Aminoácidos e Peptídeos

↪ Bioquímica I

Aminoácidos são unidades constituintes da

proteína. E 70% de tudo que somos, menos água Por que se chama aminoácido? Porque os
e DNA é proteína, logo, aminoácido é muito dois principais grupamentos da molécula são uma
importante. amina e um ácido carboxílico. Esses dois
Macromoléculas: grupamentos são ligados à um carbono central.
(Em uma única célula) Carbono este que também se liga à um outro
Proteína 50% grupamento qualquer “R” (radical).
Ácido nucleico DNA e RNA 18%
Carboidratos 15% → Todo aminoácido tem uma amina, um ácido
Lipídeos 10% carboxílico, um hidrogênio e um carbono central, o
que muda é o radical.

O radical que diferencia os aminoácidos,

definindo as propriedades particulares de cada
um, de acordo com as suas características de
estrutura, tamanho, carga elétrica e solubilidade.

Aminoácido é hidrofílico (polar) ou hidrofóbico

O código genético é a relação entre a sequência
de bases no DNA e a sequência correspondente
de aminoácidos na proteína. O DNA é transcrito
em RNA que por sua vez é traduzido em
proteínas, e esse processo incorpora 20 tipos de
aminoácidos diferentes.
(apolar)? Para saber isso é preciso identificar se
há cargas ou diferença de eletronegatividade. E a
resposta é que existe diferença de
eletronegatividade, pois apesar de não haver
carga, há H ligado à FON (nesse caso à O e N).
Se tem H ligado à FON, há polos, ou seja,
desconsiderando o radical, os aminoácidos são
moléculas hidrofílicas. Logo, se eu jogar vários
aminoácidos em água, entra em solução, pois faz
ponte de hidrogênio.
Grupamento Carboxílico (COOH)
Apresenta as característica ácidas do
aminoácido (doa H+) e possui pK (constante de
equilíbrio) na faixa ácida.
Em pH inferior ao pK, está predominantemente
na forma protonada = associada = ←.
Em pH superior ao pK, está predominantemente
na forma desprotonada = dessassociada = →.
Esse grupo gosta de se deslocar em direção aos
produtos, gosta de se ionizar em prótons.
🔺OBS.: Supondo que eu jogue o aminoácido numa
solução aquosa, mas que já tem muito próton nela
(pH 1). Nesse caso, a reação vai tender a andar
pro sentido do reagente, pois está protonada. Em
pH muito altos, tem quase nada de próton, então
a reação tende a andar no sentido do produto,
pois está desprotonada.
Mas e no meio do caminho, no 6? Não tem como
saber! Então tem que testar na curva de
titulação.
→ Prótons possuem carga positiva, por isso:
Quanto maior o pH (mais básico) = menos
prótons.
Quanto menor o pH (mais ácido) = mais prótons.
Em qual pH a reação de ionização da água atinge
o equilíbrio? Em todos!
A água é tão mais abundante que sempre
consegue compensar e atingir o 10-14. Atenção
pois não é 7! Em todos os pHs o somatório atinge
10-14., logo, o equilíbrio está atingido.
Colocando o ácido acético em pH 1 (ácido),
desloca para esquerda, pois tem muito próton e
assim está protonado, havendo muito mais
reagente.
Sigo pingando hidroxila (carga negativa).
Quanto próton preciso tirar pra começar a
deslocar para direita e se dissociar? É isso que a
curva de titulação diz.
O experimento é pingar hidroxila e medir o pH.
A primeira fase da curva é muito inclinada, a
segunda fase pouco inclinada e terceira fase da
curva muito inclinada de novo.
1. Primeira fase: muito próton, ou seja,
reação totalmente associada/protonada.
Conforme vai sendo pingado a hidroxila, o pH vai
aumentando, ficando básico, com pouco próton, e
a reação começa a se dissociar. Isso quando
atinge o pH de 3,76do gráfico.
2. Segunda fase: o pH para de aumentar
tanto assim.
 Foi retirada uma quantidade grande de próton, o
que fez a reação se deslocar toda pros produtos
se tornando agora totalmente
dissociada/desprotonada/ mais básica. Todo o
reagente foi consumido.
3. Terceira fase: o pH aumenta de novo,
inclinando a curva mais uma vez.
→ O gráfico mostrou que o pH que está na
metade do caminho na ionização é abaixo de 7, ou
seja, ácido. Mas o que define o ácido carboxílico
como ácido mesmo é o fato de que mesmo quando
ainda tem bastante H+, ele tende a doar prótons.
pHs básicos não tendem a doar prótons!
Quando um grupamento mesmo em pHs ácidos
já anda pra direita, então tem tendência a doar
prótons! Mesmo em PH baixo.
OBS.: Em qualquer pH acima do pK, estará
desprotonado.Abaixo de pH, estará protonado.
Grupamento Amina (NH2)
É a parte básica do aminoácido. É um
grupamento ionizável básico. Para ela
desprotonar, precisa de pH acima de 7, ou seja,
possuir Pk na faixa básica (metade do caminho da
reação de ionização).
Em qualquer pH inferior ao pK, fica protonado.
Carbono Quiral (Alfa)
Também chamado de carbono assimétrico.
É o carbono central, que está ligado ao
grupamento carboxílico e amina primária, além do
H e do grupamento R.
Confere as particularidades óticas dos
aminoácidos (L e D).
Grupamento R
É o que diferencia, classifica e torna cada
aminoácido com característica única.
Pode possuir características ácidas, básicas,
anfipáticas, hidrofóbicas, hidrofílicas, etc.
Se tem radical com característica apolar, é
aminoácido apolar, e assim com tudo.
São 20 tipos diferentes.
→ O que diferencia os seres vivos é a ordem/
sequência primária dos 20 aminoácidos que
constituem as proteínas. No final das contas, a
diferença entre nós, uma mosca e a Angelina Jolie
é a ordem dos aminoácidos.
Classificação dos Aminoácidos
 1. Apolares;
2. Polares não carregados;
3. Polares carregados positivamente;
4. Polares carregados negativamente.

