01/04/2019

Peptídeos e Proteínas

Funções das Proteínas

• Construção tecido muscular;
• Transporte de substâncias;
• Atuam no sistema de defesa do organismo:
anticorpos;
• Agem como catalisadores de reações
bioquímicas: enzimas
• Presentes em fluídos orgânicos como leite,
mucos, etc;

Funções das Proteínas

• Encontradas em alimentos;
• Proteínas estruturais dão forma e consistência
a nossos tecidos (tubulina, cabelo, unha);
• Atuam como reguladores – hormônios;
• Atuam como receptores de membranas;
• Transportadores de membrana.

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Funções das Proteínas

• Proteínas estruturais dão forma e consistência a
nossos tecidos (tubulina, cabelo, unha, colágeno);
• Atuam como reguladores – hormônios (insulina e
prolactina);
• Atuam como receptores de membranas;
• Transportadores de membrana;
• Enzimáticas (lactase);
• Protetoras: fibrinogênio (sangue), anticorpos;
• Transporte: hemoglobina;
• Armazenamento: ferritina

Definições
• Polipeptídio: cadeia de aminoácidos que acaba
de ser sintetizada;

• Proteína: polipeptídio que possui função

biológica/bioquímica/fisiológica/metabólica

Ligação Peptídica

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Ligação Peptídica

Peptídeos também são ionizáveis

• Ou seja, possuem
curva de titulação
característica

• Funcionam em
faixas de pH ótimas

Número de resíduos por proteína

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Uso de aminoácidos
• Varia bastante entre as
proteínas

• Não permite predizer com

precisão o comportamen-
to molecular da molécula

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Proteínas com outros grupos químicos

• Adicionados pós-traducionalmente

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DOGMA CENTRAL DA BIOLOGIA MOLECULAR

DNA

RNA

PROTEÍNA
(Responsável pelo carácter)

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Níveis de Organização das Proteínas

Estrutura Primária
Estrutura Secundária
Estrutura Terciária
Estrutura Quaternária

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Níveis de Organização das Proteínas

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Níveis de Organização das Proteínas

Estrutura Primária

Sequência de aminoácidos

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Níveis de Organização das Proteínas

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Níveis de Organização das Proteínas

Estrutura Primária

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Níveis de Organização das Proteínas

Estrutura Secundária

α-hélice: Folha β-
maioria pregueada:
das proteínas
proteínas planares

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Níveis de Organização das Proteínas

Estrutura Secundária

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Níveis de Organização das Proteínas

Estrutura Secundária

Forças
Intermoleculares

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Níveis de Organização das Proteínas

Estrutura Secundária

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Níveis de Organização das Proteínas

Estrutura Terciária

É a forma funcional da maioria das proteínas –

proteínas monoméricas

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Níveis de Organização das Proteínas

Estrutura Terciária

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Níveis de Organização das Proteínas

Estrutura Quartenária

É a forma funcional das proteínas di, tri ou

poliméricas

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Níveis de Organização das Proteínas

Estrutura Quaternária

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Classificação de Proteínas
a) Função Biológica: enzimas, de transporte,
estocagem, contráteis, defesa, regulatórias,
estruturais;

b) Forma: globulares e fibrosas;

c) Número de subunidades: mono, di, tri ou

polimérica;

d) Composição química: Simples ou Conjugada

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Níveis de Organização das Proteínas

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Classificação de Proteínas
Composição química: Simples ou Conjugada

Algumas proteínas não são formadas apenas por

aminoácidos, mas possuem em sua estrutura
substâncias de natureza não-protéica, como
coenzimas e átomos.

Proteína Conjugada = Porção protéica +

Grupamento Prostético

Metaloproteínas: proteínas associadas com íons

metálicos (Cu+2; Zn+2): muito comum em enzimas

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Classificação de Proteínas
Grupamento Prostético = natureza não-proteica,
essencial para atividade da proteína

Grupamento Prostético = NADH, NADPH e FADH2

Cofatores enzimáticos = átomos de elementos

químicos = Zn, Fe, Mo, Mn, Mg, Ca, etc

*Metaloproteínas

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Classificação de Proteínas

ATP = adenosina
Tri-Fosfato

GTP = Guanosina
Tri-Fosfato

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Classificação de Proteínas

NAD+

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Estabilidade das Proteínas

A perda da estrutura quaternária, terciária ou
secundária é denominada de desnaturação
proteica;

Fatores que provocam a desnaturação: calor,

radiações eletromagnéticas, ácidos, bases,
solventes orgânicos, íons metálicos pesados.

Exemplos:

a) Desnaturação do leite pelo calor

b) Desnaturação ácida (caseína, p.e.)

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Proteínas de Transporte
Podem ser:

a) Livres: Transportam substâncias a longas

distâncias. Ex: insulina.

b) Associadas: presas ou integradas a uma

membrana, transportam substâncias através
da membrana à qual estão associadas. Ex:
transporte de aminoácidos para dentro da
célula – transportadores de membrana.

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Proteínas de Transporte
As proteínas de transporte de membranas podem
atuar de 3 maneiras diferentes:

a) Transporte uniporte: uma única substância de

um lado para outro;

b) Transporte simporte: transporta duas

substâncias para o mesmo lado da membrana;

c) Transporte antiporte: transporta duas

substâncias, uma para cada lado da membrana

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Proteínas de Transporte

Co-transporte

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Transporte passivo e ativo

Transporte passivo:

a) Difusão simples: pequenas moléculas ou

moléculas lipossolúveis/hidrofóbicas

b) Difusão facilitada: moléculas atravessam a

membrana com a ajuda de proteínas
carreadoras específicas chamadas permeases

c) Osmose: movimento de moléculas de um

solvente através de uma membrana
seletivamente permeável,

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Classificação das Proteínas

a) Albuminas: solúveis em água

b) Globulinas: solúveis em solução salina

c) Prolaminas: solúveis em etanol a 50-80%. Só

em vegetais

d) Glutelinas: solúveis em soluções ácidas.

Presentes apenas nos vegetais

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Conclusões
• Diferentes características químicas das cadeias laterais dos
aminoácidos definem características de peptídeos e
proteínas;
• Os resíduos de aminoácidos são ligados às centenas
ou milhares para formar peptídeos e proteínas;
• As proteínas podem ser modificadas pós-traducionalmente
• As proteínas podem ser separadas por carga, tamanho e
afinidade e assim estudadas isoladamente – cromatografia e
eletroforese;
• As proteínas podem ser sequenciadas e sua estrutura
primária (seq. de aminoácidos é conhecida);
• As sequências das proteínas são excelentes marcadores da
evolução da vida na terra;

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