PROPRIEDADES FUNCIONAIS

DAS PROTEÍNAS
 PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS
PROTEÍNAS
1. Introdução
Qualidade de um alimento pode ser definida
basicamente por três aspectos:
Composição:
 quantidades ou proporções de seus componentes
Propriedades nutricionais:
 riqueza e biodisponibilidade de nutrientes
essenciais;
 ausência de substâncias tóxicas e antinutricionais
Propriedades funcionais:
 qualquer propriedade que influencie a aceitação
e utilização dos alimentos ou componentes de um
alimento
Funcionalidade: somatória das propriedades
funcionais de um alimento ou ingrediente
alimentício
Valor funcional: característica de funcionalidade
que aumenta a aceitação e utilização de um
alimento
 as propriedades funcionais podem variar com as
propriedades físicas e químicas
2. Classificação das propriedades funcionais das
proteínas
Existem diferentes maneiras de se classificar as
propriedades funcionais de proteínas
Classificação proposta por Pour-El (1981)
A) Propriedades hidrofílicas:
 depende da afinidade da proteína pela água
“Solubilidade”
 importante em alimentos líquidos (refrescos,
sucos, leite, etc);
 baixa solubilidade é desfavorável a funcionalidade;
Fatores que influenciam a solubilidade da proteína
 peso molecular e conformação das moléculas;
 densidade e distribuição das cargas elétricas;
(influenciada pelo pH, natureza e concentração de
íons e temperatura)
“ Capacidade de hidratação e de retenção de
água”
Envolve a interação entre a proteína ou alimento
protéico com a água (afinidade depende da textura,
viscosidade, geleificação e emulsificação)
Esponjamento: habilidade de captar água
espontaneamente
Capacidade de retenção de água: água que
permanece na proteína após exposição ao excesso
de água e aplicação de força centrífuga ou pressão
 esses parâmetros definem a atração hidrofílica
A ÁGUA NOS ALIMENTOS
 esse parâmetros são muito importantes em
produtos cárneos
Importâncias
A água é o maior componente da maioria dos
alimentos e exerce influência acentuada em várias
de sua características, como:
 Estrutura (textura e maciez);
 Aparência;
 Sabor;
 Suculência;
 Susceptibilidade à deterioração;
Tipos de água nos alimentos

1. Água de massal ou bulk-phase

 75 a 90% de toda água de produtos in natura
 Não apresenta nenhuma ligação com soluto
 Facilmente removível em processos de secagem
 Quanto maior sua quantidade, mais perecível se
torna o alimento
 Dividida em dois tipos:
- Água livre
- Água presa (sequestrada)
Água livre:
 Mais facilmente removível
 Predomina ligações de hidrogênio (água x água)
 Fluxo macroscópico desimpedido
 Propriedades semelhantes a uma solução salina
 Ponto de congelamento menor que a água pura
 Mobilidade translacional um pouco menor que a
água pura
 Entalpia de vaporização é a mesma da água pura
 Conseqüências deteriorativas
- Crescimento microbiano
- Velocidade rápida das reações químicas
Água presa ou sequestrada:
Características semelhantes à água livre, com as
seguintes exceções:
 Fluxo macroscópico impedido por matriz de gels
ou tecidos (estruturas celulares)

