AMINOCIDOS, PEPTDEOS E

PROTENAS

Disciplina: Bioqumica
 Como o foco da bioqumica o estudo de
biomolculas, podemos citar os principais
compostos estudados, por esta rea da
cincia, tais como:
Protenas: so macromolculas ou polmeros
de aminocidos, indispensveis a todo e
qualquer sistema vital;
 cidos Nuclicos: so compostos unidos por
ligao covalente divididos em DNA e RNA,
cuja sua estrutura possui, acar ligado a
fosfato e uma base nitrogenada, so
responsveis pela transmisso do cdigo
gentico, sendo capazes de se auto copiarem;
 Aminocidos
so monmeros formados por Nitrognio,
hidrognio e carbono que sofrem
polimerizao para dar origem a protenas.
Onde estes possuem um nitrognio carregado
positivamente para a formao de ligaes
peptdicas.
Aminocidos: os monmeros proticos

O que so monmeros?
So as unidades fundamentais dos polmeros.

Protenas so polmeros. Seus monmeros so

chamados de AMINOCIDOS. Um aminocido uma
molcula orgnica formada por tomos de carbono,
hidrognio, oxignio e nitrognio; alguns podem
conter enxofre.
 Aminocidos so compostos de funo mista, constituidos por
um grupamento amina (-NH2), um grupo carboxlico (-COOH)
e uma cadeia lateral R unidas a um nico tomo de Carbono
()

Grupo
carboxlico

Grupo
amino

Radical
Estrutura geral dos
Aminocidos
Imagem: YassineMrabet / Estrutura
geral de um aminocido, em 12 de
agosto de 2007 / Public Domain

Esquema da estrutura qumica bsica de um aminocido

 Existem 20 aminocidos primrios
constituindo as protenas e peptdeos.

Classificados de acordo com a cadeia lateral

(radical) que o constitui (apolar e polar, com
carga positiva ou negativa)
Existem 20 tipos de aminocidos
Nome Smbolo
Glicina Gly
Alanina Ala
Leucina Leu
Valina Val
Isoleucina Ile
Prolina Pro
Fenilalanina Phe
Serina Ser
Treonina Thr
Cisteina Cys
Tirosina Tyr
Asparagina Asn
Glutamina Gln
Aspartato ou cido asprtico Asp
Glutamato ou cido glutmico Glu
Arginina Arg
Lisina Lys
Histidina His
Triptofano Trp
Metionina Met
 A glicina, por exemplo, tem na cadeia lateral
um hidrognio (-H), na alanina tem uma
metila (-CH3), na serina tem um metanol (-
CH2-OH). J na fenilalanina, a cadeia lateral
contm um anel benznico. Grupo
carboxlico

Grupo
amino

Radical
 Algumas cadeias laterais de aminocidos so
polares, enquanto outras so apolares, o que
fornece ao aminocido e consequentemente
s protenas que eles formam, maior ou
menor lipofilicidade.
Por isso, oito aminocidos so insolveis em
gua: Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina,
Prolina, Fenilalanina, Triptofano e Metionina.
Caractersticas Fsicas dos Aminocidos

So todos compostos slidos, cristalinos e que se

fundem a alta temperatura;
Incolores;
A maioria apresentam sabor adocicado;
Alguns inspidos;
E outros amargos;
Em solues aquosas apresentam momento
dipolar.
 Propriedades Qumicas dos
Aminocidos

Caracterstica cida (presena do grupo

carboxila);
Caracterstica bsica (presena do grupo
amino);
Interao intramolecular, originando um "sal
interno":
 Propriedades Qumicas

Carter anftero on dipolar (pode

atuar como base ou cido)
Aminocidos: os monmeros proticos
Quanto produo de aminocidos no organismo,
so classificados em:

No essenciais ou naturais: so os aminocidos

produzidos pelo organismo.

Essenciais: so os aminocidos que no so

produzidos pelo organismo. Eles so obtidos
unicamente pela dieta (alimentao).

