Aminocidos, pptidos e protenas

CTESP Gerontologia Valpaos/CTESP Termalismo e Bem Estar

Bioqumica

2016/2017
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- As protenas so as macromolculas mais

abundantes nas clulas.
- Existe uma grande variedade de protenas, desde
pptidos de
tamanhos relativamente pequenos at enormes
polmeros com pesos moleculares na faixa dos
milhes.
- Os aminocidos (aa) so as suas subunidades
monomricas.
- Todas as protenas so constitudas pelo mesmo
conjunto de 20 aa ligados covalentemente entre
si.

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A partir dessas unidades, os diferentes organismos podem produzir/sintetizar produtos

diferentes entre si:
Enzimas
Hormonas
Anticorpos
Transportadores
Msculos
Protenas do cristalino do olho
Penas de pssaro
Teias de aranha
Protenas do leite
Antibiticos
Venenos (Abelha, cobras, fungos)
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Aminocidos
Os aminocidos so os constituintes monomricos bsicos das protenas

Grupo carboxilo
Grupo amina
Carbono
Cadeia lateral

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Estereoisomeria e atividade ptica

A quiralidade (ou assimetria) do carbono (ligao a 4 grupos diferentes) confere ao
aminocidos atividade ptica (s no aa glicina, que tem dois H no carbono , no existe
carbono assimtrico)
A configurao absoluta do tomo de carbono
Do aminocidos indicada atravs dos prefixos De L-, que estabelecem a correlao estereoqumica
com o gliceraldedo D e L.
Em projeco de Fisher um aminocido L
representa-se com o grupo NH2 esquerda

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Classificao dos aminocidos

A forma mais comum de classificar os aminocidos baseia-se na polaridade do grupo R
(e na sua carga elctrica para valores fisiolgicos de pH), o que permite dividi-los em 4 tipos:

1 No polares ou hidrfobos
2 Polares no carregados
3 Polares carregados negativamente a pH 6-7 (pH fisiolgico)
4 Polares carregados positivamente a pH 6-7

O grupo R determina as propriedades de cada aminocido

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1 No polares ou hidrfobos

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2 Polares mas no carregados

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3 Polares carregados negativamente a pH fisiolgico

4 Polares carregados positivamente a pH fisiolgico

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Aminocidos essenciais e no essenciais

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Exemplos de alguns aminocidos e suas propriedades no organismos

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Propriedades inicas
Em soluo aquosa os aminocidos so ies.
O estado de ionizao de um aminocido varia com o pH

Catio

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Io dipolar
Zwitterions

Anio

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A estrutura e a carga de um aminocido varia consoante o valor de pH da soluo aquosa

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Exemplo: Glicina

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Curva de titulao de um aminocido

Ponto isoelctrico
pH da soluo para a
qual a carga absoluta
do aminocido
neutra

NH2CH2COO-

Equivalentes de base adicionados

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Bioqumica

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Bioqumica

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Aminocidos no comuns em protenas

Os organismos animais e vegetais sintetizam aminocidos que, salvo raras excepes, so
incorporados nas protenas

Componentes
estruturais do
colagnio

-carboxiglutamato

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Aminocido ligado ao clcio e

encontrado na protrombina, uma
protena da cascata de coagulao
sangunea

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Aminocidos biologicamente activos

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Pptidos

Ligao amida ou peptdica

A ligao entre cada dois aminocidos consecutivos de uma cadeia peptdica

ligao peptdica formada por uma eliminao de uma molcula de gua entre o
grupo OH do carboxilo de um aminocido e um grupo H do grupo amina do
aminocido seguinte

Ligao peptdica

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A ligao amida ou peptdica responsvel pelo estabelecimento da

estrutura primria de um polipptido ou de uma protena

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A cadeia polipeptdica
A cadeia polipeptdica uma sequncia de mais de dois resduos de aminocidos.
Pptido a designao corrente para polipptido.

A cadeia peptdica inicia-se sempre pela extremidade NH2 (designada N).

A sequncia dos aminocidos na cadeia peptdica designa-se estrutura primria

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Bioqumica

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Propriedades das ligaes peptdicas

O oxignio do grupo carbonilo possui carga parcial negativa e o azoto do grupo
amina possui carga parcial positiva, estabelecendo-se assim um pequeno dipolo

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Propriedades das ligaes peptdicas

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Propriedades inicas dos pptidos

A pH 7 um pptido com predominncia de aminocidos bsicos catinico e um pptido
com predominncia de aminocidos cidos aninico.
So as cadeias laterais dos resduos de aminocidos que determinam as cargas pontuais e
a carga global adquiridas por um pptido ou uma protena e, da, o seu comportamento
em soluo.

