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Índice

1.Introdução.........................................................................................................................2

1.1.Objectivo geral...............................................................................................................2

1.2.Objectivos específicos ..................................................................................................2

1.4.Metodologia...................................................................................................................2

2.Fale da contribuição de Frederich Wohler na história da bioquímica.............................3

2.1.Qual é o principal objectivo da bioquímica? ................................................................3

2.2.Mencione os três principais campos da acção?..............................................................3

2.3. Quantos aminoácidos são considerados principais?.....................................................4

2.4.1.Como são formadas as proteínas?...............................................................................5

2.5.Quais são as principais famílias da biosintese de aminoácidos.....................................5

2.6. Quando é que se diz uma ligação é peptidica?.............................................................6

2.7. O que acontece na degradação dos aminoácidos?.......................................................6

2.8.Mencione duas características das proteínas?................................................................7

2.8.1.Qual é a função das enzimas?.....................................................................................8

2.9.De onde resulta a estrutura primaria das proteínas?......................................................8

3.O que entendes por replicação do DNA?..........................................................................9

3.1.Em que consiste a transcrição?......................................................................................9

3.2.Qual é a função do RNAm?.........................................................................................10

3.3.Quantos substratos uma enzima podem catalizar?.......................................................10

3.4.Classifica as enzimas ligases......................................................................................10

3.5.. O que entendes por cinética enzimática?...................................................................11

3.6.Explica onde ocorre modulação alosterica?.................................................................11

4.Conclusão........................................................................................................................12

5.Referência Bibliográfica.................................................................................................13

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1.Introdução
O presente trabalho da cadeira de bioquímica, visa resolver algumas questões ligadas a cadeira
da bioquímica, com essa actividade pretende que o estudante tenha conhecimento sobre alguns
conteúdos da cadeira de bioquímica, tendo em conta que Bioquímica é um campo das ciências
biológicas que se ocupa com o estudo das processos metabólicos ao nível do organismo.
Também, merecerá a nossa atenção, o estudo das diferentes vias que o organismo usa para os
processos de anabolismo e catabolismo apartir das principais fontes de energia ao nível das
células, os alimentos. O trabalho tem os seguintes objectivos:

1.1.Objectivo geral
 Resolver as questões.
1.2.Objectivos específicos
 Compreender as questões resolvidas;
 Perceber os conteúdos abordados da cadeira da bioquímica.

1.4.Metodologia

Segundo Hegenberg citado por Marcone e Lakatos (2000:44) método é o caminho pelo qual se
chega a determinado resultado, ainda que este caminho não tenha sido fixado de antemão de
modo reflectido e deliberado, segundo a definição do autor o método usado para a resolução das
questões deste trabalho, foi possível através da pesquisa bibliográfica que fundamenta na análise
de artigos, livro que abordam sobre as questões em destaque.

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2.Fale da contribuição de Frederich Wohler na história da bioquímica

Segundo César (1984:p7), o químico Alemão Friedrich Wohles de o seu contributo na história da
bioquímica em 1828 publicando um artigo sobre a síntese da ureia, provando que os compostos
orgânicos podem ser criados artificialmente, contra dizendo a ideia aceita por um longo período
de tempo, que dizia que a geração destes compostos era possível somente no interior dos seres
vivos. Que só depois desta descoberta que se abriu porta a novos descobrimentos, como: a
cromatografia, a difracção de raio X, a marcação por isótopos e o microscópio electrónico.

2.1.Qual é o principal objectivo da bioquímica?

Segundo Farreo (2007:p43), o principal objectivo da bioquímica são eles os principais

objectivos: a discrição da estrutura das biomoleculas e das propriedades químicas, físico-
químicas, biofísicas, organização e funcionamento da matéria viva em termos moleculares.

2.2.Mencione os três principais campos da acção?

Segundo Sasson (1991:p49), os tres principais campos de acção da bioquímica são:

 O estudo do metabolismo, isto é, de todas as reacções químicas que ocorrem na matéria

viva;
 A química estrutural dos componentes da mateira viva, ou seja, a relação da função
biológica com a estrutura química;
 A genética molecular como o estudo das substanciais, procede armazenamento e
transferências de informações biológicas.

