Aminoácidos

Prof: Msc. Luís Fernando Albarello Gellen

Conceito

 Substâncias que apresentam funções AMINA (-NH2) e ácido carboxílico (-COOH)

 Id. Por abreviações

Introdução

 N é componente fundamental para a síntese de aminoácidos.

 São blocos construtores das Proteínas e outras moléculas importantes:

-Nucleotídeos
-Neurotransmissores
-Porfirinas
Compostos nitrogenados
Origem do N para a síntese dos
aminoácidos
 Vegetais e bactérias sintetizam todos os AA
 Animais sintetizam somente os não essenciais
 Grupo amina – da amônia
 Cadeia carbônica – precursores de carboidratos
 Nitrogênio vem do N2 atmosférico, onde por reações de fiação e assimilação se
convertem em amônia (glutamato e glutamina)

 A maioria dos aa são derivados de intermediários da glicólise, do ciclo do ácido

cítrico e da via das pentoses.
 aminotransferase (ALT)
 aspartato-aminotransferase (AST)
Síntese de AA

 Dos 20 aa, 11 podem ser sintetizados pelo organismo humano

 9 adquiridos pela dieta
Mecanismo de Regulação Alostérica
Atividade óptica
 Somente os L aminoácidos são constituintes das proteínas, isto pela afinidade
com a enzima peptidiltransferase, onde somente faz a ligação peptídica se a
cadeia lateral do AA estiver para a esquerda.

 Os D AAs, encontram-se em peptídeos de parece celular de bactérias e

peptídeos com função antimicrobiana.
 Aminoácidos

 Classificação dos aminoácidos

 Em função das propriedades do radical, podem ser:

 Aminoácidos apolares
 Aminoácidos polares:
radicais neutros
radicais ácidos
radicais básicos

 Do ponto de vista nutricional:

 Aminoácidos essenciais
 Aminoácidos não-essenciais
 Aminoácidos apolares

 Aminoácidos hidrofóbicos (radicais não

interagem com água);

 Proteínas em soluções aquosas: aminoácidos se

agrupam no interior;

 Proteínas em ambiente hidrofóbico (proteínas

de membrana), agrupam-se na superfície;
Aminoácidos apolares
Aminoácidos apolares
 Aminoácidos polares com radicais
neutros

 Aminoácidos hidrofílicos;
 Cadeias laterais polares eletricamente
neutras;
Aminoácidos polares com radicais
neutros
Aminoácidos polares com radicais
neutros
Aminoácidos polares com radicais ácidos

 Ácido aspártico e glutâmico;

 Doadores de prótons;

 Cadeias laterais ionizadas, contendo grupo

carboxilato negativamente carregado (-
COO-), em pH neutro.
Aminoácidos polares com radicais ácidos,
tornam-se carregados negativamente
 Aminoácidos polares com radicais
básicos

 Lisina e arginina;

 Lisinae arginina possuem cadeias laterais que

aceitam prótons, tornando-se positivamente
carregadas em pH neutro;

 Histidina é fracamente básica, quando

incorporada à uma proteína, a cadeia lateral
pode ser neutra ou carregada positivamente.
Aminoácidos polares com radicais básicos,
tornam-se carregados positivamente
Aminoácidos polares com radicais
básicos
Zwitterion
Ligação peptídica
 Peptídeos

 Dipeptídeos – Tripeptídeos
 Oligopeptídeos – até 30 aas
 Polipeptídeos – mais que 30 aas
Peptídeos de importância Biológica
Exercícios

 Desenhe a estrutura de um tripeptideo, esquematizando as ligações

peptídicas, suas extremidades amino e carboxi terminal.

 A partir de mais ou menos quantas aminoácidos um polipeptideo pode ser

considerado uma proteína? Aproveite para explicar a todo o processo de
ligação de aminoácidos, ate a produção de uma proteína.

 Se todas as proteínas são quimicamente iguais (polímeros de aminoácidos),

oque faz com que cada uma seja diferente da outra?