AMINOCIDOS

20 tipos de aminocidos que formam protenas

19 deles apresentam carbono assimtrico (quiral)
Exceo = Gly
Os resduos de aminocidos em molculas proteicas so exclusivamente esteroismeros
L.
D-aminocidos foram encontrados em apenas alguns peptdeos, geralmente pequenos.

CLASSIFICAO EM R

Alifticos
Apolar
Aromticos
R
Neutros
Polar
cidos (-)
Bsicos (+)

APOLARES
Alifticos: R formado por H-C
Aromticos: R com anel aromtico
Exceo: Tirosina

POLARES
Neutros: R lcool, tiol, amida
cidos: R cido carboxil
Bsicos: R amina
 LIGAO PEPTDICA

A natureza das ligaes covalentes no esqueleto polipeptdico estabelece restries

estrutura. A ligao peptdica tem um carter parcial de ligao dupla, que mantm todo
o grupo peptdico de seis tomos em uma configurao planar rgida. As

PONTO ISOELTRICO (pI)

pH em que existe equivalncia entra as cargas positivas e negativas molcula est
neutra
pH~
pI -

Zwitteron = on bipolar | um composto qumico eletricamente neutro, mas que possui

cargas opostas em diferentes tomos.
Para calcular:
No contm grupamento R ionizvel = mdia do pKa da amina e carboxila
Contm grupamento R ionizvel = mdia do pKa dos grupos com o mesmo sinal de
carga.

BIOQUMICA DA FENILCETONRIA
Doena rara e congnita incapacidade de quebrar adequadamente molculas de
fenilalanina.
Atividade prejudicada da enzima fenilalanina hidroxilase (PAH) que processa
fenilalanina em tirosina.
Menos de 50% da fenilalanina usada na sntese proteica, o restante sofre hidroxilao
Tirosina
Com a doena, a fenilalanina se acumula e acaba tomando vias metablicas alternativas
que formam fenilcetonas, compostos txicos.

CISTENA
Forma um dmero cistina por ligao dissulfeto
D-Aminocidos de relevncia biolgica
Ornitina
Citrulina Participam do ciclo da ureia

Peptdeos de relevncia biolgica

Aspartame adoante artificial
Ocitocina contrao uterina
Bradicina inibe inflamao dos tecidos
 PEPTDEOS E PROTENAS
Polmeros de aminocidos
Duas molculas de aminocidos podem ser ligadas de modo covalente por meio de
ligao peptdica
Uma unidade de aminocido em um peptdeo frequentemente chamado de
resduo. Conveno
Aminoterminal
A extremidade aminoterminal
Carboxiterminal A extremidade carboxiterminal

A hidrlise de uma ligao peptdica exergnica (espontnea), mas ocorre muito

lentamente devido sua elevada energia de ativao.
Algumas protenas consistem em apenas uma nica camada polipeptdica, porm as
chamadas protenas multissubunidade tm dois ou mais polipeptdeos associados de
modo no covalente.
Essas cadeiras podem ser iguais ou diferentes
Se pelo menos duas idnticas = oligomrica
As subunidades idnticas so chamadas de protmeros
Ex: Hemoglobina ~ 4 subunidades polipeptdicas | Duas alfa idnticas e duas betas
idnticas
Algumas protenas contm duas ou mais cadeias polipeptdicas ligadas covalentemente.
Ex: as duas cadeias polipeptdicas da insulina so unidas por ligaes dissulfeto
(Cistena cistena)
Algumas protenas contm outros grupos qumicos alm dos aminocidos
- Potenas simples: apenas resduos de aminocidos
- Protenas conjugadas: contm outros componentes qumicos
Parte no aminocido = grupo prosttico
Protenas homlogas = exercem a mesma funo, mas contm composio e sequncia
diferentes de aminocidos

CLASSIFICAO ESTRUTURAL
Estrutura primria = a sequncia linear de uma cadeia de aminocidos
Estrutura secundria = Conformao local de algumas regies da cadeia polipeptdica
atravs de pontes de hidrognio formando alfa-hlices e folhas beta
Estrutura terciria = Arranjo tridimensional da cadeia polipeptdica, interaes entre
aminocidos mais distantes.
Foras atuantes:
- Pontes de hidrognio
- Interaes hidrofbicas
- Interaes hidroflicas
- Pontes dissulfeto
- Interaes eletrostticas
Estrutura quaternria = uma protena que consiste de mais de uma cadeia de
aminocidos
- Homognea
- Heterognea

ESTRUTURA PRIMRIA
- Sequncia de aminocidos unidos por ligaes peptdicas
- Terminal amino e carboxilco
- Nmero varivel de resduos de aminocidos

Atravs da anlise da sequncia dos aminocidos de uma protena pode-se avaliar a

relao evolutiva entre as espcies.

