Disciplina: Tecnologia de Produtos de Origem

Animal
Proteínas e desnaturação protéica
 HISTÓRIA DA PROTEÍNA
 Século XIX.
Em 1838 o químico alemão Gerardus Johannes Mulder usou pela
primeira vez o termo proteína.
O sueco Jöns Jacob Berzelius, ele que sugeriu o termo a Mulder,
pois ele acreditava que todos os seres vivos eram constituídos pela
substância albuminóides.
 Século XX
Descobriram que a quebra das moléculas liberavam menores.
Em 1900 já havia identificado 12 aminoácido.
Em 1902 o químico Hofmeister , sugeriu que as proteína era
constituídas por aminoácidos unida entre si.
Em 1906 subia para 15 tipos de aminoácidos .
Em 1935 18 tipos de aminoácidos.
Em 1940 chegou a 20 tipos de aminoácidos presentes nas proteínas
dos seres vivos.
 O QUE SÃO PROTEÍNA?
São moléculas formadas por dezenas, centenas, ou
milhares de aminoácidos ligados em seqüencias (figura: 1a; 1b;
1c, 1d) como elo de uma corrente (LOPES; RUSSO.2008).

Figura 1a: Figura 1b: Figura 1c: Figura 1d:

Aminoácido Aminoácido Aminoácido Aminoácido
primário secundário terciário quartenário
 O QUE SÃO AMINOÁCIDOS

São moléculas orgânicas formadas por átomos de carbono,

hidrogênio, oxigênio e nitrogênio unidos entre si de maneira
característica, onde o carbono é o átomo central ( figura: 2a; 2b).

Figura 2a; Estrutura de Figura 2b; Molécula do

um aminoácido aminoácido alamina
 Estrutura nativa de uma proteína:

resultado líquido de várias

Interação de vários grupos
interações atrativas e repulsivas Também depende do ambiente da
proteicos com a água como
que emanam forças proteína
solvente circundante
intramoleculares variadas

Mudança no ambiente
• pH, força iônica,
temperatura,
composição de
solvente.
Desnaturação

“Qualquer modificação na conformação (estrutura secundária,

terciária ou quartenária) sem rompimento das ligações peptídicas
envolvidas na estrutura primária”

Desnaturação protéica

As estruturas são mantidas por interações fracas e por isso são

facilmente quebradas quando expostas a calor, ácidos, sais ou
álcool. À perda da estrutura tridimensional chama-se
desnaturação.
Mais sobre desnaturação protéica

• A estrutura nativa de uma proteína é uma entidade bem definida, com

coordenadas estruturais para cada um dos átomos da molécula, o mesmo não
ocorre com a estrutura desnaturada
• A desnaturação é um fenômeno no qual o estado inicial bem definido de uma
proteína formada sob condições fisiológicas é transformado em uma estrutura
final mal definida sob condições não fisiológicas, usando-se um agente
desnaturante.
• Não envolve nenhuma mudança química na proteína.

Aspectos negativos Proteínas alimentares

Perda de solubilidade e de algumas

Perdas de algumas propriedades
propriedades funcionais

Muitas proteínas biologicamente ativas

perdem sua atividade após
desnaturação.
 Aspectos positivos :
• Processamento de alimentos

Proteínas de leguminosas
• Desnaturação térmica melhora a digestão das
proteínas,
• o que resulta da inativação de inibidores de
tripsina (enzima que age na proteínas).
 Desnaturação de proteínas

Reversível ou irreversível:
depende das ligações que estabilizam sua
conformação, da intensidade e do tipo de agente
desnaturante

Desnaturação pelo calor: irreversível

Desnaturação por uréia: comumente reversível
 Agentes de desnaturação
Físicos:
• temperatura, pressão hidrostática,
cisalhamento

Químicos:
• Alterações de pH, solventes orgânicos,
solutos orgânicos
Agentes físicos

Calor
O calor é o agente desnaturante mais
utilizado no processamento e na preservação de
alimentos.

As proteínas passam por graus variados de

desnaturação durante o processamento.

Isso pode afetar suas propriedades

funcionais em alimentos, sendo, por isso,
importante que se entendam os fatores que
afetam a desnaturação proteica.
Agentes físicos
Calor

Calor não muda a carga das proteínas (cargas

ficam mais na superfície – ligação com a água).

Rompe as ligações de hidrogênio e ligações

eletrostáticas - que estabilizam a sua conformação
causando também o desenrolamento da cadeia.

ligações hidrofóbicas são estabilizadas

(endotérmicas)
Velocidade de desnaturação – depende da temperatura

Temperaturas:

50 e 1000C – vibrações com rompimento de

ligações – Desnaturação é irreversível
Temperaturas:

-100C e – 400C – Desnaturação é irreversível

Nem sempre quanto menor a temperatura maior a estabilidade

Exceto:

enzima (galactosidase) – conserva sua atividade a

temperatura de – 400C

Glicinina - proteína de armazenamento da soja

Agrega-se e precipita-se quando armazenada a 20C,

tornando-se então solúvel quando retorna a temperatura
ambiente
Calor

Água facilita a desnaturação térmica das

proteínas.

