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potássio, cloro e magnésio).

Os íons que são


necessários ao organismo em grandes quantidades
(acima de 100mg por dia) são os macronutrientes e
os inferiores a 20mg por dia são os micronutrientes.
-H2O
-Como a célula é um meio aquoso, não se
-Molécula Polar. encontram sais minerais, mas íons inorgânicos.
-Ligação Covalente. Cálcio:
-Composto Inorgânico. -Sal mineral mais abundante;
-Ligação de Hidrogênio. -Formação e manutenção dos ossos e dentes;
-Água Como Solvente. -Contração muscular;
-Semelhante dissolve semelhante. -Coagulação sanguínea;
-Água como regulação térmica: faz a manutenção do -Transmissão de impulsos nervosos.
equilíbrio da temperatura.
Ferro:
-Alto calor específico é a quantidade de calor
necessária para aumentar em 1ºC em 1 grama algum -Faz parte das moléculas dos citocromos,
tipo de substância. componentes da respiração celular;

-Reagente na fotossíntese. -Composição da hemoglobina.

-Reações de Hidrólise. Magnésio:

-Água como produto, perda de água. -Contração muscular;

-Adesão: atração entre as moléculas de água e -Formação e manutenção de ossos e dentes;


moléculas de outras substâncias polares.
-Metabolismo dos carboidratos;
-Coesão: atração das moléculas de água entre si.
-Composição da clorofila;
-Tensão superficial é a coesão entre as moléculas de
Fósforo:
água.
-Formação e manutenção dos ossos e dentes;
-Capilaridade: adesão + coesão.
-Formação dos ácidos nucleicos e ATP;
-As interações entre as moléculas de água são do tipo
ligações de hidrogênio. -Indispensável para o sistema nervoso.
-A quantidade de água varia de acordo com a idade Iodo:
do organismo. Quanto mais novo, mais água
presente. -Faz parte da estrutura dos hormônios (tiroxina e
triiodotironina) secretados pela tireoide dos
vertebrados.

São substâncias inorgânicas formadas por íons, Sódio:


muitos dos quais são fundamentais para o bom
-Relaxamento muscular;
funcionamento dos seres vivos.
-Transmissão de impulso nervoso;
Os sais são classificados em micronutrientes
(exemplo: Flúor, iodo, ferro e zinco) ou -Equilíbrio hídrico.
macronutrientes (exemplo: Cálcio, fósforo, enxofre,
Potássio: -Os carboidratos são classificados de acordo com o
número de moléculas em sua constituição como
-Contração muscular;
monossacarídeos, oligossacarídeos e polissacarídeos.
-Transmissão de impulso nervoso;
-Metabolismo energético;
-Os monossacarídeos são moléculas orgânicas
-Equilíbrio hídrico. formadas por átomos de carbono (C), hidrogênio
(H) e oxigênio (O) na proporção 1:2:1,
Zinco: respectivamente, apresentando a fórmula geral
-Metabolismo de carboidratos e proteínas; (CH2O) n, em que “n” pode variar de 3 a 7.

-Cicatrização; O nome genérico do monossacarídeo está


relacionado com o valor de n.
-Memorização.
n=2 dioses; n=3 trioses; n=4 tetroses; n=5
Cobre: pentoses; n=6 hexoses; n=7 heptoses
-Formação da hemoglobina. Os monossacarídeos mais abundantes são as hexoses
Cloro: com fórmula geral (C6H12O6). Essa classe inclui a
glicose, a frutose e a galactose.
-Equilíbrio hídrico;
Carboidratos são classificados como alimentos
-Composição do suco gástrico. energéticos, base de qualquer dieta alimentar. Através
da digestão deles temos acesso à glicose, molécula
Selênio: fundamental para o funcionamento da célula.
-Funcionamento da vitamina E. -As pentoses com fórmula geral (C5H10O5). As
Manganês: pentoses (desoxirribose e ribose) são os componentes
dos ácidos nucleicos (DNA e RNA,
-Absorção de nutrientes; respectivamente).
-Metabolismo energético.

