CENTRO UNIVERSITÁRIO FAVENI

BIOQUÍMICA

GUARULHOS – SP
 SUMÁRIO

1  INTRODUÇÃO ........................................................................................................ 4 
2  INTRODUÇÃO A BIOQUÍMICA .............................................................................. 5 
2.1  O que é a bioquímica .......................................................................................... 5 
2.2  Separação de organelas celulares...................................................................... 6 
2.3  Organelas celulares ............................................................................................ 9 
2.4  As biomoléculas e a hierarquia na organização molecular das células ............ 13 
2.5  Hierarquia na organização molecular das células............................................. 13 
3  ÁGUA, pH E TAMPÕES ....................................................................................... 14 
3.1  Propriedades da água....................................................................................... 15 
3.2  A relação do pH com a acidez e a alcalinidade ................................................ 18 
3.3  O que fazem os tampões e como eles atuam ................................................... 21 
4  VISÃO GERAL DO METABOLISMO .................................................................... 24 
4.1  Biomoléculas que participam das vias metabólicas .......................................... 25 
4.2  Relação energética entre as vias catabólicas e anabólicas .............................. 30 
4.3  Vias metabólicas anabólicas e catabólicas ....................................................... 33 
4.3.1 Metabolismo de carboidratos ............................................................................ 33 
4.3.2 Metabolismo de aminoácidos ........................................................................... 34 
5  ÁCIDOS NUCLEICOS E NUCLEOTÍDEOS .......................................................... 36 
5.1  Estrutura química do DNA ................................................................................ 36 
5.2  Bases nitrogenadas dos ácidos nucleicos ........................................................ 40 
5.3  Os ácidos nucleicos DNA e RNA ...................................................................... 42 
5.4  O dogma central ............................................................................................... 44 
6  AMINOÁCIDOS..................................................................................................... 45 
6.1  Estrutura básica dos aminoácidos .................................................................... 45 
6.2  Classificação dos aminoácidos ......................................................................... 48 
6.3  A importância dos aminoácidos nos processos metabólicos do organismo ..... 49 
7  PROTEÍNAS ......................................................................................................... 50 
7.1  Os quatro níveis da estrutura proteica .............................................................. 50 
7.2  Quais os tipos de ligações que estão envolvidas na estabilidade das
proteínas?...................................................................................................................52 
7.3  Estrutura das proteínas de acordo com sua função.......................................... 52 

2
7.4  Classificação das proteínas .............................................................................. 53 
8  CARBOIDRATOS ................................................................................................. 55 
8.1  A estrutura dos monossacarídeos, dissacarídeos e polissacarídeos................ 56 
8.2  As funções que os carboidratos podem desempenhar nas células .................. 57 
8.3  Isomeria entre os monossacarídeos e as ligações glicosídicas ........................ 59 
9  LIPÍDEOS ............................................................................................................. 61 
9.1  O papel dos lipídeos ......................................................................................... 61 
9.2  Estrutura, características físico-químicas e as diversas funções dos lipídeos .. 63 
10 CATÁLISE ENZIMÁTICA ...................................................................................... 68 
10.1  Os componentes de uma reação enzimática .................................................... 68 
10.2  Principais mecanismos de catálise das enzimas .............................................. 70 
10.3  Os modelos de ligação da enzima ao substrato e os tipos de reações
catalisadas..................................................................................................................72 
11 BIOENERGÉTICA................................................................................................. 73 
11.1  Principais conceitos relacionados à bioenergética............................................ 73 
11.2  Termodinâmica bioquímica ............................................................................... 74 
REFERÊNCIAS ......................................................................................................... 76 

3
1 INTRODUÇÃO

Prezado aluno!

O Grupo Educacional FAVENI, esclarece que o material virtual é semelhante

ao da sala de aula presencial. Em uma sala de aula, é raro – quase improvável - um
aluno se levantar, interromper a exposição, dirigir-se ao professor e fazer uma
pergunta, para que seja esclarecida uma dúvida sobre o tema tratado. O comum é
que esse aluno faça a pergunta em voz alta para todos ouvirem e todos ouvirão a
resposta. No espaço virtual, é a mesma coisa. Não hesite em perguntar, as perguntas
poderão ser direcionadas ao protocolo de atendimento que serão respondidas em
tempo hábil.
Os cursos à distância exigem do aluno tempo e organização. No caso da nossa
disciplina é preciso ter um horário destinado à leitura do texto base e à execução das
avaliações propostas. A vantagem é que poderá reservar o dia da semana e a hora
que lhe convier para isso.
A organização é o quesito indispensável, porque há uma sequência a ser
seguida e prazos definidos para as atividades.

Bons estudos!

4
2 INTRODUÇÃO A BIOQUÍMICA

Nesta seção, você vai identificar as biomoléculas que formam todos os

organismos vivos, como elas se organizam para formar estruturas mais complexas,
quais as organelas responsáveis pelas diferentes funções dentro de uma célula, e
como os cientistas conseguem isolar partes diferentes da célula para estudar suas
funções.

2.1 O que é a bioquímica

A bioquímica é a ciência em que a química é aplicada ao estudo dos

organismos vivos e aos átomos e moléculas que os compõem. Ela forma uma ponte
entre a biologia e a química ao estudar como as reações químicas e as estruturas
químicas dão origem à vida e aos processos da vida. A bioquímica questiona como
as extraordinárias propriedades dos organismos vivos se originaram a partir de
milhares de biomoléculas diferentes. Quando essas moléculas são isoladas e
examinadas individualmente, elas seguem todas as leis físicas e químicas que
descrevem o comportamento da matéria inanimada. Todos os processos que ocorrem
nos organismos vivos também seguem todas as leis físicas e químicas. O estudo da
bioquímica mostra como o conjunto de moléculas inanimadas que constituem os
organismos vivos interage para manter e perpetuar a vida exclusivamente pelas leis
físicas e químicas que regem o universo inanimado. A bioquímica é, de forma
simplificada, a ciência que estuda a química da vida. (CARVALHO, 2018).

Fonte: https://conhecimentocientifico.r7.com/
5
2.2 Separação de organelas celulares

O estudo da composição da célula é essencial para que se entenda o seu

funcionamento. Tudo o que se sabe hoje sobre os mecanismos celulares só foi
possível devido ao desenvolvimento e aperfeiçoamento de técnicas laboratoriais e
métodos de estudo. Em bioquímica, o método mais comumente utilizado e que mais
auxiliou no desenvolvimento dos estudos sobre as partes isoladas das células foi o
fracionamento celular. As técnicas foram aperfeiçoadas de forma a permitir a
separação das diferentes organelas e macromoléculas sem prejudicar suas funções.
Para ter acesso a componentes que ficam dentro de um recipiente, o primeiro
passo é abrir o recipiente. Com células e organelas celulares, funciona da mesma
maneira. A Figura a seguir apresenta, de maneira simplificada, os passos necessários
para o fracionamento das organelas celulares.
O primeiro passo para que se possa isolar as organelas celulares é romper a
membrana plasmática que as circunda. Isso pode ser feito de algumas formas
diferentes: por meio de choque osmótico (normalmente feito com sacarose ou um
detergente), vibração de ultrassom, por rompimento mecânico, ou ainda pela
combinação de mais de uma técnica. O método escolhido depende do tecido, de tipo
celular, e da fração de interesse. A maioria das células de plantas e animais pode ser
homogeneizada mecanicamente. A vibração de ultrassom é geralmente usada
paralisar células procarióticas. Já o choque osmótico é normalmente o método de
escolha paralisar células vulneráveis a estresse osmótico, como os eritrócitos.
(CARVALHO, 2018).
Todos os processos citados rompem as membranas em fragmentos que
rapidamente se fecham novamente formando pequenas vesículas e liberando
organelas celulares. Quando bem executados, esses protocolos preservam intactas
organelas como o núcleo, as mitocôndrias, lisossomos, peroxissomos e complexo de
Golgi. O extrato resultante vai conter uma mistura de organelas celulares de
tamanhos, cargas e densidades diferentes.

6
Fonte: Fonte: Adaptada de Nelson e Cox (2014).
7
 Após a obtenção do extrato celular que contém as organelas livres, elas devem
ser isoladas. A técnica utilizada para este fim é a separação por centrifugação
diferencial. Durante este processo o extrato celular é submetido a uma força
centrífuga de rotação muito grande para que os componentes celulares se depositem
no fundo do tubo. Assim eles são separados por tamanho e densidade. Em geral os
compostos maiores se movem mais rápido e são os primeiros a se depositarem no
fundo do tubo. Portanto, as velocidades mais baixas de centrifugação conseguem
sedimentar componentes grandes, como os núcleos, velocidades pouco maiores
sedimentam mitocôndrias, e velocidades altas e maior tempo de centrifugação são
capazes de sedimentar primeiro vesículas e depois ribossomos. Neste tipo de
centrifugação, portanto, as organelas são separadas apenas se alterando a
velocidade de rotação da centrífuga. As frações resultantes deste processo são
impuras, o que pode ser resolvido com lavagens (ressuspender o sedimento em um
tampão) e repetições da centrifugação. (CARVALHO, 2018).
Uma forma de separar as organelas celulares presentes em um extrato de
maneira mais precisa é centrifugá-las em um meio com gradiente de densidade.
Normalmente é utilizado um gradiente de sacarose. Dentro de um tubo são
adicionadas cuidadosamente camadas de soluções de sacarose com diferentes
concentrações, começando, no fundo do tubo, pela mais densa. A quantidade de
camadas e as densidades utilizadas variam de acordo com o que se quer separar. O
extrato celular é então depositado sobre as camadas, e o tubo é centrifugado. Durante
a centrifugação, organelas com diferente densidade de flutuação (resultado das
proporções diferentes de lipídeos e proteínas presentes em cada uma) migram em
direção ao fundo do tubo e param em camadas de sacarose diferentes, com
densidade mais próxima da sua. Assim os componentes do extrato ficarão divididos
em diferentes camadas dentro do tubo, que podem ser coletadas individualmente. As
ultracentrífugas são capazes de chegar a velocidades extremamente altas de rotação,
produzindo forças tão altas como 500.000 vezes a gravidade. Isso permite que esta
técnica seja também utilizada para separar por tamanho macromoléculas como
proteínas e ácidos nucleicos. A determinação dos coeficientes de sedimentação é
utilizada em laboratório para ajudar na determinação do tamanho e composição de
extratos de macromoléculas obtidos em células. Os estudos de organelas e outros
componentes celulares isolados por centrifugação contribuiu muito para a

8
compreensão das funções dos diferentes componentes celulares e também de suas
interações. A partir do isolamento de mitocôndrias e cloroplastos, foi descrita a função
dessas organelas na conversão de energia em formas úteis para a célula. Mesmo as
organelas que não ficam intactas após a separação, podem ser estudadas dessa
forma. Por exemplo, as vesículas formadas a partir de fragmento do retículo
endoplasmático liso e rugoso puderam ser separadas e analisadas como modelos
funcionais desses compartimentos. Ainda, o isolamento de uma organela enriquecida
com uma certa enzima é o primeiro passo para a purificação desta enzima.

2.3 Organelas celulares

Apesar da grande diversidade e das enormes variações de complexidade entre

os organismos vivos, muitas características são comuns a todos eles. Todos extraem
energia do meio ambiente, a transformam, armazenam e a utilizam para a sua
manutenção. A maior parte dessas reações acontece em uma unidade estrutural
básica comum a todos: a célula. (CARVALHO, 2018).
A célula é a menor unidade estrutural de um organismo. Ela tanto pode existir
como uma unidade funcional independente em organismos unicelulares, quanto como
subunidades de organismos multicelulares de diferentes complexidades. Existem dois
tipos principais de células: as procarióticas (presente em bactérias) e as eucarióticas
(presente em animais e plantas). A principal diferença entre elas é a presença de um
núcleo isolando o material genético, e de organelas delimitadas por membranas nas
células eucarióticas. Apesar das muitas variações, as células eucarióticas de
diferentes organismos compartilham algumas características estruturais, e são
responsáveis pelos quatro mecanismos básicos para manutenção da vida, que são:
 síntese de biomoléculas, tais como carboidratos, lipídios, proteínas e ácidos
nucleicos;
 transporte de substâncias por meio de membranas;
 produção de energia;
 eliminação de metabólitos e substâncias tóxicas.
Essas funções são realizadas por estruturas que ficam no interior das células e
que são denominadas organelas. Todas as células eucarióticas são delimitadas por
uma membrana plasmática. Ela é formada por uma dupla camada fluida de

9
fosfolipídios, proteínas e colesterol, e é responsável por controlar o transporte de
substancias para o interior ou para o exterior da célula. Além disso, nela existem
proteínas que atuam como receptores de sinais, que em resposta a ligantes externos,
ativam ou inibem mecanismos celulares. A maioria das plantas superiores possui
ainda, no lado de fora da membrana plasmática, uma parede celular composta por
celulose e outros polímeros de carboidratos, que serve para conter o inchaço celular
quando há acúmulo de água. A membrana plasmática delimita o citoplasma, que é o
fluido onde estão as organelas celulares e onde ocorre a maioria das reações
bioquímicas. (SANTOS, 2018).

Fonte: Vladimir Ischuk / Shutterstock.com

Existe dentro das células um sistema dinâmico de membranas responsáveis

pela síntese e transporte de substâncias e biomoléculas. Fazem parte deste sistema
o retículo endoplasmático, o complexo de Golgi, e envelope nuclear, e vesículas
pequenas como os lisossomos e peroxissomos. O retículo endoplasmático (RE) é uma
rede tridimensional de túbulos e vesículas interconectadas e conectadas ao envelope
nuclear. Existem dois tipos de RE, o rugoso e o liso. O retículo endoplasmático
rugoso recebe este nome por ter ribossomos aderidos às suas membranas.
Ribossomos são as organelas responsáveis pela tradução do mRNA que sai do
núcleo e síntese de proteínas. O retículo endoplasmático rugoso participa da síntese
principalmente de proteínas que serão enviadas para o exterior da célula, e é
especialmente desenvolvido em células com função secretora. Existem regiões na
10
célula em que o retículo está livre de ribossomos. Esse retículo endoplasmático liso,
que é fisicamente contínuo ao rugoso, tem como função sintetizar lipídeos e participar
de outros processos importantes, como o metabolismo de compostos tóxicos.
O complexo de Golgi é outro sistema de cavidades membranosas presente
em quase todas as células eucarióticas. Sua função é o processamento e distribuição
de proteínas. As proteínas recém-sintetizadas saem do RE em membranas que se
fundem ao lado cis do complexo de Golgi. Dentro do complexo, são modificadas pela
adição de sulfato, carboidratos ou porções lipídicas, e são endereçadas aos locais
onde atuarão, para onde são direcionadas em vesículas que saem do lado trans do
complexo. (SANTOS, 2018).
Os lisossomos são vesículas esféricas formadas por membrana, e são
encontrados somente em células animais. Eles têm um lúmen ácido que contém
enzimas capazes de digerir lipídeos, polissacarídeos, proteínas e ácidos nucleicos.
São, portanto, responsáveis pela reciclagem de moléculas complexas dentro da
célula. Esses materiais entram no lisossomo e são degradados até suas moléculas
mais simples (monossacarídeos, aminoácidos, etc.), que são então liberadas para
serem utilizadas em novos componentes celulares ou catabolizadas. Células de
plantas não possuem lisossomos, e as organelas com função de digerir moléculas
complexas são os vacúolos. Eles ocupam grande parte da célula adulta, e além da
função digestiva, são responsáveis também por armazenar substâncias e fornecer
suporte físico para as células. Uma outra organela que tem forma de vesícula
circundada por membrana é o peroxissomo. Ele possui enzimas oxidativas
relacionadas à degradação de peróxido de hidrogênio e radicais livres resultantes da
degradação de aminoácidos e gorduras, e que podem ser tóxicos para a célula.
O núcleo de uma célula eucariótica é extremamente complexo tanto na sua
estrutura quanto na função. Ele é envolto em um envelope nuclear formado por duas
camadas de membrana, e se comunica com o citoplasma por meio dos poros
nucleares. No interior do núcleo existe o nucléolo, uma região densa que possui
muitas cópias de DNA que codificam RNA ribossômico. O núcleo tem duas funções
de extrema importância dentro da célula: armazenar a informação genética contida no
DNA e regular o metabolismo celular. Dentro dele acontece a replicação do DNA e
controle da expressão gênica.

