Faculdade de Medicina Dentária

Mestrado Integrado em Medicina Dentária e Licenciatura em Higiene Oral

Unidade Curricular de Bioquímica I/Bioquímica

EXAME TEÓRICO ÉPOCA NORMAL

2013/2014

29 de janeiro de 2014

Duração da Prova: 2 h

Nome : __________________________________________________________N.º de aluno: _________

Curso:

Parte I- Selecione a opção correta.

1- A quiralidade de um aminoácido resulta do facto do carbono α:

A) Ser um ácido carboxílico.
B) Estar ligado a quatro grupos químicos diferentes.
C) Ser simétrico.
D) Apresentar configuração absoluta L nas proteínas naturais.
E) Não ter nenhuma carga líquida.

2- Todas as seguintes interações, nas proteínas, são consideradas fracas, exceto:

A) Forças de van der Waals.
B) Ligações de hidrogénio.
C) Ligações iónicas.
D) Ligações peptídicas.
E) Interações hidrofóbicas.

3- A molécula representada é :
A) um aminoácido.
B) um monossacárido.
C) um nucleósido.
D) um ácido gordo.

4-A reação que ocorre num dipéptido para formar dois aminoácidos é:
A) Uma oxidação-redução.
B) Uma transferência de grupo.
C) Uma condensação.
D) Uma hidrólise.

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5- Como é que a sequência de aminoácidos de uma proteína pode ser importante na patologia
molecular?
A) A presença de mutações pode resultar em doença.
B) A presença de cisteínas pode resultar em doença.
C) A presença de muitos aminoácidos hidrofóbicos pode resultar em doença.
D) A presença de ligações de hidrogénio pode resultar em doença.

6-As cadeias laterais apolares de aminoácidos são classificadas como sendo:

A) Com carga positiva.
B) Com carga negativa.
C) Sem carga.
D) Hidrofílicas.

7- No ponto isoelétrico, um tetrapéptido possui:

A) Os grupos amino e carboxilo terminais sem carga.
B) Os dois aminoácidos internos sem grupos ionizáveis.
C) Carga global igual a zero.
D) Cargas apenas nos grupos amino e carboxilo.

8-As hélices α e as folhas β:

A) São estruturas alternativas que se formam num polissacarídeo, consoante os isómeros estruturais dos
monossacarídeos que os compõem.
B) Formam-se devido à existência de ligações covalentes entre aminoácidos não adjacentes.
C) Compõem a estrutura primária das proteínas.
D) Formam-se devido à existência de pontes de hidrogénio entre átomos de aminoácidos não adjacentes.

9- Numa hélice α, os grupos R dos resíduos de aminoácidos:

A) Estão posicionados de forma alternada para o interior e o exterior da hélice.
B) Encontram-se orientados para o exterior da hélice.
C) São responsáveis pela formação exclusiva de hélices orientadas para a direita.
D) São responsáveis pelas pontes de H que estabilizam a hélice.
E) Agrupam-se no interior da hélice.

10-Num rearranjo paralelo de folhas β pregueadas, as ligações por pontes de hidrogénio

estabelecem-se:
A) Com ângulos, de modo a fortalecer essas mesmas ligações.
B) Na estrutura primária.
C) Entre aminoácidos de folhas vizinhas.
D) Nenhuma das anteriores.

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11- Considere as seguintes afirmações:
1- A hélice α é estabilizada principalmente pela presença de numerosas interacções hidrofóbicas.
2- A folha pregueada β envolve ligações de hidrogénio entre regiões extensas da proteína apenas
quando estas se encontram dispostas de forma paralela.
3- A estrutura quaternária refere-se à interligação de proteínas globulares por intermédio de
pontes de dissulfureto.
4- As pontes de dissulfureto formam-se depois do polipéptido ter adoptado a sua estrutura
tridimensional definitiva.

A) Todas são incorretas.

B) 2 e 4 estão corretas.
C) 1 e 3 estão corretas.
D) 1, 2 e 3 estão corretas.

