PROTEÍNAS E

AMINOÁCIDOS
Iníciodo século XIX: produtos
naturais contendo N eram
essenciais para a sobrevivência
dos animais.

1989, o químico holandês G. J.

Mulder atribuiu o termo proteína
para essa classe de compostos.
 ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS
 As proteínas são compostas de 20 aminoácidos-
padrão.
 Os aminoácidos comuns são conhecidos como α-
aminoácidos.
LIGAÇÕES PEPTÍDICAS
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Aminoácidos neutros
Isoleucina
Glicina

Alanina Serina

Valina
Treonina

Leucina
Aminoácidos Sulfurados Aminoácidos Cíclicos

Cisteína Prolina

Metionina
Histidina
Aminoácidos aromáticos Aminoácidos Básicos

Fenilalanina
Lisina

Ornitinina
Tirosina

Arginina

Triptofano
Aminoácidos ácidos e amidos

Ácido glutâmico Ácido aspártico

Glutamina Asparagina
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS

AMINOÁCIDOS NÃO-ESSENCIAIS
DISTRIBUIÇÃO E POOLS DE AMINOÁCIDOS

TRANSPORTE DE AMINOÁCIDOS

 O gradiente dos aminoácidos dentro e fora das

células é mantido por transporte ativo.
VIAS DE SÍNTESE E DEGRADAÇÃO DOS
AMINOÁCIDOS

 Vias de Degradação dos Aminoácidos

 Síntese de Aminoácidos Não-Essenciais

 INCORPORAÇÃO DE
AMINOÁCIDOS EM
OUTROS COMPOSTOS
 IMPORTANTES PRODUTOS SINTETIZADOS
ATRAVÉS DE AMINOÁCIDOS.
_______________________________________________________________________________
____________
Aminoácidos Incorporados
_______________________________________________________________________________
____________
Arginina Creatina
Aspartato Purinas e Pirimidinas
Cisteína Glutationa
Taurina
Glutamato Neurotransmissores Glutamina
Glutamina Purinas e Pirimidinas
Glicina Creatina
Porfirinas (hemoglobinas e citocromos)
Histidina Purinas
Lisina Histamina
Metionina Carnitina
Metilação de um carbono /reações de transferência
Serina Creatina
Colina
Tirosina Metilação de um carbono/reações de transferência
Triptofano Etanolamina e Colina
Neurotransmissores
Neurotransmissores
CREATINA E CREATININA
 BIOSSÍNTESE DE PURINAS E PIRIMIDINAS

 Purinas e Pirimidinas estão envolvidas em muitas

reações intracelulares quando os di e trifosfatos de
alta energia são adicionados
 Estes compostos são formados para a construção
tecidual de DNA E RNA .
 As purinas são compostos de duplo anel
heterocíclico sintetizado com o
fosforibosilpirofosfato (PRPP) como açúcar que
funciona como uma base na qual o N do
grupo amida da glutamina é adicionado, seguido o
pela ligação da molécula de glicina, um grupo
metileno do tetraidrofano e um N do grupo amida
de outra glutamina
Para formar um anel imidazol.
 Ao contrário das purinas as pirimidinas não são
sintetizadas depois da ligação a um açúcar ribose.
O N do grupo amida da glutamina é condensado
com CO2 para formar carbamoil fosfato, sofrendo
nova condensação porém, dessa vez, com o ácido
aspártico para formar ácido orótico - anel
heterocíclico de 6 membros.
TURNOVER DAS PROTEÍNAS DO
CORPO
MÉTODOS DE RASTREAMENTO PARA DEFINIR A
CINÉTICA DOS AMINOÁCIDOS
 traçadores isotopicamente marcados são usados para
acompanhar os fluxos de metabólitos endógenos no
corpo.
 os isótopos são substituídos para permitir que os
traçadores possam ser diferenciados (mensuráveis) dos
metabólitos normais.
 a maioria dos elementos mais leves possuem um
isótopo estável em quantidades abundantes e um ou
dois isótopos de maior massa de menor abundância.
 Uma vez que eles não existem na natureza e muito
pouco material radioativo é administrado,radioisótopos
são considerados traçadores „‟sem peso‟‟ que não
adicionam material para o sistema.
MODELOS PARA OS
AMINOÁCIDOS TOTAIS E
METABOLISMO DE PROTEÍNAS
 ABORDAGEM DOS PRODUTOS FINAIS

 glicinafoi utilizada como primeiro traçador

 San Pietro e Rittenberg

 Picou e Taylor
MENSURAÇÃO DAS
CINÉTICA DOS
AMINOÁCIDOS
INDIVIDUAIS
SÍNTESE DE PROTEÍNAS
CONTRIBUIÇÃO DE ÓRGÃOS
ESPECÍFICOS PARA O
METABOLISMO DE
PROTEÍNAS