Existem outros campos de actuação já considerados e tradicionais (analises da bioquímica

clínica, analises de alimentos, cosméticos, comercio de produtos laboratoriais), até campos
de actuação mais recentes e cujo mercados de trabalho ainda não esta plenamente
desenvolvido (biotecnologias, bioconbustiveis, biofarmacias, diagnostico molecular).

 Pesquisas, desenvolvimento e inovação industrial e académicas;

 Melhoria contínua de produtos e processo industriais;
 Analises laboratoriais diversas;

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 Produção industrial bioquímica: processos farmacêuticos, fitoquimica,

bioconbustiveis, bifarmacias, aromas, vacinas, queixos, vinhos e yogurtes.etc;
 Grarantia e controle de qualidade;
 Gestão de laboratório: direcção, supervisão, e responsabilidade técnica;
 Empreendedorismo;
 Gestão de projectos;
 Comercio, marketing e representação técnica de produtos e equipamentos científicos,
laboratoriais e industriais;
 Acessória e consultoria científica;
 Ensino em universidades públicas e privadas;
 Bioestatistica;
 Perícia criminal: perito criminal nas áreas de genética forense e química forense;
 Operação e manutenção de equipamentos laboratoriais;
 Estudos de viabilidade técnico-económica;
 Bioseguranca e segurança química;
 Bioetica.

2.3. Quantos aminoácidos são considerados principais?

Na de visão Champe (2009:p22), os aminoácidos considerados principais, num total de 20

aminoácidos. Sendo 9 deles pode ser incorporados mediantes alimentos que são: arnina,
fenilamina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, serina, treonina, triptofamose, valina. Todos
estes, são chamados de essenciais e é deles que o nosso organismo necessita. Podendo se obter a
partir de certos alimentos. Os nove aminoácidos essenciais e a sua obtenção:

Triptofamo-frango, peru, coelho, peixe, (salmão, sardinha, vieira, bacalhau, e atum) e carne de
porco.

Isoleucina e valina-leite e seu derivados, em especial o queijo, o ovo especialmente a clara.

Lisina e Freonina- as lentilhas, cereais (arroz integral).

Leucina fenilanina e metionina-alimentos como a carne de porco, frango e bovina, peixes

como o salmão, mero atum e sardinha.

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Histidina- ovos, leite e derivados, peixe e carne, trigo integral, cevada, ceteio, castanha-de-caju,
cacau, ervilha, feijão, cenoura, beterraba, nabo, mandioca e batata.

2.4.1.Como são formadas as proteínas?

Na perspectiva de Farreo (2007:p26), as proteínas são formadas por moléculas chamadas de

aminoácidos, que ficam ligadas por ligações conhecidas por polipetidicas. Existe apenas 20
aminoácidos, que se combinam de maneiras diferentes e formam todas as diversas proteínas
conhecidas. Alguns aminoácidos são produzidos pelo nosso corpo, outros não sendo estes
adquiridos por nos através da ingestão de alimentos. Aqueles aminoácidos que o novo organismo
de produzir são chamados de naturais, já aqueles que retiramos da alimentação são chamados de
essenciais. Esses aminoácidos que o homem não produz normalmente são encontrados nas
proteínas de origem animal, tais como em ovos, leite, queijo e carne. Alimentos que contém
todos os aminoácidos essenciais e são chamados de incompletos, que é o caso de legumes e
algumas sementes. Apesar de todos os alimentos de origem vegetal, geralmente, não
apresentarem todos os aminoácidos essenciais eles são fundamentais para a nossa saúde,
principalmente fornecerem fibras.

2.4.2.Os aminoácidos podem ser classificados quanto a radical. Diga quando é o

aminoácido é básico?

Segundo Sasson (1991:P47), um aminoácido é considerado básico quando apresenta radicais

com grupos amino e são hidrófilos como: A arginina, lisina e a histidina. Todos os aminoácidos
são derivados de intermediários da glicolise, do ciclo do ácido atrico ou das vias das pentoses-
fosfato. O nitrogénio entra nessas vias através do glutamato, a uma grande variação no nível de
complexidade das vias, sendo que alguns aminoácidos estão apenas alguns passos enzimáticos
dos seus precursores e em outros as vias são complexas, como no caso dos aminoácidos
aromáticos.

