Ácidos orgânicos

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 [+] Aminoácidos e [+] Ácidos graxos

Em química, um aminoácido é qualquer molécula que contém simultaneamente

grupos funcionais amina e ácido carboxílico. Em bioquímica, este termo é usado
como termo curto e geral para referir os aminoácidos alfa: aqueles em que as
funções amino e carboxilato estão ligadas ao mesmo carbono.

Classificação
Os aminoácidos podem ser classificados nutricionalmente, quanto ao radical e
quanto ao seu destino.

Classificação nutricional
Aminoácidos não-essenciais
Aminoácidos não-essenciais são aqueles os quais o corpo humano pode sintetizar.
São eles: Glicina, Alanina, Arginina, Serina,Cisteína,Tirosina, Ácido aspártico, Ácido
glutâmico, Histidina, Asparagina,Glutamina, Taurina e Prolina.

Aminoácidos essenciais
aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser produzidos pelo corpo
humano. Dessa forma, somente podemos adquirí-los pela ingestão de alimentos,
vegetais ou animais. São eles:Arginina, Fenilalanina, Histidina, Isoleucina,
Leucina, Lisina, Metionina, Treonina, Triptofano e Valina.

Quanto ao radical
A classificação quanto ao radical pode ser feita em:
Aminoácidos apolares: Apresentam radicais de hidrocarbonetos apolares ou
hidrocarbonetos modificados, exceto a glicina. São radicais hidrófobos.
Glicina: H- CH (NH2) – COOH
A glicina não é um aminoácido essencial na dieta humana, já que é sintetizado pelo
organismo a partir do aminoácido serina numa reacção catalizada pela enzima serina
hidroximetiltransferase[1]:

HO2CCH(NH2)CH2OH + H2-folato → HO2CCH2NH2 + CH2-folato + H2O

Função fisiológica

Como intermediário biossintético

A glicina serve de precursor a diversas espécies químicas. O ácido
aminolevulínico, precursor chave das porfirinas, é sintetizado in vivo a partir de
glicina e succinil-coenzima A. A glicina fornece também o bloco C2N central a
todas as purinas. Uma das vias de degradação do aminoácido treonina passa
pela sua conversão a glicina, embora esta via metabólica seja relativamente
pouco importante no metabolismo humano. É ainda precursor na via
biossintética da fosfocreatina.

A degradação da glicina segue três vias principais:

 Pode ser degradada a piruvato, seguindo a reacção inversa da sua biossíntese

(ou seja, conversão a serina e então conversão desta a piruvato).
 Especialmenteem animais , a glicina pode ser oxidada a CO2, NH4+ e um
grupo metileno pela enzima glicina sintase.
 Pode ser oxidada e desaminada a glioxilato pela enzima D-aminoácido oxidase,
sendo o glioxilato posteriormente reduzido a oxalato.
Como neurotransmissor
A glicina é um neurotransmissor inibitório no sistema nervoso central,
especialmente a nível da medula espinal, tronco cerebral e retina. Quando
receptores de glicina são activados, o anião cloreto entra no neurónio através de
receptores ionotrópicos, causando um potencial pós-sináptico inibitório. A
estricnina actua como antagonista nos receptores ionotrópicos de glicina. A
glicina é, junto com o glutamato, um co-agonista de receptores NMDA; esta
acção facilita a actividade excitatória dos receptores glutaminérgicos, em
contraste com a actividade inibitória da glicina.

A dose letal de glicina administrada oralmente, em ratos, é de 7930 mg/kg[4],

causando morte usualmente por hiperexcitabilidade.

Como elemento estrutural

 Além de ser um aminoácido importante na formação de colagénio, é essencial na
formação da camada de peptidoglicano na parede celular de bactérias Gram-
positivas, ao formar um pentapéptido (pentaglicina) que ajuda na ligação entre
resíduos de ácido N-acetilmurâmico. A pentaglicina está ausente nas bactérias
Gram-negativas.

