Bioqumica

Aminocidos E Protenas

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O termo protena deriva do grego proteos, "que tem prioridade", "o mais importante". Componente orgnico. Protenas so polmeros cujas unidades constituintes fundamentais so os aminocidos. Os aminocidos so molculas orgnicas que possuem ligadas ao mesmo tomo de carbono um tomo de hidrognio, um grupo amino, um grupo carboxlico e uma cadeia lateral. As protenas so biomolculas mais abundantes nos seres vivos e exercem funes fundamentais em todos os processos biolgicos. Os seres vivos so dependentes de protenas.

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As protenas so constitudas de 20 aminocidos-padro diferentes reunidos por combinaes praticamente infinitas, possibilitando a formao de milhes de estruturas diversas.

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AMINOCIDOS (aa)

So as unidades fundamentais das protenas. Existem mais de 300 aminocidos descritos, mas apenas 20 constituem as protenas em mamferos. Os aminocidos que intervm na composio das protenas (existem outros) so nmero de 20 e obedecem uma estrutura geral.

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Estrutura geral dos aminocidos

Componentes dos aa:

Carbono central Hidrognio Grupo carboxlico

Grupo amino
Radical

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ESTRUTURA QUMICA GERAL O Radical ("R) responsvel pela diferenciao entre os 20 aminocidos O radical a cadeia lateral do aminocido. o radical "R" quem define o papel do aminocido em uma protena. Os grupos carboxila e amino esto combinados, formando as ligaes peptdicas.

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Classificao dos aminocidos de acordo com a cadeia lateral: 1. Apolares Apresentam uma distribuio homognea de eltrons. So insolveis em gua =grupo hidrofbico. Apresentam cadeias laterais oleosas = interaes hidrofbicas. As cadeias laterais apolares se agrupam no interior da protena. Ex: glicina, alanina, valina, isoleucina, metionina, prolina, fenilalanina e triptofano. 2. Polares Apresentam distribuio desigual de eltrons. Apresentam ligaes que mantm a estrutura: ligao dissulfeto, pontes de hidrognio So solveis em gua = grupo hidroflico Encontrados na superfcie da protena EX: cido asprtico, cido glutmico.

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Classificao nutricional dos aas: Aminocidos essenciais: Leucina, isoleucina, valina, triptofano, metionina, fenilalanina, treonina e lisina (a histidina um aminocido essencial na infncia). Os aminocidos essenciais contribuem consideravelmente para o aumento da resistncia fsica, pois durante as atividades de longa durao so utilizados pelos msculos para fornecimento de energia. Um aminocido essencial aquele que o organismo no capaz de sintetizar mas requerido para o seu funcionamentoalimentao Aminocidos no-essenciais: Alanina, arginina, cido asprtico, aspargina, cido glutmico, cistina, cistena, glicina, glutamina, hidroxiprolina, prolina, serina e tirosina. Os aminocidos no essenciais so tambm necessrios para o funcionamento do organismo, mas podem ser sintetizados in vivo a partir de determinados metablitosbiossntese. EX: 1. Metabolismo da fenilalaninatirosina 2. Piruvato alanina 3. Oxaloacetatocido asprtico

Glicina ou Glicocola Alanina Leucina Valina Isoleucina Prolina Fenilalanina

Gly, Gli ou G Ala ou A Leu ou L Val ou V Ile ou I Pro ou P Phe ou Fen

Serina
Treonina Cisteina Tirosina Asparagina Glutamina Aspartato ou cido asprtico Glutamato ou cido glutmico Arginina

Ser ou S
Thr, The ou T Cys, Cis ou C Tyr, Tir ou Y Asn ou N Gln ou Q Asp ou D Glu ou E Arg ou R

Lisina
Histidina Triptofano Metionina

Lys, Lis ou K
His ou H Trp, Tri ou W Met ou M

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Resduos de aminocidos ou peptdeos= aa individuais Dipeptdeo: estrutura que contm dois resduos de aminocidos unidos atravs de ligaes peptdicas. Tripeptdeo: contm 3 resduos de aa. Oligopeptdeos: contm at 30 aminocidos As protenas podem conter centenas ou milhares de resduos de aminocidos. As protenas podem ser formadas por uma ou mais cadeias polipeptdicas (geralmente mais de 50 aminocidos).

Peptdeos de Importncia Biolgica

Peptdeos Nmero de aa Glandulas/ clulas produtoras Hipfise anterior e medula adrenal Efeitos principais Analgesia Encefalinas Oxitocina 5 9

Hipfise posterior Contrao da musculatura uterina no parto e de glndulas mamrias. Hipfise posterior Aumento da presso sangunea e da reabsoro de gua pelos rins Clulas do pncreas Aumento da produo de glicose pelo fgado no jejum

Vasopresina

Glucagon

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Caractersticas de composio de algumas protenas

Protena Nmero de aa Nmero de cadeias polipeptdicas

Insulina (bovina) 51
Mioglobina (clara 153 de ovo) Hemoglobina (humana) 574

2
1 4

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Formao de ligao peptdica. Os polipeptdeos so polmeros lineares compostos de aminocidos ligados entre o grupo carboxlico de um aminocido com o grupo amino de outro, com a remoo da gua (reao de condensao) para formar ligaes peptdicas.