Os oligossacarídeos são moléculas orgânicas


formadas pela união de 2 a 10 moléculas de
monossacarídeos. Os mais importantes
-Glicemia: quantidade de açúcar no sangue. biologicamente são os dissacarídeos.

-Síntese por desidratação: há liberação de molécula


de água. Sacarose Glicose+Frutose Cana
Lactose Glicose+Galactose Leite
-Reação de Hidrólise: quebra de uma molécula na
Maltose Glicose+Glicose Malte
presença de água.
-São os glicídios, açúcares, entre outros nomes. Os
São moléculas orgânicas formadas pela união de mais
carboidratos ou hidratos de carbono são moléculas
10 moléculas de monossacarídeos. Os polissacarídeos
orgânicas formadas por átomos de carbono (C),
são abundantes na natureza, podendo ter função
hidrogênio (H) e oxigênio (O).
biológica de reserva energética, como o amido e o
-Os carboidratos desempenham algumas funções no glicogênio ou função estrutural, como a celulose e a
metabolismo dos seres vivos; uma das mais quitina.
importantes é a função energética dessas moléculas.
A principal função dos carboidratos é energética.
-O amido é o polissacarídeo de reserva energética -Hidrocarbonetos apolares.
dos vegetais.
-Solúveis em solventes apolares.
-O glicogênio é o polissacarídeo de reserva
-Não são polímeros verdadeiros.
energética animal, sendo armazenado no fígado e
músculos.
-A celulose é o polissacarídeo presente na membrana -Armazenamento de energia;
celulósica das células vegetais. Está relacionada com
a estrutura e forma das células vegetais. -Estrutural;

*A celulose na forma de moléculas de glicose só é -Fotossíntese;


possível na presença da enzima celulase, que é
-Regulatória;
produzida por microrganismos como bactérias e
protozoários, que vivem mutualisticamente no -Isolante térmico;
sistema digestivo de organismos como ruminantes,
moluscos e cupins. No ser humano, a presença de -Impermeabilizante.
celulose na dieta (alimentação) garante o bom
funcionamento do intestino, a retenção de água ao
bolo fecal, facilitando sua eliminação. -São lipídeos formados por ácidos graxos e glicerol.
-Nos artrópodes, o polissacarídeo quitina é um -Os glicerídeos mais comuns nos seres vivos são as
material do exoesqueleto, garantindo boa adaptação gorduras e os óleos, que funcionam como material de
à vida terrestre. reserva energética nos animais e vegetais.
-Nos tecidos animais, a compactação entre as células -Nos animais as gorduras são encontradas no tecido
é facilitada pela presença do polissacarídeo ácido adiposo e nos vegetais, os óleos são encontrados
hialurônico (cimento intercelular). principalmente nas sementes.
-A heparina também é um importante polissacarídeo -As gorduras e os óleos podem ser diferenciados pelo
que atua na circulação como anticoagulante, aspecto, localização, origem e pelo tipo de ácido
principalmente em regiões de grande irrigação como graxo que apresentam, saturado nas gorduras e
pulmões e fígado. insaturado no óleo.
A partir dos óleos vegetais são produzidas as gorduras
vegetais, conhecidas como margarinas, conseguidas
por meio de reações de hidrogenação com
aquecimento. Na constituição das margarinas, além
do óleo vegetal, estão presentes vitaminas, sais
minerais e conservantes.

