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Proteinas
Proteinas
PROTEÍNAS
São as macromoléculas mais abundante nos organismos vivos, perfazendo cerca de 50%
do peso seco celular. Apresentam uma grande diversidade de funções nos sistemas biológicos.
Praticamente todos os processos vitais dependem dessa classe de moléculas.
Constituídas de cadeia de L-aminoácidos de extensão variada- Citocromo C humano
contem 104 resíduos de aminoácidos em uma única cadeia polipeptídica. Apoliproteína B
-transportadora de colesterol, contem 4536 resíduos de aa distribuídos em uma única cadeia
polipeptídica. Imunoglobulina G apresenta cerca de 800 resíduos de aa distribuídos em 4
cadeias polipeptídicas.
Executam uma série de funções.
Constituem a expressão da informação genética ou seja, para cada proteína existe um
segmento de DNA (gene) que armazena a informação que especifica sua composição,
seqüência e número de aminoácidos.
ENZIMAS - Grupo mais variado e especializado. Cada enzima catalisa um tipo de reação
química.
ARMAZENAMENTO - Ex: ferritina- proteína que armazena ferro no tecidos animais, vegetais
e algumas bactérias.
TOXINAS - Veneno de serpentes, toxinas bacterianas, substâncias vegetais tóxicas (Ex: ricina da
mamona), toxina diftérica e outras.
2- Quanto a composição
Proteínas simples ou homoproteínas - Contem apenas aminoácidos e nenhum outro grupo
químico.
Proteínas conjugadas - Contem além da cadeia de aminoácidos outros grupos químicos
chamados de grupo prostético.
A ligação que conecta os átomo de C carbonílico e o N de uma ligação peptídica tem caráter
parcial de dupla ligação e portanto é uma ligação rígida e os 4 átomos estão dispostos no mesmo
plano (são coplanares). A unidade peptídica é rígida e plana.
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Por outro lado as ligações remanescentes do esqueleto polipeptídico têm ampla liberdade de
rotação ou seja, a ligação entre o átomo de C e o átomo de C da carbonila e a ligação entre o
C e o N peptídico têm liberdade de rotação.
HÉLICE
COLÁGENO
Outras estruturas secundárias existem em poucas proteínas especializadas. Um exemplo é a hélice
tríplice do colágeno que apresenta resistência à tensão. Ocorre no colágeno dos tendões, dentes,
cartilagens, córnea e matriz óssea.
O colágeno tem estrutura helicoidal simples do tipo -hélice orientada à esquerda, é rico em Gly,
Ala, Pro e Hyp e Hyl a sequência de aa comum é uma unidade tripeptídica Gly-X-Pro ou Gly-X-
HO-Pro onde X é um dos 20 aa padrões.
Tanto na queratina quanto no colágeno a resistência mecânica é aumentada pelo enrolamento
helicoidal de múltiplos segmentos em super-hélices, da mesma forma como os cordões são
enrolados para formar uma corda resistente. Os múltiplos segmentos são enrolados para
aumentar a resistência. Fibras de colágeno podem suportar até 10.000 vezes ao seu peso.
A resistência dessas estruturas é aumentada pelas ligações covalentes entre cadeia polipeptídicas
no interior das cordas multi-helicoidais e entre as adjacentes. Na -queratina as ligações
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ELASTINA
O tecido conjuntivo elástico contem a proteína fibrosa elastina que parece com o colágeno em
algumas propriedade porem é muito diferente em outras.
A subunidade polipeptídica das fibrilas de elastina é a tropoelastina, contendo perto de 800
resíduos de aa. O colágeno é rico em Gly. A tropoelastina difere do tropocolágeno por possuir
muitas Lys e poucos resíduos de Pro, forma um tipo especial de hélice diferente da hélice e da
hélice do colágeno
A tropoelastina consiste de porções de hélices ricas em resíduos de Gly separadas por regiões
curtas, contendo resíduos de Lys e Ala. As porções helicoidais alongam-se quando aplicamos
tensão, porem volta ao seu comprimento normal quando a tensão é suprimida. As regiões
contendo Lys formam interligações covalentes onde 4 resíduos de Lys unem-se e são convertidas
enzimáticamente em desmosina. Lisinonorleucina também ocorre na elastina. Esses aa são
capazes de reunir as cadeias de tropoelastina em arranjos que podem ser esticados, em todas as
direções.Presente em ligamentos, pulmão, vasos sanguíneos, etc.
ESTRUTURA TERCIÁRIA
A cadeia polipeptídica pode apresentar dobras sobre si mesma, devido a interação de aa a longa
distância, adquirindo uma conformação espacial própria. A forma espacial de cada proteína
(estado nativo da proteína) é a principal responsável por suas propriedades biológicas.
