Introdução

Contribuição de Friedrich Wöhler na história da Bioquímica

Precursor no campo da química orgânica, Wöhler é famoso por sua síntese do composto

orgânico ureia, conhecida como síntese de Wöhler. Mediante sua contribuição se demonstrou, ao
contrário do pensamento científico da época,  que um produto dos processos vitais (orgânico)
pode ser obtido em laboratório a partir de matéria inorgânica. Também realizou investigações
fundamentais sobre o ácido úrico e o azeite de amêndoas amargas, em colaboração com o
químico alemão Justus Von Liebig. Descobriu juntamente com Justus Von Liebig substância
como: o ítrio, o berílio, o alumínio, o titânio e o silício. Mais do que isso ele teve suas
contribuições para a ascensão do conceito de "radicais", isso significa, moléculas primordiais que
a partir delas outras substâncias são constituídas. Futuramente essa teoria seria alterada,
entretanto tal compreensão daria origem a um melhor entendimento com relação a disposição e
organização molecular.

Descobriu o carbeto de cálcio e a partir deste obteve o acetileno. Também desenvolveu o método
para preparar o fósforo, que se utiliza até hoje. Durante sua vida além de deter de vastos
conhecimentos de química orgânica e inorgânica, esse se tornou um especialista na química
de meteoritos alguns anos depois de fazer tais descobertas no campo da química orgânica e
inorgânica. Nesse período de sua vida, ele pôde montar uma fábrica que fomentava a purificação
do níquel (Wikipédia org, 2020).

Três principais Campos da acção da Bioquímica

 Estudo do metabolismo
 Química estrutural
 Genética molecular

Método para obter ácido aminoacético a partir do metano (com as equações da reacção
respectivamente)
Obtenção de acido A-aminopropionico a partir de álcool propilico(l- propanol)

A importância das ligações – hidrogénio para a estrutura da molécula proteica

Definição:

Desnaturação das proteínas é um processo que se dá em moléculas biológicas, principalmente

nas proteínas, expostas a condições diferentes àquelas em que foram produzidas, como variações
de temperatura, mudanças de pH, força iônica, entre outras.

Causa da desnaturação

 Aumento de temperatura  (cada proteína suporta certa temperatura máxima, se esse limite
é ultrapassado ela desnatura);Extremos de pH;
 Solventes orgânicos miscíveis com a água (etanol e acetona);
 Solutos (ureia);
 Exposição da proteína a detergentes;
 Agitação vigorosa da solução proteica até formação abundante de espuma.

Importância prática da desnaturação

A desnaturação também atinge enzimas, que realizam funções vitais no corpo. Por isso que
médicos preocupam-se em baixar a febre, primeiro, para então descobrir sua causa, pois a alta
temperatura pode destruir enzimas de funções vitais, como as enzimas que auxiliam no processo
respiratório (transporte de substância via hemoglobina).
Ao pingar gotas de limão no leite, o pH é alterado, causando a desnaturação das proteínas. Ou ao
cozinhar um ovo, o calor modifica irreversivelmente a clara, que é formada pela
proteína albumina e água.

As diferenças e semelhança estruturais entre a celulose e o amido

Diferenças:

O Amido: É o polissacarídeo de reserva da célula vegetal, formado por moléculas de glicose

ligadas entre si através de numerosas ligações a (1,4) e poucas ligações a (1,6), ou "pontos de
ramificação" da cadeia. Sua molécula é muito linear, e forma hélice em solução aquosa. A
Celulose: É o carboidrato mais abundante na natureza. Possui função estrutural na célula vegetal,
como um componente importante da parede celular. Semelhante ao amido em composição, a
celulose também é um polímero de glicose, mas formada por ligações tipo b (1,4). Este tipo de
ligação glicosídica confere á molécula uma estrutura espacial muito linear, que forma fibras
insolúveis em água e não digeríveis pelo ser humano.

Semelhanças:

O amido e a celulose são formados por cadeias de glicose em várias estruturas. A celulose e o
amido nos vegetais todos são polissacarídeos, insolúveis em água e com alto peso molecular.

A razão para que as enzimas gozam do papel fundamental nas reacções químicas que
ocorrem em nosso corpo

As enzimas têm função de aumentar a velocidade das reacções sem elevar a temperatura. Isso
ocorre porque elas diminuem a energia de activação necessária para a ocorrência da reacção. Por
isso, elas são chamadas catalisadores biológicos. Se não fossem as enzimas, diversas reacções do
nosso metabolismo aconteceriam de maneira exageradamente lenta, o que prejudicaria e muito o
nosso sistema.
Para inibir a acção de uma enzima, qual é o método necessário para fornecer a célula uma
substância que ocupe o sítio activo dessa enzima´

Para que uma substância ocupe o sítio activo, ela deve ter a mesma conformação estrutural do
substrato da enzima, quando ela apresenta especificidade. Então ela tem que ter a mesma
estrutura espacial do substrato da enzima

Quando que se diz que uma ligação é peptídica

Uma ligação peptídica é uma ligação química que ocorre entre duas moléculas quando o

grupo carboxilo de uma molécula reage com o grupo amina de outra molécula, libertando uma
molécula de água (H2O). Isto é, uma reacção de síntese por desidratação que ocorre entre
moléculas de aminoácidos.
Conclusão
Referências Bibliográficas