Bioquimica

Bioquímica
Sandro do Nascimento Silva

Carlos Roberto Rosa Silva
UFRPE/CODAI
2010
Presidência da República Federativa do Brasil
Ministério da Educação
Secretaria de Educação a Distância
© Colégio Agrícola Dom Agostinho Ikas (CODAI), órgão vinculado a Universidade Federal Rural
de Pernambuco (UFRPE)
Este Caderno foi elaborado em parceria entre o Colégio Agrícola Dom Agostinho Ikas (CODAI)
da Universidade Federal Rural de Pernambuco (UFRPE) e a Universidade Federal do Rio Grande do
Norte (UFRN) para o Sistema Escola Técnica Aberta do Brasil – e -Tec Brasil.
Equipe de Elaboração Equipe de Validação

Colégio Agrícola Dom Agostinho Ikas (CODAI) / UFRPE Secretaria de Educação a Distância / UFRN
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Professor-Autor Janaina Tomaz Capistrano
Sandro Nascimento Rosilene Alves de Paiva
Carlos Roberto Rosa e Silva Verônica Pinheiro da Silva
Diagramação
Elizabeth da Silva Ferreira
Arte e Ilustração
Roberto Luiz Batista de Lima
Revisão Tipográfica
Nouraide Queiroz
Projeto Gráfico
e-Tec/MEC
Ficha catalográfica
Setor de Processos Técnicos da Biblioteca Central - UFRPE
S586b Silva, Sandro do Nascimento

Bioquímica / Sandro do Nascimento Silva, Carlos Roberto Rosa e
Silva. – Recife: EDUFRPE, 2010.
114 p. : il
ISBN: 978-85-7946-021-0
1. Bioquímica 2. Alimentos 3. Bioquímica dos alimentos 4. Pro-
teínas 5. Enzimas 6. Carboidratos 7. Lipídeos 8. Vitaminas I. Silva,
Carlos Roberto Rosa e II. Título
CDD 574. 192
CDU 577.1
Apresentação e-Tec Brasil
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Você faz parte de uma rede nacional pública de ensino, a Escola Técnica
Aberta do Brasil, instituída pelo Decreto nº 6.301, de 12 de dezembro 2007,
com o objetivo de democratizar o acesso ao ensino técnico público, na mo-
dalidade a distância. O programa é resultado de uma parceria entre o Minis-
tério da Educação, por meio das Secretarias de Educação a Distancia (SEED)
e de Educação Profissional e Tecnológica (SETEC), as universidades e escolas
técnicas estaduais e federais.
A educação a distância no nosso país, de dimensões continentais e grande

diversidade regional e cultural, longe de distanciar, aproxima as pessoas ao
garantir acesso à educação de qualidade, e promover o fortalecimento da
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economicamente, dos grandes centros.
O e-Tec Brasil leva os cursos técnicos a locais distantes das instituições de en-
sino e para a periferia das grandes cidades, incentivando os jovens a concluir
o ensino médio. Os cursos são ofertados pelas instituições públicas de ensino
e o atendimento ao estudante é realizado em escolas-polo integrantes das
redes públicas municipais e estaduais.
O Ministério da Educação, as instituições públicas de ensino técnico, seus

servidores técnicos e professores acreditam que uma educação profissional
qualificada – integradora do ensino médio e educação técnica, – é capaz de
promover o cidadão com capacidades para produzir, mas também com auto-
nomia diante das diferentes dimensões da realidade: cultural, social, familiar,
esportiva, política e ética.
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Ministério da Educação
Janeiro de 2010
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Atenção: indica pontos de maior relevância no texto.
Saiba mais: oferece novas informações que enriquecem o

assunto ou “curiosidades” e notícias recentes relacionadas ao
tema estudado.
Glossário: indica a definição de um termo, palavra ou expressão

utilizada no texto.
Mídias integradas: remete o tema para outras fontes: livros,

filmes, músicas, sites, programas de TV.
Atividades de aprendizagem: apresenta atividades em

diferentes níveis de aprendizagem para que o estudante possa
realizá-las e conferir o seu domínio do tema estudado.
e-Tec Brasil
Sumário
Palavra do professor-autor............................................................9
Apresentação da disciplina .........................................................11
Projeto instrucional......................................................................13
Aula 1 – Aminoácidos ..................................................................15

1.1 introdução a bioquímica .................................................15
1.2 Aminoácidos ...................................................................16
1.3 Ligação peptídica ............................................................24
1.4 Dobramento do polímero ................................................25
Aula 2 – Proteínas – Primeira parte ............................................29

2.1 Proteínas .........................................................................29
2.2 Estrutura .........................................................................31
Aula 3 – Proteínas – segunda parte ............................................41

3.1 Classificação das proteínas ..............................................41
3.2 Classificação quanto à conformação – Proteína globular
e fibrosa .........................................................................42
3.3 Classificação quanto à composição – Simples e
conjugadas .....................................................................42
3.4 Ponto isoelétrico (pl) .......................................................42
3.5 Solubilidade ....................................................................43
3.6 Exemplos de agentes externos que podem influenciar
na desnaturação da molécula ..........................................48
3.7 Métodos de determinação ..............................................49
Aula 4 – Enzimas .........................................................................57

4.1 Mecanismo de ação enzimático ......................................57
4.2 Nomenclatura .................................................................59
4.3 Centro ativo ....................................................................62
4.4 Especificidade absoluta e relativa .....................................63
4.5 Estado de transição .........................................................63
e-Tec Brasil
4.6 Energia de ativação .........................................................65
4.7 Atividade enzimática X pH e temperatura .......................66
4.8 Inibidores enzimáticos .....................................................67
4.9 Cofatores enzimáticos .....................................................68
Aula 5 – Carboidratos .................................................................71

5.1 Generalidades ..................................................................71
5.2 Monossacarídeos ............................................................73
5.3 Pentoses .........................................................................76
5.4 Forma cíclica dos monossacarídeos .................................79
5.5 Oligossacarídeos .............................................................82
5.6 Polissacarídeos ................................................................83
5.7 Fermentação ...................................................................86
Aula 6 – Lipídeos ..........................................................................91

6.1 Lipídios ...........................................................................91
6.2 Classificação dos lipídios .................................................92
6.3 Lipídios com funções biológicas ......................................99
6.4 Óleos e gorduras ...........................................................103
6.5 Sabões e detergentes ....................................................103
Aula 7 – Vitaminas .....................................................................107

7.1 Vitaminas ......................................................................107
Referências .................................................................................112
Currículo do professor-autor .....................................................113
e-Tec Brasil
Palavra do professor-autor
A bioquímica nasceu da curiosidade de se conhecer as transformações que

aconteciam nos seres vivos, como o crescimento, as doenças, a digestão etc.
Nascida da química, ela vem crescendo muito nas últimas décadas devido ao
grande avanço das tecnologias científicas e da promoção da biotecnologia
nos estudos mais recentes. A quantidade de equipamentos com maior efici-
ência tem crescido de forma exponencial, além disso, a qualidade em relação
há duas décadas é incomparável, isso porque se antes não se podia enxergar
uma célula, hoje já é possível especular o formato de uma proteína, graças a
cristalografia de raio-X. Graças a esses avanços tem sido mais fácil explorar
os mistérios que envolvem os grandes processos biológicos. Hoje, fenôme-
nos como a respiração e a fotossíntese são claramente explicados, o meta-
bolismo humano já está estudado e conhecido, claro que não totalmente
devido às infinitas reações que envolvem um organismo vivo, entretanto,
o suficiente para se compreender mecanismos antes totalmente desconhe-
cidos ou incógnitos. Além disso, o tratamento de doenças anteriormente
letais tem se tornado possível, ou mesmo a melhor compreensão de como
elas funcionam para o desenvolvimento de tratamentos adequados, o que é
consequência do conhecimento das reações e das moléculas envolvidas nos
mecanismos biológicos, é o caso do diabetes, do Parkinson e do Alzheimer.
Esperamos que você possa não apenas aprender os conteúdos de bioquími-

ca, mas também compreender os processos bioquímicos e a importância do
seu estudo para os seres humanos. Neste livro, a bioquímica é apresentada
de forma resumida sendo uma ciência muito vasta e riquíssima em conheci-
mento. Você também encontrará um conteúdo de bioquímica voltado para
a aprendizagem das principais moléculas biológicas e de sua importância
para os seres vivos, bem como a forma como essas moléculas tornaram-se
importantes para a indústria de cosméticos, de limpeza e alimentícia. Tenha
uma boa leitura e divirta-se!
9 e-Tec Brasil
Apresentação da disciplina
Vamos agora apresentar a disciplina. Na aula 1, você irá ver que a bioquími-
ca é a parte da Biologia que se interessa pelo estudo dos diversos processos
químicos que ocorrem nos sistemas vivos. Para tanto, é necessário estudar
as estruturas e funções das biomoléculas responsáveis por todas as reações
químicas que ocorrem dentro de um organismo vivo (aminoácidos, proteínas,
carboidratos, lipídeos, vitaminas e ácidos nucleicos). Nessa aula você verá uma
introdução dos estudos à bioquímica e passaremos a compreender melhor o
que são os aminoácidos.
Na aula 2, você aprenderá que as proteínas podem ser classificadas como o

mais diverso grupo de moléculas orgânicas. Entre os lipídeos, os carboidra-
tos, as vitaminas e os ácidos nucleicos, as proteínas sem dúvida são muito
mais diversificadas tanto em estrutura como em função. Nessa aula, você
passará a aprender como funciona o mundo das proteínas, estrutura, função
e importância para os seres vivos.
A função das proteínas depende de sua estrutura, que por sua vez determina
a forma tridimensional dessas proteínas. Todos esses aspectos classificam as
proteínas em alguns grupos. Veremos esses conteúdos na aula 3.
Na aula 4, veremos um grupo de proteínas bastante importante na química

dos alimentos: as enzimas, que além de realizarem funções biológicas, tam-
bém são indispensáveis na digestão do alimento.
Na aula 5, você irá estudar que os carboidratos estão presentes praticamente

em todos os alimentos, principalmente nas refeições mais importantes do
dia: café da manhã, almoço e jantar. Isso porque essas moléculas possuem
funções muito importantes no organismo, estando presentes na estrutura
dos ácidos nucleicos e servindo como principal produto na respiração celular,
cedendo energia às células.
Na aula de número 6, você aprenderá sobre o estudo dos lipídeos, que são
moléculas fundamentais na sobrevivência dos seres vivos, além disso devido
a suas propriedades eles têm larga utilização nas indústrias, principalmente
na de alimentos e na de limpeza.
11 e-Tec Brasil
Na última aula, vocês aprenderão um pouco mais sobre as vitaminas.
Estamos acostumados a nos alimentarmos de vitaminas e comprar suplemen-
tos alimentares, mas, para que servem? Qual a utilidade dessas moléculas no
nosso organismo e o que pode acontecer caso haja falta de alguma delas?
As respostas para todas essas perguntas você irá encontrar ao longo dessa aula.
e-Tec Brasil 12
Projeto instrucional
Instituição: Universidade Federal Rural de Pernambuco – CODAI
Nome do Curso: Produção Alimentícia
Professor-autor: Sandro do Nascimento Silva

Carlos Roberto Rosa e Silva
Disciplina: Bioquímica
13 e-Tec Brasil
Aula 1 – Aminoácidos
Objetivos da aula
Definir o que é bioquímica e qual a sua importância para o curso

técnico de alimentos.
Saber quais características existem entre todos os 20 aminoácidos

protéicos.
Identificar os grupos funcionais dos principais aminoácidos.
Explicar como se classificam os aminoácidos.
Conceituar o que é uma ligação peptídica
1.1 introdução a bioquímica

A seguir, você vai compreender a importância de cada biomolécula nas rea-
ções químicas, pode-se entender como elas são necessárias à nossa alimen- Processos biológicos
São todas as reações químicas
tação, uma vez que a falta de uma delas na nossa dieta acarreta dificuldade que ocorrem dentro de um ser
vivo visando sua sobrevivência.
em uma série de processos biológicos. Sabendo que os alimentos são fon- Hormônios, enzimas e anticorpos
tes riquíssimas dessas moléculas, por isso as estudaremos na nossa disciplina. também são exemplos de classes
de proteínas que têm função
primordial no sistema em
• Aminoácidos e proteínas: caso faltem esses itens na alimentação, ocor- que atuam.
Na natureza, os carboidratos
rerá deficiência em praticamente todos os processos biológicos, uma vez podem assumir muitas outras
funções, como a estrutural. São
que as proteínas estão presentes em todos os tecidos e em todos os eles que formam a carapaça de
sistemas. Um exemplo é a anemia, que se caracteriza pela falta ou má animais como o camarão, os
insetos e o caranguejo.
formação de moléculas de hemoglobina, uma proteína presente no san- A arteriosclerose é o
gue, responsável por levar oxigênio até as células. entupimento dos vasos
sanguíneo por gordura
depositada dentro dos vasos.
Também pode ser um fator
• Carboidratos: nos seres humanos têm função energética, portanto, a do diabetes.
falta de carboidratos na alimentação de uma pessoa pode ser moti- Existem vários tipos de vitaminas
e todas têm uma função em
vo de fraqueza. Um caso mais específico é a glucose, um carboidra- particular no organismo, da
to muito conhecido, cujo excesso no organismo pode desencadear mesma forma cada vitamina irá
desencadear um quadro clínico
uma série de reações que vão terminar na autodestruição do próprio diferente em caso de falta
na alimentação.
Aula 1 – Aminoácidos 15 e-Tec Brasil

organismo, essa doença é chamada de diabetes e tem sido muito estudada
na ciência moderna.
• Lipídeos: possuem a função de armazenar energia que fica de reserva no

organismo. O maior problema doa lipídeos é o caso de excesso na ali-
mentação, o que pode trazer complicações como aterosclerose, enfarte,
acidente vascular cerebral, hipertensão. Além dos problemas de saúde
decorrentes do acúmulo de gordura no tecido adiposo que podem cau-
sar obesidade mórbida.
• Vitaminas: são pequenas moléculas auxiliadoras de reações químicas, a

falta delas pode implicar o não funcionamento de muitas enzimas, sendo
essas as moléculas responsáveis por tornarem possível todas as reações
químicas dentro de um ser vivo, a falta de uma vitamina pode significar
o não funcionamento de muitas reações químicas, como por exemplo, as
que tornam possível a sua respiração ou mesmo as enzimas que digerem
o alimento para que ele possa entrar no seu organismo.
• Ácidos nucleicos: Essas moléculas são responsáveis por manter intacto

o material genético na forma de genes organizados em grandes aglo-
merados chamados de cromossomos. Os ácidos nucleicos, conhecidos
assim por se encontrarem, na maioria das vezes, no núcleo das células,
são o DNA (ácido desoxirribonucleico) e o RNA (ácido ribonucleico), o
primeiro é encarregado de guardar o material dentro do núcleo da célu-
la, o segundo é encarregado de transmitir essas informações e torná-las
funcionais, como na produção de proteínas.
1.2 Aminoácidos
Os aminoácidos formam a estrutura das proteínas e são essenciais para o
corpo humano. Os aminoácidos são essenciais para a produção de mais de
50 mil proteínas e mais de 15 mil enzimas, incluindo as enzimas digestivas,
que devem estar em ótimo funcionamento para que você possa aproveitar
ao máximo a sua alimentação e suplementação, no total existem 20 amino-
ácidos capazes de formar essas estruturas.
1.2.1 Grupo funcional – fórmula estrutural

Aminoácidos são moléculas químicas encontradas em sistemas biológicos,
em geral possuem uma estrutura comum (Figura 1), contendo um átomo
de hidrogênio (–H), uma cadeia lateral (grupo R), que é variável em cada
e-Tec Brasil 16 Bioquímica

aminoácido e dois grupos funcionais, o grupo amino (–NH2) e o grupo car-
boxila ( –COOH), a prolina é o único aminoácido que possui o grupo amino
ligado ao grupo R (Figura 1). Todos os grupos, o hidrogênio, o grupo R e
os grupos funcionais se ligam a um átomo de carbono central, chamado de
carbono alfa (C®).
a b COOH
H
HN C H
H2N C COOH
H2C CH2
R
CH2
Figura 1.1: a) Fórmula estrutural dos aminoácidos; b) variação na estrutura da molécula

do aminoácido prolina.
Em 1990, os cientistas iniciaram um projeto que prometia revolucionar

o mundo, o projeto genoma. O objetivo do estudo seria mapear todos
os genes e identificar qual seria a função de cada um deles. Embora o
estudo fosse feito com muitos animais, a curiosidade maior se prendia na
descoberta do genoma humano. Até hoje, o estudo ainda não foi termi-
nado completamente.
O termo código genético é usado para definir todas as informações conti-

das nos genes, as quais podem ser traduzidas na forma de proteínas.
Hoje já existe um interesse de alguns cientistas em codificar todas as proteínas

que podem ser transcritas por cada gene, esse projeto é um tipo de extensão
do projeto genoma humano e se chama projeto proteoma. Ele é muito mais
amplo e provavelmente pode nunca ser concluído devido à grande extensão e
complexidade do estudo.
Para saber mais sobre o processo de fabricação de proteínas dentro da célula

através do código genético, pesquise síntese protéica.