11
 Mitocôndrias são organelas celulares presentes geralmente em grande
número em células eucarióticas. Elas também são envoltas por duas membranas, a
externa lisa e a interna formando invaginações chamadas de cristas. Em seu interior,
na matriz, há enzimas e intermediários químicos envolvidos no metabolismo
energético. Elas catalisam a oxidação dos nutrientes orgânicos e geram ATP, a
principal molécula transportadora de energia das células. Ou seja, são elas que geram
a energia utilizada para o funcionamento celular. Uma particularidade das
mitocôndrias é o fato de elas armazenarem seu próprio DNA, RNA e ribossomos, que
codificam proteínas estruturais da organela. Além disso, elas têm a capacidade de se
dividir para formar novas mitocôndrias. As células fotossintetizantes de plantas e algas
possuem organelas denominadas cloroplastos. Eles têm função parecida com a das
mitocôndrias, com a diferença de que utilizam energia solar em vez de utilizarem
energia química proveniente de oxidação. É nelas que a acontece a fotossíntese,
processo que utiliza energia solar para produção de ATP. Assim como as
mitocôndrias, os cloroplastos possuem seu próprio DNA, RNA e ribossomos, e se
dividem para formar novas organelas. As células que possuem cloroplastos possuem
também mitocôndrias. Os cloroplastos produzem ATP somente na presença de luz.
As mitocôndrias agem independentes da luz, oxidando os carboidratos produzidos
após a fotossíntese.
O citoesqueleto é formado por uma rede complexa de proteínas e é
responsável pela estrutura e organização do citoplasma e pela forma da célula. Os
três tipos gerais de filamentos que compõem o citoesqueleto são os filamentos de
actina, os microtúbulos e os filamentos intermediários. Filamentos de actina e
microtúbulos também estão envolvidos na movimentação das organelas e de toda a
célula. (SANTOS, 2018).

12
2.4 As biomoléculas e a hierarquia na organização molecular das células

Apesar de existir enorme variabilidade entre os organismos vivos, todos

compartilham a mesma composição química básica. Todas as moléculas orgânicas
de uma célula têm em sua composição átomos de carbono. O carbono é capaz de
estabelecer ligações com átomos de hidrogênio, oxigênio e nitrogênio, e compartilha
pares de elétrons com até quatro outros carbonos para formar ligações que são muito
estáveis. Átomos de carbono ligados covalentemente podem formar cadeias lineares,
ramificadas ou cíclicas, que podem ter ainda ligadas a elas outros grupos de átomos,
os grupos funcionais. Dessa forma, o carbono é o principal componente de uma
infinidade de compostos. As moléculas que contêm esqueletos carbônicos são
chamadas compostos orgânicos, e estão presentes na maioria das biomoléculas que
formam os seres vivos.
Todas as moléculas orgânicas são sintetizadas a partir dos mesmos compostos
químicos simples. Como consequência, os componentes de uma célula são facilmente
relacionados, e podem ser classificados em um pequeno número de grupos
diferentes. Existem quatro tipos principais de biomoléculas que formam as células:
carboidratos, lipídeos, proteínas e ácidos nucleicos. Existem ainda outros
compostos que não entram nessas categorias, entretanto, estes quatro grupos de
moléculas orgânicas, junto com as macromoléculas formadas por suas ligações, são
os responsáveis pela maior parte da massa celular. (CARVALHO, 2018).

Fonte: https://www.lifeder.com/biomoleculas/

2.5 Hierarquia na organização molecular das células

Os monômeros, moléculas de organização mais simples das células, são os

mesmos em todos os organismos vivos e se combinam para formar estruturas cada
13
vez maiores e mais complexas. Por exemplo, estruturas simples como nucleotídeos
se ligam a outros para formar um ácido nucleico, DNA. Este, por sua vez, se condensa
e se liga a diversas proteínas para formar os cromossomos. Os cromossomos e
diversas outras estruturas estão juntas e interagindo dentro do núcleo celular.
(CARVALHO, 2018).
Ainda, por mais que os monômeros sejam estruturas simples e sejam
necessários em quantidades enormes para formar o próximo nível hierárquico de
compostos da célula, alterações em sua estrutura podem ter consequências
significativas para a célula e, portanto, para o indivíduo formado por elas. Por exemplo,
uma alteração em uma base nitrogenada de um ácido nucleico pode causar alterações
no código genético de uma proteína importante, que será traduzida de maneira errada
e não funcionará adequadamente, causando doenças. (CARVALHO, 2018).
A Figura abaixo ilustra como funciona a hierarquia das biomoléculas dentro de
uma célula animal.

Hierarquia estrutural na organização molecular das células.

Fonte: adaptada de Nelson e Cox (2014

3 ÁGUA, pH E TAMPÕES

A água é o principal constituinte dos organismos vivos e tem diversas funções

importantes para a manutenção da vida. Ela está envolvida em praticamente todas as
reações químicas da célula e tem ainda a capacidade de influenciar as interações

14
entre as moléculas hidrofóbicas. A dissociação da água serve como base para
entendermos os conceitos relacionados ao pH e à sua manutenção por soluções
tampão.

3.1 Propriedades da água

A água é a substância mais abundante nos organismos vivos, compondo

aproximadamente 70% da massa da maioria deles. Todos os aspectos de estrutura e
função das células estão adaptados às propriedades físicas e químicas da água. À
temperatura e pressão ambiente, ela é um líquido que não apresenta sabor, cheiro e
cor. Em temperaturas abaixo de 0 ºC ela solidifi ca, e acima de 100 ºC ela passa para
o estado gasoso.
A molécula de água é formada por dois átomos de hidrogênio e um de oxigênio.
As propriedades especiais que a água apresenta existem devido à maneira como
estes átomos se ligam uns aos outros para formar uma molécula, e à maneira como
estas moléculas interagem. Os átomos de hidrogênio e de oxigênio estão ligados
formando uma estrutura parecida com a de um tetraedro (ângulo de 104,5° entre os
dois hidrogênios). O átomo de oxigênio forma uma ligação covalente com cada um
dos átomos de hidrogênio, compartilhando com cada um deles um par de elétrons. Há
ainda nessa estrutura um par de elétrons que não é compartilhado e que fica próximo
ao oxigênio. O resultado dessa distribuição desigual de elétrons é que o átomo de
oxigênio possui uma carga negativa parcial, e cada átomo de hidrogênio, uma carga
positiva parcial. A água é, portanto, uma molécula polar. As atrações eletrostáticas
entre as cargas negativas do átomo de oxigênio de uma molécula com as cargas
positivas dos átomos de hidrogênio de outra molécula de água formam interações
entre as moléculas, denominadas ligações de hidrogênio. Esse tipo de interação
acontece quando um hidrogênio com carga parcial positiva é atraído por um átomo
eletronegativo (p. ex., F, O, N). (NELSON; COX, 2014).
A natureza polar das moléculas de água e a forma como interagem com outras
moléculas de água por ligações de hidrogênio são responsáveis pelas características
incomuns da água. Apesar de as ligações de hidrogênio formarem interações
relativamente fracas quando comparadas às ligações covalentes, elas ocorrem em
grande quantidade na água. Essas ligações de hidrogênio formadas entre as

15
moléculas de água são constantemente rompidas, com novas interações sendo
formadas entre outras moléculas. Entretanto, em uma amostra de água na forma
líquida, a maioria das moléculas estará sempre interagindo com outras por estas
ligações. Isso é o que dá à água a propriedade de coesão, quando as ligações de
hidrogênio mantêm as moléculas muito próximas umas das outras. Devido à sua
polaridade, a água também tem como propriedade a adesão, que é a capacidade de
formar ligações de hidrogênio com outras moléculas polares e não interagir com
moléculas apolares. Por exemplo, sobre uma superfície encerada, a água não se
distribui igualmente e forma gotículas separadas, pois a cera é apolar.
As temperaturas de fusão e ebulição relativamente altas da água também
são consequências dessas interações entre moléculas. Elas são resultantes da
grande quantidade de energia térmica necessária para romper as ligações de
hidrogênio. Além disso, a água possui um alto calor específico, que é a quantidade de
calor necessária por unidade de massa para elevar sua temperatura em 1º C. A
energia necessária para aumentar a temperatura da água em 1 ºC é de 4,2 joules por
grama (ou 1,0 cal/g. °C). A água também apresenta calor de vaporização elevado, o
que significa que ela suporta grande quantidade de calor sem que sua temperatura se
eleve muito rapidamente. Essas características são importantes para os ecossistemas
que vivem na água. Se a água congelasse ou entrasse em ebulição muito rápido, as
mudanças no meio ambiente seriam drásticas e, em oceanos ou lagos, todos os
organismos que ali habitam morreriam. É também por causa do calor de vaporização
elevado que o suor é capaz de resfriar nossos corpos. (NELSON; COX, 2014).

Fonte: https://www.stoodi.com.br/
16
 A alta tensão superficial também é uma propriedade da água que é
consequência da sua polaridade e das ligações de hidrogênio. As moléculas de água
na superfície de um líquido interagem com outras, e essas interações são tão fortes
que conseguem suportar até objetos leves sem se desfazer. Alguns insetos
conseguem caminhar sobre a água devido a essa tensão superficial. É isso que
também faz pequenas quantidades de água permanecerem em gotas sobre uma
superfície, em vez de se espalharem em finas camadas. Essas mesmas
características dão à água outra de suas propriedades, a capilaridade. Ela permite
que a água se mova dentro de raízes e galhos de plantas, e dentro de capilares muito
finos. Isso acontece porque quando uma molécula de água se move para dentro das
raízes, galhos ou capilares, ela “puxa” as outras que estão ligadas em sequência.
Outra característica muito importante da água é a dissolução, a capacidade de
dissolver outros compostos polares ou iônicos para formar soluções aquosas. As
ligações de hidrogênio não se formam somente entre moléculas de água, mas também
com outras moléculas. Os íons negativos de uma substância em solução aquosa
atraem as extremidades positivas das moléculas de água vizinhas, assim como os
íons positivos atraem as extremidades negativas. Essas interações fazem com que os
íons fiquem circundados por moléculas de água ligadas a eles, formando uma solução
muito estável. Assim, as forças existentes entre os cátions e ânions do soluto (e que
os mantêm associados em redes cristalinas) são substituídas pelas ligações de
hidrogênio com a água, ocasionando a dissolução. (CARVALHO, 2018).
O comportamento da água ao trocar de estado físico também é incomum. Em
geral as substâncias, incluindo a água, tornam-se menos densas quando são
aquecidas e mais densas quando são resfriadas. Então, se a água é resfriada, torna-
se mais densa e forma gelo. Entretanto, a água é uma das poucas substâncias cujo
estado sólido pode flutuar no seu estado líquido. Isso acontece porque ela se torna
cada vez mais densa até chegar a 4 °C; depois de atingir 4 °C, torna-se menos densa.
Ao congelar, suas moléculas começam a se mover mais devagar, facilitando a
formação de ligações de hidrogênio e, eventualmente, se organizam em uma estrutura
hexagonal cristalina aberta. Devido a esta estrutura aberta, à medida que as
moléculas de água estão sendo separadas, seu volume aumenta cerca de 9%.
Portanto, a água é mais densa em estado líquido do que em estado sólido. Em estado
gasoso as ligações de hidrogênio são rompidas e a densidade diminui.

17
 Representações da molécula de água. A água é representada em modelo de esfera e bastão: os
átomos são representados por esferas ligadas por bastões, que representam as ligações covalentes
entre os átomos. As linhas tracejadas representam os orbitais não ligantes. A: existe um arranjo
quase tetraédrico dos pares de elétrons mais externos da camada ao redor do átomo de oxigênio; os
dois átomos de hidrogênio têm cargas parciais positivas localizadas, e o átomo de oxigênio tem carga
parcial negativa. B: duas moléculas de H2 O unidas por ligação de hidrogênio (indicada por três
linhas) entre o átomo de oxigênio de uma molécula e um átomo de hidrogênio da outra.
Fonte: Nelson e Cox (2014).

3.2 A relação do pH com a acidez e a alcalinidade

Para entender como se determina o pH de uma substância e qual a sua relação

com acidez ou alcalinidade, precisamos primeiro entender alguns cálculos que são
utilizados para determinar características de reações químicas. Passado algum tempo
do início de uma reação química, ela normalmente chega a um equilíbrio, em que
reagentes e produtos são formados na mesma velocidade e se encontram na mesma
proporção. (CARVALHO, 2018).
A posição de equilíbrio de qualquer reação química é determinada pela sua
constante de equilíbrio (Keq). Para a reação genérica A + B ⇋ C + D, a Keq é definida
pelas concentrações dos reagentes (A e B) e produtos (C e D) presentes no equilíbrio,
conforme a equação:

A Keq define a composição de uma mistura em equilíbrio, independente das

quantidades iniciais de reagentes e produtos. Ela é fixa e específica para cada reação
18
química a uma determinada temperatura. A reação de ionização da água (H₂O) é
representada por H₂O ⇋ H+ + OH− . As moléculas de água se ionizam
reversivelmente produzindo um íon hidrogênio (próton H+) e um íon hidroxila (OH−).
Portanto, a Keq para a ionização reversível da água é:

Em água pura a 25 ºC e 1 atm, a concentração da água é 55,5M, e é constante

em relação à concentração de íons H+ e OH-, que é extremamente baixa
(aproximadamente 1x10¯⁷M). Assim, essa concentração pode ser substituída na
equação:

Rearranjada, a equação passa a ser:

Kw designa o produto iônico da água a 25 °C. O valor de Keq é conhecido e

determinado por medidas de condutividade elétrica da água pura, e é 1,8x10¯¹⁶.
Assim, ele pode ser substituído na equação:

Dessa forma, o produto [H+][OH-] em soluções aquosas a 25 ºC é sempre igual

a 1x10¯¹⁴M². A temperatura precisa ser especificada porque é capaz de alterar a
quantidade de íons no meio. Se ela for aumentada, por exemplo, a energia das
partículas também aumentará, o que resultará em uma maior quantidade de íons
sendo formados. (CARVALHO, 2018).
Quando as concentrações de H+ e OH- são iguais, como na água pura, o pH
da solução é considerado neutro. Portanto, em pH neutro, as concentrações de H+ e
OH- são iguais entre si e são iguais a 1x10¯⁷M, conforme a equação:

19
 O produto iônico da água Kw é a base utilizada para determinarmos a escala
de pH. Por meio dela podemos identificar a concentração de H+ e, consequentemente,
de OH- , em qualquer solução aquosa que tenha no mínimo 1,0M de H+ ou OH- .
Devido à dificuldade de trabalharmos com números muito pequenos, tanto para
expressarmos concentrações molares como constantes de equilíbrio, os cálculos são
feitos em escala logarítmica, em que p(x) = − log x. (CARVALHO, 2018). Portanto, o
pH de uma solução é definido pela expressão: pH = − log H+
Para uma solução aquosa neutra a 25 ºC, a concentração de H+ é de 1x10-⁷M,
e o pH pode ser definido por:

Portanto, soluções neutras, que possuem as mesmas concentrações de

H+ e OH- , têm pH = 7. As soluções com pH maior que 7 têm maior concentração de
OH- em relação a H+ , e são classificadas como alcalinas ou básicas. Já as soluções
que têm concentração de H+ maior que a de OH- são soluções ácidas, e têm pH
menor que 7.

20
 É importante ressaltar que a escala de pH é logarítmica, e não aritmética.
Portanto, quando duas soluções diferem em uma unidade na escala de pH, significa
que uma delas tem concentração de H+ 10 vezes maior que a outra. Por exemplo, o
suco de limão, que tem pH aproximadamente igual a 2, tem concentração de H+ mil
vezes maior que o café preto, que tem pH de aproximadamente 5. (CARVALHO,
2018).
Determinar o pH de soluções é um dos procedimentos mais importantes em
bioquímica. A maioria das reações biológicas depende de um pH ótimo para acontecer
e é extremamente afetada quando este está alterado. Alterações de pH alteram a
estrutura e função de macromoléculas. Por exemplo, a atividade catalítica de enzimas
é fortemente dependente de pH. Os fluidos biológicos, como sangue e urina, também
têm pH ideal, e sua medida é uma prática rotineira em laboratórios de análises
clínicas. O pH ideal do sangue é 7,4, e sua medida é importante para diagnosticar
patologias. Quando está menor que esse valor, caracteriza uma acidose, condição
que é comum em pessoas com diabetes. Quando está aumentado, indica uma
condição clínica conhecida por alcalose.

. Relação entre as concentrações de H3 O e OH- na escala de pH.

Fonte: Robin Atzeni/Shutterstock.com.