Obs.: Precisamos de todos os aminocidos para os processos

de produo de protenas .
* A Asparagina embora no essencial no
produzida em quantidade suficiente
 Certos aminocidos funcionam como
neurotransmissores esto presentes em todas as
clulas do nosso organismo:

O Glutamato: um neurotransmissores excitatrio do sistema

nervoso, o mais comum em mamferos. armazenado em vesculas
nas sinapses. O impulso nervoso causa a libertao de glutamato no
neurnio pr-sinptico; na clula ps-sinptica, existem receptores que
se ligam o glutamato e se ativam. Pensa-se que o glutamato esteja
envolvido em funes cognitivas no crebro, como a aprendizagem e a
memria.
O glutamato precursor na sntese de GABA em neurnios
produtores de GABA.

O cido Asprtico ou Aspartato: um dos aminocidos

codificados pelo cdigo gentico, sendo portanto um dos componentes
das protenas dos seres vivos. um aminocido no essencial em
mamferos, tendo uma possvel funo de neurotransmissor excitatrio
no crebro. Como tal, existem indicaes que o cido asprtico possa
conferir resistncia fadiga.
 O GABA (cido gama-aminobutrico, sintetizado a partir do
glutamato): principal neurotransmissor inibitrio do Sistema Nervoso
Central (SNC). Est envolvido com os processos de ansiedade.
Como neurotransmissor peculiar, o cido gama- aminobutrico induz
a inibio do SNC causando a sedao. Isso porque as clulas
neuronais possuem receptores especficos para o GABA. A inibio
da sntese do GABA ou o bloqueio de seus neurotransmissores no
SNC, resultam em estimulao intensa, manifestada atravs de
convulses generalizadas.

A Glicina o principal neurotransmissor inibidor do tronco

cerebral e medula espinhal. Tem tambm propriedades excitatrias,
uma vez que ligando-se ao receptor, aumenta a sua sensibilidade
para o glutamato.
Um dficit de glicina provoca um aumento da rigidez muscular e
morte por paralisia dos msculos respiratrios. precisamente o
que acontece na intoxicao por estricnina (substncia utilizada
para matar ratos e que inibe o receptor da glicina) e o ttano
(situao em que h infeco por uma bactria que produz uma
toxina capaz de inibir a secreo de glicina).
 Classificao dos aminocidos
Classificao dos aminocidos quanto ao metabolismo
Glucognicos: (Podem ser transformados em glicose).
Alanina, arginina, metionina, cistena, cistina, histidina,
treonina e valina.
Glucocetognicos: (Podem se transformar em glicose ou em
corpos cetnicos).
fenilalanina, tirosina e triptofano, isoleucina e lisina

Cetognicos: (Podem se transformar em corpos cetnicos).

Leucina
 Classificao dos aminocidos de acordo com as
propriedades de suas cadeias laterais

Polares: apresentam uma distribuio desigual de eltrons,

como cidos e bases.

Apolares: apresentam uma distribuio homognea de

eltrons.
Classificao em aminocidos cidos e bsicos
So AA bsicos os aminocidos diamino e
monocarboxlicos, em nmero de 3:
(Lisina , Arginina e Histidina ).
So AA cidos os monoamino e dicarboxlicos,
em nmero de 2:
cido Asprtico e cido Glutmico
 AMINOACIDOPATIAS
So distrbios do metabolismo dos
aminocidos causados pelo funcionamento
deficiente de uma enzima envolvida na
converso de um aminocido em outro ou na
via catablica deste aminocido. Como
consequncia, h aumento da concentrao
do precursor situado antes do bloqueio da via
metablica e diminuio da concentrao do
produto aps o bloqueio.
PEPTDEOS E
PROTENAS

Polmeros de aminocidos
 Cdigo Gentico

Dicionrio correspondncia da seqncia

de nucleotdeos levando seqncia de
aminocidos;
Cdon 3 bases nucleotdicas no RNAm que
codificam cada aminocido (palavra);

Cdon:
RNAm A, G, C e U;
escrita da direo 5 para 3;
64 combinaes diferentes de bases;
 Cdigo Gentico

1 cdon 3 nucleotdeos no RNAm

7 cdons 21 nucleotdeos
 Cdigo
Gentico

61 dos 64 cdons
possveis codificam os
20 aminocidos padro

UAG / UGA / UAA

Cdons de terminao ou de
parada ou sem sentido; no
codificam AA.
 Aparentemente, o cdigo
evoluiu para minimizar o
Cdigo Gentico efeito deletrio de
mutaes