1.2.2 Classificação
Quanto à polaridade do grupo R, os aminoácidos podem ser classificados
em dois grupos: os aminoácidos com cadeia lateral hidrofóbica (aminoácidos
apolares) e os que possuem cadeia lateral hidrofílica (aminoácidos polares).
1.2.2.3 Aminoácidos apolares
COO –
+
H3N C H
CH
CH
H3C CH3
Leucina
(Leu)
Figura 1.2: Observe que a cadeia lateral do aminoácido leucina não apresenta
carga elétrica
Seus grupos R não podem se carregar eletricamente, pois são formados por
hidrocarbonetos (Figura 1.2). Pertencem a esse grupo: glicina, alanina, valina,
leucina, isoleucina, prolina, metionina, fenilalanina e triptofano. Alguns auto-
res consideram a glicina como parte dos aminoácidos polares sem carga.
1.2.2.4 Aminoácidos polares

Esses aminoácidos apresentam carga elétrica líquida (carga residual) em
suas cadeias laterais ou mesmo grupos que possuam carga elétrica parcial.
Podem ser subdivididos em três grupos, descritos a seguir.
• Aminoácidos básicos: apresentam carga líquida positiva em soluções

neutras. São eles: lisina, arginina e histidina (Figura 1.3a).
• Aminoácidos ácidos: apresentam carga líquida negativa em soluções

neutras. São eles: ácido aspártico e ácido gluitâmico (Figura 1.3b).
• Aminoácidos sem carga: não apresentam carga líquida em soluções neu-

tras. São eles: serina, treonina, tirosina, aparagina, glutamina e cisteína
(Figura 1.3c).

b COO –
+
H3N C H
a COO – CH 2 c COO –
+
H3N C H CH 2 +
H3N C H
H C OH CH 2
CH 2
N
C COO –
Serina Ácido aspártico
(Ser) C NH +2 (Arg)
NH 2
Arginina
(Arg)
Figura 1.3: Aminoácidos apolares: a) Serina, b) Arginina, c) Ácido aspártico
Aminoácidos apolares
COO –
COO –
COO –
+
H3N C H
+
H3N C H
+
H3N C H
CH 2
CH
CH
CH C
H3C CH3
H3C CH3 HC
N
H
Valina Leucina Triptofano

(Val) (Leu) (Trp)

COO –
COO –
–
COO +
H3N C H
+
H3N C H
+
H2N C H CH 2
H C CH3
H2C CH2 CH 2
CH
C
H3
S
CH3
CH 3
Prolina Isoleucina Metionina
(Pro) (Ile) (Met)
COO –
+
H3N C H COO –
CH2 +
H3N C H
CH3
Finilalanina Alanina
(Fen) (Ala)
Aminoácidos básicos
COO – COO –
+
H3N C H COO – +
H3N C H
+
CH 2 H3N C H CH 2
CH 2 CH 2 CH 2
+
H
CH 2 C N CH 2
CH
N CH 2
C N
H
C NH+2 NH3+
NH 2
Arginina Histidina Lisina

(Arg) (His) (Lis)

Aminoácidos sem carga
COO –
–
COO
COO – +
H3N C H
COO – +
H3N C H
+
H3N C H
CH 2
+
H3N C H CH 2
H C OH CH 2
H C
CH 3 C
H2N O
H2N O
Treonina Glicina Asparagina Glutamina

(Tre) (Gli) (Asn) (Gln)
COO –
+
H3N C H
COO – COO –
+
CH 2
+
H3N C H H3N C H
CH 2 H C OH
SH H
OH
Cisteína Serina Tirosina

(Cis) (Ser) (Tir)
Aminoácidos ácidos
COO –
COO –
+
H3N C H
+
H3N C H
CH 2
CH 2
CH 2
COO –
–
COO
Ácido glutâmico Ácido aspártico

(Glu) (Asp)
Figura 1.4: Estrutura de aminoácidos

1. Pesquise alimentos de diferentes fontes – animais e vegetais – ricos
em aminoácidos.
2. Faça uma relação dos aminoácidos separando-os de acordo com

sua classificação.
3. Comente um pouco sobre a importância dos aminoácidos para os

seres vivos.
1.2.3 Protonação – desprotonação

Os grupos funcionais amina e carboxila dos aminoácidos podem se apresen-
tar de duas formas, protonada ( –COOH; –N+H3) ou desprotonada (–COO – ;
–NH2). A protonação ocorre quando o grupo funcional recebe a ligação de
um novo átomo, a desprotonação ocorre quando esse átomo se separa da
molécula. A forma em que aminoácido vai se apresentar depende do pH em
que o aminoácido estará inserido.
Em soluções muito ácidas, existe uma grande quantidade de átomos de hi-

drogênio livre além da maior afinidade de algumas moléculas por esse áto-
mo, e por esse motivo ocorre uma protonação dos grupos funcionais do
aminoácido, dessa forma os dois grupos estarão protonados nessa faixa de
pH (Figura 1.5a). No caso de soluções muito alcalinas, essa afinidade diminui

e a solução terá poucos átomos de hidrogênio livres, por isso ambos estarão
desprotonados (Figura 1.5b); em soluções neutras, eles estarão na forma de
íons dipolar, ou seja, tanto a amina quanto a carboxila estarão na forma de
íons (Figura 1.5c).
1.2.3.1 Como fazer para identificar se um grupo funcional

está protonado ou desprotonado?
É simples, a forma como eles reagem à mudança de pH é sempre a mesma,
de modo que podemos identificar de acordo com a carga elétrica do grupo.
O grupo carboxila quando se encontra protonado se apresenta na forma
de –COOH, isso porque ele é um grupo ácido e reage com hidrogênio nessa
faixa de pH. Já no caso do grupo amina estando protonado, ele terá uma
carga elétrica positiva ( –NH3+), pois trata-se de um grupo de caráter básico.
No caso de desprotonação, ocorre o inverso, a carboxila fica com carga uma
vez que perde facilmente seu hidrogênio, e a amina fica na forma de – NH2,
portanto, sem carga elétrica.
Íon dipolar (b)
COOH COOH – COOH –
H +3N C H H +3N C H H +2N C H
R R R
(a) (b) (c)
Figura 1.5: Estruturas de um aminoácido
A saída ou entrada de um elétron pode alterar a carga elétrica de uma mo-

lécula, alterando também suas propriedades de ligação. No caso de saída de
eletro, a molécula encontra-se protonada, a entrada de elétrons deixa a mo-
lécula em sua forma desprotonada. A protonação/desprotonação é apenas
um estado da molécula, não constituindo sua forma estável.
O carbono é um átomo tetravalente, significa que ele pode formar quatro

ligações, a única forma de estabelecer uma ligação é sendo desprotonado,
ou seja, recebendo mais um elétron. Da mesma forma, o nitrogênio é um

átomo trivalente, podendo estabelecer três ligações, por isso, para formar o
NH3, ligado a três hidrogênios e um carbono, ele também precisa estar na
forma desprotonada, com um elétron a mais livre.
As ligações químicas são formadas entre átomos que se apresentam próxi-

mos. O potencial de ligação de um átomo é determinado pela quantidade
de elétrons que estão nas últimas camadas de valência.
Os elétrons são os responsáveis pelas ligações químicas, podendo ser combi-

nados por força elétrica ou por compartilhamento de elétrons de ambos os
átomos envolvidos na reação.
As formas de ligação mais fortes e estáveis são estabelecidas quando existe o

compartilhamento dos elétrons, é o caso das ligações peptídicas.
Algumas vezes, as ligações químicas são tão resistentes que impedem que as
moléculas possam se dobrar em torno de si mesmas. Em caso de moléculas
muito grandes como as proteínas, o dobramento se torna necessário, uma
vez que uma molécula do tamanho da proteína apresentaria grande dificul-
dade tanto no transporte quanto no armazenamento dentro das células.
Peptídeo é o nome dado a um polímero formado por aminoácidos através

de ligações peptídicas.
1.3 Ligação peptídica

Os aminoácidos têm a propriedade de estabelecerem ligações entre si, po-
dendo formar extensos polímeros. Essa propriedade ocorre devido à possi-
bilidade de ligação entre um grupo carboxila de um aminoácido com um
grupo amina de outro. O que ocorre é uma ligação C –N através de reação
por desidratação, uma vez que acontece com a perda de uma molécula de
água. Essa ligação recebe o nome de ligação peptídica e pode acontecer
com vários aminoácidos, formando sequências lineares como uma longa fita
composta de aminoácidos enfileirados (Figura 1.6).

A ligação peptídica não permite ramificações da cadeia sendo, dessa forma,
que esse polímero se estabelece de forma linear. Ela é uma ligação covalente
muito forte com propriedades de dupla ligação, o que confere uma grande
estabilidade à molécula.
H H
H N C C OH H N C C H
H R O H R O
OH H
H H
H N C C N C C OH
H R O H R O
H H H H
H N C C N C C N C C N C C OH
H R O H R O H R O H R O
Figura 1.6: Cadeia de aminoácidos formados por ligações paptidicas
1.4 Dobramento do polímero

A dupla ligação possui algumas propriedades que impedem o dobramento
do polímero de aminoácidos formado. Ela apresenta uma forma de resso-
nância entre a ligação simples C – N e a ligação dupla C = O, que dá à
ligação peptídica um caráter de dupla ligação parcial, isso impossibilita o
dobramento dessa ligação, dessa forma o peptídeo será plano (Figura 1.7).

O O–
C N C N+
H H
Figura 1.7: Estrutura plana do peptídeo devido à rígida ligação peptídica
Entretanto, nas ligações entre os grupamentos peptídicos e o carbono alfa,

existe uma certa liberdade de rotação, o que pode facilitar o dobramento
dessa molécula.
Dessa forma, não havendo a possibilidade de rotação nas ligações peptí-

dicas, essa rotação torna-se possível no polímero em função das ligações
estabelecidas entre o carbono alfa. Lembrando que nesse momento o car-
bono alfa faz ligação com quatro radicais, mas os que estão em estudos são
apenas os que fazem parte da ligação peptídica, ou seja, a ligação C® – N e
C® –C, que pertencem a unidades peptídicas vizinhas. Portanto, o polímero
poderá ser observado numa cadeia linear (como uma fita – sem ramifica-
ções) constituída por unidades planares unidas entre si por uma articulação
que se apresenta de forma flexível em volta do carbono alfa (C®) de cada
monômero de aminoácido (Figura 1.8).
H H O H O H O
N C∝ C N C∝ C N C∝ C
R1 H R2 H R3
Figura 1.8: O carbono ® possui uma rotatividade formando uma estrutura flexível
nos peptídeos
Monômero é a menor estrutura capaz de formar um polímero.

Do mesmo modo, polímeros são moléculas muito extensas formadas por
moléculas menores, que chamamos de monômeros. No caso das proteínas,
elas são grandes polímeros formados por aminoácidos.

1. Escolha 5 aminoácidos e desenhe sua estrutura protonada e desprotonada.
2. Faça o esquema da ligação peptídica entre o aminoácido valina e alanina.
3. Com suas palavras, defina carbono ®.
Resumo
Nesta aula, você aprendeu a definição de bioquímica e pôde ter uma breve
noção das moléculas que compõem os seres vivos. Você estudou também o
que são os aminoácidos e qual a sua importância nos seres, que será funda-
mental para a próxima aula, uma vez que os aminoácidos são as unidades
formadoras das proteínas.
Atividades de aprendizagem
1. Defina com suas palavras o que é bioquímica e qual a importância de se

estudá-la num curso técnico de alimentos.

2. Quais características existem entre todos os 20 aminoácidos proteicos?
3. Desenhe uma aminoácido e destaque quais são os grupos funcionais que

o compõem.
4. Liste e explique como se classificam os aminoácidos.
5. Quais são os aminoácidos que possuem cadeia lateral:
a) polar:
b) apolar:
6. Explique por que a ligação covalente é tão resistente.
7. A ligação peptídica ocorre por uma reação de desidratação, explique

como ocorre essa reação.

Aula 1
2 -– Título da aula
Proteínas – Primeira parte
Objetivos da aula
Identificar a importância dos aminoácidos e sua sequência para

o funcionamento de uma proteína.
Definir estruturalmente o que é uma proteína, bem como listar

suas funções no organismo.
Classificar e definir as estruturas que as proteínas se apresentam.
Destacar a importância das pontes de hidrogênio e demais liga-

ções e interações intermoleculares que acontecem na organização
estrutural de uma proteína.
2.1 Proteínas
Quando um peptídeo torna-se muito grande (cerca de 100 monômeros de

aminoácidos ou mais), nós o classificamos como uma proteína. Essas molé-
culas têm importantes funções nos sistemas vivos e por isso a necessidade de
estar presente na nossa dieta. Entretanto, todos esses aminoácidos tornam
a proteína uma molécula muito grande, o que poderia ser inconveniente em
Aula 2 – Proteínas – Primeira parte 29 e-Tec Brasil

se tratando de uma estrutura linear (sem ramificações). Porém, algumas pro-
priedades químicas permitem as proteínas formarem aglomerados, num tipo
de enovelamento da molécula. Para compreender melhor essas propriedades,
podemos definir as proteínas de acordo com quatro níveis de estrutura.
Muitas proteínas podem possuir mais de 1000 aminoácidos em sua cadeia.
Embora a proteína seja uma molécula muito grande, apenas uma pequena
parte dela é responsável por atuar no organismo. Por isso, torna-se impor-
tante o enovelamento da molécula, pois isso permite que os aminoácidos
responsáveis por sua função, que estão muito distantes, fiquem próximos.
A sequência primária é tão importante para a função da proteína quanto a

ordem das letras é importante para as palavras.
Veja o exemplo.
AMOR
Alterando a ordem das letras podemos ter várias palavras:
ROMA, MOAR, MORA etc.
Algumas com significado, outras, não, entretanto, nenhuma com significa-

do igual à anterior.
Da mesma forma, as proteínas não podem ter a ordem de seus aminoácidos

alterados. Não existe nenhuma regra para formação da estrutura secundária,
acontece que existe uma predisposição de alguns aminoácidos em formar
alfa-hélices e outros que se estabelecem melhor em folhas pregueadas, no
entanto, a organização dessa estrutura é aleatória.
De uma forma mais fácil, podemos dizer que a estrutura tridimensional de

uma alfa-hélice se assemelha a um canudo com um centro oco, esse canudo
é formado a partir do enrolamento da cadeia em torno de si mesma.
As folhas pregueadas têm uma estrutura semelhante a uma folha de papel

dobrada várias vezes. Observe aquelas portas colocadas no banheiro, portas
sanfonadas, as folhas pregueadas são muito semelhantes.

Outras estruturas encontradas com menos frequência são as voltas, forma-
das para dar o dobramento à molécula, são muito comuns entre uma alfa-
hélice e outra, ou mesmo entre uma alfa-hélice e uma folha pregueada.
A maior parte das ligações feitas entre os aminoácidos é tão fraca que são
chamadas de interações, não havendo, portanto, o compartilhamento de
elétrons entre os átomos relacionados.
As proteínas são estruturas rígidas e bem estáveis, como isso é possível se ela
é formada por muitas interações bastante fracas?
Há um ditado que diz que a união faz força, é com base nesse ditado que as
proteínas trabalham, na verdade suas interações muito fracas juntas formam
uma estrutura resistente, que, embora possa ser quebrada por variações le-
ves no meio, é uma molécula estável que não sofre alteração, a menos que
o meio sofra modificações.
2.2 Estrutura
Como já vimos, existe uma forma de rotação da ligação entre os carbonos alfa
dos aminoácidos, além disso, os grupos radicais de cada aminoácido também
possuem propriedades especiais. Essas propriedades possibilitam ligações entre
aminoácidos da mesma cadeia que estejam distantes, observou-se que essas
ligações seguem um padrão dentro da estrutura química de cada aminoácido,
por isso, cada proteína possui uma estrutura espacial definida.
2.2.1 Estrutura primária

Essa estrutura é definida de acordo com a ordem das ligações peptídicas, se
tratando da sequência dos aminoácidos na molécula (Figura 2.1). A sequência
com que os aminoácidos estão presentes na molécula é fundamental para o
funcionamento da proteína, de modo que uma mesma proteína que possua
inúmeros aminoácidos em sua cadeia, se tiver apenas um aminoácido subs-
tituindo sua função, estará anulada. Por convenção, para poder descrever a
estrutura primária de uma proteína, o primeiro aminoácido do polímero será
o que tiver o radical amina livre (amino terminal), por consequência, o último
aminoácido será o que possui a carboxila livre (carboxila terminal). Como a
sequência primária não possui ramificações, só haverá um N – terminal e um
C – terminal (Figura 2.2).

Ser Tir Ser Mei Glu His
Pro Lis Gli Trp Arg Fen
Val Gli Lis Lis Arg Arg
Pro Tir Val Lis Val Pro
Asp Ala Gli Glu Asp Gln
Pro Fen Ala Glu Ala Ser
Leu Glu Fen
Figura 2.1: A sequência primaria refere-se à ordem com que os aminoácidos se

organizam no polipeptídio.
O
R Carboxila
1,24 Å terminal
1,53 Å 1,46 Å C∝
C ΦΨ
C∝ N
1,32 Å ΦΨ ΦΨ
Amino
terminal H
Figura 2.2: Sequência de aminoácidos desde o amino terminal até a carboxila terminal
2.2.2 Estrutura secundária

Essa estrutura é definida pela ligação de um aminoácido ao outro por meio
de ligações muito fracas chamadas pontes de hidrogênio. Os aminoácidos
envolvidos nessa interação estão distantes um do outro na sequência de ami-
noácidos da molécula. Dessa forma, a molécula começa a se enrolar tomando
uma forma tridimensional.

Analisando as diversas proteínas, identificou-se que na verdade algumas dessas
interações ocorrem de forma muito frequente e por isso são estudadas em
particular. Nesse caso, dizemos que a estrutura secundária se subdivide em
dois tipos muito comuns, descritos a seguir.
• Alfa-hélices: os aminoácidos interagem com aminoácidos da mesma ca-

deia que estão quatro monômeros em sua frente (Figura 2.3a), criando
um eixo em volta de si mesma (Figura 2.3b e 2.4).
• Folhas pregueadas: nesse caso, a interação ocorre com aminoácidos de

cadeias diferentes. Dessa forma, várias cadeias de aminoácidos ligam-se
por pontes de hidrogênio de forma paralela (Figura 2.4).
Figura 2.3: Estrutura da alfa-hélice a nível estrutural. As ligações são feitas entre o
carbono de um aminoácido e o nitrogênio do quarto aminoácido a sua frente (a). Ela
se estabiliza se enrolando em torno de si mesma formando um eixo, o que chama-
mos de forma helicoidal (b)

Figura 2.4: Modelo tridimensional de uma alfa-hélice vista de cima (a) e vista de lado (b)
Figura 2.5: Modelo estrutural da folha pregueada. Observe que na figura estão en-
volvidas três cadeias de aminoácidos (a), comparação do nome com a aparência de
uma folha(b)

A quebra das ligações entre as subunidades elimina a função da proteína,
só tornando-se funcional novamente caso as ligações sejam restabelecidas.
O enovelamento da molécula tem sua importância na função da proteína

porque, apesar de ser uma molécula muito grande, apenas uma pequena
parte da proteína participa da sua atividade, portanto, os aminoácidos que
são responsáveis pela função da molécula, que normalmente estão muito
distantes na estrutura primária, após o enovelamento, tornam-se muito pró-
ximos, podendo desempenhar suas atividades. Em caso de quebra de qual-
quer uma dessas ligações, um dos aminoácidos pode se afastar dos demais,
dessa forma a proteína perde sua atividade.
As pontes dissulfeto são tão importantes que o processo de desnaturação só

se agrava quando essas ligações são quebradas, até então a desnaturação
não foi tão eficiente. Ou seja, mesmo que muitas pontes de hidrogênio se
quebrem, apenas depois da quebra das pontes de hidrogênio é que se torna
muito difícil a renaturação da molécula.
2.2.3 Estrutura terciária

Nessa estrutura, teremos a definição final da forma tridimensional da pro-
teína, ou seja, essa estrutura é o último dobramento da molécula. Nesse
caso, as interações vão ocorrer com os grupos R dos aminoácidos. As inte-
rações para estabilizar a estrutura terciária podem ser de diferentes tipos,
descritos a seguir.
• Pontes de hidrogênio: essa é a principal interação que ocorre nas proteínas.

Nesse caso, elas são estabelecidas entre os grupos R dos aminoácidos pola-
res (serina, treonina, tirosina, asparagina etc.), de modo que os aminoáci-
dos com radicais contendo grupamento – OH se ligam a aminoácidos com
grupamentos carbonila para se ligar ao seu – O. As pontes de hidrogênio
não são ligações químicas, mas interações entre os átomos de oxigênio e
o radical hidroxila (OH), que possuem grande afinidade, por isso, é muito
fraca, entretanto, confere uma boa resistência à estrutura da proteína por
que ocorrem em grande quantidade na molécula (Figura 6).
• Ligações eletrostáticas ou iônicas: também é uma interação muito fraca e

não ocorre nenhum tipo de reação química, apenas uma interação entre
átomos de cargas opostas, como, por exemplo, os radicais dos aminoá-
cidos ácidos e básicos.

• Interações hidrofóbicas: essa é uma interação um pouco mais forte que
as demais, ela ocorre entre os radicais dos aminoácidos que possuem
cadeias laterais hidrofóbicas, os aminoácidos apolares. Essa interação é
importante, pois esses aminoácidos por apresentarem aversão à água se
estabilizam com interações dentro da molécula, não permitindo assim
que a molécula de proteína seja infiltrada pela água, uma vez que isso
poderia causar danos à molécula.
–
N –H – O C
(3)
NH –
OH O C
(2)
–
–H–O + OOC
N –H – –H –O +
(1)
Figura 2.6: Formação das pontes de hidrogênio em uma proteína
Um aminoácido específico também pode colaborar muito para a estabilidade

da estrutura terciária. A cisteína (Figura 2.7) é um aminoácido que possui em
seu radical um átomo de enxofre livre, os átomos de enxofre possuem grande
afinidade entre si estabilizando ligações covalentes muito fortes chamadas de
pontes dissulfeto (Figura 2.8). Essa ligação é tão forte quanto a própria ligação
peptídica formada entre os aminoácidos. Dessa forma, os grupos radicais do
aminoácido cisteína se ligam fortemente formando ligações muito estáveis
que dão resistência à estrutura terciária da molécula proteica.
A estrutura terciária, portanto, define uma cadeia polipeptídica, ela é o nível

máximo de organização estrutural que uma cadeia pode conseguir.

