ROTEIRO DE AULA: PROTENAS E AMINOCIDOS

1. Qual a frmula geral de um aminocido?

Um carbono tetradrico ligado a um grupo carboxlico (COO-), um grupo amino
(H3N+), uma molcula de hidrognio e um radical que varia de acordo com o
tipo do aminocido.

2. Qual a diferena estrutural entre os vrios aminocidos?
O radical R, que pode ser designado pelas letras gregas.

3. Como podem ser classificados os aminocidos?
Podem ser classificados a partir do seu radical R.
Grupos R no-polares e alifticos: grupos R hidrofbicos e no-polares, como a
glicina, alanina e valina.
Grupos R aromticos: cadeia lateral aromtica, relativamente aliftica
(hidrofbica), como a tirosina e o triptofano.
Grupos R no-carregados, mas polares: grupos R mais solveis em gua
(hidroflicos) que os no-polares pois contm grupos funcionais que formam
pontes de hidrognio com a gua, como a serina, aspargina e glutamina.
Grupos R carregados negativamente (cidos): grupos R com carga lquida
negativa (muito hidroflico) em pH 7, como o aspartato e o glutamato.
Grupos R carregados positivamente (bsicos): grupos R com carga lquida
positiva (muito hidroflico) em pH 7, como a lisina, a arginina e a histidina.

4. Relacionar os aminocidos de cada grupo.



5. O que so aminocidos no proteicos? Qual o papel biolgico destes?
So aminocidos que esto presentes no metabolismo animal, mas que no
participam de molculas proteicas. Foram identificados mais de 200 aas no
proteicos em produtos naturais (plantas superiores), por exemplo:
Citrulina e ornitina - ciclo da ureia e sntese de arginina;
Betalanina - ismero da alanina, faz parte da vitamina cido pantotnico;
Creatina - amina, derivada da glicina, faz parte do fosfato de creatina
(armazenamento de energia).

6. O que so substncias anfteras? Os aminocidos so anfteros?
Substncias anfteras so aquelas que exibem uma dupla natureza em relao
ao seu comportamento cido-base. Os aminocidos so anfteros por
possurem um zwitteron, o que possibilita esse comportamento quando
dissolvido em gua.

7. Os aminocidos so considerados cidos fracos ou fortes?
Fracos, pois no geral no possuem cadeia lateral carregada positiva ou
negativamente.

8. Escrever a equao qumica de dissociao de um aminocido sem
grupamento ionizvel na cadeia lateral.



9. Qual a carga eltrica efetiva de um aminocido em soluo?



10. possvel calcular as concentraes de cada forma inica de
um aminocido sabendo-se o pH da sua soluo?




11. O que significa pK?




12. O que ponto isoeltrico?
O ponto isoeltrico o pH no qual o aminocido existe na forma inica de
carga eltrica nula.

13. Qual o ponto isoeltrico da glicina, do cido glutmico e da lisina?


14. O que cadeia peptdica ou polipeptdica?
Designa-se por polipeptdica a cadeia que resulta da unio de vrios
aminocidos. Por este motivo as protenas so tambm muitas vezes
chamadas molculas polipeptdicas.

15. O que ligao peptdica? (Esquematize utilizando as frmulas
qumicas).
Uma ligao peptdica uma ligao qumica covalente (C-N) que ocorre entre
duas molculas quando o grupo carboxilo de uma molcula reage com o
grupo amina de outra molcula, liberando uma molcula de gua (H2O). Isto
uma reao de sntese por desidratao que ocorre entre molculas
de aminocidos.

16. Uma cadeia peptdica possui quantos COOH e NH2? Quantos grupos
ionizveis?
Pelo menos um grupo amino e um grupo carboxlico terminal. O nmero de
grupos ionizveis depende da cadeira lateral.

18. a) Represente o peptdeo Lys-Glut-Ala-Met.
b) Este peptdeo apresenta grupamentos ionizveis? Quais?
c) Este peptdeo pode assumir carga eltrica? Qual a sua carga a pH
7,0?







19. Qual a definio de protena?
Uma protena um polmero resultante da desidratao de aminocidos.

20. Quais as principais funes biolgicas das protenas?
Catalisar reaes qumicas (enzimas); transportar de substncias como
glicose; conferir forma, suporte e resistncia, como o caso da cartilagem e
dos tendes (colgeno); defender o organismo contra organismos invasores
(anticorpos) e auxiliar na coagulao sangunea (fibrinognio); regular
atividades metablicas (hormnios); nutrir o corpo humano (albumina e
casena); produzir movimento atravs de contrao muscular (actina e
miosina).

