A manutenção do estado estável da coleção

de proteínas celulares ativas necessárias em

um conjunto de condições específicas –
chamada proteoestase – envolve um O arranjo espacial dos átomos em uma
conjunto elaborado de vias e processos que proteína ou qualquer parte da proteína
dobram, redobram e degradam cadeias
polipeptídicas. As conformações possíveis de uma proteína
ou de qualquer segmento proteico incluem
A estrutura tridimensional e a função da qualquer estado estrutural que ela possa
maioria das proteínas podem ser destruídas assumir sem a quebra de suas ligações
pela desnaturação, demonstrando uma covalentes.
relação entre estrutura e função. Algumas
proteínas desnaturadas podem renaturar A necessidade de múltiplas conformações
espontaneamente para formar proteínas estáveis reflete as mudanças que devem
Corfomação
biologicamente ativas, mostrando que as ocorrer na proteína quando ela se liga a
estruturas terciárias são determinadas outras moléculas ou catalisa reações
pela sequência de aminoácidos. As conformações que existem em
Desnaturação e enovelamento das determinadas condições são, normalmente,
O enovelamento de proteínas nas células é proteínas aquelas termodinamicamente mais estáveis
geralmente hierárquico. Inicialmente, regiões
Para a grande maioria das proteínas, uma
de estrutura secundária podem se formar, o
estrutura em particular ou um pequeno
que é seguido pelo enovelamento em
Visão grupo de estruturas é crucial para a função.
motivos e domínios. Grandes conjuntos de
intermediários dobrados são rapidamente geral A estrutura da proteína é estabilizada em
conduzidos a uma única conformação nativa. sobre a grande parte por múltiplas interações fracas.
estrutura As interações hidrofóbicas, derivadas do
O enovelamento errado é a base molecular
das aumento da entropia da água circundante
de uma grande variedade de doenças
quando moléculas ou grupos apolares estão
humanas, incluindo as amiloidoses. proteínas
agrupados, são os principais contribuintes
para a estabilização da forma globular da
maioria das proteínas solúveis; as interações
A estrutura terciária é a estrutura
de van der Waals também contribuem.
tridimensional da cadeia polipeptídica.
Muitas proteínas se encaixam em uma ou As ligações de hidrogênio e interações
duas classes de proteínas em geral, com iônicas são otimizadas nas estruturas
Estabilização da conformação
Estrutura
base na estrutura terciária: fibrosa e globular. termodinamicamente mais estáveis.
de uma proteína
As proteínas fibrosas, utilizadas Ligações covalentes não peptídicas,
principalmente para funções estruturais, são
formadas por elementos de estrutura
tridimensional das particularmente ligações dissulfeto, são
importantes na estabilização da estrutura de
secundária que se repetem. proteínas algumas proteínas.
As proteínas globulares têm estruturas
terciárias mais complicadas, geralmente
contendo diversos tipos de estruturas Estrutura secundária é o arranjo espacial dos
secundárias na mesma cadeia polipeptídica. átomos da cadeia principal em um
determinado segmento da cadeia
As estruturas complexas das proteínas polipeptídica.
globulares podem ser analisadas pela
observação dos padrões de enovelamento As estruturas secundárias regulares mais
chamados de motivos (também chamados comuns são as hélices α, as conformações β
de enovelamentos ou estruturas e as voltas β.
supersecundárias). Os milhares de Estrutura secundária das proteínas A estrutura secundária de um segmento
estruturas proteicas conhecidos geralmente polipeptídico pode ser completamente
são formados por um repertório de apenas definida se seus ângulos são conhecidos
poucas centenas de motivos. Os domínios para todos os aminoácidos do segmento.
são regiões de uma cadeia polipeptídica que
podem se dobrar de forma estável e
independente. Estruturas terciária e quaternária das
A estrutura quaternária resulta de interações proteínas
entre as subunidades de proteínas com
múltiplas subunidades (multiméricas) ou
grandes associações de proteínas. Algumas
proteínas multiméricas possuem unidades
repetidas, formadas por uma única
subunidade ou grupos de subunidades, cada
unidade chamada protômero.
Algumas proteínas ou segmentos proteicos
são intrinsecamente desordenados,
carecendo de estruturas definidas. Essas
proteínas têm composições distintas de
aminoácidos que permitem uma estrutura
mais flexível.
Algumas dessas proteínas desordenadas
funcionam
como componentes estruturais ou
sequestradoras; outras podem interagir com
muitas proteínas parceiras, servindo como
inibidores versáteis ou como componentes
centrais de redes de interação de proteínas.