, quando eu coloco ele forma um precipitado de
cor amarela turvo, e isso acontece por que ocorreu em ph acido, porque o ponto isoeletrico caiu, e
quando cai precipita. O fósforo tem que ligar ao molibidenio formando fosfato de molibidenio, ai eu
coloco um tampao alcalino, tem bicarbonato de sodio e hidroxido de sodio, quando eu coloco isso a
solução fica limpida, e forma um complexo de cor azul, que é o azul de molibidenio.
12- Quais são os valores de referencia do fósforo?
Crianças: de 3 a 7mg/dl e adulto: 2,5 a 4,8mg/dl, da criança é maior porque tá em fase de
crescimento.
13- Quais são as patologias envolvidas nos valores alterados do fósforo? A- Hipofosfatemia –
B- Hiperfosfatemia –
Determinação do Cloreto
1-Qual a percentagem aproximada de cloreto na célula?
Ion extracelular, age junto com o sodio na distribuição da agua, 98% no liquido extracelular, menos
de 2% esta na celula.
2-Quais são os fatores que influenciam na regulação do cloreto no organismo?
Mesmo do sódio, relação intrínseca, dieta, excreção, perda.
3-Quais são as funções do cloreto no organismo?
Distribuição da agua,pressão osmotica, regulação do ph
4-Quais são os alimentos ricos em cloreto?
Na agua, nos sais, carnes.
5-O paciente para coleta do cloreto necessita de jejum? Por quê?
Não, mesmo motivo da lipemia.
6-Qual o melhor anticoagulante para a determinação do cloreto? Por quê?
Pode usar o soro com o plasma, não interfere, é o único
7-Quais são as metodologias utilizadas para determinação do cloreto?
Colorimétrica, muito rapida. Reagente de cor, você tem o tiocianato de mercurio, o mercurio reage
com o tiocianato de mercurio que vai gerar um complexo de coloração amarela de cloreto de
mercurio, esse tiocianato ele vai se ligar ao ion ferro, que tá no reagente de cor que da a cor
amarela, a intensidade da cor é proporcional a [] do cloreto. Praticamente inorganica. 470nm.
8-Quais são os valores de referencia do cloreto?
De 95 a 106.
9-Quais são as patologias envolvidas nos valores alterados do cloreto?
A- Hipocloremia – B- Hipercloremia –

Determinação do Magnésio
1- Qual a quantidade de magnésio presente no organismo humano?
24g de magnésio
2- Como está distribuído o magnésio no organismo humano e em qual percentual?
55% nos ossos, 30% ligada as proteinas, 45% no tecido conjuntivo, 1% no sangue circulante.
No soro ele tem 55% ionizado, 30% ligadas as proteinas, 15% ligada a outras substancias.
3- Qual a principal razão do magnésio ter maior concentração no meio intracelular?
Porque ele participa de mais de 300 reações enzimáticas que ocorrem no meio intracelular.
4- Quais são as funções do magnésio no organismo humano?
Processos metabólicos, processos enzimáticos, rigidez ossea.
5- Qual a ação magnésio na secreção do Paratormônio (PTH)?
Antagonista do calcio, porque primeiro magnesio tem valores baixos, ele inibe a secreção do
paratormônio, se ele inibe, o pth aumento o calcio no plasma, fazer a reabsorção a nivel renal,
absorver em nivel intestinal valores baixos inibe o pth. Segundo: valores baixos a musculatura entra
em estado de tetania/contração, ele compete nos canais de calcio, então não ha passagem de calcio
para o músculo, ai entra em estado de tetania/contração muscular. Em vesz de entrar calcio, entra
magnésio.
6- Qual a influência da Hipermagnesemia no Sistema Nervoso Central (SNC)?
Rigidez muscular, o magnésio compete com o calcio.
7- Quais são os alimentos ricos em magnésio?
Agua, frutas, hortaliças e carnes.
8- O paciente para coleta do magnésio necessita de jejum? Por quê?
Não. Mas lipemia atrapalha.
9- Qual o melhor anticoagulante para a determinação do magnésio? Por quê?
Não usa, mas o tolerável é heparina.
10- Quais são as metodologias utilizadas para determinação do magnésio?
Colorimétrico. Magon sulfonado, os ions magnesio em ph alcalino reage com ele, dando um
complexo de coloração rosa, que é lido em 505nm.
11- Quais são os valores de referencia do magnésio?
Está entre 1,5 a 2,5mg/dl
12- Quais são as patologias envolvidas nos valores alterados do magnésio?
A- Hipomagnesemia – B- Hipermagnesemia –