Índice

1. Introdução ................................................................................................................................ 1
2. Conceito ................................................................................................................................... 2
3. Histórico .................................................................................................................................. 3
4. Propriedades ............................................................................................................................ 3
5. Diferenças entre enzimas e catalisadores químicos ................................................................. 4
6. Nomenclatura das enzimas ...................................................................................................... 5
7. Classificação ............................................................................................................................ 6
7.1. Oxido-redutases ................................................................................................................ 6
7.2. Transferases ...................................................................................................................... 6
7.3. Hidrolases: ........................................................................................................................ 7
7.4. Liases ................................................................................................................................ 7
7.5. Isomerases ........................................................................................................................ 7
7.6. Ligases .............................................................................................................................. 8
8. Cinética Enzimática ................................................................................................................. 8
9. Inibição Enzimática ............................................................................................................... 10
9.1. Inibição Irreversível ....................................................................................................... 10
9.2. Inibição Reversível ......................................................................................................... 10
9.2.1. Inibição Reversível Competitiva............................................................................. 10
9.2.2. Inibidor Reversível não Competitivo ...................................................................... 11
10. Aplicações .......................................................................................................................... 11
11. Conclusão........................................................................................................................... 12
12. Bibliografia ........................................................................................................................ 13
 1. Introdução
Uma enzima é uma proteína que catalisa as reacções bioquímicas do metabolismo. As enzimas
actuam sobre as moléculas conhecidas como substratos e permitem o desenvolvimento dos
diversos processos celulares. Convém salientar que as enzimas não alteram o balanço energético
nem o equilíbrio das reacções em que intervêm: a sua função limita-se a ajudar a acelerar o
processo. Por outras palavras, a reacção sob o controlo de uma enzima alcança o seu equilíbrio de
forma muito mais rápida do que uma reacção não catalisada.
Estima-se que as enzimas catalisam cerca de 4.000 reacções bioquímicas diferentes.
Existem diversas moléculas que afectam a actividade das enzimas. Dá-se o nome de inibidor
enzimático, por exemplo, à molécula que impede a actividade da enzima ou que diminui o seu
efeito.
Existem fármacos (medicamentos) e drogas que actuam como inibidores. Os activadores
enzimáticos, por sua vez, incrementam a sua actividade. Há que ter em conta que o pH, a
temperatura e outros factores físicos e químicos incidem na actividade enzimática.
Os especialistas distinguem seis grandes tipos de enzimas consoante a reacção que catalisam: as o
xirredutases, as transferases, as hidrólases, as isomerases, as liases as igases. Conhece-se como
número EC o esquema de classificação numérica das enzimas que tem por base as reacções
químicas que catalisam.
As enzimas costumam ser utilizadas a nível comercial e industrial para a produção de alimentos,
o desenvolvimento de biocombustíveis e a elaboração de produtos de limpeza (como detergentes),
por exemplo.

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 2. Conceito
Os sistemas vivos são formados por uma enorme variedade de reacções bioquímicas, e quase todas
elas são mediadas por uma série de extraordinários catalisadores biológicos conhecidos como
enzimas. A função da enzima é viabilizar a actividade das células, quebrando moléculas ou
juntando-as para formar novos
compostos. As enzimas são proteínas (com excepção de um pequeno grupo de moléculas de RNA)
especializadas em catalisar reacções biológicas, ou seja, aumentam a velocidade de uma reacção
química sem interferir no processo. Elas estão associadas a biomoléculas, devido as suas
extraordinárias especificidades e poder catalítico.
As enzimas são sintetizadas através de informação genética, desta forma, caso haja erro na
passagem da informação ocorrerá erro na síntese da enzima e consequentemente na sua acção,
levando á algumas doenças.
Células podem sintetizar enzimas conforme a sua necessidade.
As enzimas devem:
o Aumentar a velocidade das reacções.
o Não alterar a natureza das reacções.
o Pode diminuir a energia de activação (EA).

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 3. Histórico
A actividade catalítica de enzimas tem sido utilizada pelo homem há milhares de anos, em
processos tais como fermentação do sumo de uva para obtenção do vinho, fabricação de queijo e
pão. No entanto, estas eram apenas aplicações práticas, uma vez que o conhecimento do modo de
acção dos catalisadores biológicos só recentemente foi elucidado.
-1833-A primeira hidrólise enzimática do amido.
Os cientistas franceses Payen e Persoz isolaram um complexo enzimático do malte que catalisava
a transformação do amido em glicose, denominando-o "diástase" do grego "separar") porque
separava os blocos de amido em unidades individuais de glicose. É a primeira vez que foi isolado
uma enzima, um composto orgânico que apresentava as propriedades de um catalisador. O sufixo
ase de diástase passou a ser usado para designar as enzimas.
-1835-o químico sueco Berzelius descreveu a primeira hidrólise enzimática do amido.
O sueco Jons Ja cob Berzelius demonstrou que o amido pode ser mais eficientemente decomposto
usando se extracto de malte preferencialmente ao ácido sulfúrico e cunhou o termo catálise, foi o
primeiro a notar que certas substâncias aceleram uma reacção.

