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VIA DAS PENTOSES FOSFATO

Principais vias de utilizao da glicose nas clulas dos animais e vegetais superiores

Precursor de c. Nucleicos Gerao de NADPH (potencial redutor)

Gerao de compostos de alta energia (ATP)

Via das pentoses fosfato


Via do fosfogliconato Via alternativa gliclise Oxidao da glicose 6-fosfato em pentoses fosfato A produo de ATP no uma questo essencial Formao de pentoses (ribose 5 fosfato)
Clulas em diviso rpida (pele, medula ssea) usam pentoses para sintetizar RNA, DNA, ATP, NADH, FADH2 e CoA.

Produo de NADPH

NADH x NADPH
NADH: - Participa da converso de energia liberada pela oxidao de metablitos em ATP (fosforilao oxidativa). NADPH: Empregado nas redues biossintticas

- Defesa contra os danos causados por espcies reativas de oxignio.

Estrutura do NADPH

Resumo geral da via das pentoses fosfato

Fase oxidativa
glicose 6-fosfato desidrogenase

Equao final: oxidao Glicose 6-P + 2NADP+ + H2O

Ribose 5-P + CO2 + 2NADPH + 2H+ hidrlise

lactonase

6-fosfogliconato desidrogenase

Desidrogenao + descarboxilao

fosfopentose isomerase

isomerizao

- Nos tecidos que requerem mais NADPH que ribose 5-P, as pentoses fosfato produzidas na fase oxidativa so recicladas em glicose 6-P.

Fase no-oxidativa da via das pentoses fosfato - Srie de rearranjos dos esqueletos carbnicos dos acares. - Transcetolases e transaldolases (exclusivas)

Fase nooxidativa
glicose 6-fosfato desidrogenase

lactonase

6-fosfogliconato desidrogenase

fosfopentose isomerase

Reaes no-oxidativas da via das pentoses fosfato

5C

7C

6C

6C

6C 5C 3C 4C

5C

3C

Via das pentoses fosfato - Regulao

A velocidade desta via determinada pela atividade da enzima glicose-6P desidrogenase, controlada basicamente pelos nveis de NADP+.

Via das pentoses fosfato

Funes do NADPH e da glutationa na proteo das clulas contra radicais livres

Bibliografia:
1-Nelson, D.L. e Cox, M.M. Lehninger Princpios de Bioqumica. Sarvier Editora de Livros Mdicos Ltda., So Paulo SP, 2011. 2-Campbell, M.K. Bioqumica. Editora Artes Mdicas Sul LTDA, Porto Alegre-RS, 2000.

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