Resumo - Aula 2

Bioquímica Fundamental
Água, Tampões e Ácidos Fraco

Moléculas de água - o que é importante saber?:

● Capacidade eletrostática da água

● Organização celular
● Dilatação anômala da água - organização
● Parte polar e apolar

Necrose

Farmacêuticos devem sempre se interessar:

● Procurar o motivo molecular
● Mais de 80% dos medicamentos têm a proteína - as características dela estão ligadas
aos aminoácidos.

Proteína
20 agrupamentos de aminoácidos.
Base no grupamento R.
Aminoácidos classificações.
Hidrofílicos e Hidrofóbicos - saber as características.
Todos nós ingerimos células.
A partir dos aminoácidos que ingerimos, que iremos construir nossas proteínas.

Diferença entre polipeptídeo e proteína é o tamanho.

Todas as insulinas são peptídicas (classificação dada pelo tamanho).

Proteína - formados por aminoácidos

Peptídeos - formados por aminoácidos

Classificação em relação ao tamanho

aminoácidos < peptídeos < proteínas

A ligação peptídica é extremamente forte (covalente).

Para quebrar deve-se fazê-la com o auxílio da água (realizar a hidrólise) pois é preciso
completá-la.

Hidrólise --> objetivo: quebrar a proteína

A proteína começa na ligação amino livre:

Interação por ligação de hidrogênio (interação OH) - adição de cadeias peptídicas.

Estrutura primária

Estrutura secundária - “dobradura” (rosa pra cima e branco para baixo)

Interações a partir de ligações de hidrogênio.

Alfa hélices - enovelada para formar essa cadeia. Dobrada para o sentido direito.
1. Hemoglobina - só possui estruturas alfa-hélices.
Estrutura secundária formada por uma ligação de hidrogênio intra-cadeia.

Todos os R (radicais) ficam externos e os H internos.

Beta pregueadas - é uma cadeia polipeptídica SÓ.

Estrutura secundária formada por uma ligação de hidrogênio extra-cadeia.

Randômico.

Diferença entre medicamento e veneno = dose.

Por que as proteínas são tão complexas e por que é tão difícil fazer um fármaco?

Estruturas Terciárias
Interações covalentes → Quaisquer estruturas que conseguem ter uma carga positiva e
uma negativa (ligação iônica).
Também podem ter Apolaridade.
Organização pela forma 3d dela.

● Interações
- Posições
Pi e stacking. <http://www.quimicasuprema.com/2013/10/forcas-intermoleculares.html>
Alifático.

Ponte salina - rigidez da proteína (estabilidade interna): todas essas interações são
importantes para a proteína para que que ela consiga se relacionar.

Ligação de sulfeto - estabilidade maior (pois é fácil de romper).

Progressiva: Bloquear as ligações de sulfeto.

Questão genética - particular

Composição dos aminoácidos em relação a nossa queratina.

Efeito da água
É capaz de interagir com a maioria dos aminoácidos
É uma molécula dipolar (parcialmente positiva, parcialmente negativa) por conta dessa
característica ela consegue interagir.
Exemplo --> o cabelo 'estica' em contato com a água e o calor desfaz essas interações.

Estruturas quaternárias:
Muitas estruturas desfrutam de apenas uma cadeia peptídica.
Mioglobina - se liga com o oxigênio para quando a sua respiração não der conta, você utilizar
o oxigênio da mioglobina.

Monômeros e Subunidades
Seis moléculas e cada uma com suas subunidades.

Funções da proteína:

Atividade Enzimática (catalisador) - diminui a energia necessária para a reação acontecer e

com isso a velocidade da reação diminui.

No sangue, a grande presença de água necessita de proteínas que sejam solúveis em água,
pois se elas não conseguirem interagir com a água elas ‘tapam’ o sangue.

Sítio de ligação.
- Gate.
Sítio catalítico.

Conceito chave-fechadura (modelo de encaixe induzido - caiu por terra):

Descobriram que não é sempre um encaixe perfeito.

Tem enzima (fechadura) que abre com mais de um substrato (chave).
Porém a enzima também pode mudar, logo seria um substrato.

Essa analogia pode servir para o conceito de receptor. (o ligante (chave) se liga ao receptor
(fechadura) e o receptor muda para acontecer uma outra reação).

Leitura deve ser crítica.

E Saber ler gráfico.

Lembrar: pH de tamponamento é valor de pK.

Proteínas com funções diferentes.

Colágeno: proteínas estruturais.

As estruturas são determinadas principalmente pela quantidade de aminoácidos e suas

funções (?)

Aminoácidos = podem ser representados por letras.

Exemplo:
Threonine - T
Tyrosine - Y

Curva de dissociação/titulação

Solução de aminoácido, dissolve na água e titula (fazer o estudo de variação do pH).

Formas de purificação

Livros para usar em aula:

Apenas de bioquímica ou química biológica.

Ler gráficos.
-Começar lendo os eixos (X e Y).

Análise do gráfico: o pH começou se elevando um pouco, depois começou a se estabilizar e

então de novo ele começa a subir e assim seguindo.

pK = valor do pH quando 50% estão ionizados e 50% não doaram próton ainda.
Ponto isoelétrico (valor de pH onde a carga final se encontra com valor 0) - mesmo número
de carga positiva e carga negativa, ou seja, se anulam.
● o ácido não doa mais próton e a base não consegue mais receber.

Eu preciso de um tampão para trabalhar com um pH = 6 (manter o pH em uma faixa

isoelétrica entre 5,5 e 6,5). Glicina é uma boa? R.: Não.
Se a proteína tem aminoácidos, ela tem carga (positivas e negativas) - Proteína sempre vai ter
carga.
Isoformas - pequenas diferenças na estrutura que geram diferenças nas características dela.

Carga, peso, hidrofobicidade.

Entender as diferenças químicas das células servem para auxiliar nos diagnósticos, nas
análises clínicas, entre outros.