Metabolismo Corporal Total de Proteínas

e Contribuições de Órgãos Individuais
 Se os aminoácidos pudessem ser
completamente conservados, então todos
os aminoácidos liberados da proteólise
poderiam ser completamente reincorporado
na síntese de novas proteínas.

 Portanto, precisamos consumir

aminoácidos suficientes durante o dia para
equiparar as perdas que ocorrem tanto
durante este período quanto durante o
período em que o individuo não está
alimentado.
 Se aproximadamente 90g de proteínas são
ingeridos por dia, dos quais 10g são
perdidos pelas fezes, a absorção resultante
será de 80g. No processo,
consideravelmente mais proteínas são
sintetizadas e degradadas. O turnover total
das proteínas corporais, incluindo tanto a
ingestão alimentar quanto metabolismo
endógeno, é 90 + 250 = 340g/dia, dos quais
a oxidação da proteína da dieta considera
(75 + 5) / 340 = 24% do turnover de
proteína no corpo por dia.
 A primeira consideração do corpo é manter e
distribuir o suprimento de energia (oxigênio e
substratos oxidativos).

Necessidades calóricas de diferentes tecidos corporais

 No estado pós-absortivo, o corpo fornece energia
para o cérebro primariamente na forma de glicose
oriunda da glicogenólise hepática e
secundariamente da síntese da glicose
(gliconeogênese) a partir de aminoácidos.
FUNÇÃO DO MÚSCULO ESQUELÉTICO NO
METABOLISMO DOS AMINOÁCIDOS CORPORAIS
TOTAIS
O propósito específico da liberação de
alanina e da glutamina ainda não está bem
definido. Existem várias razões possíveis.
Primeiro, o músculo esquelético oxidará os
aminoácidos não essenciais e os AACRs in
situ como fonte de energia. Em razão da
oxidação dos aminoácidos produzir N como
subproduto e da amônia ser neurotóxica, a
liberação dos subprodutos na forma de
amônia deve ser evitada.
 ADAPTAÇÃO CORPORAL AO JEJUM E
INANIÇÃO

A lipólise (quebra de triglicerídeo adiposo a

ácidos graxos e glicerol) exerce um papel
menor para o suprimento de energia no
estado pós-absortivo, especialmente no
cérebro. Contudo, os depósitos de
glicogênio são limitados e tornam-se
depletados em menos de 24 horas.
 Na inanição, a adaptação ocorre pela
mudança no substrato energético paro o
funcionamento do cérebro de um
suprimento de substratos baseados na
glicose para baseados em cetona. Na
inanição, os tecidos como o músculo
podem utilizar ácidos graxos livres
diretamente para energia, e o cérebro usa
corpos de cetona. A dependência do corpo
em relação à glicose como um substrato é
muito reduzida, conservando portanto as
proteínas. Esse processo está completo no
período de uma semana a partir do inicio da
inanição.
 O ESTADO ALIMENTADO

 Embora o corpo possa se acomodar à inanição,

esta não é uma ocorrência normal. As adaptações
observadas no dia-a-dia ocorrem entre os períodos
pós-absortivo e o período alimentado.
 Durante a porção alimentada do dia, a ingestão de
aminoácidos e glicose é utilizada para repor a
proteína e glicogênio que foram perdido durante o
período pós-absortivo; a ingestão que excede as
quantidades necessárias para repletar as perdas
noturnas é oxidada ou estocada para o aumento
das proteínas, glicogênio, ou gordura para
crescimento ou armazenamento do excesso de
calorias.
 A DIGESTÃO E ABSORÇÃO DE PROTEÍNA