-Os lipídeos são moléculas orgânicas formadas pela -São lipídeos formados pela união de ácido graxo de
união de ácidos graxos e um tipo de álcool, que cadeia longa (de 14 a 36 átomos de carbono) com
normalmente é o glicerol. um álcool de cadeia longa (de 16 a 30 átomos de
-Diferem dos carboidratos por apresentarem menos carbono).
átomos de oxigênio, podendo ter na sua estrutura, -As ceras possuem importância biológica no
além do ácido graxo e glicerol, átomos de fósforo, revestimento e proteção de superfícies dos corpos
colesterol, etc. dos seres vivos. Elas revestem as folhas e frutos dos
-Insolúveis em água; vegetais, diminuindo a taxa de transpiração, pois
funcionam como material impermeabilizante.
-Reserva de energia fitoplâncton; necessária para a produção de certos hormônios
(denominados esteroides) e dos sais biliares.
-As secreções oleosas das glândulas sebáceas
protegem a superfície corporal dos mamíferos contra -O colesterol inibe a sua própria síntese no fígado
ressecamento. A secreção oleosa da glândula quando a concentração no sangue é muito alta;
uropigiana das aves lubrifica as penas, evitando que
as mesmas fiquem encharcadas no ambiente -As lipoproteínas de muito baixa densidade sofrem
aquático. modificações, convertendo-se em LDL (lipoproteína
de baixa densidade) e HDL (lipoproteína de alta
-Uso comercial. densidade).
-Nos últimos anos comprovou-se que o teor da
fração de colesterol unido ao LDL ou as HDL
-São lipídeos complexos formados por ácidos graxos, fornece um diagnóstico mais exato do risco de
glicerol e o grupo fosfato. Estão presentes nas aterosclerose do que o valor da concentração de
estruturas da membrana celular. colesterol total.
-Cauda hidrofóbica. -Estigmaesterol (plantas);
-Cabeça hidrofílica. -Ergosterol (fungos).

-Cadeia carbônica com 4 anéis fusionados; -Família de pigmentos;


- Os esteroides são lipídeos que não apresentam a -Absorção de luz solar;
função éster.
-B caroteno → vitamina A.
- Como exemplo dessa classe de lipídeos podemos
citar o colesterol, que participa da formação da
membrana plasmática, e os hormônios sexuais
testosterona (masculino), estradiol e progesterona -Prostaglandinas (inflamação);
(feminino). Além destes os hormônios produzidos -Tromboxanas (coagulação);
no córtex da suprarrenal (cortisona), o precursor da
vitamina D (calciferol) e os componentes da bile -Leucotrienos (respiração).
fazem parte dos esteroides.

Cada vez mais, a população ingere mais calorias e


gasta menos energia. A base do tratamento dietético
da obesidade é a prescrição de uma dieta hipocalórica
que favoreça o déficit energético.
-A recomendação dietética deve favorecer o balanço
energético favorável e enfatizar a troca de saturados
e trans por não hidrogenados e insaturados. Com
relação aos carboidratos, é importante considerar o
índice glicêmico dos alimentos e das combinações
alimentares.
O colesterol é produzido no organismo e fornecido
pela alimentação. Está presente exclusivamente nos
alimentos de origem animal: carnes, frutos do mar,
miúdos, gema de ovo, leite e derivados, etc. Faz
parte da estrutura das membranas celulares e é
O radical R pode ser um átomo de hidrogênio, um
grupo ou grupos mais complexos, contendo
carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e
enxofre.
-Os animais podem sintetizar aminoácidos a partir de
açúcar, graças à transferência do grupo NH2 das
proteínas da dieta. Podem, ainda, transformar alguns
aminoácidos em outros. Todavia, existem alguns
aminoácidos que não podem ser produzidos pelos
animais, e precisam ser conseguidos na alimentação.
São os aminoácidos essenciais.
-Aqueles que podem ser sintetizados nas células
animais são chamados aminoácidos naturais.

