NUTRIÇÃO BÁSICA

MACRONUTRIENTES
PROTEÍNAS
 PROTEÍNAS
As proteínas são macromoléculas compostas de C,H,O
semelhantes aos carboidratos e lipídeos, no entanto possuem
cerca de 16% de nitrogênio junto com enxofre e algumas vezes
outros elementos como fósforo, ferro e cobalto. São elementos
indispensáveis a toda célula viva.

Sua base estrutural são os aminoácidos (AA) que se

combinam para formar a proteína através de uma ligação
peptídica que une o carbono carboxílico de um aminoácido ao
nitrogênio de outro.
 Aminoácido (aa)

Entre os 21 aminoácidos naturais, vários devem estar

presentes na dieta para satisfazer às necessidades do
organismo, enquanto outros não, pois são sintetizados
pelo organismo, veja a diferença.
Alguns aminoácidos são considerados aa essenciais (quer
dizer indispensáveis) porque a sua síntese orgânica é
inadequada para satisfazer as necessidades metabólicas e
por este motivo devem ser oferecidos como parte da dieta.
    Os aminoácidos chamados de aa não essenciais, são
igualmente importantes para a formação das proteínas, no
entanto se houver deficiência na ingestão de um deles o
organismo é apto a sintetizá-los a partir dos aas essenciais
para satisfazer suas necessidades metabólicas.
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Os aminoácidos conhecidos como aa condicionalmente
essenciais são aqueles que podem se tornar essenciais
em determinadas situações clínicas É o caso da
arginina que é indispensável, em casos de indivíduos
mal nutridos, sépticos ou em recuperação de lesão ou
cirurgia, ou ainda a taurina e a cisteína indispensável
para crianças prematuras.
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 Tabela – aminoácidos essenciais e não-essenciais
Adaptado de Mahan e Escott – Stump, 1996.

Essenciais Condicionalmente Não-essenciais

Essenciais
Fenilalanina Glicina Alanina
Tiptofano Prolina Ácido aspártico
Valina Tirosina Ácido Glutâmico
Leucina Serina Asparagina
Isoleucina Cisteína e cistina
Metionina Tarurina
Lisina Arginina
Treonina Histidina
 PROTEÍNAS
 Classificação das proteínas
Quanto a estrutura:
 Proteína Simples: são as que quando hidrolizadas

fornecem apenas aminoácidos. Ex:

albuminas = lactoalbumina do leite e ovalbumina da
clara do ovo
Globulinas = glicinina da soja e a faseolina do feijão
Glutelinas = glúten do trigo
Albuminóides = colágeno, queratina e gelatina.
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 Proteína Conjugada: são combinações onde uma
substância não protéica esta ligada a uma molécula
de proteína simples.
Ex: Nucleoproteínas (combinação de proteína + DNA
ou RNA= ácido nucléico.
Glicoproteína (combinação de proteína +
polissacarídeo)
Lipoproteína (combinação de proteína + lipídeo)
 Proteína Derivada: são formadas em vários estágios
do metabolismo da proteína.
Ex: Proteoses, peptonas, peptídeos.
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Quanto a qualidade da proteína da dieta:
Proteína de Alto Valor Biológico (AVB): são as que
contém todos os aas essenciais em quantidade
suficiente e na proporção adequada para manter o
equilíbrio de nitrogênio e permitir o crescimento.
Fonte: alimentos de origem animal (ovos, leite e
derivados, carne e derivados).
Exceção – gelatina, pobre em triptofano.
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Proteína de Baixo Valor Biológico (BVB): são as
que não fornecem todos os aas essenciais em
quantidade apropriada, portanto são
incompletas.
Fonte: alimentos de origem vegetal (leguminosas
cruas: feijão, lentilha, ervilha e cereais).
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 Funções das Proteínas
A principal função da proteína da dieta é fornecer os aas
necessários para que organismo fabrique suas próprias
proteínas e muitas moléculas importantes, nas quais elas
são componentes ou precursores.
1.As proteínas desempenham um papel estrutural na
formação dos tecidos em crescimento e restauração, por
essa razão, há uma necessidade maior de proteína nos
períodos de crescimento rápido, como
infância,adolescência e gravidez.
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2. Como fonte de energia, são equivalentes aos CHO, 1
grama fornece 4 Kcal. Entretanto são consideradas
mais dispendiosas, tanto em termos de aquisição,
quanto em quantidade de energia requerida para seu
metabolismo .
3. Contribuem também na formação de enzimas,
hormônios e vários fluídos e secreções corpóreas,
como o muco, o leite e o esperma.
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4. Agem no transporte de substâncias como os

triglicerídeos, colesterol e fosfolipídeos e as vitaminas
lipossolúveis.

5. Contribuem para a homeostase (equilíbrio ácido-básico)

no sangue e nos tecidos (principalmente a albumina).
Desempenham um papel de resistência do organismo à
doenças, na forma de imunoglobulinas ou anticorpos.
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Classe Exemplo
Enzimas Rebonuclease, tripsina, lipose, amilase

Proteínas transportadas Hemoglobina, albumina do soro,

Proteínas contráteis ou de movimento
Proteínas estruturais
Proteínas de defesa
mioglobina, lipoproteínas
Actina, miosina
Queratina, colágeno, proteoglicanos
Anticorpos, fibrinogênio, toxina
botulínica, toxina diftérica

Hormônios Insulina, hormônio do crescimento,

corticotrofina, hormônios peptídicos
Proteínas nutritivas ou de reserva Gliacina (trigo)
Ovalbumina (ovo)
Coseína (Leite)
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 Digestão
Boca não há enzima específica.
  