12-A estrutura quaternária de uma proteína é:

A) A sequência das suas ligações peptídicas.
B) A forma como várias cadeias polipeptídicas se ligam numa única proteína.
C) A forma como várias cadeias polinucleicas se ligam numa proteína.
D) A sua estrutura helicoidal.

13-As interacções hidrofóbicas são importantes para:

A) a estrutura da membrana
B) estrutura terciária das proteínas.
C) a ligação de uma hormona à sua proteína receptora.
D) interacções enzima-substrato.
E) todas as afirmações anteriores são verdadeiras.

14-Qual das seguintes afirmações acerca das proteínas é falsa?

A) A estrutura primária determina a estrutura terciária.
B) As proteínas globulares são em geral muito compactas.
C) As proteínas encontram-se muitas vezes conjugadas com carbohidratos ou lípidos.
D) As cadeias laterais de aminoácidos não polares estão geralmente orientadas para a superfície da
proteína de modo a interactuarem com a água.
E) As proteínas são constituídas por aminoácidos ligados por ligações peptídicas .

15-Os grupos prostéticos numa classe de proteínas conhecidas como glicoproteínas são
compostas por:

A) lípidos.
B) fosfatos.
C) carbohidratos .
D) nucleótidos da flavina.
E) metais .

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16- Numa mistura constituída pelas 5 proteínas listadas abaixo, qual seria a segunda proteína a ser
eluída numa cromatografia de filtração em gel?
A) Citocromo c (Mr=13 000 Da).
B) Imunoglobulina G (Mr=145 000 Da).
C) Ribonuclease A (Mr= 13 700 Da).
D) RNA polimerase (Mr=450 000 Da).
E) Albumina (Mr=68 500 Da).

17- Através da adição de SDS na eletroforese de proteínas é possível:

A) Determinar o ponto isoelétrico da proteína.
B) Determinar a atividade específica de uma enzima.
C) Determinar a composição em aminoácidos das proteínas.
D) Preservar a forma nativa da proteína e a sua atividade biológica.
E) Separar uma proteína exclusivamente com base no seu peso molecular.

18- O termo “atividade específica” difere do termo “ atividade” na medida em que a atividade
específica:
A) É medida apenas em condições ótimas.
B) É a atividade (unidades de enzima) num miligrama de proteína.
C) É a atividade (unidades de enzima) de uma proteína específica.
D) Refere-se apenas à proteína purificada.
E) Refere-se a outras proteínas que não sejam enzimas.

19- A mioglobina e as subunidades da hemoglobina possuem:

A) Nenhuma relação estrutural.
B) Estruturas primárias e terciárias muito diferentes.
C) Estruturas primárias e terciárias muito semelhantes.
D) Estruturas primárias muito semelhantes e estruturas terciárias muito diferentes.
E) Estruturas terciárias muito semelhantes e estruturas primárias muito diferentes.

20- Quando isoladas, as subunidades da hemoglobina possuem muito maior afinidade para o
oxigénio do que a molécula intacta. Porquê?
A) O DPG interatua muito mais facilmente com as subunidades dissociadas.
B) O efeito de Bohr é muito mais eficaz nas subunidades dissociadas.
C) Os efeitos alostéricos que diminuem a afinidade para o oxigénio exigem a presença do tetrâmero
intacto.
D) O átomo de ferro afasta-se do plano do grupo hemo.

4"
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21- Qual das seguintes condições aumenta a afinidade de ligação do oxigénio à hemoglobina?
A) Um decréscimo no pH.
B) Um aumento no nível de BPG.
C) A ligação do oxigénio a um ou a mais grupos hemos.

22- A concentração do DPG nos eritrócitos humanos aumenta 50% após dois dias de permanência
a uma altitude de 5000 m. Como é que a molécula de hemoglobina é afetada por este aumento de
DPG?
A) Aumenta a quantidade relativa de carboaminohemoglobina.
B) Aumenta a quantidade relativa de desoxihemoglobina.
C) A ligação do oxigénio aumenta devido a interações alostéricas homotrópicas.
D) A ligação do oxigénio aumenta devido a interações alostéricas heterotrópicas.