2. Água ligada
É a água que existe nas vizinhanças dos solutos e
outros constituintes não aquosos
 Dividida em três tipos:
- Constitucional
- Vicinal
- Multicamada
Constitucional:
 É a mais ligada, faz parte integral da substâncias
não aquosas e está situada nas regiões intersticiais
das proteínas ou como parte dos hidratos químicos
 Não é congelável à - 40°C
 Não apresenta capacidade solvente e mobilidade
translacional
 Maior entalpia de vaporização e baixa
porcentagem em alimentos de alta umidade (0,03%)
 Conseqüências deteriorativas
- autoxidação (não está disponível aos M.O)
Vicinal ou monocamada:
 Menor associação que a constitucional (ponte de
hidrogênio e interação de Vander Vals)
 Em nível máximo ela forma uma cobertura de
camada única (monocamada) nos grupos hidrofílicos
acessíveis
 Não congela à - 40°C e sem capacidade solvente
 Mobilidade translacional reduzida
 Maior entalpia de vaporização e 0,3 a 0,4% da
água total em alimentos de alta umidade
 Ótima estabilidade à deteriorações
Multicamadas:
 Ocupa os sítios remanescentes da primeira
camada, formando várias camadas adicionais ao
redor dos grupos hidrofílicos não aquosos
 Das águas que interagem com o soluto, essa é a de
menor força (pontes de hidrogênio)
 Maior parte não congela à - 40°C
 Capacidade solvente é leve ou moderada
 Mobilidade translacional reduzida
 Maior entalpia de vaporização que água pura e 2 a
3% da água total em alimentos de alta umidade
 Boa estabilidade à deteriorações (Esquema)
Fatores que influenciam a capacidade de
retenção de água nos alimentos protéicos
 estado de contração das miofibrilas;
Contração irreversível pelo “ Rigor Mortis”
(produção irreversível do complexo actomiosina pela
redução do pH e concentração de ATP)
Obs:. Esse processo promove o encurtamento das
miofibrilas com redução de espaço para acomodação
da água
 pH;
pH 5,0 (ponto isoelétrico das proteínas
miofibrilares) retenção mínima com pouco espaço
entre miofibrilas
pH afastado de 5,0 (predominam cargas de mesmo
sinal e repulsão com afastamento das miofibrilas e
mais espaço para preenchimento com água)
 estado de desnaturação das proteínas;
Seja pelo calor, frio ou efeito do pH, diminui os
espaços interfibrilares e a CRA
 temperatura (inadequada após abate, causa efeito
semelhante ao rigor mortis na CRA);
B) Propriedades interfásicas
 depende da capacidade das proteínas se unirem e
formarem uma película entre duas fases imiscíveis
“ Emulsificação”
Emulsão: mistura de dois líquidos imiscíveis (um é
disperso na forma de glóbulos no outro)
Dois tipos de emulsão:
 Óleo em água (água externa em fase contínua)
 Água em óleo (óleo externo em fase contínua)
Presença de um agente emulsificante é que torna
uma emulsão estável (proteína é um excelente
agente para lipídios em água)
Agente emulsificante:
 Deve possuir parte hidrofílica e hidrofóbica na
mesma molécula (forma uma camada entre as duas
fases, separando-as e impedindo a coalescência nos
glóbulos da fase interna);
 Emulsificantes polares formam e estabilizam
emulsões óleo em água;
 emulsificantes não polares formam e estabilizam
emulsões água em óleo;
 emulsões cárneas são consideradas óleo em água
(salsichas e outros embutidos)
Esquema pag. 272
Aspectos observados em uma emulsão
 capacidade de emulsificação (quantidade de
lipídios emulsificados pelas proteínas);
 estabilidade da emulsão (capacidade das proteínas
manterem a mistura em força homogênea quando
submetidas a pressão ou calor)
Fatores que influenciam na formação e
estabilização de uma emulsão
 temperatura;
Muito alta reduz a viscosidade do óleo e aumenta a
coalescência (quebra a emulsão)
Ideal 20°C
 tamanho da partícula de gordura;
Varia entre 0,1 e 50 (tamanho não deve exceder as
50)
Particulas muito pequenas a emulsificação pode ser
menor (menos óleo)
 pH, quantidade e tipo de proteína;
No caso do pH, o poder emulsificante está
relacionado com a solubilidade da proteína (pH
afeta a solubilidade)
Tipo de proteína (relacionado basicamente a
conformação - globular ou fibrosa e solubilidade -
hidro ou lipossolúveis)
Quantidade (ideal para cada tipo de emulsão)
 viscosidade
Maior viscosidade mais estável a emulsão

“ Formação e estabilidade de espumas”