3.3 O que fazem os tampões e como eles atuam

A maioria dos processos biológicos é muito sensível a variações no pH. As

células e organismos precisam manter um pH constante e específico, de
21
aproximadamente 7,0, para manter íntegras as biomoléculas que as compõem. Os
responsáveis por essa regulação do pH nos organismos vivos são os tampões
biológicos. Tampões também são utilizados em laboratório para manter o pH de
soluções que serão utilizadas para análises ou experimentos com material biológico e
para estudar reações químicas. (NELSON; COX, 2014).
Tampões são soluções aquosas que consistem geralmente em uma mistura de
um ácido fraco (doador de prótons H+ ) e sua base conjugada (aceptor de prótons),
ou de uma base fraca e seu ácido conjugado. Eles são capazes de resistir a alterações
em seu pH quando quantidades pequenas de ácidos ou bases fortes são adicionadas
a eles. São os responsáveis por manter o pH constante em uma grande variedade de
reações químicas. Isso acontece devido à manutenção de um equilíbrio entre seus
dois componentes principais (ácido e base).
Os ácidos têm tendência a doar prótons em solução aquosa e formar sua base
conjugada, conforme a reação HA ⇋ H+ + A− . Para esta reação, a constante de
equilíbrio (Keq) é:

Em reações de ionização, as constantes de equilíbrio são também chamadas

de constantes de dissociação (Ka). Ácidos mais fortes têm maior tendência a doar
prótons ([H+ ] e [A− ] aumentam, [HA] diminui) e, portanto, têm Ka maiores que ácidos
fracos. Devido à dificuldade de se trabalhar com números muito pequenos, os valores
dos cálculos de Ka são feitos em escala logarítmica, em que p(x) = − log x. Neste caso,
pKa é análogo ao pH e é definido pela equação pKa = − log Ka . Portanto, quanto mais
forte for um ácido, maior a tendência de doar um próton, e menor o seu pKa.
Os ácidos que funcionam como tampão são ácidos fracos, que têm menor
tendência a doar prótons. O tamponamento é o resultado de uma reação química
reversível que tem quantidades quase iguais de um doador e de seu aceptor de
prótons conjugado. Quando H+ ou OH- é adicionado a uma solução tampão, o
equilíbrio da reação é desviado para o lado oposto. Ocorre uma variação pequena das
concentrações relativas do ácido fraco e de seu ânion e, assim, uma variação também
pequena no pH da solução. Dessa forma, o que varia é apenas a relação entre os
componentes da solução, e não a soma da sua concentração. (NELSON; COX, 2014).

22
 Esse efeito pode ser exemplificado pelo tampão acetato. Ele é composto de
ácido acético (H₃ CCOOH) e acetato de sódio (H₃ CCOONa). O acetato de sódio é
um sal e, portanto, se dissocia totalmente em água, gerando íons sódio e íons acetato,
que é a base conjugada do ácido acético. A reação de dissociação do sal em solução
aquosa é a seguinte:

A reação de ionização do ácido em solução aquosa é a seguinte:

Quando adicionamos a essa solução uma pequena quantidade de um ácido

forte, a concentração de H+ aumenta. Como o ânion acetato tem grande afinidade por
H+, a reação é desviada no sentido de formação do ácido acético, e o pH do meio
praticamente não sofre alteração. Entretanto, se o ácido forte continuar sendo
adicionado, chegará o momento em que todo o acetato será consumido e o efeito
tampão cessará.
Quando uma base forte é adicionada a essa solução, a concentração de íons
OH- aumenta. Esses íons são então neutralizados pelos íons H₃O+ liberados na
ionização do ácido acético. Com a diminuição dos íons H₃O+ , há o deslocamento da
reação no sentido de ionização do ácido acético, o que causará uma variação de pH
muito pequena. Nesse caso também há um limite para adição de base sem alteração
significativa do pH. Se mais base for adicionada, a reação será cada vez mais
deslocada no sentido de sua ionização, até que todo o ácido seja consumido. (VOET
E VOET, 2013).
Cada par ácido-base tem uma zona específica e característica de pH na qual
ele consegue atuar como tampão. A Figura abaixo representa as curvas de
distribuição do ácido acético e do íon acetato. No ponto de encontro das duas curvas,
a solução tem concentrações iguais de ácido acético e íon acetato. Seu pH médio é
4,75, e a curva de titulação dessa reação se estende de maneira relativamente pouco
inclinada por uma unidade em ambos os lados de seu pH médio. (VOET E VOET,
2013).

23
 Essa zona é a região de tamponamento da solução ácido acético-acetato. Se
forem adicionadas nessa região pequenas quantidades de H+ ou OH- , o pH da
solução será pouco alterado. Em outras palavras, no ponto de encontro das duas
curvas, local em que a concentração do doador de prótons se iguala à do aceptor, a
capacidade tamponante do sistema é máxima e o pH é igual ao pKa. Se a mesma
quantidade de H+ ou OH- fosse adicionada à água pura ou a uma solução não
tamponante, a variação de pH seria muito mais significativa. (VOET E VOET, 2013).

Curvas de distribuição do ácido acético e do íon acetato. A fração das substâncias presentes na
solução é dada pela razão das concentrações de CH3 COOH ou CH3 COO- em relação à
concentração total desses dois compostos. A faixa de tamponamento efetivo está indicada pela
região sombreada.
Fonte: Voet e Voet (2013).

4 VISÃO GERAL DO METABOLISMO

O metabolismo compreende uma série de reações químicas que permitem

obter, armazenar e utilizar energia para as funções celulares. Essas reações
resumem-se, basicamente, ao processamento de biomoléculas, que são degradadas
e reconstruídas em diversas reações para que se obtenha um produto final.
Nesta seção, você vai aprender a identificar as biomoléculas envolvidas nas
rotas metabólicas, a diferenciar e entender as relações energéticas entre as vias
24
metabólicas catabólicas e anabólicas e a reconhecer estas vias por meio do estudo
do metabolismo de carboidratos, lipídeos e proteínas.

4.1 Biomoléculas que participam das vias metabólicas

Metabolismo é o termo empregado para descrever a interconversão dos

compostos químicos presentes no organismo, as vias percorridas pelas moléculas
individualmente, suas inter-relações e os mecanismos que regulam o fluxo de
metabólitos através dessas vias. Um ser humano adulto de 70 kg necessita de cerca
de 8 a 12 MJ (1.920-2.900 kcal) de combustíveis metabólicos por dia, dependendo da
atividade física. Essas necessidades energéticas são encontradas em carboidratos
(40-60%), lipídeos (principalmente triacilglicerol, 30-40%) e proteínas (10-15%), bem
como no álcool. A natureza da alimentação estabelece o padrão básico de
metabolismo. Existe uma necessidade de processar os produtos da digestão dos
carboidratos, dos lipídeos e das proteínas da alimentação. Esses produtos da digestão
consistem principalmente em glicose, ácidos graxos e glicerol e aminoácidos,
respectivamente. Todos os produtos da digestão são metabolizados a um produto
comum, a acetil-CoA, que é, então, oxidada pelo ciclo do ácido cítrico. Ao mesmo
tempo, novas biomoléculas estão sendo formadas em um processo cíclico que
coordena todas as atividades do organismo. (CARVALHO, 2018).
As unidades monoméricas que formam as biomoléculas das células são
moléculas pequenas de cerca de 30 átomos de carbono. Elas geralmente são
encontradas livres em solução e têm vários destinos. Muitas dessas moléculas
pequenas têm mais de um papel na célula; além de servirem como subunidade de
alguma macromolécula, podem também servir como fonte de energia.
Todas as moléculas são sintetizadas a partir de um mesmo grupo de
compostos simples e são degradadas até ele. Tanto a síntese como a degradação
ocorrem por meio de sequências de modificações químicas limitadas que seguem
regras bem definidas. Como consequência, os compostos presentes nas células são
relacionados entre si e podem ser classificados dentro de um pequeno grupo de
famílias distintas. As células contêm quatro famílias principais de moléculas
orgânicas pequenas que formam as quatro classes de biomoléculas: os açúcares
que formam os carboidratos, os ácidos graxos que formam grande parte dos lipídeos,

25
os aminoácidos que formam as proteínas e os nucleotídeos que formam os ácidos
nucleicos. Embora muitos dos compostos presentes nas células não se enquadrem
nessas categorias, as quatro famílias de moléculas orgânicas pequenas, juntamente
com as biomoléculas formadas por suas ligações em longas cadeias, correspondem
a uma grande proporção da massa celular. O que determina a que classe as
biomoléculas pertencem são os grupos de outros átomos ligados aos esqueletos de
carbono que as compõem, os chamados grupos funcionais. Além dos grupos
funcionais, a conformação tridimensional das biomoléculas também é determinante
para sua função. (ALBERTS, 2011).
Os açúcares mais simples, os monossacarídeos, são compostos que têm a
fórmula geral (CH₂ O)n, onde n geralmente é um número entre 3 e 8. Essa fórmula,
entretanto, não define completamente a molécula: o mesmo conjunto de carbonos, de
hidrogênios e de oxigênios pode ser mantido em uma mesma molécula por meio de
ligações covalentes diversas, criando estruturas com formas diferentes. Os açúcares
e as biomoléculas formadas a partir deles são denominados carboidratos. Eles
existem na forma de cadeia carbônica aberta ou cíclica, e podem estar ligados a
grupos hidroxila, ou a um aldeído ou cetona. Os monossacarídeos podem se ligar uns
aos outros por ligações glicosídicas, criando estruturas maiores. Essa ligação é
formada entre um grupo -OH de um açúcar e um grupo -OH de outro açúcar por uma
reação de condensação, que libera uma molécula de água. Os dissacarídeos
contêm duas unidades de monossacarídeos; os oligossacarídeos são formados por
três a 10 unidades; e os polissacarídeos contêm mais de 10, podendo alcançar
centenas de unidades de açúcares em sua estrutura. Dissacarídeos importantes
incluem a lactose (galactose + glicose), a sacarose (glicose + frutose) e a maltose
(glicose + glicose). Polissacarídeos importantes incluem o glicogênio (proveniente de
fontes animais), o amido (fontes vegetais) e a celulose (fonte vegetal); cada um deles
é um polímero de glicose.
Os carboidratos possuem grande variedade de funções, por exemplo, compor
a membrana plasmática para mediar formas de sinalização celular, e são
componentes estruturais de células. Entretanto sua principal função é energética.
Eles são os principais produtores de energia sob a forma de ATP, e suas ligações são
quebradas sempre que as células precisam de energia para reações químicas. Eles
também conseguem reservar energia na forma de carboidratos complexos. Nos

26
vegetais, a energia é reservada no amido, um polímero de glicose, e nos animais, em
glicogênio, também polímero de glicose com uma estrutura mais compacta e
ramificada.
Os aminoácidos formam uma classe de moléculas que apresentam uma
propriedade comum: possuem um grupo ácido carboxílico e um grupo amino, ambos
ligados a um á tomo de carbono denominado carbono α. As cadeias laterais que são
ligadas a este carbono determinam a variabilidade química dos aminoácidos. Os
aminoácidos se ligam para formar as proteínas, que são cadeias de aminoácidos,
ligados cabeça com cauda, enoveladas em uma estrutura tridimensional única para
cada proteína. As cadeias de aminoácidos são denominadas polipeptídeos. A ligação
covalente entre dois aminoácidos adjacentes em uma cadeia proteica forma um
amido e constitui a chamada ligação peptídica. Independentemente de quais sejam
os aminoácidos que os formem, os polipeptídios possuem um grupo amino (NH₂) em
uma de suas extremidades e um grupo carboxila (COOH) na outra extremidade.
Existem 20 tipos de aminoácidos nas proteínas, cada um deles com uma cadeia
diferente ligada ao á tomo de carbono α. Todos os organismos possuem proteínas
compostas pelos mesmos 20 aminoácidos. As propriedades coletivas das suas
cadeias laterais são a base da diversidade de funções das proteínas. (ALBERTS,
2011).
As proteínas desempenham inúmeras e importantes funções: participam da
estrutura celular (citoesqueleto), regulam a atividade de órgãos (hormônios),
participam do processo de defesa do organismo (anticorpos), catalisam reações
químicas (enzimas), atuam no transporte de gases (hemoglobina) e são responsáveis
pela contração muscular. Proteínas com importância especial nas vias metabólicas
são as enzimas. Elas catalisam todas as reações químicas do organismo aumentando
a velocidade das reações. Dessa forma, as enzimas comandam todos os eventos
metabólicos.
Uma molécula de ácido graxo tem duas regiões quimicamente distintas. Uma
é formada por uma longa cadeia hidrocarbonada, que é hidrofóbica e não tem muita
reatividade química. A outra região é um grupo carboxila (-COOH), que se comporta
como um ácido (ácido carboxílico). Esse ácido se ioniza em solução, é hidrofílico e
reativo quimicamente. Quase todas as moléculas de ácidos graxos de uma célula
estão ligadas covalentemente a outras moléculas por meio de seu grupo ácido

27
carboxílico. Os variados ácidos graxos encontrados nas células diferem entre si
somente quanto ao comprimento das suas cadeias hidrocarbonadas e quanto ao
número e as posições das ligações duplas carbono-carbono. Os ácidos graxos são
armazenados no citoplasma de muitas células na forma de gotículas de moléculas de
triacilglicerol, que consiste em três cadeias de ácidos graxos ligadas a uma molécula
de glicerol. Quando mobilizadas para fornecer energia, as cadeias de ácidos graxos
são liberadas dos triacilgliceróis e degradadas em unidades de dois carbonos. Essas
unidades de dois carbonos são idênticas àquelas derivadas da degradação da glicose
e entram na mesma via de reações produtoras de energia. Nas células, os
triglicerídeos funcionam como uma reserva concentrada de alimento, pois sua
degradação produz cerca de seis vezes mais energia utilizável do que a degradação
da glicose.
Os ácidos graxos e os seus derivados, como os triacilgliceróis, são exemplos
de lipídeos. Os lipídeos constituem um grupo heterogêneo de moléculas orgânicas
que têm como característica comum a insolubilidade em água (são hidrofóbicos), e a
solubilidade em solventes apolares. Caracteristicamente, eles possuem uma longa
cadeia hidrocarbonada, como nos ácidos graxos e nos isoprenos, ou então múltiplos
anéis aromáticos, como nos esteróis. Os lipídeos têm importante função energética
nos organismos. Além disso, fornecem a barreira hidrofóbica que permite a separação
dos conteúdos aquosos nas células e podem atuar como vitaminas e hormônios
esteroides. (RODWELL, 2017).
Já o nucleotídeo é uma molécula formada por um anel que contém um
nitrogênio ligado a um açúcar de cinco carbonos (pentose) que, por sua vez, carrega
um ou mais grupos fosfato. A pentose pode ser uma ribose (ribonucleotídeos) ou
desoxirribose (desoxinucleotídeos). Os anéis contendo nitrogênio são denominados
bases. As diferentes bases guardam uma grande semelhança entre si. A citosina (C),
a timina (T) e a uracila (U) são chamadas de pirimidinas porque são derivadas do anel
das pirimidinas, que tem seis átomos. A guanina (G) e a adenina (A) são compostos
das purinas e, portanto, possuem um segundo anel, de cinco membros, ligado ao anel
de seis á tomos. A denominação de cada um dos nucleotídeos fundamenta-se na base
que eles contêm.
Os nucleotídeos podem atuar como carreadores de energia de curto prazo.
Mais que qualquer outro carreador de energia, o nucleotídeo trifosfato de adenosina,

28
ou ATP (adenosine triphosphate), é usado para transferir energia em diversas reações
químicas. O ATP é formado por reações impelidas pela energia que é liberada na
degradação oxidativa dos alimentos. Seus três fosfatos estão ligados em série por
meio de duas ligações anidrido fosfórico, que, ao serem rompidas, liberam grandes
quantidades de energia útil. O grupo fosfato terminal geralmente é liberado por
hidrólise, com frequência transferindo o fosfato para outra molécula e liberando
energia para as reações biossintéticas que necessitam de energia. Um papel
extremamente importante dos nucleotídeos é o armazenamento e a disponibilização
da informação genética. Eles servem como módulos para a construção dos ácidos
nucleicos, que são polímeros longos nos quais as subunidades nucleotídicas ficam
ligadas covalentemente por meio da formação de uma ligação fosfodiéster entre o
grupo fosfato ligado ao açúcar de um nucleotídeo e o grupo hidroxila do açúcar do
nucleotídeo seguinte.
Existem dois tipos principais de ácidos nucleicos, os quais diferem quanto ao
tipo de açúcar fosfato em suas respectivas estruturas. Os nucleotídeos com base no
açúcar ribose são os ácidos ribonucleicos, ou RNA. Aqueles que têm como base a
desoxirribose são os ácidos desoxirribonucleicos, ou DNA. A sequência linear dos
nucleotídeos no DNA e no RNA codifica a informação genética das células.
(RODWELL, 2017).

Três famílias de biomoléculas. Cada uma delas é um polímero formado por moléculas pequenas
(monômeros) ligadas entre si por ligações covalentes. Os lipídeos são a única classe de biomoléculas
que não tem uma subunidade comum para todos os seus compostos.
Fonte: Alberts et al. (2011, p. 63).