2.5.Quais são as principais famílias da biosintese de aminoácidos?

As principais famílias da biossintese de aminoácidos são:

 O alta-cetoglutarato-é a que origina o glutamato, a glutamina, a prodia e arginina;

 O 3-fosfogliverato- é dela onde são derivados a serina, a glicina e a cisteina;

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 O oxaloacelato- onde se da origem o aspartato, que vai originar a asparagina, a

metionina, a treonina e a lisina;
 O piruvato- responsável por dar origem a alanina, a valina e a isoleucina.

2.6. Quando é que se diz uma ligação é peptidica?

Uma ligação diz-se peptidica quando ocorre entre duas moléculas e o seu grupo carbox de uma
molécula reage com o grupo amina de outra molécula, libertando uma molécula de água (uma
reacção de síntese por desidratação que ocorre entre moléculas de aminoácidos).

Ela da origem a ligação covalente (C-N), e os polipeptideos e proteínas são cadeias de

aminoácidos presas por ligações peptidicas. A ligação covalente tem um carácter parcial de dupla
ligação, com o átomo de N2 e o O2 uma carga negativa parcial, não permitindo que a molécula
normalmente gire sobre esta ligação. Uma ligação peptidica pode ser quebrada por hidrólise
(adição da agua). Em determinadas condições e na presença de água, ocorre a quebra destas
ligações espontaneamente com libertação de aproximadamente 10kg/mol de energia livre, porém
o processo é extremamente lento.

2.7. O que acontece na degradação dos aminoácidos?

Na visão de Farreo (2004:p16), na degradação dos aminoácidos o balanço de nitrogénio é zero,

facto entre que faz com que a ingestão de proteínas não aumentem a massa muscular, pois, o
organismo não armazena o excesso de proteínas. Causando a expresse orgânica (traumas
inflamações), ocorre um disbalanço negativo perda de massa ou positivo ganho de massa.

Em todas essas situações, os aminoácidos perdem seus grupos amino e os alfa-cetoacidos,

podendo sofrer oxidação até CO2 e H2O ou convertidos. O grupo amino da maioria dos
aminoácidos é retirado por um processo que consiste na transferência desta para o a-
cetoglutarato, formando assim o glutamato, a cadeia carbónica vai ser convertida ao respectivo a-
cetoácido. Essas reacções são catalisadas por transminases, também chamadas de
aminotransferases, que são encontradas no citossol e nitocondria. Na grande maioria das vezes é
o a-cetoglutarato que é utilizado como o receptor do grupo amino.

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2.7.1. Mencione as proteínas que desempenham um grande número de funções biológicas

nas células?

De acordo com Champe (2009:p17), as proteínas que desempenham um grande número de

funções biológicas nas células são: as enzimas, proteínas transportadoras, proteínas estruturais,
proteínas de defesas, proteínas reguladoras, proteínas nutrientes, as proteínas da motilidade.
Hemoglobina (transporte de oxigénio), anticorpos (protecção do corpo contra organismos
patogénicos), enzimas (catalisadora de reacções químicas).

São eles os alimentos ricos em proteínas: as carnes, leite, ovos, cereais integrais, feijão, legumes
e vegetais folhosos. Existe uma infinidade de proteínas nos seres vivos, e elas variam de espécie
para espécie. Organismos de um mesmo taxon apresentam mais proteínas semelhantes, o que não
acontece com seres muito distintos. As proteínas diferenciam-se principalmente pelo numero de
aminoácidos e pela sequencia em que eles se dispõem nas cadeias polipeptidicas.

2.8.Mencione duas características das proteínas?

Delima (2004:p12), as duas características que uma proteína pode apresentar são:

 A natureza macromolecula;
 A natureza anfotera.

A natureza macromolecular: as macromoleculas são resultantes de associação de duas ou mais

unidades moleculares menores (monómeros), chamadas de aminoácidos ou peptideos. Elas
podem ainda ser compostas por mais de uma cadeia polipetidica, sendo a interacção entre essas
cadeias é realizada de forma não covalente.