Caractersticas: Degenerao do cdigo

Especificidade um determinado
cdon sempre codifica o mesmo
AA;
Universalidade conservado em
todas as espcies;
Redundncia ou Degenerao um
AA pode ter mais de 1 trinca que o
codifica;
Contnuo sempre lido de 3 em 3
bases.
 Mutaes no Cdigo Gentico
Mutao silenciosa:
Cdon com 1 base alterada ainda codifica o
mesmo AA;
Mutao com perda de sentido:
Cdon com 1 base alterada codifica um AA
diferente;
Mutao sem sentido:
Cdon com 1 base alterada se torna um dos
cdons de terminao;
 CDIGO GENTICO

CDON DE INICIAO AUG:

indica que a sequncia de aminocidos da
protena comea a ser codificada ali. CDONS DE
codifica o aminocido Metionina (Met) FINALIZAO:
de forma que todas as protenas comeam UAA,UGA e UAG que
com o aminocido Met. indicam clula que
a sequncia de
aminocidos
destinada quela
protena acaba ali
CDIGO GENTICO - AMINOCIDOS
aminocidos com um cdon

aminocidos com dois cdons

aminocidos com trs cdons

aminocidos com quatro cdons

aminocidos com seis cdons

Aparentemente, o cdigo
evoluiu para minimizar o
efeito deletrio de
mutaes
 RNAt
Levam os aminocidos para o RNAm durante
o processo de sntese protica. As
molculas de RNAt apresentam, em uma
determinada regio, uma trinca de
nucleotdeos que se destaca, denominada
anticdon.

atravs do anticdon que o RNAt reconhece

o local do RNAm onde deve ser colocado o
aminocido por ele transportado. Cada
RNAt carrega em aminocido especfico,
de acordo com o anticdon que possui
 Stio de
ligao ao
aminocido

U A C Anti-cdon
 RNAr
So componentes dos ribossomos,
organela onde ocorre a sntese
protica.

Os ribossomos so formados por RNAr

e protenas
 Traduo

Tambm chamada sntese de protenas

Quando o RNAm chega ao citoplasma

ele se associa ao ribossomo. Aps essa
associao os RNAt levam os
aminocidos, que sero ligados,
formando assim a protena.
 Quando o RNAm chega ao citoplasma,
ele se associa ao ribossomo.
Nessa organela existem 2 espaos
onde entram os RNAt com aminocidos
especficos.

UAC AAA
AUG UUU CUU GAC CCC UGA

AUG = aa somente os RNAt que tm seqncia

Metionina do anti-cdon complementar seqncia
Cdon de do cdon entram no ribossomo.
iniciao
 Uma enzima presente na
subunidade maior do ribossomo
realiza a ligao peptdica entre
os aminocidos.

UAC AAA
AUG UUU CUU GAC CCC UGA
 O RNAt vazio volta para o
citoplasma para se ligar a outro
aminocido.

UAC

AAA
AUG UUU CUU GAC CCC UGA
 O ribossomo agora se desloca
uma distncia de 1 cdon.
o espao vazio preenchido
por um outro RNAt com
seqncia do anti-cdon
UAC complementar seqncia do
cdon.

AAA GAA
AUG UUU CUU GAC CCC UGA
 Uma enzima presente na
subunidade maior do ribossomo
realiza a ligao peptdica entre
os aminocidos.
UAC

AAA GAA
AUG UUU CUU GAC CCC UGA
UAC AAA

GAA
AUG UUU CUU GAC CCC UGA

O RNAt vazio volta para o

citoplasma para se ligar a outro
aminocido.
e assim o ribossomo vai se
deslocando ao longo do RNAm e
os aminocidos so ligados.
 Quando o ribossomo passa por
um cdon de terminao
nenhum RNAt entra no
ribossomo, porque na clula no
existem RNAt com seqncias
complementares aos cdons de
terminao.

GGG
Cdon de
AUG UUU CUU GAC CCC UGA terminao

Fator de
liberao: no
codifica nenhum
aa
 GGG

Ento o ribossomo se solta do

RNAm, a protena recm
formada liberada e o RNAm
degradado.