29
4.2 Relação energética entre as vias catabólicas e anabólicas

Os organismos vivos gastam energia o tempo todo para desempenhar suas

funções. As células estão continuamente se reciclando, degradando macromoléculas
e sintetizando outras. Essa dinâmica que ocorre dentro de cada célula constitui o
metabolismo. Ele ocorre por meio de uma série de reações catalisadas por enzimas
que constituem as vias metabólicas. Cada etapa consecutiva de uma via metabólica
produz pequenas alterações, que pode ser a remoção, transferência ou adição de um
átomo ou grupo funcional ao substrato. Em uma via metabólica existe um precursor,
que é convertido em um produto por meio de uma série de intermediários metabólicos
chamados metabólitos. (RODWELL, 2017).
O metabolismo exige um grande nível de coordenação das atividades celulares,
e tem como funções centrais: 1. obter energia para a célula; 2. converter nutrientes
em macromoléculas; 3. construir estruturas celulares a partir de macromoléculas; e 4.
degradar macromoléculas. Essas funções podem ser separadas em dois tipos de vias
metabólicas: catabólicas e anabólicas.
As vias catabólicas (degradação) capturam a energia química obtida da
degradação de moléculas ricas em energia, formando trifosfato de adenosina (ATP –
molécula que armazena energia). São as vias catabólicas também que convertem
moléculas da dieta (ou moléculas nutrientes armazenadas nas células) em compostos
menores que são necessários para a síntese de novas moléculas complexas. As vias
catabólicas liberam energia, e parte dessa energia é conservada na forma de ATP e
de transportadores de elétrons reduzidos (NADH, NADPH e FADH2); o restante é
perdido como calor. A geração de energia pela degradação de moléculas complexas,
denominada catabolismo, ocorre em três estágios:
1. Hidrólise: primeiramente, moléculas complexas são degradadas até suas
unidades monoméricas. Por exemplo, proteínas são degradadas em aminoácidos,
polissacarídeos em monossacarídeos e triacilgliceróis em ácidos graxos livres e
glicerol.
2. Conversão das unidades monoméricas em intermediários simples: no
segundo estágio, as unidades monoméricas são degradadas em acetil-coenzima A
(CoA) e em uma pequena variedade de moléculas simples. Parte da energia é
conservada como ATP, porém essa quantidade é pequena se comparada com a
energia produzida durante o terceiro estágio do catabolismo.
30
 3. Oxidação da acetil-CoA: o ciclo do ácido cítrico, ou ciclo dos ácidos
tricarboxílicos, é a via final comum da oxidação de moléculas combustíveis, que
produzem acetil-CoA. A oxidação de acetil-CoA gera grandes quantidades de ATP via
fosforilação oxidativa, à medida que os elétrons fluem do NADH e do FADH2 para o
oxigênio.
As vias anabólicas (biossíntese) ocorrem no sentido oposto às catabólicas, já
que utilizam precursores pequenos e simples, como aminoácidos e nucleotídeos, para
formar moléculas maiores e mais complexas, como as proteínas e os ácidos nucleicos.
As reações anabólicas são endergônicas, isto é, necessitam de fornecimento de
energia (NADH, NADPH e FADH₂) produzida pela quebra de ATP, resultando em
difosfato de adenosina (ADP) e fosfato inorgânico (Pi). Com frequência, as reações
anabólicas envolvem reduções químicas em que o poder redutor é, geralmente,
fornecido pelo doador de elétrons NADPH.
Algumas vias metabólicas são lineares e outras são ramificadas, gerando
múltiplos produtos finais úteis a partir de um único precursor, ou convertendo vários
precursores em um único produto. As duas vias, catabólica e anabólica, estão
energeticamente relacionadas. Em geral, as vias catabólicas são convergentes (têm
como finalidade capturar energia química obtida na degradação de moléculas de
energia, formando ATP) e as vias anabólicas são divergentes (suas reações reúnem
moléculas pequenas para formação de moléculas complexas). Algumas vias são
cíclicas (um composto da via é regenerado em reações que convertem outro
composto inicial em produto). (RODWELL, 2017).
As vias catabólicas e anabólicas têm uma importante forma de regulação. As
enzimas que catalisam tanto a degradação quanto a síntese das biomoléculas
complexas estão presentes na maioria das células. Entretanto, não faria sentido elas
atuarem simultaneamente (por exemplo, sintetizando e degradando lipídeos). Isso é
evitado por um sistema de regulação recíproca das vias anabólica e catabólica.
Quando uma via está ativa, a outra está inibida. Embora várias das enzimas que
atuam em vias catabólicas e anabólicas que conectam os mesmos produtos finais (por
exemplo, glicose-piruvato e piruvato-glicose) sejam compartilhadas em ambas as vias,
é importante existirem pontos em que as etapas sejam catalisadas por enzimas
diferentes. Caso contrário, se fossem as mesmas enzimas atuando nos dois sentidos,
a inibição de uma das vias (para que as duas ações não ocorram ao mesmo tempo)

31
acabaria inibindo a outra também. Esses pontos em que as enzimas diferem são
importantes pontos de regulação independentes. Além disso, para que as vias
anabólicas e catabólicas sejam irreversíveis, pelo menos uma das reações específicas
em cada sentido deve ser termodinamicamente muito mais favorável que sua reação
inversa. Outra característica da regulação individual das vias anabólicas e catabólicas
é que elas ocorrem em compartimentos diferentes dentro da célula. Por exemplo, o
catabolismo de ácidos graxos ocorre na mitocôndria, e sua síntese no citosol. Em
compartimentos distintos as concentrações de metabólitos intermediários, enzimas e
reguladores podem ser mantidas em diferentes níveis. Como as vias metabólicas são
cineticamente controladas pela concentração do substrato, conjuntos separados de
intermediários anabólicos e catabólicos também contribuem para o controle das taxas
metabólicas. (RODWELL, 2017).

A relação energética entre as vias catabólicas e anabólicas. As vias catabólicas liberam energia
química na forma de ATP, NADH, NADPH e FADH₂. Esses transportadores de energia são usados
em vias anabólicas para converter precursores pequenos em macromoléculas celulares.
Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 503)

32
4.3 Vias metabólicas anabólicas e catabólicas

Existem milhares de reações químicas conhecidas que compõem uma enorme

diversidade de vias metabólicas. O padrão básico do metabolismo é estabelecido pela
alimentação. Os produtos da digestão de carboidratos, lipídeos e proteínas devem
ser processados principalmente em glicose, ácidos graxos e glicerol e aminoácidos,
respectivamente, que vão ser usados para formar outras biomoléculas, em um ciclo
de rotas anabólicas (síntese) ou catabólicas (degradação).

4.3.1 Metabolismo de carboidratos

A glicose é o principal combustível da maioria dos tecidos. Ela é metabolizada

a piruvato pela via da glicólise. Os tecidos aeróbios metabolizam o piruvato à
acetilCoA, que pode entrar no ciclo do ácido cítrico para oxidação completa a CO2 e
H₂O, ligados à formação de ATP no processo de fosforilação oxidativa. A glicólise
também pode ocorrer de modo anaeróbio quando o produto final é o lactato. A glicose
e seus metabólitos também participam em outros processos – por exemplo, na síntese
do glicogênio, no músculo esquelético e no fígado, e na via das pentoses fosfato, uma
parte alternativa da via glicolítica. Ela é uma fonte de equivalentes redutores (NADPH)
para a síntese de ácidos graxos, e é fonte de ribose para a síntese de nucleotídeos e
ácidos nucleicos.
Os intermediários trioses-fosfato na glicólise originam a porção glicerol dos
triacilgliceróis. O piruvato e os intermediários do ciclo do ácido cítrico fornecem os
esqueletos de carbono para a síntese dos aminoácidos não essenciais ou
dispensáveis. Já a acetil-CoA é o precursor dos ácidos graxos e do colesterol e,
consequentemente, de todos os hormônios esteroides sintetizados no corpo. A
gliconeogênese é o processo de síntese da glicose a partir de precursores não
carboidratos, como lactato, aminoácidos e glicerol. (NELSON; COX, 2014).
A manutenção de uma concentração sanguínea adequada de glicose é
essencial para os tecidos em que ela é o principal combustível (o encéfalo) ou o ú nico
combustível (as hemácias). A glicose proveniente da digestão dos carboidratos é
absorvida pela veia porta do fígado. No fígado, a glicose é captada em quantidades
superiores à s necessidades imediatas e é utilizada na síntese de glicogênio

33
(glicogênese). Entre as refeições, o fígado atua para manter o nível da glicemia a partir
da degradação do glicogênio (glicogenólise) e para, com o rim, converter os
metabólitos não carboidratos, como lactato, glicerol e aminoácidos, em glicose
(gliconeogênese).
O músculo esquelético utiliza a glicose como fonte de energia tanto de modo
aeróbio, formando CO₂, quanto de modo anaeróbio, formando lactato. O músculo
esquelético armazena glicogênio como substrato energético para uso durante a
contração muscular e sintetiza proteína muscular a partir dos aminoácidos
plasmáticos. O músculo responde por cerca de 50% da massa corporal e,
consequentemente, representa uma considerável reserva de proteína, que pode ser
empregada para suprir aminoácidos para a gliconeogênese em caso de inanição.
(NELSON; COX, 2014).

Fonte: https://bloga.grupoa.com.br/

4.3.2 Metabolismo de aminoácidos

Os aminoácidos são necessários para a síntese de proteínas. Alguns precisam

ser supridos na alimentação (os aminoácidos essenciais ou indispensáveis), uma vez
que não podem ser sintetizados pelo organismo. Os restantes são aminoácidos não
essenciais ou dispensáveis, que são supridos pela alimentação, mas que também
podem ser formados a partir de intermediários metabólicos por transaminação,
utilizando o grupamento amino de outros aminoácidos. Após a desaminação, o
nitrogênio amino é excretado na forma de ureia, e os esqueletos de carbono que

34
permanecem após a transaminação podem (1) ser oxidados a CO₂ pelo ciclo do ácido
cítrico, (2) ser utilizados na síntese de glicose (gliconeogênese) ou (3) formar corpos
cetônicos ou acetil-CoA, que pode ser oxidada ou utilizada na síntese de ácidos
graxos. Vários aminoácidos também são precursores de outros compostos, como
purinas, pirimidinas, hormônios – como a epinefrina e a tireoxina –, e
neurotransmissores. (NELSON; COX, 2014).
Os aminoácidos resultantes da digestão das proteínas da dieta são absorvidos
pela veia porta do fígado. O fígado desempenha a função de regular a concentração
sanguínea desses metabólitos. O músculo esquelético sintetiza proteína muscular a
partir dos aminoácidos plasmáticos. O músculo responde por cerca de 50% da massa
corporal e, consequentemente, representa uma considerável reserva de proteína, que
pode ser empregada para suprir aminoácidos para a gliconeogênese em caso de
inanição.

Resumo das vias para o catabolismo dos carboidratos, das proteínas e da gordura da alimentação.
Todas essas vias levam à produção de acetil-CoA, que é oxidada no ciclo do ácido cítrico,
produzindo, por fim, ATP pelo processo de fosforilação oxidativa.
Fonte: Rodwell et al. (2017, p. 140)

35
5 ÁCIDOS NUCLEICOS E NUCLEOTÍDEOS

Os nucleotídeos formam os ácidos nucleicos, que são moléculas que permitem

a todos os organismos vivos transferir informações genéticas de uma geração para
outra. Existem dois tipos de ácidos nucleicos: ácido desoxirribonucleico (mais
conhecido como DNA) e ácido ribonucleico (mais conhecido como RNA).
(CARVALHO, 2018).
Nesta seção, você vai aprender a reconhecer a estrutura química de um dos
ácidos nucleicos, o DNA; vai conhecer as bases nitrogenadas que compõem os ácidos
nucleicos e como elas se organizam nas moléculas; e vai aprender quais são as
diferenças entre os dois principais ácidos nucleicos encontrados nas células.

5.1 Estrutura química do DNA

Em 1953, Watson e Crick propuseram um modelo tridimensional da estrutura

do ácido desoxirribonucleico (DNA), um dos eventos científicos mais importantes do
século passado. A dedução da estrutura correta apoiou-se, em grande parte, na
dedução da configuração estereoquímica mais favorável compatível com os dados de
difração de raios X de Maurice Wilkins e Rosalind Franklin. A descoberta da dupla-
hélice revolucionou totalmente a maneira de os geneticistas analisarem seus dados.
O gene tornou-se um objeto molecular real sobre o qual os químicos podiam pensar
objetivamente, como o faziam a respeito de moléculas menores como o piruvato e o
ATP. Além disso, a descoberta da estrutura do DNA também revelou muito de sua
natureza. As duas fitas entrelaçadas de estruturas complementares sugeriam que
uma fita servia como molde sobre a qual a outra fita era sintetizada. Se essa hipótese
fosse verdadeira, então, o problema fundamental da replicação genica, que intrigara
os geneticistas por tantos anos, estaria conceitualmente resolvido. (CARVALHO,
2018).
A estrutura primária do DNA é a sua sequência de nucleotídeos. Compostos
por um grupo fosfato, um açúcar (desoxirribose) e uma base nitrogenada, essas
moléculas interagem formando cadeias principais lineares, que são as fitas do DNA.
Os resíduos de açúcar de uma cadeia são unidos por ligações fosfodiéster, formando
pontes de fosfato entre si. O grupo hidroxila do carbono 3 da pentose do primeiro

36
nucleotídeo se une ao grupo fosfato ligado à hidroxila do carbono 5 da pentose do
segundo nucleotídeo por meio dessa ligação.

. Ligação 3’5’ fosfodiéster entre os nucleotídeos de uma fita de ácido nucleico. A ligação fosfodiéster
(região sombreada) une o carbono 3’ de um açúcar ao carbono 5’ do próximo açúcar na cadeia de
açúcar-fosfato de um ácido nucleico.
Fonte: Strachan e Read (2013, p. 7).

Embora certos genomas virais sejam compostos por DNA de fita simples, o
DNA celular da maioria dos organismos forma uma dupla-hélice: duas fitas de DNA
são mantidas unidas por ligações de hidrogênio entre as bases nitrogenadas dos
nucleotídeos para formar a dupla-fita. (CARVALHO, 2018).
As ligações de hidrogênio ocorrem entre as cadeias laterais de pares de bases
complementares, lateralmente opostos nas duas fitas da dupla-fita de DNA. Existem
quatro bases nitrogenadas mais frequentes no DNA, são elas: adenina (A), timina
(T), guanina (G) e citosina (C). Tais bases formam pares de acordo com as regras de
Watson-Crick: A pareia com T, enquanto G pareia com C. Em função desse
pareamento de bases, a composição de bases do DNA não é aleatória: a quantidade
de A equivale à de T, e a quantidade de G equivale à de C.

37
Dupla-hélice de DNA. As duas fitas de DNA se enrolam uma na outra, produzindo um sulco menor e
um sulco maior na dupla-hélice. A dupla-hélice apresenta um comprimento de 3,6 nm e um raio de 1
nm por giro.
Fonte: Strachan e Read (2013, p. 8).

A composição de bases do DNA pode, portanto, ser especificada pela

estimativa da porcentagem de GC (a porcentagem de G é igual à porcentagem de C)
em sua composição. Por exemplo, uma sequência de DNA com 42% de GC apresenta
a seguinte composição de bases: G, 21%; C, 21%; A, 29% e T, 29%. (CARVALHO,
2018).
As sequências hidrofílicas de grupos fosfato e desoxirribose ficam no lado de
fora da dupla-fita, orientados para a agua circundante. As bases nitrogenadas das
duas fitas estão empilhadas dentro da dupla-hélice, com suas estruturas hidrofóbicas
em forma de anel e quase planares muito perto umas das outras e perpendiculares
ao eixo longitudinal. O pareamento perfeito das duas fitas faz com que elas se curvem
uma em torno da outra para produzir um sulco menor e um sulco maior na dupla-
hélice; a distância ocupada por um único giro completo da hélice (seu comprimento)
mede 3,6 nm. A molécula de DNA pode adotar diferentes tipos de estrutura helicoidal.
Em condições fisiológicas, a maior parte do DNA em bactérias ou células eucarióticas
adota a forma B, ou seja, uma hélice com giro para a direita (forma uma espiral com

38
sentido horário se afastando do observador) que apresenta 10 pares de bases por
giro. As formas mais raras são o DNA A (hélice com giro para a direita apresentando
11 pares de bases por giro) e o DNA Z (hélice com giro para a esquerda apresentando
12 pares de bases por giro).
As duas extremidades de uma fita simples de DNA são diferentes. A
extremidade 5′ apresenta um resíduo de açúcar no qual o carbono 5′ não está́ ligado
a outro resíduo de açúcar. A extremidade 3′ apresenta um resíduo de açúcar cujo
carbono 30′ não está́ envolvido em uma ligação fosfodiéster. Portanto, as duas fitas
da dupla-hélice de DNA são descritas como antiparalelas uma à outra, visto que a
direção 5′ → 3′ de uma das fitas do DNA é oposta à direção de sua fita complementar.
(CARVALHO, 2018).

Natureza antiparalela da dupla-hélice de DNA. As duas fitas do DNA correm em direções opostas
ligando átomos de carbono 3’ dos resíduos de açúcar a átomos de carbono 5’.
Fonte: Strachan e Read (2013, p. 8).

39
 O código genético está na sequência linear de bases em uma fita de DNA.
Devido ao pareamento de bases, as duas fitas da molécula apresentam sequências
complementares, portanto a sequência de bases de uma fita de DNA pode ser inferida
a partir da sequência da outra fita. É comum descrever sequências de genes
escrevendo a sequência de bases de apenas uma fita, na direção 5′ → 3′, que é a
direção de síntese de uma nova fita de DNA a partir de uma fita molde.