A natureza anfotera: Elas possuem uma natureza básica ou ácida dependendo do Ph do meio em
que se encontram. Nos aminoácidos o grupo amina actua como receptor de proton, enquanto o
grupo carboxila atua como doador de protom. A glicina, esta completamente descortinada em Ph
básico, e na forma de Zwitterion em Ph neutro. A cadeia lateral de certos aminoácidos pode ser
relevante no carácter anfoterico da molécula: lisina, arginina e histidina tem cadeia lateral básica
e positivamente carregada. Aspartato e glutamato tem cadeia lateral ácida e negativamente
carregada. Consequentemente, essas espécies formam soluções tampão em diferentes regiões de

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escala de Ph. Aspartato e glutanato, de cadeia lateral ácida, e o contrário ocorrem com a lisina e
arginina.

A histidina tem PhR¿6, e pode estar positivamente carregada ou neutra. Por isso resíduos de
histidina são empregados em muitas reacções catalisadas por enzimas.

2.8.1.Qual é a função das enzimas?

Segundo Delima (2004:p39), as funções das enzimas são; ela tem funções catalisadoras,
catalisando reacções químicas que sem a sua presença dificilmente aconteceriam. Isso é
conseguido através do abaixamento da energia de activação necessária para que si de uma
reacção química resultando no aumento da velocidade da reacção e possibilitando o metabolismo
dos seres vivos. A capacidade catalítica duas enzimas torna-as adequadas para a aplicações
industriais, como na industria farmacêutica ou na alimentar. Se não fossem as enzimas, diversas
reacções do nosso metabolismo aconteceriam de maneira exageradamente lenta, o que
prejudicaria o nosso sistema.

2.8.2.Quantas posições as proteínas podem ser?

As proteínas podem ser de duas proporções que são; de alto valor biológico e de baixo valor
biológico.

De alto valor biológico: são as que contem aminoácidos essenciais que são absorvidos pelo
corpo e quase totalmente aproveitados, pois são facilmente digeridos e absorvidos através do
trato gastrointestinal. Ela pode ser obtida de um cereal, uma leguminosa como o feijão ou grão-
de-bico e por fim de origem animal. São eles: ovos, leite, quinoa, carne vermelha, peixes, aves,
soja, arroz.

De baixo valor biológico: Elas não possuem em sua composição aminoácidos dos essenciais em
proporções adequadas. É uma proteína incompleta, exemplo: cereais integrais e leguminosas
feijão, lentilha, ervilha, grão-de-bico.

2.9.De onde resulta a estrutura primaria das proteínas?

Segundo Griffito (2009:p24), as estruturas primárias das proteínas resultam da sequência de

aminoácidos ao longo da cadeia de polipeptidica. Ela é dada pela sequência de aminoácidos ao

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longo da cadeia polipeptidica, é o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele
deriva todo o arranjo especial da molécula. São específicas para cada proteína, sendo geralmente
determinados geneticamente.

3.O que entendes por replicação do DNA?

César (1984:p51), replicação do DNA é o processo de auto duplicação do material genético, ou

ainda a duplicação da molécula de DNA, mantendo o padrão hereditário ao longo de varias
gerações numa determinada espécie de seres vivos. E envolve actividades enzimáticas como:

 A polimerase do DNA propriamente dita;

 A exonuclease 3;
 Diversas helicases;
 A primase;
 A exonuclease 5.

Ela é também um processo semi conservativo, pois cada uma das suas moléculas recém
formadas conserva uma das cadeias da molécula que originou e forma uma nova complementar
ao seu molde. E envolve três etapas que são:

 Iniciação;
 Ampliação ou alongamento;
 Termino.

3.1.Em que consiste a transcrição?

Na perspectiva de César (1984:p20), a transcrição consiste na síntese de uma molécula de

ARNm a partir da leitura da informação contida numa molécula de ADN. E este processo é
catalisado pela enzima de RNA polimerase. Ela é um processo altamente selectivo, pois apenas
pequenas porções da fita de DNA é molde. Isso é muito importante pois é o primeiro passo da
regulamentação de um gene.

Etapas da transcrição

 Reconhecimento da fita do molde do DNA:

 Inicio da transcrição;

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 Elongação;
 Termino;

3.2.Qual é a função do RNAm?