1. Apolares: Alifáticos x Aromáticos

● Alifáticos: ● Polares carregados positivamente

De cadeia aberta; grupo R hidrofóbicos, sem Apresentam carga líquida positiva em PH
carga e sem diferença de eletronegatividade. neutro. São bastante hidrofílicos (solúveis em
água).

● Aromáticos:
De cadeia fechada, grupos R nessa classe
relativamente hidrofóbicos, podem participar das
interações hidrofóbicas. Mesmo tendo a hidroxila
é apolar.
● Polares carregados negativamente
Tem ácido carboxílico. Normalmente os radicais
que dão carga são ou amina ou ácido carboxílico.
São bastante hidrofílicos (solúveis em água).
Apresentam carga líquida negativa em pH neutro

● Polares não carregados

Tem algum grupamento com diferença de
eletronegatividade, entrando em solução com
água. Contém grupos funcionais que formam Outras Classificações
pontes de hidrogênio.

● Essenciais e não essenciais:

 Os aminoácidos essenciais são aqueles que não
podem ser sintetizados endogenamente e devem
ser obtidos a partir do alimento, já os aminoácidos
não essenciais são aqueles que o organismo é
capaz de sintetizar.
→ pK: Valor de pH onde os grupamentos estão
50% em sua forma ionizada/dissociada e 50% em
sua força associada.
Ionização dos Grupamentos

Todos os aminoácidos têm ácido carboxílico e

amina. Ácido carboxílico e amina são grupamentos
suscetíveis a ionização, podendo soltar ou
agarrar
próton. Isso está diretamente relacionado a como
a proteína vai funcionar depois.

Aminoácidos: Química Ácido-Base

OBS.: O feijão é um alimento que possui todos os

aminoácidos essenciais, porém apresenta uma
quantidade limitada de metionina e cisteína. O
arroz, por sua vez, é rico em metionina e cisteína.
Desse modo, a combinação torna-se perfeita.
Os aminoácidos podem ser classificados também
A carbonila (C = O), quando protonada, possui o
de acordo com o destino metabólico nos seres
próton H associada ao oxigênio. Quando o pH
vivos:
supera o valor de pK, as moléculas vão perdendo
próton H, tornando a carga líquida da carbonila
● Cetogênicos: Dão origem a Acetil-CoA
negativa.
para Ciclo de Krebs. Convertidos em
ácidos graxos ou corpos cetônicos.
● Glicogênicos: Dão origem intermediários
da via Glicolítica. Precursores da
glicose.