5.2 Bases nitrogenadas dos ácidos nucleicos

A descoberta da dupla-hélice pôs fim, definitivamente, a qualquer controvérsia

a respeito de o DNA ser a substância genética fundamental. Mesmo antes da
separação das fitas na replicação ser verificada experimentalmente, a principal
preocupação dos geneticistas moleculares voltou-se para como a informação genética
do DNA atuava para ordenar os aminoácidos durante a síntese proteica. Com todas
as cadeias de DNA capazes de formar dupla-hélice, a essência de sua especificidade
genética deveria residir nas sequências lineares de seus quatro nucleotídeos
componentes. Assim, entendidas como entidades que contém a informação, as
moléculas de DNA passaram a ser consideradas como palavras muito longas
compostas a partir de um alfabeto de quatro letras (A, G, C e T). Mesmo com apenas
quatro letras, o número de sequências de DNA possíveis (4ᴺ, em que N é o número
de letras na sequência) é muito, muito grande, mesmo para as menores moléculas de
DNA; pode existir um número praticamente infinito de mensagens genéticas
diferentes.
DNA e RNA possuem estruturas muito similares. Ambos são grandes polímeros
formados por sequências de nucleotídeos e compostos por três unidades principais:
um açúcar (desoxirribose ou ribose), um grupo fosfato e uma base nitrogenada.
Enquanto os grupos açúcar e fosfato alternam em sequência e formam a espinha
dorsal da estrutura do ácido nucleico, as bases nitrogenadas, que ficam presas a cada
resíduo de açúcar, podem diferir em cada um dos nucleotídeos adjacentes. A
sequência de bases identifica o ácido nucleico e determina a sua função. Portanto,
é a sequência delas que determina o que cada segmento de DNA ou RNA vai
codificar. (NELSON; COX, 2014).
As bases nitrogenadas são derivadas de dois compostos relacionados: a
pirimidina e a purina. Tanto as bases nitrogenadas quanto os açúcares dos
40
nucleotídeos são compostos heterocíclicos (compostos que têm um anel do qual
fazem parte pelo menos dois tipos diferentes de átomos). A base de um nucleotídeo
é ligada covalentemente (no N-1 das pirimidinas e no N-9 das purinas) por uma ligação
N-b-glicosídica ao carbono 19 da pentose, e o fosfato é esterificado no carbono 59. A
ligação N-b-glicosídica é formada pela remoção dos elementos de agua (um grupo
hidroxila da pentose e o hidrogênio da base), como na formação da ligação O-
glicosídica. As duas moléculas, DNA e RNA, contêm duas bases púricas principais,
adenina (A) e guanina (G), as quais possuem dois anéis interligados, e duas
pirimídicas, que possuem um anel simples. Tanto no DNA quanto no RNA, uma das
pirimidinas é a citosina (C), mas a segunda pirimidina não é a mesma nos dois: é a
timina (T) no DNA e a uracila (U) no RNA. Apenas raramente a timina é encontrada
no RNA ou a uracila no DNA. Nos ácidos nucleicos, cada base é ligada ao carbono 1
do açúcar, sendo que um açúcar contendo uma base ligada é chamado de
nucleosídeo. Um nucleosídeo contendo um grupo fosfato ligado aos carbonos 5 ou 3
do açúcar constitui a unidade básica de repetição de uma fita de DNA, sendo
denominada de nucleotídeo.
Existem muitas outras bases nitrogenadas encontradas na natureza, e essas
moléculas podem ser encontradas incorporadas em outros compostos. Por exemplo,
anéis de pirimidina são encontrados em tiamina (vitamina B1) e barbitúricos, bem
como em nucleotídeos. (NELSON; COX, 2014).

Purinas e pirimidinas. Quatro bases nitrogenadas (A, C, G e T) ocorrem no DNA, e quatro bases
nitrogenadas (A, C, G e U) ocorrem no RNA. A e G são purinas; C, T e U são pirimidinas.
Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 282).

41
5.3 Os ácidos nucleicos DNA e RNA

O DNA é a molécula que contém a informação para o sequenciamento dos

aminoácidos de uma proteína. Entretanto, ele não é a única molécula de ácido
nucleico necessária para a síntese proteica. Experimentos demonstraram que a
síntese proteica ocorria em locais da célula onde não havia DNA, o que excluía a
possibilidade de um papel direto do DNA neste processo. Em todas as células
eucarióticas, a síntese de proteínas ocorre no citoplasma, que está separado do DNA
cromossômico pela membrana nuclear. (NELSON; COX, 2014).
Portanto, pelo menos em células eucarióticas, uma segunda molécula
portadora de informações que obtém sua especificidade genética a partir do DNA
precisava existir. Essa molécula seria então transportada para o citoplasma para atuar
como molde na síntese proteica. Desde o início, as atenções concentraram-se sobre
uma segunda classe de ácidos nucleicos, ainda funcionalmente obscura, o RNA.
Torbjörn Caspersson e Jean Brachet haviam demonstrado que o RNA se localizava
basicamente no citoplasma; e foi fácil imaginar fitas simples de DNA atuando como
moldes para cadeias complementares de RNA, quando não estavam servindo como
molde para as fitas complementares de DNA.
A análise da estrutura do RNA revela como ele pode ser sintetizado a partir de
uma molécula de DNA. Quimicamente, eles são muito semelhantes. O RNA também
é uma molécula longa e não ramificada, que contém quatro tipos de nucleotídeos
unidos por ligações fosfodiéster 3′5′.
Duas diferenças em seus grupos químicos distinguem o RNA do DNA. A
primeira é uma discreta modificação no componente açúcar. O açúcar do DNA é a
desoxirribose, enquanto o RNA contém ribose, idêntica à desoxirribose exceto pela
presença de um grupo OH (hidroxila) extra no carbono 2. A segunda diferença é que
o RNA contém a pirimidina uracila, extremamente similar à timina, no lugar da timina
do DNA. Apesar dessas diferenças, entretanto, os polirribonucleotídeos podem formar
hélices complementares como a dupla- -hélice do DNA. Nem o grupo hidroxila
adicional, nem a ausência do grupo metila – encontrado na timina, mas ausente na
uracila – afetam a capacidade do RNA de formar estruturas dupla-hélice, mantidas
pelo pareamento de bases.

42
 Estrutura química do RNA. (A) O RNA contém o açúcar ribose, o qual difere da desoxirribose, o
açúcar utilizado no DNA, pela presença de um agrupamento –OH adicional. (B) O RNA contém a
base uracila, a qual difere da timina, a base equivalente no DNA, pela ausência de um grupo –CH3 .
(C) Um pequeno fragmento de RNA. A ligação química fosfodiéster entre nucleotídeos no RNA é a
mesma que ocorre no DNA.
Fonte: Alberts et al. (2011, p. 302)

Outra diferença em relação ao DNA é que, uma vez que a molécula de RNA é
uma fita simples complementar a apenas uma ou duas fitas de um gene, seu conteúdo
de guanina não é necessariamente igual ao seu conteúdo de citosina, assim como o
seu teor de adenina não é necessariamente igual ao seu teor de uracila. Ainda, a
molécula de RNA pode ser hidrolisada por bases em 2′,3′-diésteres cíclicos de
mononucleotídeos, compostos que não podem ser formados a partir do DNA tratado
com bases (álcalis) devido à ausência do grupo 2′-hidroxila. A labilidade alcalina do
RNA é útil tanto para o diagnóstico quanto para a análise. (NELSON; COX, 2014).
Ao contrário do DNA, o RNA é normalmente encontrado como uma molécula
de fita simples. Caso o RNA forme hélices de dupla-fita, é provável que essas duplas-
fitas sejam compostas por duas partes da mesma molécula de RNA de fita simples.
Apesar dessas diferenças químicas serem pequenas, o DNA e o RNA diferem
drasticamente em termos de estrutura geral. Por ocorrerem nas células em forma de
fita simples, as cadeias de RNA podem dobrar-se sob diversas formas, similarmente

43
ao que ocorre com uma cadeia de polipeptídeos que estrutura a conformação final de
uma proteína. A capacidade de dobrar-se em formas tridimensionais complexas
permite que algumas moléculas de RNA desempenhem funções estruturais e
catalíticas.
As moléculas citoplasmáticas de RNA que funcionam como modelos para a
síntese de proteínas (i.e., que transferem informação genética do DNA para uma
maquinaria sintetizadora de proteínas) são designadas mRNAs. Muitas outras
moléculas de RNA citoplasmáticas abundantes (RNAs ribossomais; rRNAs) têm
funções estruturais que contribuem para a formação e a função dos ribossomos (a
maquinaria organelar para a síntese de proteínas), ou funcionam como moléculas
adaptadoras (RNAs de transferência; tRNAs) para a tradução da informação do RNA
em sequências específicas de aminoácidos polimerizados. (NELSON; COX, 2014).

5.4 O dogma central

No outono de 1953, a hipótese vigente era de que o DNA cromossômico

funcionava como molde para a síntese de moléculas de RNA, as quais,
subsequentemente, deslocavam-se para o citoplasma e determinavam a sequência
dos aminoácidos nas proteínas. Em 1956, Francis Crick referiu-se a esse processo de
transmissão da informação genética como dogma central:

No diagrama, as setas indicam a direção proposta para o fluxo da informação

genética. A seta circundando o DNA significa que o DNA é o molde para a sua própria
replicação. A seta entre o DNA e o RNA indica que a síntese de RNA (chamada de
transcrição) é promovida a partir de um molde de DNA. Da mesma forma, a síntese
de proteínas (chamada de tradução) é coordenada por um molde de RNA. É
importante ressaltar que as duas últimas setas foram apresentadas de maneira
unidirecional; isto é, as sequências de RNA nunca são determinadas por moldes de
proteínas, nem se imaginava, na época, que o DNA pudesse ser sintetizado a partir
de um molde de RNA.

44
 A premissa de que as proteínas nunca servem como moldes para o RNA tem
se mantido ao longo do tempo. Entretanto, algumas vezes, as cadeias de RNA atuam
como molde para a síntese de cadeias de DNA de sequência complementar. Essa
reversão do fluxo normal da informação corresponde a eventos muito raros, quando
comparados com o enorme número de moléculas de RNA produzidas a partir de
moldes de DNA. Dessa forma, o dogma central, proposto originalmente há cerca de
50 anos, ainda é essencialmente válido.

6 AMINOÁCIDOS

Os aminoácidos são moléculas orgânicas formadas por átomos de carbono (C),

hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N) e são responsáveis por diversos
processos metabólicos do nosso organismo, entre eles a formação de enzimas, de
hormônios e de anticorpos.

6.1 Estrutura básica dos aminoácidos

Existem mais de 300 tipos diferentes de aminoácidos na natureza, mas apenas

20 deles estão presentes na formação das proteínas em mamíferos. Esses
aminoácidos têm funções distintas e são importantes para a formação das proteínas
– estas, por sua vez, indispensáveis a praticamente todos os processos vitais. Todas
as células possuem mecanismos de transdução de sinais. Entre esses mecanismos
podemos citar: hormônios, fatores de crescimento e neurotransmissores. Esses
mecanismos de transdução de sinais dependem, na grande maioria das vezes, de
proteínas e aminoácidos. (ANDRADE, 2018).
Os aminoácidos são compostos carbônicos. No centro, possuem um carbono,
chamado carbono alfa. Este é, geralmente, um carbono quiral, possuindo isomeria
óptica. Nesse carbono há quatro ligações: um hidrogênio, um grupo amina (NH₂), um
grupo carboxílico (COOH) e um grupo chamado radical (R).
O Grupo R varia para cada aminoácido, ou seja, o grupo R que irá definir o
aminoácido formado.

45
 Estrutura básica dos aminoácidos.
Fonte: Trabajo (2006).

Os aminoácidos se ligam por meio de ligações peptídicas, liberando uma

molécula de água. Isso ocorre quando um grupo amino de um aminoácido se liga a
um grupo carboxílico de outro aminoácido, formando, assim, dipeptídeos, tripeptídeos
e polipeptídeos.
Os aminoácidos são as unidades fundamentais de formação das proteínas e
dos protídeos. Existem 21 aminoácidos comuns diferentes, e eles constituem todas
as proteínas e protídeos existentes. Todos apresentam um átomo central de carbono
alfa, ao qual se ligam um grupo ácido carboxílico (características ácidas), um grupo
amino (características básicas) e um átomo de hidrogênio, restando a quarta valência
para se juntar com qualquer outro radical (cadeia lateral). Em condições fisiológicas,
o grupo amino está protonado e o grupo carboxílico está desprotonado, na forma de
íon carboxilato (COO-). (ANDRADE, 2018).
Segundo as propriedades ácido/básicas dos aminoácidos, todos os
aminoácidos em solução aquosa têm grupos carboxila (ácidos) e amino (básicos)
ionizáveis. Além disso, os monômeros proteicos ácidos e básicos apresentam um
grupo adicional no radical. Dessa forma, aminoácidos livres e combinados podem agir
como tampões. Transformando-se a equação de constante dissociação, obtém-se a
equação de Henderson Hasselbach, muito útil para as relações de equilíbrio entre
ácido e bases, bem como para soluções tampão. (ANDRADE, 2018).
Uma solução tampão pode ser criada misturando concentrações semelhantes
de um ácido fraco (HA) e sua base conjugada/forma salina (A-). Um tampão, contudo,
só será efetivo se o pH da solução variar em, no máximo, uma unidade, para mais ou
para menos, do pKa do ácido fraco, sendo máximo o desempenho quando o pH é
igual ao pKa . O ponto isoelétrico (pI), média aritmética entre os dois valores de pK
(pK₁ +pK₂/₂), define o pH em que o aminoácido estará eletricamente neutro, ou seja,
em que suas cargas positivas e negativas estão em igual quantidade. Quando o
radical também é ionizável (aminoácidos ácidos/ básicos), o pI é calculado com os
números de pK mais próximos da forma neutra do monômero de proteína.
46
 Os aminoácidos são compostos por dois grupos estruturais capazes de liberar
prótons: o grupo carboxila-COOH e o grupo amina -NH3. Quando varia o pH do meio
onde um Aa se encontra, ele tem a capacidade de liberar ou doar H. Por isso, os
aminoácidos têm função de tampão, em determinada faixa de variação do pH. Essa
capacidade de liberar H se chama capacidade de dissociação dos aminoácidos e está
de acordo com a constante de ionização (pKₐ) dos grupos funcionais citados.
(ANDRADE, 2018).
A medida que o pH do meio começa a se elevar, a função tampão do Aa entra
em ação, ele libera primeiro o H do grupo carboxila (pois tem pk₁ menor). Quando o
pH chega ao mesmo valor do pk₁, isso significa que 50% das moléculas estão na
forma de íon dipolar (sem um H, com carga positiva e negativa), e 50%,
completamente protonadas.
Quando o pH aumenta no meio até chegar ao valor de pk₂, os H do grupo NH3
começam a ser liberados, ficando 50% das moléculas na forma dipolar, e 50%, na
forma de íon carregado negativamente. Cada aminoácido tem seu próprio pk₁ para o
grupo carboxila, e pk₂ para o grupo amina. Alguns têm cadeia lateral com um desses
dois grupos, possuindo então um grupo ionizável a mais e um pk₃.

. Dissociação do grupo carboxílico e amino dos aminoácidos.

Fonte: Smith, Marks e Lieberman (2007).

47
6.2 Classificação dos aminoácidos

Vamos ver agora as principais classificações dos aminoácidos. Eles podem ser
divididos em:
 Não essenciais: os aminoácidos desse grupo são produzidos pelo
organismo, ou seja, não dependem de ingestão. Entre os aminoácidos não essenciais
temos: glutamato, glutamina, glicina, prolina, aspartato, asparagina, alanina, serina,
tirosina e cisteína.
 Essenciais: os aminoácidos desse grupo não são produzidos pelo
organismo e dependem da ingestão. Nesse caso, podemos citar: triptofano, valina,
treonina, fenilalanina, isoleucina, metionina, histidina, arginina, lisina e leucina.
Além disso, os aminoácidos podem ter características afóteras, ou seja, podem
se comportar como substâncias ácidas ou básicas, dependendo do pH. Isso ocorre
no grupo amino e carboxílico. (ANDRADE, 2018).
A cadeia lateral em pH fisiológico, por sua vez, pode ser classificada como:
 Apolar: a glicina, o primeiro aminoácido identificado em hidrolisado de
proteínas e presente em quantidade significava em gelatina, tem a menor cadeia
lateral entre todos aminoácidos – apenas um átomo de hidrogênio. Outros
aminoácidos, como valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina e fenilalanina,
possuem cadeias compostas por cadeias de hidrocarbonetos ou por átomos com
eletronegatividades semelhantes, que praticamente se anulam.
 Polar sem carga elétrica: os aminoácidos pertencentes a esse grupo
apresentam grupos hidroxila, amida ou tiol. Nesse grupo podemos citar seis
aminoácidos: serina, treonina, asparagina, glutamina, tirosina e cisteína.
 Polar com carga elétrica: esses aminoácidos podem ser carregados
positivamente ou negativamente. Os aminoácidos básicos – lisina, arginina e histidina
– são carregados positivamente. Aspartato e glutamato são carregados
negativamente. A histidina é neutra nos limites básicos dos valores fisiológicos de pH.
Como consequência, as cadeias laterais de resíduos de histidina frequentemente
participam das reações catalisadas por enzimas.
Além disso, os aminoácidos também podem ser classificados como
glicogênicos e cetogênicos. Os glicogênicos são aqueles cujo catabolismo produz
piruvato ou outros intermediários do ciclo de Krebs. Esses intermediários são

48
substratos para a gliconeogênese e podem, portanto, originar a formação de glicose
ou de glicogênio no fígado e de glicogênio no músculo.
Os cetogênicos são aminoácidos cujo catabolismo produz acetoacetato, ou um
de seus precursores (acetil-CoA ou acetoacetil-CoA). Leucina e lisina são os únicos
aminoácidos exclusivamente cetogênicos – seus esqueletos carbonados não são
substrato para gliconeogênese e para a formação de glicogênio.
Por fim, os aminoácidos também podem ser classificados em essenciais ou não
essenciais. Os essenciais não podem ser produzidos pelo organismo dos animais.
Existem aminoácidos derivados, geralmente formados por modificações enzimáticas
de um aminoácido comuns, depois de sua incorporação à proteína. (ANDRADE,
2018).

