Proteínas

(a) The light produced by
fireflies is the result of a
reaction involving the
molecule luciferin and ATP,
catalyzed by the enzyme
luciferase
(b) Erythrocytes contain
large amounts of the
oxygen-transporting protein
hemoglobin.
(c) The protein keratin,
formed by all vertebrates,
is the chief structural
component of hair,
scales, horn, wool, nails,
and feathers.

The black rhinoceros is nearing extinction in the wild because of the belief prevalent in some parts
of the world that a powder derived from its horn has aphrodisiac properties. In reality, the chemical
properties of powdered rhinoceros horn are no different from those of powdered bovine hooves or
human fingernails.
Composição molecular de uma
célula de E. coli
 Estrutura geral dos amionoácidos
de ocorrência biológica
Grupamento carboxilato
(ácido carboxílico)

Grupamento amino
Hidrogênio

Exceção:
Grupamento “R”,
ou cadeia lateral
Essa parte é que define as propriedades
cada aminoácido de acordo com suas
características de estrutura, tamanho,
caga elétrica , solubilidade prolina
 Os aminoácidos possuem (pelo
menos) um carbono quiral
B A B C D

A C
D Centro
quiral

Exceção:
Estéreo isômeros
(enantiomeros)
Ópticamente ativos,
isto é mudam o plano de polarização da luz polarizada
Os aminoácidos utilizados nas proteínas são L-estereoisômeros glicina
Classificando os aminoácidos
Uma classificação dos aminoácidos
Outra classificação:
 Apolares alifáticos
Prolina: tem uma cadeia alifática
Alanina , valina, leucina e isoleucina
ciclica na sua cadeia lateral. Sua
tendem a se agrupar no interior das
amina secundária (imino) confere
proteínas, estabilizando sua esrutura por
rigidez à região do polipeptídeo onde
meio de interações hidrofóbicas.
está presente.
Glicina: É o que tem a estrutura mais
simples. Embora esteja classificada
como apolar, sua cadeia lateral é muito
pequena para contribuir com as
interações hidrofóbicas

Metionina possui um grupamento tioéter

apolar (contendo enxofre) na sua cadeia
lateral.
Polares não carregados
São mais hidrofílicos que os
aminoácidos apolares porque contém
grupamentos funcionais capazes de
fazer pontes de hidrogênio com a
água.
A polaridade as serina e da treonina é
devida ao seus grupamentos hidroxila
(–OH).
A polaridade da cisteína é devida ao seu
grupamentoa sulfidrila (-SH).
Os grupamentos amida conferem
polaridade às cadeias laterais da
asparagina e da glutamina
Asparagina e glutamina são amidas de
outros dois aminoácidos também
Aspartato Glutamato encontrados em proteínas: aspartato e
glutamato
 Cisteína e Cistina
A cisteína é facilmente oxidada para formar um dímero através de uma ligação
covalente do tipo dissulfeto . Esse dímero, que se chama cistína, é extremamente
apolar .
As ligações dissulfeto tem um papel muito importante na estrutura de muitas proteínas
formando ligações covalentes entre diferentes partes de uma molécula de proteína
 Aminoácidos aromáticos
São relativamente apolares (hidrofóbicos).

Os três podem participar de

interações hidrofóbicas

O grupamento hidroxila da tirosina pode formar

pontes de hidrogênio, é um importante
grupamento funcional no sítio catalítico de
fenol algumas enzimas.

indol Tirosina e triptofano são significativamente

mais polares do que fenilalanina, devido a
hidroxila fenólica da tirosina e ao nitrogênio
indólico do triptofano
Grupamentos R com carga positiva
(básicos)
Muito hidrofílicos

Apresentam carga elétrica positiva em pH

fisiológico

Lisina contem uma amina primária

imidazol
Arginina contém um grupamento guanidino
amina
guanidino Histidina contém um grupamento imidazol
Grupamentos R com carga negativa
(ácidos)
Possuem carga negativa em pH fisiológico.
Os aminoácidos podem se comportar
como ácidos e como bases
Doador de H+

Aceptor de H+

Substância anfotérica,ou anfólito, ou anfiprótico

 Curva de titulação da glicina
1+ 0 1- Dois patamares de tamponamento, um para
cada grupamento ativo do ponto de vista
ácido-base: uma amina e uma carboxila.
Em pH extremamente baixo temos a
predominância da forma totalmente
protonada
Em pH 2.34 ( pH =pKa temos a carboxila
semititulada e quantidades equimolares das
espécies negativa e neutra.
Em pH 5,97 a carboxila está totalmente
titulada, a espécie zwiteriônica é a
predominante
Informações obtidas com a curva de titulação:
Dois patamares de tamponamento
Valores de pK1 e pK2
Espécies envolvidas e suas cargas elétricas
Curva de titulação do glutamato
1+ 0 1- 2-

Quantos patamares? R: três

Quais os valores de pKs?