COO –
+
H3N C H
CH2
SH
Cisteína
(Cis)
Figura 2.7: Estrutura do aminoácido cisteína
CO2– O
H
+
H3N N N CO2–
H
O S
O S
H
+
H3N N N CO2–
H
CO2– O
Figura 2.8: A estabilização da estrutura tridimensional é por grande parte dada pela pon-
te dissulfeto, única ligação covalente formada entre os radicais dos aminoácidos
Por possuir quatro radicais diferentes, o carbono alfa é chamado de car-

bono quiral, por possibilitar que a molécula apresenta mais de uma forma
estrutural ativa. Todos os aminoácidos, com exceção da glicina, podem ser
encontrados em duas formas estruturais idênticas, as quais chamamos de
isômeros, no caso dos aminoácidos a forma “L” e a forma “D”, entretanto,
apenas os L-aminoácidos são capazes de constituir proteínas.

Chamamos de hidrofílicos ou polares todas as moléculas que possuem a
propriedade de se ligarem por afinidade à molécula da água. Do mesmo
modo, os hidrofóbicos ou apolares são as moléculas que possuem aversão à
água, ou seja, não se ligam com a molécula de água.
Os termos ácido e base referem-se a uma escala que mede a concentração

de íons de hidrogênio presentes no meio. Essa escala se chama pH (potencial
de hidrogênio) e vai de 0 a 14, sendo de 0 a 6 um pH ácido, de 8 a 14 um pH
básico e na escala 7 um pH neutro.
2.2.4 Estrutura quaternária

A grande maioria das proteínas é formada por duas ou mais cadeias peptí-
dicas, que tem sua estrutura estabilizada por ligações não covalentes entre
as cadeias. Nesse caso, cada cadeia que forma a proteína chamamos de
subunidade, logo, se uma proteína é formada por quatro cadeias, então,
dizemos que ela possui quatro subunidades (Figura 2.9). A associação de
mais de uma subunidade para formar uma proteína funcional chamamos de
estrutura quaternária.
Figura 2.9: Exemplo da hemoglobina, proteína responsável por carregar oxigênio no

sangue. Observe que a proteína possui quatro partes distintas (apontados pelas se-
tas), cada uma dessas partes é uma cadeia polipeptídica, caso uma delas se desligue
da estrutura, a proteína perde sua função.

1. De acordo com o estudo feito sobre as proteínas, faça em seu caderno um
resumo de como se organiza a estrutura tridimensional de uma proteína.
2. Faça uma pesquisa sobre os tipos de ligações químicas que existem. Em

seguida, defina as principais características das pontes de hidrogênio.
Parágrafo conclusivo
Compreender as funções, estrutura e importância das proteínas é de

fundamental importância não só para o estudos dos alimentos mas
também dos seres vivos, uma vez que as proteínas tem importância
fundamental no funcionamento de um sistema vivo.
Resumo
Nesta aula, vimos que as proteínas podem possuir infinitas combinações

entre seus aminoácidos, sendo por isso um grupo de moléculas orgânicas
muito importantes no funcionamento dos sistemas vivos, como enzimas,
hormônios, na defesa do corpo, sinalizadores etc. No entanto, sua função
depende da sua classificação, assunto que estudaremos na próxima aula.
1. Com suas palavras, defina conformação nativa de uma proteína.
2. Relacione as colunas.
1. Aminoácidos ( ) Aglomerado de um pequeno grupo

de aminoácidos unidos por ligações
peptídicas.
2. Ligações peptídicas ( ) Ligações muito frequentes nas proteínas

responsáveis por estabilizar sua estrutura
tridimensional.
3. Peptídeos ( ) Moléculas orgânicas capazes de

formar proteínas.

4. Proteínas ( ) Ligações muito fortes e estáveis que
ligam aminoácidos.
5. Pontes de hidrogênio ( ) Grandes moléculas biológicas com

funções diversas no organismo, sendo
formadas por uma sequência linear
de aminoácidos.
3. A sequência de aminoácidos tem alguma importância na função da pro-
teína? Justifique.
4. Defina estruturalmente o que é uma proteína, listando suas funções

no organismo.
5. Classifique e defina as estruturas em que as proteínas se apresentam.
6. Destaque a importância das pontes de hidrogênio e demais ligações e

interações intermoleculares que acontecem na organização estrutural
de uma proteína.

Aula 1
Proteínas – segunda parte
Objetivos da aula
Classificar as proteínas quanto a sua conformação.
Classificar as proteínas quanto a sua composição.
Determinar quais os fatores que podem influenciar na solubilidade

das proteínas.
Explicar os métodos para determinação de proteínas mais utilizados.
3.1 Classificação das proteínas

As proteínas são as moléculas orgânicas mais importantes de um ser vivo,
toda essa importância ocorre por causa da grande capacidade de varia-
ção que uma proteína pode ser formada, devido ao grande número de
aminoácidos existentes.
As proteínas podem ser classificadas quanto à conformação (fibrosas e glo-

bulares) e composição (simples e conjugadas).
Tomando por base o cálculo de que existem 20 aminoácidos capazes de

formar uma proteína, e que uma proteína pode chegar a ter 1000 ami-
noácidos, fazendo uma análise combinatória desses dados obtemos um
resultado alarmante, a combinação desses aminoácidos poderia formar
um total de 20 . 101000 proteínas diferentes, esse número é maior que
qualquer grandeza que possamos medir, quantidade de estrelas, gotas
no oceano etc. A grande quantidade de proteínas existentes possibilita
também uma grande quantidade de funções.
A maioria das proteínas possui alguma outra molécula conjugada. Exemplos

bem conhecidos são a hemoglobina, o mucina, a caseína, as proteínas da
membrana celular e as proteínas constituintes do DNA.
Aula 3 – Proteínas – segunda parte 41 e-Tec Brasil

3.2 Classificação quanto à conformação –
Proteína globular e fibrosa
A diferença entre elas não é apenas na sua estrutura, mas também na
sua função.
• Proteínas fibrosas: são formadas apenas por uma cadeia polipeptídica,

não apresentam estrutura quaternária, e possuem função estrutural e de
resistência, como, por exemplo, a queratina do cabelo e o colágeno do
tecido conjuntivo, actina, miosina etc.
• Proteínas globulares: representam a maioria das enzimas, elas se carac-

terizam pela junção de duas ou, geralmente, mais cadeias polipeptídicas.
São proteínas de grande peso molecular e de funções variadas, com es-
trutura compacta e mais ou menos esférica. É o caso da hemoglobina
do sangue, responsável por carregar o oxigênio até os órgãos, globulina,
prolaminas etc.
A forma das proteínas diz muita sobre a sua função, entretanto, os aminoá-
cidos que compõem uma proteína também são responsáveis por definir seu
campo de atuação.
3.3 Classificação quanto à composição –

Simples e conjugadas
As simples são formadas por aminoácidos e as conjugadas por aminoácidos
mais grupos prostéticos (parte não proteica da proteína). Por exemplo: fos-
foproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas. Os grupos prostéticos mais encon-
trados são os carboidratos (nesse caso, será uma glicoproteína) e os lipídeos
(denominado de lipoproteínas).
3.4 Ponto isoelétrico (pl)

Vimos na aula anterior que os aminoácidos podem ficar carregados positiva
ou negativamente, essa propriedade pode influenciar muito na propriedade
de uma proteína. Como uma proteína é formada por uma quantidade muito
grande de aminoácidos e cada um pode estar carregado de forma diferente,
o valor da carga dos aminoácidos de uma proteína depende do valor do pH
ao qual ele está submetido, entretanto, existe um valor de pH de acordo com
o qual a carga total dos aminoácidos da proteína estará equilibrada.

Quando uma proteína está com todas as suas cargas elétricas em
equilíbrio, dizemos que a carga total líquida da proteína é zero, ou seja,
a proteína está neutra. O valor de pH em que a carga total da proteína é
neutra é chamado de ponto isoelétrico (pI).
Portanto, o pI é o valor de pH em que os radicais ácidos desprotonados e

os radicais básicos protonados da proteína estão em mesmo número. Sem-
pre que o valor do pH diminuir, ocorrerá um aumento na quantidade de car-
gas positivas devido à protonação de grupamentos básicos, assim, a proteína
ficará positiva. Da mesma forma, quando o valor do pH aumenta, ocorre
uma protonação de grupamentos ácidos e a proteína ficará com carga elétri-
ca total negativa. Lembrando que grupos ácidos desprotonados apresentam
carga negativa, enquanto os grupos básicos, quando estão desprotonados,
apresentam carga positiva.
Dessa forma, quando a proteína está em um pH menor que seu pl, ela terá
sempre carga líquida positiva; quanto menor o valor do pH, mais positiva a
proteína ficará, do mesmo modo que se o valor do pH estiver acima do pI a
proteína estará negativa e tanto maior quanto maior for o pH acima do pI.
Quando você for pesquisar sobre ponto isoelétrico, provavelmente vai ouvir
falar de íons zwitteron. Esses íons podem também ser chamados de íons
dipolar, termo empregado a moléculas que se apresentam duplamente car-
regadas. Nesse caso, o radical carboxila perdeu um hidrogênio enquanto
o amino ganhou um. Como as cargas opostas se anulam no valor total
energético da molécula, podemos dizer que quando forma um íon dipolar,
a carga líquida do aminoácido é zero
Nas soluções, um aminoácido pode se apresentar na sua forma aniônica, em

soluções alcalinas, catiônicas, em soluções ácidas e na forma dipolar, geral-
mente perto de pH 7 a depender do radical do aminoácido.
3.5 Solubilidade
A solubilidade de uma proteína é fundamental para sua função, algumas
proteínas precisam estar dissolvidas na solução para serem funcionais e caso
algum fator altere a solução essa proteína pode perder parte ou totalmente
sua solubilidade. Alguns fatores podem aumentar ou diminuir a solubilida-
de das proteínas nas soluções, isso pode ser utilizado em pesquisas ou na

indústria em caso de separação e purificação de proteínas, pois uma proteína
insolúvel torna-se um precipitado na solução, ficando mais fácil ser separada.
Alterar a solubilidade de uma proteína é procedimento muito usado na in-

dústria, visando a separação de uma proteína em particular, geralmente uma
proteína de alto valor comercial. Um bom exemplo é a penicilina, peptideo
muito utilizado na medicina. Muitas proteínas utilizadas na indústria alimen-
tícia também passam pelo mesmo procedimento, a intenção é produzir pro-
teínas em grande escala a partir de uma fonte mais barata que aquela em
que ela é encontra na natureza.
Lembre que a proteína em meio aquoso forma uma camada de

água ao seu redor, o mesmo procedimento é feito pelo sal, por isso,
em grandes concentrações o sal e a proteína terão que competir
pelas moléculas de água, como o sal possui uma força iônica maior, a
proteína perderá sua camada aquosa chamada de camada de solvatação e por
isso se tornará corpo de fundo da solução, a qual chamamos de precipitado.
Embora tenhamos em nosso uso diário o material de limpeza conhecido

como detergente, nesse caso tratamos de detergente não apenas aquele
que você já conhece, mas, qualquer agente químico que seja capaz de
atuar nas pontes dissulfeto, desestabilizando essas ligações e quebrando
as moléculas.
3.5.1 Alguns dos fatores que podem influenciar na

solubilidade das proteínas
3.5.1.1 Ponto isoelétrico

A importância do ponto isoelétrico e da carga total líquida da proteína está
diretamente relacionada com sua solubilidade. Como no pI, os radicais dos
aminoácidos da proteína estão carregados, não podendo interagir com
moléculas de água, o que torna a proteína pouco solúvel no seu pI.
Em qualquer outro valor de pH que não seja o seu pl, as moléculas proteicas
possuem a mesma carga elétrica e por isso repelem-se, esse fato colabora
para a solubilidade da molécula (Figura 3.1).

140
120
100
CRA(%)
80
60
40
2 4 6 13
pH
Figura 3.1: Relação entre o pH de um peptídeo e sua solubilidade
3.5.1.2 Concentração de íons de sal

Outro fator que pode influenciar na solubilidade das proteínas é a concen-
tração de íons de sal na solução. Os íons podem interagir com os radicais dos
aminoácidos da molécula proteica, os íons também tendem a se ligar à água
presente na solução e a concentração dos íons de sal nessa solução pode
aumentar ou diminuir a solubilidade das proteínas.
Quando a concentração dos íons está entre 0,5 mol/L e 1,0 mol/L, pode au-
mentar a solubilidade das proteínas, efeito chamado de salting in (Figura 3.2).
Com concentrações de sal superior a 1,0 mol/L, a solubilidade da proteína

diminui. Quanto maior a concentração do sal, mais a proteína torna-se inso-
lúvel, podendo chegar ao seu grau máximo quando ela se torna um precipi-
tado na solução (Figura 3.2).

SOLUBILIDADE DA PROTEÍNA salting-in salting-out
CONCENTRAÇÃO DO SAL
Figura 3.2: A concentração de sal na solução pode aumentar ou mesmo diminuir

drasticamente a solubilidade da proteína
3.5.1.3 Solventes orgânicos

Outra forma de diminuir a solubilidade das proteínas em uma solução é adi-
cionando um solvente orgânico que se dissolve facilmente em água, como o
etanol. Isso ocorre porque as moléculas do solvente orgânico estarão com-
petindo pelas moléculas de água com as moléculas de proteína. Nesse caso,
as proteínas também podem precipitar na solução.
A maioria das cobras possui venenos capazes de desnaturar proteínas do

sangue ou atuar sobre elas de alguma forma, uma reação muito comum no
quadro do envenenamento é a aglutinação de plaquetas. O resultado é a
necrose ou apodrecimento total do tecido atingido.
Muitos venenos também atuam no sistema nervoso lesando esse sistema de

forma irreversível.

No Brasil, 90% dos casos de envenenamento com cobras ocorrem através da
espécie jararaca. Em Pernambuco, o local mais indicado para o tratamento é
o hospital da restauração.
Você já observou que ao estar com febre você pode vomitar a comida intacta
mesmo após horas que a ingeriu? Já se perguntou por que isso acontece?
A questão é que as enzimas do nosso sistema digestivo são proteínas muito

sensíveis à alteração de temperatura, como na febre nosso corpo aumenta
cerca de 2 °C, ou mais, essas enzimas perdem sua atividade, não podendo
funcionar normalmente. Por esse motivo, ocorrem a ânsia de vômito constan-
te e a falta de apetite característica do quadro febril. Como o alimento não
pode ficar muito tempo armazenado no estômago, senão ele apodrece cau-
sando complicações ainda maiores, o nosso corpo possui um sistema próprio
de eliminação desse alimento, evitando assim problemas desnecessários.
3.5.1.4 Desnaturação
A proteína, da forma como é encontrada na natureza, é chamada de prote-
ína nativa, é nessa conformação que ela desenvolve todas as suas funções.
Quando uma proteína perde parte dessa conformação a ponto de perder
sua atividade funcional, dizemos que ocorreu a desnaturação da molécu-
la proteica. Como grande parte da estrutura da proteína é formada por
ligações fracas, existem muitos fatores que podem afetar a sua estrutura
ocasionando a desnaturação. As ligações afetadas na desnaturação são as
pontes dissulfeto e as pontes de hidrogênio formadas na estrutura terciária
da molécula. Em um nível de desnaturação mais severo, pode-se também
perder a estrutura secundária, e, em último caso, a estrutura primária, ou
seja, quebra das ligações peptídicas.
Em casos profundos de desnaturação, dificilmente as proteínas voltarão a

sua conformação anterior, isso porque existe uma grande probabilidade de
associações com aminoácidos variados, não existe nenhuma força específica
que determine as ligações anteriores, elas ocorrem ao acaso na formação da
molécula ainda dentro da célula. Portanto, uma proteína, uma vez desnatu-
rada, mesmo que seja renaturada, dificilmente terá sua função recuperada.

Caso a proteína tenha sofrido uma desnaturação leve, como a quebra ape-
nas das pontes de hidrogênio da estrutura terciária, ela poderá recuperar sua
estrutura inicial aos poucos, recuperando assim sua função.
Lembre que as proteínas são formadas por ligações muito fracas e que, em-
bora seja uma molécula muito estável, não é difícil quebrar suas ligações,
principalmente as pontes de hidrogênio.
Em um nível leve de desnaturação, apenas as pontes de hidrogênio são que-

bradas, em um nível mais profundo, as pontes dissulfeto também são que-
bradas e, em caso extremo, as ligações peptídicas são quebradas, desestru-
turando completamente a proteína.
Mesmo em caso leve de desnaturação, a chance da proteína renaturada re-

tomar sua atividade é remota, porque nada determina a posição das ligações
anteriores que eram fundamentais para tal função.
3.6 Exemplos de agentes externos que podem

influenciar na desnaturação da molécula
3.6.1 Temperatura
Alterações elevadas na temperatura podem desfazer pontes de hidrogênio
na molécula proteica. A temperatura capaz de desfazer as pontes pode variar
em cada proteína, entretanto, a maioria das moléculas proteicas podem ser
desnaturadas em temperaturas acima de 50 °C, algumas proteínas podem
manter sua estrutura a 70°C, proteínas que ainda apresentam atividade fun-
cional em temperaturas acima de 70 °C são raríssimas, isso porque nenhum
organismo vivo pode chegar a essa temperatura corporal.
3.6.1.2 pH
Mudanças no pH também podem influenciar na alteração molecular e con-
sequente desnaturação das proteínas. Proteínas que atuam em meio ácido,
por possuírem na sua maioria aminoácidos ácidos, se forem levados a uma
faixa de pH alcalina podem ser desnaturadas devido às alterações na pro-
tonação desses aminoácidos. Quanto mais elevado a alteração do Ph, mais
severo será o grau de desnaturação que uma proteína pode desenvolver.
Geralmente, para se desnaturar uma proteína, usa-se ou uma base ou um

ácido muito forte, que será responsável por desfazer as interações molecula-
res estabelecidas na estrutura tridimensional da molécula proteica.

3.6.1.3 Forças iônicas
Como as proteínas são formadas por aminoácidos que na sua maioria con-
têm carga elétrica, a presença de uma solução que apresente grande força
iônica, ou a presença de grande quantidade de íons, pode influenciar não só
na carga dos aminoácidos formadores dessas moléculas, mas também nas
ligações estabelecidas nos níveis estruturais da proteína, pois a maior parte
das ligações que estabilizam a molécula proteica são pontes de hidrogênio.
Como essas ligações são caracterizadas por interações entre cargas opostas
de dois tipos de grupamento ( –OH e – COOH ), a alteração na carga da
molécula pode alterar as ligações nela estabelecidas.
3.6.1.4 Detergente
Os detergentes são agentes químicos especializados em quebrar pontes dis-
sulfeto, dessa forma, ao entrarem em contato com as proteínas, se ligam a
essas moléculas quebrando as ligações mais importantes que determinam a
estrutura terciária da molécula. Os detergentes são bastante utilizados em
estudos científicos com as proteínas, quando se precisa estudar a estrutura
da molécula e fazer um estudo detalhado da composição da molécula, mui-
tas vezes as pontes dissulfeto precisam ser quebradas. É o exemplo da eletro-
forese, um experimento químico que analisa o grau de pureza na purificação
de uma proteína em laboratório, bem como analisa seu peso molecular e sua
estrutura, como, por exemplo, a presença de subunidades e fatores alostéri-
cos que se encontram presentes na molécula.
Pesquise os processos mais importantes que levam a purificação de proteínas,

principalmente os mais sofisticados. Um livro que mostra muito bem o assunto
é livro do Stryer. Depois faça um resumo sobre o tema em seu caderno.
3.7 Métodos de determinação

É impossível pesquisar proteína de um lugar onde ela não existe. Da mesma for-
ma, não é viável desenvolver um pesquisa em um material com pouca proteína.
Para isso existem os métodos de determinação, que visam identificar a existência
de proteínas de uma solução bem como a quantidade dessas moléculas.
3.7.1 Espectrofotometria
Uma técnica muito utilizada para determinação da concentração de proteína
em uma amostra é a espectrofotometria, essa técnica se baseia na absorção
da energia emitida por um espectro de luz eletromagnético por parte da
amostra que está sendo analisada.

