PROTEÍNAS –

ESTRUTURA E
FUNÇÃO
Proteínas
 Proteínas
- é um vocábulo derivado de proteus (grego)
que significa primazia
- Composta de um conjunto de aminoácidos

- Elas são diferentes devido a ordem e a

freqüência dos aminoácidos

- A função biológica está diretamente associada

a a seqüência de aminoácidos
- Os aminoácidos possuem em sua estrutura um
grupo amínico e um grupo carboxílico
 Proteínas
- são compostos orgânicos de alto peso
molecular, são formadas pelo
encadeamento de aminoácidos.

- Representam cerca do 50 a 80% do

peso seco da célula sendo, portanto, o
composto orgânico mais abundante de
matéria viva.
 Classificação das
- Simples Proteínas
Formada apenas com aminoácidos
- Conjugadas
Grupo prostético + grupo não protéico
Ex: Glicoproteínas, lipoproteínas,
nucleoproteínas, metaloproteínas,
metaloporrfirinoproteínas
Desnaturação das Proteínas
- Principal agente desnaturante: Calor
 Classificação das
Proteínas
- Simples
São também denominadas de
homoproteínas e são constituídas,
exclusivamente por aminoácidos.
Em outras palavras, fornecem
exclusivamente uma mistura de
aminoácidos por hidrólise
 Classificação das
Proteínas

Albuminas
- São as de menor peso molecular
- São encontradas nos animais e vegetais.
- São solúveis na água.
Exemplos: albumina do plasma sangüíneo e
da clara do ovo
 Classificação das
Proteínas
Globulinas

- Possuem um peso molecular um pouco

mais elevado.
- São encontradas nos animais e vegetais
- São solúveis em água salgada.
Exemplos: anticorpos e fibrinogênio.
 Classificação das
Proteínas
Escleroproteínas ou proteínas fibrosas

- Possuem peso molecular muito elevado.

- São exclusivas dos animais.
- São insolúveis na maioria dos solventes
orgânicos.

Exemplos: colágeno, elastina e queratina.

 Classificação das
Proteínas
Proteínas Conjugadas

- São também denominadas

heteroproteínas. As proteínas
conjugadas são constituídas por
aminoácidos mais outro componente
não-protéico, chamado grupo
prostético
 Aminoácidos
Não essenciais
- Nós podemos fabricar estes aminoácidos
- Ex: Piruvato formado durante a glicólise pode
ser aminado em alanina
Essenciais
- Nós podemos transferir o nitrogênio entre os
aminoácidos e carboidratos através de um
processo chamado transaminação

- Existe 20 tipos de aminoácidos

 Funções das Proteínas
- Constituição do esqueleto das células
- Síntese de enzimas e hormônios
- Síntese de albumina, globulinas, colágeno,
elastina
- Gases respiratórios
- Defesa imunológica
- Sistema de coagulação do sangue
- Sistema Complemento
- Transporte de substâncias diversas
- Fonte de energia
 DIGESTÃO DA PROTEÍNAS

H O H O H O H O H O
H2N C C N C C N C C N C C N C C O H
R1 R2 R3 R4 R5

peptidase HOH

H O H O H O H O H O
H 2N C C N C C O H + H2N C C N C C N C C OH
R1 R2 R3 R4 R5
 DIGESTÃO DA PROTEÍNAS

A digestão de proteínas envolve o processo

de hidrólise, enzimas proteolíticas combinam
íons hidroxila e íons hidrogênio derivados da
água com as moléculas de proteínas para
decompô-las em seus aminoácidos
constituintes
 DIGESTÃO DA PROTEÍNAS
proteínas
L tripsina
Ú quimotripsina
carboxipeptidases A e B
M elastase
E
N
oligopeptídeos

B
O
R
D
A

citosol
 Digestão inicial de
oligopeptídeos
proteínas
L tripsina
quimotripsina
Ú carboxipeptidases A e B
M elastase
E oligopeptídeos
oligopeptídeos
N com 3 ou + resíduos

