ICE Instituto de Cincias Exatas

Departamento de Qumica
ICE 343 - Qumica Orgnica
Professora: Andressa

Aminocidos e Protenas

Protenas
Macromolculas mais abundantes na clula. Formadas por
unidades monomricas, unidas por ligao peptdica.
As protenas determinam a forma e a estrutura celular.

Definio
So polmeros compostos de unidades monomricas,
os aminocidos, ligados umas s outras por ligao
amidica (peptdica).
Suas funes so:
Enzimas;
Transporte

de substncias;

Estrutural (colgeno);

Nutrientes

e protenas de

armazenamento;
Defesa

(inmunoglobulinas) ;

Reguladoras

(hormnios).

Quando uma protena aquecida em soluo aquosa

cida, ou tratada com certas enzimas, ela se hidrolisa
resultando numa mistura de -aminocidos.
Classificao dos aminocidos

1. Aminocidos a partir de protenas

Quando uma protena hidrolisada, os aminocidos
obtidos so -aminocidos, isto o grupo amino est
ligado ao tomo de carbono adjacente carbonila.
Quando R = H temos o aa mais simples que a
glicina.

Quando R H, o carbono a um centro quiral e assim,

com exceo da glicina todos os aa derivados de
protenas

so

oticamente

ativos

possuem

configurao L (o grupo NH2 aparece esquerda).

Gramicidina S: antibitico produzido por

uma cepa de bactrias: um
decapepitideo.

Aminocidos

essenciais:

aqueles

que

no

so

sintetizados pelo organismo e que devem ser consumidos

atravs da alimentao.
So eles: Valina, Leucina, Isoleucina, Treonina, Metionina,
Lisina, Arginina, Fenilalanina, Histidina, Triptofano.
Existem outros 2 aminocidos bastante comuns nas protenas:

Os aminocidos constituintes de uma protena

determinam as suas propriedades.
Exemplos:
As protenas estruturais (como l, cabelo e tendes)
contm altas percentagens de aminocidos com
cadeias laterais no polares e so insolveis,
enquanto que as protenas mais solveis (como
enzimas, hemoglobina, albumina) contm grandes
porcentagens de aminocidos com cadeias laterais
polares, cidas ou bsicas.

2. Aminocidos no proticos

Propriedades cido-base dos aa

A maioria dos aminocidos relativamente
insolvel
em
solventes
orgnicos
mas,
moderadamente
solvel
em
gua.
Como o grupo amino mais bsico que o grupo
carboxilado,
um
prton
dever
ligar-se
preferencialmente ao nitrognio ao invs do
oxignio.

Esta estrutura dipolar explica as propriedades

salinas ou inicas dos aminocidos. So anfotricos,
ou seja, atuam como base frente a um cido forte e
como cido frente uma base forte.

Uma mistura de aminocidos pode ser separada por

eletroforese com base em seus valores de pI.

Ninhidrina usada para detectar aminocidos

individuais.

Peptdeos
Os aminocidos podem estar ligados uns aos outros por
ligaes peptdicas entre um grupo carboxila de um aa e
um grupo amino de outro aminocido.

Desta maneira o aa da extremidade esquerda tem um

grupo (NH3+) livre denominado N-terminal, enquanto
o aa da outra extremidade tem um grupo carboxila
(COO-) livre denominado C-terminal.

A ordem da sequncia mostra a ordem como os

aminocidos esto ligados.
Ex.: Gli-Ala-Ser

LIGAES DISSULFETO

Determinao da estrutura dos peptdeos

A hidrlise completa do peptdeo ou protena fornece
mistura dos aminocidos que constitui a protena, porm
no mostra a sequncia em que os aminocidos esto
ligados.
A hidrlise parcial aliada tcnica de superposio de
sequncias indica a estrutura e sequncia do peptdeo.

Ex.: suponha um hexapeptideo que por hidrlise total

fornece: Gli, Ala, Fen, Val, Leu, Ser. A hidrlise parcial
fornece: Gli-Val-Ala; Leu-Fen-Gli; Val-Ala-Ser.
Gli -----Val---- Ala
Leu --- Fen--- Gli
Val---- Ala---- Ser
_________________________________________________
Por superposio o hexapeptdeo : Leu-Fen-Gli-Val-Ala-Ser

Estrutura Primria das Protenas

Refere-se sequncia de aa que aparecem no
esqueleto da cadeia do polipeptdeo.

A 1 protena a ter sua estrutura primria

conhecida foi a insulina com 51 aminocidos.

Estrutura Secundria das Protenas

o ordenamento regular da cadeia polipeptdica no
espao. Os 2 fatores que contribuem para a estrutura
secundria so:
* A geometria da ligao peptdica
* As possibilidades de ligao hidrognio

Estrutura Terciria das Protenas

Levam em conta as modificaes na estrutura
tridimensional devido as interaes entre as
cadeias laterais dos aa.

Estrutura Quaternria das Protenas

Algumas protenas apresentam uma estrutura quaternria,
onde vrias subunidades proticas podem estar
agregadas.
Ex.: a hemoglobina, protena que carreia o oxignio nas
clulas vermelhas do sangue, formada por 2 pares de
protenas diferentes e .

ESTRUTURA DAS PROTEINAS