Digestão de

proteínas
PROF. DR. RAFAEL GAMA
 Hidrólise de proteínas
Proteínas são formadas por
reação de condensação
Digestão faz o processo
inverso: hidrólise
Digestão de proteínas
Estômago
Pepsina inicia o processo de digestão de proteínas
responsável pela digetão de até 20% das proteínas ingeridas na
alimentação
Apresenta alta capacidade de digestão de colágeno. Portanto, é de
fundamental importância para digestão de carnes
 enzima ativa em pH entre 2,0 e 3,0 e inativa acima de 5,0
Células parietais  HCl
Digestão de proteínas
Serino-proteases
Enzimas que quebram ligações peptídicas
Apresentam resido de serina no sitio ativo
As mais estudadas são: Quimotripsina, tripsina e
elastase
Serino-proteases
Zimôgenos  precursores inativos
Tripsinogênio, Quimotripsinogênio e Proeslastase 
produzidos no pâncreas
São armazenados como precursores
Serino-proteases
Enteropeptidase ativa o tripsinogênio catalisando a
quebra da ligação entre Lys-6 e Ile-7 tripsina
Ativação de enzimas
Serino-proteases
Quimotripsina, tripsina, elastase são homólogas
As posições das cadeias laterais dos sítios ativos de
serina, histidina e aspartato são quase idênticas
No entanto apresentam especificidades
Bolsão de especificidade
Cada protease tem uma região de ligação aos peptídeos que fica
próximo à serina do sítio ativo
Quimotripsina resíduo de serina não carregado, na base do
bolsão hidrofóbico
Tripsina  resíduo de aspartato (-) que forma um par iônico com
a arginina ou lisina do substrato
Elastase  degrada elastina, proteína fibrosa rica em glicina e
alanina
Tríade catalítica - quimotripsina
O anel imidazólico da his-57 retira um próton da Ser-
195, tornando-o um nucleófilo
 Água entra. O produto
carboxilato é liberado e
Grupo R do substrato a quimotripsina é
interage no bolsão. O regenerada
carbono cabonílico da
lig. Peptídica está
proxio ao O da Ser-195

Anel imidazólico O 2ºPolipeptídeo com

remova um próton da uma carboxi-
hidroxila de Ser-195. terminação é
Ataque nucleofílico à adicionado
lig. Peptídica forma-se
intermediário
tetraédrico

Oxiânion faz ligações

de hidrogênio com Gly-
193 e Ser-195
O anel imidazólico doa
um próton ao N da lig
peptítica facilitando sua
quebra. O grupo
carbonílico faz uma lig
covalente com a
enzima. O peptídeo sai
do sítio ativo
Peptidases intestinais
Estruturas
Estrutura de um microvilos
Absorção intestinal
Digestão intracelular
Ubiquitina
As enzimas Quimotripsina, tripsina, elastase são homólogas. Entretanto
apresentam especificidade quanto ao seu substrato. Explique como essa
especificidade é garantida e quais o tipos de proteínas são degradadas
por cada uma dessas enzimas.