B
O
R amino-
D oligopeptidase
A

citosol
 Oligopeptídeo

amino terminal carboxi terminal

H2N-R-COO-HN-R-COO-HN-R-COO-HN-...-COO-HN-R-COOH

amino- amino- amino-

oligopeptidase oligopeptidase oligopeptidase
 Digestão e absorção de
proteínas
proteínas
L tripsina
quimotripsina
Ú carboxipeptidases A e B
M elastase
E oligopeptídeos
oligopeptídeos penúltimas
N com 3 ou + resíduos prolina ou alanina
di e tripeptídeos

aminoácidos

B
O dipeptidil
R proteinas aminopeptidase
amino-
D oligopeptidase transportadoras
de aminoácidos
A

aminoácidos
citosol
 Digestão e absorção de
proteínas
proteínas
L tripsina
quimotripsina
Ú carboxipeptidases A e B
M elastase
E oligopeptídeos
oligopeptídeos penúltimas
N com 3 ou + resíduos prolina ou alanina
di e tripeptídeos proteinas
transportadoras
aminoácidos de peptídeos

B
O dipeptidil
R proteinas amino- di e tripeptídeos aminopeptidase
amino-
D oligopeptidase transportadoras peptidase
de aminoácidos peptidases citoplamáticas
A prolidase, dipeptidase,
tripeptidase
aminoácidos
citosol aminoácidos
 Absorção e digestão
intracelular de di e
tripeptídeos
Na+

Na+
K+

H+ aminoácidos

H+ peptidases

dipeptídeos dipeptídeos
tripeptídeos tripeptídeos

borda em escova membrana basolateral

 Sete proteínas transportadoras de
aminoácidos da borda em escova
• Na + dependentes
B Aminoácidos neutros
B0,+ Aminoácidos neutros, básicos e cistina
IMINO Iminoácidos (prolina e hidroxiprolina)
Xag- Aminoácidos ácidos
b Aminoácidos beta (taurina)
• Na + independentes
bo,+ Aminoácidos neutros, básicos e cistina
y+ Aminoácidos básicos
 Proteínas transportadoras de
aminoácidos da membrana
basolateral
• Na + dependentes
A Aminoácidos neutros
ASC Aminoácidos neutros pequenos
(alanina, serina e cistina)
• Na + independentes
asc os mesmos de ASC
y+ Aminoácidos básicos
L Aminoácidos neutros grandes e
hidrofóbicos
Digestão e absorção de peptídeos
maiores que tripeptídeos
• A digestão de peptídeos de cadeia
longa (oito ou mais resíduos) é luminal
(carboxipeptidases, quimotripsina
tripsina).
• A digestão de oligopeptídeos de cadeia
curta (2 a 8 resíduos) é extracelular
(enzimas da borda em escova)
 Digestão e absorção de
aminoácidos, di- e tripeptídeos
• Os aminoácidos são absorvidos por 7 proteínas
da borda em escova e 5 da membrana
basolateral.
• Dipeptídeos e tripeptídeos são digeridos por
aminopeptidases da membrana em escova ou
absorvidos por proteínas da membrana em
escova e digeridos intracelularmente
• A glicina é preferencialmente absorvida como
di- ou triglicina
 FATORES ENVOLVIDOS NA ABSORÇÃO

 São mecanismos que auxiliam o processo de absorção

Existem praticamente quatro tipos:
Fatores Digestivos
Fatores Hormonais
Fatores Nervosos
Fatores de Transporte
 Qualidade da Proteína
- Aferição: pela quantidade realmente utilizada
pelo o organismo
- A qualidade nutricional de uma proteína
depende de seu perfil de aa essencial presente
na maior concentração comparada às
necessidades humanas.
- Aminoácidos limitantes: são aqueles que se
encontram em menor proporção em
determinado alimento
 Qualidade da Proteína
Complementaridade:
- Cereais e leguminosas : arroz e feijão, sopa de
ervilha e torradas, lentinha com arroz
- Cereais e produtos de laticinios : Pão com
queijo, arroz doce e massa e queijo

- O fígado pode desaminar os aminoácidos

aminoáciods em carboidratos ou os
aminoácidos podem entrar no pool de
aminoácidos
 Síntese e decomposição da
Proteína
- “Turnover”
- É regulada de modo que, com saúde, a
quantidade de proteína consumida seja igual à
excretada
- Balanço nitrogenado

- Ciclo da uréia : alanina e ácido glutâmico

 METABOLISMO
DAS PROTEÍNAS
 PROTEÍNAS
É O COMPOSTO QUE CONTÉM NITROGÊNIO
MAIS ABUNDANTE ENCONTRADO NA DIETA
E NO CORPO HUMANO