4. Propriedades
 A maioria das enzimas são proteínas: com excepção de um pequeno grupo de Moléculas
de RNA que apresentam actividade catalítica, todas as enzimas são proteínas. Proteínas são
moléculas compostas por aminoácidos, unidos por ligações peptídicas.
 Os aminoácidos apresentam em sua fórmula química um grupo carboxílico (-COOH), um
grupo amino (-NH2) e um radical R. Os aminoácidos são diferenciados de acordo com o
grupo R ligado ao carbono assimétrico. Na natureza, são encontrados 20 aminoácidos. A
actividade catalítica das proteínas depende da integridade da sua conformação proteica
nativa. Se uma enzima é desnaturada ou dissociada em subunidades, a actividade catalítica
geralmente é destruída. Se uma enzima é quebrada em seus aminoácidos constituintes, a
sua actividade catalítica é sempre destruída. Assim, a estrutura proteica primária,
secundária, terciária e quaternária das enzimas são essenciais para sua actividade catalítica.
 As enzimas como outras proteínas tem pesos moleculares que variam de cerca de 12.0 até
mais de 1 milhão.

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 5. Diferenças entre enzimas e catalisadores químicos
As enzimas diferem-se dos catalisadores químicos comuns em vários aspectos:
 - Velocidade de reacção mais rápida: as velocidades de reacções catalisadas por enzimas
são tipicamente 106 a 1012 vezes maiores do que as reacções correspondentes não
catalisadas, e são no mínimo, várias ordens de magnitude maiores do que as mesmas
reacções catalisadas quimicamente.
 - Condições reaccionais mais brandas: as reacções catalisadas enzimaticamente ocorrem
em condições brandas: temperaturas inferiores a 100º C, pressão atmosférica e pH quase
neutro. Em contraste, geralmente uma catálise química eficiente requer temperaturas e
pressão elevadas, assim como pH extremos.

 - Maior especificidade da reacção: as enzimas apresentam um grau de especificidade

imensamente maior do que os catalisadores químicos em relação a identidade dos seus
substratos e dos seus produtos; isto é, as reacções enzimáticas raramente produzem
subprodutos. Diante de várias rotas potencialmente possíveis, a enzima escolhe a com
menor energia livre de activação.
 - Capacidade de regulação: as actividades catalíticas de muitas enzimas variam em resposta
às concentrações de outras substâncias que não os seus substratos. Os mecanismos desses
processos regulatórios incluem o controle alostérico, a modificação covalente de enzimas
e a variação nas quantidades de enzimas sintetizadas.
 Permite o ajuste fino do metabolismo em diferentes condições fisiológicas.

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 6. Nomenclatura das enzimas
As enzimas são comumente denominadas adicionando- se o sufixo “–ase” ao nome do substrato
da enzima ou a uma expressão que descreva a sua acção catalítica. Desse modo a urease catalisa a
hidrólise da ureia, e a álcool desidrogenase catalisa a oxidação de álcoois em seus aldeídos
correspondentes.
Entretanto, o fato de no inicio não haver regras para a nomenclatura das enzimas acabou gerando
confusões, resultando na utilização de dois nomes diferentes para uma mesma enzima, ou ainda, a
utilização do mesmo nome para duas enzimas diferentes. Além disso, muitas enzimas, como a
catálase (que intermedeia a dismutação de H2O2 em H2O e O2) tinham nomes que não ofereciam
qualquer indicação da sua função. Em esforço para eliminar tal confusão e providenciar regras
para a denominação racional do crescente número de enzimas descobertas, um esquema de
classificação funcional sistemática e de nomenclatura de enzimas foi adoptado pela Internacional
Union of Biochemistry and Molecular Biology.
As enzimas são classificadas de acordo com a natureza da reacção química que catalisam. Há seis
classes principais tipos de reacções enzimáticas, assim como subclasses e sub-subclasses. Para
cada enzima são atribuídos dois nomes e um número de classificação de quatro subdivisões. O
nome alternativo é conveniente para o uso rotineiro e é, em geral, um nome trivial utilizado
anteriormente. O nome sistemático é utilizado para minimizar ambiguidades; é o nome do(s) seu(s)
substrato(s) seguido por uma palavra terminada em –ase que especifica o tipo de reacção que, de
acordo com seu grupo de classificação principal, a enzima catalisa.
Por exemplo a enzima cujo nome recomendado é carboxipeptidase A possui sistemático peptídio-
L. aminoácido-hidrólase e número de classificação EC 3.4.17.1 (EC é a abreviatura de Enzyme
Comission).