 A formação de espumas, refere-se a expansão de
volume da dispersão protéica, pela a incorporação
de ar por batimento, agitação ou aeração
 A estabilidade é a retenção do volume máximo de
espuma em função do tempo de repouso
 As albuminas são os melhores formadores de
espumas em alimentos (leite, ovo e feijão)
Fatores que afetam essa propriedade
 natureza da proteína;
 solubilidade;
 estado de desnaturação;
 presença de sais e outros aditivos
C) Propriedades intermoleculares
 depende da habilidade das proteínas formarem
ligações cruzadas entre si ou com outros compostos
“ Formação de fibras de proteínas”
 Fibras de proteínas podem ser produzidas natural
(bicho da seda) ou mecanicamente;
 Toda proteína pode formar fibras (algumas mais
adequadas que outras);
 melhores são albumina do ovo, zeína, caseina,
colágeno e isoladas da soja
 as moléculas alongadas e flexíveis, são orientadas
por um processo mecânico, se sobrepõe e produzem
interações e ligações cruzadas em vários pontos
Principais ligações e associações intermoleculares

1) Interação eletrostática ou salina;

2) Interação não polar ou de Van der Waals;
3) Ligações ou pontes dissulfeto;
4) Ligações de amida (isopeptídicas);
5) Ligações ou ponte de hidrogênio;
6) Ligações de éster;
7) Ligações de éter
Fatores que influenciam na formação de fibras
 forma da molécula protéica;
 natureza e distribuição dos grupos reativos;
 comprimento da cadeia
Ideal PM ± 10000 daltons (abaixo não forma e acima
aumenta muito a tenacidade)
Importância das fibras em alimentos
 criar novas formas e texturas em alimentos;
Ex:. Produtos extrusados
 melhorar digestibilidade e biodisponibilidade de
algumas proteínas
 Esquema do processo de formação de fios de
proteínas
Pag. 281
“ Geleificação”
 endurecimento durante a cocção das carnes e
farinhas, alteração na consistência do ovo e
formação de geléias
Ponto de gel: ocorre um aumento da viscosidade
até o ponto que a rigidez se manifesta
(resfriamento da solução coloidal)
Existem várias teorias para explicar o fenômeno de
formação de géis, como:
1. Adsorção de solventes;
2. Formação de rede ou estrutura tridimensional;
3. Orientação de partículas
Gelatina:
 preparada a partir do colágeno da pele, ligamentos
ou ossos pela ação de ácidos ou álcali diluídos;
 é uma mistura de espécies moleculares (depende
da origem)
Fatores que influenciam a rigidez de um gel de
gelatina
 concentração de gelatina (maior concentração,
maior rigidez);
 temperatura (aumenta com abaixamento da
temperatura);
 peso molecular (maiores pesos géis mais rígidos)
 reagentes adicionados e pH
Formação de massa visco-elástica (panificável)
 na formação de massa panificável, participam as
proteínas, amido e alguns lipídios;
 de todas as proteínas vegetais, as que mais se
prestam a panificação são as do glúten de trigo
(gliadinas e gluteninas);
 a formação de ligações intra e intermoleculares
nas proteínas (pontes dissulfídicas (gluteninas),
ligações de H e ligações eletrostáticas (gliadinas))
definem a visco-elasticidade das massas;
 o bromato de potássio melhora a visco-
elasticidade (forma novas pontes dissulfídicas)
Etapas do processo de panificação
a) Formulação
 farinha, gordura, açúcar, fermento e aditivos
(garantem o fenômeno da panificação);
b) Batedura
 água entra em contato com todos os componentes
polares;
 estratificação entre lipídios e proteínas do glúten;
c) Fermentação
 açúcares adicionados e produzidos (-amilase do
trigo) sofre fermentação pelas enzimas do
fermento, com produção de CO2
 CO2 exerce pressão na massa e aumenta o volume
d) Cozimento (fornos)
 desnatura as proteínas (importante para manter
estável o volume do pão e paralisar reações
bioquímicas)
 ocorre também a reação de Maillard (responsável
pelo aroma de pão fresco e cor característica da
crosta da casca)
Aroma: aldeídos voláteis produzidos na degradação
