RESUMÃO DA APROVAÇÃO – ENZIMAS

Marcus Felipe O. B. Alencar – mfebar@icloud.com - @fpbarros88

 SÃO PRINCIPALMENTE PROTEÍNAS COM ATIVIDADE CATALÍTICA.

 SE UMA ENZIMA FOR DESNATURADA, SUA ATIVIDADE CATALÍTICA É PERDIDA.
 ACELERAM AS REAÇÕES QUÍMICAS, SEM SEREM DESTRUÍDAS NO PROCESSO.
 AS ENZIMAS, ALÉM DE CATALISADORAS, SÃO SELETIVAS E ALTAMENTE ESPECÍFICAS
PARA DETERMINADA REAÇÃO OU SUBSTRATO.
 COFATORES SÃO SUBSTÂNCIAS INORGÂNICAS (ÍONS) NECESSÁRIOS AO
FUNCIONAMENTO DA ENZIMA. (EX.: Fe2+, Mg2+, Mn2+ ou Zn2+)
o ENZIMA COM COFATOR = HOLOENZIMA
o ENZIMA SEM COFATOR = APOENZIMA
 COENZIMAS SÃO MOLÉCULAS ORGÂNICAS OU METALORGÂNICAS UNIDAS A UMA
ENZIMA.
o EX: NAD, FAD, COENZIMA A, VITAMINAS
 RIBOZIMAS SÃO MOLÉCULAS DE RNA CAPAZES DE ATUAR COMO CATALISADORES.
 AS ENZIMAS SÃO CLASSIFICADAS SEGUNDO AS REAÇÕES QUE CATALISAM:
o SUFIXO –ASE + NOME DO SEU SUBSTRATO. EX.: UREASE -> UREIA
 SISTEMA DE NOMENCLATURA DE ENZIMAS (NÚMERO E.C.):
o 1º Nº: INDICA O NOME DA CLASSE;
o 2º Nº: INDICA O NOME DA SUBCLASSE;
o 3º Nº: INDICA O GRUPO RECEPTOR;
o 4º Nº: INDICA O RECEPTOR DO GRUPO FOSFATO;
 CLASSIFICAÇÃO INTERNACIONAL DE ENZIMAS:

 A REAÇÃO DE CATÁLISE ENZIMÁTICA OCORRE NUM BOLSÃO CHAMADO SÍTIO ATIVO.

o O CONTORNO DA SUPERFÍCIE DO SÍTIO ATIVO É DELIMITADO POR RESÍDUOS
DE AMINOÁCIDOS COM GRUPOS NAS CADEIAS LATERAIS QUE LIGAM O
SUBSTRATO E QUE CATALISAM A SUA TRANSFORMAÇÃO QUÍMICA.

 SUBSTRATO É A MOLÉCULA QUE SE LIGA NO SÍTIO ATIVO DA ENZIMA.

 AS ENZIMAS ALTERAM A VELOCIDADE DA REAÇÃO, NÃO O EQUILÍBRIO!
 OS CATALISADORES AUMENTAM A VELOCIDADE DAS REAÇÕES POR DIMINUÍREM AS
ENERGIAS DE ATIVAÇÃO.
 A ETAPA COM MAIOR ENERGIA DE ATIVAÇÃO DE UMA REAÇÃO ENZIMÁTICA É A QUE
CARACTERIZA A VELOCIDADE DA REAÇÃO (ETAPA LIMITANTE DA VELOCIDADE)
 A ENERGIA DE ATIVAÇÃO É UMA BARREIRA ENERGÉTICA PARA AS REAÇÕES QUÍMICAS.
 A VELOCIDADE NA QUAL UMA MOLÉCULA SOFRE UMA DETERMINADA REAÇÃO
DIMINUI À MEDIDA QUE A BARREIRA DA REAÇÃO AUMENTA.