AUG UUU CUU GAC CCC UGA

Vrios ribossomos podem traduzir simultaneamente uma molcula
de mRNA

Os ribossomos movem-se ao longo de

um mRNA na direo 5'3'

O conjunto conhecido como

polissomo ou polirribossomo
Cada ribossomo funciona
independentemente dos demais
 Ligao Peptdica
Ligao feita entre aminocidos (aa) para formar peptdeos
(2 a 5 aa), polipeptdeos (+5 aa) e protenas (+50 aa).
 Formados por cadeias de aminocidos
PEPTDEOS E PROTENAS unidos atravs de ligaes peptdicas

Ligaes Peptdicas

Reao de
desidratao

Ligao amdica

Dipeptdeo
 PEPTDEOS

Tripeptdeo_ 3 aminocidos_ 2 ligaes peptdicas

Tetrapeptdeo_ 4 aminocidos_ 3 ligaes peptdicas
Pentapeptdeo_ 5 aminocidos_ 4 ligaes peptdicas

Oligopeptdeos
Polipeptdeos_ Massa molecular menor que 10.000 dltons
Protenas_ Massa molecular maior que 10.000 dltons
 PEPTDEOS

Resduos
 Importncia das Protenas

So fundamentais para qualquer ser vivo [e at vrus];

Toda manifestao gentica dada por meio de protenas;
Grande parte dos processos orgnicos so mediados por
protenas [enzimas];
Existem muitas espcies diferentes de protenas, cada uma
especializada para uma funo biolgica diversa. A maior parte
da informao gentica expressa pelas protenas.
Independentemente de sua funo ou espcie de origem, so
construdas a partir de um conjunto bsico de vinte
aminocidos.

Sem protenas, no existiriam os seres vivos!

 PROTENAS

Msculo SANGUE PELE

80% 70% 90%
 Estruturas das Protenas

Estrutura Primria
Dada pela sequncia de aminocidos e ligaes
peptdicas da molcula. Forma um arranjo linear,
semelhante a um colar de contas. Nvel estrutural mais
simples e mais importante, pois dele deriva todo o
arranjo espacial da molcula.
Estrutura Secundria
dada pelo arranjo espacial de aminocidos
prximos entre si na sequncia primria da protena.
Ocorre graas possibilidade de rotao das ligaes
entre os carbonos alfa dos aminocidos e os seus
grupos amina e carboxila.
A conformao espacial (da estrutura secundria)
reforada pelas interaes intermoleculares entre os
aminocidos. A principal ligao so as pontes de
hidrognio que acontece entre os hidrognios dos grupos
amino e os tomos de oxignio dos outros aminocidos.
Estrutura Terciria
Resulta do enrolamento da hlice, sendo estabilizada
por pontes de hidrognio e pontes dissulfeto.
literalmente um dobramento da protena, adquirindo
uma estrutura tridimensional; interaes de grupos de
aminocidos distantes.
O que determina a estrutura terciria so as cadeias
laterais dos aminocidos. Algumas cadeias so to
longas e hidrofbicas que agrupam-se no interior da
protena provocando uma dobra ou looping, deixando
as partes hidroflicas expostas na superfcie da protena.
 Estruturas das Protenas
Estrutura Quaternria
Algumas protenas podem ter duas ou mais cadeias
polipeptdicas em estrutura tridimensional. Surge
apenas nas protenas oligomricas. Dada pela
distribuio espacial de mais de uma cadeia
polipeptdica no espao, as subunidades da molcula,
estas mantm-se unidas por fora covalente, como
pontes dissulfeto, e ligaes no covalentes, como
pontes de hidrognio, interaes hidrofbicas.
Organizao Estrutural
 A classificao das protenas variam de acordo com
alguns aspectos:

1. Quanto sua forma: Protenas Fibrosas e Protenas

Globulares;

2. Quanto composio: Protenas Simples e Protenas

Conjugadas;

3. Quanto ao nmero de cadeias polipeptdicas: Protenas

Monomricas e Protenas Oligomricas;

4. De acordo com seu modo de interao com a

membrana.
Quanto forma:
Protenas Fibrosas so formadas geralmente por
longas molculas mais ou menos retilneas e
paralelas ao eixo da fibra. essa categoria
pertencem: o colgeno do tecido conjuntivo, a
queratina do cabelo, a fibrina do soro sanguneo ou
a miosina dos msculos.