de Strecker;
Cor: formação de melanoidinas
Aplicações industriais das prolaminas e gluteninas
 manufatura de fibras texteis; revestimento
resistente a gordura (zeína); aglutinantes
D) Propriedades organolépticas ou sensoriais
“ Textura”
 sensação sentida na boca quando se mastiga um
alimento sólido (dura, macia, crocante, arenosa ou
borrachenta);
 além das proteínas, outros componentes como as
fibras, amido e substâncias pécticas, contribuem
para textura em vegetas;
 papel das proteínas se destaca nas carnes;
 textura geralmente é medida por penetrômetros
(carnes e vegetais) e libra força para corta o
músculo;
Fatores que influenciam a textura de carnes
a) proporção em proteínas miofibrilares (actina e
miosina) e estromáticas (colágeno e elastina);
Carne macia e suculenta (mais proteínas
miofibrilares e menos estromáticas)
b) estado de contração muscular (rigor mortis)
Músculos em repouso são mais macios que
contraídos (quanto menor o rigor mortis, melhor)
Rigor Mortis: formação irreversível de actomiosina
ou contração irreversível das miofibrilas,
influenciado por:
 condições físicas; tratamento do animal antes do
abate e tratamento da carne após abate
c) temperatura durante o manejo e estocagem
 37 a 38°C (fisiológica) grau de contração elevado;
 10 a 20°C (ideal) mínimo encurtamento das fibras;
 próximas de 0°C grande encurtamento (50%),
carne dura
d) estado de desnaturação nas carnes cozidas e
assadas
Maciez em aquecimento prolongado´por solubilizar o
colágeno e rompimento de micro-estruturas que
provocam o endurecimento (acima de 70°C)
“ Cor”
 influi de forma decisiva na aceitação do alimento;
 proteínas simples são incolores;
 proteínas conjugadas são coloridas;
Molécula com parte protéica e parte não protéica
(grupo prostético) que lhes conferem coloração
característica, como:
Hemeproteínas: radical heme confere cor vermelha
a carnes
Flavoproteínas: riboflavina ou nucleotídeos de
flavina conferem cor amarelada
 hemoglobina e mioglobina na forma oxidada,
conferem cor vermelha as carnes
“ Aroma e sabor”
 são utilizadas várias maneiras de se classificar
sabor em alimentos;
 os principais sabores pode ser considerado sob
quatro estímulos básicos: salgado, ácido, doce e
amargo;
 podem ser influenciados pelos aminoácidos,
peptídeos e proteínas
Aminoácidos: apresentam a mais variada expressão
de sobor e aroma
Grupo 1: sem gosto e aroma;
Grupo 2: gostos complexos e difíceis de avaliar
(glutamato e sulfurados)
Grupo 3: gostos distintos, amargo ou doce
Peptídios: dependem dos aminoácidos componentes,
são bastante empregados como adoçantes
Proteínas: em geral são consideradas como não
apresentando características de gosto (influencia
indiretamente)
Recentemente foram extraídas de plantas
originárias da Africa Oriental, proteínas doces
(Taumatina, Monelina e Miraculina)
Essas proteínas tem capacidade de alterar gosto
ácido em sabor doce
5.Modificações de proteínas
As modificações poderão ser efetuadas da
seguinte forma:
A) Modificações químicas
 Acilação e reações relacionadas;
 Alquilação;
 Reduções e oxidações;
 Substituição do anel aromático.
B) Modificações enzimáticas (enz. proteolíticas)
Hidrólise total
Aplicações:
Determinar a composição de aminoácidos)
Hidrólise parcial
Aplicações:
 Sequenciação e estabelecimento da estrutura
primária de polipeptídios;
 Melhorar as propriedades funcionais e ou
nutritivas;
 Identificar e isolar peptídios fisiologicamente
ativos
Reação de plasteína
Aplicações:
 Melhorar as propriedades funcionais e ou
nutritivas
Reação de plasteína
Processo catalisado por uma protease envolvendo a
formação de um produto plástico semelhante a um
gel (transpeptidação e condensação)
Esquema
Proteina + água Protease Peptídios
pH ótimo Concentração

Peptídios concentrados
Novo pH adequado

(protease - mesma ou diferente)

Plasteína

Proteases: Papaína, -quimiotripsina, etc.