Contenido

BIOCATALIZADORES 2
1. CONCEPTO E IMPORTANCIA 2
2. CLASES Y FUNCIONES 3
2.1 ENZIMAS 3
2.2 VITAMINAS 5
3. CARACTERÍSTICAS 10
4. REGULADORES DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA 11
4.1 MECANISMOS REGULATORIOS 12
5. ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA ABSOLUTA, DE GRASA Y DE CLASE 13
6. FACTORES QUE CONDICIONAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA 13
6.1 TEMPERATURA: 14
6.2 EL PH: 14
6.3 CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO: 14
6.4. ACTIVADORES: 15
6.5. INHIBIDORES: 15
7. APLICACIÓN DE ENZIMAS EN LA INDUSTRIA 16
8. BIBLIOGRAFÍA 16

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BIOCATALIZADORES

1. CONCEPTO E IMPORTANCIA
En toda reacción química se produce la transformación de unas sustancias iniciales,
denominadas reactivos o sustratos, en otras sustancias finales llamadas productos. Par ello
es necesario que las sustancias que van a reaccionar reciban una determinada cantidad de
energía (generalmente en forma de calor) que las active, por eso se denomina “energía de
activación”. Esta se emplea en debilitar los enlaces de los reactivos y así favorecer su rotura.

Por eso cuando las reacciones químicas se llevan a cabo en el laboratorio, hay que aumentar
la temperatura, dar descargas eléctricas o bien utilizar un catalizador.

Los catalizadores son compuestos químicos de distinta naturaleza que facilitan y aceleran
las reacciones químicas porque disminuyen la cantidad de energía de activación que se
necesita para que estas ocurran. Los catalizadores no se consumen en la reacción que
catalizan, actúan únicamente mediante su presencia. Por ello cuando termina la reacción
quedan libres y pueden volver a utilizarse de nuevo, por lo que se necesitan en pequeñas
cantidades.

Los catalizadores que actúan en los seres vivos se denominan biocatalizadores y son
imprescindibles para que se produzcan las reacciones adecuadamente por dos razones:

 En los seres vivos los reactivos no pueden ser calentados a temperaturas elevadas, ni se
pueden someter a fuertes descargas eléctricas ya que eso destruiría a las propias
células.
 En los seres vivos se producen una enorme cantidad de reacciones químicas lo que haría
necesario una enorme cantidad de energía para que se pudieran llevar a cabo.

Los biocatalizadores actúan de dos formas:

 Fijándose al sustrato, de modo que debilita sus enlaces lo cual facilita su ruptura.
 Atrayendo hacia su superficie a los reactivos, lo cual facilita su encuentro y por tanto la
reacción

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 Figura 1. Perfil de energía libre en una Reacción sin catalizar y comparación con el efecto de
un catalizador

Los biocatalizadores son las enzimas, vitaminas y hormonas, aunque las que realmente
intervienen como catalizadores son las enzimas.

2. CLASES Y FUNCIONES
Los biocatalizadores son las enzimas, vitaminas y las hormonas. Muchas de las reacciones
químicas que ocurren en el organismo, pueden ser reproducidas en condiciones de
laboratorio, pero a altísimas temperaturas. Sabemos que en nuestro organismo, la
velocidad óptima de las reacciones químicas se presenta con una temperatura de
aproximadamente 37°C. Lo anterior es posible a raíz de la presencia de sustancias orgánicas,
denominadas biocatalizadores que regulan la velocidad de dirección de las reacciones
químicas que suceden en el interior de nuestro organismo. A este grupo pertenecen las
enzimas (fermentos), las vitaminas y algunas hormonas.

2.1 ENZIMAS
Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Las
enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción,
aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles,
sino que solamente aceleran las que espontáneamente podrían producirse. Ello hace
posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador
requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH.