Ligao Peptdica

Protenas

So componentes essenciais a matria viva. Atuam como catalisadores (enzimas), transportadores (oxignio, vitaminas, frmacos, lipdeos, ferro, etc.), armazenamento (casena do leite), proteo imune (anticorpos), reguladores (insulina e glucagon), movimento (miosina e actina), estruturais (colgeno), transmisso de impulsos nervosos (neurotransmissores) e controle do crescimento e diferenciao celular (fatores do crescimento). Participa da coagulao sangunea , componente do sistema tampo (mantm o pH).

Diferem uma das outras pela:

Ordem dos aminocidos

Tipo dos aminocidos

Nmero dos aminocidos Estrutura protica

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Composio das protenas: Todas contm carbono, hidrognio, nitrognio e oxignio, e quase todas contm enxofre. Algumas protenas contm elementos adicionais, particularmente fsforo, ferro, zinco e cobre. Seu peso molecular extremamente elevado (em Daltons).

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Vnculo entre aminocidos

A ligao entre dois aminocidos chamada de ligao peptdica, e uma corrente contendo mais do que um desses chamada polipeptdeo. Algumas protenas consistem de vrios polipeptdeos e contm outros tipos de ligaes alm das ligaes peptdicas.

Estrutura das protenas

extraordinariamente complexa e seu estudo requer o conhecimento dos vrios nveis de organizao. So 4 nveis de organizao existentes das protenas (primria, secundria, terciria e quaternria)

Esquema representativo dos diferentes nveis de estrutura protica da molcula de hemoglobina

Estrutura das protenas

Primria: nmero, espcie e a seqncia dos aminocidos unidos por ligaes peptdicas e pontes dissulfeto. especificada por informao gentica. Secundria: arranjos regulares e recorrentes da cadeia polipeptdica. Terciria: Pregueamento no peridico da cadeia polipeptdica, formando uma estrutura tridimensional estvel. Quaternria: arranjo espacial de duas ou mais cadeias polipeptdicas com formao de complexos tridimensionais.

Estrutura Primria Descreve o numero e aminocidos, a espcie, a seqncia e a localizao das pontes dissulfeto de cadeia polipeptdica. estabilizada por ligaes peptdicas e pontes dissulfeto o nvel estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molcula. A estrutura primria da protena resulta em uma longa cadeia de aminocidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". A estrutura primria de uma protena destruda por hidrlise qumica ou enzimtica das ligaes peptdicas, com liberao de peptdeos menores e aminocidos livres.

Sua estrutura somente a seqncia dos aminocidos, sem se preocupar com a orientao espacial da molcula.

A primeira protena a ser determinada a estrutura primria foi a insulina que possui duas cadeias polipeptdicas: cadeia (21 aminocidos e (30 aminocidos) que esto unidos entre si por pontes dissulfeto.

Estrutura primria da insulina

Estrutura Secundria dada pelo arranjo espacial de aminocidos prximos entre si na seqncia primria da protena. o ltimo nvel de organizao das protenas fibrosas, mais simples estruturalmente. Ocorre graas possibilidade de rotao das ligaes entre os carbonos dos aminocidos e seus grupamentos amina e carboxila. O arranjo secundrio de um polipeptdio pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ngulos das ligaes entre carbonos a e seus ligantes so iguais e se repetem ao longo de um segmento da molcula.

So dois os tipos principais de arranjo secundrio regular: alfa-hlice : a forma mais comum de estrutura secundria regular; caracteriza-se por uma hlice em espiral; as cadeias laterais dos aminocidos se distribuem para fora da hlice; a principal fora de estabilizao da alfa-hlice a ligao de hidrognio. Folha - beta ou folha pregueada, ou ainda estrutura beta. Ao contrrio da alfa-hlice, a folha - beta envolve 2 ou mais segmentos polipeptdicos da mesma molcula ou de molculas diferentes, arranjados em paralelo ou no sentido anti-paralelo. As ligaes de hidrognio mais uma vez so a fora de estabilizao principal desta estrutura .

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Estrutura secundria helicoidal -hlice das protenas. Destaque para a hlice orientada direita e para as ligaes de hidrognio intracadeia.

Estrutura secundria de folhas paralelas das protenas, cujas cadeias so estendidas lado a lado para formar estruturas semelhantes a pregas. Esse arranjo estabilizado por ligaes de hidrognio

Estrutura Terciria Resulta do enrolamento da hlice ou da folha pregueada, sendo mantido por pontes de hidrognio e dissulfeto. Esta estrutura confere a atividade biolgica s protenas. A estrutura terciria descreve o dobramento final de uma cadeia, por interaes de regies com estrutura regular ou de regies sem estrutura definida. Podendo haver interaes de segmentos distantes de estrutura primria, por ligaes no covalentes. Enquanto a estrutura secundria determinada pelo relacionamento estrutural de curta distncia, a terciria caracterizada pelas interaes de longa distncia entre aminocidos. Todas tm seqncias de aminocidos diferentes, refletindo estruturas e funes diferentes

A estrutura terciria de uma protena determinada e estabilizada por fatores primrios como: Resduos de prolina - interrompem estruturas secundrias regulares, causando dobras na molcula Pontes de hidrognio Interaes hidrofbicas - Tendncia dos aminocidos com radical apolar de se acomodar no interior de uma estrutura dobrada, "fugindo" do contato com a gua Interaes Inicas - Foras de atrao entre aminocidos com radicais carregados com cargas opostas.

