A 

desnaturação refere-se ao processo de distorção da estrutura secundária ou terciária

da proteína, que pode ser classificada como desnaturação irreversível ou reversível.

A desnaturação define o desdobramento ou quebra de uma proteína, modificando sua

estrutura tridimensional padrão. As proteínas podem ser desnaturadas por acção
química, calor ou agitação, fazendo com que uma proteína se desdobre ou que suas
cadeias polipeptídicas se tornem desordenadas, tipicamente deixando as moléculas não
funcionais.

Em química, a desnaturação é definida como um processo no qual uma estrutura

molecular se desvia de seu estado original quando exposta a um agente desnaturante.

Em biologia, exemplos de biomoléculas que desnaturam são proteínas e ácidos

nucleicos (por exemplo, DNA). Uma proteína desnaturada, por exemplo, significa uma
proteína cuja estrutura tridimensional (3D) é interrompida devido à exposição a certos
fatores químicos ou físicos (chamados desnaturantes).

Os desnaturantes podem estar na forma de calor, radiação, ácido, solventes, etc. Quando
uma proteína é exposta a um desnaturante, sua estrutura é alterada resultando na perda
de sua atividade e função biológica inata. Além da proteína, o ácido nucléico, como o
DNA, também pode ser desnaturado.

Expor o DNA ao calor, por exemplo, pode fazer com que sua estrutura 3D mude. Do
estado original de fita dupla, ele pode se transformar em uma molécula de fita simples
devido à dissociação das duas fitas por aquecimento.
Alguns países também exigem que o álcool desnaturado seja
tingido de azul claro ou roxo para reduzir a probabilidade de
ingestão acidental.

Desnaturação – Biologia
A desnaturação, em biologia, é o processo de modificação da
estrutura molecular de uma proteína. A desnaturação envolve a
quebra de muitas das ligações fracas, ou ligações (por exemplo,
ligações de hidrogênio), dentro de uma molécula de proteína que
são responsáveis pela estrutura altamente ordenada da proteína
em seu estado natural (nativo).
As proteínas desnaturadas têm uma estrutura mais solta e
aleatória; a maioria é insolúvel. A desnaturação pode ser realizada
de várias maneiras – por exemplo, por aquecimento, por
tratamento com álcali, ácido, ureia ou detergentes e por agitação
vigorosa.

A estrutura original de algumas proteínas pode ser regenerada

após a remoção do agente desnaturante e restauração de
condições que favorecem o estado nativo.

As proteínas sujeitas a esse processo, denominado renaturação,

incluem a albumina sérica do sangue, a hemoglobina (o pigmento
transportador de oxigênio dos glóbulos vermelhos) e a enzima
ribonuclease.

A desnaturação de muitas proteínas, como a clara do ovo, é

irreversível. Uma consequência comum da desnaturação é a perda
de atividade biológica (por exemplo, perda da capacidade catalítica
de uma enzima).

Fonte: bio.libretexts.org/www.beckman.com/
www.biologyonline.com/ib.bioninja.com.au/Encyclopaedia
Britannica/www.auburn.wednet.edu/www.ifst.org/www.wisegeek.o
rg/chemistry.elmhurst.edu

Desnaturação de proteínas: fatores

e conseqüências
A desnaturação de proteínas é a perda da estrutura
tridimensional por vários factores ambientais, tais como
temperatura, pH ou produtos químicos. A perda da
estrutura resulta na perda da função biológica associada a
essa proteína, seja enzimática, estrutural, transportadora,
entre outras.
A estrutura da proteína é altamente sensível a mudanças. A
desestabilização de uma única ponte essencial de
hidrogênio pode desnaturar a proteína. Da mesma forma,
existem interações que não são estritamente essenciais
para cumprir a função da proteína e, se desestabilizadas,
não têm efeito no funcionamento.

Estrutura proteica
Para entender os processos de desnaturação de proteínas,
precisamos saber como as proteínas são organizadas. Estes
apresentam estrutura primária, secundária, terciária e
quaternária.

Estrutura primária
É a sequência de aminoácidos que compõe a referida
proteína. Os aminoácidos são os de base de construção de
blocos de estas biomoléculas e não são 20 tipos diferentes,
cada um com determinadas propriedades físicas e químicas.
Eles se ligam através de uma ligação peptídica.

Estrutura secundária
Nesta estrutura, essa cadeia linear de aminoácidos começa
a se dobrar através de ligações de hidrogênio. Existem duas
estruturas secundárias básicas: a hélice espiral α; e a folha
dobrada β, quando duas cadeias lineares estão alinhadas
em paralelo.

Estrutura terciária
Envolve outros tipos de forças que resultam em
dobramentos específicos da forma tridimensional.

As cadeias R dos resíduos de aminoácidos que compõem a

estrutura da proteína podem formar pontes dissulfeto e as
partes hidrofóbicas das proteínas são agrupadas no interior,
enquanto as hidrofílicas estão voltadas para a água. As
forças de Van der Waals atuam como um estabilizador das
interações descritas.