23- O envenenamento por monóxido de carbono é devido:

A) A variações do estado de oxidação do ião ferro.
B) À afinidade do CO para o ião ferroso.
C) À incapacidade do CO para formar um grupo carbamoílo no N terminal.
2+
D) À sua capacidade para substituir o ião Fe na porfirina.

24- Na hemoglobina, a transição do estado T para o estado R é devida a:

2+
A) Ligação de Fe .
B) Ligação do grupo hemo.
C) Ligação de oxigénio.
D) Associação das subunidades.
E) Dissociação das subunidades.

25- Na molécula de Hemoglobina:

+
A) A variação da concentração de H diminui a afinidade da hemoglobina para o oxigénio.
B) Baixas concentrações de 2,3-bisfosfoglicerato aumentam a afinidade da hemoglobina para o oxigénio.
+ -
C) Uma diminuição nas concentrações de H e de CO3 diminui a afinidade da mioglobina para o oxigénio.
+ -
D) Um aumento na concentração de H e de CO3 aumenta a afinidade da hemoglobina para o oxigénio.

26-Na ligação do oxigénio à mioglobina, a relação entre a concentração de oxigénio e a fracção de

sítios de ligação ocupados pode ser descrita por uma função:
A) hiperbólica
B) sigmoidal
C) linear com declive positivo
D) linear com declive negativo
E) aleatória

27- Na desoxihemoglobina, o Fe (II) encontra-se coordenado a:

A) Três azotos do grupo hemo e duas histidinas da mioglobina.
B) Quatro azotos do grupo hemo e uma histidina da hemoglobina.
C) A quatro azotos do grupo hemo e uma histidina da mioglobina.
D) Dois azotos e dois carbonos do grupo hemo e uma fenilalanina da hemoglobina.

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28- Uma interação alostérica entre um ligando e uma proteína carateriza-se:
A) Pelo facto da ligação de uma molécula ao local de ligação alterar a ligação de moléculas adicionais ao
mesmo local.
B) Pelo facto da ligação de uma molécula ao local de ligação afetar as propriedades de ligação de outras
moléculas a outros locais da proteína.
C) Pelo facto da ligação do ligando à proteína ser do tipo covalente.
D) Pelo facto de múltiplas moléculas do mesmo ligando se poderem ligar ao mesmo local de ligação.
E) Pelo facto de dois ligandos diferentes se poderem ligar ao mesmo local de ligação.

29- No modelo sequencial de alosterismo:

A) Existe um equilíbrio entre o modulador ligado e não ligado.
B) Não existe qualquer efeito do modulador ligado sobre as subunidades vazias.
C) Todas as subunidades alteram a sua conformação simultaneamente.
D) A ligação da molécula de modulador a uma subunidade, vai aumentar a afinidade e alterar a
conformação das subunidades vizinhas.

30- Um modulador heterotrópico de uma proteína alostérica:

A) é o mesmo que o ligando normal.
B) é diferente do ligando normal.
C) aumenta sempre a actividade da proteína.
D) diminui sempre a actividade da proteína.
E) não afecta a actividade da proteína.

31- O papel de uma enzima numa reação catalisada enzimaticamente é:

A) Ligar um intermediário do estado de transição, de tal forma que este não pode ser convertido
novamente em substrato.
B) Assegurar que todo o substrato é convertido em produto.
C) Assegurar que todo o produto é mais estável que o substrato.
D) Aumentar a velocidade à qual o substrato é convertido em produto.
E) Tornar a variação de energia livre para a reação mais favorável.

32- O conceito de “encaixe induzido” refere-se ao facto de:

A) Quando o substrato se liga ao enzima, este induz uma perda de moléculas de água do substrato.
B) A ligação do substrato pode induzir uma variação conformacional no enzima, promovendo a orientação
adequada aos grupos envolvidos na catálise.
C) A ligação enzima-substrato induz um aumento na entropia da reacção catalisada.
D) A especificidade de um enzima é induzida pela ligação enzima-substrato.
E) A ligação enzima-substrato induz um movimento ao longo da coordenada de reacção para o estado de
transição.