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 7. Classificação
7.1. Oxido-redutases
São todas as enzimas que catalisam reacções de oxidação-redução. O substrato oxidado é um
hidrogénio ou doador de electrão. O nome mais comum é “desidrogenase (sempre que possível).
“Oxidase” é também usado quando o O2 é um aceptor. São classificadas em subclasses pois actuam
em
diferentes grupos doadores ou aceptores. No caso das oxedorredutases, são 22 subgrupos (1.1 a
1.21 e 1.97). A lactato desidrogenase (E.C. 1.1.2.4), transforma lactato em piruvato:

7.2. Transferases
São enzimas que catalisam a transferência de grupos entre duas moléculas. Por exemplo, as meti
transferases transferem um grupo metila. O doador pode ser um cofactor (coenzima) que carrega
grupo a ser transferido. A classificação se dá seguindo o esquema: doador (grupo)transferase ou
aceptor (grupo)transferase por exemplo, a alanina aminotransferase (E.C. 2.6.1.2) catalisa a
transferência de um grupamento amino da alanina para o α-cetoglutarato:

Essa enzima utiliza o piridoxal fosfato como cofactor.

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 7.3. Hidrólases:
Catalisam a reacção de hidrólise de várias ligações covalentes. Onome, em geral, é dado pelo
“substrato” + o sufixo “ase”, como é o caso daspeptidades (E.C. 3.4), que catalisam a hidrólise de
ligações peptídicas:

Algumas hidrólases são pouco específicas, o que dificulta a nomenclatura mais específica das
mesmas.

7.4. Liases
Liases são enzimas que catalisam a clivagem de ligações C-C, C-O, C-N, entre outras, através d e
hidrólise ou oxidação. Elas diferem das outras enzimas pois tem dois substratos envolvidos em
uma direcção e apenas um na outra direcção de reacção. Nos nomes comuns, encontramos as
descarboxílases, aldolases, desidratases ou mesmo liases. As desidratases são aquelas que
eliminam água na reacção. No caso em que a reacção inversa é mais importante, ou seja, em que
dois substratos originam um, pode ser usado o nome “sintase”. A piruvato descarboxílase (E.C.
4.1.1.1) transforma piruvato em acetaldeído + CO2:

7.5. Isomerases
Catalisam a modificação de uma única molécula, sem participação de outra. Por exemplo, as Ra
cemases e as Epimerases, catalisam a reacção de racemização ou epimerização de centros quirais
e as –trans isómeras es rearranjam a geometria de duplas ligações. Existem

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Oxidoredutasesintramoleculares que oxidam uma parte da molécula ao mesmo tempo que reduzem
outra parte da mesma. Exemplo: alanina racemase (E.C. 5.1.1.1):

7.6. Ligases
Catalisam reacções de síntese de uma nova molécula a partir da ligação entre duas moléculas, com
a concomitante hidrólise de ATP ou outro composto trifosfato o. São conhecidas como Ligases,
Carboxilases ou Sintetases, sendo que existem 6 sub-classes dessas enzimas. Exemplo: glutamate-
ammonia ligase ou glutamina sintetase (EC 6.3.1.2):

ATP+L-glutamato+NH3=ADP+phoshate+L-glutamina

8. Cinética Enzimática
Estuda a velocidade das reacções enzimáticas, e os actores que influenciam nesta velocidade. A
cinética enzimática é o estudo do mecanismo pelo qual as enzimas ligam substratos e os
transformam em produtos

Uma reacção enzimática pode ser expressa pela seguinte equação:

E + S <==> [ES] ==> E + P

O complexo enzima/substrato (ES) tem uma energia de activação ligeiramente menor que a do
substrato isolado, e a sua formação leva ao aparecimento do estado de transição.

Podemos chegar à velocidade máxima de reacção aumentando progressivamente a concentração

de substrato, até se verificar uma velocidade constante de formação de produto (como no gráfico).
A saturação acontece porque, à medida que é aumentada a concentração de substrato, aumenta
também a quantidade de enzima presente sob a forma de complexo enzima-substrato (ES).

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À velocidade máxima, Vmax, todos os centros activos estão ocupados (saturados) com substrato,
ou seja, não existe enzima livre para ligar mais substrato e a concentração de complexo ES é igual
à concentração de enzima.

Enzima + Substrato «[Enzima Substrato] -> Enzima + Produto

𝑉𝑚𝑎𝑥[𝑆]
V = 𝑘𝑚∗
[𝑆]

Onde: V0 = velocidade inicial

Vmax = velocidade máxima
Km = constante de Michaelis-Menten
[S] = concentração do substrato (em mol/L)
Esta equação pode ser expressa graficamente, e representa o efeito da concentração de substrato
sobre a velocidade de reacção enzimática.

