Universidade Salgado de Oliveira

Curso: Educaçã o Física

Disciplina: Bases Bioló gicas
Turma: 10111M
Prof.: Gilson
Aluno: José Guilherme Andrade

Macromoléculas

As moléculas que formar os seres vivos são basicamente constituídas de

hidrogênio, carbono, oxigênio e nitrogênio. Essa matéria viva tem como característica a
presença de macromoléculas, que são polímeros constituídos por monômeros (unidades
menores). Esses polímeros dividem-se em:

 homopolímeros (constituídos por monômeros semelhantes)

 heteropolímeros (constituídos por monômeros diferentes).

Os biopolímeros (polímeros encontrados nos seres vivos) mais importantes são: as

proteínas, formadas por aminoácidos; os polissacarídeos, constituídos de
monossacarídeos; e os ácidos nucléicos, formados por nucleotídeos. É comum a
formação de lipoproteínas, glicoproteínas, proteoglicanas e nucleoproteínas pela
associação de macromoléculas.

A água, uma molécula dipolar, influencia poderosamente os processos

metabólicos, sendo também um solvente universal graças ás suas propriedades iônicas.
Os polímeros celulares contém em sua estrutura grupamentos químicos que apresentam
afinidade pela água (agrupamentos polares formadores de moléculas hidrofílicas) e
grupamentos sem afinidade com a água (grupamentos apolares formadores de moléculas
hidrofóbicas). Existem também macromoléculas que apresentam uma região hidrofílica
e outra hidrofóbica, sendo assim caracterizadas como moléculas anfipáticas.

As forças atuantes na coesão dos monômeros nos biopolímeros nos levam à

existência de forças intermoleculares, sendo estas:
 ligações fortes ou covalentes, que utilizam altas quantidades de energia para sua
realização
 ligações fracas, de natureza variada que se necessitam de pequeno gasto
energético, sendo as principais:
 Pontes de Hidrogênio – ocorrem devido ao uso comum de um átomo de
hidrogênio por radicais diferentes;
 Ligações Eletrostáticas – ligações formadas quando um grupo ácido se
prende a um básico;
  Interações Hidrofóbicas – ocorrem entre moléculas apolares que são
comprimidas umas contra as outras devido à repulsão que sofrem da água
que as envolve.
A importância biológica destas interações e ligações de baixa energia reside no
fato de que elas permitem à célula alterar, montar e desmontar estruturas
saupramoleculares.
Proteínas contendo um número variável de L-aminoácidos, unidos por ligações
peptídicas. Os aminoácidos encontrados nas proteínas possuem em comum a presença
de um grupo NH3 e um grupo COOH ligados ao carbono alfa da molécula, s quais são
ionizáveis conferindo carga elétrica às proteínas e condiciona a sua migração em um
campo elétrico. Conforme haja predominância de grupos NH2 ou COOH, as proteínas
são básicas ou ácidas, respectivamente.
As proteínas classificam-se em:
 Proteínas simples: formadas exclusivamente por aminoácidos;
 Proteínas conjugadas: presença de uma parte não-protéica nas suas moléculas,
denominada grupo prostético.
A forma tridimensional da molécula de uma proteína depende da sequência de
aminoácidos e do número de cadeias polipeptídicas que constituem sua molécula.
Configuração Nativa é a forma tridimensional que uma molécula apresenta nas
condições de pH e temperatura existentes nos organismos vivos, sendo sua estrutura
mantida por forças de estabilização:
 Ligação Peptídica: resultante da ligação covalente;
 Interação Hidrofóbica;
 Pontes de Hidrogênio;
 Ligações Dissulfeto ou S-S: ligações covalentes entre moléculas do aminoácido
cisteína.
O número e a sequência dos resíduos aminoácidos em uma cadeia polipeptídica
determinam a estrutura primária, mantida por ligações peptídicas. As cadeias dobradas e
enroladas de modo complexo formam a estrutura secundária, frequentemente um alfa-
hélice. Dobrando-se novamente forma estruturas globosas ou alongadas adquirindo uma
estrutura terciária. O modo específico das subunidades se juntarem para formar a
molécula protéica tem o nome de estrutura quaternária da proteína, podendo esta ser
classificada como fibrosa (fibras) ou globular (mosaicos).