Protenas Globulares de estrutura espacial mais

complexa, so mais ou menos esfricas. Nesta
categoria situam-se protenas ativas como as
enzimas, transportadoras como a hemoglobina.
 Quanto composio:

Protenas simples: A hidrlise completa dessas protenas

produz unicamente aminocidos.
Protenas conjugadas: apresentam a cadeia de aminocidos
ligada a um radical diferente (grupo prosttico); um
componente de uma protena no peptdica, orgnico ou
inorgnico estreitamente ligado. Os grupos prostticos
podem ser lipdeos, carboidratos, ons metlicos, grupos
fosfato, etc. Dependendo do grupo prosttico, as protenas
conjugadas podem ser classificadas em:

Glicoprotenas: o grupo um glicdio (carboidrato).

Exemplo: mucina (saliva) e osteomucide (osso).
Cromoprotenas: o grupo um pigmento. Exemplo:
clorofila (vegetais verdes) e hemoglobina (sangue).
Fosfoprotenas: o grupo o cido fosfrico. Exemplos:
vitelina (gema do ovo) e casena (leite)
Nucleoprotena: o grupo um cido heterocclico
complexo.
Quanto ao Nmero de Cadeias Polipeptdicas:

Protenas Monomricas formadas por apenas uma

cadeia polipeptdica; desprovidas de estrutura
quaternria.

Protenas Oligomricas formadas por mais de uma

cadeia polipeptdica. So as protenas de estruturas e
funes mais complexas.
 De acordo com seu modo de interao com a
membrana:

Protenas integrais - interagem diretamente com a

membrana;
Protenas perifricas - associam-se s membranas
ligando-se superfcie delas.
 Funes das protenas
Quanto a funo as protenas so classificadas em :

a. Regulatrias. No realizam transformaes qumicas e sim

regulam as atividades de outras protenas.
Ex. insulina regula o metabolismo da glicose;

existem aquelas que regulam a expresso gnica ligando-se ao DNA

ou ativando ou inibindo a transcrio
 Funes das protenas
Quanto a funo as protenas so classificadas em :

b. Transportadoras. Transportam substncias.

Ex.: hemoglobina que transporta O2,
Protenas de membrana: Transportam substancias como glicose e aa,
de um lado para outro da membrana plasmtica.

c. Armazenamento. Muitas protenas so usadas como

reservatrio de aa essenciais como a ovoalbumina, caseina,
zeina e faseolina.
 Funes das protenas
Quanto a funo as protenas so classificadas em :

d. Contrteis e mveis. Promovem movimentos na clula;

Ex.: Tubulina -participam da diviso celular, movimentando os
cromossomos
Miosina - que responsvel por contrao muscular.

e. Estruturais. So as protenas responsveis pelas estruturas

biolgicas;
E.: Potenas fibrosas insolveis como a queratina e o colgeno, e a
fibrona da seda e teia de aranha.
 Funes das protenas
Quanto a funo as protenas so classificadas em :

f. Protetoras. Como exemplo tem-se as imunoglobulinas ou

anticorpos; as toxinas como a da difteria, da clera e a ricinina
em algumas plantas; e as lticas como o veneno de cobra e de
abelhas.

g. Exticas. As protenas anti-congelamento que ocorrem no

sangue de peixes rticos e antrticos so desse grupo.

h. Enzimas. Corresponde maior classe de protenas sendo

conhecidas mais de 2000. So substncias que catalisam
reaes acelerando sua taxa em at 1016 vezes. So
especficas em funo e quanto a reao metablica.
 Desnaturao protica
A forma espacial das
protenas pode ser afetada
pela temperatura, pH,
polaridade, salinidade,
solventes, radiaes;

As protenas perdem o
arranjo (desenrolam-se,
perdem as ligaes);

AS PROTEINAS PERDEM O
SEU PODER FUNCIONAL
atividade biolgica.