O arranjo tridimensional de todos os átomos de uma proteína é chamada de estrutura
terciária.
A estrutura 3ária é resultante de interações entre os aa situados a longa distância dentro
da seqüência primária. Os aa que estão longe uns dos outros na seqüência polipeptídicas e
situam-se em diferentes tipos de estrutura 2ária podem interagir quando a proteína é enovelada.
As proteínas diferem em suas estruturas terciárias ou seja, as cadeias polipeptídicas podem
enovelar de muitas formas diferentes.
Mioglobina- contem uma única cadeia com 153 resíduos de aa e apresenta 8 seguimentos
retilíneos em hélice cada um interrompido por curvaturas. Mais de 70% dos aa estão na região
em hélice.
Citicromo c- contem uma cadeia polipeptídica com cerca de 100 aa e um grupo heme ligado
covalentemente ao polipeptídio. 40% dos aa estão em seguimentos hélice, o restante da
molécula contem curvaturas, voltas e segmentos irregulares enrolados ou distendidos.
Logo a mioglobina e o citocromo c diferem marcadamente em suas estruturas mesmo sendo
ambas proteínas pequenas e portadoras do grupo hemo.
Lisozima- hidrolisa os polissacarídeos de paredes celulares protetoras de algumas bactérias. 40%
dos 129 aa estão em hélice e apresenta alguma estrutura . Possui 4 ligações dissulfeto que
ajudam a estabilizar a proteína.
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Ribonuclease- proteína globular, é secretada pelo pâncreas e hidrolisa ligações existentes nos
ribonucleotídios presentes nos alimentos. Poucos dos 124 aa estão em conformação de hélice,
contem muitos segmentos em conformação
Cada proteína tem uma estrutura diferente adaptada à sua função biológica. Estas
proteínas estão enoveladas de forma compacta e os aa portadores de cadeias laterais hidrofóbicas
estão orientados para o interior da molécula ( longe da água) e as hidrofílicas estão na superfície.
São estabilizadas por ponte de H, interações hidrofóbicas, interações iônicas e pontes de
dissulfeto.
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
Algumas proteínas contem duas ou mais cadeias polipeptídicas ou subunidades separadas que
podem ser iguais ou diferentes em estrutura. São chamadas de proteínas oligoméricas. Ex
hemoglobina tem 2 cadeias com 141 aa cada e 2 cadeias com 146 aa cada.
RNA polimerase de E.Coli tem 12 cadeias.
O complexo da piruvato desidrogenase mitocondrial que é um agregado de 3 enzimas contem
102 cadeias polipeptídicas
O arranjo das proteínas e das subunidades em complexos tridimensionais constitui a
estrutura 4ária.
As interações entre as subunidades são estabilizadas pelas mesmas forças que estabilizam a
estrutura terciária ou seja, interações não covalentes múltiplas.
DESNATURAÇÃO (DENATURAÇÃO)
As proteínas perdem a estrutura e a função quando desnaturadas.
O processo de desnaturação consiste em uma perda total da estrutura tridimensional da proteína.
Ex: clara de ovo cozida - desnaturação irreversível
O calor desnatura quase todas as proteínas globulares independentes de tamanho ou função
biológica. Em alguns casos o efeito é reversível
A mudança de estrutura produzida pela desnaturação é quase invariavelmente associada à perda
de função.
A desnaturação ocorre pela ação dos agentes desnaturantes que são: aquecimento, pH (em
valores extremos de pH), solventes orgânicos miscíveis em água como etanol, acetonas , etc e
com substâncias detergentes.
O aquecimento rompe uma variedade de interações fracas.
Solventes orgânicos, uréia e detergentes rompem interações hidrofóbicas.
Valores de pH alteram a carga líquida da proteína provocando repulsão e rompimento de
algumas pontes de H.
A estrutura terciária nativa da maioria das proteínas é pouco estável.
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RENATURAÇÃO
Algumas proteínas globulares desnaturadas pelo calor, extremos de pH ou reagentes
desnaturantes podem recuperar sua estrutura nativa e a atividade biológica por um processo de
renaturação.
Ex: desnaturação de ribonuclease. A desnaturação completa ocorre pela exposição da
ribonuclease a uma solução concentrada de uréia e na presença de agente redutor mercaptoetanol
que rompe as 4 ligações dissulfeto entre os 8 resíduos de Cys. A uréia rompe as interações
hidrofóbicas. A enzima perde sua atividade catalítica e sua estrutura enovelada para formar uma
estrutura enrolada ao acaso. Quando há remoção destes agentes, a ribonuclease enovela-se
espontaneamente em sua estrutura terciária, recuperando completamente a atividade catalítica.