ESTRUTURA

DE PROTEÍNAS
ESTRUTURA DE PROTEÍNAS

ZECA - 2020
AS ESTRUTURAS PROTÉICAS APRESENTAM

Primária
Secundária
4 NÍVEIS ORGANIZACIONAIS
Terciária

Quaternária

1) Dos tipos de RESIDUOS DE AA que possuem;

2) Tamanho da cadeia;
3) Configuração espacial da cadeia polipeptídica.
 ESTRUTURA PRIMÁRIA É A SEQÜÊNCIA DE
AMINOÁCIDOS DA MOLÉCULA DA PROTEÍNA

É o nível estrutural mais simples de onde todos os outros derivam.

A ESTRUTURA PRIMÁRIA DE UMA PROTEÍNA

Por convenção, é sempre escrita a partir da extremidade amino

do primeiro aa, para extremidade carboxila do último
aminoácido.
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ESTRUTURA PRIMÁRIA DE PROTEÍNAS

Os aminoácidos de uma proteína são estruturas estereoisoméricas que,

quando unidos, as suas cadeias laterais são dispostas de forma a minimizar
as interações repulsivas entre si. 6
 ESTRUTURA PRIMÁRIA DE PROTEÍNAS
Duas cadeias polipeptídicas podem ser unidas
por ligações cruzadas através de pontes de
dissulfetos da CISTEINA.

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ESTRUTURA SECUNDÁRIA AO LONGO DA CADEIA
POLIPEPTÍDICA
ESTRUTURAS SECUNDÁRIAS

• Descreve o arranjo espacial dos átomos na

cadeia principal,

• Tipos
– Hélices α
– Conformações β
– Indefinida (Voltas β, loops, coils, turns)
ESTRUTURAS SECUNDÁRIAS
 ESTRUTURA SECUNDÁRIA-DESCREVE A
FORMAÇÃO DE ESTRUTURAS REGULARES AO
LONGO DA CADEIA POLIPEPTÍDICA

Formando organizações estáveis

A ESTRUTURA DA ALFA HÉLICE FOI PREVISTA
TEORICAMENTE POR LINUS PAULING EM 1950

A estrutura da alfa hélice foi

posteriormente confirmada, quando a
estrutura cristalográfica da 12
mioglobina foi determinada em 1959.
 ESTRUTURA EM ALFA-HÉLICE É A FORMA
MAIS COMUM DE ESTRUTURA SECUNDÁRIA

• Caracteriza-se por uma hélice em espiral. É o

enrolamento da cadeia polipeptídica ao redor de um
eixo, mantida por LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO:

• Entre oxigênio da carbonila (-C=O) de uma

unidade peptídica e o nitrogênio do grupo amino (-
NH) da 3,6 unidade subsequente.

• As cadeias laterais dos resíduo de aminoácido se

distribuem para fora da hélice.
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ESQUELETO CARBÔNICO DE UM PEPTÍDEO
EM FORMA DE a-HÉLICE

Ligação de hidrogênio
intracadeia

pH 7 - não forma alfa-hélice, pois as cadeias laterais estão carregadas positivamente

pH 12 – as cadeias laterais estão desprotonadas e forma alfa-hélice espontaneamente
 O ARRANJO MAIS SIMPLES QUE AS PROTEÍNAS
PODEM ASSUMIR É UM ARRANJO HELICOIDAL

• Esqueleto polipeptídico fica

enrolado em torno de um eixo
imaginário
– Cada volta contém 3,6 resíduos
– Φ = -57º; ψ = -47º

• Grupos R se voltam para fora

do eixo

• Em média, 25% dos aminoácidos de qualquer proteína estão em hélices α

 TENDÊNCIA DO RESÍDUOS DE
AMINOÁCIDOS EM FORMAR HÉLICES

• O grupo lateral interfere na capacidade do

aminoácido em formar hélices;
– Volume e forma de Asp, Ser, Thr e Cys
desestabilizam se estiverem muito próximos;
– Pro e Gly dificultam a formação de hélices.

• Relações com resíduos de aminoácidos

vizinhos também são importantes, (Ex.
substituir Divinópolis por São Paulo),

• Componentes amino a carbonil formam dipolo

elétrico, positivo (amino) para fora hélice e
negativo para interior da hélice.
BETA-PREGUEADA ANTIPARELELA E PARALELA

• Ao contrário da alfa-hélice, a folha beta envolve 2 ou mais

segmentos polipeptídicos da mesma molécula ou de moléculas
diferentes, arranjados em paralelo ou no sentido anti-paralelo.
ESTRUTURAS ALEATÓRIAS, MAIS CONHECIDAS
COMO ΒETA-DOBRA OU CURVATURA
Um terço de resíduos nas proteínas globulares são ALÇAS e VOLTAS ou
CURVATURA. A presença de resíduos em voltas ou alças invertem a direção da
cadeia.