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33- Para enzimas em que o passo limitante da velocidade da reacção é:

ES → P
Km torna-se equivalente:
A) à concentração do substrato quando v0 é igual à Vmáx
B) ao número de turnover
C) ao kcat
D) à constante de dissociação Kd, do complexo ES
E) à velocidade máxima

34- O número de moléculas de substrato convertidas a produto numa dada unidade de tempo por
uma só molécula de enzima saturada é referido como:
A) velocidade máxima.
B) constante de meia saturação.
C) constante de dissociação.
D) número de Michaelis-Menten.
E) número de turnover.

35- Uma pequena molécula que diminui a actividade de um enzima ao ligar-se a um local que não o
sítio catalítico é designada por:
A) Inibidor alternativo.
B) Modulador alostérico.
C) Agente estereoespecífico.
D) Inibidor competitivo.
E) Análogo do estado de transição.

36- Qual das seguintes afirmações acerca da representação de v0 vs. [S] para uma enzima que
segue uma cinética de Michaellis-Menten é falsa?
A) Km é a [S] à qual v0 é ½ vmax
B) A forma da curva é uma hipérbole.
C) O eixo dos yy é o termo de velocidade.
D) À medida que [S] aumenta, a velocidade inicial aumenta.
E) A [S] muito elevadas, a curva de Michaelis-Menten transforma-se numa linha horizontal que interseta o
eixo dos yy em Km.

37-Qual das seguintes afirmações é correcta para os catalisadores biológicos?

A) aumentam a estabilidade do produto da reacção pretendida permitindo ionizações, ressonância e
isomerizações normalmente não disponívies para os substratos.
B) para serem efectivos devem estar presentes na mesma concentração que os substratos.
C) aumentam a constante de equilíbrio para a reacção, favorecendo assim a formação de produto.
D) diminuem a energia de activação para a conversão do substrato em produto.
E) ligam-se aos substratos mas nunca estão ligados covalentemente quer ao substrato quer ao produto.

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38-A hipótese de estado estacionário aplicada à cinética enzimática implica que :
A) KM = Ks.
B) a velocidade máxima ocorre quando o enzima está saturado.
C) o complexo ES é formado e destruído a velocidades equivalentes.
D) a KM é equivalente à concentração celular do substrato.
E) o enzima é regulado

39-A vantagem do uso de medidas de velocidade inicial em reacções catalisadas é porque no

início da reacção:
A) variações na concentração do substrato ([S]) são desprezáveis e assim [S] pode considerar-se
constante.
B) a concentração do complexo enzima-substrato ([ES]) pode ser medida rigorosamente.
C) V0 = Vmax.
D) variações em Km são desprezáveis, e então Km pode ser tratado como constante.
E) variando a concentração do substrato ([S]) não existe efeito em V0.

40- A característica mais importante do centro activo de uma enzima reside no facto de que:
A) liga com maior afinidade análogos do estado de transição do que os substratos.
B) a maior parte das vezes está localizado na superfície da proteína.
C) é constituído por aminoácidos que se encontram quase sempre perto na estrutura primária da proteína.
D) a maior parte das vezes está localizado no interior da proteína.

Parte II- Responda clara e suncintamente a duas das seguintes questões:

1-Enuncie os tipos de interações não-covalentes que são importantes na manutenção da estrutura

tridimensional das macromoléculas. Porque razão é importante que estas interações sejam não-
covalentes em vez de covalentes?

2- Refira-se à importância da estereoespecificidade nas interacções bioquímicas e biológicas.

3- Faça a distinção entre enzimas que seguem uma cinética Michaelis-Menten e enzimas alostéricas.
Para que tipo de enzimas se pode usar a equação de Lineweaver-Burk e com que objetivo?

4- Explique porque razão a estrutura da mioglobina permite a esta proteína funcionar como uma
armazenadora de oxigénio enquanto a estrutura da hemoglobina permite que esta proteína funcione
melhor como transportadora de oxigénio.

5- Descreva o efeito de Bohr.

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