ESTRUTURA SECUNDRIA
- Conformao em -hlice
- Conformao -pregueada
- Dobra
CONFORMAO EM ALFA-HLICE
A cadeia polipeptdica assume conformao helicoidal em volta de um eixo imaginrio.
Mantida por ligaes de hidrognio entre o grupo C=O de um resduo e o grupo N-H de
outro resduo localizado 4 resduos distante.
O hidrognio do carbono alfa fica para dentro da hlice enquanto as cadeias laterais
ficam para o lado de fora
A presena de grupos grandes, eletricamente carregados, polares ou de Gly e Pro
desestabilizam a estrutura da alfa-hlice
- Estrutura relativamente rgida e pouco flexvel

cabelo, unha

CONFORMAO BETA PREGUEADA

Cadeia polipeptdica estende-se em zigzag e podem estar arrumadas lado a lado
formando uma estrutura chamada folha beta pregueada
- Ausncia de ponte dissulfeto
- Aminocidos tpicos: Ala e Gly
- Estrutura menos rgida, mais flexvel e elstica
Seda, teia de aranha

Ligaes de hidrognio so formadas entre as cadeias adjacentes (C=O e N-H da

ligao peptdica)
Existem dois tipos:
Paralelas: mesma orientao das cadeias (terminal amino e carboxlico)

Antiparalelas: orientao oposta das cadeias

Protenas globulares podem apresentar essas duas estruturas, entretanto, para ficar
compacta, a cadeia deve apresentar dobras
DOBRAS BETA
Elementos de conexo entre as regies com estrutura secundria diferente ou no
- Dobras beta compreendem uma estrutura que causa uma volta de 180
- Envolvem 4 aminocidos
- Formao de ligao de hidrognio entre o oxignio da carboxila do primeiro resduo
com o H do grupo amina do quarto resduo

PROTENAS FIBROSAS
COLGENO
Ausncia de alfa-hlice
3 cadeias polipeptdicas entrelaadas
ELASTINA
Rica em Gly e Lys
Pobre em Pro
Poro helicoidal elasticidade

ESTRUTURA TERCIRIA
Ex: mioglobina:
- 8 regies em alfa-hlice
- ausncia de folha beta
- 1 cadeia polipeptdica
- 1 grupo prosttico
 Recomendo assistir a vdeo-aula
de hemoglobina do me salva!

ESTRUTURA QUATERNRIA
Ex: Hemoglobina
Tetrmero com 4 cadeias polipeptdicas
2 alfa e 2 beta
Desoxihemoglobina hemoglobina sem oxignio unidades beta se distanciam
Hemoglibina com oxignio unidades beta se aproximam

Pelo metabolismo, as clulas

acabam produzindo 2, a liberao
de 2 faz com que cido carbnico
seja produzido. O cido carbnico
libera H+ no meio. O aumento da
concentrao de H+ faz com que a
hemoglobina perca sua afinidade
com o oxignio, liberando-o

Obs: a concentrao de H+ pode se alterar

por outros fatores, no s por causa do
dixido de carbono
 CLIVAGEM DE PROTENAS
Tripsina = clivagem a nvel de aminocidos com carga positiva na regio C-terminal
Quimiotripsina = clivagem nos aminocidos aromticos na regio C-terminal
Brometo de cianognio = clivagem dos resduos de metionina no C-terminal

DESNATURAO
Solventes orgnicos (lcool, cetona), ureia e detergentes rompem as interaes
hidrofbicas | A ureia tambm rompe as ligaes de hidrognio
Extremos de pH alteram a carga lquida da protena
O Mtodo de Edman compreende ciclos de reao com 3 etapas:
1) Reao da protena com PITC, que se acopla ao grupo amino NH2- livre do
aminocido 1 (no exemplo, uma lisina, K);
2) Hidrlise cida da protena conjugada com PITC libera a feniltiohidantona (PTH) do
aminocido 1 e o restante da protena, tornando o aminocido 2 o novo resduo N-
terminal (no exemplo uma serina, S);
3) Anlise cromatrogrfica do PTH-aminocido, e novo ciclo de reao com o novo N-
terminal da protena.