6.3 A importância dos aminoácidos nos processos metabólicos do organismo

Os aminoácidos são moléculas com muitas propriedades e participam de várias

etapas fundamentais nos processos biológicos, com funções distintas. As cadeias
laterais ou R variam de apenas um hidrogênio a grupos com anel aromático, portanto
o tamanho da cadeia lateral influencia no peso molecular, assim como na sua natureza
hidrofílica ou hidrofóbica. (ANDRADE, 2018).
Entre os processos importantes em que estão envolvidos com os aminoácidos,
temos a produção e proliferação celular, síntese de proteínas, nucleotídeos, lipídeos,
a produção de enzimas – inclusive de enzimas antioxidantes, como a glutationa – e o
reabastecimento de carbonos no ciclo do ácido cítrico.
Atualmente muito se fala dos aminoácidos de cadeia ramificada, chamado de
BCAA – do inglês, branch chain amino acids. Esses aminoácidos são importantes para
o desenvolvimento e desempenho da musculatura estriada. Outro aminoácido
importante, a tirosina, é fonte de neurotransmissores excitatórios e dos hormônios
catecolaminas, como a adrenalina e a dopamina. As catecolaminas contam com um
anel aromático derivado da tirosina. Ainda envolvendo neurotransmissores e
hormônios, temos a serotonina, a qual está associada a produção de serotonina e
melatonina, regulando o humor, apetite e sono. Já a histidina está envolvida nos
processos imunológicos (anti-histamínicos) e mediador inflamatório. O glutamato é
fonte do ácido gama-amino-butírico (GABA). Junto com a cisteína e a glicina, o
glutamato está envolvido no combate aos radicais livres.
49
7 PROTEÍNAS

As proteínas controlam inúmeras funções biológicas, sendo a biomolécula mais

abundante em todas as células. Elas possuem tipos de ligações químicas que mantêm
sua estrutura e desempenham importância única nas células. Além disso, as proteínas
são os produtos da informação genética contida no DNA. (ANDRADE, 2018).

7.1 Os quatro níveis da estrutura proteica

As proteínas são as moléculas mais abundantes e diversas do organismo. São

formadas por aminoácidos unidos em cadeias lineares. Além de carbono, hidrogênio
e oxigênio, elas contêm nitrogênio em sua estrutura. O processo digestivo quebra as
proteínas em aminoácidos, que são então absorvidos.
Elas possuem funções estruturais, motoras e hormonais; são também enzimas
e fazem parte da membrana plasmática. Servem como transportadoras de
componentes hidrofóbicos pelo sangue, como hormônios que transmitem sinais de
um grupo de células a outro, como canais de íons na membrana plasmática e como
enzimas.
Existe uma grande quantidade de proteínas no nosso organismo, e elas
executam funções bem distintas. Os 20 aminoácidos que compõem nossas proteínas
podem ser organizados em uma ampla variedade de sequências determinadas pelo
código genético. Em razão da sua grande variedade, as proteínas estão organizadas
em uma estrutura tridimensional determinada pelos aminoácidos constituintes para
desempenhar sua função específica. Os níveis estruturais das proteínas podem ser
classificados em primário, secundário, terciário ou quaternário.

Fonte: Níveis de estruturas protéicas (2013).

50
 Estrutura primária: é a sequência de aminoácidos da proteína. É o nível mais
simples, responsável pela definição das demais estruturas. A ordem dos aminoácidos
é de grande importância.
Estrutura secundária: é caracterizada por arranjos regulares de aminoácidos
agrupados na estrutura primária. Refere-se ao dobramento local do esqueleto
polipeptídico em conformações de hélice, folha pregueada ou ao acaso. As
conformações em alfa-hélice e em beta-pregueada são as mais estáveis
termodinamicamente, mas existe a possibilidade de uma proteína se dobrar ao acaso.
As cadeias laterais projetam-se para cima e para baixo da estrutura. Podem
apresentar duas ou mais cadeias polipeptídicas dispostas de forma paralela ou
antiparalela, diferentemente da conformação em alfa-hélice. (ANDRADE, 2018).
Um domínio estrutural, por sua vez, é uma estrutura globular compacta – uma
unidade de enovelamento – formada internamente por polipeptídeos hidrofóbicos e
externamente por polipeptídeos hidrofílicos.Geralmente, um domínio estrutural se
dobra independentemente de outras unidades estruturais da cadeia.
Estrutura terciária: refere-se tanto aos domínios (unidades funcionais
fundamentais com estruturas tridimensionais em um peptídeo) quanto ao arranjo final
destes no polipeptídeo. Mostra a localização de cada um dos seus átomos no espaço.
Inclui relações geométricas entre segmentos distantes na estrutura primária e
secundária.
Estrutura quaternária: a proteína quaternária não está sempre presente. É
mantida principalmente por ligações iônicas, pontes de hidrogênio e interações do tipo
hidrofóbico.

Fonte: https://www.shutterstock.com/
51
7.2 Quais os tipos de ligações que estão envolvidas na estabilidade das
proteínas?

A ligação peptídica ocorre entre um grupamento carboxílico e um grupamento

amina, com liberação de um H₂O. Esse tipo de ligação é a mais básica e une os
aminoácidos, estando presente desde o nível primário das proteínas.
Na alfa-hélice da estrutura secundária, os peptídeos formam duas pontes de
hidrogênio, uma com a ligação peptídica do quarto aminoácido acima e outra com a
ligação peptídica do quarto aminoácido abaixo. As cadeias laterais permanecem do
lado externo da estrutura em espiral. Já na folha beta-pregueada, ocorre o
estabelecimento de pontes de hidrogênio perpendiculares à espinha dorsal, com
outras regiões polipeptídicas semelhantes alinhadas em direção paralela ou
antiparalela.
Na estrutura terciária, as cadeias laterais hidrofóbicas tendem a permanecer no
interior, enquanto as hidrofílicas ficam no exterior para serem estabilizadas pela
solvatação. As dobras da estrutura terciária são estabilizadas pela própria interação
entre os radicais dos aminoácidos. Podem ser mantidas por ligações iônicas (atração
eletrostática), covalentes (quando há compartilhamento de elétrons), hidrofóbicas
(entre radicais apolares) ou pontes de hidrogênio (atração entre H e F, O ou N).
Por fim, na estrutura quaternária, as subunidades ficam associadas não
covalentemente. Você deve ter em mente que não são todas as proteínas que
alcançam esse nível de organização.

7.3 Estrutura das proteínas de acordo com sua função

As proteínas podem ser classificadas de acordo com a função, as

características e a conformação de cada cadeia. As proteínas fibrosas ou fibrilares ‒
a alfa queratina, o colágeno e a fibroína da seda ‒ são compostas de uma estrutura
simples secundária que se repete. Além disso, possuem força e flexibilidade, devido
à grande tensão estabelecida entre os resíduos. São todas insolúveis; os radicais
hidrofóbicos estão tanto no interior quanto na superfície da proteína. (ANDRADE,
2018).

52
 Já as proteínas globulares, como a albumina, as enzimas e as imunoglobulinas,
têm segmentos diferentes das cadeias polipeptídicas. Os segmentos dobram-se uns
sobre os outros, gerando uma molécula de forma mais compacta e extremamente
solúvel nos fluidos biológicos.
Já com relação aos produtos de hidrólise, as proteínas são classificadas da
seguinte forma:
 Simples: formadas somente por aminoácidos, como a albumina sérica.
 Conjugadas: aminoácidos + compostos de origem não proteica, como
glicoproteínas e lipoproteínas.
As modificações pós-traducionais podem reduzir o tamanho da proteína, como
é o caso do pepsinogênio, reduzido à pepsina. Podem também ocorrer alterações por
modificação covalente, como:
 Fosforilação: importante na ativação e desativação de compostos.
 Hidroxilação: torna as proteínas mais solúveis.
 Glicosilação: importante no monitoramento da hemoglobina glicosilada no
diabetes.

7.4 Classificação das proteínas

As proteínas podem ser classificadas de diversas formas; uma das mais

utilizadas é quanto à sua composição. As proteínas simples são formadas apenas
por aminoácidos, por exemplo: a albumina sérica (secretada pelo fígado; transporta
compostos hidrofóbicos no sangue); as globulinas com função de transporte; a
queratina (insolúvel; principal componente da epiderme, das unhas e do cabelo); e as
histonas (carregadas positivamente; ligam-se ao DNA por meio de ligações iônicas).
(ANDRADE, 2018).
Existem também proteínas que apresentam na sua estrutura aminoácidos e
compostos não proteicos, denominadas proteínas conjugadas. Nas proteínas
conjugadas, a porção proteica recebe o nome de apoproteína e o composto não
proteico de grupo prostético; juntos eles formam a holoproteína. São exemplos as
glicoproteínas (grupo prostético glicídico; imunoglobulinas ou anticorpos – contra
infecções bacterianas; colágeno – composto basicamente por glicina, prolina e
hidroxiprolina, presente em todo o corpo; glicoproteínas da membrana – receptores,

53
transportadores e reconhecimento celular; mucinas – lubrificante biológico), as
fosfoproteínas (o substrato proteico apresenta serina, treonina ou tirosina), as
lipoproteínas (lipídio como grupo prostético; LDL – carregadora do colesterol; HDL –
função protetora, pois transporta o colesterol para o fígado a fim de que ele seja
excretado; VLDL), as metaloproteínas (grupo prostético com um metal ligado
diretamente aos aminoácidos) e as cromoproteínas (apresentam um metal ligado a
componentes do grupo prostético; mioglobina).
Por outro lado, existem proteínas com função hormonal, por exemplo, o
hormônio do crescimento (GH), responsável pela proliferação dos tecidos
mesodérmicos, e a insulina, responsável pela regulação do metabolismo. Há também
proteínas que exercem uma função transportadora, responsáveis pelo transporte de
moléculas específicas no sangue, por exemplo, a albumina e a hemoglobina.
As proteínas fibrosas possuem funções estruturais e diferenciam-se apenas
pela sua composição primária e secundária, já que não são globulares. O colágeno é
a proteína mais abundante nos humanos. Possui a característica de ser rígida e
insolúvel; compõe a matriz extracelular, o humor vítreo do olho, os tendões, a córnea,
os ossos e as cartilagens. Nos órgãos, o colágeno fornece a forma e permite
resistência aos mesmos. A estrutura dessa proteína fibrosa é composta de três
polipeptídeos, cadeias G, enrolados de modo a formar uma tripla hélice – assegurada
por pontes de hidrogênio. As variedades do colágeno ocorrem pela combinação
diferenciada de três tipos de fitas (G1, G2 e G3). Os radicais dos resíduos de
aminoácidos, também chamados de cadeia lateral, estão voltados para fora, a fim de
que se unam facilmente a cadeias semelhantes, formando fibras. Em todas as cadeias
polipeptídicas, a cada três posições – na junção das fitas – há uma molécula de glicina,
havendo também grande quantidade de hidroxilisina e hidroxiprolina no meio da fita.
As lipoproteínas são complexos de proteínas e lipídeos que formam
agregados distintos, com uma estequiometria aproximada entre seus componentes.
As moléculas são mantidas unidas por interações não-covalentes. Nesse grupo de
proteínas, podemos citar o colesterol HDL e o colesterol LDL. Já as glicoproteínas
estão presentes na face externa da membrana e são responsáveis pelo
reconhecimento celular e pelo fornecimento de determinantes antigênicos em
eritrócitos. Em relação à sua composição, as glicoproteínas têm na sua estrutura
moléculas de glicídios. (ANDRADE, 2018).

54
 Uma proteína muito importante é a elastina, pois produz tecido conjuntivo
bastante elástico. Encontrada nos pulmões, nos vasos e nos ligamentos elásticos, tem
a capacidade de aumentar seu tamanho muitas vezes e, após, retomar a conformação
original. Sua composição é, principalmente, de aminoácidos pequenos e apolares,
podendo suas quatro cadeias ser covalentemente unidas a fim de aumentar a rigidez
da substância. Por fim, as alfa-queratinas são insolúveis e encontradas nos cabelos,
na pele e nas unhas. Alfa-hélices dessa substância nos cabelos, por exemplo, formam
respectivamente alfa-hélices, protofibrilas, microfibrilas e cabelo.

8 CARBOIDRATOS

Os carboidratos correspondem a mais de 45% da ingestão calórica diária de

um indivíduo. Eles são a maior fonte de substratos energéticos em uma dieta típica
ocidental. Portanto, essas biomoléculas fornecem grande parte da energia nos
processos celulares, além de participarem da comunicação intercelular e da
composição das membranas. (ANDRADE, 2018).
Nesta seção, você vai ver como os carboidratos estão amplamente distribuídos
nos vegetais e nos animais e possuem papéis estruturais, de reserva e metabólicos
importantes.
Os glicídios são compostos formados por unidades fundamentais, chamadas
oses, e por polímeros destas unidades. Os glicídios simples são compostos ternários,
isto é, formados por três elementos: carbono, hidrogênio e oxigênio. Esses três
elementos encontram-se na proporção de 1:2:1.

Fonte: https://www.sbac.org.br/
55
 Os glicídios simples admitem, assim, uma fórmula geral Cₙ H₂ₙOₙ . Nesta
fórmula existe uma molécula de água para cada átomo de carbono, o que originou,
erroneamente, o nome de hidratos de carbono ou carboidratos para estes compostos.
Uma curiosidade interessante sobre este tema é que os adoçantes artificiais
estimulam os mesmos receptores gustativos dos açúcares, porém não são
aproveitados pelo organismo.

8.1 A estrutura dos monossacarídeos, dissacarídeos e polissacarídeos

Os carboidratos podem ser chamados também de glicídios, hidratos de

carbono, açúcares e oses. Estes compostos são aldeídos ou cetonas e seus derivados
que contêm duas ou mais hidroxilas. A nomenclatura inclui a função, o número de
átomos de carbono e a terminação ose. No caso da aldo-hexose, significa que é um
aldeído de seis carbonos.
Os monossacarídeos são carboidratos que não podem ser hidrolisados a
compostos mais simples. As oses portadoras de grupo aldeído são chamadas aldoses
e as portadoras de grupo cetônico, cetoses. Tanto as aldoses como as cetoses são
classificadas de acordo com o número de átomos de carbono existentes na molécula.
As oses com três carbonos são denominadas de trioses; com quatro carbonos,
tetroses; com cinco carbonos, pentoses; com seis carbonos, hexoses e com sete
carbonos, heptoses. (NELSON; COX, 2014).

Os principais monossacarídeos. Em A, estão representadas duas trioses. Em B, duas hexoses

comuns e, em C, as pentoses de ácidos nucleicos.
Fonte: Nelson e Cox (2014).

56
 Já os oligossacarídeos são polímeros de menos de oito monossacarídeos. Por
fim, os olissacarídeos são feitos a partir da união de oito ou mais monossacarídeos.
Os dissacarídeos mais comuns são a lactose, sacarose e a trealose. A lactose possui
uma ligação glicosídica β1 → 4 entre a galactose e a glicose. A sacarose, conhecida
como açúcar de mesa, é um dissacarídeo formado entre a glicose e a frutose unida
por uma ligação glicosídica α-1,2. A trealose é um açúcar não redutor importante nos
insetos, pois é um fluido circulante conhecido como a hemolinfa. (NELSON; COX,
2014).

Três dissacarídeos mais comuns estão representados com suas ligações glicosídicas.
Fonte: Nelson e Cox (2014)

8.2 As funções que os carboidratos podem desempenhar nas células

Os polissacarídeos da dieta são sólidos, cristalinos e incolores, dissolvendo-se

perfeitamente em soluções aquosas (polares). O amido é um homopolissacarídeo,
pois é composto exclusivamente por polímeros da glicose. Há dois tipos: a α-amilose
57
(linear, de ligações α- 1,4), extraída durante o cozimento da batata e responsável pela
coloração escura da água, e a amilopectina (ramificada, de ligações α-1,4 e α-1,6),
que não é liberada do legume ao aquecimento. Nos alimentos é encontrada em grãos.
O cozimento rompe as moléculas ali armazenadas, aumentando a digestibilidade.
Com o resfriamento, essas estruturas se reorganizam. Por outro lado, o glicogênio
tem ligações α-1,4, mas possui mais ramificações com as ligações α-1,6 e tem origem
em células animais. Veja na Figura abaixo a estrutura desses polissacarídeos.