Figura 3.3: Exemplo de espectrofotometria
Na Figura 3.3, um feixe de luz é emitido passando por um prisma que refrata
a luz. Um feixe de luz especifico, escolhido previamente, passa pela amostra
que está dentro de um cubo de plástico ou quartzo, por fim um detector irá
calcular quanto da luz emitida atravessou a amostra, fazendo a contagem da
absorvância dessa amostra.
Portanto, existem alguns métodos que determinam a concentração das pro-

teínas utilizando a espectrofotometria. Claro que existem outros métodos,
entretanto, os mais utilizados são os que chamamos de colorimétricos, já
que como as proteínas não absorvem luz visível elas são coradas com rea-
gentes específicos em soluções alcalinas que facilitam a reação desses rea-
gentes com as proteínas.
Os métodos colorimétricos mais usados em laboratório são o de Lowry e

o do Biureto.
3.7.2 Método do biureto

Nesse método, o principal composto é o reagente do biureto. A base da
reação é a ligação do cobre (Cu2+) às ligações peptídicas das proteínas
(Figura 3.4), é por causa dessa ligação que ocorrerá a coloração azulada
na reação.

O C C O
N(H) N(H)
CH CH
Cu2+
O C C O
N(H) N(H)
CH CH
Figura 3.4: O cobre se liga a quatro moléculas de nitrogênio que estão nas
ligações peptídicas
O método do biureto é preferido por muitos pesquisadores porque é um

método eficaz e simples em relação ao método de Lowry, que, apesar de ser
bem mais especifico, toma muito tempo e possui muitos interferentes
O cobre pode ser encontrado de duas formas iônicas diferentes, o íon

cuproso (Cu +) e o íon cúprico (Cu 2+).
3.7.3 Reagente do biureto

A reação requer 500,0 ml de água destilada para dissolver 1,5 g de sulfato
de cobre pentahidratado e 6 g de tártaro duplo de sódio e potássio. Em se-
guida, adiciona-se 300,0 ml de solução de hidróxido de sódio a 10%. Essas
medidas são preparadas para um volume final de 1 litro, portanto, precisa-se
completar para um litro o que falta com água destilada.
Os reagentes químicos possuem um prazo indeterminado de utilização, mas

deve-se ficar atento para alterações na solução, como o aparecimento de
precipitados brancos ou avermelhados, nesse caso, o reagente deverá ser
descartado e deverá ser refeito um novo.

3.7.3.1 Procedimento
Em um tubo de ensaio, coloca-se 1,0 ml de água e 4,0 ml do reagente do
biureto, permanecendo em repouso por 30 minutos. Esse tempo é necessá-
rio para a ligação do cobre ao nitrogênio, sendo evidenciado pelo apareci-
mento da coloração azulada.
A leitura do espectro deve também ser feita com um ensaio em branco con-
tendo apenas 1,0 ml de água destilada dentro do tubo de ensaio.
Em seguida, faz-se a leitura da tramitância das soluções no feixe de luz de

550 nm.
3.7.4 Método de Lowry

Esse é o método mais utilizado para a determinação de proteínas. O principal
reagente é o Folin, que reage com as proteínas, formando uma solução co-
lorida através das ligações com o cobre. O cobre é o agente catalisador que
fará o mesmo tipo de ligação visto na reação do biureto.
Sua preferência é dada pelo fato de ser o método que apresenta a maior
sensibilidade, podemos dosar concentrações mínimas de proteína em uma
solução. Entretanto, esse procedimento tem algumas desvantagens, por
exemplo, o número de reagentes é muito grande, o que dificulta a mani-
pulação do experimento, além de demandar muito tempo para obter os re-
sultados. Além disso, a reação apresenta muitos interferentes, ou seja, caso
uma solução apresente um composto interferente, pode acontecer de ter
um resultado falso-negativo, atrapalhando o prosseguimento dos estudos.
O método de Lowry pode identificar até 5 microgramas de proteína por ml

de solução, entretanto, apesar de ser muito sensível à presença de proteí-
nas, a reação é muito demorada, levando cerca de 2 horas até obtenção do
resultado. Além disso, existem muitas moléculas que podem interferir nos
resultados. Mesmo assim, o método de Lowry ainda é o mais utilizado nos
laboratórios de pesquisa.
3.7.4.1 Procedimento
Em um tubo, será colocada a amostra em estudo, e serão adicionadas duas
soluções alcalinas contendo o íon cobre, após dez minutos será adicionado
o reagente de Folin, que identificará as ligações feitas entre o cobre e as liga-
ções peptídicas, a presença dessas ligações tornará a solução azulada. Será
feita a leitura no espectrofotômetro e calculado a quantidade de proteína na
solução de acordo com a curva padrão feita previamente.

Também será feito um ensaio em branco, colocando água com o reagente
Folin. O ensaio em branco é comum em qualquer experimento científico,
uma vez que ele demonstra como seria o resultado negativo.
O espectrofotômetro é muito útil para detectar a concentração exata de

uma determinada molécula na solução, pois dependendo do comprimento
de onda ele pode definir a absorção de luz mesmo em uma solução transpa-
rente onde o olho nu não pode identificar a presença de nenhuma molécula
dissolvida. Por isso, os métodos mais utilizados de determinação de proteína
são os que envolvem o espectrofotômetro.
3.7.5 Método de Kjeldahl

É o método mais utilizado na determinação de proteínas, uma vez que
é muito simples e não requer equipamentos caros e sofisticados como
os espectrofotômetros.
O método foi o proposto por Kjeldahl, na Dinamarca, em 1883, no qual se

determina o N orgânico total, ou seja, N proteico e não proteico orgânico.
Porém, na maioria dos alimentos, o N não proteico representa muito pouco
no total.
A razão entre o nitrogênio medido e a proteína estimada depende do

tipo de amostra e de outros fatores. Por exemplo, no trigo essa razão é
afetada pela variedade, condições de crescimento e quantidade e tipo de
fertilizante utilizado.
Para converter o nitrogênio medido para proteína, devemos multiplicar o

conteúdo de nitrogênio por um fator arbitrário, que representa um fator
médio para o material em estudo, que é 5,7 para trigo e 6,25 para alimentos
em geral.
O procedimento do método está dividido em três etapas distintas, a saber:
• digestão: os componentes da amostra serão transformados em gás car-

bônico e água por ação do ácido sulfúrico. O nitrogênio de origem or-
gânica é convertido em sulfato de amônio, em presença de catalisadores
usados para acelerar o processo;

• destilação: o sulfato de amônio em meio alcalino na presença de calor
libera o amônio capitado pela solução de ácido bórico formando borato
de amônio;
• titulação: o borato de amônio reage por equivalência com o HCl.
O método de Kjeldahl não determina a presença de proteínas, observe que

os dois métodos listados, o do Biureto e o de Lowry, identificam ligações pep-
tídicas encontradas apenas em proteínas com possíveis exceções raríssimas,
entretanto, Kjeldahl determina a presença de nitrogênio orgânico, podendo
apresentar falhas. Esse método também não é tão sensível quanto Biureto e
Lowry, por esses motivos, ele não está listado entre os mais utilizados.
1. Faça um pequeno resumo em seu caderno listando as principais diferen-

ças entre os métodos mostrados anteriormente.
2. Pesquise outros métodos de determinação menos utilizados.
Os métodos de quantificação de proteínas são importantes em pesquisas e

no estudo da composição dos alimentos, por isso a existência de variados
métodos que atendem a diferentes necessidades. Uma solução que apre-
senta baixa concentração de proteína necessita de um método com maior
sensibilidade, ou mesmo no caso de proteínas que contenham aminoácidos
que não podem ser determinados por um método em particular. Portanto,
tanto o estudo das proteínas quanto dos métodos para determinação delas
são fundamentais para os estudos das mesmas.

Resumo
As proteínas podem ser classificadas quanto à conformação e quanto à com-

posição. Existem alguns fatores que influenciam na solubilidade das proteí-
nas alterando suas funções. Métodos de determinação de proteínas têm sido
fundamental para o estudo e compreensão das proteínas.
1. Qual a principal diferença nas funções das proteínas fibrosas e

das globulares?
2. Defina com suas palavras o que é ponto isoelétrico.
3. De que forma a solubilidade de uma proteína pode ser alterada, e em

que isso pode ser importante para a separação das proteínas?
4. Pesquise pelo menos cinco proteínas conjugadas, dizendo qual sua fun-
ção, sua estrutura e como os grupos prostéticos são importantes no seu
funcionamento.
5. Uma proteína foi submetida a um tratamento com uma solução em pH

13,0 a uma temperatura de 150°C. O que aconteceu com a estrutura
dessa proteína e sua função?
6. Por que, após desnaturada, uma proteína raramente voltará a sua

função normal?
7. Pesquise três agentes químicos orgânicos capazes de desnaturar proteína.
8. Liste as principais diferenças entre o método de Lowry e o Biureto.
9. Liste as principais semelhanças entre o método de Lowry e o do Biureto.

10. Marque verdadeiro ou falso para as afirmações a seguir.
( ) As proteínas são moléculas estáveis porque possuem ligações muito

fortes na sua molécula.
( ) Não existe nenhum composto orgânico capaz de desnaturar proteína.
( ) Salt in é o processo em que a solubilidade das proteínas é aumentada

devido à presença de sais na solução proteica.
( ) De forma nenhuma um método de determinação pode ser alterado para

que não perca sua sensibilidade.
( ) Proteínas conjugadas são proteínas permanentemente ligadas a uma

outra molécula.
( ) O método de Kjeldahl determina presença de nitrogênio orgânico em

uma solução.
( ) Tanto Lowry quanto Biureto determinam presença de ligações peptídicas.

Aula 1
4 -– Título
Enzimasda aula
Objetivos da aula
Definir o conceito de enzimas bem como sua importância para

os seres vivos.
Explicar o mecanismo de ação enzimático.
Explicar como funciona o sistema de nomenclatura das enzimas.
Conceituar centro ativo, estado de transição e energia de ativação.
Diferenciar especificidade relativa e absoluta.
Listar os fatores que afetam o mecanismo de ação enzimático.
Classificar os tipos de inibidores enzimáticos.
4.1 Mecanismo de ação enzimático

Entre tantas funções, algumas proteínas têm as mesmas propriedades e fun-
ções muito parecidas, por isso, são enquadradas em classes. Por exemplo, os
hormônios, em sua maioria, são proteínas com função de desencadear uma
resposta no organismo; os anticorpos são proteínas com função de defesa do
organismo. Da mesma forma, as enzimas são uma classe de proteínas cuja
principal função é a catálise de reações químicas, ou seja, elas são responsáveis
por acelerarem uma reação química tornando essa reação possível.
Elas possibilitam que diversas reações que não ocorreriam ao acaso aconte-
çam em apenas alguns segundos, ou mesmo em fração deles.
No organismo, as reações químicas ocorrem o tempo todo, e é dever das

enzimas fazer com que elas ocorram com eficiência, pessoas que têm pro-
blema com a ação ou mesmo fabricação de uma enzima, certamente terá
sérios problemas de saúde. Elas também são importantes na alimentação,
Aula 4 – Enzimas 57 e-Tec Brasil

já que são as responsáveis por digerir todo o alimento da nossa dieta den-
tro do nosso corpo. Além disso, elas também atuam dentro do alimento,
possibilitando o amadurecimento de frutas, o crescimento dos vegetais etc.
Hoje, as enzimas têm uma importante função no mercado alimentício para
as grandes indústrias, pois existe um grande interesse na melhoria do ali-
mento comercializado.
Toda enzima é especifica para uma reação. Em uma reação enzimática, a en-
zima X irá tornar possível que uma molécula A se torne em uma molécula B
(Figura 4.1). Chamamos portanto a molécula alvo dessa enzima de substra-
to, dessa forma a enzima é encarregada de se ligar ao seu substrato e liberar
o produto dessa reação. No final de uma reação enzimática, a enzima per-
manece inalterada enquanto o substrato sofreu alterações transformando-o
em um produto, esse produto é o objetivo da reação.
Lembre-se de que hormônios, anticorpos e toxinas, também são clas-

ses de proteínas com uma função especifica em comum. Assim como
as enzimas aceleram reações químicas, os hormônios levam informação
às células, os anticorpos defendem o corpo e as toxinas agem sendo
prejudiciais a nossa saúde.
A inibição de enzimas em alimentos pode permitir que eles durem mais tem-
po, impedindo a perda da mercadoria.
A última ligação com o radical fosfato é a que guarda mais energia e por isso
é quebrada quando a célula precisa de energia para alguma reação química.
A enzima altera ligeiramente a sua Produtos

forma à medida que o substrato se liga
Substrato
Centro activo
Substrato entrando no Complexo Complexo Produtos deixando o

centro activo da enzima enzima/substrato enzima/produto centro activo da enzima
Figura 4.1: Esquema de como funciona o mecanismo de ação enzimática

Cada enzima é extremamente especifica para seu substrato, formando um
tipo de encaixe que chamamos de modelo chave-fechadura (Figura 4.2).
Figura 4.2: Modelo chave-fechadura. Cada enzima só pode se ligar ao seu substrato
específico.
O modelo chave -fechadura é assim chamado porque assim como uma

chave se encaixa perfeitamente a sua fechadura a enzima se encaixa
perfeitamente ao seu substrato.
Para compreender melhor as enzimas, precisamos entender suas principais

propriedades, pois como um grupo separado de proteínas elas têm funções
e propriedades bem específicas.
4.2 Nomenclatura
Geralmente, as enzimas têm a terminação ASE antecedido pelo nome dos
seus substratos, por exemplo, a amilase é a enzima que catalisa a reação de
quebra do amido, a lípase é a enzima que catalisa a reação de quebra das
moléculas de lipídeos. Entretanto, muitas enzimas, como a pepsina, recebem
nomes que não se referem a seus substratos e possuem uma nomenclatura
que não segue nenhum padrão.
Muitas delas podem ser conhecidas por nomes diferentes, como a amilase
salivar, que pode ser chamada de ptialina. Ou mesmo enzimas diferentes
que agem sobre o mesmo substrato podem receber nomes iguais. Devido

a esses problemas e a constante descoberta de novas enzimas houve uma
necessidade pela formação de um padrão na construção do nome de uma
enzima. De acordo com esse padrão, toda enzima recebe um nome que
identifica o tipo de reação que ela catalisa.
Esse método padrão trata-se de um acordo internacional que classifica as

enzimas em seis classes (Tabela 4.1), as quais possuem subclasses que iden-
tificam o tipo de reação catalisada. Cada enzima recebe um sistema de clas-
sificação de 4 dígitos e um nome sistemático que identifica a reação catali-
sada. Veja o exemplo a seguir.
A enzima ATP: glucose fosfotransferase catalisa a seguinte reação:
ATP + D- glucose → ADP + D- glucose – 6 – fosfato
O seu nome indica que ela é responsável por catalisar a transferência de um

grupo fosfato do ATP para a glucose.
Essa enzima faz parte do grupo de enzimas que estão na classe 2, por isso
ela recebe o número de classificação 2.7.1.1, o que significa que o número
2, que é o primeiro dígito, indica o nome da classe enzimática na qual ela
está inserida, a classe das transferases, o segundo dígito é o número 7, que
indica a subclasse das fosfotranferases, o terceiro dígito, o número 1, indica
uma sub-subclasse de enzimas fosfotransferases que possui o radical hidro-
xila como aceptor de elétrons, por fim o quarto dígito, o número 1, indica a
D- glucose como substância receptora do grupamento fosfato.
Proteínas muito conhecidas possuem uma nomenclatura oficial, mas são co-
nhecidas pelo seu nome comum, como, por exemplo, a anidrase carbônica
que atua no CO2 do sangue, a amilase salivar, também conhecida como
ptialina, que digere o amido na boca. Outros exemplos de enzimas são a
enolase e a tiolase.
Lembre que a reação a seguir é a fosforilação da molécula de glicose, essa

reação é a primeira etapa da respiração celular que irá terminar na cadeia
transportadora de elétrons.
ATP, ou adenosina trifosfato, é um nucleotídeo que tem função energética

na célula por suas ligações fosfato guardarem bastante energia. Ela é con-
siderada a moeda energética da célula, dessa forma, uma célula com muito

ATP é uma célula rica em energia. Geralmente, as células que possuem
muito ATP são células com grande atividade, como neurônios e músculos.
O ATP libera energia com uma reação de hidrólise, ou seja, utiliza uma mo-
lécula de água para liberar o produto, um íon fosfato (Pi) e o composto
adenosina difosfato (ADP).
Veja a seguir a molécula do ATP e do ADP:
H2N
N
N
O O O
N
O P O P O P O N
O
O O O
OH OH
H2N
N
N
O O
N
HO P O P O N
O
O— O—
OH OH

Tabela 4.1 – Sistema de classificação internacional das enzimas, divisões
baseadas nas reações catalisadas por cada enzima.
N° Classe Tipo de reação catalisada
1 Oxirredutases Transferência de elétrons.
2 Transferases Reações de transferência de grupos.
3 Hidrolases Reações de hidrólise (transferência de grupos funcionais para a água.
4 Liases Adição de grupos a duplas ligações ou o inverso
5 Isomerases Transferências de grupos dentro de uma molécula produzindo isômeros.
Formação de ligações C–C, C–S, C–O e C–N por reações de condensação

6 Ligases
acopladas à clivagem de ATP.
Em casos em que o nome convencional é muito extenso, dificultando não

só a pronúncia, como também a escrita, é comum usar o nome mais co-
nhecido da enzima, no caso da enzima citada como exemplo o seu nome
comum é hexoquinase.
4.3 Centro ativo

Embora a enzima seja uma molécula enorme, como vimos no capitulo anterior
as proteínas são as maiores moléculas dos seres vivos, apenas uma pequena
porção da enzima é responsável pelo desempenho de sua função, ou seja,
apenas uma pequena parte da enzima funciona como uma estrutura de liga-
ção ao seu substrato, e é nessa parte que irá acontecer a reação enzimática.
Essa pequena parte é chamada de centro ativo (figura 4.3). Portanto o centro
ativo ou sítio ativo da enzima é uma cavidade com forma definida, aberta na
superfície da molécula da enzima, constituídas por grupos R de aminoáidos.
Essa forma do sítio ativo confere especificidade a catálise enzimática.
Toda essa conformação do centro ativo é fundamental para o funcionamento

da enzima, uma vez que tem uma estrutura definida na superfície da molécula
enzimática e isso permite a enzima reconhecer seu substrato. Uma molécula
só poderá se ligar a enzima se tiver a forma espacial adequada para se encaixar
no centro ativo. Claro que esse não é o único critério para a ligação da enzi-
ma a seu substrato, como já foi dito essa ligação é extremamente especifica,
de forma que alem do devido encaixe espacial das duas moléculas é necessário

também que os grupos químicos das duas moléculas estabeleçam ligações
entre si. Ao se aproximar e se ligar a enzima o substrato possibilita que a enzi-
ma possa se ajustar espacialmente podendo tomar uma forma ideal para que
a reação catalítica ocorra.
Figura 4.3: Á esquerda, estrutura tridimensional de uma proteína destacando seu

centro ativo, do lado direito, o seu centro ativo ampliado mostrando os aminoácidos
que a compõem.
4.4 Especificidade absoluta e relativa

Como já foi visto, toda enzima possui uma área de reconhecimento exclusi-
va de uma molécula, chamada de centroativo, entretanto, esse centroativo
pode ser especifico para uma determinada molécula ou para um determina-
do grupo funcional. Nesse caso, quando a enzima é específica para uma úni-
ca molécula, chamamos sua especificidade de absoluta; do mesmo modo,
quando ela é específica para um grupo funcional, podendo reconhecer vá-
rias moléculas diferentes, ela possui uma especificidade relativa.
Releia o conteúdo visto nessa aula e faça um pequeno resumo no seu cader-
no, destacando o mecanismo de ação enzimática, seu centro ativo e sua espe-
cificidade. Se possível pesquise em outras fontes para enriquecer seu resumo.
4.5 Estado de transição

Em um sistema, onde existem várias moléculas, é comum que haja uma
variação do conteúdo energético de molécula para molécula, é claro que
nem todas possuem o mesmo conteúdo, umas mais outras menos, e a
maioria numa quantidade média, determinada pela temperatura em que
esse sistema se encontra.