Quais as espécies (os estados de

protonação do glutamato) envolvidas?

Quais as cargas líquidas de cada espécie?

 Propriedades químicas e convenções
pK da
relacionadas
Código de
Peso pK do aos
carboxilato
molecular
aminoácidos
cadeia
Código pK da
três letrasuma letra lateral
amina

!!!??

!!!??
 Propriedades químicas e convenções
relacionadas aos aminoácidos
pI –
(cont.)
Índice de
Ponto hidrofobi
O que é Ponto isoelétrico?
isoelétrico
cidade
Frequencia (%)
Ponto isoelétrico é o
valor de pH no qual a
soma total das cargas
de uma molécula
(carga líquida) é igual pI > 7
a zero básicos

O que é Índice de pI < 7

hidrofobicidade?
É simplesmente uma ácidos
estatística que mostra o
É uma escala teórica que procura estimar se das cadeias
percentual com que
laterais dos aminoácios vão procurar ambientes aquosos
cada aminoácido
(como o citoplasma) ou lipídicos (como as membranas
aparece num universo
celulares). Valores negativos indicam hidrofilicidade,
de 1500 proteínas
enquanto valores positivos indicam hidrofobiciadade.
seqüenciadas
Pode ser usado para estimar como uma proteína de
membrana se insere na bicamada lipídica
 Peptídeos são cadeias de
aminoácidos
Dois aminoácidos podem se ligar
covalentemente através de uma
ligação peptídica (amarelo) pra
formar um dipeptídeo
Essa ligação ocorre com a liberação
de uma molécula de água.

Trata-se de uma reação de condensação

Em condições bioquímicas padrão o

equilíbrio está favorece a formação de
aminoácidos em fez de dipeptídeos.
Para deslocar a reação no sentido de polimerização
é nescessário ativar o ácido carboxílico.
Mais aminoácidos podem ser adicionados de forma parecida formando tri-, tetra-,
pentapeptídeos e assim por diante...
As proteínas são polímeros lineares de centenas a milhares de aminoácidos
 Peptídeos e Proteínas
Cadeias laterais

Seril-glicil-tyrosil-alanil-leucina

Ser–Gly–Tyr–Ala–Leu
Amino Carboxi
terminal Ligações peptídicas terminal

A nomenclatura começa pela ponta amino-terminal, que é escrita à esquerda

Embora a hidrólise das ligações peptídicas seja uma reação exergônica (favorável
termodinamicamente) ela ocorre lentamente devido à sua alta energia de ativação.
Isso quer dizer que as ligações peptídicas são bem estáveis, apresentam uma meia-
vida de sete anos na maioria das condições fisiológicas.
Dados moleculares sobre algumas
proteínas
Composição de aminoácidos de
duas proteínas
 Algumas proteínas apresentam outros
grupamentos químicos além de aminácidos
Lipoproteina (ex.)

Lipoproteína de baixa
densidade LDL

Função:
transporte de
lipídeos
Composição:
Apoprotéinas
Ester de colesterol
Colesterol
Fosfolipídios
Triacilgliceróis
Glicoproteína (ex.)

Glicoproteínas de superfície
celular

Função:
Reconhecimento celular
Proteção
Hidratação
Heme proteína (ex. 1)
Hemoglobina

Funções:
Transporte de O2
Transporte de CO2
Heme proteína (ex. 2)
Citocromos:

Função:
Cadeia de transporte
de elétrons
(respiração celular)
Heme proteína (ex. 3)

Citocromos P450

Funções
Detoxificação
Síntese de hormônios
esteróides

OBS:
Freqüentemente tem
atividade de hidroxilação
 Níveis na estrutura de proteínas

A estrutura primária  seqüência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas e

inclui todas as pontes dissulfeto.
Estrutura secndária  padroês em hélice, folhas, e alças frequentemente assumidos
Estrutura terciária  como os blocos (domínios) de estrutura secundária se agrupam
para formar monomêros
Estrutura quaternária como os monomêros se agrupam para formar oligomêros
 Fatores que participam no
enovelamento de uma proteína
Interações hidrofóbicas
Pontes dissufeto

Pontes de hidrogênio
As cadeias laterais dos
aminoácidos determinam o
enovelamento das
proteínas

Interações eltroestáticas