Glicogênio e amido. No item A está representado a amilose, com as ligações glicosídicas α-1,4. No
item B, estão demonstradas as ligações α-1,6 da amilopectina e nos pontos de ramicação do
glicogênio. No item C está um esquema dos agrupamentos de amilose e amilopectina.
Fonte: Nelson e Cox (2014).

A celulose é uma fibra e, portanto, é digerível apenas pelos ruminantes,

possuidores de uma bactéria simbionte específica no trato digestório, secretora de
celulase. Caracteriza-se como um homopolissacarídeo linear não ramificado de
glicoses unidas em ligações β1 → 4. Outro polissacarídeo é a quitina,
homopolissacarídeo feito por N-acetilglicosaminas e interconectados em ligações β-
1,4. Compõe o exoesqueleto de insetos e a parede celular de fungos. Uma utilidade
dos carboidratos é a fabricação de ágar, pois certas algas contêm uma mistura de D-
galactose e L-galactose, com que se produz um gel utilizado no processo de
eletroforese. A eletroforese é uma técnica que separa biomoléculas por meio de carga
e massa molecular. (NELSON; COX, 2014).

58
8.3 Isomeria entre os monossacarídeos e as ligações glicosídicas

O D-gliceraldeído, o L-gliceraldeído e a dihidroxiacetona são os hidratos de

carbono mais simples (trioses). O átomo de carbono assimétrico mais afastado da
carbonila define se um composto é D, se estiver à direita, ou L, à esquerda. Estes
isômeros são o aldeído D-glicérico e o aldeído L-glicérico. O primeiro é dextrógiro e o
segundo, levogiro.
Os enantiômeros são compostos nos quais a conformação espacial de um é a
imagem especular do outro. Já os epímeros são esteroisômeros (isômeros ópticos)
que diferem na configuração dos ligantes de apenas um carbono assimétrico. Alguns
exemplos de aldoses epímeras: D-Glicose, D-Manose e D-Galactose. (NELSON;
COX, 2014).
Os carboidratos têm a propriedade de ciclização em soluções aquosas.
Aldotetroses e todos os monossacarídeos de cinco ou mais átomos de carbono
apresentam- se como anéis, pois o grupo carbonila une-se ao oxigênio da hidroxila.
Forma-se, então, um composto intermediário, os hemicetais, de cetonas, ou
hemiacetais, de aldeídos, que apresentam um carbono quiral adicional. As
aldohexoses tendem a fazer ligações 1,5 e as aldocetoses, 2,5 e 2,6, pois a carbonila
está no segundo carbono.
O sufixo é dado aos açúcares cíclicos, furanoses, em anéis de cinco membros
e piranoses em anéis de seis. As formas α e β de um mesmo monossacarídeo são
anômeras, diferindo somente na configuração dos elementos do carbono anomérico.
Em solução, embora reajam como aldeídos e cetonas, essas substâncias
majoritariamente apresentam-se como hemiacetais e hemicetais.
Outra propriedade importante é a mutarrotação: a conversão de um anômero
em outro. Além disso, para que um açúcar seja considerado redutor deve possuir o
carbono anomérco livre. Como a oxidação de um composto só ocorre na forma linear,
um dissacarídeo cujo dois carbonos anoméricos não sejam ocupados na ligação, pode
atuar como glicídio redutor. (NELSON; COX, 2014).

59
 Piranoses e furanoses. As conformações cíclicas dos monossacarídeos glicose e frutose,
respectivamente.
Fonte: Nelson e Cox (2014).

A ligação glicosídica, de modo geral, acontece com o carbono anomérico de

um monossacarídeo e o C-4 ou C-6 de outro, liberando uma molécula de água, sendo
uma ligação covalente. Duas oses são epímeras quando se diferenciam pela posição
de uma única hidroxila. Quando a diferença se encontra no carbono 2 não há
necessidade de especificar o número do carbono que deu origem à epimerização. Nos
outros casos, o número do carbono responsável pela epimerização deverá ser
salientado. A glicose e a galactose são epímeras em C4 e a ribulose e a xilulose são
epímeras em C3. (NELSON; COX, 2014).

Epímeros. A D-glicose e seus epímeros são mostrados em suas fórmulas químicas.

Fonte: Nelson e Cox (2014).
60
9 LIPÍDEOS

Os lipídeos são biomoléculas que fazem parte de um grupo heterogêneo de

substâncias, amplamente distribuídas em vegetais e animais, com a característica
comum de insolubilidade em água. Nesta seção, você vai estudar as principais
funções dos lipídeos, sua estrutura e algumas propriedades químicas dessas
biomoléculas.

9.1 O papel dos lipídeos

Em muitos organismos, óleos e gorduras são as formas principais de

armazenar energia, enquanto fosfolipídeos e os esteróis representam perto de metade
da massa das membranas biológicas. Outros lipídeos, embora presentes em
quantidades relativamente pequenas, desempenham papéis cruciais como cofatores
enzimáticos, transportadores de elétrons, pigmentos que absorvem radiações
luminosas, âncoras hidrofóbicas, agentes emulsificantes, hormônios e mensageiros
intracelulares. Os óleos e gorduras empregados como armazenamento de energia são
derivados dos ácidos graxos (AG). Os AG são derivados dos hidrocarbonetos e seu
estado de oxidação é mínimo, ou seja, eles são altamente reduzidos. (NELSON; COX,
2014).
A oxidação completa dos AG na célula é altamente exergônica. Em alguns
animais, os triglicerídeos servem, além de reservatório energético, como isolante
contra temperaturas externas muito baixas. A densidade baixa dos triglicerídeos
permite a certo animais, como a baleia cachalote, equilibrar a densidade de seu corpo
com a água fria circundante, no mergulho em águas profundas. A maioria das
gorduras animais é mistura de triacilgliceróis. Os óleos vegetais são compostos
principalmente por AG insaturados e, assim, são líquidos à temperatura ambiente.
(NELSON; COX, 2014).
Observe na Figura a seguir alguns tipos de lipídeos existentes em nosso
organismo.

61
Fonte: Nelson e Cox (2014).
62
9.2 Estrutura, características físico-químicas e as diversas funções dos
lipídeos

Os AG são ácidos carboxílicos com cadeias hidrocarbônicas que contêm entre

quatro e 36 carbonos, com ou não ligações duplas. A nomenclatura do principal ácido
graxo sintetizado no nosso corpo é 16:0, conhecido como ácido palmítico, que tem 16
carbonos e é totalmente saturado. Existem outros tipos de AG de importância
biológica, tais como o ácido oleico e ácido linoleico.(RODWELL, 2017).

Ácidos graxos.
Fonte: Rodwell et al. (2017)

As propriedades físicas dos AG e dos compostos que os contêm são

determinadas pelo comprimento e pelo grau de insaturação da cadeia hidrocarbônica.
Quanto maior a cadeia hidrocarbônica do AG e menor o número de ligações duplas,
menor a sua solubilidade em água. Nos compostos totalmente saturados, a livre
rotação ao redor de cada ligação carbono-carbono (C-C) confere à cadeia
hidrocarbônica uma grande flexibilidade. Uma dupla ligação CIS força uma curvatura
na cadeia.
Nos animais, os AG livres (grupo carboxilato livre) circulam no sangue ligados
a uma proteína transportadora, a soroalbumina. Entretanto, os AG estão presentes
principalmente como derivados de ácidos carboxílicos como os ésteres e as amidas.
A ceras são ésteres de AG de cadeia longa saturada e insaturada (14 a 36 C) com
álcoois de cadeia longa (16 a 30 C). Possuem propriedades repelentes da água e
consistência firme.

63
 O empacotamento de ácidos graxos em agregados estáveis.
Fonte: Nelson e Cox (2014).

Os lipídeos de membrana são anfipáticos e compostos principalmente por

fosfolipídeos. Já os glicerofosfolipídeos possuem uma região hidrofóbica composta de
dois AG e um glicerol. O esfingolipídeo é composto de um ácido graxo e uma molécula
de esfingosina (amina). Este grupo de lipídeos está envolvido em vários eventos de
reconhecimento na superfície celular. Por outro lado, os esteróis possuem quatro
anéis hidrocarbônicos fundidos e sintetizados a partir de isopreno. O colesterol é o
mais importante esterol nos tecidos animais. É precursor para uma variedade de
produtos e este grupo de lipídeos é o precursor dos demais esteróides. No organismo,
o colesterol apresenta uma estrutura esterificada. O colesterol é transportado para os
tecidos pelas lipoproteínas plasmáticas. Este esteroide estabiliza com arranjo linear
dos AG saturados das membranas, por interações de van der Waals. Os ácidos
biliares são derivados do colesterol que atuam na digestão de lipídeos. (HARVEY;
FERRIER, 2012).

64
 Colesterol.
Fonte: Rodwell et al. (2017).

Um grupo muito importante de lipídeos são os eicosanoides, derivados dos AG.

Eles não são transportados entre os tecidos pelo sangue, mas agem no próprio tecido
em que são produzidos. São sintetizados a partir de um derivado do ácido
araquidônico. A maior parte dos leucotrienos é produzida pela via 5-lipoxigenase,
presente nos basófios, leucócitos, macrófagos e mastócitos. (HARVEY; FERRIER,
2012).
Estão envolvidos na função reprodutiva; na inflamação, na febre e na sensação
de dor associada à doença; na formação de coágulos sanguíneos; na regulação da
pressão sanguínea. São todos derivados do ácido araquidônico, um ácido graxo
poliinsaturado com 20 átomos de carbono. Os eicosanoides podem ser divididos em
3 classes: prostaglandinas, tromboxanas e leucotrienos.
As prostaglandinas contêm um anel de 5 C, agindo na regulação e síntese do
AMPc. Algumas prostaglandinas estimulam a contração da musculatura lisa do útero
durante o trabalho de parto ou menstruação. Outras afetam o fluxo sanguíneo para
órgãos específicos, o ciclo entre vigília e sono e a sensibilidade de certos tecidos a
hormônios como epinefrina e glucagon. Outros, ainda, elevam a temperatura corporal
(febre) e provocam a inflamação, resultando em dor.
As tromboxanas têm um anel de 6 C e um grupo éter. São produzidas pelas
plaquetas e agem na formação dos trombos sanguíneos e na redução do fluxo do
sangue para o sítio do coágulo. A síntese das tromboxanas TXA2 e TXA3 é feita a
partir da prostaglandina PGH2. Elas são produzidas pelas plaquetas e agem na
formação dos coágulos sanguíneos e na redução do fluxo de sangue perto do coágulo.
As principais funções: estimulação da contração da musculatura lisa e indução da
agregação plaquetaria. Os AG ω-3 inibem a formação de TXA2 pelo ácido
65
araquidônico. A TXA3 é menos trombogênica e apresenta menor risco de
arteriosclerose.
Por fim, os leucotrienos contêm 3 LD conjugadas. São sinais biológicos
potentes. Induzem, por exemplo, a contração da camada muscular que pavimenta as
vias aéreas que conduzem oxigênio ao pulmão. A produção exagerada de
leucotrienos provoca ataques de asma.
As vitaminas lipossolúveis são compostos isoprenóides, sintetizados pela
condensação de unidades de isopreno. A vitamina A é essencial para visão e sua
deficiência causa pele seca, xeroftalmia, membranas mucosas secas,
desenvolvimento e crescimento retardado e cegueira noturna. Já a vitamina D,
também chamada de colecalciferol, é derivada do colesterol. Forma-se normalmente
na pele em uma reação fotoquímica catalisada pelo componente ultravioleta da luz
solar. A vitamina D3 , por si só, não é biologicamente ativa, mas é precursora do 1,25-
di-hidroxicolecalciferol, potente hormônio que regula a absorção de cálcio no intestino
e o equilíbrio entre liberação e deposição de cálcio e fósforo nos ossos. A deficiência
de vitamina D causa raquitismo. (HARVEY; FERRIER, 2012).
A vitamina E previne o dano oxidativo aos lipídeos das membranas celulares A
ingestão de AG deve ser casada com a ingestão de vitamina E, para não ocorrer
problemas cardiovasculares. A forma ativa da vitamina E é o alfa-tocoferol e sua
deficiência causa pele escamosa, fraqueza e atrofia muscular e esterilidade. Os
tocoferóis reagem com, e destroem, as formas mais reativas do oxigênio, protegendo
os AG insaturados da oxidação sendo um importante antioxidante.
Já a vitamina K é cofator lipídico necessário para a coagulação sanguínea
normal. Age na formação da prototrombina, enzima proteolítica que hidrolisa ligações
peptídicas específicas nas proteínas sanguíneas fibrinogênio, convertendo-o em
fibrina (proteína fibrosa insolúvel que mantém a estrutura do coágulo). A deficiência
desta vitamina resulta em deficiência de coagulação.
Uma quinona lipídica, a ubiquinona (coenzima Q) é derivada dos isoprenóis e
funciona como transportador de elétrons na mitocôndria durante a produção de ATP.
Os lipídeos que contêm AG unidos por ligações éster ou amida podem ser
hidrolisados, por saponificação, pelo tratamento com ácido ou álcali, para liberar as
suas partes componentes. Os triacilgliceróis são os lipídeos mais simples, constituídos
de AG. São compostos de 3 AG, cada um em uma ligação éster com uma única

66
hidroxila do glicerol. São moléculas hidrofóbicas e não polares. Os triglicerídeos são
estocados nos adipócitos, células especializadas em armazenar triacilgliceróis em
pequenas gotas. Os adipócitos contêm lipases, enzimas que catalisam a hidrólise dos
triacilgliceróis armazenados, liberando AG que serão exportados para os locais onde
são necessários.

Depósitos de gordura nas células.

Fonte: Nelson e Cox (2014).

Existem duas vantagens significativas no uso de triglicerídeos como

combustíveis de reserva, em lugar do glicogênio e do amido. A primeira delas é que
os átomos de carbono dos AG são mais reduzidos que os dos açúcares, e a oxidação
dos triglicerídeos libera mais do que o dobro de energia que a oxidação de
carboidratos. A segunda, os triacilgliceróis são hidrofóbicos, e portanto, desidratados,
e os organismos que usam as gorduras como combustível não precisam carregar o
peso extra da água associada aos polissacarídeos. (RODWELL, 2017).
As principais funções dos lipídeos são reserva energética, isolamento térmico
e proteção mecânica. Os átomos de C dos AG são quimicamente mais reduzidos que
aqueles dos açúcares e, portanto, a oxidação dos triacilgliceróis libera uma quantidade
de energia maior que a liberada pelos carboidratos. Nos vertebrados, os AG livres
(não esterificados) circulam no sangue ligados não covalentemente a uma proteína
carregadora, a albumina sérica. No entanto, os AG estão presentes no sangue
principalmente como derivados de ácidos carboxílicos como ésteres e amidas.

67
10 CATÁLISE ENZIMÁTICA

Enzimas são moléculas proteicas essenciais ao metabolismo dos seres vivos,

graças à sua capacidade de promover e acelerar reações químicas em nível celular.
Essas proteínas envolvem-se com os processos metabólicos essenciais à
manutenção da vida. No entanto, dada a sua especificidade de ação, o uso de
enzimas tem sido cada vez mais explorado em nível industrial, seja na área médica,
alimentícia ou química.