TIPOS DE ENZIMAS

Las enzimas son las proteínas encargadas de catalizar las reacciones bioquímicas del
metabolismo. Las enzimas no alteran el equilibrio de dichas reacciones ni tampoco el
balance enérgico, sólo aceleran el proceso. Se las puede clasificar en:

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 Óxido-reductasas: estas enzimas están vinculadas con las reducciones y oxidaciones
biológicas que intervienen en los procesos de fermentación y de respiración. Estas
son esenciales en ciertas cadenas metabólicas como por ejemplo la escisión
enzimática de la glucosa y en la producción de ATP.
 Transferasas: estas enzimas son las encargadas de catalizar la transferencia de una
porción de molécula a otra. Además, estas enzimas son las que actúan sobre
distintos sustratos, transfiriendo glucosilo, sulfató, amina, aldehído, entre otros
grupos.
 Hidrolasas: estas enzimas actúan sobre las moléculas de protoplasma, tales como
las de grasas, de glicógeno y de proteínas. El acto de catalizar es realizado en la
escisión de los enlaces de los átomos de nitrógeno y carbono o bien, de carbono y
oxígeno. Al mismo tiempo se adquiere la hidrólisis de las moléculas de agua de la
que devienen las moléculas de hidrógeno y oxidrilo, que se unen a las moléculas
resultantes de la ruptura de enlaces de las moléculas mencionadas. Dentro de estas
enzimas se encuentran proteínas como la quimiotripsina, la tripsina y la pepsina que
son esenciales en la digestión ya que son las que hidrolizan enlaces estéricos,
glucosídicos y pépticos.
 Isomerasas: estas son las que actúan sobre ciertas sustancias a las que transforman
en otras isómeras, lo que significa que tienen la misma fórmula empírica pero un
desarrollo diferente.
 Liasas: estas enzimas son las que actúan sobre los enlaces entre los átomos de
carbono, carbono y oxígeno, carbono y azufre o carbono y nitrógeno,
escindiéndolos.
 Ligasas: estas enzimas en cambio, son las que permiten que dos moléculas se unan.
Esto se da al mismo tiempo en que el ATP se degrada y libera energías que son las
necesarias para que dichas moléculas puedan unirse.

FUNCIONES DE LAS ENZIMAS

Las enzimas ejercen numerosas funciones dentro del organismo, algunas de las más
esenciales son:

 Regulan todo tipo de funciones y procesos bioquímicos.

 Producen movimiento, como en el caso de la contracción muscular.
 Participan en la respiración celular.
 Degradan las macromoléculas procedentes de la dieta en moléculas más sencillas.
 Crean rutas metabólicas, es decir, reacciones enzimáticas en cadena necesarias para
la vida celular.

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 Son tan esenciales, que el mal funcionamiento en un solo tipo de enzima de todas
las que existen puede generar una enfermedad letal.

2.2 VITAMINAS
Las vitaminas son un grupo de sustancias orgánicas, de composición variada,
necesarias en cantidades muy pequeñas (del orden de miligramos o microgramos
al día) para el correcto funcionamiento del organismo; por eso las llamamos
micronutrientes. Son compuestos esenciales que no pueden ser sintetizados por
la mayoría de los animales, por lo que deben ingerirse en la dieta. En algunos
casos, se incorporan en forma de provitaminas que, posteriormente, son
transformados en su forma activa.
Desempeñan funciones catalíticas, y algunas desarrollan funciones metabólicas
específicas en las rutas de transformación de los micronutrientes (lípidos, hidratos
de carbono y proteínas). A diferencia de estos, no son utilizadas ni como
combustibles, ni para formar estructuras celulares.

Cada uno de estos componentes posee funciones concretas y específicas, que son
irremplazables.

El papel de las vitaminas es diverso. En algunos casos, aceleran la velocidad de las

reacciones químicas; en otros casos interactúan con las hormonas y fermentos
(enzimas), aumentando su efectividad; también forman parte de la estructura
química de los fermentos digestivos (enzimas digestivas).

Las vitaminas no aportan energía al organismo, es decir, son nutrientes acalóricos.

Por este motivo, en una dieta hipocalórica o adelgazante, no hay que reducir el
aporte vitamínico. Asimismo, la insuficiencia en el organismo de una o varias
vitaminas se denomina avitaminosis y su exceso hipervitaminosis.

CLASIFICACIÓN DE LAS VITAMINAS

En la actualidad se conocen aproximadamente 50 vitaminas, siendo las más

conocidas y estudiadas las vitaminas solubles en agua, las cuales son las vitaminas
del grupo B (B1, B2, B6, B12, B15), las vitaminas C y P. Y otras serían las vitaminas
solubles en grasas (Vitaminas A, D, E, K).