METABOLISMO

CONSISTE EM PROCESSOS EM GRANDE

ESCALA, DINÂMICOS E REGULADOS COM
VÁRIAS FUNÇÕES FISIOLÓGICAS
 PROTEÍNAS
300g SÃO SINTETIZADAS E DEGRADADAS
DIARIAMENTE

APROX. 100g DE AMINOÁCIDOS SÃO

CONSUMIDOS, NA FORMA DE PROTEÍNA
NUTRICIONAL
METABOLISMO

PROTEÍNAS

AMINOÁCIDOS
 METABOLISMO DOS AA

É UM DOS MELHORES EXEMPLOS DO

PROCESSO INTERÓRGÃO, POIS EVENTOS
SE COMBINAM PARA ALCANÇAR OBJETIVOS
FISIOLÓGICOS

INANIÇÃO

AMINOÁCIDO MÚSCULO

PROTEÓLISE
 METABOLISMO DOS AA
INANIÇÃO

AMINOÁCIDO GLICOSE

FÍGADO

ENERGIA
 METABOLISMO DOS AA
FÍGADO

É O PRINCIPAL ÓRGÃO PARA O CATABOLISMO DOS

AMINOÁCIDOS E NA SUA REGULAÇÃO

DETERMINAÇÃO DAS NECESSIDADES

NUTRICIONAIS DOS AA
RENOVAÇÃO DAS PROTEÍNAS E
DOS AMINOÁCIDOS

RENOVAÇÃO

PROCESSO DE SÍNTESE TOTAL, DEGRADAÇÃO,

OU ANABOLISMO E CATABOLISMO

TAXAS DE SÍNTESE E DEGRADAÇÃO

DISPONIBILIDADE E EQUILÍBRIO
RENOVAÇÃO DAS PROTEÍNAS E
DOS AMINOÁCIDOS

SÍNTESE E DEGRADAÇÃO CONTÍNUA

AJUSTE ÀS ALTERAÇÕES NO AMBIENTE INTERNO

REMODELAGEM TECIDUAL DURANTE

CRESCIMENTO OU REPARO
REMOÇÃO SELETIVA DE PROTEÍNAS MUTANTES,
LESADAS
RENOVAÇÃO DAS PROTEÍNAS E
DOS AMINOÁCIDOS

SÍNTESE E DEGRADAÇÃO DESCONTÍNUA

HOMEM DE 80Kg

2 TONELADAS DE MEDULA ÓSSEA E LINFONODOS

16 Km DE INTESTINO
 AMINOÁCIDOS

COMBUSTÍVEL DO METABOLISMO DAS PROTEÍNAS

SÍNTESE PROTÉICA

INICIAÇÃO
ALONGAMENTO

TÉRMINO
SÍNTESE PROTÉICA
SÍNTESE PROTÉICA
SÍNTESE PROTÉICA
SÍNTESE PROTÉICA
SÍNTESE PROTÉICA
SÍNTESE PROTÉICA
METABOLIMO PROTÉICO
METABOLIMO PROTÉICO
METABOLIMO PROTÉICO
METABOLIMO PROTÉICO
ENVOLVIMENTO DOS
AMINOÁCIDOS
DEGRADAÇÃO PROTÉICA
 DEGRADAÇÃO PROTÉICA

TRATAMENTO COM GLICOCORTICÓIDES,

DESNERVAÇÃO E JEJUM

TRAUMA, LESÃO, QUEIMADURA

PROTEÓLISE
DEGRADAÇÃO PROTÉICA

VIA RESPONSÁVEL

VIA DEPENDENTE DE PROTEOSSOMO-

UBIQUITINA
VIA DEPENDENTE DE PROTEOSSOMO-
UBIQUITINA
 DEGRADAÇÃO DE PROTEÍNAS

Meia vida de proteínas relacionadas com:

facilidade com que ubiquitina se liga a elas
(proteínas intracelulares) ou lisossomos que
degradam a proteína extracelular (endocitose
Proteína-ubiquitina (ubiquitina
do plasma ou membrana liga NH3 lateral
celular)
da lisina). Degradadas no proteossomo
26S, protease complexa.