-As proteínas, ou cadeias polipeptídicas são formadas


pela união entre aminoácidos.
-As ligações entre os aminoácidos são denominadas
Enzima Tripsina, maltase ligações peptídicas e ocorrem entre o grupo
Transporte Hemoglobina, mioglobina carboxila de um aminoácido e o grupo amina de
Contrácteis Actina, miosina outro aminoácido.
Protetoras Anticorpos, fibrinogênio
-Para o organismo aproveitar as proteínas como
Hormônios Insulina, prolactina
Estruturais Colágeno, elastina fonte de aminoácidos, deve ocorrer ação enzimática
na digestão das proteínas, que ocorre no estômago e
no intestino, para quebrar as ligações peptídicas.
O que distingue uma proteína da outra é o número
-Como cada ligação peptídica é formada entre dois
de aminoácidos, o tipo de aminoácidos e a sequência
aminoácidos, uma proteína com 100 (cem)
na qual eles estão ligados.
aminoácidos apresentará 99 (noventa e nove)
Todos os aminoácidos possuem um átomo de ligações peptídicas.
carbono central, ao qual se ligam um grupo carboxila
(COOH), que confere caráter ácido, um grupo
amina (NH2), que tem caráter básico, um átomo de O número de aminoácidos é muito variável de uma
hidrogênio e um radical R, variável de um proteína para outra, veja os exemplos abaixo:
aminoácido para outro.
-Insulina bovina - 51 aminoácidos
-Hemoglobina humana - 574 aminoácidos
-Desidrogenase glutâmica - 8.300 aminoácidos
A sequência linear de aminoácidos de uma proteína
define sua estrutura primária.
O filamento de aminoácidos se enrola ao redor de
um eixo, formando uma escada helicoidal chamada
alfa-hélice. É uma estrutura estável, cujas voltas são
mantidas por ligações de hidrogênio. Tal estrutura -Na desnaturação, a sequência de aminoácidos não
helicoidal é a estrutura secundária da proteína. se altera e nenhuma ligação peptídica é rompida. Isto
demonstra que a atividade biológica de uma proteína
-As proteínas estabelecem outros tipos de ligações não depende apenas da sua estrutura primária,
entre suas partes. Com isto, dobram sobre si mesmas, embora esta seja o determinante da sua configuração
adquirindo uma configuração espacial tridimensional espacial.
chamada estrutura terciária. Essa configuração pode
ser filamentar como no colágeno, ou globular, como Algumas proteínas desnaturadas, ao serem devolvidas
nas enzimas. ao seu meio original, podem recobrar sua
configuração espacial natural. Todavia, na maioria
Tanto o estabelecimento de ligações de hidrogênio dos casos, nos processos de desnaturação por altas
como o de outros tipos de ligações dependem da temperaturas ou por variações extremas de pH, as
sequência de aminoácidos que compõem a proteína. modificações são irreversíveis. Como é o caso da clara
Uma alteração na sequência de aminoácidos do ovo que se solidifica e se torna branca, ao ser
(estrutura primária) implica em alterações nas cozida, mas não se liquefaz nem volta a ser
estruturas secundária e terciária da proteína. Como a transparente, quando esfria.
função de uma proteína se relaciona com sua forma
espacial, também será alterada.
Muitas proteínas são formadas pela associação de dois -As proteínas estruturais estão presentes em
ou mais polipeptídios (cadeias de aminoácidos). A estruturas esqueléticas, como ossos, tendões e
maneira como estas cadeias se associam constitui a cartilagens, unhas, cascos, etc., além da membrana
estrutura quaternária dessas proteínas. celular.
-As proteínas hormonais atuam no metabolismo
como mensageiros químicos, como a insulina e o
glucagon que controlam a glicemia do sangue e o
hormônio de crescimento denominado
somatotrofina, secretado pela hipófise.
-As proteínas de defesa imunológica são as
imunoglobulinas (anticorpos).
-As proteínas de ação enzimática (enzimas) são
importantes como catalisadores biológicos
favorecendo reações do metabolismo celular, como
as proteases, a catalase, a desidrogenase, entre outras.