 LIPOSOLUBLES: Son aquellas vitaminas que pueden disolver en grasas y

aceites, estas vitaminas normalmente son absorbidas por las lipoproteínas
conocidas como quilomicrones que viajan a través del sistema linfático del
intestino delgado y en la circulación de la sangre de nuestro organismo.

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 Figura 2. Vitaminas Liposolubles

 HIDROSOLUBLES:

Aquellas que son solubles en agua. No se almacenan en el organismo por lo que

son usadas inmediatamente a excepción de la vitamina B12, que se almacena
en el hígado por mucho tiempo.

Figura 3. Vitaminas Hidrosolubles

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2.3. HORMONAS
Las hormonas son sustancias segregadas por células especializadas, localizadas
en glándulas endocrinas (carentes de conductos), o también por células epiteliales e
intersticiales cuyo fin es el de influir en la función de otras células.

HISTORIA

El concepto de secreción interna apareció en el siglo XIX, cuando Claude Bernard lo

describió en 1855, pero no especificó la posibilidad de que existieran mensajeros que
transmitieran señales desde un órgano a otro.

El término «hormona» fue utilizado por primera vez en 1905 por William Bayliss, es
un término que deriva del verbo griego ὁρμἀω ('poner en movimiento, estimular'),
aunque ya antes se habían descubierto dos funciones hormonales; la primera
fundamentalmente del hígado, descubierta por Claude Bernard en 1851 y la segunda
fue la función de la médula suprarrenal, descubierta por Alfred Vulpian en 1856. La
primera hormona que se descubrió fue la adrenalina, descrita por
el japonés Takamine Jōkichi en 1901. Posteriormente el estadounidense Edward
Calvin Kendall aisló la tiroxina en 1914.

FISIOLOGIA

Cada célula es capaz de producir una gran cantidad de moléculas reguladoras. Las
glándulas endocrinas y sus productos hormonales están especializados en la
regulación general del organismo así como también en la autorregulación de un
órgano o tejido. El método que utiliza el organismo para regular la concentración de
hormonas es balance entre la retroalimentación positiva y negativa, fundamentado
en la regulación de su producción, metabolismo y excreción. También hay hormonas
tróficas y no tróficas, según el blanco sobre el cual actúan.

Las hormonas pueden ser estimuladas o inhibidas por:

 Otras hormonas.
 Concentración plasmática de iones o nutrientes.
 Neuronas y actividad mental.
 Cambios ambientales, por ejemplo luz, temperatura, presión atmosférica.

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Un grupo especial de hormonas son las hormonas tróficas que actúan estimulando la
producción de nuevas hormonas por parte de las glándulas endócrinas. Por ejemplo,
la TSHproducida por la hipófisis estimula la liberación de hormonas tiroideas además
de estimular el crecimiento de dicha glándula. Recientemente se han descubierto las
hormonas del hambre: ghrelina, orexina y péptido YY, y sus antagonistas como
la leptina.

Las hormonas pueden segregarse en forma cíclica, conformando verdaderos

biorritmos (ej: secreción de prolactina durante la lactancia, secreción de esteroides
sexuales durante el ciclo menstrual). Con respecto a su regulación, el sistema
endocrino constituye un sistema cibernético, capaz de autorregularse a través de los
mecanismos de retroalimentación (feedback), los cuales pueden ser de dos tipos:

 Feed-Back positivo: es cuando una glándula segrega una hormona que estimula
a otra glándula para que segregue otra hormona que estimule la primera
glándula.
Ej: la FSH segregada por la hipófisis estimula el desarrollo de folículos ováricos
que segrega estrógenos que estimulan una mayor secreción de FSH por la
hipófisis.
 Feed-Back negativo: cuando una glándula segrega una hormona que estimula a
otra glándula para que segregue una hormona que inhibe a la primera glándula.
Ej: la ACTH segregada por la hipófisis estimula la secreción de glucocorticoides
adrenales que inhiben la secreción de ACTH por la hipófisis.