Estômago ação: Pepsina (proenzima – enzima que

não é secreta forma
ativa, chamada de zimogênio).

Como ela é ativada?

A gastrina estimula a liberação do
pepsinogênio que é convertido, a pepsina em contato
com o HCl iniciando a quebra das ligações peptídicas
 
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Intestino ação: Enzimas proteolíticas pancreáticas (proenzima)
Delgado Como elas são ativadas: Quando quimo entra em
contato com a mucosa Intestinal libera a enteroquinase
que transforma o tripsinogênio inativo em tripsina
ativa, que por sua vez ativa as enzimas proteolíticas
pancreáticas (carboxilipolipeptidase e quimotripsina)
que quebram as proteínas até a formação de
aminoácidos e polipeptídeos pequenos (dipeptídeos e
tripeptídeos).
Células da ação: Hidrolases peptídicas
Mucosa Intestinal É a fase final da digestão protéica,
onde os dipeptídeos e tripeptídeos são
hidrolizados pelas dipeptidases e
tripeptidases, degradando até
aminoácidos.
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Todo o processo de digestão é controlado

primeiramente pela chegada do alimento no
trato intestinal e pela presença dos diferentes
hormônios gastrointestinais responsáveis pela
estimulação das secreções do suco gástrico,
um exemplo é a gastrina e secretina.
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 Absorção:
Uma quantidade de pequenos peptídeos, além dos aas, são absorvidos por
sistemas de transporte, pelas células intestinais, porém são
rapidamente hidrolisadas pelas peptidases localizadas nas células
intestinais de modo que só os aas sejam liberados para o sangue pela
circulação portal que chega até o fígado que distribui para circulação
sistêmica.
 
Os aas são absorvidos através de 4 sistemas ativos distintos de
transporte, um para cada tipo de aa: neutro, básico, ácido e um para
prolina e hidroxiprolina. O transporte envolve um mecanismo de co-
transporte de Sódio.
 
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Quase todas as proteínas são absorvidas
quando alcançam a porção terminal do
jejuno, e apenas 1% das proteínas são
encontras nas fezes.
 
Alguns aminoácidos podem permanecer nas
células epiteliais e são então utilizados na
síntese de enzimas intestinais e de novas
células.
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 Transporte:
 Concentração normal de aminoácido no sangue:
 35 a 65mg/100 ml – isto dá uma média aproximada de 1
a 2 mg para cada aminoácido, embora alguns estejam
em concentração maior que os outros.
 Imediatamente após a refeição, a concentração de aas do
sangue se eleva, mas esse aumento é pequeno, por
duas razões:

1ª) a digestão e absorção dura cerca de 2 a 3 horas,

sendo que durante esse período há a absorção
gradativa de pequenas quantidades de aas.
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2ª) Após entrar no sangue, em cerca de 5 a 10
minutos os aas são absorvidos pelas células
de todo o organismo.
Para os aas penetrarem nas células necessitam
de carreadores (transporte ativo), pois são
grandes demais para se difundirem pelos
poros da membrana celular. A natureza dos
mecanismos carreadores ainda é pouco
conhecida.
 
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 Armazenamento:
 
Não há armazenamento de aas, após a
entrada nas células ou aas são conjugados em
proteínas celulares, as quais podem ser
degradadas e devolvidos os aas ao sangue, de
forma rápida, assim que necessário, mantendo
um equilíbrio constante entre os aas plasmáticos
e as proteínas celulares.
 
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 Carência: Uma baixa ingestão de proteína pode
levar ao desenvolvimento de deficiência protéica com
edema, deterioração dos tecidos do organismo, da
gordura hepática, dermatose e diminuição na
resposta imunológica, fraqueza e perda do vigor.
 A deficiência protéica é mais freqüente em crianças
devido à sua alta exigência protéica e energética, sua
maior suscetibilidade a fatores, como infecções que
aumentam as exigências de proteínas.
 Condições crônicas da deficiência de proteína:
Marasmo e Kwashiorkor.
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 Regulação Hormonal:
1- Hormônio do Crescimento: estimula a síntese
protéica, aumentando assim a concentração
de proteínas nos tecidos.
2- Insulina: estimula a síntese protéica por
aceleração do transporte de aas através da
membrana celular. A falta de insulina reduz
a síntese protéica.
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3- Testosterona: é outro hormônio que estimula
a síntese protéica durante o período de
crescimento.
4- Glicocorticóides: estimulam a degradação da
proteína muscular fornecendo substrato
para a gliconeogênese e cetogênese.
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 Necessidades: uma dieta normal deve
conter de 10 a 15% de proteínas , do VCT,
sendo 50% de AVB.
 A necessidade pode variar dependendo da
faixa etária, diminuindo em proporção ao
crescimento e aumentando em condições
especiais como gestação e lactação.
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De 0 a 6 meses – 2,2 g/ Kg de peso/ dia.
De 6 a 1 ano – 2,0 g/ Kg de peso /dia.
De 1 a 3 anos – 1,7 g/ kg de peso / dia.
De 4 a 10 anos – 1,2 a 1,5 g/ Kg de peso / dia.
De 10 a 20 anos – 0,9 a 1,0 g/ Kg de peso / dia.
Adulto: 0,8 g / Kg de peso / dia.
Gravidez – adicional de 30 g.
Lactação – adicional de 20 g.