Estrutura Quaternria Dada pela distribuio espacial de mais de uma cadeia polipeptdica no espao, as subunidades da molcula. Estas subunidades se mantm unidas por foras covalentes, como pontes dissulfeto, e ligaes no covalentes, como pontes de hidrognio, interaes hidrofbicas, etc. As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da funo bioqumica da protena.

Classificao das Protenas

Quanto a Composio

Protenas Simples (Homoprotenas):

Somente aminocidos

Protenas Conjugadas (Heteroprotenas): (protenas ligadas a outras substncias)

Nucleoprotenas Glicoprotenas Metaloprotenas Lipoprotenas

Hemeprotenas

Protenas Conjugadas

- So tambm denominadas heteroprotenas. - As protenas conjugadas so constitudas por

aminocidos mais outro componente no-protico, chamado grupo prosttico.

BIOQUMICA CLNICA
Protenas conjugadas Grupo prosttico Exemplo

Cromoprotenas

pigmento

hemoglobina, hemocianina e citocromos

Fosfoprotenas Glicoprotenas

cido fosfrico carboidrato

casena (leite) mucina (muco)

Lipoprotenas

lipdio

LDL e HDL

Nucleoprotenas

cido nuclico

ribonucleoprotenas e desoxirribonucleoprotenas

Desnaturao: A desnaturao ocorre pela alterao da conformao tridimensional nativa das protenas (estrutura secundria, terciria e quaternria) sem romper as ligaes peptdicas (estrutura primria). As protenas perdem a sua conformao e, consequentemente, a sua funcionalidade (parcial ou completa). A desnaturao pode ser: reversvel ou irreversvel. Proteina nativa: sem sofrer desnaturao

Protena naturada

Protena desnaturada

Tipos de protenas e suas funcionalidades

Enzimas Protenas altamente especializadas e com atividade cataltica. Mais de 2000 enzimas so conhecidas, cada uma capaz de catalisar um tipo diferente de reao qumica. Protenas transportadoras So as responsveis por transportar especificadamente molculas ou ons de um rgo para outro. Um exemplo a hemoglobina, responsvel pelo transporte de oxignio dos pulmes aos outros rgos e tecidos. Protenas Contrteis ou de movimento So elas as responsveis pela funo de contrao de algumas clulas. So elas, tambm, as responsveis pela mudana de forma e movimento de algumas clulas. Exemplos deste tipo de protena so a actina e a miosina, que esto presentes no sistema contrtil de msculos esquelticos. Protenas Estruturais So protenas que servem para dar firmeza e proteo organismos. Um exemplo muito comum deste tipo de protena o colgeno, altamente encontrado em cartilagem e tendes, sendo bastante resistente tenso. Unhas e cabelos so formados, basicamente, por queratina, um outro tipo de protena estrutural.

Protenas de defesa So protenas com funo de defesa de organismos contra invases de outras espcies. Exemplo disso, so os leuccitos (glbulos brancos, anticorpos), protenas especializadas com funo de reconhecer e neutralizar vrus, bactrias e outras protenas estranhas. Fibrinognio e trombina so outras protenas responsveis pela coagulao do sangue e preveno de perda sangunea em casos de cortes e machucados. A casena, protena presente no leite uma protena bastante completa, pois ela possui todos os aminocidos essenciais, ou seja, os aminocidos que so necessrios para o corpo humano e no so produzidos pelo organismo. Alm dessas protenas, existem vrias outras, com funes o mais diversificadas possveis.

1. Quais so as caractersticas que diferenciam as protenas e os aminocidos entre si? 2. Se baseando na frmula estrutural dos aminocidos esquematize a formao de uma ligao peptdica entre 2 aminocidos. 3. Classifique os aminocidos de acordo com a polaridade e a classificao estrutural. Se baseando nas caractersticas diferencie-os entre si. 4. Denomine os termos a seguir: resduo de aminocido, dipeptdeo, tripeptdeo, oligopeptdeo e polipeptdeo. 5. Se baseando nos nveis estruturais classifique as protenas de acordo com os tipos de ligaes e morfologia no nvel primrio, secundrio, tercirio e quaternrio. 6. Classifique as protenas de acordo com a constituio e cite exemplos. 7. De a funcionalidade das protenas citadas a seguir: Casena Colgeno e queratina Enzimas (amilase, lipase, urease) Fibrinognio Hemoglobina Actina e miosina Transferrina Anticorpos