 Dois órgãos têm funções regulatórias

particulares, potencialmente
importantes, durante a alimentação: o
intestino e o fígado. Toda a ingestão
alimentar passa primeiro através do
intestino e depois através do fígado via
fluxo portal sanguíneo.
 O INTESTINO E O FÍGADO COMO ÓRGÃOS
METABÓLICOS
 O intestino e o fígado facilitam a absorção e
distribuição dos aminoácidos da dieta para o
sangue sistêmico e outros tecidos no corpo. O
fígado possui um papel natural no processo uma
vez que é o órgão que inativa / modifica as
substâncias tóxicas presentes no sangue. Portanto,
um potencial papel para o fígado é a remoção do
excesso de aminoácidos, especialmente de
aminoácidos essenciais que não podem ser
oxidados em outros tecidos, na primeira passagem
durante a absorção dos aminoácidos.
NECESSIDADES DE PROTEÍNAS E
AMINOÁCIDOS
A questão mais fundamental em nutrição no
que diz respeito às proteínas e aminoácidos
são simples: qual quantidade de proteínas é
necessária em dietas humanas para manter
a saúde?

 Quais aminoácidos são dispensáveis e

quais são indispensáveis foi originalmente
determinado testando-se uma dieta
deficiente num dado aminoácido poderia
suportar o crescimento em um rato.
 Uma alternativa para o estudo das
necessidades de aminoácidos em seres
humanos é a técnica do balanço
nitrogenado.
 Aminoácidos não essenciais, dispensáveis
podem tornar-se indispensáveis. Se um
aminoácido não essencial é utilizado pelo
corpo mais rápido do que ele é feito, ele
torna-se essencial para aquela condição.
 A questão de classificação de essenciais ou
não essenciais depende:
 Espécie;

 Maturação (isto é, recém-nascido, criança

em crescimento ou adulto);
 Dieta;

 Estado Nutricional;

 Condição Fisiopatológica.
NECESSIDADE DE
PROTEÍNAS
A determinação das necessidades das
proteínas deve considerar tanto a
quantidade de N oriundo de aminoácidos
quanto à qualidade de tais proteínas, isto é,
a sua capacidade de ser digerida e
absorvida e seu conteúdo de aminoácidos
essenciais.
 As abordagens usadas para avaliar as
necessidades humanas de proteínas têm
sido aplicadas através dos métodos:

 Fatorial

 Balanço
MÉTODO FATORIAL
 Avalia todas as possíveis rotas de perda de proteínas em
seres humanos adultos em uma dieta em N. Assume-se que a
necessidade diária mínima de proteína seja a quantidade que
corresponde às varias perdas obrigatórias de N.
Perdas obrigatórias de nitrogênio:
 Urina 38mg/kg/dia
 Fezes 12mg/kg/dia
 Suor, Secreção Nasal, Menstruação, Fluido Seminal 2 a
3mg/kg/dia (em uma dieta sem proteína, 5 a 8mg/kg/dia com
ingestão normal de proteína)
 O relatório da WHO/FAO de 1973 sugeriu um coeficiente de
variabilidade individual de 15%. Adicionando duas vezes esta
quantidade (+2 desvios padrão) tem-se uma necessidade de
proteína q passa de 0,34g/kg/dia para 0,44g/kg/dia de
proteínas.
MÉTODO DE BALANÇO
 Método de balanço os sujeitos são
alimentados com quantidades variáveis de
proteínas e o balanço de um parâmetro
particular, o balanço nitrogenado.
 BALANÇO NITROGENADO

É a diferença de nitrogênio (das proteínas) que é

ingerido e a quantidade que é excretado.

 1) Balanço nitrogenado equilibrado: Quando a

quantidade de nitrogênio ingerido é igual a excretado.
Ex.: adultos normais que não estão perdendo e nem
aumentando a sua massa magra (músculos).
 2) Balanço nitrogenado negativo: Quando a
quantidade de nitrogênio ingerido é menor que o
excretado. Ex.: estado de jejum, dieta pobre em
proteínas, dieta restritiva, doenças altamente
catabólicas como câncer e AIDS, etc.
 3) Balanço nitrogenado positivo: Quando a quantidade
de nitrogênio ingerido é maior que o excretado. Ex.:
crianças (fase de crescimento), gestantes, treino de
musculação com o objetivo de hipertrofia muscular, etc.
O método de balanço nitrogenado
apresenta erros importantes associados a
ele que não são secundários.
 Estima-se que esta dificuldade em atingir o
equilíbrio de N adiciona 30% na ingestão
necessária para rendimento igual. Como
resultado, a estimativa de 0,44g/kg/dia do
método fatorial é aumentado para
0,57g/kg/dia.
RECOMENDAÇÃO DIETÉTICA
PERMITIDA PARA PROTEÍNA
 Em 1989 as quantidades recomendáveis diárias
(RDA) para proteínas e aminoácidos foram
atualizadas.
NECESSIDADES DE AMINOÁCIDOS
 Recomendações para a ingestão de
aminoácidos são amplamente baseados no
trabalho pioneiro de W. C. Rose e
colaboradores em 1950.
AVALIAÇÃO DA QUALIDADE
DAS PROTEÍNAS
 Os métodos de determinação da qualidade
de uma formula ou fonte de proteína têm
sido geralmente distribuídos em duas
categorias:
 Testes biológicos empíricos