→ pH: Valor que representa diretamente a

concentração de prótons H+ num determinado A amina, quando protonada, possui o próton de
meio. H atraído pela alta eletronegatividade do N. Ao
passo que o pH supera o valor do pK, a ligação
torna-se mais fraca e a amina desprotona,
ficando com carga líquida ZERO.
→ Carga Líquida: somatório de todas as cargas
de todos os grupamentos da molécula. Depende
do pH do meio e dos pKs dos grupos.
Titulação da Glicina:
O pK do ácido carboxílico está na faixa ácida e a
amina está na faixa básica.
Jogando a glicina em pH 1 (ácido) e jogando OH,
vai dar essa curva acima.
No meio a curva está com os grupamentos 50%
protonados e 50% desprotonados. Aqui,
diferente do ácido acético, há dois grupamentos
que ionizam.
No primeiro quadrado (pH2), o ácido carboxílico
começou a desprotonar e acabou de desprotonar.
No segundo quadrado (pH 9), tá com tão pouco
próton (carga está ficando negativa e o pH
básico) que até a amina começou a desprotonar.
Logo, aqui vemos a faixa de pH que cada um dos
grupamentos está desprotonado.
Titulação Alanina
🔺Em pH ácido (entre 1 e 5), há muita
concentração de prótons H+ e nesse caso os dois
grupamentos estão totalmente protonados, pela
grande quantidade de prótons livres na solução.
Assim, o grupo carboxílico não doa H+ e o grupo
amino recebe H+ para dar uma equilibrada no
excesso de acidez do meio.
🔺Em pH neutro (próximo de 7), o grupo
carboxílico tende a doar seus prótons, ou seja,
começa a desprotonar. Nesse momento ele
começa a agir como tamponante, ou seja,
tentando equilibrar o pH do meio.
Como ele faz isso? Doando seu H+ para o grupo
Amino. Já que o meio está caminhando para ficar
mais básico e ele era muito ácido, precisa haver
uma compensação, então ele doa para o lado que
já era básico, aumentando um pouco sua acidez,
mas diminuindo a sua própria.
Apesar de estar ionizado, seu caráter é neutro
ainda. Acontece o Zwitterion.
🔺Em pH básico (acima de 8), os dois grupamentos
já perderam seus prótons, pois o meio está muito
básico com predominância de hidroxilas. Nesse
momento o grupo amino que haja como
tamponante, pois ao perder sua hidroxila contribui
para o meio permanecer básico.
O último que começa a desprotonar é sempre o
grupo amino.
→ O tamponamento na prática: apesar de
adicionar muita OH- o pH permanece constante.
É sempre onde, no gráfico, a linha tá menos
inclinada.
Ponto Isoelétrico
É o ponto de pH onde a Carga Líquida do
aminoácido é igual a ZERO. Também é chamado
de “Zwitterion”. Quando pergunta em qual pH a
carga líquida vai ser igual a zero, tá perguntando
qual é o ponto isoelétrico.
É geralmente calculado através da média
aritmética dos valores de pK onde a carga líquida
é +0,5 e -0,5.
→ O valor de pI nem sempre é equivalente a
média entre pK1 e pK2. Isso só ocorre quando o
radical não for ionizável também.
Mas é se o radical for ionizável? Nesse caso,
cada radical tem seu pK, a curva de titulação tem
três faixas onde é menos inclinada. Sabendo onde
a curva está menos inclinada, descubro o pK de
cada grupamento.
🔺LEMBRAR: pK é a constante de equilíbrio,
onde o pH da molécula está na metade do
caminho da reação de ionização. Quanto maior
for o pK, mais fraco será o ácido, e quanto menor
o pK, mais forte será o ácido. Em qualquer pH
acima do pK, estará desprotonado. Abaixo de pH,
estará protonado.
Ou seja, pK é o valor de pH onde os
grupamentos estão 50% em sua forma
ionizada/dissociada e 50% em sua força
associada.
O pK SEMPRE se refere aos grupamentos
(amina e ácido carboxílico) e não ao aminoácido.

Exemplo: Lisina

A Lisina possui 3 pKs, ou seja, é um aminoácido

onde seu grupamento amino, seu grupamento
carboxílico e seu radical são ionizáveis.

A Glicina só possui 2 pKs, ou seja, seu radical

não é ionizável.

pH < pKA: Carga entre +0,5 e +1,0

pH = pKA: Carga exatamente +0,5
pH = pKB: Carga exatamente -0,5
(pK1 = 2,18; pK2 = 8,95; pKr = 10,53)
pH > pKB: Carga entre -0,5 e -1,0