A glutationa, tripéptido essencial na manutenção do equilíbrio redox

intracelular, tem na sua constituição glicina.

Na fotorrespiração
As mitocôndrias de plantas apresentam uma via alternativa de respiração, a
fotorrespiração, em que a glicina é convertida a serina através da seguinte
reacção, catalizada pela enzima glicina descarboxilase:

2 Gly + NAD+ → Ser + CO2 + NH3 +� NADH +� H+,

tornando-se esta a principal fonte de NADH mitocondrial� para posterior
produção de ATP. Esta reacção faz parte do ciclo do glicolato.

Alanina: CH3- CH (NH2) – COOH

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A alanina é um dos aminoácidos codificados pelo código genético, sendo portanto um

dos componentes das proteínas dos seres vivos. É um aminoácido não essencial.
Ambos os enantiómeros D-alanina e L-alanina ocorrem naturalmente, embora a D-
alanina se encontre somente na parede celular de algumas bactérias.

Estrutura

A alanina é o nome comum para o ácido 2-aminopropanóico. O grupo variável ligado

ao carbono α, que distingue um aminoácido de outro, é neste caso um grupo metilo.
Este grupo confere um carácter hidrofóbico à alanina, classificando-se esta como
aminoácido alifático. Pela mesma razão, é estruturalmente um dos aminoácidos
mais simples.

Síntese
A transferência de um grupo amina para o piruvato resulta na síntese de alanina in
vivo. Assim, a alanina possui uma relação próxima a vias metabólicas como a glicólise,
a gluconeogénese e o ciclo dos ácidos tricarboxílicos.

A alanina também é produzida artificialmente, para uso industrial ou para pesquisa

científica. Pode ser sintetizada a partir de ácido propanóico (através da bromação de
Hell-Volhard-Zelinsky, seguida de aminação), da N-alquilação de 2-
bromopropanodioato dietilo (síntese de Gabriel) ou a partir do aldeído etanal e do
ácido cianídrico (síntese de Strecker). Estas sínteses resultam em misturas racémicas;
outros métodos existem para obter aminoácidos enantiomericamente puros.

Função

Quando fazendo parte de uma proteína, a alanina não é um aminoácido muito

reactivo, devido à limitada reactividade do grupo metilo em situações fisiológicas. É
por isso uma opção quando se efectuam estudos de mutagénese dirigida destinados
a revelar a função de um aminoácido mais reactivo - a substituição deste por alanina
possibilita a existência de um aminoácido na cadeia polipeptídica mas sem função
reaccional.

Apesar da sua pouca reactividade química, a alanina pode ter funções de

reconhecimento de substratos ou reguladores alostéricos em sítios activos ou de
regulação em enzimas.

Leucina: CH3(CH3)-CH2-CH (NH2)- COOH

A Leucina é um dos aminoácidos codificados pelo código genético, sendo portanto

um dos componentes das proteínas dos seres vivos.

A Leucina é um dos 20 aminoácidos que as células do corpo humano utilizam para

sintetizar proteínas, porém o mesmo não o produz. Desempenha funções importantes
no aumento das proteínas e atua com fonte de energia durante os exercícios físicos,
aumentando a resistência e reduzindo a fadiga. É integrante da cadeia ramificada,
juntamente com a isoleucina e a valina, é encontrado de maneira abundante em
carnes e leguminosas (soja e feijão), com uma concentração média de 1g/100g e de
3g/100g, respectivamente.

Uma maior presença de leucina na alimentação contribui para reduzir a perda da

massa muscular durante a velhice, segundo um estudo divulgado pelo Instituto
Nacional francês de Pesquisa Agronômica (Inra) em seu site na internet. Essa é a
conclusão de uma equipe de pesquisadores da unidade de Alimentação Humana do
Inra, após efetuar um estudo em ratos.

A partir dos 40 anos, o equilíbrio interno - que mantém estável a produção de

proteínas musculares e sua constante destruição - é desfeito, o que conduz a um
desaparecimento progressivo de massa muscular da ordem de 0,5% a 2% a cada ano.