21. Qual a ao de cidos e bases sobre as protenas?



22. O que so proteases? D exemplos.
So enzimas que quebram ligaes peptdicas entre os
aminocidos das protenas (clivagem proteoltica). Temos como exemplo a
pepsina (digesto), papana (amaciamento de carnes),renina (coagulao do
leite).

23. O que significa nvel de estrutura: a) primrio b) secundrio c)
tercirio d) quaternrio.



24. Quais as caractersticas estruturais de uma protena fibrosa?
Descreva a conformao em a-hlice e folha pregueada. D exemplos
deste tipo de protena.
As protenas fibrosas apresentam forma alongada, quase esfricas ou
oblongas resultantes de um enrolamento tipo novelo. So insolveis em gua,
ricas em amino cidos com cadeias apolares, tipo alanina, glicina e
leucina. Possuem boa resistncia mecnica e as cadeias possuem
arranjos tridimensionais que possibilitam a formao de fibras.
Desempenham funo estrutural. Existem 3 padres de arranjos
tridimensionais e de fibras, o que permite classific-las em: -queratina
(cabelo e unhas, muito pouco sensveis), -queratinas (seda natural,
pouco sensveis) e colgeno (ossos, cartilagens, tendes,.

25. Quais as caractersticas estruturais do colgeno?
Colgeno sintetizado intracelularmente em pequenas pores e exportado
para fora da clula, onde, atravs da atuao de enzimas polimerizantes,
definido com a estrutura prpria de colgeno, em hlice-tripla. Cada uma
destas trs fitas de protenas so formadas quase inteiramente por glicina (que
representa 1/3 da sequncia), prolina e lisina, como por mais dois aminocidos
que so modificados aps serem colocados pelos ribossomos: hidroxiprolina e
hidroxilisina. Esses dois ltimos so derivados respectivamente da prolina e da
lisina atravs de processos enzimticos que so dependentes da vitamina

26. Quais as caractersticas de uma protena globular? D exemplos.
As cadeias polipeptdicas apresentam-se em conformaes tipicamente
globulares, compactas, sendo que a superfcie um microambiente diferente
do interior da molcula, onde no existem molculas de solvente. Em soluo
aquosa, a superfcie hidroflica e o interior hidrfobo. Esta estrutura mantida
por pontes de hidrognio, pontes de dissulfeto (-S-S-), interaes inicas e
interaes hidrfobas. So protenas solveis em meio aquoso, baixa
resistncia mecnica e muito sensveis s variaes de pH, temperatura do
meio, polaridade (natureza do solvente) e concentraes de sais (fora inica).
Desempenham funo ligada ao metabolismo geral. So enzimas, anticorpos,
protenas transportadoras, hormnios...

27. Quais foras estabilizam a estrutura de uma protena: a) fibrosa b)
globular



28. Como se formam pontes de dissulfeto inter e intra-cadeia?



29. O que significa interao hidrofbica?
Interaes hidrofbicas so um tipo de interao molecular onde, compostos
apolares sofrem consequncias das aes dinmicas dos compostos polares.
Isso significa que, os compostos polares (hidroflicos, que interagem com gua)
interagem entre si e, como os apolares no tem qualquer tipo de interao, eles
so forados a ficar numa condio que "atrapalhe menos" a interao dos
compostos polares.

30. O que desnaturao e quais as suas conseqncias?
Desnaturao proteica a perda da estrutura tridimensional da protena, ou
seja, ela perde a sua forma original. H desnaturaes reversveis, e
irreversveis. Temos como irreversvel o exemplo da albumina do ovo, que uma
vez que foi cozida, o resfriamento no faz com que a protena se renature.
A desnaturao faz com que a protena perca a sua funo. por isso que no
podemos passar de 42 de febre, pois da em diante muitas enzimas (que so
protenas) iro se desnaturar e trazer muitos malefcios ao indivduo. As
hemcias, quando desnaturadas, no podem acoplar o gs na hemoglobina, e
assim no tem mais funo. Os agentes responsveis podem ser:
-O calor. Cada protena tem uma temperatura especfica de desnaturao.
Nossas enzimas se desnaturam por volta dos 42C ou mais. Algumas bactrias
que vivem em geiseres tem enzimas que s desnaturam aps os 300C.
-O pH. O pH (potencial de hidrogenato) tambm pode desnaturar uma protena,
uma vez que esta tem seu pH, qualquer coisa em contraposio ir alterar sua
estrutura tridimensional.
-Agentes qumicos, como o veneno. Esses agentes podem agir sobre a
protena desfazendo ligaes, principalmente em pontes de hidrognio.

31. De que maneira a natureza do solvente afeta ou condiciona a
estrutura de uma protena em soluo?




32. Qual tipo de protena, fibrosa ou globular, mais sensvel s
alteraes do meio? Por qu?