1.

Metabolismo de proteínas

As proteínas compõem boa parte do organismo, apresenta-se em diversas estruturas como:

colágeno, queratina, albumina, miosina entre outros. A molécula de proteína é formada a partir de
20 aminoácidos em diversas configurações e tamanhos, e tem presente o nitrogênio em sua
estrutura química. Desses aminoácidos 9 são essenciais, os quais não são sintetizados pelo corpo
e só podem ser obtidos através dos alimentos.

Alimentos ricos em proteínas são: carnes, leite, ovos, cereais e leguminosas. São eles os
aminoácidos essenciais: valina, leucina, lisina, treonina, histidina, fenilalanina, triptofano,
metionina e isoleucina. Seu consumo associado aos demais nutrientes é fundamental para o
adequado funcionamento das funções específicas das proteínas no organismo (reparação e plástica)
e que não seja desviada para produção de energia.

As enzimas responsáveis pela digestão das proteínas são denominadas peptidases. Elas são
classificadas em endopeptidases que atuam em ligações internas, que libera fragmentos de
peptídeos que sofre ação de outras enzimas e exopeptidases que age na extremidade da cadeia
liberando um aminoácido em cada reação. A exopeptidases ainda se subdivide de acordo com a
extremidade que atuam carboxila ou amino, carboxipeptidases e aminopeptidases
respectivamente.

1.1. Digestão das proteínas

A digestão das proteínas inicia-se a partir da liberação da enzima pepsina (endopeptidase),

produzida pelo pâncreas, no estômago onde são liberados aminoácidos, dipeptídeos e tripeptídeos.
A pepsina não é capaz de completar a digestão em aminoácidos individuais, apenas separando as
ligações de alguns aminoácidos específicos. Após o esvaziamento gástrico ela torna-se inativa no
intestino delgado.

A digestão é finalizada com a ação das exopeptidases (carboxipeptidases e

aminopeptidases) que agem clivando os aminoácidos das terminações carboxi e amino,
respectivamente. Os produtos finais da digestão são uma mistura de aminoácidos livres e pequenos
peptídeos que se constituem de dois a oito resíduos aminoácidos.

1.2 Transporte dos aminoácidos

Os aminoácidos obtidos a partir da digestão das proteínas, são transportados para as células
epiteliais intestinais pelo cotransporte com sódio, pela membrana apical. Para transportar os 20
aminoácidos que compõem as moléculas das proteínas, são necessários pelo menos quatro
transportadores distintos.

Os dipeptídeos e tripeptídeos são transportados pela membrana apical, com transportadores

diferentes dos usados para aminoácidos. Ao chegarem no interior das células epiteliais são
decompostos em aminoácidos pelas proteases intracelulares. São transportados por meio da
membrana basolateral por difusão facilitada e atingem a corrente sanguíneas.

Principais pontos da absorção de aminoácidos provindos da alimentação: Aminoácidos

livres excretados pelo trato digestório ou membrana luminal, são absorvidos por sistemas de
transporte específicos; peptídeos com quatro ou mais aminoácidos são hidrolisados na membrana
luminal antes da absorção dos produtos clivados; dipeptídeos e tripeptídos que após a digestão não
foram clivados em aminoácidos livres, podem ser absorvidos íntegros pelo intestino delgado,
hidrolisados por peptidases intracitoplasmáticas e enterócitos.

2. Ciclo da ureia

Devido a toxicidade da amônia para a maioria dos vertebrados, são desenvolvidas

estratégias diferentes para sua eliminação. No geral ocorre a conversão da amônia em ureia, que é
menos tóxica para o organismo. A ureia é a principal forma de eliminação dos grupos aminos
derivados dos aminoácidos, e representa cerca de 90% dos compostos nitrogenados da urina.
 Outras formas de excreção de ureia são através de amônia, ácido úrico, creatinina e alguns
aminoácidos livre. A ureia e amônia ocorrem pela oxidação parcial de aminoácidos, enquanto a
creatinina e ácido úrico são indiretamente derivados de aminoácidos. A ureia é hidrossolúvel e
sem carga, sua produção ocorre no fígado, sendo levada até os rins onde será eliminada através da
urina. É produzida por um conjunto de reações denominado ciclo da ureia.

