Metabolismo de aminoacidos

O Nitrogénio entra no organismo em uma variedade de composto presente nos alimentos os

aminoácidos importantes, sendo os aminoácidos constituídos nas proteínas da dieta. O
Nitrogénio deixa o organismo na forma de ureia, amónia e outros produtos derivados do
metabolismo dos aminoácidos.

Os aminoácidos constituem a forma fundamental de obtenção do Nitrogénio metabolicamente

útil no organismo o seu metabolismo tem importância central dentro de todos os metabolismos
de compostos nitrogenados, de baixo peso molecular.

Reacções metabólica gerais dos aminoácidos

 Desaminção

A desaminação de aminoácidos é um processo metabólico, no qual, a partir de um aminoácido,

são obtidos alfa-cetoácido correspondente e a amóniaco.
Entre as enzimas que desaminam aminoácidos, existem algumas que exigem a cofactores de
redução de óxido, caso em que o chamado desaminação oxidativa.
A principal enzima que cataliza a desaminacao oxidativa dos aminoácidos e desidrogenase L-
glutamato que e especifica para o aminoacidoglutamico, nos mamíferos os cofactores de óxido-
redução pode ser o NAD+ e NADP+.
Primeiramente o glutamato e desidrogenado formando um composto intermediário o acido alfa
imino glutarico que e um homologo do glutamato, seguidamente se produz uma hidrólise de
aminoácido e se obtém acido alfa ceto glutárico e aminoácido. A desidrogenase do glutamato se
localiza na matriz mitocondrial. A reacção catalisada por esta enzima é uma reacção reversível
de modo que pode operar no sentido de síntese ou de degradação do ácido glutâmico,
aumentado assim a sua importância fisiológica. Tanto assim que mediante esta enzima a toxidez
da amônia pode ser atenuada e se constitui na possibilidade de se produzir aminoácido a partir de
um esqueleto carbônico oriundo de carbohidrato..

Apesar desta enzima ser especifica para o acido glutâmico é considerada a enzima central e
chave no metabolismo de aminoácidos onde cumpre funções gerais de desaminacao.
A desidrogenase de L-aminoacidos-L-aminoacidos-oxidase que utiliza FMN como cofactor e
capaz de catalizar a desaminacao oxidativa dos L-aminoacidos, mas tem uma actividade tao
baixa que a sua acção desaminante na célula e quase nula. Por outro lado as desidrogenases D-
aminoacidos-D-aminoaciodo-oxidase que utiliza o NAD como cofactor são muito activas, mas
seus substratos os D-aminoacidos são inexistentes no organismo, com excessao de D-
aminoacidos provenientes da degradação das paredes bacterianas.
Alguns aminoacidos podem ser desaminados em reaccoes de carater oxidativo que inicia com
uma desidratacao como e o caso da desidratase serina enzima que cataliza a reaccao de
desidratacao de serina em forma não oxidativa.
 Transaminacao
A reacao de transaminacao consiste na trasferencia de um grupo amino desde um
aminoacido ate um cetoacido de modo que se obtem como produto um cetoacido
corespondente a aminoacido inicial e aminoacido correspondente a um cetoacido inicial.

A molecula doadora do grupo amino é sempre ácido glutâmico, enquanto a molécula

receptora do grupo amino é sempre um ceto-ácido. Existem um grupo de enzimas
capazes de catalizar reacoes das transaminases são elas conhecidas como
Aminotrasferases. As reacoes de transaminacao são reaccoes reverssiveis.
As trasaminases são agrupadas em 3 categorias para cada um dos 3 cetoacidos: piruvico(
piruvato- alanina), oxalacetico(oxalacetico-aspartico) e alfa ceto glutarico(glutarico-
aspartico). Tais enzimas permitem as sínteses da alanina e do ácido aspártico, razão pela
qual estes aminoácidos, assim como o glutamato (sintetizado pela desidrogenase
glutâmica) são considerados não essenciais aos humanos. Estas enzimas, como
mencionado anteriormente, estão confinadas no tecido hepático, sendo muito baixa a
atividade das mesmas no plasma sanguíneo. No entanto, no caso de lesão hepática
(mecânica ou devido à inflamação como no caso da hepatite), a ruptura das células
acarreta o vazamento do conteúdo celular resultando em alta atividade enzimática no
plasma sanguíneo, sendo tal valor de atividade enzimática o teste confirmatório destes
trauma/distúrbio patológico.
Exemplos reaccao catalizada pela enzima alfa ceto glutarico.
2- catalizada pela enzima transaminase glutamico-pirivico.
3-catalizada pela enzima transaminase glutamico fenil piruvico
 Descarboxilação
Mediante reacção de descarboxilação o aminoácido perde a carboxila (-COOH) na forma
de gás carbónico, dando origem a uma amina, a qual, geralmente, apresenta efeitos
fisiológicos significativos ao organismo. Este tipo de reacção e catalisada por
carboxilases especificas, a descarboxilação dos aminoácidos da lugar a diferentes aminas,
entre as quais existem algumas que tem grande importância metabólica, como é caso
dela histamina derivada de da histidina; e da tiramina, derivadade tirosina.