Aminoácidos

AMINOÁCIDOS

Definição:
Sã o os monô meros que formam os peptídeos, e
consequentemente as proteínas (polipeptídeos).

Os peptídios sã o moléculas formadas pela

ligaçã o de dois ou mais aminoá cidos
através de ligações peptídicas,
estabelecidas entre um grupo amina de
um aminoá cido e um grupo carboxílico do
outro.

Estrutura:
- Os aminoá cidos compartilham
uma estrutura bá sica que
consiste em um á tomo de
carbono central, também
conhecido como carbono alfa
(α), ligado a um grupo amina,
um grupo carboxila e um á tomo
de hidrogênio.

Tipos de aminoácidos:
- Existem 20 tipos diferentes de aminoá cidos presentes nas proteínas.
- Cada aminoá cido tem outro á tomo ou grupo de á tomos ligados ao á tomo central, conhecido
como grupo radical (R), que determina a identidade e o comportamento químico do
aminoá cido, que pode ser: polares ou apolares, ácidos ou básicos.
Por exemplo: aminoá cidos como a valina e a leucina sã o apolares e hidrofó bicos, enquanto
aminoá cidos como a serina e a glutamina possuem cadeias laterais hidrofílicas e sã o polares.
Alguns aminoá cidos como a lisina e a arginina, têm cadeias laterais positivamente carregadas
em pH fisioló gico e sã o considerados aminoá cidos bá sicos. Por outro lado, aspartato e glutamato
sã o negativamente carregados em pH fisioló gico e sã o considerados á cidos.

- A carga elétrica dos aminoá cidos

varia com o pH.

(a) Em
soluções muito
ácidas os doi s
grupos ionizáveis
apresentam-se
protonados
(b) Em soluções
próximas da
neutralidade, o aa
apresenta-se como
íon dipolar
(c) Em pH muito
alcalino, ambos
apresentam-se
desprotonado
(a) Em soluções
muito ácidas os doi
s grupos ionizáveis
apresentam-se
protonados
(b) Em soluções
próximas da
neutralidade, o aa
apresenta-se como
íon dipolar
(c) Em pH muito
alcalino, ambos
apresentam-se
desprotonado
(a) Em soluções
muito ácidas os doi
s grupos ionizáveis
apresentam-se
protonados
(b) Em soluções
próximas da
neutralidade, o aa
apresenta-se como
íon dipolar
(c) Em pH muito
alcalino, ambos
apresentam-se
desprotonado
(a) Em soluções
muito ácidas os doi
s grupos ionizáveis
apresentam-se
protonados
(b) Em soluções
próximas da
neutralidade, o aa
apresenta-se como
íon dipolar
(c) Em pH muito
alcalino, ambos
apresentam-se
desprotonado
(a) Em soluções
muito ácidas os doi
s grupos ionizáveis
apresentam-se
protonados
(b) Em soluções
próximas da
neutralidade, o aa
apresenta-se como
íon dipolar
(c) Em pH muito
alcalino, ambos
apresentam-se
desprotonado
(a) Em soluções
muito ácidas os doi
s grupos ionizáveis
apresentam-se
protonados
(b) Em soluções
próximas da
neutralidade, o aa
apresenta-se como
íon dipolar
(c) Em pH muito
alcalino, ambos
apresentam-se
desprotonado
a) Em soluções
muito ácidas os doi
s grupos ionizáveis
apresentam-se
protonados
(b) Em soluções
próximas da
neutralidade, o aa
apresenta-se como
íon dipolar
(c) Em pH muito
alcalino, ambos
apresentam-se
desprotonados
(a) Em soluçõ es ácidas, os dois grupos ionizá veis estã o protonados.
(b) Em soluçõ es neutras, os aminoá cidos apresentam-se como íon dipolar.
(c) Em soluçõ es básicas, com pH alcalino, os aminoá cido se apresentam desprotonados.
 Proteína
As proteínas são macromoléculas formadas por um conjunto de aminoácidos ligados
entre si através de ligações peptídicas. Elas participam da construção e manutenção dos
órgãos e tecidos, além de participar da formação de hormônios, enzimas e anticorpos.

As proteínas podem ser:

 Dinâmicas: sã o aquelas que realizam funçõ es como defesa do organismo, transporte de
substâ ncia, catá lise de reaçõ es e controle do metabolismo.
 Estruturais: sã o aquelas cuja funçã o principal é a estruturaçã o das células e dos tecidos
no corpo humano.

Importância e Função:
- Catá lise enzimá tica;
- Contraçã o muscular;
- Transporte e estoque;
- Movimento;
- Suporte mecâ nico;
- Proteçã o imune (anticorpos);
- Sinalizaçã o intra e extracelular (hormô nios);
- Coagulaçã o
- Transporte de O2

Variedade Funcional  Diferentes Estruturas Tridimensionais

Estruturas:
Desnaturação proteica
- A desnaturaçã o é quando proteínas perdem sua estrutura
tridimensional devido a alguma mudança no meio, como
altas temperaturas e variaçõ es de pH.
- Em alguns casos, as proteínas perdem suas funçõ es.
- Pode ser reversíveis ou nã o.
OBS: nã o há perda da estrutura primá ria, pois os
aminoá cidos continuam unidos na mesma sequência.

 pH: pHs extremos podem alterar a carga,

levando ao rompimento das ligaçõ es de
hidrogênio e consequentemente à mudança
estrutural da proteína, pois cada proteína
trabalha em um PH específico.
 Temperaturas: exceto nas bactérias
termofílicas e arqueobactérias, as proteínas nã o suportam uma grande variaçã o de
temperatura.

Classificação
 Conformação:
Proteínas globulares: - possui vá rios tipos de estrutura
- tem estrutura mais complexa secundá ria e estrutura terciá ria
(diferenciando-se das proteínas fibrosas)
- a molécula se encontra dobrada sobre si
mesma e apresenta forma esférica.
- solú vel em á gua: os grupos hidrofó bicos
ficam abrigados no interior da molécula.
Exemplos: hemoglobina e enzimas.
Proteínas fibrosas:
- tem estrutura simples
- possui um ú nico tipo de estrutura
secundá ria
- forma longos filamentos gerando fibras
muito resistentes.
- geralmente é insolú vel em á gua
Exemplos: colá geno, queratina e elastina.

 Composição:
Conjugadas: Simples:
- proteínas formadas por aminoá cidos e - proteínas formadas apenas por
outros constituintes, que podem ser aminoá cidos
orgâ nicos (açú cares, lipídios, grupos que
conferem cor) ou inorgâ nicos (PO43- e íons
metá licos.)