Faculdade IDEAU - Passo Fundo/RS

Curso de Medicina Veterinária – Nivel II

Processos Bioquímicos e Biofísicos I
Profa. MSc. Gabriela Tonello

Nome do Aluno: Géssica Gutierres

 Elaborar um resumo com no máximo duas páginas abordando os principais

conceitos, função e estrutura diferencial das biomoléculas encontradas no texto
anterior.

PROTEÍNAS

Proteínas são tipo de substância formada a partir de um conjunto de aminoácidos ligados entre si
(ligações denominadas de peptídicas). As proteínas são compostas por moléculas de carbono,
hidrogênio, oxigênio e nitrogênio.
Existe vários tipos de proteínas, esses realizam varias funções, apresentamos a seguir: Estrutura,
Catálise, Movimentos, Transporte, Hormônio, Proteção, Armazenamento e Regulamentação.
Essas não são as únicas funções das proteínas, mas são as mais importantes. Podemos classificar
as proteínas fibrosas, que são insolúveis em água e usadas nas funções estruturais e as proteínas
globulares, que são mais ou menos solúveis em água e utilizadas principalmente em proposições
não estruturais.
Existe diversas variedades de proteínas, todas elas apresentam a mesma estrutura, são cadeia de
aminoácidos, que são compostos orgânicos no qual possuem um grupo de amina e um de
carboxila. Os 20 aminoácidos encontrados nas proteínas são chamados de alfa-aminoácidos.
Classificamos eles em 04 aminoácidos: apolares, polares, neutros, ácidos e básicos.
Cadeias apolares repelem a água, neutros, ácidos e básicos são atraídas pela água.
Esses aspectos são determinantes tanto na estrutura, quanto nas funções das moléculas de
proteínas.
São chamados de zwitterions os íons com carga positiva e negativa no mesmo grupo de átomos.
Os zwitterions podem se formar a partir de compostos que contém ambos os grupos ácidos e
básicos nas suas moléculas.
Essas moléculas podem ser classificadas em aminoácidos essenciais e não essenciais. Os
aminoácidos essenciais são aqueles que os seres humanos são incapazes de produzir, enquanto os
não essenciais são produzidos pelo nosso corpo.
Os aminoácidos são uma classe de moléculas que apresentam uma estrutura em comum. Todos
eles possuem um carbono assimétrico chamado de carbono alfa, o qual detém quatro ligantes
distintos: grupo amino, carboxila, átomo de hidrogênio e um grupo variável (representado por R).
Esse grupo variável, também denominado cadeia lateral, promove a variabilidade química dos
aminoácidos.
os aminoácidos podem ser agrupados em apolares, polares e com cadeias laterais eletricamente
carregadas.
Os aminoácidos apolares são glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina,
triptofano e prolina. Os aminoácidos polares são serina, treonina, cisteína, tirosina, asparagina e
glutamina.
Os aminoácidos com cadeias laterais eletricamente carregadas são o ácido aspártico, ácido
glutâmico, lisina, arginina e histidina.
Alguns aminoácidos incomuns podem ser encontrados em proteínas. Eles são produzidos a partir
dos aminoácidos originados pela adição de grupos hidroxila, metila, carboxila ou pela fusão de
aminoácidos.
Ligação peptídica são ligações de amida que se une em dois aminoácidos.
As cadeias curtas são frequente e simplesmente chamadas peptídeos, as mais longas,
polipeptídeos, e as ainda maiores chamadas de proteínas.
C-terminal: Oaminoácido no fim de um peptídeo que tem um grupo de carboxila livre.
N-terminal: O aminoácido no fim de um peptídeo que tem um grupo de amino livre.
A cadeia principal da proteína formada pela ligação dos aminoácidos e que mostra a sequência em
que eles aparecem é chamada de estrutura primária da proteína.
A estrutura primária de uma proteína consiste na sequência de aminoácidos que forma a cadeia.
Cada uma das moléculas de peptídeos e proteínas, entre o grande número existente nos
organismos vivos, tem uma sequência diferente de aminoácidos que permite que a proteína realize
a sua função, seja ela qual for.
Sendo que uma mesma proteína pode adquirir também estruturas secundárias, terciárias e até
quaternárias. Isso ocorre como resultado de interações intermoleculares entre partes de uma
mesma proteína ou entre várias cadeias de proteínas.
Estrutura secundária é uma repetição conformacional da cadeia proteica.
A estrutura terciária de uma proteína é o arranjo tridimensional de cada átomo na molécula, ela
inclui interações entre as cadeias laterais e não somente as interações da cadeia peptídica
principal. São estabilizadas de 05 maneiras:
Ligação covalente, Ligação de hidrogênio, Pontes salinas, Interações hidrofóbicas e Coordenação
de íons metálicos.
A estrutura quaternária tem relação espacial e as interações sobre as subunidades em uma proteína
que apresenta mais de uma cadeia peptídea.
A estrutura quaternária determina como as diferentes subunidades da proteína se ajustam na
estrutura global. As subunidades estão agrupadas e mantidas unidas por ligações de hidrogênio,
pontes salinas e interações hidrofóbicas.
A desnaturação de uma proteína é a perda das estruturas secundária, terciária e quaternária de uma
proteína ocasionada por um agente químico ou físico, mas que não altera a estrutura primária
deixando-a intacta.

ENZIMAS

Enzimas são macromoléculas que catalisam reações químicas nos organismos. A maioria das
enzimas é muito específica. O composto cuja reação é catalisada por uma enzima é chamado
substrato.A grande maioria das enzimas são proteínas, embora algumas sejam constituídas de
RNA.
São classificadas em seis grupos principais de acordo com o tipo de reação que elas catalisam. São
normalmente denominadas de acordo com o substrato.
São constituídas apenas de cadeias polipeptídicas. Outras têm, além da cadeia polipeptídica,
cofatores não proteicos, os quais podem ser compostos orgânicos ou íons metálicos.
Somente uma pequena parte da superfície, chamada sítio ativo, participa da catálise de uma reação
química, cofatores que se apresentam nas enzimas são parte do sítio ativo.
Um compostos que torna lenta a ação da enzima é chamdo de inibidor.
Um inibidor competitivo se liga ao sítio ativo, não competitivo liga-se a outra parte da superfície
da enzima.
Quanto maior for as concentrações da enzima e do substrato, maior será a atividade enzimática.
Uma concentração suficientemente alta do substrato, um ponto de saturação é atingido. Após esse
ponto, quando se eleva a concentração do substrato, não há um aumento da velocidade de reação.
Cada enzima tem um nível ótimo de pH e temperatura em que ela apresenta sua maior atividade.
As enzimas diminuem a energia de ativação necessária para que uma reação bioquímica ocorra.
A atividade enzimática é regulada por cinco mecanismos sendo que no controle por retroação, a
concentração dos produtos influenciam a velocidade da reação. Algumas enzimas, chamadas
proenzimas ou zimogênios, precisam ser ativadas pela remoção de uma pequena parte da cadeia
polipeptídica.
No alosterismo, uma interação ocorre em uma posição diferente do sítio catalítico, sendo que afeta
o sítio catalítico,tanto positiva como negativamente.
Estas, podem ser ativadas ou inibidas pela modificação da proteína.
A atividade enzimática também é regulada por isozimas, que são diferentes formas de uma mesma
enzima.
Na medicina, as atividades anormais das enzinas, servem para o diagnóstico de doenças.
O sítio ativo de uma enzima favorece a formação de um estado de transição. Uma molécula que
mimetiza o estado de transição do substrato em uma reação química enzimática é usada como
inibidora da enzima.