Controle
Hormonal Insulina, Glucagon
Metabólico
Proteínas de
Albumina, Caseina
Reserva
Proteínas de Hemoglobina e
Transporte Transferrina
Estrutural
-Choperoninas: auxiliam no dobramento correto das Proteínas
Miosina e Actina
protéinas. Contráteis
Componentes de Colágeno, Elastina,
-Quando as proteínas são submetidas à elevação de Tecidos Reticulina
temperatura, a variações de pH ou a certos solutos Defesa Anticorpos Imuglobulinas
como a ureia, sofrem alterações na sua configuração Controle Catalisadoras Pepsina, tripsina
espacial, e sua atividade biológica é perdida.
-Quando o catalisador é uma enzima, os reagentes
são chamados substratos .
Os catalisadores são substâncias que interferem na
velocidade de uma reação química, sem sofrer -O nome de uma enzima pode indicar o tipo de
alteração. Como todo catalisador, a enzima pode reação catalisada (hidrolase, transaminase,
participar de uma reação várias vezes, podendo desidrogenase, etc.) ou substrato sobre o qual ela atua
realizar uma mesma reação química milhares de (amilase, protease, lipase, etc.).
vezes por segundo.
-As enzimas atuam oferecendo às moléculas dos
-Todas as enzimas são proteínas. Portanto, sua substratos um local para aderirem e aonde a reação
produção é subordinada ao controle do DNA. É irá se processar. Tal local é o centro ativo.
através da produção de enzimas específicas que o
-A ligação entre o substrato e o centro ativo é muito
DNA comanda todo o metabolismo celular.
precisa e específica. A estrutura do centro ativo
-Sendo proteínas, quando submetidas a fatores depende da configuração espacial da enzima.
capazes de modificar sua configuração espacial Alterações na estrutura tridimensional da enzima
natural, podem perder suas propriedades catalíticas. podem torná-la inativa, por impedir o encaixe do
substrato no centro ativo. A ligação da enzima com
-Algumas enzimas só atuam quando ligadas a um seu substrato tem, portanto, grande especificidade.
outro composto, chamado cofator. O cofator pode
ser um metal (Zn, Fe, Mg, Mn, etc.) ou uma
molécula orgânica designada por coenzima. As
vitaminas da dieta, geralmente, são coenzimas.
-As moléculas reagentes devem alcançar um nível de
energia maior que o normal (estado de transição). A
energia necessária para elevar o nível energético dos
reagentes a este estado de transição é a energia de
ativação. Inorgânicas (sais minerais): cofatores;

Pode ser comparada à energia necessária para levar Orgânicas (vitaminas): coenzimas.
uma pedra até o alto de uma montanha, de onde irá
rolar.
-Efeito da concentração do substrato
-Na presença de um catalisador, as moléculas
atingem o estado de transição em um nível A enzima E combina-se com o substrato S,
energético inferior aquele que atingiram na sua formando um complexo ES, em uma reação rápida.
ausência. Portanto, os catalisadores aumentam a Em uma reação mais lenta, o complexo ES se desfaz,
velocidade da reação porque diminuem a energia de originando o produto P e liberando a enzima.
ativação necessária. Quando os produtos são
formados, o catalisador se desprende, inalterado. Se a concentração da enzima for constante,
aumentos sucessivos na concentração do substrato
Caminho de uma
reação catalisada e não
são acompanhados por aumentos cada vez menores
catalisada. na velocidade da reação.
Atinge-se um ponto no qual novos aumentos não
provocarão elevação na velocidade. Ao ser alcançada
a velocidade máxima, a enzima encontra-se saturada
e não pode atuar mais rapidamente. Todas as
moléculas da enzima encontram- se em atividade.
Este é um exemplo de saturação, onde a velocidade
máxima da reação é alcançada, conhecida como
Constante de Michaelis Menten.
Efeito da temperatura
Sabe-se que a velocidade das reações químicas
aumenta com a elevação da temperatura. Todavia,
nas reações catalisadas por enzimas, a velocidade
tende a diminuir quando a temperatura passa de
35°C a 40°C. Isso ocorre porque temperaturas
elevadas alteram a estrutura secundária, terciária e até
quaternária da enzima, afetando sua configuração
espacial. Em temperaturas superiores a 70 °C as
reações enzimáticas cessam para os humanos, pois
deve ocorrer desnaturação da enzima.
Existe, portanto, uma temperatura na qual a
atividade da enzima é máxima, a temperatura ótima.
Nos animais homeotérmicos, cuja temperatura
corporal é constante, a temperatura ótima está entre O pH ótimo das principais enzimas digestivas.
35°C e 40 °C. Nos pecilotérmicos, de temperatura
variável, as enzimas atuam em temperatura de 25°C,
aproximadamente. -Inibidores competitivos limitam o substrato;
As enzimas não se tornam inativadas pelo -Não competitivos mudam o formato da enzima;
congelamento. A velocidade das reações diminui
com a queda da temperatura, podendo mesmo -Retroinibição (feedback negativo).
cessar. Porém, a atividade catalítica reaparece,
quando a temperatura se eleva a valores normais. A
diminuição da atividade enzimática e da taxa - Cada nucleotídeo é um grupamento molecular
metabólica em baixas temperaturas é útil para o formado por três subunidades: uma base
congelamento de sêmen e de embriões, para a nitrogenada, uma pentose e um grupamento fosfato.
conservação de órgãos para transplantes ou para a
-O DNA dirige a síntese de proteínas, controla as
preservação de órgãos durante a realização de
atividades metabólicas e a arquitetura das células e
cirurgias.
dos seres vivos como um todo.
Efeito do pH
-O RNA recebe as informações contidas nas
As enzimas têm um pH ótimo no qual sua atividade moléculas de DNA e as transfere para os ribossomos,
biológica é máxima. Em valores abaixo (mais ácido) onde as enzimas e outras proteínas são produzidas.
ou acima (mais básico) desse pH, a atividade
biológica diminui porque a estrutura tridimensional O grupo fosfato de um nucleotídeo se liga à pentose
da enzima se altera. O pH ótimo varia de enzima de um outro nucleotídeo, com a saída de uma
para enzima. molécula de água. O grupo fosfato desse outro
nucleotídeo pode se ligar à pentose de um terceiro
nucleotídeo e assim sucessivamente. Os nucleotídeos
Pepsina 2,0 vão se enfileirando e formando longos filamentos
Tripsina 8,5 chamados polinucleotídeos.
Ptialina 6,8
Os gráficos a seguir mostram como o fator pH Bases purinas: Adenina e Guanina.
influencia na atividade enzimática.
Bases pirimidinas: Timina, Uracila e Citosina.
-Os açúcares que entram na formação dos ácidos
nucleicos são pentoses (monossacarídeos com cinco
carbonos): ribose (RNA) e desoxirribose (DNA). O
grupamento fosfato origina-se do ácido fosfórico, e
é o mesmo para os dois ácidos.