Elevação da temperatura em um sistema desencadeia um aumento no con-
teúdo energético das moléculas ali contidas, embora seja mantido o mesmo
padrão de distribuição de energia entre elas.
Para que possam reagir, as moléculas precisam atingir um conteúdo ener-

gético que lhes possibilitem atingir um estado reativo. O estado em que as
moléculas alcançam energia para poderem reagir é chamado de estado de
transição (figura 4.4). A velocidade de uma reação será tão grande quanto
maior for o número de moléculas que tenham atingido esse estado, ou seja,
a velocidade de uma reação química é diretamente proporcional ao número
de moléculas que tenham atingido o estado de transição.
Como o aumento de temperatura eleva também o conteúdo energético

das moléculas, aumentando-se a temperatura teremos um número maior
de moléculas que chegam até o estado de transição, logo, a elevação da
temperatura possibilita o aumento na velocidade de uma reação química.
Número
de
T1 T2 moléculas
T1
Energia
T2
Energia Energia
do estado
de transição
Figura 4.4: Em a, veja o aumento da energia quando ocorre a variação de tempera-

tura. Considere T2 uma temperatura maior que T1; em b o mesmo gráfico de “a” é
mostrado separadamente. Observe que em T2 existe uma maior quantidade de mo-
léculas que atingiram o estado de transição (parte escura).

Pare e pense
a respiração é um processo que utiliza moléculas de glicose em presença de

oxigênio para formação de água e energia. Essa reação ocorre o tempo todo
no nosso organismo. Mas, porque a glicose não pode reagir com o oxigênio
de forma espontânea na natureza?
Na verdade, essa reação requer uma energia de ativação altíssima, e de

modo algum poderia ocorrer de forma espontânea, para que isso ocorra na
natureza é preciso que se toque fogo. Entretanto, as enzimas responsáveis
pela respiração celular diminuem consideravelmente essa energia de ativa-
ção tornando a reação possível.
4.6 Energia de ativação

A energia de ativação é a energia necessária para levar um mol de uma subs-
tância até seu estado de transição. Quanto maior a energia de ativação mais
difícil torna-se a reação. Uma substância não pode chegar a sua energia de
ativação sem um agente ou um fator que possibilite o aumento dessa energia
por parte da molécula. Os catalisadores são as moléculas responsáveis por
diminuir essa energia em organismos vivos, possibilitando que as energias
de ativação sejam obtidas com maior velocidade, acelerando, assim, a velo-
cidade da reação. Muitas reações podem ocorrer em frações de segundo em
presença do seu catalisador.
A principal característica dos catalisadores é que eles não sofrem nenhuma

alteração molecular após a reação, da mesma forma eles não são consumidos
no processo, por isso eles podem ser úteis e desempenhar muito bem seu
papel mesmo em pequenas quantidades.
As moléculas responsáveis nos seres vivos para realizar a função catalítica

são as enzimas, e sua importância é tão fundamental que todas as células
possuem essas moléculas. Por se tratarem de catalisadores que atuam em
sistemas biológicos, elas são chamadas de biocatalizadores
Na catálise enzimática, as moléculas atuam se ligando ao seu substrato,

criando, assim, de certa forma, uma nova molécula, que precisa de um novo
estado de transição que requer uma energia de ativação bem menor.

Estado de
transição
Energia
E- sem
catalisador
com
E - catalisador
Reagente
Produtos
Caminho da reação
Figura 4.5: Na presença de um catalisador, a reação ocorre através de um novo

caminho, onde a energia de ativação (Ea) é menor.
Uma enzima pode se ligar ao seu substrato e liberá-lo sem que a reação
enzimática ocorra, pois a reação que liga a enzima ao substrato é rever-
sível, entretanto, após formado o produto, ou seja, após acontecida a
reação química, a enzima não poderá mais tornar o produto em substra-
to, pois a reação que forma o produto é irreversível. A única maneira de
formação da molécula do substrato é se outra enzima for responsável por
fazer a reação inversa.
4.7 Atividade enzimática X pH e temperatura

Como já vimos, a enzima depende de toda sua estrutura para desempenhar
seu papel catalítico, entretanto, essa estrutura pode ser alterada devido à
presença de agentes que podem provocar mudanças conformacionais na
estrutura molecular da enzima.
Da mesma forma que uma enzima é bem específica para seu substrato,
ela também é específica para a temperatura e para o pH em que a reação
ocorre. Um bom exemplo disso são as enzimas que atuam na digestão dos
alimentos, a amilase salivar que digere amido na boca não pode digerir os
amidos no estômago, pois está fora da faixa de pH em que ela atua, uma
vez que o pH na boca é em torno de 7,0 e o do estômago é em torno de 2,0.

Nesses casos, dizemos que cada enzima possui uma valor de pH em que sua
atuação é máxima, ou seja, cada enzima possui um valor de pH ótimo. Da
mesma forma, como já vimos que a temperatura pode elevar a velocidade
da reação, perto de 0°C a enzima praticamente não apresenta nenhuma
reação, ao se aumentar a temperatura a reação enzimática torna-se favoreci-
da, portanto, aumentando-se a temperatura a velocidade da reação também
irá aumentar gradativamente. Entretanto, a temperatura também é um fator
que pode quebrar as ligações da molécula proteica tirando a enzima de sua
forma nativa, fora de sua forma nativa à enzima não tem potencial catalítico.
Portanto, a elevação de temperatura pode ser favorável até o limite em que
a estrutura da enzima não seja alterada.
A temperatura e o pH, dessa forma, são responsáveis pela boa atuação enzi-
mática, podendo alterar a conformação da molécula em casos de alterações
bruscas, bem como podendo tornar a enzima muito mais eficiente no seu
mecanismo de ação.
Já vimos que a elevação da temperatura no estado febril de uma pessoa

pode levá-lo à falta de apetite e vômitos. A febre é um aviso de que o cor-
po não está bem e pode trazer danos muito graves, Crianças de 6 meses a
6 anos, por exemplo, podem ter convulsões febris e caso não sejam toma-
dos os cuidados necessários poderão desenvolver um quadro de epilepsia
mais tarde, ou seja, convulsões sem febre. O que poucos sabem é que as
convulsões não tem nada a ver com a intensidade da febre, não estando
portanto relacionado à temperatura do corpo, mas ao aumento da excita-
bilidade cerebral induzida pela febre.
4.8 Inibidores enzimáticos

Qualquer substância capaz de inibir o funcionamento de uma enzima é cha-
mada de inibidor enzimático. Uma só enzima pode ter muitos inibidores, o
número de inibidores é muito grande e a forma como eles atuam na enzima
pode variar. Para tornar mais fácil o estudo dos inibidores enzimáticos, os
classificamos em dois grupos: os inibidores reversíveis e os irreversíveis.
Os inibidores irreversíveis reagem quimicamente com as enzimas, deixando-

as inativas permanentemente.
Os inibidores reversíveis podem ser classificados de acordo com a forma

como atuam na enzima, dessa forma, podem ser divididos em:

• competitivos: nesse caso, os inibidores possuem estrutura muito seme-
lhante à do substrato. Dessa forma, podem se ligar ao centro ativo da
molécula formando um complexo anzima-inibidor semelhante ao com-
plexo enzima-substrato, entretanto, o complexo enzima-inibidor nunca
formará o produto, portanto, a ação da enzima estará bloqueada, di-
minuindo a velocidade da reação;
• não-competitivos: nesse caso, os inibidores não tem nenhuma semelhan-

ça estrutural com o substrato da reação que inibem. Na verdade, nesse
tipo de inibição os inibidores atuam com ligações a radicais que não per-
tencem ao centro ativo da molécula. A ligação afeta tanto a enzima que
modifica sua estrutura, afetando também a estrutura do centro ativo,
não permitindo que essa enzima se ligue ao seu substrato, dessa forma,
a enzima não poderá realizar a reação.
Entenda que quando dizemos que os inibidores irreversíveis reagem quimi-

camente com a enzima, estamos dizendo que existe o compartilhamento
de elétrons nessa ligação e que ocorre uma reação química, portanto, a
molécula enzimática terá uma outra conformação e perderá totalmente
sua função.
4.9 Cofatores enzimáticos

Muitas enzimas precisam de uma parte não protéica para desempenharem
seu papel catalítico. Essa parte é chamada de cofator e podem ser divididos
em três grupos, que incluem:
a) Grupos prostéticos – é usualmente considerado como um cofator firmemen-

te ligado a proteína enzimática. Exemplo o grupo heme da hemoglobina.
b) Coenzimas – é uma molécula orgânica pequena, termoestável, que facil-

mente dissocia-se da proteína enzimática.Exemplo as vitaminas.
c) Ativadores metálicos – é representado por cátions metálicos mono ou di-

valentes como K+, Mn2+, Mg2+, Ca2+ ou Zn2+, indispensáveis para
atividade de um grande número de enzimas. Esses íons podem estar
frouxa ou firmemente ligados a uma proteína enzimática.

Uma enzima que possui um cofator não pode funcionar sem ele, nesse caso, a
parte protéica da enzima se chama apoenzima ou apoproteína, quando estiver
ligada ao seu cofator ela é chamada de holoenzima e está pronta pra reagir.
Apoenzima + Co-fator = Holoenzima

(inativa) (inativo) (ativa)
Caso o cofator esteja ligado fortemente à molécula enzimática, ele pode ser
classificado como um grupamento prostético.
1. Faça uma pesquisa das reaçoes químicas mais rápidas e das mais len-
tas que ocorrem no corpo humano, em seguida explique o porque da
diferença no tempo da reação.
2. Inibidores enzimáticos são utilizados muitas vezes como medida tera-

pêutica no tratamento de doenças. Pesquise alguns desses inibidores
utilizados na medicina.
Resumo
Enzimas são uma classe de proteínas responsáveis por acelerar o processo

de uma reação química. Elas são muito especificas e agem diminuído a
energia de ativação das reações. Por serem tão especificas para uma deter-
minada molécula elas podem ser inibidas facilmente por uma molécula que
se pareça com seu substrato.
Tendo estudado vastamente as proteínas, passaremos agora para outra

classe de biomoléculas muito importantes, os carboidratos.

1. Qual a função das enzimas no nosso organismo?
2. Como funciona o mecanismo de ação enzimática?
3. Que fatores afetam a reação enzimática?
4. Explique com suas palavras por que uma enzima é tão especifica para
seu substrato.
5. O que é centro ativo e qual sua importância na reação enzimática?
6. Classifique os inibidores enzimáticos e cite as principais diferenças

da ação de cada um deles.

Aula 1
Carboidratos
Objetivos da aula
Identificar um carboidrato pela sua estrutura molecular
Diferenciar aldoses e cetoses.
Citar os monossacarídeos mais importantes para a indústria
Representar a fórmula de Fischer e Hawort para as moléculas

dos carboidratos
Explicar o processo de fermentação.
5.1 Generalidades
Grande parte dos nossos utensílios, como tudo que é feito de madeira e nos-
sas roupas de algodão, são formados predominantemente de carboidratos.
Na nossa alimentação, eles também são maioria, alimentos como pão, ma-
caxeira, inhame, milho e seus derivados, como o cuscuz, são muito ricos em
carboidrato. O açúcar de cozinha é um carboidrato chamado de sacarose,
muito comum na cana-de-açúcar, bem como na rapadura, no melaço etc.
Essas moléculas estão distribuídas no corpo com diferentes funções e são

muito encontradas nas plantas. As células das plantas são cobertas por uma
parede constituída por um carboidrato chamado celulose, ela é a molécula
orgânica mais abundante de todo o planeta, por ser encontrada em grande
quantidade em todos os vegetais.
Todos os carboidratos podem ser definidos pela fórmula empírica:

Cn (H2O)n
Observe que nessa fórmula existe um carbono para uma molécula de água,
daí porque o nome carboidratos ou hidratos de carbono, uma vez que
apresentam um átomo de carbono hidratado, entretanto, existem algumas
exceções para essa fórmula.
Aula 5 – Carboidratos 71 e-Tec Brasil

Os carboidratos também chamados de sacarídeos, glicídios, oses ou açú-
cares, são definidos quimicamente como: polihidroxi-aldeidos (aldoses)ou
poluhidroxi-cetona (cetoses) e seus derivados, podendo produzir cetonas e
aldeídos por hidrólise.
Quanto ao número de subunidades glicosídicas, podemos classificar os car-

boidratos como: monossacarídeos, os mais simples de menor peso molecu-
lar, são as unidades formadoras de carboidratos maiores; oligossacarídeos,
contêm entre duas a dez moléculas de monossacarídeos; e polissacarídeos,
os maiores carboidratos com uma condensação muito grande de moléculas
de monossacarídeos.
Monossacarídeos
Oligossacarídeos
Polissacarídeos
Figura 5.1: Esquema demonstrando a estrutura dos diferentes tipos de carboidratos
Os carboidratos são as biomoléculas mais abundantes na natureza, estando

presente em todos os seres vivos, desempenhando funções fundamentais, a
principal delas é a função energética, uma vez que essas moléculas possuem
muita energia nas suas ligações químicas. Entretanto, também pode ter fun-
ções como reconhecimento celular, que é o caso dos açúcares que estão na
membrana celular, e resistência, que é o caso da celulose, um carboidrato
que está presente na parede celular das plantas.
A terminação OSE é comum aos monossacarídeos e oligossacarídeos, essa

nomenclatura está associada ao carboidrato mais comum no sangue dos
animais: a glicose.

5.2 Monossacarídeos
Os monossacarídeos são classificados de duas formas:
5.2.1 De acordo com o grupo funcional

• Aldoses: carboidratos que têm por base um grupo funcional aldeído.
R ⎯CH = O
Onde o grupamento R representa o restante da cadeia carbonada da molécula.
• Cetoses: carboidratos que têm por base um grupo funcional cetona.
R C R
Onde os grupamentos R representam o restante da cadeia carbonada

da molécula.
Os tipos de monossacarídeos mais simples, tanto aldoses quanto cetoses,

são o gliceraldeído e a dihidroxicetona, respectivamente (Figura 5.2).
H
H C O
H C OH
H C OH
C O
H C OH
H C OH
H
Gliceraldeído H
(aldose) Di-hidróxi-cetona (cetose)
Figura 5.2: Fórmula estrutural do gliceraldeído e da dihidroxicetona, os carboidratos

mais simples que existem

Lembrando que um grupo aldeído se encontra sempre no final da cadeia
principal num átomo de carbono com uma dupla ligação com um átomo de
oxigênio e uma ligação simples com um hidrogênio.
As cetonas são caracterizadas pela existência de uma dupla ligação entre um

átomo de carbono secundário com um átomo de oxigênio.
As cetonas e os aldeídos são compostos orgânicos muito presentes em

organismos vivos. Veja abaixo a estrutura geral desses compostos:
O
R C
H
No caso do aldeído, a cadeia principal da molécula tem no carbono 1 o

grupamento aldeídico que é formado por uma dupla ligação do carbono
com o oxigênio e ligações simples com o hidrogênio e o R.
R C R
As cetonas são compostos que possuem uma dupla ligação entre o carbono
2 e o oxigênio porque a numeração dos carbonos nas cetoses começa da
extremidade mais próxima do grupamento funcional cetona.
Na indústria, exemplos desses compostos são o formol, formado por meta-

nal (formaldeido) e água. Uma cetona muito conhecida é a acetona, utiliza-
da na indústria de cosméticos como removedor de esmaltes.
Nos organismos, existe uma reação muito comum após a ingestão de

bebidas alcoólicas. A ressaca é uma reação causada pela presença do álcool
junto com o acetaldeído, provocando a dor de cabeça e todos os sintomas
causados pela ressaca.
5.2.2 De acordo com os átomos de carbono

Os carboidratos também podem ser classificados de acordo com o número
de átomos de carbonos da molécula. Os mais simples são as trioses, conten-
do apenas três átomos de carbono na molécula, é o caso do gliceraldeído
e a dihidroxicetona. As tetroses são formadas por quatro carbonos e não
possuem grande importância para os seres vivos. As pentoses possuem cinco
carbonos e são principalmente representadas pelos carboidratos componen-
tes dos ácidos nucléicos, DNA e RNA, a desoxirribose e a ribose, respectiva-

mente. As hexoses são formadas por seis átomos de carbono e são os mais
importantes carboidratos para os seres vivos, sendo de fundamental impor-
tância porque fazem grande parte da dieta. Existem também as heptoses,
pouco comuns formadas por sete carbonos.
Essas duas classificações também podem ser combinadas. Por exemplo, um

monossacarídeo com cinco carbonos e um grupo cetônico é chamado de
cetopentose; da mesma forma, um monossacarídeo com seis carbonos e um
grupo aldeídico é chamado de aldohexose.
Ácidos nucleicos: essas moléculas têm importância fundamental para os se-

res vivos, desde os vírus até o homem, nenhum ser vivo consegue sobreviver
sem eles, pois são eles que guardam todo o material genético. Todas as
informações de um indivíduo estão guardadas neles, são responsáveis não
só por guardar e transmitir o código genético, mas também por traduzi-lo,
fabricando proteínas que possam expressar o que esse código quer dizer.
Acredita-se que na evolução o RNA foi o primeiro ácido nucleico a aparecer,
com a evolução das espécies uma outra molécula mais estável e resistente a
variações do meio surgiu, o DNA, ficando assim responsável por guardar o
material e transmiti-lo aos descendentes, enquanto o RNA fica responsável
por traduzi-lo e expressá-lo no organismo de cada
Diabetes: essa doença é uma das mais estudadas pela medicina atual.
Muitos cientistas estão em ritmo acelerado para conseguir entender melhor
o mecanismo de ação do organismo no diabetes. Ela é uma doença autoi-
mune, ou seja, ocorre um erro na defesa dos anticorpos e eles passam a
agredir o próprio corpo, destruindo-o. Por isso, a inflamação é um ponto
tão critico em diabéticos, por que qualquer que seja a lesão, os anticorpos
imediatamente reagem na formação de um processo inflamatório sem con-
trole, por isso em muitos casos de diabetes a amputação de membros se
faz necessário, pois a inflamação chega a níveis crônicos. Tudo isso ocorre
pela grande quantidade de glicose e ácidos graxos (produtos das gorduras)
no sangue. O aumento de glicose e gordura pode estar relacionado com
a grande quantidade de ingestão de alimentos ricos nesses componentes.
Entretanto, a grande quantidade de glicose frequentemente está relacionada
com deficiência na insulina, substância responsável por ativar a entrada de
glicose nas células deixando o sangue livre dessas moléculas. Esse problema
muitas vezes pode ser relacionado com problemas no pâncreas, a glândula
responsável por fabricar e liberar a insulina.