Nesse caso, vemos que o pK1 é do grupamento

pI = pK1 + pK2/ 2
carboxílico, pois é muito baixo (ácido). E vemos
também que o pKr possui uma amina, pois é muito
alto (básico). Se o pKr fosse 2, seria ácido
carboxílico no radical.
(pK1 = 2,18; pK2 = 8,95; pKr = 10,53)
Tenho que ver as faixas de pH e ir somando
cargas.
Em pH 1, abaixo do pK1, todos estão protonados,
pois o NH3 só desprotona em pK 8,95, o NH3 de
baixo só desprotona em pK 10,53 e o COOH só
desprotona em 2,18.
A carga líquida de todas as moléculas da lisina é
+2, pois somando a carga +1 do NH3 com a carga
+1 do outro NH3 com carga zero do COOH fico
com +2.
Vou aumentando o pH, chego em pH 2,18 (pK1),
onde o COOH se encontra na metade do
caminho de desprotonamento/ ionização, em que
metade está protonado e metade desprotonado,
enquanto que os outros grupamentos (NH3)
ainda estão 100% protonados.
Como nesse momento ele desprotonou só a
metade, tiro 0,5 de sua carga líquida total, ou
seja, no pK1 a carga líquida fica +1,5 (2,0 - 0,5).
Quando ultrapassa do pH 5 (entre pK1 e pK2),
os NH3 ainda não começaram a desprotonar, mas
o COOH já desprotonou por completo. Então,
tira mais meio da sua carga restante e a carga
líquida fica agora +1 (+1,5 - 0,5).
Em pH 8,95 (pK2), temos o ácido já 100%
desprotonado, o NH3 debaixo (radical) 100%
protonado ainda, mas agora a amina se encontra
metade desprotonada e matade protonada.
Tiro mais meio de carga (pq metade dela
desprotonou) e a carga líquida da lisina nesse
ponto de pH agora é de 0,5.
Ultrapassando o pH 8,85 (pK2), temos o ácido
já 100% desprotonado e agora toda a amina
desprotonada também, ainda com o radical
protonado. -1 (do COOH-) com +1 (do radical)
com +0 (da amina) = zero de carga líquida nesse
momento.
Chegando no pH de 10,53 (pKr), a amina começa
finalmente a se desprotonar, ficando agora
metade desprotonada e metade protonada. A
carga vai ser +0,5 (do NH3) com -1 (do COO-)
= -0,5.
Em pH acima de pKr a amina se desprotona por
completo, assim como os outros que já estavam
desprotonados e então perde o 0,5 de carga que
tinha
→ Para saber seu ponto isoelétrico, em qual pH
exato todas essas moléculas estão com pK zero,
tenho que fazer a média entre o pK2 e pKr (nesse
caso).
pI = 8,95 + 10,53/ 2
pI = 9,74.
Ou seja (nesse caso) a carga líquida da Lisina em
pH 9,74 é zero, momento em que temos o ácido e
a amina já 100% desprotonados, ainda com o
radical 100% protonado.
 (pK1 = 2,18; pK2 = 8,95; pKr = 10,53)
Em pH 11 qual é a carga líquida da Lisina?
Resposta: -1. Pois em pH 11 os três grupamentos
ionizáveis da lisina já se dissociaram.
Em pHs diferentes, moléculas assumem cargas
diferentes.
Em pHs diferentes moléculas ionizáveis podem
assumir cargas diferentes e quando isso acontece
podem passar a fazer ou deixar de fazer
interações com outras moléculas e isso impacta
diretamente a estrutura de uma proteína!
Ligações entre aminoácidos
Aminoácidos se ligam por ligação peptídica nas
proteínas, sendo essa uma ligação covalente
entre a amina de um aminoácido e o ácido
carboxílico do aminoácido vizinho.
Essa é uma ligação muito forte e estável.
A cada ligação peptídica formada, uma molécula
de água é liberada (uma para cada aminoácido,
então, na ligação, são duas moléculas de água).
Ou seja, uma proteína é formada por vários
aminoácidos ligados por ligações peptidicas.
Toda proteína tem, numa ponta, uma amina livre
e um ácido carboxílico livre na outra ponta.
Uma ponta é chamada de amino terminal e a
outra ponta é chamada de carboxy terminal.
Quando ocorre a ligação peptídica entre 2
aminoácidos, o ácido carboxílico de um perde uma
hidroxila e a amina do outro perde um hidrogênio
(liberando uma molécula de H2O) e assim, eles
são chamados de resíduos de aminoácidos.
Exemplo: quando está tudo ligado, não há mais
serina, mas resíduo de serina. Não há mais
tirosina, mas resíduo de tirosina.
A única coisa que ioniza agora são os radicais. O
resíduo de aminoácido dentro da proteína, se o
radical não for ionizável, não ioniza mais.
OBS.: Por convenção, as cargas dos aminoácidos
sempre são escritas em pH neutro, dessa forma,
os ácidos são representados desprotonados e as
bases protonadas.