Esse processo, denominado sarcopenia, é responsável pela redução da mobilidade e

da autonomia entre os idosos.

Os resultados do estudo do Inra nos ratos sugerem, segundo seus autores, que um
complemento alimentar a base de leucina ou o consumo regular de alimentos ricos
nesse aminoácido, como os produtos lácteos, pode ter um efeito positivo na
manutenção da massa muscular.

Valina: CH3-CH(CH3)-CH (NH2)- COOH

A Valina é um dos aminoácidos codificados pelo código genético, sendo portanto

um dos componentes das proteínas dos seres vivos.

Isoleucina: CH3-CH2-CH (CH3)-CH (NH2)- COOH

A Isoleucina é um dos aminoácidos codificados pelo código genético, sendo
portanto um dos componentes das proteínas dos seres vivos

Prolina:-CH2-CH2-CH2- ligando o grupo amino ao carbono alfa

A Prolina é um dos aminoácidos codificados pelo código genético, sendo

portanto um dos componentes das proteínas dos seres vivos. Diferencia-se dos
demais aminoácidos devido ao facto de possuir uma estrutura quimicamente coesa
e rígida, sendo mesmo o aminoácido mais rígido dos vinte que são codificados
geneticamente. A sua estrutura anelar confere-lhe ainda a classificação de
iminoácido, já que a sua estrutura resulta da ligação do terminal alfa-amina (NH2)
à cadeia variável alifática.
 Fenilalanina: C6H5-CH2-CH (NH2)- COOH

A Fenilalanina é um dos aminoácidos codificados pelo código genético, sendo

portanto um dos componentes das proteínas dos seres vivos.

É um composto natural que está presente em todas as proteínas (vegetais ou

animais). O corpo humano necessita da fenilalanina, pois é uma parte integral de
todas as proteínas do nosso corpo. Os humanos não conseguem sintetizar a
fenilalanina, logo é um componente essencial da nossa dieta diária, sem ela o corpo
não consegue funcionar.

Existe um grupo de pessoas que sofrem da uma doença hereditária rara, a PKU
fenilcetonúria. A estas pessoas faltam-lhes uma enzima que é necessária para
digerir a fenilalanina, a fenilalanina que resta não é digerida, mas convertida em
compostos tóxicos, designados por fenilketonas, que são excretados pela urina. Os
doentes com PKU que ingerem a fenilalanina sofrem de diferentes sintomas
decorrentes da toxicidade, incluindo atrasos mentais especialmente em crianças, e
distúrbios intelectuais nos adultos.

Triptofano: R aromático- CH (NH2)- COOH

O triptofano (ou triptófano em Portugal) é um dos aminoácidos codificados pelo

código genético, sendo portanto um dos componentes das proteínas dos seres vivos.
E um aminoácido aromático essencial para a nutrição humana. Ele é um dos 20
aminoácidos no código genético (codon UGG). Apenas o L-estereoisômero
aparece na proteína mamália.

Metionina: CH3-S-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH

A Metionina é um dos aminoácidos codificados pelo código genético, sendo

portanto um dos componentes das proteínas dos seres vivos. É um codão de
iniciação na síntese proteica. Para se formar uma proteína, este codão do DNA é
lido em primeiro lugar pela célula, marcando o ponto de início da síntese.
 Aminoácidos polares neutros: Apresentam radicais que tendem a formar pontes
de hidrogênio.
Serina: OH-CH2- CH (NH2)- COOH

A Serina é um dos aminoácidos codificados pelo código genético, sendo portanto

um dos componentes das proteínas dos seres vivos.

Treonina: OH-CH (CH3)- CH (NH2)- COOH

A Treonina é um dos aminoácidos codificados pelo código genético, sendo portanto

um dos componentes das proteínas dos seres vivos. A treonina possui dois centros
assimétricos, nos carbonos 2 e 3 . A configuração do carbono 2 é S e do carbono 3 é
R.