Dessa forma, a diabete pode estar relacionada a problemas genéticos, se
for assim precisa ser medicada com injeções de insulina no sangue para
controlar a concentração de glucose; mas também pode ser adquirida por
uma pessoa que exagera nos alimentos ricos em glucose, para esse trata-
mento basta o controle na alimentação para que os níveis de glucose dimi-
nuam. Entretanto, vale ressaltar que, uma vez adquirida, o diabetes não tem
cura, podendo apenas ser controlada. Por isso, o melhor é prevenir com uma
alimentação saudável.
5.3 Pentoses
A grande importância das pentoses está na participação de duas dessas
moléculas no material genético. Os carboidratos ribose e desoxirribose são
moléculas formadas por cinco carbonos e constituem parte do esquele-
to das moléculas de RNA e DNA, respectivamente. Esses carboidratos são
importantes na formação e estabilidade dessas moléculas, uma vez que por
guardarem o material genético precisam ser muito estáveis e contar com o
mínimo de erro possível.
5.3.1 Hexoses
As hexoses são os monossacarídeos mais comuns entre os polissacarídeos,
além de serem aqueles com maior necessidade nos organismos vivos. As
hexoses mais comuns são frutose, galactose e glicose, que sem dúvida ne-
nhuma se destacam das demais. Além de sua importância no ambiente,
constituindo a molécula de reserva energética das plantas, sendo o produto
da fotossíntese, a glicose é o monômero formador dos polissacarídeos celu-
lose, que formam a parede celular das plantas, e formador da quitina, que
constitui a carapaça de todos os artrópodes (camarão, caranguejo, insetos
etc.). Além de todas essas funções no meio ambiente, a glucose é a princi-
pal molécula energética das células, sendo degradada na respiração celular,
passando por uma serie de reações químicas que irão terminar na produção
de uma grande quantidade de energia para as células.
Devido a sua grande importância, a glucose (Figura 5.3) circula frequen-

temente no sangue e, por isso, é conhecida como o açúcar do sangue. A
grande concentração dessa molécula no sangue é a responsável pelo desen-
cadeamento do diabetes, uma doença autoimune que vem ganhando muito
destaque nos estudos científicos em função de sua grande complexidade e
frequência nos seres humanos.

H C OH Glicose
1
H C OH
2
CH2OH
O
HO C H 5
3 4 1
OH
3 2
H C OH OH OH
4
OH
H C OH forma cíclica
5
H C OH
6
H forma linear
Figura 5.3: Estrutura molecular da glucose e sua forma cíclica
Moléculas isômeras são muito comuns em carboidratos, ao contrário das

proteínas onde apenas um isômero é funcional, no caso dos carboidratos
muitos isômeros podem ser funcionais e ter funções muito diferentes, é o
caso da frutose, da glucose e da galactose, todos são isômeros que pos-
suem a mesma fórmula molecular. No caso da galactose e da frutose (Figura
5.4), também são carboidratos de grande importância, o primeiro é o açúcar
presente no leite e o segundo é o açúcar presente nas frutas.
CHO CH2OH O C H
H OH O H C OH
HO H HO H HO C H
H OH H OH HO C H
H OH H OH
H C OH
CH2OH CH2OH
CH2OH
glucose frutose galactose
Figura 5.4: Similaridade das moléculas de glucose, frutose e galactose

Isomeria: os isômeros são muito comuns na química das moléculas, eles são
definidos por compostos químicos com a mesma formula molecular.
No caso dos monossacarídeos, iremos observar a presença de estereoisôme-

ros, que são compostos com a mesma fórmula química molecular e estru-
tural, entretanto, alguns de seus átomos permitem rearranjos diferentes nas
suas ligações químicas.
Estereoisômeros ocorrem toda vez que na molécula existir um carbono qui-

ral, carbono que possui seus quatro radicais diferentes. Ele possibilita que os
radicais ligados a ele se liguem de forma diferente.
No caso dos monossacarídeos, ocorre um tipo particular de estereoisômeros,

chamados de enantiômeros, nesse caso os isômeros são como a imagem do
outro no espelho. Toda a molécula é idêntica variando apenas os radicais
em torno do carbono quiral. Um exemplo bem clássico é o do gliceraldeído,
apresentado na figura a seguir na sua forma D e L, essas letras identificam
a localização da hidroxila do penúltimo carbono, se estiver a direita (D), se
estiver a esquerda (L). Observe na figura que a única diferença na estrutura
da molécula é a posição da hidroxila, no segundo carbono, está em lados
diferentes, e que se colocar qualquer um dos dois isômeros em frente ao
espelho será observada a estrutura do outro.
H O H O
C C
H C OH HO C H
C H2OH CH2OH
D-gliceraldeído L-gliceraldeído

5.4 Forma cíclica dos monossacarídeos
Na Figura 5.4, foi mostrada a estrutura de alguns carboidratos representados
por uma cadeia aberta, entretanto, a maioria das moléculas de monossacarí-
deos se apresentam na forma de cadeia fechada ou cíclica. Para a formação
de uma cadeia fechada, um dos grupos hidroxila do carbono 5 reage com o
radical aldeídico ou cetônico, a depender de qual seja o carboidrato. Caso
seja uma aldose, será formado um hemiacetal, caso seja uma cetose, se
formará um hemicetal (Figura 5.5).
CH2OH
C O H
−
3 6 O H 6
OH
HO C H HO CH2 O HOCH2 O
2
5 2 C 5 C
4
= H HO H HO
H C OH
H 4 3
1 CH2OH H 4 3
1 CH2OH
5 OH H OH H
H C OH
frutofuranose
6
(hemicetal)
CH2OH
frutose
Figura 5.5: Esquema de formação de um hemicetal da molécula de frutose
Dessa forma, existem três maneiras de representar a forma estrutural de um

monossacarídeo, a forma em cadeia aberta, chamada fórmula de Fischer, a
forma cíclica, chamada de fórmula de Haworth, e ainda uma outra fórmula,
que representa a conformação tridimensional do monossacarídeo (Figura 5.6).

forma alfa forma beta
1 1
H C OH OH C H
2 2
H C OH H C OH
3 3
HO C H fórmula HO C H
de Fischer
4 4
H C OH H C OH
5 5
H C O H C O
6 6
CH2OH CH2OH
6 6
CH2OH CH2OH
5
H C O H H 5
C O OH
H 1 fórmula H 1
C
4
C 4
C C
OH H de Haworth OH H
3 2 3 2
HO C C OH HO C C H
H OH H OH
H H
CH2OH CH2OH
C C O C C O
HO H estrutura HO H
H H
HO H conformacional HO OH
C C C C
C C
OH OH OH H
H H
Figura 5.6: Diferentes configurações para expressar a estrutura de um carboidrato
A forma cíclica dos monossacarídeos pode se apresentar de duas formas

isoméricas relacionadas à posição do radical hidroxila. O carbono do radical
carbonila, na forma cíclica, irá formar um novo centro quiral, chamado car-
bono anomérico, por isso, a possibilidade de duas novas formas isômeras
chamadas de anômeros ® e ¯ (Figura 5.7). De acordo com a projeção de
Fischer, caso a hidroxila esteja ao lado direito do carbono, será formado o
anômero ®, caso a hidroxila esteja ao lado esquerdo, será formado o anô-
mero ¯. Na fórmula de Haworth, a forma ® tem a hidroxila para baixo, e na
forma ¯ a hidroxila está para cima. Esses dois anômeros podem se intercon-
verter de forma que um monossacarídeo terá sempre as duas formas em

grande quantidade, a forma aberta é vista em uma concentração mínima
em seres vivos, entretanto no teste de glicose urinária, para identificar um
possível quadro de diabetes, a glucose medida está na forma aberta, uma
vez que o teste tem por base o grupamento aldeídico livre.
H O
1C
H C
2
OH
HO C
3
H
H C
4
OH
H C
5
OH
CH2OH
6
H C
6
OH
5
C O
H H H
H
C
4
1 C α-D-glucose
OH H
OH OH
CH2OH 3
C C
2
6
5
C OH H OH
H H
H
4
C 1 C
OH H
OH O CH2OH
6
3
C C
2
5
C O
H OH H OH
H
D-glicose C
4
1 C β-D-glucose
OH H
OH H
3
C C
2
H OH
Figura 5.7: Formas anoméricas ® e ¯ da molécula de glucose
Uma molécula como a glucose, na sua forma cíclica, assemelha-se muito à

molécula do pirano (Figura 5.8a) e, por isso, é chamada de piranose; outros
monossacarídeos, que possuem cinco carbonos na forma cíclica, se asseme-
lham ao furano (Figura 5.8b) e, por isso, são chamados de furanose. Nesse
caso, a glucose da forma como está esquematizada na Figura 5.7 é chamada
de ® ou ¯ – D – glicopiranose.

a b
HOCH2 HOCH2
O H O H
H O HOCH H
OH H O
HO OH OH H
Pirano H OH HO OH
α-D-Glicopiranose Furano H OH
α-D-Glicofuranose
Figura 5.8: Comparação da molécula de pirano com a de uma hexose (a); e do furano
com a de uma pentose.
5.5 Oligossacarídeos
A ligação entre dois monossacarídeos é chamada de ligação glicosídica.
As formas ® e ¯ dos monossacarídeos podem determinar a natureza da liga-
ção que formará o oligossacarídeo, podendo ser ® (1→ 4), como no caso da
maltose (Figura 5.9a), ® (1→ 6), como no caso da ramificação em polissacarí-
deos (Figura 5.9b), conforme veremos adiante, e ¯ (1→ 4), o caso da lactose,
o dissacarídeo encontrado no leite (Figura 5.9c).
OH OH
a
O O OH
OH OH
HO O
OH OH
b CH2OH
H O H
H
OH H
O O
H OH
CH2OH CH2 CH2OH
H O H H O H H O H
H H H
OH H OH H OH H
O O O O
H OH H OH H OH

Lactose
c CH2OH CH2OH
HO O O OH
1 β O 4
OH OH
OH OH
Figura 5.9: Estrutura de carboidratos e diferentes tipos de ligações glicosídicas
A sacarose: esse dissacarídeo é muito presente na alimentação humana

quando está relacionado ao sabor doce dos alimentos. Assim como a maio-
ria dos açúcares, ele tem um sabor adocicado, entretanto, devido à grande
facilidade de ser encontrado e obtido das plantas, principalmente da cana-
de-açúcar e da beterraba, onde existe em grande quantidade, ele é o açú-
car mais comum utilizado com essa função, por isso, é também chamado
açúcar de cozinha. Sua importância é tão relevante que despertou interesse
dos colonizadores do Brasil e até mesmo de invasores, como os holandeses,
despertando guerras e disputas territoriais. Na época colonial, o nordeste era
o maior produtor de cana-de-açúcar brasileiro, devido ao seu terreno ser fa-
vorável ao plantio, tendo sido uma monocultura predominante dessa região,
sendo grande responsável pelo desmatamento da floresta tropical, restando
hoje muito pouco da mata original.
Hoje, São Paulo é o principal produtor de cana- de-açúcar do Brasil, devido

à existência de um solo favorável e de uma economia mais estável para os
agricultores. Entretanto, é muito comum andar pelas estradas nordestinas
e observar as grandes plantações de cana que ainda existem nessa região,
demonstrando assim que mesmo depois de séculos esse produto ainda é a
principal matéria prima para obtenção de açúcar, bem como de outros com-
ponentes como a cachaça e a rapadura.
5.6 Polissacarídeos
Os carboidratos são as moléculas mais abundantes do planeta, a maior parte
deles está organizada na forma de polissacarídeos, que são aglomerações de
centenas de moléculas de carboidrato formando polímeros bastante conden-
sados. A maioria dos polissacarídeos encontrados na natureza são formados
por moléculas de glicose. Citamos a seguir alguns exemplos de polissacarídeos.

• Celulose: carboidrato que reveste as células das plantas. Devido a sua
presença em plantas e em muitos outros seres vivos, a celulose é a mo-
lécula orgânica mais abundante de todo o planeta. Ela é formada por
ligações glicosídicas ¯ (1→ 4) na forma linear, como no trato digestivo
humano não existem enzimas capazes de quebrar essa ligação, a celulose
não pode ser digerida, mas serve como importante regulador intestinal,
funcionando como fibras que absorvem grande parte da gordura ingeri-
da na alimentação e controlam o tráfego intestinal. Os animais ruminan-
tes têm a enzima celulose, produzida pelos microorganismos, que quebra
a ligação glicosídica ¯ (1→ 4), fazendo com que a celulose tenha função
energética para eles, como no caso dos bovinos, caprinos, bubalinos etc.
Com relação a alguns animais não ruminantes que possuem um pouco
desses microorganismos, a celulose também pode ser aproveitada como
fonte de energia, é o caso dos equinos e suínos.
Celulose
6 CH2OH 6 CH2OH 6 CH2OH
5 O 5 O 5 O OH
4
OH 1 O 4
OH 1 O 4
OH 1
3 2
β(1-4) 3 2
β(1-4) 3 2
OH H H
OH OH OH
Glicose Glicose Glicose
• Amido: esse carboidrato é produzido em plantas como reserva de ener-

gia. O produto da fotossíntese é a glicose, que é utilizada como molécula
que dá energia à planta para desempenhar suas várias funções, como
crescer, reproduzir, frutificar etc. O acúmulo de glicose é necessário para
o armazenamento energético, essa glicose é armazenada na forma de
amido nas plantas. O amido é um polissacarídeo ramificado com molé-
culas de glicose em ligações ® (1→ 4) e ® (1→ 6). Esse polissacarídeo é o
principal componente da nossa alimentação, está presente nos alimentos
mais importantes da nossa dieta, como, por exemplo, macaxeira, inha-
me, pão, macarrão, batata-doce, milho. Na nossa boca, o amido começa
a ser digerido pela quebra em moléculas de dextrinas, em seguida a di-
gestão continua formando moléculas de maltose e, finalmente, forman-
do glucose, a qual será absorvida pelo organismo.

6
CH2OH
5 O
4 OH 1
3 2
OH
OH α (1 - 6)
6 6
CH2OH CH2OH O CH2
6
5 O 5 O 5 O
4 OH 1 4 OH 1 4 OH 1
3 2 3 2 3 2
O O
OH α (1 - 4) OH α (1 - 4)
OH
OH OH OH
Amido
• Glicogênio: da mesma forma como as plantas fazem reserva de glucose

para usar como energia, os animais também fazem. Entretanto, os ani-
mais reservam glicose na forma de um outro polissacarídeo chamado
glicogênio. Assim como o amido, o glicogênio também é ramificado e
possui ligações glicosídicas ligações ® (1→ 4) e ® (1→ 6). Ele é guardado
no fígado de animais e é responsável por ceder toda energia imediata
de que o animal precisa. Para que a energia seja utilizada, o glicogênio é
quebrado e ocorre liberação de moléculas de glicose que chegam até as
células e podem liberar sua energia para o organismo através do proces-
so de respiração.
Glicogênio
6
CH2OH
H O H
H
4 1
Ramificação O OH H
H OH Ponto de ramificação
6
CH2
H 5
O H
H
4 1
OH H
Cadeia principal O O
3 2
H OH

A indústria da celulose: a celulose é hoje um dos maiores produtos obtidos
de planta que é comercializado. Essa estrutura representa a maior parte de
uma planta, principalmente do caule, dessa forma, qualquer coisa que você
imaginar que seja feito de madeira tem como matéria principal a celulose.
Por isso, ela é a molécula orgânica mais abundante em todo o planeta.
Agora, imagine sua vida sem a madeira e seus derivados.
Olhe para sua casa... o que você vê?
Portas, mesas, cadeiras, guarda-roupas, estantes, molduras de quadro e es-

pelhos, cama (mesmo que seja de ferro, contém a grade), cabos de vassoura,
sofás, entre tantas outras coisas.
Agora, olhe em volta da sala de aula: quadros, cadeiras, apagadores, lápis, sem
contar com o mais importantes, os livros, cadernos e tudo mais feito de papel.
No Brasil, a floresta de araucárias já foi bastante explorada, e ainda é, pela

busca de madeira lenhosa para fabricação desses materiais.
Hoje, muitas empresas já se preocupam em estruturar suas próprias florestas

de subsistência, as quais garantem a produção constante de seus produtos.
1. De acordo com a formula geral dos carboidratos escreva qual a fórmula

molecular da glicose, do gliceraldeido e da ribose.
2. Cite a importância e onde podemos encontrar os principais carboidratos.
5.7 Fermentação
Como já sabemos, cada ser vivo possui uma maneira própria de obter ener-
gia, em plantas, esse método ocorre pela fotossíntese, em animais, pela
respiração. Nesse caso, muitos fungos e outros microorganismos utilizam
a fermentação para obter energia. O fato é que essa especialidade passou
a ser muito utilizada pelo homem na indústria alimentícia, é muito comum
alimentos em nossa dieta que passam por um processo de fermentação,
como exemplo temos o pão e todos os alimentos que possuem fermento,
as bebidas alcoólicas e derivados de leite, como iogurte e queijo.
A fermentação é um processo bioquímico que degrada um derivado da glicose

chamado piruvato, liberando gás carbônico. Dependendo do microorganismo,

a fermentação pode liberar também álcool ou ácido lático, por isso dizemos
que existem dois tipos de fermentação, a fermentação alcoólica e a fermen-
tação láctea.
5.7.1 Fermentação alcoólica

De maneira geral, a fermentação alcoólica é o processo em que moléculas
de glucose são formadas em álcool pela ação de leveduras. O exemplo mais
clássico dessa fermentação na indústria alimentícia são as bebidas alcoólicas,
com destaque para a cachaça produzida a partir da cana-de-açúcar. Além do
álcool, outro produto dessa reação é o gás carbônico e sua presença pode
ser observada em bebidas como cerveja e champanhe. Observe no esquema
da Figura 5.10 que existe liberação de energia, essa, no caso, é utilizada pela
levedura para suas funções vitais. Observe também que o álcool formado é o
etanol, um dos primeiros e mais utilizados biocombustíveis, produzido prin-
cipalmente através da cana-de-açúcar, um álcool muito comum na indústria
formado apenas por dois carbonos (Figura 5.11).
Esquema de fermentação alcoólica
Glicose 6C
2 ATP
2 ATP 2 ATP
Ácido Ácido
3C pirúvico pirúvico 3C
CO2 CO2
2C Álcool Álcool 2C
Figura 5.10: Esquema do processo de fermentação alcoólica partindo de moléculas

de glicose para formar etanol.