10.1 Os componentes de uma reação enzimática

As enzimas são proteínas biocatalisadoras que regulam a velocidade de todos

os processos fisiológicos; não são alteradas no processo químico. Elas garantem que
os processos fisiológicos ocorram de modo ordenado, garantindo a homeostasia do
organismo. As enzimas fornecem uma rota alternativa energicamente favorável para
a reação, ou seja, uma rota com energia de ativação menor. Elas podem reduzir a
energia de ativação, mas não alteram o equilíbrio da reação. Grande parte das
reações do corpo humano é acelerada por enzimas chamadas de biocatalisadores,
que influenciam na velocidade dos processos sem serem consumidas ou modificadas.
As enzimas são específicas para cada substrato, em concentração mínima,
mantendo inalterado o equilíbrio da reação. Alguns tipos de RNA podem também
funcionar como biocatalisadores – são as chamadas ribozimas, menos comuns,
entretanto. (ANDRADE, 2018).
Em relação à nomenclatura, as enzimas podem ser nomeadas de acordo com
o substrato ou com a reação, adicionando-se o sufixo “ase”. Por exemplo, sacarase e
lactato desidrogenase. Algumas têm nomes particulares, como a tripsina. Existe
também a nomenclatura internacional, que afere nomes bem específicos a partir de
seis classes principais de enzimas, por exemplo, D-gliceraldeído 3-fosfato: NAD
oxirredutase.
As enzimas possuem uma pequena região denominada sítio ativo, que
funciona como uma espécie de bolsa. Os aminoácidos de revestimento têm radicais
formadores de uma estrutura tridimensional, complementar ao substrato. Ao se ligar
com a substância certa, o sítio ativo forma o complexo enzima-substrato (ES),

68
convertido em enzima-produto (EP) gradativamente. A eficiência catalítica,
denominada número de renovação (turnover), determina a quantidade de moléculas
de substrato convertidas em produto por mol de enzimas em um segundo,
representando, dessa maneira, a eficiência do catalisador.
As enzimas são altamente específicas, catalisando somente determinado tipo
de reação. Algumas enzimas necessitam de cofatores, elementos não protéicos
necessários para sua atividade. Há dois tipos de cofatores: os ativadores, geralmente
íons metálicos (por exemplo, Zn²+ e Fe²+) e as coenzimas, moléculas orgânicas
frequentemente derivadas de vitaminas. Voltaremos aos cofatores mais adiante neste
texto. O conjunto enzima-cofator é denominado holoenzima; já o termo apoenzima
se refere à unidade enzimática proteica pura. Denomina-se grupo prostético as
coenzimas que não se dissociam da parte proteica da enzima.
A catálise é toda reação que ocorre em presença de um catalisador, como é
o caso das reações enzimáticas. Para se entender o mecanismo de ação das enzimas
é necessário que se saiba o que vem a ser um catalisador. O catalisador é toda
substância capaz de modificar a velocidade de uma reação sem ser nela consumido
ou aparecer entre os produtos. Para que ocorra uma reação, as moléculas dos
reagentes (R), também chamados de substratos, precisam obter uma energia extra
chamada de energia de ativação. Essa energia de ativação faz com que as moléculas
atinjam um estado ativado (R*) mais rico em energia, no qual uma ligação pode ser
formada ou quebrada gerando o produto (P).
A velocidade da reação química é proporcional ao número de moléculas no
estado ativado (de transição). Este estado é atingido devido ao choque intermolecular
que pode ser acelerado quando se fornece calor ao sistema, ou quando se adiciona
um catalisador. O catalisador é capaz de se combinar com os reagentes formando um
composto intermediário de menor energia. Assim, a barreira energética a ser
transposta é diminuída, os produtos são formados e o catalisador livre é regenerado.
(ANDRADE, 2018).
As enzimas catalisam as reações porque reduzem o nível da energia de
ativação.
Nas reações catalisadas por enzimas estão envolvidos os seguintes
componentes: enzima (E), substrato (S), complexo enzima-substrato (ES) e produto –
composto formado pela transformação do substrato.

69
 Representação dos componentes de uma reação enzimática.
Fonte: Enzimas [2017].

10.2 Principais mecanismos de catálise das enzimas

Durante a catálise enzimática, a enzima liga-se ao substrato formando o

chamado complexo enzima-substrato (ES), um intermediário transitório que
desaparece quando o substrato é transformado em produto. A enzima se une ao
substrato através de uma pequena parte de sua molécula denominada centro ativo.
Uma enzima pode ter um ou mais centros ativos. Há diferentes tipos de ligações entre
enzima e substrato: ligações iônicas, ligações hidrofóbicas, ligações covalentes,
pontes de hidrogênio e forças de Van der Walls. Para que a reação enzimática se
realize é necessário que o centro ativo da enzima se ajuste perfeitamente ao substrato
para permitir trocas de elétrons, prótons e grupamentos. Durante uma reação
enzimática, o substrato vai desaparecendo e o produto vai aumentando de
concentração até que a reação chegue ao estado de equilíbrio. Quando a velocidade
de formação do complexo ES for igual à velocidade de decomposição, a reação atinge
o estado estacionário, também chamado equilíbrio dinâmico. As enzimas
catalisam as reações nos dois sentidos – o que denomina-se reversibilidade da ação
enzimática –, mas não modificam o estado de equilíbrio. (ENZIMAS, 2017).
Certas enzimas, quando tratadas de modo a se tornarem proteínas puras,
perdem a capacidade de catalisar reações. Von Euler denominou cofatores as
substâncias não proteicas necessárias à atividade de algumas enzimas (ver o box
Fique atento). As enzimas que necessitam de cofator para apresentarem atividade
biológica sãocompostas por duas partes:

a) a parte proteica denominada apoenzima;

b) a parte não proteica, que recebe o nome de cofator.

70
 Como vimos anteriormente, a união cataliticamente ativa (apoenzima + cofator)
é chamada holoenzima. Os cofatores, ao contrário da apoenzima, são dialisáveis e
termoestáveis; são compostos não coloidais e de peso molecular baixo. Os cofatores
orgânicos recebem o nome de coenzimas, e os inorgânicos são chamados
ativadores.
Os ativadores são íons inorgânicos que condicionam a ação catalítica das
enzimas. A grande maioria dos ativadores é constituída por cátions, entre os quais
Na+ , K+ , Mg²+, Ca²+, Zn²+, Mn²+, Fe²+, Co²+, etc. Em vários casos, os íons
metálicos podem ser substituídos por outros. A fosfoglicomutase, por exemplo, é
ativada tanto por Mg2+ quanto por Mn2+. Algumas enzimas, como as alfa-amilases
animais, são ativadas por ânion cloreto (Cl−).
Por sua vez, as coenzimas são cofatores orgânicos, muitas delas derivadas de
vitaminas hidrossolúveis, que tomam parte da reação enzimática como
transportadores de hidrogênio ou de um grupo químico. Uma única coenzima pode
formar, com diversas enzimas, proteínas conjugadas. Este é o caso do NAD, que é
coenzima de um grande número de desidrogenases. As coenzimas não realizam a
ação, somente determinam o modo como a enzima total age, seja transportando
hidrogênio, seja transportando grupos químicos. A ação da catálise é feita pela parte
proteica da holoenzima. (ENZIMAS, 2017).
Como vimos antes, quando a coenzima está fortemente ligada à proteína e
não pode ser dialisada, recebe o nome de grupo prostético.

71
10.3 Os modelos de ligação da enzima ao substrato e os tipos de reações
catalisadas

As enzimas funcionam de acordo com a reação química que ocorre no sítio

ativo. Há dois modelos conhecidos de ligação entre enzima e substrato: chave- -
fechadura e encaixe induzido. No primeiro, a enzima encaixa-se perfeitamente ao seu
substrato no sítio ativo, de forma que nenhuma outra molécula possa iniciar a reação
com esta enzima. Já no modelo encaixe induzido ocorrem pequenas variações,
havendo quebras e novas ligações químicas entre a enzima e o substrato. No encaixe
induzido, ocorrem alterações na estrutura da enzima para otimizar a energia de
ligação que está sendo formada.
As enzimas podem ser distinguidas em seis classes: oxidorredutases,
transferases, hidrolases, liases, isomerases e ligases. As oxidorredutases realizam a
transferência de elétrons; por exemplo, a lactato desidrogenase. Já as transferases
participam nas transferências de grupos químicos, como a reação catalisada pela
alanina aminotransferase (ALT), que transfere o grupamento amino. As hidrolases
participam das reações de hidrólise; por exemplo, a lactase. As liases adicionam ou
removem elementos (como água, amônia e dióxido de carbono) por meio da formação
ou quebra de ligações duplas; por exemplo, a fumarase, enzima do ciclo de Krebs. Já
as isomerases realizam a transferência de grupos dentro da mesma molécula para
formar isômeros, portanto são extremamente específicas. Por fim, as ligases
catalisam ligações pelo acoplamento da clivagem do ATP; por exemplo, a piruvato
carboxilase.

Fonte: https://www.todoestudo.com.br/
72
11 BIOENERGÉTICA

A bioenergética está relacionada com o estudo dos vários processos químicos

que tornam possível a vida celular do ponto de vista energético. E um dos
protagonistas desse estudo é o Trifosfato de Adenosina (ATP), um nucleotídeo cuja
função é participar das reações de transferência de energia da célula, isso explica o
porquê é conhecida como moeda energética.

11.1 Principais conceitos relacionados à bioenergética

A bioenergética está relacionada ao estudo dos vários processos químicos

que tornam possível a vida celular do ponto de vista energético. Ela também envolve
a análise da transferência e utilização da energia nos sistemas biológicos. (LUFT,
2018).
Os organismos necessitam continuamente de energia para manterem-se vivos
e desempenharem diversas funções biológicas. Dessa forma, todo organismo vivo
constitui, no seu conjunto, um sistema estável de reações químicas e processos físico-
químicos mantidos afastados do equilíbrio. A manutenção desse estado contraria a
tendência termodinâmica natural de atingir o equilíbrio e só pode ser desenvolvida à
custa de energia, retirada do meio ambiente. Alguns organismos, chamados
fototróficos (como as plantas), estão aptos a obter a energia de que necessitam a
partir da luz solar; outros, os quimiotróficos, obtêm energia oxidando compostos
encontrados no meio ambiente. Dentre os quimiotróficos, certos microrganismos são
capazes de oxidar compostos inorgânicos e são então chamados quimiolitotróficos.
No entanto, a maioria dos microrganismos e animais são quimiorganotróficos, pois
necessitam oxidar substâncias orgânicas.
As biomoléculas energéticas são moléculas de carboidratos, lipídios e
proteínas obtidas em grandes quantidades durante a alimentação. Podem também
ser mobilizadas das reservas orgânicas quando ingeridas em quantidade insuficiente,
ou quando o consumo energético aumenta (por exemplo, durante a realização de
exercícios físicos).
O metabolismo de síntese das biomoléculas é conhecido por anabolismo, e a
degradação dessas moléculas é denominada catabolismo. O catabolismo é um

73
processo contínuo, focado na produção de energia necessária para a realização de
todas as atividades físicas internas (trabalho biológico) e externas (como a
manutenção da temperatura corporal). As vias anabólicas são processos
endergônicos e redutivos que necessitam de energia para serem realizados. Esta
energia é liberada pela hidrólise de ATP (trifosfato de adenosina) e pelo poder redutor
de NAD+ e NADH, fornecido pelo catabolismo.
A forma final de absorção da energia contida nas biomoléculas se dá por meio
de ligações de alta energia do ATP, o qual é sintetizado nas mitocôndrias por
processos oxidativos que utilizam diretamente o O₂. Desta forma é essencial a
presença de mitocôndrias e de oxigênio celular para o aproveitamento energético
completo das biomoléculas.

11.2 Termodinâmica bioquímica

Para entendermos melhor a bioenergética, é necessário compreender os

aspectos quantitativos da termodinâmica. A termodinâmica contempla toda e
qualquer mudança que ocorre no universo. Os organismos vivos são sistemas
termodinâmicos que possuem uma demanda constante de energia e destinam uma
porção considerável de sua aparelhagem bioquímica para a aquisição e utilização
dessa energia.
Para saber um pouco mais sobre a energia química, precisamos entender o
que é a variação de energia livre (ΔG). Ela expressa a quantidade de energia capaz
de realizar trabalho durante uma reação à temperatura e pressão constantes. Quando
uma reação ocorre com a liberação de energia livre, a variação da energia livre, ΔG,
possui um valor negativo, e a reação é chamada de exergônica. Nas reações
endergônicas, o sistema adquire energia livre, e o ΔG é positivo. Quando ΔG é igual
a zero, não ocorrerá variação na energia livre, e o sistema é considerado em
equilíbrio.
As células são sistemas isotérmicos e necessitam de energia livre para
exercerem suas funções. As células heterotróficas adquirem energia livre a partir de
moléculas de nutrientes, e as células fotossintetizantes adquirem energia livre da
radiação solar absorvida. Os dois tipos de células transformam essa energia livre em
ATP e em outros compostos ricos em energia, capazes de fornecer energia para a
realização de trabalho biológico em temperatura constante. (MANGUEIRA, 2015).
74
 De modo geral, a Bioquímica é uma disciplina que faz parte do ciclo básico de
diferentes cursos da área de Ciências e da Saúde. Ela atende a grupos muito
heterogêneos de alunos e sua característica multidisciplinar é um indicativo da sua
imperiosa aplicação nos mais diversos campos de atuação profissional Por ser uma
disciplina que envolve uma série de fatores que estão diretamente relacionados a
outras disciplinas sua importância e indiscutível na formação significativa dos
profissionais das Ciências Biológicas e da Saúde. Faz-se necessário entendimento e
aprendizado de maneira eficiente e adequado às necessidades de cada curso. No
entanto quando abordada de forma interdisciplinar se faz importante para o
fortalecimento do conhecimento e para a formação profissional como um todo.
(MANGUEIRA, 2015).

Fonte: https://www.shutterstock.com/

75
 REFERÊNCIAS

BIBLIOGRAFIA BÁSICA

CAMPBELL, Mary K. Bioquímica .2. ed. São Paulo: Cengage Learning, 2015.

MARZZOCO, Anita; TORRES, Bayardo Baptista. Bioquímica Básica.4. ed. Rio de

Janeiro: Guanabara Koogan, 2015. 392 p.

NELSON, David L.; COX, Michael M. Lehninger. Princípios de Bioquimica.4.ed. São

Paulo: Sarvier, 2006. 1202 p.

BIBLIOGRAFIA COMPLEMENTAR

ACTIVACAO Energia Cinetica Enzimatica. Wikimedia Commons, San Francisco,

2007. Disponível em: . Acesso em: 8 set. 2017.

ALBERTS, B. et al. Biologia molecular da célula. 5. ed. Porto Alegre: Artmed, 2011.

ANDRADE, Rodrigo Binkowski de. Aminoácidos. Soluções Educacionais Integradas

– SAGAH, 2018.

ANDRADE, Rodrigo Binkowski de. Carboidratos. Soluções Educacionais Integradas

– SAGAH, 2018.

ANDRADE, Rodrigo Binkowski de. Lipídeos. Soluções Educacionais Integradas –

SAGAH, 2018.

ANDRADE, Rodrigo Binkowski de. Proteínas: estrutura. Soluções Educacionais

Integradas – SAGAH, 2018.

ASMA. Saúde e bem estar. Porto, 2017. Disponível em: . Acesso em: 02 out. 2017.

CARVALHO, Talita Giacomet de. Ácidos nucleicos e nucleotídeos. Soluções

Educacionais Integradas – SAGAH, 2018.

76
CARVALHO, Talita Giacomet de. Água, pH e tampões. Soluções Educacionais
Integradas – SAGAH, 2018.

CARVALHO, Talita Giacomet de. Introdução à bioquímica. Soluções Educacionais

Integradas – SAGAH, 2018.

CARVALHO, Talita Giacomet de. Visão geral do metabolismo. Soluções

Educacionais Integradas – SAGAH, 2018.

ENZIMAS. Bioquímica online – Biomoléculas, [2017]. Disponível em: . Acesso em: 8

set. 2017.

ENZYMES. Kscience, 2008. Disponível em: . Acesso em: 8 set. 2017.

HARVEY, R.; FERRIER, D. Bioquímica ilustrada. 5. ed. Porto Alegre: Artmed, 2012.

KHAN ACADEMY. Mecanismo de hidrólise de ATP | Energia e enzimas | Biologia.

YouTube, 2016. Disponível em: < https://www.youtube.com/watch?v=gi0wm088fEM>.
Acesso em: 06 out. 2017.

LUFT, Angélica. Bioenergética: a função do ATP. Soluções Educacionais Integradas

– SAGAH, 2018.

MAGALHÃES, F. D. ATP, a moeda energética da célula. Sala Bioquímica, 2017.

Disponível em: http://salabioquimica.blogspot.com.br/2017/06/metabolismo-
energetico-1-o- -atp-e-3.html

MAGALHÃES, F. D. Contração muscular. Giphy, 2017. Disponível em: . Acesso em:

06 out. 2017.

MANGUEIRA, Samoel. T. I. P. D. Importância do ensino de Bioquimica para

formação dos profissionais dos cursos de Ciências Biológicas e da Saúde. João
Pessoa, 2015. Disponivel em <
http://www.ccen.ufpb.br/cccb/contents/monografias/2015/samoel-tharcisio-i-p-diniz-
mangueira.pdf> Acesso em 27. abril. 2021.

77
NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto
Alegre: Artmed, 2014.

NÍVEIS de estruturas protéicas. 2013. Disponível em: . Acesso em: 28 ago. 2017

RICOCHET SCIENCE. Lipids. YouTube, 2016. Disponível em: . Acesso em: 02 out.
2017.

RODRIGUES, L. C. Aminoacid. Animações em Biologia Celular, João Pessoa, 2013.

Disponível em: . Acesso em: 29 set. 2017.

RODWELL, V. et al. Bioquímica ilustrada de Harper. 30. ed. Porto Alegre: AMGH,
2017.

SMITH, C.; MARKS, A. D.; LIEBERMAN, M. Bioquímica médica básica de Marks:

uma abordagem química. 2. ed. Porto Alegre: Artmed, 2007.

STRACHAN, T.; READ, A. Genética molecular humana. 4. ed. Porto Alegre: Artmed,
2013

VOET, D.; VOET, J. G. Bioquímica. 4. ed. Porto Alegre: Artmed, 2013.

WATSON, J. et al. Biologia Molecular do Gene. 7. ed. Porto Alegre: Artmed, 2015.

78