Treonina é o mais abundante aminoácido essencial à proteína

imunoglobulínica. Experimentalmente, demonstrou-se em suínos em crescimento e
em marrãs gestantes, que a dieta deficiente de treonina leva a uma baixa
concentração plasmática de IgG. Existem evidências experimentais que a treonina
está relacionada também à manutenção da imunidade específica da parede
intestinal.

Cisteina: SH-CH2- CH (NH2)- COOH

A cisteína é um dos aminoácidos codificados pelo código genético, sendo portanto um dos
componentes das proteínas dos seres vivos.

Estrutura

O seu nome tem origem na palavra grega kustis, significando "bexiga", pois foi
isolada inicialmente a partir de cálculos renais (sob a forma de cistina). A cisteína
possui um grupo tiol na sua cadeia lateral e é principalmente encontrado em proteínas
e no tripéptido glutationa. Quando exposto ao ar, e sob determinadas condições
fisiológicas (incluindo no interior de proteínas), a cisteína oxida-se formando cistina,
composta por duas cisteínas unidas por uma ligação dissulfureto.

O grupo tiol possui carácter nucleofílico. Como o pKa deste grupo é de 10,8, a sua
actividade química pode ser regulada pelo ambiente em que se enquadra.
[ editar] Bioquímica

Algumas proteínas com actividade biológica fortemente dependente de cisteínas

incluem as ubiquitina ligases, que transferem ubiquitina para proteínas, e caspases,
que participam na proteólise em apoptose celular. Outras proteínas que dependem de
cisteínas no seu centro catalítico são a inteína e a ribonucleótido redutase. Estes
papéis estão fundamentalmente limitados ao interior celular, cujo ambiente é
tipicamente redutor, mantendo as cisteínas na sua forma reduzida (não oxidada a
cistina).

As cisteínas têm um papel fundamental na manutenção da estrutura terciária de

proteínas. Ao formarem ligações dissulfureto entre os seus grupos tiol, aumentam a
estabilidade molecular e a resistência à proteólise. A insulina é um exemplo deste tipo
de ligações, pois é formada por dois péptidos ligados por duas destas ligações
dissulfureto. A disposição das ligações dissulfureto em proteínas contidas no cabelo
determina quão encaracolado o cabelo é.

[editar] Fontes alimentares

Alimentos ricos em cisteína incluem pimentos vermelhos, alho, cebola, bróculos,

couve-de-bruxelas, aveia e gérmen de trigo. Não é, contudo, um aminoácido
essencial: é sintetizado no organismo humano se existir uma quantidade disponível
suficiente de metionina.

A L-cisteína (o enantiómero naturalmente abundante da cisteína) pode ser produzida

comercialmente a partir da proteólise em cabelo humano, penas e pêlos suínos. Existe
algum debate sobre se o consumo de cisteína derivada de cabelo humano é ou não
uma forma de canibalismo. O maior produtor mundial de cisteína é a China.

Embora muitos aminoácidos estejam disponíveis já há bastante tempo através da

fermentação, só em 2001 uma companhia alemã apresentou uma via fermentativa
para a produção de L-cisteína, sem o recurso a produtos animais ou humanos.

A forma oxidada cistina é encontrada no soro de leite bovino inteiro (não tratado);
esta forma é encontrada também no leite materno.

[editar] Aplicações

A cisteína (particularmente a L-cisteína) é usada não só em investigação laboratorial

mas também como suplemento alimentar, em produtos farmacêuticos e de cuidado
pessoal. Uma das maiores aplicações é a produção de aromas. Por exemplo, a reacção
de cisteína com açúcares, pela reacção de Maillard, resulta num produto com gosto
de carne. Também é usada industrialmente em pastelaria e padaria, em doses que não
excedem as dezenas de ppm, para amaciar a massa, reduzindo o seu tempo de
processamento.

O derivado N-acetilcisteína é usado como medicamento contra a tosse, pois interfere

com a formação de ligações dissulfureto em proteínas do muco, liquefazendo-o e
tornando mais simples a sua expulsão. A N-acetilcisteína é usada como suplemento
alimentar tal como a cisteína.