Cadeias antiparalelas são conectadas

por uma pequena alça

Cadeias paralelas necessitam ligação

cruzada mais extensa

PEPTÍDEOS com mais de 60 resíduos – precisam de alças mais longa

denominadas Omega –com 6-16 resíduos – nas superfícies e desempenham
função de reconhecimento celular 18
 O RESÍDUO 2 É UMA PROLINA CUJO HIDROGENIO DO
NITROGÊNIO NÃO ESTÁ DISPONÍVEL PARA FORMA UMA
LIGAÇÃO DE HIDROGÊNIO

Não forma alfa-hélice – isto favorece uma posição onde os aminoácidos 1 e 4 formam
uma ligação de hidrogênio fazendo uma curvatura beta. O aminoácido 3 em geral é
uma glicina – pequeno suficiente para favorecer a curva
ACOMODAÇÃO PREFERENCIAL DE AMINOÁCIDOS
EM ESTRUTURAS SECUNDÁRIAS
 SUPERESTRUTURA-COMBINAÇÕES DE
ELEMENTOS DE ESTRUTURA SECUNDÁRIA

- Somente Alfa-hélices;
- Somente Beta-Pregueada
- Com segmentos alfa e beta intercalados ou alternados.
- Com regiões alfa e beta um pouco separadas. 21
 DIFERENÇA DE MOTIVO E DOMÍNIO

alaçoa

bab

MOTIVOS são regiões moleculares de estrutura secundária (alfa, beta e

curvatura) definida e que se repetem em diferentes proteínas
DIFERENÇA DE MOTIVO E DOMÍNIO
 DIFERENÇA DE MOTIVO E DOMÍNIO

Formado por mais de um MOTIVOS, o DOMÍNIO 2 é formado por três

motivos, um vermelho, amarelo e azul.
ESTRUTURA SUPERSECUNDÁRIA MOTIVOS

Dois motivos beta-alfa-beta unido por

uma alfa-hélice

Das 7 mil estruturas de proteínas relatadas, não existem dois registros

exatamente iguais. Os principais tipos de elementos secundários estruturais, a-
hélice e folha b-pregueada ocorrem em proteínas globulares em proporções e
combinações variáveis
 ESTA ESTRUTURA TERCIÁRIA CONFERE A
ATIVIDADE BIOLÓGICA ÀS PROTEÍNAS

Enquanto a estrutura 2ária é determinada pelo relacionamento estrutural de curta

distância, a 3ária é caracterizada pelas interações de longa distância entre aminoácido.
 ESTRUTURA TERCIÁRIA
Resulta de dobras na estrutura da proteína estabilizadas
por interações entre os radicais dos aminoácidos.

• Ligações iônicas ou salinas

• Ligações covalentes Ligações
Fortes

Ligações
Fracas
INTERAÇÕES QUE MANTÉM A ESTRUTURA TERCIÁRIA
INTERAÇÕES QUE MANTÉM A ESTRUTURA TERCIÁRIA

Ligação de Hidrogênio

Ligação de Hidrogênio – união do grupo C=O e o próton de um grupamento NH.

Ligação eletrostática ou iônica – interação de grupos de carga positiva com os de carga negativa –
Camada de Solvatação – íon dipolo com a água
Ponte dissulfeto – ligação covalente entre cadeias laterais através de dois grupos SH de cisteína
por desidrogenação.
 ESTRUTURA QUATERNÁRIA

Domínios

Troponina C: ligante Cálcio

– Associação de duas ou várias subunidades, iguais ou diferentes, através

de ligações não covalentes.
 ESTRUTURA QUATERNÁRIA-SÃO GUIADAS E
ESTABILIZADAS PELA MESMAS INTERAÇÕES DA
ESTRUTURAL TERCIARIA

ligações iônicas, ligações de hidrogênio e hidrofobicidade.

ESTRUTURA QUATERNÁRIA

– Nível superior de complexidade que

se pode encontrar na estrutura
proteica tanto em proteínas
globulares (hemoglobina) com em
fibrosas (colágeno).

– São guiadas e estabilizadas pela

mesmas interações da 3ária: ligações
iônicas, ligações de hidrogênio e
hidrofobicidade.

– O aumento de seu tamanho pelo

aumento das subunidades é mais
eficiente do que o aumento da cadeia
polipeptídica, pois cada subunidade
possui um sítio ativo; as enzimas
regulam a sua atividade.
ESTRUTURA QUATERNÁRIA – DESCREVE ASSOCIAÇÃO DE
DUAS OU MAIS CADEIAS POLIPEPTÍDICAS (SUBUNIDADES)
PARA COMPOR UMA PROTEÍNA FUNCIONAL

A estrutura quaternária é mantida por ligações não covalentes