O efeito da hidratação sobre a

termoestabilidade é fundamentalmente relacionado à
dinâmica da proteína.
Calor

No estado seco, as proteínas apresentam

estrutura estática, isto é, os segmentos polipetídicos
têm mobilidade restrita. À medida que o conteúdo de
água aumenta, a hidratação e a penetração parcial
da água nas cavidades de superfície causam
expansão da proteína

A expansão da proteína aumenta a mobilidade e a

flexibilidade da cadeia, sendo que as moléculas
assumem uma estrutura mais dinâmica.
Aquecimento promove maior acesso de água as
pontes salinas e às pontes de hidrogênio peptidicas do
que seria possível no estados seco.

Sais e açúcares afetam a termoestabilidade das

proteínas em soluções aquosas.
Pressão hidrostática

Desnaturação induzida pela pressão pode

ocorrer a 250C .

A maioria da proteínas sofre A desnaturação de proteínas

desnaturação induzida a induzida pela pressão ocorre
pressão no intervalo de 1 -12 porque as proteínas são
kbar. flexíveis e compressíveis .
Pressão hidrostática

Proteínas globulares – espaços vazios no

interior da proteína

Proteínas fibrosas- em sua maioria o

desprovidas de espaços vazios, são mais estáveis a
alta pressão
Pressão hidrostática

A desnaturação proteica induzida por pressão

é altamente reversível.

A maior parte das enzimas, em soluções

diluídas, recupera sua atividade, uma vez que a
pressão seja reduzida a pressão atmosférica.

A pressões maiores ocorre a

desnaturação;quando a pressão é removida as
subunidades reassociam-se e a restauração
completa da atividade enzimática ocorre depois de
várias horas.
Pressão hidrostática

As pressões hidrostáticas estão sendo pesquisadas

como ferramentas de processamento de alimentos:

inativação microbiana ou geleificação

Pressão hidrostática

inativação microbiana

As altas pressões danificam as

membrana celulares, causando a dissociação de
organelas de microrganismos, ocorrendo a destruição
dos microrganismos
Pressão hidrostática

geleificação (clara do ovo, proteína de soja,

solução de actomiosina)

Os géis são mais macios do que os induzidos

termicamente.
A exposição do músculo da carne a pressão
causa fragmentação parcial das miofibrilas, o que pode
ser útil no amaciamento da carne e na geleificação das
proteínas da carne.
Pressão hidrostática

Processamento sob pressão difere do processamento

térmico:

não ocorre danos aos aminoácidos

essenciais, a cor natural e ao sabor, assim como não
causa o desenvolvimento de produtos tóxicos.

Desvantagem: custo.
Cisalhamento mecânico
agitação, amassamento, batimento
etc.
causa a desnaturação de proteínas
• Muitas proteínas desnaturam-se e
precipitam-se quando agitadas
• ocorre devido a incorporação de bolhas de
ar e da adsorção de moléculas de
proteínas na interface ar-líquido
• Etc
Cisalhamento

Várias operações do processamento de

alimentos envolvem alta pressão, cisalhamento e altas
temperaturas.

Extrusão, mistura sob alta velocidade e

homogeneização.
Agentes Químicos

Envolve o rompimento ou formação de ligações

covalentes e é geralmente irreversível;

Reações mais usuais são as de oxidação que

agem sobre os grupos –SH e S-S
 Agentes Químicos

pH

As proteínas são mais estáveis a desnaturação em seus pontos

isoelétricos

Energia repulsiva eletrostática líquida é pequena – proteína é

estável em pH neutro

Em valores de pH extremos:

- forte repulsão eletrostática intramolecular resulta em

expansão e desdobramento

pH- desnaturam em valores extremos (maiores que 10 e menores

que 3)
Influência do pH na solubilidade

Alta carga liquida em valores

extremos= desnaturação - expansão e
desdobramento da molécula de
proteína
Solventes Orgânicos

Força iônica – alteram a constante dielétrica e

portanto, as forças eletrostática que contribuem para
estabilização das proteínas

Substâncias que rompem interações hidrofóbicas

Solventes apolares penetram nas

regiões hidrofóbicas, rompendo estas interações –
Desnaturação .
 Aditivos de baixo peso molecular

Solutos de baixo peso molecular afetam a estabilidade

proteica em soluções aquosas:
uréia, detergentes, açúcares e sais neutros

- Rompem as ligações por ponte de hidrogênio

# Efeitos estabilizadores e desestabilizadores de

aditivos está relacionado a suas interações preferenciais
com a fase aquosa e a superfície proteica.
Aditivos de baixo peso molecular

uréia e detergentes desestabilizam a

conformação da proteína

•Estes ligam-se à superfície da proteína, causando

desidratação da proteína. Aumenta a concentração do
aditivo nesta região sem água.