H
CH3C H Etanol
OH
Figura 5.11: Estrutura da molécula do etanol, produto liberado da fermentação

alcoólica realizado em leveduras.
5.7.2 Fermentação láctea

Assim como a fermentação alcoólica, a fermentação láctea também é pro-
duzida por microorganismos. Nesse caso, são as bactérias, muitas delas já
vivem em nosso trato digestivo e auxiliam na degradação de alimentos que
não foram digeridos pelas enzimas. A fermentação láctea tem por base,
principalmente, o oligossacarídeo lactose para formação de ácido lático.
A forma como isso irá ocorrer depende da bactéria que estará desenvolven-
do o processo. Bactérias muito famosas nesse tipo de fermentação são os
lactobacilos. Na indústria alimentícia, essa fermentação é utilizada na prepa-
ração de derivados do leite, como bebidas lácteas fermentadas e queijos em
geral. A Figura 5.12 mostra o esquema de maturação do queijo, partindo
das proteínas presente no queijo para formação de vários derivados, dentre
eles o ácido lático, o que caracteriza a fermentação láctea.
Proteínas do queijo
proteólise
fenóis
4 outras substâncias
aminoácidos CH3SH
sulfuradas
1 2 3
indóis
aminas aminoácidos α - cetoácidos

3 3
NH3 aldeídos
5 6
álcoois ácidos
Figura 5.12: Esquema de fermentação láctea a partir de proteínas presentes no queijo

Pesquise o processo de reação da fermentação alcoólica e láctea descreven-
do as reações passo a passo. Você poderá encontrar no livro de bioquímica
de Stryer.
Resumo
Os carboidratos são moléculas de grande importância alimentar. Isso porque

alem de diversas funções no organismo são fornecedores de energia para o
sistema biológico. Eles podem ser classificados de acordo com a estrutura e
com a quantidade de carbonos. A fermentação é um processo alternativo
de obtenção de energia em animais, mas é o principal em organismos como
algumas bactérias e fungos.
1. De que modo, observando a estrutura de uma molécula, você pode iden-

tificar se ela é um carboidrato?
2. Qual a principal diferença entre uma aldose e uma cetose?
3. Cite cinco monossacarídeos importantes para a indústria e explique por que.
4. Represente a fórmula de Fischer e Hawort para a molécula da glucose.
5. De acordo com as ligações glicosídicas feitas entre a molécula do amido

e da celulose, explique por que o amido é ramificado e a celulose não.
6. De forma geral, explique o que é o processo de fermentação.
7. Diferencie fermentação alcoólica de fermentação láctea.
8. Relacione a primeira coluna à segunda.
1. Carboidratos
2. Monossacarídeos
3. Polissacarídeos
4. Oligossacarídeos

5. Aldose
6. Cetose
7. Ligação glicosídica
( ) tem o grupamento aldeídico
( ) chamados açúcares
( ) macromoléculas
( ) pequeno aglomerado de monossacarídeos
( ) duas unidades de monossacarídeos
( ) tem o grupo cetônico
( ) monômeros de um carboidrato
( ) união entre dois monossacarídeos

Aula 1
Lipídeos
Objetivos da aula
Descrever a estrutura química de um triglicerídeo.
Diferenciar a gordura dos óleos.
Descrever o que é um sabão e como funciona seu mecanismo de

ação, bem como diferenciá-lo dos detergentes.
Citar a relação entre gordura, colesterol e doenças cardiovasculares.
Definir o que é HDL e LDL e como agem no corpo humano.
6.1 Lipídios
Os lipídios são moléculas orgânicas com funções diversas e fundamentais
nos seres vivos. Ao contrário das proteínas e dos carboidratos, não existe
nenhum padrão para formação de moléculas lipídicas, eles são formados
por diferentes tipos de moléculas. A principal propriedade característica dos
lipídios é de serem compostos apolares, e, por isso, não podem se dissolver
em água.
Os lipídios têm função diversa no organismo, entre elas podemos citar o de re-
serva energética, formação das membranas celulares, vitaminas, hormônios etc.
Na natureza, os lipídios também estão distribuídos em grande escala e podem

ser extraídos de animais e plantas para diversos fins, como produtos alimentí-
cios – óleos de cozinha, margarina, manteiga, maionese – e outros produtos
– sabões, resinas, cosméticos, lubrificantes. Atualmente, eles também vêm
sendo utilizados na composição de biocombustíveis, são extraídos de plantas
e tratados para utilização como combustíveis alternativos.
Aula 6 – Lipídeos 91 e-Tec Brasil

Moléculas polares e apolares
Toda molécula polar possui em sua molécula cargas elétricas livres, como é
o caso da água:
Nesse caso, as moléculas de hidrogênio possuem carga positiva e o oxigênio

possui carga negativa. Essas características associadas ao seu tamanho e
peso molecular tornaram a molécula da água a mais importante para exis-
tência de vida. Todas as demais moléculas polares possuem a mesma carac-
terística de cargas e são capazes de se dissolver em água.
No caso das moléculas apolares, elas não possuem nenhum tipo de carga
elétrica na molécula, a menos que ela seja carregada por algum agente oxi-
dante ou redutor.
Um caso clássico de moléculas apolares que veremos nesse capítulo são os

hidrocarbonetos, moléculas orgânicas formadas, exclusivamente, por carbo-
no e hidrogênio. As moléculas orgânicas podem ser dissolvidas em solventes
orgânicos, como gasolina, éter, clorofórmio, entre outros. De forma alguma
um solvente orgânico consegue ser dissolvido em água devido à diferença
no modo como essas moléculas atuam.
6.2 Classificação dos lipídios

Os lipídios são classificados em:
• Lipídios simples - compostos que por hidrólise total dão origem a ácidos
graxos e alcoóis. Ex: Glicerídios e ceras.

• Lipídios compostos – contêm outros grupos na molécula, além de ácidos
graxos e alcoóis. Por exemplo: fosfatídios (fosfolipídios), cerebrósidos (gli-
colipídios), sulfolipídios (enxofre).
• Lipídios derivados – são as substâncias obtidas na sua maioria por

hidrólise dos lipídios simples e compostos, são eles:
– alcoóis: glicerol, alcoóis de cadeia reta de alto peso molecular,
esteróis;
– hidrocarbonetos;
– vitaminas lipossolúveis;
– pigmentos;
– compostos nitrogenados entre os quais colina, serina, esfingosina
e aminoetanol.
6.2.1 Ácidos graxos

Os ácidos graxos são ácidos carboxílicos constituídos por um radical carbo-
xila e uma cadeia de hidrocarbonetos formada por um número variável de
carbonos. Em mais de 90% dos ácidos graxos do sangue, eles se apresen-
tam na forma esterificada formando triglicerídeos, ésteres de colesterol e
fosfolipídios. Os casos mais predominantes de ácidos graxos encontrados
em plantas e animais superiores são de cadeias carbônicas contendo entre
16 e 18 carbonos. Um número menor ou superior a esse não é comum.
A maior parte dos ácidos graxos apresenta número par de carbonos, pois na
sua síntese eles são formados com associação de unidade de dois carbonos.
OH
um ácido graxo
Figura 6.1: Esquema mostrando a estrutura de um ácido graxo
6.2.2 Ácidos graxos saturados

Os ácidos graxos saturados são normalmente encontrados na forma sóli-
da (gordura) e em produtos de origem animal, como leite integral, man-
teiga, creme de leite, chantilly, queijos gordurosos (provolone, parmesão,
mussarela), banha, bacon, sebo, toucinho, gordura das carnes, pele das
aves. A exceção é feita para a gordura do coco, que é rica em ácidos graxos
saturados, apesar de ser um alimento de origem vegetal.

O consumo de alimentos contendo ácidos graxos saturados, além da quan-
tidade recomendada, é prejudicial, uma vez que contribui para o aumento
das taxas de colesterol no sangue.
6.2.3 Ácidos graxos insaturados

Os ácidos graxos insaturados são normalmente encontrados na forma líquida
(óleo) e em produtos de origem vegetal, exceto para os óleos de peixe, que
também são ricos em ácidos graxos insaturados, apesar de serem produtos
de origem animal. Contêm uma ou mais ligações duplas na cadeia. Quando
os hidrogênios se encontram no mesmo lado do plano, são chamados de cis,
se estão em lados opostos, de trans. Os ácidos graxos trans estão presen-
tes em produtos industrializados, como na margarina e na gordura vegetal
hidrogenada. Em excesso, os ácidos graxos trans são tão ou mais prejudiciais
que os ácidos graxos saturados, no que diz respeito à elevação dos níveis de
colesterol sanguíneos, aumentam o risco de doenças cardiovasculares, pois
elevam a quantidade de LDL, conhecido como colesterol ruim.
Quando o ácido graxo possui uma única dupla ligação, é conhecido como
monoinsaturado, se contém duas ou mais ligações duplas, é denominado
poliinsaturado. Os monoinsaturados estão presentes em maior quantidade
no azeite de oliva e nos óleos de canola e de amendoim. Já os poliinsatura-
dos são encontrados em óleos vegetais (girassol, milho, soja, algodão), óleos
de peixe e em oleaginosas (castanha, amêndoa).
O consumo moderado de alimentos fontes de ácidos graxos insaturados está

relacionado com a diminuição dos níveis de colesterol circulantes e, consequen-
temente, ao menor risco para o aparecimento de doenças cardiovasculares.
Os esquemas das estruturas das gorduras saturadas e insaturadas estão repre-

sentados na Figura 2. Observe que as gorduras saturadas só possuem ligações
simples, sendo uma cadeia de hidrocarboneto saturada. A formação de gor-
duras insaturadas se dá pela formação de ligações duplas na cadeia de carbo-
nos. Nesse caso, as insaturadas na forma cis são até saudáveis, entretanto, as
saturadas ou insaturadas trans (Figura 3) podem ser muito prejudiciais.

A B
O O
C O– C O–
Ligação
saturada
Ligação
insaturada
(configuração cis)
Figura 6.2: Esquema da estrutura de uma gordura saturada; B - estrutura de uma

gordura insaturada na forma cis
Representação do ácido graxo oleico, elaídico e esteárico;

destaque para os isômeros cis e trans.
H H
H3C ácido oleico - 9 cis C18:1 CO2H
H B
CO2H
H3C
H C
ácido elaídico - 9 trans C 18:1
CO2H
H3C
ácido esteárico - C 18:0
Figura 6.3: Representação de três importantes ácidos graxos. Em A), um ácido graxo
insaturado com seus hidrogênios voltados para o mesmo lado da molécula, ou seja,
na configuração cis; em B, também um ácido insaturado, porém, na configuração
trans; em C, estrutura de um ácido graxo saturado

6.2.4 Ácidos graxos essenciais
Ácidos graxos essenciais são poliinsaturados não sintetizados pelas células
do organismo animal, portanto, devem ser adquiridos através da alimen-
tação. Existem dois ácidos graxos essenciais, são eles: ômega-3 (ácido lino-
lênico) e ômega-6 (ácido linoleico). O ácido graxo ômega-3 é encontrado
principalmente nos peixes e óleos vegetais. Por outro lado, as melhores fon-
tes alimentares de ácido graxo ômega-6 e 3 são os óleos vegetais (girassol,
milho, soja, algodão, linhaça, canola).
6.2.5 Triglicerídeos
Os triacilgliceróis são formados pela esterificação da carboxila do ácido gra-
xo com a hidroxila do glicerol. Observe que o glicerol é uma molécula polar
com três hidroxilas, essas hidroxilas serão esterificadas formando ligações
com cadeias de hidrocarbonetos. Dessa forma, a parte polar de um lipídio é
muito pequena em relação ao tamanho de sua molécula, no caso dos trigli-
cerídeos, são três cadeias hidrocarbonadas com caráter apolar, por isso, os
lipídios são tão pouco solúveis em água e possuem afinidade tão grande por
solventes orgânicos.
CH2OH
H OH
CH2OH
Figura 6.4: Estrutura molecular do glicerol, o principal álcool formador dos lipídios
Os triglicerídeos (Figura 5) são os lipídios responsáveis por armazenar energia

nos seres vivos, não estão presentes em membranas, mas são encontrados
em células adiposas. As gorduras são um eficiente meio de armazenamento
de energia porque são menos oxidadas do que carboidratos e proteínas,
fornecendo uma quantidade muito maior de energia que as demais molé-
culas biológicas. Além disso, elas são insolúveis em água e por esse motivo
não precisam se dissolver em água para serem armazenadas nas células,
onde são armazenadas na forma anidra. Carboidratos e proteínas ao se-
rem armazenados ocupam um peso de quase o dobro da sua molécula.

H O
H
H C O C R
H C OH O
H C OH H C O C R
O
H C OH
H C O C R
H
H
Glicerol Triglicérido
Figura 6.5: Cada grupo hidroxila do glicerol é esterificado e recebe uma cadeia
carbônica de hidrocarboneto
Figura 6.6: Esquema tridimensional de um triglicerídeo, mostrando em vermelho os

átomos de oxigênio, em cinza, átomos de carbono e em branco, átomos de hidrogênio
Um ser humano comum pode sobreviver três meses sem alimento, com um
percentual de 21 a 26 % de gordura no corpo, essa gordura pode ceder
energia ao corpo por todo esse tempo, e só depois é que as proteínas serão
oxidadas para obtenção de energia, lembrando que os carboidratos são gas-
tos como energia imediata. Dessa forma, são os primeiros a serem degrada-
dos para obtenção de energia.

Biocombustíveis
São fontes de energia renováveis produzidas a partir da cana-de-açúcar,

plantas oleaginosas, biomassa florestal e resíduos agropecuários. Os bio-
combustíveis são fontes alternativas mais baratas e eficientes no combate
ao efeito estufa. A alternativa mais correta é substituir os combustíveis fós-
seis por biocombustíveis. Atualmente, óleos vegetais têm sido utilizados na
produção de combustíveis.
O óleo vegetal é uma gordura obtida através das plantas, predominante-

mente, das sementes. Os óleos vegetais são usados como óleo de cozinha,
como lubrificante, na fabricação de produtos, na pintura e como combustí-
vel. Os óleos vegetais são insolúveis em água, porém são solúveis em solven-
tes orgânicos apolares.
Em relação ao fato de ser uma fonte de energia e por ser renovável, o óleo
vegetal apresenta enormes vantagens nos aspectos ambientais, sociais
e econômicos, podendo ser considerado como um importante fator de via-
bilização do desenvolvimento sustentável, sem agressões ao meio ambiente.
O Brasil possui uma enorme diversidade de espécies vegetais oleaginosas das

quais se podem extrair uma grande quantidade de óleos. Experiências com-
provam a viabilidade tanto técnica como ambiental do uso do óleo vegetal,
puro ou misturado com óleo diesel, nos motores de automóveis.
Em relação ao lado técnico, os motores que trabalham alimentados a óleo

vegetal funcionam normalmente, com um pequeno aumento de consumo
de combustível, e em função do aspecto ambiental ocorre uma diminuição
significativa da emissão de poluentes.
Outro biocombustível que vem ganhando muito interesse por parte do go-
verno é o biodisel. O biodiesel é um combustível biodegradável produzido
a partir de fontes renováveis em diversos processos de fabricação, como o
craqueamento. Nesse processo há uma quebra das moléculas de oxigênio
usando altas temperaturas, a esterificação, que é a reação química entre um
ácido carboxílico e um álcool que produzem éter e água, ou a transesteri-
ficação, que consiste numa reação química dos óleos vegetais ou gorduras
animais, com o etanol ou metanol, sendo esse o mais usado.

Foi criado com a finalidade de substituir o diesel a fim de diminuir a quan-
tidade de poluentes liberados na atmosfera. Além disso, o biodiesel é um
ótimo lubrificante, aumenta a qualidade do motor, possui baixo risco de
explosão, não libera resíduos no motor, aceita misturas com o diesel, absorve
menor quantidade de oxigênio, é constituído por carbono neutro capturado
pelas plantas, é econômico e gera empregos nas áreas rurais e urbanas.
As fontes usadas para originar o biodiesel são: gorduras animais, óleos vege-
tais de mamona, dendê, girassol, babaçu, amendoim, pinhão, soja, canola
e outros.
(Extraído e adaptado do site Brasil escola: www.brasilescola.com)
1. Faça uma pesquisa mostrando onde podemos encontrar os lipídeos

no nosso dia a dia e onde eles são aplicados na indústria.
2. Desenvolva um resumo com os conteúdos aprendidos até esse ponto da

nossa aula, se possível faça pesquisas para enriquecer seu conhecimento.
6.3 Lipídios com funções biológicas

Além dos já comentados colesterol e triglicerídeos, os fosfolipídios, esfingo-
lipídios e esteroides são muito comuns no nosso organismo. Os triglicerídeos
são os lipídios que no sangue formam o colesterol. Dependendo do tipo de
triglicerídeo, será formado um tipo de colesterol, o bom ou o mal.
CH3 CH2 CH2 CH3
CH CH2 CH
CH3
CH3
CH3
HO
Figura 6.7: Estrutura molecular do colesterol

O colesterol é divido em bom e mau em função da maneira como ele é
carregado no sangue. O bom colesterol, ou HDL (High Density Lipopro-
tein), é carregado por uma lipoproteína de alta densidade que é facilmen-
te carregada na corrente sanguínea. O LDL (Low Density Lipoprotein), ou
mau colesterol, é carregado por uma lipoproteína de baixa densidade
e pode encontrar problemas no seu transporte na corrente sanguínea,
podendo se depositar no interior dos vasos, causando arteriosclerose e
outras doenças cardiovasculares.
Figura 6.8: Esquema mostrando a quantidade proporcional de proteínas e lipídios

presentes tanto no LDL (mau colesterol) quanto no HDL (bom colesterol)
Note na figura 8 que por menos denso, apresentando menos proteínas e

muito mais lipídeo, o LDL pode trazer complicações quando presente na
corrente sanguínea.
Esfingolipídios e fosfolipídios são componentes de membrana plasmática,

são os responsáveis pela bicamada lipídica das membranas, sendo em maior
proporção os fosfolipídios, lipídios que possuem grupamentos fosfato em
sua estrutura. Os esfingolipídios são derivados do álcool esfingosina, que
é um aminoálcool de cadeia longa, quando um ácido graxo se liga ao gru-
pamento amida da esfingosina, ele forma a ceramida, que é a molécula
precursora de glicolipídios.

H H H
R' C C C OH HO C C C (CH2) 12 CH3
H H H
H3N + CH R C N CH
H
C OH O C OH
H2 H2
a b
Figura 6.9: Estruturas moleculares da esfingosina: em A), um importante álcool forma-

dor de lipídios constituintes das membranas celulares; em B), seu derivado, a cerami-
da, molécula que é um intermediário da esfingosina para formação de esfingolipídios
O colesterol também é um importante componente de membranas biológi-

cas, a sua presença determina a rigidez da membrana. Dessa forma, quanto
mais colesterol, mais rígida será a membrana. Além disso, ele também é
formador de vitamina D no nosso organismo e de hormônios esteroides,
que também são importantes lipídios responsáveis por funções diversas
no organismo.
Doenças cardiovasculares
Entre várias doenças cardiovasculares, encontramos como principais a hiper-

tensão arterial, o infarto do miocárdio, o acidente vascular cerebral (AVC) e
a aterosclerose. Desde os anos de 1930, o número de mortes devido a essas
doenças já triplicou, podendo estar associado a um estilo de vida mais se-
dentário e à má alimentação. A gordura no sangue é o principal responsável
por essas doenças.
De todas as doenças cardiovasculares a hipertensão é a que mais afeta a

população, chegando a 25% da população adulta, com mais de 20 anos.
Além disso, 85% dos pacientes com AVC e 50% dos pacientes com infarto
apresentam quadro de hipertensão arterial.
O entupimento das veias pelo acúmulo de gordura é o responsável por to-

das essas doenças. Vasos obstruídos por gordura aumentam a pressão ar-
terial tornando-se um quadro clínico, o entupimento das veias que irrigam
o coração também é muito frequente podendo causar infarto em caso de
obstrução. A elevação da pressão pode fazer com que os vasos do cérebro
não suportem a força da corrente sanguínea e se rompam, causando o AVC.
Da mesma forma, a obstrução dos vasos de qualquer parte do corpo dificul-
ta a irrigação de áreas do corpo, podendo levar a um quadro de aterosclerose.