Meia vida depende Aa no N terminal da

proteína:
• Serina: meia vida > 20h
• Aspartato: meia vida 3 min
• Pro-Glu-Ser-Ter (PEST) degradadas
 METABOLISMO - FÍGADO

É O CENTRO DE PROCESSOS MAIS ATIVO

DO CORPO
 METABOLISMO - FÍGADO
CARBOIDRATOS
- Converte frutose e galactose em glicose

- Produz e armazena glicogênio

- Quebra glicogênio e quebra glicose

- Quebra glicose para produzir energia

- Gliconeogênese
- Excesso de glicose em ácido graxo
 METABOLISMO - FÍGADO
LIPÍDIOS
- PRODUZ E QUEBRA TRIGLICERÍDEOS

- QUEBRA ÁCIDO GRAXOS PARA PRODUZIR

ENERGIA

- Produz bile
- Produz corpos cetônicos

- Produz lipoproteínas
 METABOLISMO - FÍGADO
PROTEÍNAS
- PRODUZ AMINOÁCIDOS NÃO ESSENCIAIS

- QUEBRA ÁCIDO GRAXOS PARA PRODUZIR

ENERGIA

- DEGRADA EXCESSO DE AMINOÁCIDOS

- PRODUZ PROTEÍNAS DO PLASMA

- REMOVE A AMÔNIA
DEGRADAÇÃO PROTÉICA

ANTES DE ENTRAR NAS VIAS

METABÓLICAS

DENTRO DAS VIAS METABÓLICAS

SÍNTESE DE AMINOÁCIDOS NÃO
ESSENCIAIS

DESAMINAÇÃO

TRANSAMINAÇÃO
 DESAMINAÇÃO

É uma remoção do grupo amina

(NH2) de composto
DESAMINAÇÃO
 +
H2O H2O NH4 O
H
HO CH2 C COO H2C C COO H3C C COO

NH3+ NH3+
serine aminoacrylate pyruvate
Serine Dehydratase
Outras etapas de desaminação de Aa:
1. Serina Desidratase:
serina  piruvato + NH4+
2. L- e D-aminoacidooxidases (Peroxisomais):

aminoácido + FAD + H2O  a-cetoacido + NH4+ + FADH2

FADH2 + O2  FAD + H2O2

Catalase: 2 H2O2  2 H2O + O2

 TRANSAMINAÇÃO

É uma transferência de um grupo

amino de um aminoácido a um
cetoácido, produzindo um
aminoácido não-essencial e um
novo cetoácido
TRANSAMINAÇÃO
As transaminases convergem os grupo N de Aa
para glutamato, que, por sua vez é desaminado via
glutamato desidrogenase, produzindo NH4+.

a-ketoglutarate
+
Amino acid NADH + NH4

a-keto acid
+
glutamate NAD + H2O

Transaminase Glutamate
Dehydrogenase
ENERGIA
 ENERGIA

AMINOÁCIDOS A ACETIL Coa

AMINOÁCIDOS A GLICOSE
DESAMINAÇÃO
TRANSAMINAÇÃO
 CICLO DO ÁCIDO
TRICARBOXÍLICO OU TCA
 CICLO DO ÁCIDO
TRICARBOXÍLICO OU TCA

É O CONJUNTO DE REAÇÕES QUE

DECOMPÕEM ACETIL-Coa EM DIÓXIDO DE
CARBONO HIDROGÊNIO
Para ligar a glicólise ao ciclo TCA, o piruvato
entra na mitocôndria, perde um grupo de
carbono e se liga a uma molécula de Coa para
se transformar em acetil-Coa
 CICLO DO ÁCIDO
TRICARBOXÍLICO OU TCA
CICLO DA URÉIA
 CICLO DA URÉIA
URÉIA

PRINCIPAL PRODUTO DE EXCREÇÃO DE

NITROGÊNIO DO METABOLISMO PROTÉICO.

DOIS FRAGMENTOS DE AMÔNIA SÃO

COMBINADOS COM DIÓXIDO DE CARBONO
PARA FORMAR URÉIA
• Uréia é a principal forma de eliminação do
grupos amino de Aa e perfaz 90% dos
componentes nitrogenados da urina.

• O carbono e o Oxigênio vêm do CO2

• A uréia é produzida no fìgado e transportada

pelo sangue até os rins.
 N-acetil glutamato
Regulador da carbamil fosfato sintetase I
CICLO DA URÉIA