A su vez, según el número de glándulas involucradas en los mecanismos de

regulación, los circuitos glandulares pueden clasificarse en:

 Circuitos largos: una glándula regula otra glándula que regula a una tercera
glándula que regula a la primera glándula, por lo que en el eje están
involucradas tres glándulas.
 Circuitos cortos: una glándula regula otra glándula que regula a la primera
glándula, por lo que en el eje están involucradas solo dos glándulas.
 Circuitos ultra cortos: una glándula se regula a si misma.

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FUNCIONES

Las funciones más comunes de las hormonas son las que controlan a las mismas y
podemos mencionar los efectos del uso y almacenamiento de la energía, el control
de los niveles de sustancias en la sangre como la sal y el azúcar, la actividad total de
ciertos órganos, el desarrollo y el crecimiento, las características sexuales y efectos
de reproducción.

En el cuerpo humano existe una amplia variedad de hormonas y cada una con un
efecto diferente las más importantes son;

 Progesterona; especifica de las mujeres, secretada por los ovarios,actua sobre

las glandulas mamarias y el utero y regula los ciclos menstruales.
 Testosterona; se produce en los testículos y en las glándulas suprarrenales, es
la responsable de la excitación sexual masculina, encargadas del crecimiento,
producción de masa muscular y tejido oseo,responsable de la formación del
escroto, el vello de la axila y el vello púbico, ademas de la modificación de la voz
en la adolescencia de los varones.
 Insulina; es la hormona que es producida por las células llamadas beta de
Langenjans y el efecto que tiene es general provocando el aumento en el uso
de la glucosa y disminuyendo el azúcar en la sangre.
 Tiroxina; es la hormona que es producida por la glándula tiroides y la para
tiroides y se ocupa de regular el metabolismo del calcio y también del fósforo
en todo el organismo.
 Adrenalina; también es muy conocida como epinefrina y es producida por una
de las glándulas suprarenales que se asocia con las reacciones de lucha o de
huida provocando un aumento en la frecuencia cardíaca y contrayendo los
vasos sanguíneos o provocando un estado de alerta y de excitación elevados.
 Serotoninda; es una de las neurotransmisoras que producen las neuronas
serotoninergicas del sistema nervioso central y tambien algunas células que son
enterocramafines que estan ubicadas en el tracto gastrointestinal. La función
principal de estas hormonas es la de controlar el humor, el apetito y tambien el
sueño.

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  Tambien estan la dopamina, melatonina, somatropina,secretina, prolactina,
oxitocina, leptina y orexina, entre otras hormonas.

TIPOS

Según su naturaleza química, se encuentran tres tipos de hormonas:

 Derivadas de aminoácidos: se derivan de los aminoácidos tirosina y triptófano,

como ejemplo tenemos las catecolaminas y la tiroxina.
 Hormonas peptídicas: están constituidas por cadenas de aminoácidos,
bien oligopéptidos (como la vasopresina) o polipéptidos (como la hormona del
crecimiento). En general, este tipo de hormonas no pueden atravesar
la membrana plasmática de la célula diana, por lo cual los receptores para estas
hormonas se hallan en la superficie celular.
 Hormonas lipídicas: son esteroides (como la testosterona)
o eicosanoides (como las prostaglandinas). Dado su carácter lipófilo, atraviesan
sin problemas la bicapa lipídica de las membranas celulares y sus receptores
específicos se hallan en el interior de la célula diana.

3. CARACTERÍSTICAS
Las enzimas cumplen las características propias de cualquier catalizador:

 Gran poder catalítico: las enzimas son capaces de acelerar las reacciones por valor de
107 (superior a los catalizadores biológicos).

𝐶𝑂2 + 𝐻2 𝑂 → 𝐻2 𝐶𝑂3 1 hora 1 molécula

𝐶𝑂2 + 𝐻2 𝑂 + 𝑒𝑛𝑧𝑖𝑚𝑎 → 𝐻2 𝐶𝑂3 1 segundo 105

moléculas
 No altera el equilibrio de la reacción.
 Reduce la energía de activación: Una reacción química cualquiera tiene lugar cuando las
moléculas de los productos que van a reaccionar alcanzan su estado más rico en energía
(están activados), es el llamado “estado activo”, una vez alcanzado se produce la
reacción. La cantidad de energía necesaria para llevar a todas las moléculas de un mol
de sustancia al estado activo, se llama energía de activación.