Uma parte da ureia chega ao intestino, por meio da circulação sanguínea, transformando-
se em gás carbônico e amônia pela uréase bacteriana. A amônia, parte é eliminada nas fezes e o
restante reabsorvido pelo sangue.

2.1 Síntese do carbamilfosfato

Carbamilfosfato é formado a partir da reação entre a amônia liberada da desaminação

oxidativa do glutamato, quando esta reage com o bicarbonato. Essa reação utiliza molécula de
ATP e é catalisada pela enzima carbamilfosfato sintease. Essa enzima é produzida por todas
espécies, é um percursor essêncial na biossíntese das pirimidinas, e nas espécies sem o ciclo da
ureia é fundamental para síntese da arginina.

Nos mamíferos são produzidos dois tipos, a citossólica chamada de carbamilfosfato

sintease II, no qual a glutamina entra no lugar da amônia como doador de nitrogênio, utilizada na
síntese das pirimidinas. O outro tipo carbamilfosfato sintease I, é a que participa do ciclo da ureia,
sendo uma das enzimas mais abundantes nas mitocôndrias hepáticas. O átomo de nitrogênio da
carbamilfosfato é incorporado na ureia durante o ciclo da ureia.

2.2 Reações no ciclo da ureia

O ciclo da ureia envolve reações muito complexas, a primeira ocorre na matriz

mitocondrial e a outras três no citosol. Duas proteínas são responsáveis pelo transporte entre esses
dois locais, o trocador de citrulina-ornitina e a glutamato-aspartano translocase.
 O primeiro átomo de nitrogênio da ureia vem do carbomilfosfato e o segundo do aspartato.
Quando a ureia é liberada, a ornitina e regenerada e volta ao ciclo da ureia, atuando cataliticamente
na síntese da ureia. Durante o ciclo da ureia os átomos de carbono, nitrogênio e oxigênio da ornitina
não são substituídos. Sua função como catalisador tem o mesmo princípio do oxaloacetato no ciclo
do ácido nítrico.

2.3 Reações auxiliares do ciclo da ureia

A partir das reações do ciclo da ureia, quantidades iguais de nitrogênio provenientes da

amônia e do aspartato, são convertidas em ureia. Para formação do glutamato são necessárias
doações do grupo amino pelos aminoácidos, por reações de transaminação com α-cetoglutarato. O
glutamato pode sofre transaminação com oxaloacetato, formando aspartato, ou sofrer
desaminação, e assim formar amônia.

As concentrações de amônia e aspartato necessitam serem aproximadamente iguais para

ocorrer de forma adequada a eliminação de ureia e de nitrogênio. As enzimas desidrogenase e
aspartato transaminase são abundantes nas mitocôndrias do fígado e catalisam reações de quase-
equilíbrio.

Grandes quantidades de alanina são geradas através da transferência de grupos aminos dos
α-aminoácidos ao piruvato. Esta por sua vez passa pela corrente sanguínea até o fígado, onde é
desaminada regenerando o piruvato. Alguns aminoácidos são desaminados no músculo ao invés
do fígado.

No processo de glicogênese ocorre a conversão do piruvato em glicose e o grupo amino é

utilizado para síntese de ureia. Porém o piruvato pode ser convertido em oxalacetato, que posterior
será transformado na cadeia carbônica do aspartato, o metabólito que doa um dos átomos de
nitrogênio da ureia.
3. Referências Bibliográficas

BRINQUES, Graziela Brusch. Bioquímica Humana Aplicada à Nutrição. São Paulo: Pearson
Education do Brasil, 2014.