O Km de um substrato para uma enzima específica é característico, e nos fornece um parâmetro

de especificidade deste substrato em relação à enzima. Quanto menor o Km, maior a
especificidade, e vice-versa.

Curva de saturação numa reacção enzimática, mostrando a relação entre a concentração de

substrato ([S]) e a velocidade (V).

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 9. Inibição Enzimática
Muitos tipos de moléculas inibem as enzimas e podem agir de várias formas. A principal distinção
é entre inibição reversível e inibição irreversível A forma que envolve ligações não-covalentes é
reversível, através da remoção do inibidor, já a inibição irreversível, a ligação molecular é
covalente.

9.1. Inibição Irreversível

Inibidores irreversíveis podem ser extremamente selectivos, e se ligam covalentemente às enzimas
deixando-as inactivas. Na maioria dos casos a substância reage com o grupo funcional no sítio
activo bloqueando o local do substrato, deixando a enzima cataliticamente inactiva.

9.2. Inibição Reversível

Existem vários modos que estão envolvidos com ligação não covalente, eles diferenciam quanto
ao mecanismo pelo qual diminuem a actividade enzimática e como eles afectam na cinética da
reacção. Os inibidores enzimáticos são compostos que podem diminuir a actividade de uma
enzima.

Existem 2 tipos de inibição enzimática reversível: Competitiva e Não competitiva

9.2.1. Inibição Reversível Competitiva

Uma molécula apresenta estrutura semelhante ao substrato da enzima se ligando ao sítio activo,
competindo com o substrato. O efeito é revertido aumentando-se a concentração de substrato. Na
inibição competitiva, o inibidor e o substrato competem pela enzima, isto é, não se podem ligar ao
mesmo tempo à enzima.

O efeito da reacção modifica o Km, mas não altera a velocidade máxima, níveis mais altos de
concentração do substrato são requeridos para que se atinja uma determinada velocidade,
aumentando o KM aparente.

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 9.2.2. Inibidor Reversível não Competitivo
Ocorre quando uma molécula se liga em um segundo local na superfície enzimática (não no sítio
activo), modificando a forma da enzima dificultando a catálise. Os inibidores não-competitivos
podem ligar-se à enzima e ao substrato ao mesmo tempo, ou seja, nunca se ligam ao sítio activo.

O inibidor não competitivo pode ser uma molécula que não se assemelha com o substrato, mas
apresenta uma grande afinidade com a enzima. É o mecanismo inverso do inibidor competitivo,
porque inibe a ligação do complexo ES e não da enzima livre.

O efeito da reacção modifica a velocidade e o Km permanece constante.

10.Aplicações
Enzimas digestivas tais como a amílase, protéase e lípase, reduzem os alimentos em componentes
menores que são mais facilmente absorvidos no tracto digestivo.
As enzimas contribuem enormemente para inúmeras indústrias. Enzimas de processamento
alimentar tais como a glucoamilase podem reduzir o alimento em glicose.
Outra aplicação industrial é a produção de antibióticos em larga escala. Encontram-se também
determinados tipos de enzimas em produtos de limpeza, para ajudar a digerir gorduras e proteínas
presentes em nódoas.
Também são usadas em investigação laboratorial e na medição de concentrações de substâncias
com interesse clínico (Patologia Clínica, análises clínicas).

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 11.Conclusão

A regulação do metabolismo é fundamental para que um organismo possa se adaptar as variações

fisiológicas e patológicas. As células precisam alterar continuamente seu ritmo e actividade
metabólica de acordo com suas necessidades e condições. Essa regulação é feita pela modulação
de enzimas regulatórias em processos metabólicos chaves, resultando em respostas biológicas
adequadas. Para garantir a eficiência necessária, o organismo lança mão de vários tipos de
regulação enzimática que podem ocorrer simultaneamente. Além do controle fisiológico, diversos
fármacos podem actuar de maneira semelhante, na tentativa de controlar e evitar reacções
indesejáveis.

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 12.Bibliografia
AQUARONE, Eugénio; BORZANI, Walter; ALMEIDA LIMA, Urgel de; Médicas. Porto Alegre,
1997. p 126-131. LEHNINGER, Albert L; NELSON, David L.; COX, Michael M. Princípios de
bioquímica. 4. ed. São Paulo: Sarvier, 2006.

SCMIDELL, Willibaldo. Biotecnologia industrial. Volumes 1, 2, 3 e 4. CHAMPE, Pamela C. &

HARVE Y, Richard A. - Bioquímica Ilustrada. Artes
STRYER, Lubert. Bioquímica. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan,1996. VOET, Donald; VOET,
Judith G. Bioquímica. 3. ed. Porto Alegre: ARTMED,

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