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  No se gastan ni se alteran durante la reacción, por eso son necesarias en muy bajas
concentraciones y esto es un síntoma de su eficacia.
 No cambian el signo ni la cuantía de la variación de la energía libre. No pueden hacer
que los procesos sean termodinámicamente más favorables.
 Pero además, a diferencia de los catalizadores no biológicos presentan otras
características propias.
 Son altamente específicos: existe una especificidad de sustrato (depende del centro
activo del enzima), llamada absoluta ya que actúan sobre un sustrato determinado; una
especificidad de grupo cuando actúan sobre un grupo de compuestos que tienen una
característica común y una especificidad de acción (depende de los cofactores) llamada
de clase ya que la enzima actúa sobre un tipo de enlace, independiente del tipo de
molécula.
 Actúan siempre a temperatura corporal.
 Son muy activas. Algunas consiguen aumentar la velocidad de la reacción más de un
millón de veces.
 Presentan un peso molecular muy elevado
 Su actividad catalítica puede ser regulada, lo que permite adecuar la velocidad de las
reacciones del metabolismo a las necesidades de cada momento.

4. REGULADORES DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA

La actividad catalítica puede ser regulada por ciertos mecanismos de las células que
permiten adecuar la velocidad de las reacciones del metabolismo, adaptándola a las
necesidades de cada momento, de manera que resulten ordenadas, tanto en el tiempo
como en el espacio, ya que se suceden en determinados compartimentos celulares.

Las enzimas presentan un sitio preciso para el sustrato, con una conformación precisa,
llamado sitio activo. Además presentan otros sitios llamados sitios regulatorios o sitios
alostéricos, que sirven para regular la actividad de la enzima a través de la modificación del
sitio activo; a este sitio entran moléculas que pueden regular positiva (estimular) o
negativamente (inhibir) la actividad enzimática.

 Un regulador positivo: cuando se une la molécula reguladora al sitio regulatorio,

entonces se produce un cambio de conformación del sitio activo, lo que permite la
formación del complejo enzima sustrato.
 Un regulador negativo: cambia la conformación a fin con el sustrato, lo que impide
que se forme el complejo enzima sustrato.

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No todas las enzimas son tan regulables. La mayoría de los efectos biológicos dependen de
reacciones múltiples, cascadas o secuencias de reacciones; cada una de estas etapas es
catalizada por una enzima (se habla de una batería de enzimas). No hay necesidad de regular
negativamente todas las enzimas de una cadena de reacciones, basta con que se regule una
(economía) y todo el proceso se afectará.

Los reguladores son de muy variada naturaleza y pueden ser reguladores externos o
internos.

 Externo: por ejemplo, la propia glucosa puede ser un regulador para que se activen
ciertos mecanismos que tienen que ver con el metabolismo de la glucosa.
 Internos: Se puede dar que la formación de exceso de ATP regule negativamente alguna
de las enzimas de la glicólisis, así se inhibe todo el fenómeno. Si el organismo fabrica
mucho ATP y este se gasta, se forma mucho ADP, el que se transforma en un regulador
positivo de una de las enzimas y se activa nuevamente la degradación de la glucosa. Así
una enzima tendría un sitio que le permite estimular su actividad y otra que lo inhibe.

Si se quiere verificar si una enzima está, hay que colocarle “bastante” sustrato (no
suficiente), para así medir la concentración de enzimas. “Bastante” significa garantizar que
por un tiempo determinado todas las moléculas de enzimas tengan sustrato. Esto se llama
saturación de las enzimas por el sustrato y permite construir una curva de progreso donde
la línea recta indica que todas las enzimas estaban saturadas.

En el organismo las enzimas trabajan a una concentración saturizante, si no hay glucosa las
enzimas están insaturadas.

4.1 MECANISMOS REGULATORIOS

 INDUCCIÓN Y REPRESIÓN

Si una persona tiene tendencia a presión baja, tenderá a producir más sustancias que
aumenten la presión. Esto está afectado por factores externos, por ejemplo, si una
persona come mucha azúcar, las enzimas degradadoras de glucosa estarán
aumentadas y viceversa.