No Brasil, as doenças cardiovasculares são causa primordial de óbito. Estima-
se que entre 1.000.000 (um milhão) de mortes, 300.000 (trezentos mil) sejam
de doenças cardiovasculares, representando 30% do total de mortes no país.
Além disso, vale lembrar que os mais afetados por esse tipo de doença são
pessoas com mais de 50 anos, o que é mais um risco para o Brasil, que vem
aumentando sua expectativa de vida. Ou seja, a média de idade da população
brasileira está aumentando e o número de pessoas com mais de 50 anos na
sociedade brasileira é cada vez maior, o que é um alerta para que as estatísti-
cas dessas doenças não acompanhem o crescimento da população de risco.
As doenças cardiovasculares não são transmissíveis, tampouco podem ser

prevenidas com vacinas. Nesse caso, a prevenção depende apenas de cada
indivíduo, com uma alimentação saudável e exercícios físicos regulares. Isso
possibilita que a população jovem diminua os índices de óbito e até mesmo
de incidência desse tipo de doença na nossa sociedade.
Figura 6.10: Esquema mostrando a formação e constituição da membrana plasmática

Observe a presença em grande quantidade de lipídios, incluindo, esfingoli-
pídios, fosfolipídios e colesterol, bem como de proteínas e carboidratos em
menor quantidade.
Os hormônios esteroides têm a propriedade de poder atravessar a membra-

na, já que são lipossolúveis, se ligando a receptores dentro da célula para
desempenhar sua função. Exemplos clássicos de hormônios esteroides são
os hormônios sexuais, fabricados pelas gônadas sexuais, ou seja, pelo ovário
e testículo.
6.4 Óleos e gorduras

Comercialmente, existe um grande interesse na fabricação de óleos e gordu-
ras, sobretudo, nas indústrias alimentícia e de cosméticos. Na verdade, am-
bos são lipídios e genericamente chamados de gorduras, as gorduras podem
ser extraídas tanto de animais quanto de vegetais. Exemplos de gorduras
animais são manteiga do leite de vaca, banha de porco e sebo de carne de
boi e de porco. As gorduras de origem vegetal são mais frequentemente
chamadas de óleos e podem ser obtidos do fruto e da semente. Exemplos de
óleos são o óleo de milho, de oliva, de amendoim e de açafroa, geralmente,
usados em saladas ou frituras.
A principal diferença entre as gorduras e os óleos é que as gorduras são

sólidas em temperatura ambiente, sendo composta, na maioria das vezes,
por ácidos graxos de cadeia saturada, contendo poucas ligações duplas e
extraído quase sempre de animais. Os óleos são líquidos em temperatura
ambiente, isso porque possuem muitas duplas ligações na cadeia de ácido
graxo, sendo o acido graxo insaturado e quase sempre extraído de plantas.
6.5 Sabões e detergentes

Lipídios em presença de uma base forte reagem formando um sabão, que
na verdade é a formação de sais a partir de um ácido graxo de cadeia lon-
ga. Os sabões, por serem sais, possuem uma cabeça da molécula polar e
outra apolar, isso significa que uma extremidade da molécula pode se ligar
a gorduras e outra extremidade pode se ligar a água. Isso é importante na
fabricação de produtos de limpeza. Esse processo é antigo e já possui no
mínimo 2000 anos.

Para fazer seu próprio sabão, basta misturar num recipiente bicarbonato de
sódio, água e um óleo vegetal, sob aquecimento constante.
Os sabões e os detergentes pertencem ao mesmo grupo de substancias quími-

co, os tensoativos, isto é, eles são produtos redutores de tensão superficial de
líquidos. Quando são diluídos com água e são submetidos à agitação formam
espuma em abundância, por isso ambos são utilizados para limpeza, além de
apresentarem estruturas moleculares semelhantes são capazes de formar sais
porque possuem pelo menos um ponto de polaridade na molécula.
Desenvolva um parágrafo conclusivo em seu caderno do que você

assimilou do conteúdo.
Observe que a abrangência dos lipídios vai muito além do que imagináva-
mos. Estamos acostumados a lembrar dos lipídios como gorduras prejudiciais
a saúde, no entanto, eles estão em mais aplicações biológicas e industriais.
Resumo
Nesta aula, vimos que os lipídeos são polímeros apolares formados por mo-
nômeros de ácidos graxos. Eles apresentam importante função biológica, mas
também são utilizados na indústria, principalmente, como óleos e gorduras
e como sabões e detergentes. Outro grupo de biomoléculas de importância
fundamental são as vitaminas, que será assunto para nossa próxima aula.
1. Descreva a estrutura química de um triglicerídeo.
2. Quais as diferenças de uma gordura para um óleo, tanto do ponto de

vista química quanto na parte de suas propriedades?
3. Descreva como funciona o mecanismo de ação de um sabão.

4. O que é um sabão e qual sua utilidade?
5. Qual a principal diferença entre sabão e detergente?
6. Descreva a estrutura de uma membrana celular.
7. Qual a relação entre gordura, colesterol e doenças cardiovasculares?
8. Defina o que são HDL e LDL e como agem no corpo humano.

Aula 1
Vitaminas
Objetivos da aula
Definir o que são vitaminas e como elas agem.
Diferenciar vitaminas lipossolúveis e hidrossolúveis.
Comentar porque pequenas quantidades de vitaminas são

suficientes ao corpo.
Citar as vitaminas e as doenças causadas pela sua carência.
Definir O que são coenzimas e qual sua função biológica.
7.1 Vitaminas
As vitaminas são micronutrientes necessários ao organismo. Geralmente não
podem ser produzidas pelo nosso organismo, portanto devem estar presentes
diariamente em nossa alimentação. A grande maioria das vitaminas conheci-
das são parte de coenzimas ou de grupos prostéticos de importantes enzimas.
Lembrando que as coenzimas tem função de ativar a forma catalítica de uma

enzima, sem sua coenzima uma enzima permanece inativa.
As vitaminas são divididas em dois grupos: as lipossolúveis (A, D, K e E) e as

hidrossolúveis (Vit. C, vit.do complexo B, niacina). A diferença entre as duas
é que as vitaminas lipossolúveis necessitam do auxílio das gorduras para se-
rem absorvidas. As hidrossolúveis são solúveis em água.
7.1.1 Vitaminas lipossolúveis

São moléculas que possuem afinidade pela água por serem polares.
7.1.1.1 Vitamina A ou ácido retinoico ou retinal ou retinol

Atua sobre a pele, a retina dos olhos e as mucosas; aumenta a resistência aos
agentes infecciosos e antioxidante.
Aula 7 – Vitaminas 107 e-Tec Brasil

Carência: problemas de pele; atraso no crescimento; perda de peso;
problemas de visão. Sua carência provoca xeroftalmia ou cegueira noturna.
Fontes: manteiga, leite, gema de ovo, fígado, espinafre, chicória, tomate,

mamão, batata, cará, abóbora.
7.1.1.2 Vitamina D ou calciferol

Fixa o cálcio e o fósforo em dentes e ossos e é muito importante para
crianças, gestantes e mães que amamentam.
Carência: raquitismo; cáries; descalcificação.
Fontes: óleo de fígado de peixes, leite, manteiga, gema de ovo, castanhas.
7.1.1.3 Vitamina E ou tocoferol

Antioxidante e, por isso, tem sido alvo de muitas pesquisas no tratamento
contra o diabetes, uma vez que sendo antioxidante reduz os radicais livres e
diminui a inflamação; favorece o metabolismo muscular e auxilia a fertilidade.
Carência: Kwashiorkor (desnutrição grave com edema e despigmentação da

pele e cabelo), distrofia muscular em coelhos, esterilidade em ratos e anemia
em outros.
Fonte: germe de trigo, nozes, carnes, amendoim, óleo, gema de ovo, leite
e derivados.
7.1.1.4 Vitamina K ou filoquinona

Essencial para que o organismo produza protrombina, uma substância
indispensável para a coagulação do sangue.
Carência: aumento no tempo de coagulação do sangue; hemorragia.
Fonte: fígado, verduras (alface, couve, espinafre, agrião etc.), ovo.
7.1.2 Vitaminas hidrossolúveis

São moléculas que não possuem afinidade pela água por serem apolares.
7.2.1.1 Vitamina B1 ou tiamina

Auxilia no metabolismo dos carboidratos; favorece a absorção de oxigênio
pelo cérebro; equilibra o sistema nervoso e assegura o crescimento normal.

Carência: perda de peso; inflamação dos nervos; fraqueza muscular; distúr-
bios cardiovasculares, beribéri, hemorragias digestivas, cianose entre outros.
Fontes: carne de porco, cereais integrais, nozes, lentilha, soja, gema de ovos.
7.2.1.2 Vitamina B2 ou riboflavina

Conserva os tecidos, principalmente os do globo ocular. Convertida em
coenzimas flavina adenina difosfato(FAD) e flavina adenina monofosfato
(FMN), importante como transportador de elétrons na respiração celular.
Carência: dermatite seborreica; lesões nas mucosas, principalmente, nos

lábios e narinas; fotofobia.
Fontes: fígado, rim, lêvedo de cerveja, espinafre, berinjela.
7.2.1.3 Vitamina B6 ou piridoxina

Atua no metabolismo dos aminoácidos
Carência: dermatite; inflamação da pele e das mucosas.
Fontes: carnes de boi e porco, fígado, cereais integrais, batata, banana.
7.2.1.4 Vitamina B12 ou cobalamina

A mais complexa vitamina em termo de estrutura. Colabora na formação
dos glóbulos vermelhos e na síntese do ácido nucleico.
Carência: anemia perniciosa; irritabilidade; distúrbios gástricos; depressão

nervosa, entorpecimento e rigidez das extremidades causadas por lesões nos
nervos, confusão e perda de memória, fraqueza muscular.
Fontes: fígado e rim de boi, ostra, ovo, peixe, aveia.
7.2.1.5 Vitamina C ou ácido ascórbico

Conserva os vasos sanguíneos e os tecidos, ajuda na absorção do ferro;
aumenta a resistência a infecções; favorece a cicatrização e o crescimento
normal dos ossos; antioxidante.
Carência: escorbuto; problemas nas gengivas e na pele.
Fontes: limão, laranja, abacaxi, mamão, goiaba, caju, alface, agrião, tomate,
cenoura, pimentão, nabo, espinafre.

7.2.1.6 Ácido fólico ou vitamina Bc
Atua na formação dos glóbulos vermelhos.
Carência: anemia megaloblástica; alteração na medula óssea; distúrbios in-

testinais; lesões nas mucosas.
Fontes: carnes, fígado, leguminosas, vegetais de folhas escuras, banana, melão.
7.2.1.7 Niacina ou ácido nicotínico ou vitamina B3 ou PP

Possibilita o metabolismo das gorduras e carboidratos por ser convertida
na coenzima nicatinamida adenina dinucleotídeo (NAD), que assim como o
FAD, transporta elétrons.
Carência: pelagra, perda de apetite, vômito, fadiga e perda da memória.
Fontes: levedo de cerveja, fígado, rim, coração, ovo, cereais integrais,

ostras, sardinhas e outros peixes.
7.2.1.8 Ácido pantotênico ou vitamina B5

Auxilia o metabolismo, em geral, na formação de anticorpos.
Carência: fadiga; fraqueza muscular; perturbações nervosas; anorexia; dimi-

nuição da pressão sanguínea.
Fontes: fígado, rim, gema de ovo, carnes, brócolis, grãos integrais, batata.
7.2.1.9 Ácido para-minobenzoico ou vitamina B10 ou Bx

ou PABA
Estimula o crescimento dos cabelos.
Carência: irritabilidade, falta de memória e apatia.
Fontes: carnes, fígado, leguminosas, vegetais de folhas escuras.
Pesquise sobre como funciona a produção de vitamina K no trato intes-

tinal humano.

A função nutricional das vitaminas é fundamental na dieta dos seres vivos.
Os seres humanos precisam fabricar algumas delas através do alimento,
caso isso não aconteça, a falta de vitaminas pode ocasionar doenças graves,
algumas podendo ser fatais em caso de falta de tratamento. Complementos
e suplementos alimentares a base de vitaminas ganha mercado a cada dia
principalmente pela busca das pessoas por uma melhor qualidade de vida.
Resumo
Assim como todas as moléculas orgânicas, as vitaminas são de grande

importância para o organismo vivo. Entretanto possuem grande importância
industrial, no caso das vitaminas a industria faraceutica. As vitaminas são
divididas em lipossolúveis e hidrossolúveis que possuem uma serie de fun-
ções no organismo e sua falta pode trazer defeitos funcionais graves chama-
das de avitaminoses.
1. Quais as vitaminas lipossolúveis e qual a doença causada por sua carência?
2. Quais as vitaminas hidrossolúveis e quais as doenças causadas por cada

uma delas?
3. O que são coenzimas e qual sua função biológica?
4. Defina o que são vitaminas e como elas agem.
5. Por que apenas pequenas quantidades de vitaminas são necessárias

ao organismo?
6. As vitaminas são divididas em dois grupos, hidrossolúveis e lipossolúveis,

qual delas você precisa se alimentar em maior quantidade?

Referências
BERG, Jeremy M.; TYMOCZKO, John L.; STRYER, Lubert. Bioquímica. 5. ed. Rio de
Janeiro: Guanabara Koogan, 2004.
CHAMPE, Pamela C. et al. Bioquímica ilustrada. 3. ed. Porto Alegre: Artmed, 2006.
LEHNINGER, Albert L.; NELSON, David L.; COX, Michael M. Princípios de bioquímica.
4. ed. São Paulo: Sarvier, 2006.
CHAMPE, Pamela C.; HARVEY, Richard A.; FERRIER, Denise R. Bioquímica ilustrada.
4.ed. Porto Alegre: Artmed, 2009.
VOET, Donald; VOET, Judith G. Bioquimíca. 3. ed. Porto Alegre: Artmed, 2006.
LEHNINGER, Albert L.; NELSON, David L.; COX, Michael M. Princípios de bioquímica.
4. ed. São Paulo: Sarvier, 2006. 1202 p. ISBN 8573781661 (enc.).
BERG, Jeremy M.; TYMOCZKO, John L.; STRYER, Lubert. Bioquímica. 5. ed. Rio de
Janeiro: Guanabara Koogan, 2004. 1059 p. ISBN 8527708728 (enc.)
4.ed. Porto Alegre: Artmed, 2009. 519 p. (Biblioteca Artmed) ISBN 9788536317137
(broch.).
VOET, Donald; VOET, Judith G. Bioquimíca. 3.ed. Porto Alegre: ArTmed, 2006. xv, 1596
p. + 1 CD-ROM ISBN 9788536306803 (enc.).
4. ed. Porto Alegre: Artmed, 2009.
VOET, Donald; VOET, Judith G. Bioquimíca. 3. ed. Porto Alegre: ArTmed, 2006.

Currículo do professor-autor
Sandro Nascimento Silva
Formado em licenciatura em ciências biológicas pela Universidade Federal

de Pernambuco (UFPE), com mestrado em Bioquímica e Fisiologia pelo
Departamento de Bioquímica e Fisiologia da UFPE. Desenvolve pesquisa
científica no laboratório de glicoproteínas do Departamento de Bioquímica e
Fisiologia da UFPE desde 2004.
Atualmente é Doutorando em Bioquímica e Fisiologia, também pelo

departamento de Bioquímica e Fisiologia da UFPE.
snascimento-@hotmail.com
Carlos Roberto Rosa e Silva
Possui graduação em BIOMEDICINA pela Universidade Federal de Pernambuco

(UFPE) – 1976, especialização em Bioquímica pela Universidade Federal de
Pernambuco (UFPE) – 1995 e mestrado em Ciência e Tecnologia de Alimentos
pela Universidade Federal do Ceará (UFCE) – 2003 . Atualmente é Docente da
Universidade Federal Rural de Pernambuco (UFRPE). Atuando principalmente
nos seguintes temas: água de coco, Processo hot fill, Análise sensorial.
113 e-Tec Brasil

Técnico em Alimentos
Sandro do Nascimento Silva
Carlos Roberto Rosa Silva
Bioquímica
UFRPE
Universidade
Federal Rural
de Pernambuco

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Sandro do Nascimento Silva

Equipe de Elaboração Equipe de Validação

Diretor Secretária de Educação a DistâncIa

Coordenadora Institucional Secretária Adjunta de Educação a DistâncIa

S586b Silva, Sandro do Nascimento

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Glossário: indica a deﬁnição de um termo, palavra ou expressão

Mídias integradas: remete o tema para outras fontes: livros,

Atividades de aprendizagem: apresenta atividades em

Apresentação da disciplina .........................................................11

Aula 1 – Aminoácidos ..................................................................15

Aula 2 – Proteínas – Primeira parte ............................................29

Aula 3 – Proteínas – segunda parte ............................................41

Aula 4 – Enzimas .........................................................................57

Aula 5 – Carboidratos .................................................................71

Aula 6 – Lipídeos ..........................................................................91

Aula 7 – Vitaminas .....................................................................107

Currículo do professor-autor .....................................................113

A bioquímica nasceu da curiosidade de se conhecer as transformações que

Esperamos que você possa não apenas aprender os conteúdos de bioquími-

Na aula 2, você aprenderá que as proteínas podem ser classiﬁcadas como o

Na aula 4, veremos um grupo de proteínas bastante importante na química

Na aula 5, você irá estudar que os carboidratos estão presentes praticamente

Instituição: Universidade Federal Rural de Pernambuco – CODAI

Nome do Curso: Produção Alimentícia

Professor-autor: Sandro do Nascimento Silva

Deﬁnir o que é bioquímica e qual a sua importância para o curso

Saber quais características existem entre todos os 20 aminoácidos

Identiﬁcar os grupos funcionais dos principais aminoácidos.

Explicar como se classiﬁcam os aminoácidos.

Conceituar o que é uma ligação peptídica

1.1 introdução a bioquímica

Aula 1 – Aminoácidos 15 e-Tec Brasil

• Lipídeos: possuem a função de armazenar energia que ﬁca de reserva no

• Vitaminas: são pequenas moléculas auxiliadoras de reações químicas, a

• Ácidos nucleicos: Essas moléculas são responsáveis por manter intacto

1.2.1 Grupo funcional – fórmula estrutural

e-Tec Brasil 16 Bioquímica

Figura 1.1: a) Fórmula estrutural dos aminoácidos; b) variação na estrutura da molécula

Em 1990, os cientistas iniciaram um projeto que prometia revolucionar

O termo código genético é usado para deﬁnir todas as informações conti-

Hoje já existe um interesse de alguns cientistas em codiﬁcar todas as proteínas

Para saber mais sobre o processo de fabricação de proteínas dentro da célula

Aula 1 – Aminoácidos 17 e-Tec Brasil

1.2.2.3 Aminoácidos apolares

1.2.2.4 Aminoácidos polares

• Aminoácidos básicos: apresentam carga líquida positiva em soluções

• Aminoácidos ácidos: apresentam carga líquida negativa em soluções

• Aminoácidos sem carga: não apresentam carga líquida em soluções neu-

e-Tec Brasil 18 Bioquímica

Figura 1.3: Aminoácidos apolares: a) Serina, b) Arginina, c) Ácido aspártico

Valina Leucina Triptofano

Aula 1 – Aminoácidos 19 e-Tec Brasil

Arginina Histidina Lisina

e-Tec Brasil 20 Bioquímica

Treonina Glicina Asparagina Glutamina