• A interação destes aditivos com a superfície da

proteína promove o desdobramento , de modo que as
superfícies não polares inseridas estejam mais
expostas à interação favorável com o aditivo.
Aditivos de baixo peso molecular

Açúcares
Sais neutros (sulfato, fosfato e sais de fluoreto
de sódio) denominados COSMOTRÓPICOS,
estabilizam as proteínas

Aditivos ligam-se muito fracamente a proteína,

mas aumentam sua hidratação. Sua concentração
próxima a proteína é mais baixa que na solução como
um todo.

Gradiente de concentração = gradiente de pressão

osmótica ao redor da molécula , suficiente o bastante
para elevar a temperatura de desnaturação térmica
Aditivos de baixo peso molecular

Sais neutros (brometo, iodeto, perclorato e

tiocianato), denominados CAOTRÓPICOS,
desestabilizam a estrutura proteica.

Concentrações > 1M, sais têm efeitos iônicos

específicos que influenciam a estabilidade estrutural
das proteínas.

Estes sais diminuem a hidratação proteica e ligam-se

fortemente as proteínas.

Salting out: maior atração entre as moléculas proteicas e

formação de precipitados
Aditivos de baixo peso molecular

Concentrações < 1

Sais estabilizam a proteína aumentando a

hidratação proteica, ligando-se fracamente a
proteínas

Salting in: baixa concentração salina – aumenta a solubilidade

Aditivos de baixo peso molecular

O mecanismo dos efeitos dos sais sobre a

estabilidade estrutural das proteínas está relacionado
a sua capacidade relativa de se ligar às proteínas e
alterar suas propriedades de hidratação.

Sais que estabilizam proteínas – aumentam a

hidratação proteica, ligando-se fracamente a ela.

Sais que desestabilizam proteínas – diminuem

a hidratação proteica e ligam-se fortemente a
proteina.
 • Redução da solubilidade (aumento da exposição de
Efeitos da desnaturação:

resíduos hidrofóbicos);
• Mudança na capacidade de se ligar com a água;
• Perda da atividade biológica (enzimática ou
imunológica);
• Aumento da suscetibilidade ao ataque por proteases
(exposição das ligações peptídicas) ;
• Aumento da viscosidade (redução da solubilidade)
 ALBUMINÓIDES
É uma proteína de rico valor biológico que é
encontrada no plasma do sangue no ovo (figura:3) e
no leite, chamada de albumina. No sangue é
sintetizada no fígado.

Figura 3: ovo de galinha.

 ESTRUTURA QUÍMICA DA ALBUMINA

É constituída por átomos de carbono, nitrogênio,

hidrogênio oxigênio e um pouco de enxofre (figura 4a ;
4b, 4c).

Figura 4c: Proteína

Figura 4a : Aminoácido Figura 4b: Proteína terciária da albumina
metionina albumina numa visão
tridimensional
 OVO CRU OU FRESCO

FIGURA 5a: Ovo cru Figura 5b: Estrutura

terciária de uma
proteína
 OVO COZIDO OU FRITO

Figura 6a: Ovo cozido Figura 6b: Estrutura de uma

Proteína desnaturada
FATORES QUE CAUSA A
DESNATURAÇÃO

Temperatura
 variação do pH

Figura 7: Esquema da
desnaturação de uma proteína
 Principais funções da albumina no corpo
humano
 Manutenção da pressão osmótica.
 Transporte de hormônios produzidos pela
tireóide.
 Transporte de ácidos graxos livres.
 Transporte de hormônios lipossolúveis.
 Transporte de bilirrubina.
 Controle do pH.
 TABELA DE VALORES DO OVO

OVO GEMA CLARA CASCA

PESO 50g 15g 35g xxx

PROTEÍNA/ VITAMINA xxx 0,2g ALBUMINA

GORDURA xxx 0,6g xxx

CÁLCIO xxx 9g xxx

FERRO xxx 0,2g xxx
ENXOFRE xxx 3g xxx
FOSFOPROTEÍNA xxx 2g

MINERAIS CARBONATO DE CÁLCIO E

MAGNÉSIO

SUBSTÂNCIA ORGÂNICA COLÁGENO

Tabela 1: referente aos valores descrito na tabela

Propriedades funcionais de proteínas requeridas
em vários alimentos
Referência Bibliografica

• ORDÓNEZ, J. A. Tecnologia de alimentos. Componentes dos alimentos

e processos. Artmed. Porto Alegre-RS, v. 1, 2006, 294 p
• RIBEIRO, E. P.; SERAVALLI, E.A.G. Química de alimentos. 2 Ed. Blucher:
São Paulo, 2007