-Material genético;
-O RNA é o ácido ribonucleico, constituído pela
-Pode se duplicar, gerando cópias perfeitas de si pentose ribose, o ácido fosfórico e as bases citosina,
mesmo; uracila (está ausente do DNA), adenina e guanina.

-Comanda a síntese de proteínas, controla o -O RNA pode se dobrar sobre si mesmo, mas não
metabolismo e a arquitetura da célula. se encontra sempre emparelhado com outro
filamento de RNA, ou seja, é formado por uma fita
-Dupla hélice; simples de nucleotídeos. Há três tipos de RNA, nas
-As bases complementares se mantêm próximas células:
graças ao emparelhamento por meio de ligações de RNA mensageiro (RNAm) – é um longo filamento
hidrogênio, que se formam sempre da mesma de RNA, que se forma tendo um filamento de DNA
maneira: adenina com timina (2 ligações) e citosina como molde. A formação do RNAm chama-se
com guanina (3 ligações); transcrição. O processo é catalisado pela enzima
-A = T e C ≡ G; RNA polimerase.

-Durante a sua autoduplicação, ou replicação, os dois RNA transportador (RNAt) – também chamado
filamentos de DNA se separam. A enzima DNA RNA de transferência ou RNA solúvel. Suas
polimerase usa cada filamento como molde para a moléculas têm o aspecto de “folhas de trevo”. A
montagem de um filamento novo. Quando o função do RNA transportador é colocar cada
processo se completa, à frente de cada filamento aminoácido em sua posição correta, sobre a molécula
antigo surge um filamento novo; de RNA mensageiro.

-Replicação do DNA é semiconservativa; RNA ribossômico (RNAr) – é formado a partir de


regiões específicas de alguns cromossomos chamadas
regiões organizadoras de nucléolo. Trata- se do tipo
de RNA encontrado em maior quantidade nas
células, e é um dos componentes estruturais dos
ribossomos, juntamente com proteínas.
reconhecer o aminoácido específico, fixá-lo e, com
ele a reboque, procurar um local do RNAm (um
códon) onde o seu anticódon encaixe perfeitamente.
O apoio para isso será dado pelo ribossomo.
A identificação dos aminoácidos na cadeia
polipeptídica se dá em função da sequência de
códons do RNAm. Estes podem ser identificados de
acordo com a tabela a seguir:

-A síntese de proteínas dentro da célula ocorre


devido à interação do núcleo com o citoplasma.
-No núcleo o DNA sintetiza o RNAm (mensageiro)
de uma das suas cadeias, transcrevendo o código de
uma proteína específica.
-Depois de produzido, o RNAm desloca-se para o
citoplasma e liga-se aos ribossomos que passam agora
a “ler” a sequência de bases nitrogenadas do RNAm.
-A leitura do código é feita por “trincas” de bases
nitrogenadas; cada “trinca” do RNA corresponde a
um códon que irá determinar a colocação de um
aminoácido específico na cadeia proteica. Isso
caracteriza a tradução do código genético.
-O gene corresponde a uma sequência particular de
DNA, codificadora de uma informação (proteína ou
RNA).
-A expressão gênica envolve a cópia de regiões
específicas do DNA (os genes) numa molécula de
mRNA e a passagem da informação contida na
sequência de nucleotídeos desse mRNA para uma
sequência de aminoácidos. As moléculas de RNA
são sintetizadas por um processo conhecido como
transcrição, similar a replicação do DNA.
-Existem 64 códons diferentes que codificam 20
aminoácidos. Logo, cada aminoácido da proteína é -Quando se diz que um gene é expresso em
codificado por 1, 2, 3 ou 4 códons do RNAm, sendo determinado local, significa que nessa região, está
o código genético chamado degenerado. ocorrendo o processo de síntese proteica do gene e,
por consequência, proteínas específicas estão sendo
- criadas.
Para a formação da proteína participam os RNAm, -Uma das fitas do DNA atua como modelo para que
RNAt e ribossomos. Os RNAt são moléculas o pareamento de bases complementares possa
pequenas que possuem um anticódon, o qual deve
acontecer. Após a transcrição do DNA a fita de
mRNA é liberada da molécula de DNA, voltando o
DNA a conformação original. -São substâncias orgânicas especiais que atuam em
quantidades reduzidas, a nível celular, como
-O mRNA então transcrito dirige a síntese da desencadeadoras da atividade de muitas enzimas do
molécula proteica, enquanto outras moléculas de metabolismo. São produzidas nas estruturas dos
RNA (tRNA) servem como transportadores dos vegetais e de alguns seres unicelulares. Os animais
aminoácidos envolvidos, ou se encontram como devem obtê-las na alimentação sob a forma de
componentes ribossômicos. provitaminas.
-Em síntese, o DNA pode se replicar e dar origem a Lipossolúveis: Solúveis apenas em lipídeos. Para
novas moléculas de DNA; pode ainda ser transcrito serem absorvidas, é necessária a presença de lipídeos.
em RNA, e este por sua vez traduz o código São elas: A, D, E e K.
genético em proteínas. Isso é conhecido como o
Dogma Central da Biologia. Hidrossolúveis: Solúveis em água. São elas:
complexo B e C.
-A quantidade de mRNA produzido a partir de uma
região particular do DNA é controlada por proteínas -A falta de determinada vitamina na dieta alimentar
regulatórias, que se ligam a sítios específicos no provoca um quadro conhecido como avitaminose,
DNA. Como cada molécula de mRNA pode ser determinando alterações específicas no metabolismo
traduzida em milhares de cópias de uma cadeia humano.
polipeptídica, a informação contida numa pequena -As vitaminas também tem papel muito importante
região do DNA pode dirigir a síntese de milhões de na “limpeza” das células. Muitas têm papel de
cópias de uma proteína específica. antioxidantes combatendo radicais livres, que são
-Conter a informação genética significa não somente produtos da respiração celular. O aumento de
armazenar e transmitir ao longo das gerações, mas radicais livres prejudica o DNA e é um dos
expressar, ou seja, servir de molde para a síntese de responsáveis pelo envelhecimento celular.
RNAs e alguns desses serem traduzidos nas proteínas
correspondentes.

-Íntrons: Pedaços do rnam não codificantes;


-Éxons: Pedaços do RNAm que são codificantes.