Na visão de Delima (2004:p29), a função de RNAm é de informar ao ARN transportador a

ordem correcta dos aminoácidos a serem sintetizados em proteínas. Por exemplo, o cédon UUA
determina o aminoácido leucina, o cédon AUG define o aminoácido metiona e assim por diante.

3.3.Quantos substratos uma enzima podem catalizar?

Uma enzima pode catalisar um substrato apenas. Elas convertem uma substancia, chamada de
substrato noutra denominada produto e são extremamente especificas para a reacção que
catalisam. Isso significa que, em geral uma enzima catalisa um e só um tipo de reacção química.
Consequentemente o tipo de enzimas encontradas numa célula determina o tipo de metabolismo
que a célula efectua.

3.4.Classifica as enzimas ligases

Na perspectiva de César (1984:p10), a enzima ligases forma ligações químicas por reacções de
condensação, consumindo energia sob a forma de ATP. Classes das ligações:

 Enzimas que formam ligações carbono-oxigenio;

 Enzimas que formam ligações C-enxofre;
 Enzimas que formam ligações C-N2;
 Enzimas que formam ligações C-C;
 Enzimas que formam ligações tipo ester fosfórico;
 Enzimas que formam ligações nitrogénio-netal.

3.5.Quais são os factores que influenciam para a perda das enzimas?

Os factores que influenciam para a perda das enzimas são: temperatura. o Ph e a concentração de
substrato.

2.5.1. O que entendes por cinética enzimática?

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Cinética enzimática é o estudo das velocidades com que as reacções ocorrem. O estudo de
cinética de enzima permite iluciar os pormenores do seu mecanismo catalítica, o seu papel no
metabolismo, como é contratada a sua acto. Na célula é como pode ser inibida a sua act. Por
drogas ou venenos, ou potenciada por outro tipo de molécula.

3.6.Explica onde ocorre modulação alosterica?

Para Griffito (2009:p33), a modulação alosteria ocorre ou actuam tanto como inibidores bem
como activadores da reacção enzimáticas. Elas se ligam em um sitio de ligação diferente, que
causam imã modificação configuracional do receptor, através da qual a finalidade do receptor
pelo ligante ortosterico ou a act. do receptor é modulada. Os moduladores alostericos positivos
(MAPS), reforçam a sinalização, enquanto os moduladores alostericos negativos (NANS) levam
o enfraquecimento da acção de uma agonista.

Os moduladores alostericos diferente dos agonistas alostericos, que são capazes de activar o
receptor mesmo na ausência de ligante ortosterico. Além disso a moduladores alostericos através
que actuam tanto como agonistas (activados), bem como moduladores alostericos, são usados
para indicar a localização da ligação indicando se um modulador se liga a mesma proteína que o
ligante ortosterico ou se liga a uma proteína parceira, como ocorre no caso dos oligomeros.

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4.Conclusão

Terminado o trabalho da cadeira da bioquímica, que teve como foco principal a resolução das
questões da cadeira, a actividade foi de extrema importância porque contribuiu para assimilação
dos conteúdos da cadeira, de uma forma resumida conclui que O químico Alemão Friedrich
Wohles de o seu contributo na história da bioquímica em 1828 publicando um artigo sobre a
síntese da ureia, provando que os compostos orgânicos podem ser criados artificialmente, contra
dizendo a ideia aceita por um longo período de tempo, que dizia que a geração destes compostos
era possível somente no interior dos seres vivos. Que só depois desta descoberta que se abriu
porta a novos descobrimentos, como: a cromatografia, a difracção de raio x, a marcação por
isótopos e o microscópio electrónico, entre outros conteúdos importantes da cadeira.

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5.Referência Bibliográfica
Champe, P. Bioquímica Ilustrada. 4ª ed. são Paulo, 2009
César. S. Biologia 3. 4ª ed. Atual, São Paulo, 1984.
Delima, A. Compêndio de Biologia Ano, Porto Editora, Porto 2004.
Farreo, S. Bioquímica. 5ª ed. São Paulo, 2007.
Griffito, A. Introdução a Genética. 9 ed. Porto Editora, Porto 2009.
Sasson, SEZAR. Biologia 3.7ª ed. Atual , São Paulo,1991.
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