 MODIFICACIÓN COVALENTE

Agregado a las enzimas una sustancia que se une covalentemente a ellas se puede hacer
más activa o menos activa. La regulación está en la enzima que une o separa una
sustancia a la enzima. El caso más frecuente son las reacciones de fosforilación, donde
X es un grupo fosfato. Una enzima puede fosforilarse o defosforilarse. Hay enzimas que
al fosforilarse se activan y otras que al desfosforilarse se activan; en cualquier caso se
requiere de un sistema que fosforile y otro que defosforile.

 PROTEÓLISIS DE PROENZIMA

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 Cuando a una enzima (proenzima o cimógeno), se le corta un trozo, se activa. Esto lo
hace otra enzima, llamada proteolítica. Este mecanismo se da en un solo sentido, no se
vuelve atrás, no se le puede volver a unir el péptido a la enzima.

 MECANISMOS ALOSTÉRICOS

Enzimas que aparte de su sitio activo tiene un sitio alostérico que cuando se une un
efector alostérico puede favorecer o desfavorecer (positivo o negativo) la actividad de
la enzima, en cualquier caso, regula.

5. ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA ABSOLUTA, DE GRASA Y DE CLASE

6. FACTORES QUE CONDICIONAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

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6.1 TEMPERATURA:

En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada
10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones catalizadas por
enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, el ser proteínas, a partir de esta
temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la
actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima. Por encima de esta
temperatura, al no haber enzimas, la actividad catalítica se anula.

Figura 4. Efecto con de la temperatura la velocidad de reacción

6.2 EL PH:
Cada enzima tiene un PH de actuación. Los valores por encima o por debajo de este
valor provocan un descenso de la velocidad enzimática. Por debajo de un PH mínimo y
por encima de un PH máximo, se produce la desnaturalización de la enzima y su
actividad se anula.

6.3 CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO:

Al aumentar la concentración de sustrato, la actividad enzimática aumenta, hasta
alcanzar la velocidad máxima, punto donde la enzima se satura, debido a que las
enzimas tienen todos sus sitios activos ocupados.

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 Figura 5. Efecto de la concentración de sustrato sobre la velocidad de una reacción enzimática

6.4. ACTIVADORES:

Algunos iones favorecen la unión enzima-sustrato, por ejemplo la enzima fosforilasa,

que regula la formación de ATP a partir del ADP y un grupo fosfato(H3PO4) y que se
suele representar como Pi( fosfato inorgánico), se ve activada por la presencia de
iones de magnesio Mg-2.

6.5. INHIBIDORES:
Se unen a la enzima haciendo que disminuyan su actividad y eficacia o la impiden
completamente. Pueden ser:

 Irreversible: el inhibidor se fija permanentemente al centro activo, alterando su

estructura.

 Reversible: mediante unión temporal.

 Competitiva: Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad

por el sitio activo de una enzima en el que también se une el sustrato; el

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 sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la enzima.
Los inhibidores competitivos son a menudo similares en estructura al
sustrato verdadero.
 No competitiva: el inhibidor se une a otro sitio que no es el sitio activo de
la enzima. La unión del inhibidor con el sitio alostérico cambia la
conformación (es decir, la estructura terciaria o la forma tridimensional) de
la enzima de modo que la afinidad del sustrato por el sitio activo se reduce.

Figura 6. Inhibición competitiva: el Figura 7. Inhibición no competitiva: el inhibidor (I) se une a

sustrato (S) y el inhibidor (I) compiten otro sitio que no es el sitio activo de la enzima, alterando su
por el sitio activo (cavidad de la enzima). conformación espacial.

7. APLICACIÓN DE ENZIMAS EN LA INDUSTRIA

8. BIBLIOGRAFÍA
 DAVID LENHENIGER NELSON, M. M. (2008). PRINCIPIOS DE BIOQUIMICA (QUINTA
EDICION). Barcelona: Ediciones Omega.

 JEREMY M. BERG, J. L. (2003). BOQUIMICA (QUINTA EDICION). Barcelona: Editorial

Reverte.

 CUETO, M. C. (2007).Fronteras en Microbiología Aplicada. México D.F: Saltillo

 ILLANES, A. (14 de Junio de 2008). Biocatálisis enzimática.
Valparaíso,Chile:Bommari

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