 Sistemas de cômputo
TESTES BIOLÓGICOS EMPÍRICOS
 É testada a Taxa de eficiência protéica (PER), que
é definida como o peso adquirido (em gramas)
dividido pela quantidade da proteína teste
consumida (em gramas) por um rato jovem em
crescimento ao longo de vários dias.
Em uma série de testes foram relatados os
resultados:
 A caseína que é uma proteína do tipo fosfoproteína
encontrada no leite fresco, produziu uma PER de
2,8g.
 A proteína de soja de 2,4g.

 O glúten de trigo de 0,4g.

 Nutrição enteral: designa todo e qualquer "alimento
para fins especiais, com ingestão controlada de
nutrientes, na forma isolada ou combinada, de
composição definida ou estimada, especialmente
formulada e elaborada para uso por sondas ou via
oral, industrializado ou não, utilizada exclusiva ou
parcialmente para substituir ou complementar a
alimentação oral em pacientes desnutridos ou não,
conforme suas necessidades nutricionais
 Nutrição parenteral: serve para complementar ou
substituir completamente a alimentação oral (dada
pela boca) ou enteral.
SISTEMA DE CÔMPUTO
 Em vez de identificar o crescimento em uma
espécie de animal para indicar qualidade de
proteínas, uma variedade de métodos tem sido
desenvolvida para designar um valor quantitativo
para o padrão de aminoácidos em uma formula
nutricional ou para uma dada fonte protéica na
dieta.
 A essência do método é que a proteína testada é
definida “contra” uma proteína de referência,
considerada como sendo “da mais alta” qualidade
em termos da composição dos aminoácidos.
TAXA DE AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS
PARA NÃO ESSÊNCIAS NA PROTEÍNA
 Os aminoácidos essenciais compõem mais
de 30% das necessidades de proteínas no
primeiro ano de vida e primeira infância
diminuindo para 20% no final da infância e
para 11% na idade adulta.
DISPONIBILIDADE DE AMINOÁCIDOS A
PARTIR DE FONTES DE PROTEÍNA DA
DIETA
 Porexemplo, o tratamento da proteína
nessa condição juntamente com o açúcar
redutor pode promover reações alterando
os grupos da proteína que contem a lisina.
Essa reação, chamada a Maillard, pode ser
observada no processamento do leite no
qual a lactose reage com alisina em altas
temperaturas.
NECESSIDADES DAS PROTEÍNAS E
AMINOÁCIDOS NA DOENÇA
 A primeira é que as necessidades de energia e de
proteína estão atadas. Quando os padrões
metabólicos aumentam, a proteína corporal é
metabolizada por uso como um substrato (oxidação
de aminoácidos) e por fornecimento de carbono
para a gliconeogênese. Alguns estados de doença
aumentam o padrão metabólico. A primeira é a
infecção. A segunda é a injuria.
 O segundo ponto é que enquanto o diagnostico da
condição metabólica que necessita correção pode
ser direto, corrigir o problema pela administração
do suporte nutricional não é tão simples.
 Os fatores que produzem o estado
hipermetabólico está dentro de três grupos:
 Hormonal de estresse

 Citocinas

 Mediadores lipídicos
 As necessidades de proteínas e
aminoácidos em várias doenças são
muito difíceis de avaliar e exige uma
abordagem multifatorial. Estes são os
reais desafios que precisamos enfrentar
na nutrição de hoje e nos dias
vindouros.
 Equipe:

Ana Isabela Ferreira de Farias

Isadora Andrade Leite
José Alderlan Rufino de Lima
Luiz Gonzaga Ribeiro Silva Neto
Wellington Felipe Florencio da Silva