A cisteína é usada em produtos para o cabelo para fazer permanentes, especialmente

na Ásia. Neste caso, são as ligações dissulfureto na queratina no cabelo quem sofre
a acção interferente deste aminoácido.

O gado ovino necessita de cisteína para produzir lã, sendo nestes organismos um
aminoácido essencial. As ovelhas adquirem este aminoácido ao ingerir erva; como
tal,a produção de lã cai ou pára totalmente em períodos de baixa disponibilidade de
alimentos (como secas prolongadas). Foram já desenvolvidas ovelhas transgénicas
que conseguem produzir cisteína, obviando a necessidade permanente da sua ingestão.

Em invetigação laboratorial, a cisteína é muitas vezes alvo em experiências de

marcação biomolecular (labeling) para investigar aspectos estruturais e funcionais de
proteínas que contenham este aminoácido. Por exemplo, é possível adicionar
compostos como a maleimida, que forma ligações covalentes com cisteínas, ou usar
labeling em EPR.

Em 1994, um relatório preparado por cinco representativas marcas de cigarros

apontou a cisteína como um dos 599 aditivos permitidos no fabrico de cigarros nos
Estados Unidos da América[1]. A função da cisteína como aditivo em cigarros é
desconhecida

Estrutura

O seu nome tem origem na palavra grega kustis, significando "bexiga", pois foi
isolada inicialmente a partir de cálculos renais (sob a forma de cistina). A cisteína
possui um grupo tiol na sua cadeia lateral e é principalmente encontrado em proteínas
e no tripéptido glutationa. Quando exposto ao ar, e sob determinadas condições
fisiológicas (incluindo no interior de proteínas), a cisteína oxida-se formando cistina,
composta por duas cisteínas unidas por uma ligação dissulfureto.

O grupo tiol possui carácter nucleofílico. Como o pKa deste grupo é de 10,8, a sua
actividade química pode ser regulada pelo ambiente em que se enquadra.

[editar] Bioquímica

Algumas proteínas com actividade biológica fortemente dependente de cisteínas

incluem as ubiquitina ligases, que transferem ubiquitina para proteínas, e caspases,
que participam na proteólise em apoptose celular. Outras proteínas que dependem
de cisteínas no seu centro catalítico são a inteína e a ribonucleótido redutase. Estes
papéis estão fundamentalmente limitados ao interior celular, cujo ambiente é
tipicamente redutor, mantendo as cisteínas na sua forma reduzida (não oxidada a
cistina).

As cisteínas têm um papel fundamental na manutenção da estrutura terciária de

proteínas. Ao formarem ligações dissulfureto entre os seus grupos tiol, aumentam a
estabilidade molecular e a resistência à proteólise. A insulina é um exemplo deste
tipo de ligações, pois é formada por dois péptidos ligados por duas destas ligações
dissulfureto. A disposição das ligações dissulfureto em proteínas contidas no cabelo
determina quão encaracolado o cabelo é.

[editar] Fontes alimentares

Alimentos ricos em cisteína incluem pimentos vermelhos, alho, cebola, bróculos,

couve-de-bruxelas, aveia e gérmen de trigo. Não é, contudo, um aminoácido essencial:
é sintetizado no organismo humano se existir uma quantidade disponível suficiente de
metionina.

A L-cisteína (o enantiómero naturalmente abundante da cisteína) pode ser

produzida comercialmente a partir da proteólise em cabelo humano, penas e pêlos
suínos. Existe algum debate sobre se o consumo de cisteína derivada de cabelo
humano é ou não uma forma de canibalismo. O maior produtor mundial de cisteína é
a China.

Embora muitos aminoácidos estejam disponíveis já há bastante tempo através da

fermentação, só em 2001 uma companhia alemã apresentou uma via fermentativa
para a produção de L-cisteína, sem o recurso a produtos animais ou humanos.