Estrutura Quaternária
Consiste em agregados de unidades de proteína.

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relevantes

Quando uma proteína é desnaturada, perde a estrutura

quaternária, terciária e secundária, enquanto a principal
permanece intacta. Proteínas ricas em ligações dissulfeto
(estrutura terciária) dão maior resistência à desnaturação.

Fatores que causam desnaturação

Qualquer fator que desestabilize as ligações não covalentes
responsáveis pela manutenção da estrutura nativa da
proteína pode causar desnaturação. Entre os mais
importantes, podemos citar:

pH
Em valores de pH muito extremos, meios ácidos ou básicos,
a proteína pode perder sua configuração tridimensional. O
excesso de íons H + e OH – no meio desestabiliza as
interações proteicas.
Essa mudança no padrão iônico produz desnaturação. A
desnaturação pelo pH pode ser reversível em alguns casos e
em outros irreversível.

Temperatura
A desnaturação térmica ocorre com o aumento da
temperatura. Em organismos que vivem em condições
ambientais médias, as proteínas começam a se
desestabilizar a temperaturas superiores a 40 ° C.
Claramente, proteínas de organismos termofílicos podem
suportar essas faixas de temperatura.

Os aumentos de temperatura se traduzem em movimentos

moleculares aumentados que afetam as ligações de
hidrogênio e outras ligações não covalentes, resultando na
perda da estrutura terciária.

Esses aumentos de temperatura levam a diminuir a taxa de

reação, se estamos falando de enzimas.

Substancias quimicas
Substâncias polares – como a uréia – em altas
concentrações afetam as ligações de hidrogênio. Além disso,
substâncias não polares podem ter consequências
semelhantes.

Os detergentes também podem desestabilizar a estrutura

da proteína; No entanto, não é um processo agressivo e é
reversível.

Agentes redutores
O ap-mercaptoetanol (HOCH2CH2SH) é um agente químico
frequentemente usado em laboratório para desnaturar
proteínas. É responsável pela redução de pontes de
dissulfeto entre resíduos de aminoácidos. Pode
desestabilizar a estrutura terciária ou quaternária da
proteína.

Outro agente redutor com funções semelhantes é o

ditiotreitol (TDT). Além disso, outros fatores que contribuem
para a perda da estrutura nativa nas proteínas são metais
pesados em altas concentrações e radiação ultravioleta.

Consequências
Quando ocorre a desnaturação, a proteína perde sua
função. As proteínas funcionam de maneira ideal quando
estão em seu estado nativo.

A perda de função nem sempre está associada a um

processo de desnaturação. Uma pequena mudança na
estrutura da proteína pode levar à perda de função sem
desestabilizar toda a estrutura tridimensional.

O processo pode ou não ser irreversível. No laboratório, se

as condições forem revertidas, a proteína poderá retornar à
sua configuração inicial.
Renaturação
Um dos experimentos mais famosos e conclusivos sobre
renaturação foi evidenciado na ribonuclease A.

Quando os pesquisadores adicionaram agentes

desnaturantes, como uréia ou β-mercaptoetanol, a proteína
foi desnaturada. Se esses agentes fossem removidos, a
proteína retornaria à sua conformação nativa e poderia
desempenhar sua função com uma eficiência de 100%.

Uma das conclusões mais importantes desta pesquisa foi

demonstrar experimentalmente que a conformação
tridimensional da proteína é dada por sua estrutura
primária.

Em alguns casos, o processo de desnaturação é

completamente irreversível. Por exemplo, quando
cozinhamos um ovo, estamos aplicando calor às proteínas (a
principal é a albumina) que o constituem, o branco tem uma
aparência sólida e esbranquiçada. Intuitivamente, podemos
concluir que, mesmo se o esfriarmos, ele não retornará à
sua forma inicial.

Na maioria dos casos, o processo de desnaturação é

acompanhado por perda de solubilidade. Também reduz a
viscosidade, a taxa de difusão e cristaliza mais facilmente.

Proteínas de chaperona
As proteínas chaperona ou chaperonina são responsáveis
pela prevenção da desnaturação de outras proteínas. Eles
também reprimem certas interações que não são
adequadas entre proteínas para garantir o dobramento
adequado delas.
Quando a temperatura do meio aumenta, essas proteínas
aumentam sua concentração e agem impedindo a
desnaturação de outras proteínas. É por isso que eles
também são chamados de “proteínas de choque térmico” ou
HSP por sua sigla em inglês (Heat Shock Proteins ).
As acompanhantes são análogas a uma gaiola ou barril que
protege a proteína de interesse interna.

Essas proteínas que respondem a situações de estresse

celular foram relatadas em vários grupos de organismos
vivos e são altamente conservadas. Existem diferentes tipos
de chaperoninas e elas são classificadas de acordo com seu
peso molecular.

Referências
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