 CINÉTICA ENZIMÁTICA: ESTUDO DA VELOCIDADE DE UMA REAÇÃO QUÍMICA QUE

OCORRE NA PRESENÇA DE UMA ENZIMA
o A CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO [S], O PH E A TEMPERATURA
INFLUENCIAM NA VELOCIDADE DAS REAÇÕES CATALISADAS POR ENZIMAS.
o A VELOCIDADE DE REAÇÃO ENZIMÁTICA DEVE SER CALCULADA SEMPRE QUE
POSSÍVEL NO INSTANTE Vo (VELOCIDADE INICIAL).
o Km É UMA MEDIDA DA AFINIDADE PELO SUBSTRATO.
o SE A VELOCIDADE INICIAL (Vo) FOR IGUAL A METADE DA VELOCIDADE
MÁXIMA, ENTÃO Km SERÁ IGUAL A CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO.
 MICHAELIS E MENTEN: A ETAPA LIMITANTE DA VELOCIDADE EM UMA REAÇÃO
ENZIMÁTICA É A QUEBRA DO COMPLEXO E-S EM PRODUTO E ENZIMA LIVRE.
 MUITAS ENZIMAS CATALISAM REAÇÕES COM DOIS OU MAIS SUBSTRATOS.
 INIBIDORES DE ENZIMAS SÃO MOLÉCULAS QUE INTERFEREM COM A CATÁLISE,
DIMINUINDO OU INTERROMPENDO AS REAÇÕES ENZIMÁTICAS:
o INIBIÇÃO REVERSÍVEL
 COMPETITIVO: COMPETE COM O SUBSTRATO PELO SÍTIO ATIVO DA
ENZIMA. (Vmax NÃO ALTERA; Km AUMENTA)
 NÃO COMPETITIVO: LIGA-SE EM UM SÍTIO DISTINTO DO SÍTIO ATIVO
DO SUBSTRATO. (Vmax DIMINUI; Km NÃO ALTERA)
o INIBIÇÃO IRREVERSÍVEL
 LIGAM-SE COVALENTEMENTE COM OU DESTROEM UM GRUPO
FUNCIONAL DA ENZIMA, ESSENCIAL À ATIVIDADE DA ENZIMA OU
ENTÃO FORMAM UMA ASSOCIAÇÃO NÃO COVALENTE ESTÁVEL.
 ENZIMA ALOSTÉRICA: É UMA ENZIMA NA QUAL NECESSITA DE UM MODULADOR QUE
SE LIGUE EM OUTRO SÍTIO QUE NÃO O CATALÍTICO PARA AUMENTAR OU DIMINUIR
SUA ATIVIDADE.
o EM GERAL CATALISAM REAÇÕES IRREVERSÍVEIS.
o SÃO CONTROLADAS ALOSTÉRICAMENTE POR:
 PRODUTOS DA REAÇÃO
 COMPOSTOS DE OUTRAS VIAS
 PRODUTO FINAL DA PRÓPRIA VIA (FEEDBACK)
 SÃO GERALMENTE PROTEÍNAS OLIGOMÉRICAS
 APRESENTAM SÍTIO CATALÍTICO E SÍTIO ALOSTÉRICO.
 ZIMOGÊNIOS: É UMA FORMA INATIVA DE UMA ENZIMA, CARACTERIZADA POR
POSSUIR MAIS AMINOÁCIDOS DO QUE AQUELES QUE A ENZIMA NECESSITA PARA SER
FUNCIONAL.
o A IDEIA É QUE ESSES AMINOÁCIDOS ADICIONAIS BLOQUEIEM A ATIVIDADE
CATALÍTICA (POR EXEMPLO, IMPEDINDO O ACESSO DO SUBSTRATO AO
CENTRO ATIVO).
o Ex: O TRIPSINOGÊNIO É O ZIMOGÊNIO DA TRIPSINA.
 VAI PARA A P1 SABENDO...
1. CONHECER A ATUAÇÃO DAS ENZIMAS, SEUS COFATORES E COENZIMAS.
2. CONHECER A ENERGIA LIVRE DE ATIVAÇÃO E CORRELACIONAR COM A AATIVIDADE
ENZIMATICA.
3. CONCEITUAR O SÍTIO ATIVO DE UMA ENZIMA E ENTENDER O PAPEL DA ESTRUTUR
TERCIÁRIA E DOS RESÍDUOS DE AMINOACIDOS NA CATÁLISE.
4. DESCREVER O EFEITO DA TEMPERATRA E PH SOBRE A VELOCIDADE DA REAÇÃO
ENZIMATICA E SIGNIFICADO DE Km.
5. ENTENDER AS SEMELHANÇAS E DIFERENÇAS ENTRE INIBIÇÃO COMPETITIVA E NÃO
COMPETITIVA AO NÍVEL DO SÍTIO ATIVO.
6. DESCREVER REGULAÇÃO ALOSTÉRICA E SEUS EFEITOS.