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Protenas
So componentes essenciais vida.
Funes:
- Catalisadores (enzimas);
- Transportadores (oxignio, vitaminas, frmacos, lpidos, ferro, cobre, etc.);
- Armazenamento (casena do leite);
- Sistema imunolgico (anticorpos);
- Reguladores (insulina);
- Movimento (actina e miosina);
- Estruturais (colagnio);
- Transmisso de impulsos nervosos (neurotransmissores);
- Controlo de crescimento e diferenciao celular (fatores de crescimento).

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Estrutura das protenas

A estrutura das protenas extraordinariamente complexa e seu estudo requer o conhecimento dos
vrios nveis de organizao. A distino dos nveis de organizao realizada em termos de natureza
das interaces necessrias para a sua manuteno. Destingem-se quatro nveis de organizao
existentes nas protenas. Os conceitos a seguir destinam-se fundamentalmente a melhor compreenso
das estruturas proteicas, pois existem casos de sobreposio entre os diferentes nveis de organizao.

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Estrutura primria

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Estrutura primria
A estrutura estabilizada pelas ligaes peptdicas e por pontes dissulfeto.
Atualmente so conhecidas as estruturas primrias de numerosas protenas. A primeira
a ser determinada foi a insulina (Sanger, 1953) que possui duas cadeias polipeptdicas:
cadeia A (21 aminocidos) e B (30 aminocidos) que esto unidas entre si por duas
pontes dissulfeto (CysSSCys):

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Estrutura secundria

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Estrutura secundria

Nas hlices estes grupos pertencem mesma cadeia;

nas folhas pragueadas pertencem a cadeias diferentes

Para a formao de hlices - das quais a hlice a mais frequente a rotao d-se
no mesmo sentido (embora com valores diferentes); para a formao das folhas, os
ngulos de toro tm sinal contrrio.

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Estrutura secundria

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Estrutura secundria
A hlice estabilizada por ligaes de hidrognio entre os grupos NH e CO da cadeia
principal. O grupo CO de cada aminocido forma ligao por ponte de hidrognio com
o grupo NH situado a quatro unidades abaixo na sequncia. Assim todos os grupos CO
e NH formam ligaes de hidrognio. O elevado nmero destas ligaes confere
grande estabilidade estrutura em hlice. Em certa medida, a estabilidade da
estrutura independente da cadeia R do aminocido.

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Estrutura secundria

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Estruturas

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Estrutura secundria

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Estruturas

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Estrutura secundria
Estruturas

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Estrutura terciria
Este nvel de estrutura corresponde conformao tridimensional das cadeias
polipeptdicas e fundamental para a actividade biolgica.

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Estrutura terciria

A estrutura terciria estabilizada por ligaes de vrios

tipos:
- Inicas;
- Electrostticas;
- Pontes de hidrognio;
- Apolares/hidrofbicas;
- Covalentes (-S-S-)

As pontes de enxofre (ponte

dissulfureto) desempenham um
papel fundamental na formao
e estabilizao da quase
totalidade das protenas com
estrutura terciria

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Estrutura terciria

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Tipos de estrutura terciria

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Estrutura terciria

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Tipos de estrutura terciria

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Protenas fibrosas
As protenas fibrosas, ou escleroprotenas, so protenas estruturais. Na maior parte dos
casos so constitudas por cadeias estendidas ou em hlice , enroladas juntas ou
associadas em fibras. Incluem-se neste grupo:
Queratinas

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Protenas fibrosas

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Protenas fibrosas
Fibrona da seda

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Protenas Fibrosas

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Protenas fibrosas

Colagnio

a principal protena dos tecidos conjuntivos.

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Protenas globulares

Mioglobina
Hemoglobina
Anticorpos

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Estrutura quaternria
A estrutura quaternria corresponde a associaes quase reversveis, por ligaes fracas
(no covalentes), entre vrias cadeias polipeptdicas idnticas ou diferentes. Trata-se de um
nvel superior de complexidade na estrutura das protenas.

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Estrutura quaternria
Hemoglobina

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Protenas
Classificao em funo da composio
Simples/ Holoprotenas constitudas somente por cadeias polipeptdicas
Conjugadas/Heteroprotenas Alm das cadeias polipeptdicas tambm possuem
componentes orgnicos e inorgnicos
A parte no peptdica da protena conjugada denominada grupo prosttico.
As mais importantes protenas conjugadas so:
Nucleoprotenas
Lipoprotenas
Fosfoprotenas
Metaloprotenas
Glicoprotenas
Hemoprotenas
Flavoprotenas
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Bibliografia utilizada
1 - Campos, L. S. (2008). Entender a Bioqumica, 5 edio. Lisboa: Escolar Editora.

2 - Lehninger, A.L.; Nelson, D.L.; Cox, M. M. (2008). Principles of Biochemistry, 5th

edition. New York: W. H. Freeman.

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